首都師范大學(xué)考研生化知識點

1、生物化學(xué)1.1本章知識點串講1、糖類的作用、元素組成、化學(xué)本質(zhì)、命名及分類作用：能源物質(zhì)、結(jié)構(gòu)成分、信息分子、轉(zhuǎn)變成其他物質(zhì)。元素組成：C、H、O化學(xué)本質(zhì)：多羥基酮或者多羥基醛命名及分類：單糖、寡糖和多糖2、單糖的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及其衍生物單糖的結(jié)構(gòu)：鏈狀結(jié)構(gòu)，環(huán)狀結(jié)構(gòu)等。（一般不作為考點出現(xiàn)）單糖的性質(zhì)：物理性質(zhì)：旋光性（了解一下），甜度，溶解度?；瘜W(xué)性質(zhì)：書中共涉及9種化學(xué)變化。1）單糖的氧化：醛糖含有游離的醛基，具有很好的還原性。被弱氧化劑氧化：醛糖酸。（見教材）被強氧化劑氧化：醛糖二酸。2）單糖的還原：還原后生成糖醇。3）形成糖脎 （見教材）4）形成糖酯與糖醚、糖苷（見教材）5）單糖脫水3、

2、其他糖類（單糖衍生物、寡糖、多糖等）肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用機理。1.2本章重難點總結(jié)1、單糖的性質(zhì)（尤其是化學(xué)性質(zhì)）2.1本章知識點串講天然脂肪酸的結(jié)構(gòu)特點：骨架的碳原子數(shù)都是偶數(shù)個，這是因為生物體內(nèi)脂肪酸是以二碳單位（CoA：乙酰形式）從頭合成的。3.1本章知識點串講1、氨基酸蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子（1）蛋白質(zhì)水解：酸水解、堿水解、酶水解（掌握三種具體水解方法及優(yōu)缺點）（見教材P123）（2）氨基酸在中性PH時，含有一個正電荷和一個負(fù)電荷，稱為兼性離子。2、氨基酸的分類（1）按照R基的化學(xué)機構(gòu)將20種常見氨基酸分為：脂肪族，芳香族和雜環(huán)族三類A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸 含羥基或硫

3、氨基酸 酸性氨基酸及其酰胺 堿性氨基酸B、芳香族氨基酸 C、雜環(huán)族氨基酸（2）按照R基的極性性質(zhì)，20種常見氨基酸分為：非極性R基氨基酸、不帶電荷的極性R基氨基酸、帶正電荷的R基氨基酸、帶負(fù)電荷的R基氨基酸。3、氨基酸的酸堿化學(xué)氨基酸的兼性離子形式（見教材P130）氨基酸的解離：氨基酸是一類兩性電解質(zhì)氨基酸的解離常數(shù)（重點）（3）氨基酸的等電點：某一氨基酸處于靜電荷為0時的pH。（pI）對于側(cè)鏈不解離的中性氨基酸：pI=1/2（pKa1+ pKa2 ）（4）氨基酸的甲醛滴定 甲醛的作用（重點）4、氨基酸的化學(xué)反應(yīng)（1）a-氨基參加的反應(yīng)（4類）（見教材P135）（2）a-羧基參加的反應(yīng)（4類）

4、（見教材P138）（3）a-氨基和a-羧基共同參加的反應(yīng)（2類）（見教材P139）（4）側(cè)鏈R基參加的反應(yīng)蛋白質(zhì)的化學(xué)修飾：在較溫和的條件下，以可控制的方式使蛋白質(zhì)與某種試劑（稱化學(xué)修飾劑）起特異反應(yīng)，以引起蛋白質(zhì)中個別氨基酸側(cè)鏈或功能團發(fā)生共價化學(xué)改變。5、氨基酸的光學(xué)活性和光譜性質(zhì)蛋白質(zhì)的最大紫外吸收在280nm波長處核磁共振（NMR）是一項涉及在外磁場存在下某些原子核吸收射頻能量的波譜技術(shù)。6、氨基酸混合物的分析分離（見教材P148）（1）分配層析法的一般原理（2）分配柱層析（3）紙層析（4）薄層層析（5）離子交換層析（6）氣液層析（7）高效液相層析（HPLC）3.2本章重難點總結(jié)（1）

5、氨基酸的書寫，氨基酸的分類及氨基酸的化學(xué)性質(zhì)。（2）氨基酸的分離4.1本章知識點串講1、蛋白質(zhì)通論（1）蛋白質(zhì)的化學(xué)組成和分類蛋白質(zhì)的平均含氮量為16%，凱氏定氮法測定蛋白質(zhì)含量：蛋白質(zhì)含量=蛋白氮*6.25（2）名詞：單純蛋白，綴合蛋白（3）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次：一級結(jié)構(gòu)：多肽鏈的氨基酸序列二級結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助氫鍵排列成自己特有的a螺旋和B折疊股片段。三級結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助各種非共價鍵（非共價力）彎曲、折疊成具有特定走向的緊密球狀構(gòu)象。四級結(jié)構(gòu)：寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間上的相互關(guān)系和結(jié)合方式。（4）蛋白質(zhì)功能具有多樣性2、肽（1）肽和肽鍵的結(jié)構(gòu) 茚三酮、雙縮脲反應(yīng)（見教材P166）3、蛋白

