生化名詞解釋整理

氨基酸（amino acids）是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機化合物。構成天然蛋白質的氨基連接在-碳原子上，這種氨基酸稱-氨基酸，-氨基酸是肽和蛋白質的構件分子，共有20種。除-氨基酸外，細胞還含有其他氨基酸。必需氨基酸（essential amino acids）指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。非必需氨基酸（nonessential amino acids）指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。等電點（pI，isoelectric point）使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場中不遷移（分子的凈電荷為零）的pH值。茚三酮反應（ninhydrin reaction）在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。肽鍵（peptide bond）一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。肽（peptides）兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。蛋白質一級結構(primary structure)指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。層析(chromatography)按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。離子交換層析(ion-exchange column chromatography)使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱分離離子化合物的層析方法。透析（dialysis）通過小分子經(jīng)半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。凝膠過濾層析(gel filtration chromatography)也叫做分子排阻層析（molecular-exclusion chromatography）。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。親和層析（affinity chromatography）利用共價連接有特異配體的層析介質分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白或其它分子的層析技術。 高壓液相層析（HPLC，high-pressure liquid chromatography）使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。凝膠電泳（gel electrophoresis）以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳SDS-PAGE，sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis）在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷和大小分離的。等電聚焦電泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）利用特殊的一種緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯酰胺凝膠內(nèi)制造一個pH梯度，電泳時每種蛋白質就將遷移到它的等電點（pI）處，即梯度中的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。雙向電泳（two-dimensional electrophoresis）是等電聚焦電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚焦電泳（按照pI分離），然后再進行SDS-PAGE（按照分子大?。?，經(jīng)染色得到的電泳圖是個二維分布的蛋白質圖。Edman降解(Edman degradation)從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環(huán)。同源蛋白質（homologous proteins）來自不同種類生物、而序列和功能類似的蛋白質。例如血紅蛋白。構型（configuration）一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發(fā)生變化。構象（conformation）指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構象改變?yōu)榱硪环N構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。肽單位（peptide unit）又稱之肽基（peptide group），是肽鏈主鏈上的重復結構。是由參與肽鍵形成的氮原子和碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子、酰胺氫原子和兩個相鄰的-碳原子組成的一個平面單位。蛋白質二級結構（protein secondary structure）在蛋白質分子中的局部區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列，常見的二級結構有-螺旋和-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。蛋白質三級結構（protein tertiary structure）蛋白質分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞、折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用、氫鍵范德華力和鹽鍵（靜電作用力）維持的。蛋白質四級結構（quaternary structure）多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構的多肽鏈（亞基）以適當方式聚合所呈現(xiàn)出的三維結構。