6、質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定（1）蛋白質(zhì)測序的策略（測定蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，要求樣品必須是均一的，純度應(yīng)在97%以上）（見教材P168）（2）N-末端和C-末端氨基酸殘基的鑒定A、N-末端分析（見教材P169）a 二硝基氟苯法（DNFB）b 丹磺酰氯法（DNS）c 苯異硫氰酸酯法（PITC）d 氨肽酶法B、C-末端分析（見教材P170）a 肼解法b 還原法c 羧肽酶法（目前常見的4種羧肽酶：A、B、C、Y）（3）二硫橋的斷裂（4）氨基酸組成的分析（5）多肽鏈的部分裂解和肽段混合物的分離純化A 酶裂解法B 化學(xué)裂解法（6）肽段氨基酸序列的測定A Edman化學(xué)降解法B 酶降解法C 質(zhì)譜法D 根據(jù)核苷酸序列的推

7、定法（7）肽段在多肽鏈中次序的決定（8）二硫橋位置的確定4.2本章重難點總結(jié)1、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次2、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的測定5.1本章知識點串講1、研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的方法：NMR2、穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵）。（1）氫鍵：穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要作用力（2）范德華力（范德華相互作用）：定向、誘導(dǎo)和分散。（3）疏水作用（熵效應(yīng)）水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部，這一現(xiàn)象為疏水作用或疏水效應(yīng)。（4）鹽鍵（5）二硫鍵3、二級結(jié)構(gòu)：多肽鏈折疊的規(guī)則方式在能量平

8、衡中，蛋白質(zhì)主鏈的折疊產(chǎn)生由氫鍵維系的有規(guī)則的構(gòu)象，稱為二級結(jié)構(gòu)。常見的二級結(jié)構(gòu)元件：a螺旋，B折疊片，B轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲等。（見教材p207）4、超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（1）超二級結(jié)構(gòu)A 在蛋白質(zhì)分子中特別是在球狀蛋白質(zhì)分子中經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y(jié)構(gòu)元件（主要是a螺旋和B折疊片）組合在一起，彼此相互作用，形成種類不多的、有規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)組合或二級結(jié)構(gòu)串，在多蛋白質(zhì)中充當(dāng)三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件，稱為超二級結(jié)構(gòu)。B超二級結(jié)構(gòu)的基本組合形式：aa、BaB、BB （見教材p222）（2）結(jié)構(gòu)域A 概念：多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，成為結(jié)構(gòu)域。B

9、 類型：（見教材p223）5、球狀蛋白質(zhì)與三級結(jié)構(gòu)（1）球狀蛋白質(zhì)的分類（簡單了解見教材224）（2）球狀蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)特征（簡單了解 見教材228）（3）三級結(jié)構(gòu)是指由二級結(jié)構(gòu)元件構(gòu)建成的總?cè)S結(jié)構(gòu)，包括一級結(jié)構(gòu)中相距遠(yuǎn)的肽段之間的幾何相互關(guān)系和側(cè)鏈在三維空間中彼此間的相互關(guān)系。6、蛋白質(zhì)折疊和結(jié)構(gòu)預(yù)測（1）蛋白質(zhì)變性A 概念：天然蛋白質(zhì)分子受到某些物理因素如熱、紫外線照射、高壓和表面張力等或化學(xué)因素如有機溶劑、酸、堿等的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱性增高以及其他的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變，這種過程稱為蛋白質(zhì)變性。B 變性的實質(zhì)：蛋白質(zhì)分子中的次級鍵被破壞，引起天然構(gòu)象解體。（變形

10、不涉及共價鍵的破裂，一級結(jié)構(gòu)仍然完好。）C 變性過程中發(fā)生的現(xiàn)象：生物活性喪失；一些側(cè)鏈基團暴露；一些物理化學(xué)性質(zhì)改變；生物化學(xué)性質(zhì)改變。D 變性劑：尿素和鹽酸胍，能與多肽主鏈競爭氫鍵，因此破壞蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。十二烷基磺酸鈉（SDS）也是去污劑。E 蛋白質(zhì)復(fù)性：當(dāng)變性因素除去后，變性蛋白質(zhì)又可重新回復(fù)到天然構(gòu)象，這一現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)復(fù)性。（2）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的預(yù)測蛋白質(zhì)的三維機構(gòu)是由一級序列決定的。7、亞基締合和四級結(jié)構(gòu)（1）有關(guān)概念：球狀蛋白質(zhì)通過非共價鍵彼此締合在一起，締合形成聚集體的方式構(gòu)成蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中每個球狀蛋白質(zhì)稱為亞基。亞基一般是一條多肽鏈。亞基也稱為單體。由兩

11、個亞基組成的稱為二聚體蛋白。由4個亞基組成的稱為四聚體蛋白。（2）四級締合的驅(qū)動力穩(wěn)定四級結(jié)構(gòu)的作用力與穩(wěn)定三級結(jié)構(gòu)的作用力相同，為：范德華力、氫鍵、離子鍵和疏水作用。（3）四級締合在結(jié)構(gòu)和功能上的優(yōu)越性 A 增強結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性 B 提高遺傳經(jīng)濟性和效率C 使催化基團匯集在一起 D 具有協(xié)同性和別構(gòu)效應(yīng)（4）概念多亞基蛋白質(zhì)一般具有多個結(jié)合部位，結(jié)合在蛋白質(zhì)分子的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產(chǎn)生的影響稱為別構(gòu)效應(yīng)。別構(gòu)效應(yīng)分為同促效應(yīng)和異促效應(yīng)。同促效應(yīng)發(fā)生作用的部位是相同的，也即一種配體的結(jié)合對在其他同種部位的同種配體的親和力影響，這種影響一般是使親和力加強。異促效應(yīng)發(fā)生作用的部位是不同

12、的，也即活性部位的結(jié)合行為將受到別構(gòu)部位與效應(yīng)物結(jié)合的影響。5.2本章重難點總結(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)層次的相關(guān)概念。6.1本章知識點串講1、肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能（了解）2、血紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能（1）血紅蛋白的主要功能就是在血液中結(jié)合并轉(zhuǎn)運氧氣。（2）Bohr效應(yīng)的重要生理意義。（p264）當(dāng)血流經(jīng)組織特別是流經(jīng)代謝迅速的肌肉時由于這里的PH較低，CO2濃度較高，因此有利于血紅蛋白釋放氧氣，使組織比單純的氧分壓降低獲得更多的氧，而氧的釋放又促使血紅蛋白與H+和CO2的結(jié)合，以補償由于組織呼吸形成的CO2所引起的PH降低，起著緩沖血液PH的作用。當(dāng)血液流經(jīng)肺部時，由于肺部氧分壓較高，有利于血紅蛋白與氧結(jié)合并

13、因此促進了H+和CO2的釋放，同時CO2的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。7.1本章知識點串講1、蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)。在沒有其他鹽類干擾時，蛋白質(zhì)質(zhì)子供體基團解離出來的質(zhì)子數(shù)與質(zhì)子受體基團結(jié)合的質(zhì)子數(shù)相等時的pH稱為等離子點。2、蛋白質(zhì)的分子大小與形狀（見教材 291）（1）根據(jù)化學(xué)組成測定最低相對分子質(zhì)量（2）沉降分析法測定相對分子質(zhì)量：利用超速離心機。（3）凝膠過濾法測定相對分子質(zhì)量（4）SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳法測定相對分子質(zhì)量蛋白質(zhì)顆粒在各種介質(zhì)包括聚丙烯酰胺凝膠中電泳時，它的遷移率決定于它所帶的凈電荷以及分子大小和形狀等因素。如果在聚丙烯酰胺凝膠系統(tǒng)中加入陰離子去污劑

14、SDS和少量巰基乙醇，蛋白質(zhì)分子的電泳遷移率主要取決于它的相對分子質(zhì)量，而與原來所帶的電荷和分子形狀無關(guān)。3、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)與蛋白質(zhì)的沉淀（1）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)溶液屬于膠體系統(tǒng)。（2）蛋白質(zhì)的沉淀：蛋白質(zhì)在溶液中的穩(wěn)定是相對的，有條件的。沉淀蛋白質(zhì)的方法有以下幾種：（見教材p300）A 鹽析法：一般不引起蛋白質(zhì)變性B 有機溶劑沉淀法C 重金屬鹽沉淀法D 生物堿試劑和某些酸類沉淀法E 加熱變性沉淀法4、蛋白質(zhì)分離純化的一般原則蛋白質(zhì)純化的總目標(biāo)是增加制品的純度或比活，以增加單位蛋白質(zhì)重量中所要蛋白質(zhì)的含量或生物活性。分離純化蛋白質(zhì)的一般程序：前處理、粗分級處理、細(xì)分級處理。5、蛋白質(zhì)的

15、分離純化方法（見教材 p301）（1）根據(jù)分子大小不同的純化方法A 透析和過濾透析是利用蛋白質(zhì)分子不能透過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分子物質(zhì)如無機鹽、單糖等分開。過濾或超濾：利用壓力或離心力，強行使水和其他小分子溶質(zhì)通過半透膜，而蛋白質(zhì)被截留在膜上，以達到濃縮和脫鹽的目的。B 密度梯度（區(qū)帶）離心蛋白質(zhì)在具有密度梯度的介質(zhì)中離心時，質(zhì)量和密度大的顆粒沉降得快。C 凝膠過濾：根據(jù)分子大小分離蛋白質(zhì)（2）利用溶解度差別的純化方法影響蛋白質(zhì)溶解度的外部因素：溶液的PH，離子強度，介電常數(shù)，溫度A 等電點沉淀和PH控制蛋白質(zhì)處于等電點時，其凈電荷為0，由于相鄰蛋白質(zhì)分子之間沒有靜電斥力而趨于聚集沉