-螺旋(-helix)蛋白質中常見的一種二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基氧與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第n4個）的酰胺氮形成氫鍵。在典型的右手-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。-折疊(-sheet)是蛋白質中的常見的二級結構，是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個酰胺氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。-轉角（-turn）也是多肽鏈中常見的二級結構，連接蛋白質分子中的二級結構（-螺旋和-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區(qū)，一般含有216個氨基酸殘基。含有5個氨基酸殘基以上的轉角又常稱之環(huán)（loops）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基，有兩種類型。轉角I的特點是：第1個氨基酸殘基羰基氧與第4個殘基的酰胺氮之間形成氫鍵；轉角II的第3個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。超二級結構（super-secondary structure）也稱之基元（motif）。在蛋白質中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y構單元組合在一起，彼此相互作用，形成的有規(guī)則、在空間上能辨認的二級結構組合體。結構域(domain)在蛋白質三級結構內(nèi)的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。纖維蛋白(fibrous proteins)一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現(xiàn)相同二級結構的多肽鏈。許多纖維蛋白結合緊密，并為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。球蛋白(globular proteins)一類蛋白質，許多都溶于水，球蛋白是緊湊的、近似球形的、含有折疊緊密的多肽鏈。典型的球蛋白含有能特異識別和結合其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白（keratins）由處于-螺旋或-折疊構象的平行的多肽鏈組成的不溶于水的起著保護或結構作用的蛋白質。膠原（蛋白）（collagen）是動物結締組織中最豐富的一種結構蛋白，它是由原膠原蛋白分子組成，原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。 疏水相互作用(hydrophobic interaction)非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。這些非極性分子（如一些中性氨基酸殘基，也稱之疏水殘基）在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。伴娘蛋白（chaperone）與一種新合成的多肽鏈形成復合物并協(xié)助它正確折疊成具有生物功能構象的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確的聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。二硫鍵（disulfide bond）通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。范德華力（van der Waals force）中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華引力最強。強的范德華排斥作用可以防止原子相互靠近。蛋白質變性（denaturation）生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。復性（renaturation）在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現(xiàn)象。肌紅蛋白（myoglobin）是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內(nèi)儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。血紅蛋白（hemoglobin）是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的寡聚蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸?shù)酵庵芙M織，它的氧飽和曲線為S型。波爾效應（Bohr effect）CO2濃度的增加降低細胞內(nèi)的pH，引起紅細胞內(nèi)血紅蛋白的氧親和力下降的現(xiàn)象。別構效應（allosteric effect）又稱之變構效應。是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性改變的現(xiàn)象。鐮刀型細胞貧血?。╯ickle-cell anemia）血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白-亞基N端的第6個氨基酸殘基是纈氨酸，而不是正常的谷氨酸殘基。酶（enzyme）生物催化劑，除少數(shù)RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是通過降低活化能加快反應的速度。全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有的必需的亞基、輔基和其它的輔助因子。脫輔基酶蛋白（apoenzyme）酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基后的蛋白質部分。酶活力單位（U，active unit）酶活力的度量單位。1961年國際酶學會議規(guī)定：1個酶活力單位是指在特定條件（25，其它為最適條件）下，在1分鐘內(nèi)能轉化1微摩爾底物的酶量，或是轉化底物中1微摩爾的有關基團的酶量。比活(specific activity)每分鐘每毫克酶蛋白在25下轉化的底物的微摩爾數(shù)（m）。比活是酶純度的測量?；罨埽╝ctivation energy）將一摩爾反應底物中的所有分子由基態(tài)轉化為過渡態(tài)所需要的能量?