16、淀，因此在其他條件相同時，它的溶解度達到最低點。B 蛋白質(zhì)的鹽溶和鹽析中性鹽可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。當(dāng)溶液的離子強度達到一定數(shù)值時，蛋白質(zhì)溶解度開始下降，并從水中沉淀出來，這種現(xiàn)象稱為鹽析。C 有機溶劑分級分離法D 溫度對蛋白質(zhì)溶解度的影響（3）根據(jù)電荷不同的純化方法A 電泳：在外電場的作用下，帶點顆粒將向著與其電性相反的電極移動B 聚丙烯酰胺凝膠電泳（PAGE）C 毛細(xì)管電泳D 等電聚焦（IEF）E 層析聚焦F 離子交換層析（4）利用選擇性吸附的純化方法（5）利用對配體的特異生物學(xué)親和力的純化方法（6）高效液相層析和快速蛋白質(zhì)液相層析6、蛋白質(zhì)的含量測定與純度鑒定（1）蛋白

17、質(zhì)含量測定 凱氏定氮法，雙縮脲法等。（2）蛋白質(zhì)純度的鑒定7.2本章重難點總結(jié)蛋白質(zhì)分離純化的方法（這一部分內(nèi)容和實驗本身緊密相關(guān)，是考試的重中之重）8.1本章知識點串講1、酶催化作用的特點酶作為生物催化劑的特點：A 酶易失活 B 酶具有很高的催化效率 C 酶具有高度專一性 D 酶活性受到調(diào)節(jié)和控制（具體調(diào)節(jié)方式見教材 p322）2、酶的化學(xué)本質(zhì)及組成（1）酶的化學(xué)本質(zhì):有催化活性的RNA和蛋白質(zhì)不能說所有的蛋白質(zhì)都是酶，只有具有催化作用的蛋白質(zhì)，才稱為酶。（2）酶的化學(xué)組成從化學(xué)組成來看，酶分為單純蛋白質(zhì)和綴合蛋白質(zhì)。屬于綴合蛋白質(zhì)的酶類，除了蛋白質(zhì)外，還要結(jié)合一些對熱穩(wěn)定的非蛋白質(zhì)小分子物

18、質(zhì)或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子。全酶=脫輔酶+輔因子。酶的輔因子，包括金屬及有機化合物，根據(jù)他們與脫輔酶結(jié)合的松緊程度不同，可分為兩類，輔酶和輔基。輔酶指與脫輔酶結(jié)合比較松弛的小分子有機物，通過透析方法可以除去，如輔酶I和輔酶II等。輔基是以共價鍵和脫輔酶結(jié)合，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學(xué)處理才能與蛋白質(zhì)分開，如FAD等。注意事項見教材（p324）3 酶的命名和分類（簡單了解）4 酶的專一性(1)酶的專一性：結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性(2)關(guān)于酶作用專一性的假說誘導(dǎo)契合假說：當(dāng)酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導(dǎo)，其構(gòu)象發(fā)生有利于底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上

19、互補契合進行反應(yīng)。5、酶的活力測定和分離純化（1）酶活力的測定A 酶活力：酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力，酶活力的大小可以用在一定條件下所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速率來表示，兩者呈線性關(guān)系。B 酶的活力單位（U）（見教材p336）酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力單位表示，即酶單位（U）。酶單位：在一定條件下，一定時間內(nèi)將一定量的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。（U/g，U/ml）1961年，國際單位IU，1IU=1umol/min1976年，國際單位Kat 1Kat=1mol/sC 酶的比活力 ：每mg蛋白質(zhì)所含的酶活力單位數(shù)，對于同一種酶來說，比活力越大表示酶的純度越高。比活力=活力U/mg蛋白=總

20、活力U/總蛋白mgD 酶活力的測定方法（見教材p336）（2）酶的分離和純化生物細(xì)胞產(chǎn)生的酶有兩類：胞外酶、胞內(nèi)酶胞外酶比胞內(nèi)酶更容易分離純化。根據(jù)酶的特點在分離純化中應(yīng)注意一下幾點：（見教材 p338）選材、破碎、抽提、分離及純化、結(jié)晶、保存6、核酶（簡單了解）RNase P是催化tRNA前體5端成熟的內(nèi)切核酸酶，是由RNA和蛋白質(zhì)兩部分組成。7、抗體酶（簡單了解）抗體酶是一種具有催化能力的蛋白質(zhì)，其本質(zhì)上是免疫球蛋白8、酶工程簡介（簡單了解）固定化酶：將水溶性酶用物理或化學(xué)方法處理，使之成為不溶于水的，但仍具有酶活性的狀態(tài)。生物酶工程：是酶學(xué)和以DNA重組技術(shù)為主的現(xiàn)代分子生物學(xué)技術(shù)相結(jié)合

21、的產(chǎn)物。8.2本章重難點總結(jié)酶的化學(xué)組成及酶活力單位。9.1本章知識點串講1、化學(xué)動力學(xué)基礎(chǔ)（1）反應(yīng)速率及其測定瞬時反應(yīng)速率（2）反應(yīng)分子數(shù)和反應(yīng)級數(shù)A 反應(yīng)分子數(shù)：在反應(yīng)中真正相互作用的分子數(shù)B 反應(yīng)級數(shù)：根據(jù)實驗結(jié)果，整個化學(xué)反應(yīng)的速率服從哪種分子反應(yīng)速率方程式，則這個反應(yīng)即為幾級反應(yīng)。反應(yīng)級數(shù)表示反應(yīng)速率與反應(yīng)物濃度之間關(guān)系的問題。2、底物濃度對酶反應(yīng)速率的影響（1）中間絡(luò)合物學(xué)說內(nèi)容：當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時，反應(yīng)速率與底物濃度的關(guān)系呈正比關(guān)系，表現(xiàn)為一級反應(yīng)，隨著底物濃度的增加，反應(yīng)速率不再按比例升高，反應(yīng)表現(xiàn)為混合級反應(yīng)。當(dāng)?shù)孜餄舛冗_到相當(dāng)高時，底物濃度對反應(yīng)速率影響變小，最后反應(yīng)速率與