；钚圆课唬╝ctive site）酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產(chǎn)物的氨基酸殘基的部分?；钚圆课煌ǔ６嘉挥诘鞍踪|的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很近的一些氨基酸殘基組成的。酸-堿催化（acid-base catalysis）質子轉移加速反應的催化作用。共價催化（covalent catalysis）一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價催化方式進行的。靠近效應（proximity effect）非酶促反應或酶促反應速率的增加是由于活性部位處反應劑有效濃度增大（底物靠近活性部位）的結果，這將導致更頻繁地形成過渡態(tài)。初速度(initial velocity)酶促反應最初階段底物轉化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一個酶促反應的起始速度（v）與底物濃度（S）關系的速度方程，vVmaxS/（Km+S）。米氏常數(shù)（Michaelis constant,）（Km）對于一個給定反應，導致酶促反應速度的起始速度（v0）達到最大反應速度（Vmax）一半時的底物濃度。 催化常數(shù)（catalytic number）（Kcat）也稱之轉換數(shù)(turnover number)。一個動力學常數(shù)，是在底物濃度處于飽和狀態(tài)下，一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數(shù)等于最大反應速度除以總的酶濃度（Vmax/Etotal），或者是每摩爾酶活性部位每秒鐘轉化為產(chǎn)物的底物的摩爾數(shù)。雙倒數(shù)作圖（double-reciprocal plot）也稱之Lineweaver-Burk作圖。一個酶促反應速度的倒數(shù)（1/v）對底物濃度的倒數(shù)（1/s）的作圖。X和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)（Km）和最大反應速度（Vmax）的倒數(shù)。競爭性抑制作用（competitive inhibition）通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。一個競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使得Km增大，而Vmax不變。非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使得Vmax變小，但Km不變。反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）抑制劑只與酶-底物復合物結合，而不與游離酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制作用使得Vmax，Km都變小，但Vmax/Km比值不變。絲氨酸蛋白酶（serine protease）活性部位含有在催化期間起著親核體作用的絲氨酸殘基的蛋白酶。酶原（zymogen）通過有限蛋白水解能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。調節(jié)酶（regulatory enzyme）位于一個或多個代謝途徑內(nèi)的一個關鍵部位的酶，它的活性根據(jù)代謝的需要被增加或降低。別構酶（allosteric enzyme）一種其活性受到結合在活性部位以外部位的其它分子調節(jié)的酶。別構調節(jié)劑（allosteric modulator）結合在別構酶的調節(jié)部位調節(jié)該酶催化活性的生物分子，別構調節(jié)劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。齊變模式（concerted model）相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結合的一種模式。按照最簡單齊變模式，由于一個底物或別構調節(jié)劑的結合，蛋白質的構象在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有同樣的構象，或是T，或是R構象。序變模式（sequential model）相同配體與寡聚蛋白協(xié)同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，以及使相鄰亞基的構象發(fā)生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和性。 同功酶(isoenzyme或isozyme)催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列、底物的親和性等方面都存在著差異。別構調節(jié)物(allosteric modulator) 也稱之別構效應物（allosteric effector）。結合在別構酶的調節(jié)部位，調節(jié)酶催化活性的生物分子。別構調節(jié)物可以是激活劑或抑制劑。維生素(vitamin)是一類動物本身不能合成但對動物生長和健康又是必需的有機化合物，所以必須從飲食中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。水溶性維生素（water-soluble vitamins）一類能溶于水的有機營養(yǎng)分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。脂溶性維生素（lipid vitamins）由長的碳氫鏈或稠環(huán)組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括維生素A、D、E和K，這類維生素能被動物貯存。輔酶（coenzyme）某些酶在發(fā)揮催化作用時所需要的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔基(prosthetic group)是與酶蛋白共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP，nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）含有尼克酰胺的輔酶，在某些氧化還原反應中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔酶。黃素單核苷酸（FMN, flavin mononucleotide）核黃素磷酸，是某些氧化還原酶的輔酶。黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD, flavin adenine dinucleotide）是某些氧化還原酶的輔酶，含有核黃素。硫胺素焦磷酸（thiamine pyrophosphate）是維生素B1的輔酶形式，參與轉醛基反應。磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶、脫羧酶和消旋酶的輔酶。生物素（biotin）參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。輔酶A（coenzyme A）一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為?；妮d體。類胡蘿卜素（carotenoids）由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。轉氨酶（transaminases） 也稱之氨基轉移酶（aminotransferases），在該酶的催化下一個-氨基酸的氨基轉可移給另一個-酮酸。核苷（nucleoside）是由嘌呤或嘧啶堿基通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的-N-糖苷鍵連接的。核苷酸（nucleotide）核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。cAMP（cyclic AMP）3,5-環(huán)腺苷酸，細胞內(nèi)的第二信使，由于某些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環(huán)化酶催化ATP環(huán)化形成的。磷酸二酯鍵（phosphodiester linkage）一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3羥基與另一個核苷的5羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二酯鍵。脫氧核糖核酸（DNA , deoxyribonucleic acid）含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是通過3,5-磷酸二酯鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。核糖核酸（RNA , ribonucleic acid）通過3,5-磷酸二酯鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖體核糖核酸（rRNA, ribosomal robonucleic acid）作為核糖體組成成分的一類RNA，rRNA是細胞內(nèi)最豐富的RNA。信使核糖核酸（mRNA, messenger ribonucleic acid）一類用作蛋白質合成模板的RNA。轉移核糖核酸（tRNA, transfer ribonucleic acid）一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質合成部位并將氨基酸整合到生長著的肽鏈上的RNA。tRNA含有能識別模板mRNA上互補密碼的反密碼。轉化（作用）（transformation）一個外源DNA通過某種途徑導入一個宿主菌，引起該細菌的遺傳特性改變的作用。轉導（作用）（transduction）借助于病毒載體，遺傳信息從一個細胞轉移到另一個細胞。堿基對（base pair）通過堿基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸，例如A與T或U，以及G與C配對。查格夫法則（Chargaffs rules）所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等，（AT），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（GC），即嘌呤的總含量與嘧啶的總含量相等（AGTC）。DNA的堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外生長發(fā)育階段、營養(yǎng)狀態(tài)和環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基組成。DNA雙螺旋(DNA double helix)一種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞彼此纏繞形成一個右手的雙螺旋結構。堿基位于雙螺旋內(nèi)側,磷酸與糖基在外側，通過磷酸二酯鍵相連,形成核酸的骨架。堿基平面與假想的中心軸垂直,糖環(huán)平面則與軸平行。兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，堿基堆積距離為0.34nm，兩核苷酸之間的夾角是36，每對螺旋由10對堿基組成，堿基按A-T, G-C配對互補，彼此以氫鍵相連系。維持DNA雙螺旋結構穩(wěn)定的力主要是堿基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄、深淺不一的一個大溝和一個小溝。大溝(major groove)和小溝(minor groove)繞B-DNA雙螺旋表面上出現(xiàn)的螺旋槽（溝），寬的溝稱之大溝，窄溝稱之小溝。大溝、小溝都是由于堿基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。DNA超螺旋（DNA supercoiling）DNA本身的卷曲，一般是DNA雙螺旋的彎曲、欠旋（負超螺旋）或過旋（正超螺旋）的結果。拓撲異構酶（topoisomerase）通過切斷DNA的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然后重新纏繞和封口來改變DNA連環(huán)數(shù)的酶。拓撲異構酶I通過切斷DNA中的一條鏈減少負超螺旋，增加一個連環(huán)數(shù)；而拓撲異構酶II切斷DNA的兩條鏈增加負超螺旋，減少2 個連環(huán)數(shù)。某些拓撲異構酶II也稱之DNA促旋酶。核小體（nucleosome）用于包裝染色質的結構單位，是由DNA鏈繞一個組蛋白核纏繞構成的。染色質(chromatin)是存在于真核生物間期細胞核內(nèi)，易被堿性染料著色的一種無定形物質。染色質中含有作為骨架的完整的雙鏈DNA，以及組蛋白、非組蛋白和少量的RNA。染色體(chromosome)是染色質在細胞分裂過程中經(jīng)過緊密纏繞、折疊、凝縮和精細包裝形成的具有固定形態(tài)的遺傳物質存在形式。簡言之，染色體是一個大的單一的雙鏈DNA分子與相關蛋白質組成的復合物，DNA中含有許多基因，貯存和傳遞遺傳信息。DNA變性(DNA denaturation)DNA雙鏈解鏈分離成兩條單鏈的現(xiàn)象。退火（annealing）即DNA由單鏈復性變成雙鏈結構的過程。來源相同的DNA單鏈經(jīng)退火后完全恢復雙鏈結構，同源DNA之間、DNA和RNA之間退火后形成雜交分子。融解溫度(melting temperature, Tm)雙鏈DNA融解徹底變成單鏈DNA的溫度范圍的中點溫度。增色效應（hyperchromic effect）當雙螺旋DNA融解（解鏈）時，260nm處紫外吸收增加的現(xiàn)象。減色效應（hypochromic effect）隨著核酸復性，紫外吸收降低的現(xiàn)象。核酸內(nèi)切酶(endonuclease)核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內(nèi)磷酸二酯鍵的酶。核酸外切酶(exonuclease)從核酸鏈的一端逐個水解下核苷酸的酶。限制性內(nèi)切酶（restriction endonucleases）一種在特殊核苷酸序列處水解雙鏈DNA的內(nèi)切酶。I型限制性內(nèi)切酶既催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而II型限制性內(nèi)切酶只催化非甲基化的DNA的水解。限制酶圖譜(restriction map)同一DNA用不同的限制酶進行切割從而獲得各種限制酶的切割位點，由此建立的位點圖譜有助于對DNA的結構進行分析。反向重復序列 (inverted repeat sequence)在同一多核苷酸鏈內(nèi)的相反方向上存在的重復的核苷酸序列。在雙鏈DNA中反向重復可能引起十字形結構的形成。重組DNA技術（recombination DNA technology）也稱之基因工程(genomic engineering)。利用限制性內(nèi)切酶和載體，按照預先設計的要求，將一種生物的某種目的基因和載體DNA重組后轉人另一生物細胞中進行復制、轉錄和表達的技術?；颍╣ene） 也稱之順反子（cistron）。泛指被轉錄的一個DNA片段。在某些情況下，基因常用來指編碼一個功能蛋白或RNA分子的DNA片段。鹽析法：高濃度鹽例如飽和或半飽和時有些蛋白質從水溶液中沉淀出來等電點 使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場中不遷移（分子的凈電荷為零）的pH值。肽鍵 一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。蛋白質一級結構 由氨基酸在多肽鏈中的數(shù)目、類型和順序所描述的多肽鏈的基本結構。蛋白質二級結構：指多肽鏈主鏈在一級結構的基礎上進一步的盤旋或折疊，從而形成有規(guī)律的構象蛋白質三級結構：指一條多肽鏈在二級結構(超二級結構及結構域)的基礎上，進一步的盤繞、折疊，從而產(chǎn)生特定的空間結構或者說三級結構是指多肽鏈中所有原子的空間排布蛋白質四級結構 多亞基蛋白質的三維結構。超二級結構：在球狀蛋白質分子的級結構順序上，相鄰的二級結構常常在三維折疊中相互靠近，彼此作用，在局部區(qū)域形成規(guī)則的二級結構的聚合體，就是超二級結構。結構域：在較大的蛋白質分子里，多肽鏈的三維折疊常常形成兩個或多個松散連接的近似球狀的三維實體。這些實體就稱為結構城。蛋白質變性 生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。復性 在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現(xiàn)象。分子病 由于基因或DNA分子的缺陷，致使細胞內(nèi)RNA及蛋白質合成出現(xiàn)異常、人體結構與功能隨之發(fā)生變異的疾病。鹽析法：高濃度鹽例如飽和或半飽和時有些蛋白質從水溶液中沉淀出來酶的活性中心：酶分子中直接與底物結合，并和酶催化作用直接有關的區(qū)域酶活力單位 酶活力的度量單位比活 每分鐘每毫克酶蛋白在25下轉化的底物的微摩爾數(shù)（m）。比活是酶純度的測量。米氏常數(shù)（Km） 對于一個給定反應，導致酶促反應速度的起始速度（v0）達到最大反應速度（Vmax）一半時的底物濃度。 酶原 通過有限蛋白水解能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。誘導契合學說 為說明底物與酶結合的特性，在鎖鑰學說的基礎上提出的一種學說。底物與酶活性部位結合，會引起酶發(fā)生構象變化，使兩者相互契合，從而發(fā)揮催化功能。別構效應 又稱之變構效應。是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性改變的現(xiàn)象。輔酶和輔基：與酶蛋白結合松弛的輔助因子叫輔酶。以共價鍵和酶蛋白牢固結合，不易用透析等方法除去的輔助因子叫輔基。二者的區(qū)別只在于與酶蛋白的結合的牢固程度不同，無嚴格絕對的界限。同工酶：指催化同一種化學反應，而其酶蛋白本身的分子結構組成及理化性質有所不同的一組酶。競爭性抑制作用 通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。DNA變性 DNA雙鏈解鏈分離成兩條單鏈的現(xiàn)象。分子雜交 不同來源或不同種類生物分子間相互特異識別而發(fā)生的結合。增色效應 當雙螺旋DNA融解（解鏈）時，260nm處紫外吸收增加的現(xiàn)象。減色效應 隨著核酸復性，紫外吸收降低的現(xiàn)象。回文結構：雙鏈DNA中含有的二個結構相同、方向相反的序列DNA雙螺旋結構有什么基本特點？答：DNA分子為兩條多核苷酸鏈以相同的螺旋軸為中心，盤繞成右旋、反向平行的雙螺旋；以磷酸和戊糖組成的骨架位于螺旋外側，堿基位于螺旋內(nèi)部，并且按照堿基互補的原則，堿基之間通過氫鍵形成堿基對，AT間形成二個氫鍵、GC間形成三個氫鍵；雙螺旋的直徑是2nm，每10個堿基對旋轉一周，螺距為3.4nm，所有的堿基平面都與中心軸垂直；維持雙螺旋的力是堿基堆積力和氫鍵。信使RNA：把DNA模板鏈上的堿基序列轉錄為RNA分子上的堿基序列，再從mRNA上的堿基序列通過合成蛋白質的機構獲得氨基酸序列；rRNA：把翻譯系統(tǒng)中各種組分聚集在一起，形成正確的空間排布及高級結構