22、底物濃度幾乎無關(guān)，反應(yīng)達到最大速率（Vmax），表現(xiàn)為零級反應(yīng)。酶底物中間絡(luò)合物學(xué)說認(rèn)為當(dāng)酶催化某一化學(xué)反應(yīng)時，酶首先和底物結(jié)合生成中間復(fù)合物（ES），然后生成產(chǎn)物P，并釋放出酶。S+E=ES=P+E(2) 酶促反應(yīng)的動力學(xué)方程式A 米氏方程式的推導(dǎo)（見教材p356）vVmaxS/（Km+S)這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應(yīng)條件下推導(dǎo)出來的，其中 Km 值稱為米氏常數(shù)，Vmax是酶被底物飽和時的反應(yīng)速度，S為底物濃度。由此可見Km值的物理意義為反應(yīng)達到1/2Vmax的底物濃度，單位一般為mol/L，只由酶的性質(zhì)決定，而與酶的濃度無關(guān)?？捎肒m的值鑒別不

23、同的酶。當(dāng)?shù)孜餄舛确浅４髸r，反應(yīng)速度接近于一個恒定值。B 米氏常數(shù)和Vmax的意義Km是酶的一個特性常數(shù)，Km的大小只與酶的性質(zhì)有關(guān)，而與酶的濃度無關(guān)。Km值隨測定的底物、反應(yīng)的溫度、PH及離子強度而改變。當(dāng)=Vmax/2時，Km=S。因此，Km等于酶促反應(yīng)速度達最大值一半時的底物濃度。當(dāng)k-1>>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。Km可用于判斷反應(yīng)級數(shù)：當(dāng)S<0.01Km時，=（Vmax/Km）S，反應(yīng)為一級反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度成正比；當(dāng)S>100Km時，=Vmax，

24、反應(yīng)為零級反應(yīng)，即反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)；當(dāng)0.01Km<S<100Km時，反應(yīng)處于零級反應(yīng)和一級反應(yīng)之間，為混合級反應(yīng)。Km是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。Km可用來判斷酶的最適底物：當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當(dāng)S=10Km時，=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計算：當(dāng)酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。

25、3、 酶的抑制作用（1）概念：由于酶的必需基團化學(xué)性質(zhì)的改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失而稱為抑制作用。（2）抑制作用的類型A 不可逆的抑制作用：抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結(jié)合而引起酶活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活，稱為不可逆抑制。B 可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結(jié)合而引起酶活力降低或喪失，能用物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活，這種抑制作用是可逆的稱為可逆抑制。根據(jù)可逆抑制劑與底物的關(guān)系，可逆抑制分為三種類型：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制（3）可逆抑制作用動力學(xué)（了解 見教材 p370）（4）一些重要的抑制劑（了解 見教材 p373）4、影響

26、酶反應(yīng)的因素（見教材 p378）溫度 PH 激活劑9.2本章重難點總結(jié)1 、米氏方程的推導(dǎo)及應(yīng)用2 、酶的抑制作用類型10.1本章知識點串講1、酶的活性部位（1）酶活性部位的特點某些特異氨基酸集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關(guān)的區(qū)域稱為活性部位或活性中心?；钚圆课环譃椋航Y(jié)合部位和催化部位。前者負(fù)責(zé)與底物結(jié)合，決定酶的專一性，后者負(fù)責(zé)催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化能力。輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結(jié)構(gòu)，往往也是酶活性部位組成部分。A 活性部位在酶分子的總體中只占相當(dāng)小的部分B 酶的活性部位是一個三維實體C 誘導(dǎo)契合（重點）D 酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)。E 底物通過次級鍵較弱

27、的力結(jié)合到酶上。F 酶活性部位具有柔性或可運動性。誘導(dǎo)契合（induced-fit）：酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補的，而是在酶和底物的結(jié)合過程中，底物分子或酶分子，有時是兩者的構(gòu)象同時發(fā)生了一定的變化后才互補的，這時催化基團的位置也正好在所催化底物鍵的斷裂和即將生成鍵的合適位置。這個動態(tài)的辨認(rèn)過程稱為誘導(dǎo)契合。（2）研究酶活性部位的方法A 側(cè)鏈基團的化學(xué)修飾法非特異性共價修飾特異性共價修飾親和標(biāo)記法B 其他方法（簡要了解 見教材p386）2、酶催化反應(yīng)的獨特性質(zhì)（見教材 p388）3、影響酶催化效率的有關(guān)因素（1）底物和酶的鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)A 鄰近效應(yīng)：酶與底物形成中間復(fù)合物以后，

28、使底物和底物之間，酶的催化基團與底物之間結(jié)合于同一分子而使有效濃度得以極大的提高，從而使反應(yīng)速率大大增加的一種效應(yīng)。B定向效應(yīng)是指反應(yīng)物的反應(yīng)基團之間和酶的催化基團與底物的反應(yīng)基團之間的正確取位產(chǎn)生的效應(yīng)。（2）底物的形變和誘導(dǎo)契合（3）酸堿催化通過瞬時的向反應(yīng)物提供質(zhì)子或從反應(yīng)物接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加速反應(yīng)的一類催化機制。（4）共價催化 又稱親核催化，或親電子催化，在催化時，親核催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或汲取電子并作用于底物的缺電子中心或負(fù)電子中心，迅速形成不穩(wěn)定的共價中間復(fù)合物，降低反應(yīng)活化能，使反應(yīng)加速。（5）金屬離子催化（6）多元催化和協(xié)同效應(yīng)（7）活性部位微環(huán)境的影響4、

29、酶催化反應(yīng)機制的實例（見教材 p394）5、酶活性的調(diào)節(jié)控制（1）別構(gòu)調(diào)控（allosteric regulation）酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結(jié)合后發(fā)生構(gòu)象的改變，進而改變酶活性狀態(tài)，稱為別構(gòu)調(diào)控。具有這種調(diào)節(jié)作用的酶稱為別構(gòu)酶。凡能使酶分子發(fā)生別構(gòu)作用的物質(zhì)稱為效應(yīng)物或別構(gòu)劑，通常為小分子代謝物或輔因子。導(dǎo)致酶活性增加的物質(zhì)稱為正效應(yīng)物或別構(gòu)激活劑，反之為負(fù)效應(yīng)物或別構(gòu)抑制劑。別構(gòu)酶的性質(zhì)：一般都是寡聚酶，通過次級鍵由多亞基構(gòu)成。（2）酶原的激活：由無活性狀態(tài)轉(zhuǎn)變成活性狀態(tài)是不可逆的（3）可逆的共價修飾：通過共價調(diào)節(jié)酶進行6、同工酶概念：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子

30、結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫能力等方面都存在明顯差異的一組酶。10.2本章重難點總結(jié)1、酶活性部位的特點2、影響酶催化效率的有關(guān)因素11.1本章知識點串講1、維生素概論（1）已知絕大多數(shù)維生素作為酶的輔酶或輔基的組成成分。（2）維生素的分類根據(jù)溶解性質(zhì)分為：脂溶性和水溶性脂溶性：維生素A、D、E、K等。水溶性：維生素B1、B2、煙酸和煙酰胺、B6、泛酸、生物素、葉酸、B12和維生素C等。2、水溶性維生素（1）維生素PP和煙酰胺輔酶維生素PP包括煙酸和煙酰胺。在體內(nèi)煙酰胺與核糖、磷酸、腺嘌呤組成脫氫酶的輔酶，只要是煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，輔酶I）和煙酰胺腺嘌呤二核苷磷酸（NADP+，輔酶II），

31、其還原形式為NADH、NADPH。（2）維生素B2和黃素輔酶維生素B2又名核黃素。在體內(nèi)核黃素是以黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在，是生物體內(nèi)一些氧化還原酶（黃素蛋白）的輔基，與蛋白部分結(jié)合很牢。（3）泛酸和輔酶A泛酸是輔酶A和磷酸泛酰巰基乙胺的組成成分，輔酶A是泛酸的主要活性形式，簡寫為CoA（4）維生素B6：包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。11.2本章重難點總結(jié)了解維生素及輔酶的相關(guān)概念12.1本章知識點串講1、核酸的種類和分布（1）脫氧核糖核酸（DNA）A 分布：原核細(xì)胞DNA集中在核區(qū)，真核細(xì)胞DNA分布在核內(nèi)，線粒體，葉綠體等細(xì)胞器也含有DNA。病毒有且只有D

32、NA或RNA。B 原核生物染色體DNA、質(zhì)粒DNA、真核生物細(xì)胞器DNA：環(huán)狀雙鏈真核生物DNA：線性質(zhì)粒：染色體外基因，它們能夠自主復(fù)制，并給出附加的性狀。（2）核糖核酸（RNA）A 分類：tRNA、mRNA 、rRNA原核生物信使RNA結(jié)構(gòu)簡單，由于功能相近的基因組成操縱子作為一個轉(zhuǎn)錄單位，產(chǎn)生多順反子mRNA。真核生物信使RNA結(jié)構(gòu)復(fù)雜，有5端帽子和3poly（A）尾巴，以及非翻譯區(qū)調(diào)控序列，但功能相關(guān)的基因不形成操縱子，不產(chǎn)生多順反子mRNA。2、核酸的生物功能（1）DNA是主要的遺傳物質(zhì)（2）RNA參與蛋白質(zhì)的生物合成（3）RNA功能具有多樣性12.2本章重難點總結(jié)核酸的分類及功能1

33、3.1本章知識點串講核酸的基本組成單位是核苷酸，核苷酸由一分子磷酸，一分子五碳糖和一分子含氮堿基組成。五碳糖和含氮堿基合稱為核苷。1、核苷酸（1）堿基A 嘧啶堿 （C、T、U）B 嘌呤堿（A、G）C 稀有堿基：大部分都是甲基化堿基（2）核苷核苷是一種糖苷，由戊糖和堿基縮合而成。糖與堿基之間以糖苷鍵相連。糖與堿基之間的連鍵是N-C鍵，一般稱之為N-糖苷鍵。假尿嘧啶核苷的結(jié)構(gòu)很特殊，C-糖苷鍵。（3）核苷酸 （共8種）2、核酸的共價結(jié)構(gòu) （核酸的一級結(jié)構(gòu)，通常指核酸的核苷酸序列）（1）核酸中核苷酸的連接方式：磷酸二酯鍵（2）DNA的一級結(jié)構(gòu)：A 由4中脫氧核苷酸通過3、5磷酸二酯鍵連接起來的直線形

34、或環(huán)形多聚體。B 真核生物與原核生物基因的比較原核的基因是連續(xù)的，無內(nèi)含子，功能相關(guān)的基因組成操縱子，有共同的調(diào)節(jié)和控制序列，調(diào)控序列所占比例較小，很少重復(fù)序列。真核生物的基因是斷裂的，有內(nèi)含子，功能相關(guān)基因不組成操作子，調(diào)控序列所占比例大，有大量重復(fù)序列。（3）RNA的一級結(jié)構(gòu)原核生物以操縱子作為轉(zhuǎn)錄單位，產(chǎn)生多順反子mRNA，即一條mRNA鏈上有多個編碼區(qū)，5端和3端各有一段非翻譯區(qū)。真核生物mRNA都是単順反子，5端有帽子結(jié)構(gòu)，然后依次是5非編碼區(qū)，編碼區(qū)，3非編碼區(qū)和3端poly（A）尾巴。其分子內(nèi)有時還有極少甲基化的堿基。（見教材p484）poly（A）尾巴的作用：與mRNA從細(xì)胞核

35、到細(xì)胞質(zhì)的運輸有關(guān)。5端帽子是一個特殊結(jié)構(gòu)，帽子結(jié)構(gòu)通常有三種類型。分別為：O型、I型和II型。O型：I型：II型：（三種類型的含義及書寫是重點，見教材p484）3、DNA的高級結(jié)構(gòu)（1）DNA堿基組成的Chargaff規(guī)則： A=T C=G A+C=G+T A+G=C+T（2）DNA的二級結(jié)構(gòu)（DNA分子的雙螺旋結(jié)構(gòu)模型）A 兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸相互纏繞，兩條鏈均為右手螺旋。B 嘌呤與嘧啶堿位于雙螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸與核糖在外側(cè)，彼此通過3,5-l磷酸二酯鍵相連接，形成DNA分子的骨架。C 雙螺旋的平均直徑為2nm，兩個相鄰的堿基對之間相距的高度，即堿基堆積距離為0.34nm，

36、兩個核苷酸之間的夾角為36°。D 兩條核苷酸鏈依靠彼此堿基之間形成的氫鍵相連系而結(jié)合在一起。F 堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制。（3）DNA能以多種不同的構(gòu)象存在：B型、A型、C型、D型、E型和左手螺旋的Z型。A型和B型是DNA的兩種基本構(gòu)象，Z型則比較特殊。比較A型和B型DNA的差異性。（見教材p488）（4）DNA的三級結(jié)構(gòu)A 概念：DNA分子通過通過扭曲和折疊所形成的特定構(gòu)象，包括不同二級結(jié)構(gòu)單元間的相互作用、單鏈與二級結(jié)構(gòu)單元間的相互作用以及DNA的拓?fù)涮卣?。超螺旋是DNA三級結(jié)構(gòu)的一種形式。B DNA的一些重要拓?fù)鋵W(xué)特性（見教材p491） 連環(huán)數(shù) 扭轉(zhuǎn)數(shù) 超螺旋數(shù) 比

37、連環(huán)差（5）DNA與蛋白質(zhì)復(fù)合物的結(jié)構(gòu)A 病毒顆粒由核酸和蛋白質(zhì)組成B 真核生物的染色體在分裂間期，基因組以染色質(zhì)形式存在。染色質(zhì)分為常染色質(zhì)和異染色質(zhì)。（概念見教材p493）染色質(zhì)的基本組成單位是核小體核小體由組蛋白核心和盤繞其上的DNA所構(gòu)成。核心由組蛋白H2A、H2B、H3和H4各兩分子組成，是一個八聚體，DNA以左手螺旋在組蛋白核心上盤繞1.8圈，共146bp。C 真核生物染色體DNA組裝的過程（重點 見教材495）4 RNA的高級結(jié)構(gòu)（1）tRNA的高級結(jié)構(gòu)tRNA的二級結(jié)構(gòu)都呈三葉草形。三葉草形結(jié)構(gòu)由氨基酸臂、二氫尿嘧啶環(huán)、反密碼環(huán)、額外環(huán)和TC環(huán)等5個部分組成。（見教材 p496

38、）氨基酸臂：由7對堿基組成，富含鳥嘌呤，末端為CCA，接受活化的氨基酸。二氫尿嘧啶環(huán)：由8-12個核苷酸組成，具有兩個二氫尿嘧啶。反密碼環(huán)：由7個核苷酸組成、環(huán)中部為反密碼子。額外環(huán)：由3-18個核苷酸組成。TC環(huán)（假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷環(huán)）：由7個核苷酸組成。（2）rRNA的高級結(jié)構(gòu)（了解 見教材p498）13.2本章重難點總結(jié)13.2.1重難點知識點總結(jié)1、兩種核酸的結(jié)構(gòu)2、相關(guān)概念13.2.2本章重難點例題講解【例題1】簡要敘述真核生物染色體DNA組裝的過程。解析：14.1本章知識點串講1、核酸的水解（1）酸水解糖苷鍵和磷酸酯鍵都能被酸水解（2）堿水解RNA的磷酸酯鍵易被堿水解，

39、產(chǎn)生核苷酸。DNA的磷酸酯鍵則不易被堿水解。（3）酶水解（了解 見教材p503）2、核酸的酸堿性質(zhì) （了解 見教材p504）核酸的堿基、核苷和核苷酸均能發(fā)生解離，核酸的酸堿性質(zhì)與此有關(guān)。（1）堿基的解離（2）核苷的解離（3）核苷酸的解離3、核酸的紫外吸收紫外吸收是實驗室最常用的定量測定DNA或RNA的方法。（見教材p507）核酸的摩爾磷吸光系數(shù)較所含核苷酸單體的摩爾磷吸光系數(shù)要低40%-50%，單鏈多核苷酸的摩爾磷吸光系數(shù)比雙螺旋結(jié)構(gòu)多核苷酸的摩爾磷吸光系數(shù)要高，所以核酸發(fā)生變性時，摩爾磷吸光系數(shù)值升高25%，此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。復(fù)性后摩爾磷吸光系數(shù)值又降低，此現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)。4、核酸的變性

40、、復(fù)性及雜交（1）變性A 概念：核酸的變性：核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價鍵的斷裂。加熱變性使DNA的雙螺旋結(jié)果失去一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。B DNA的Tm值相關(guān)因素DNA的均一性，G-C含量，介質(zhì)中的離子強度（見教材 p509）（2）復(fù)性變性DNA在適當(dāng)條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu)，這過程稱復(fù)性。（3）核酸的雜交核酸雜交可以在液相或固相上進行，目前實驗室中應(yīng)用最廣的是硝酸纖維素膜和尼龍膜作支持物進行的雜交。Southern印跡法：將電泳凝膠上的DNA片段轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上后，再進行雜交。雜交必須在在較高的鹽濃度及適當(dāng)?shù)臏囟龋?

41、8°C）下進行數(shù)小時。Northern印跡法：將RNA變形后轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上再進行雜交。Western印跡法：根據(jù)抗體、抗原可以結(jié)合的原理，分析蛋白質(zhì)。14.2本章重難點總結(jié)核酸雜交技術(shù)15.1本章知識點串講1、核酸的分離、提純和定量測定（見教材p513）（1）DNA的分離（2）RNA的分離（3）核酸含量的測定方法2、核酸的超速離心（見教材p515）（1）核酸密度的測定(2) 測定DNA中G-C之含量（3）溶液中核酸構(gòu)象的研究（4）用于核酸的制備3、核酸的凝膠電泳（1）瓊脂糖凝膠電泳：以瓊脂糖作為支持物電泳的遷移率決定于以下因素：核酸分子大小、膠濃度、DNA的構(gòu)象、電壓、堿基組成

42、、溫度。瓊脂糖凝膠電泳常用于分析DNA。（2）聚丙烯酰胺凝膠電泳：以聚丙烯酰胺作為支持物聚丙烯酰胺一般不含有RNase，用于RNA的分析。聚丙烯酰胺強度較好，常用垂直板電泳。4、核酸的核苷酸序列測定（1）DNA的酶法測序（2）DNA的化學(xué)法測序基本原理（見教材p518）（3）RNA的測序A 用酶特異切斷RNA鏈B 用化學(xué)試劑裂解RNAC 逆轉(zhuǎn)錄成cDNA5、DNA聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)（PCR）PCR體外快速擴增DNA的方法。PCR的實驗原理及方法。（見教材p519）6、DNA的化學(xué)合成（了解 見教材p520）15.2本章重難點總結(jié)15.2.1重難點知識點總結(jié)1、核酸的核苷酸序列測定2、DNA聚合酶鏈

43、式反應(yīng)（PCR）15.2.2本章重難點例題講解【例題1】解釋PCR并簡要敘述PCR反應(yīng)的過程。解析：16.1本章知識點串講1、抗生素的概況（1）定義：抗生素是微生物代謝過程中產(chǎn)生的，在低濃度下就能抑制它種微生物的生長和活動，甚至殺死他種微生物的化學(xué)物質(zhì)。（2）常見抗生素A 青霉素：主要抑制革蘭氏陽性細(xì)菌。青霉素的抗菌作用與抑制細(xì)胞壁的合稱相關(guān)。B 鏈霉素：主要抑制革蘭氏陰性細(xì)菌。革蘭氏陽性細(xì)菌與革蘭氏陰性細(xì)菌的差異。2、抗生素的抗菌作用機制 （見教材 p542）（1）抑制核酸的合成（2）抑制蛋白質(zhì)的合成（3）改變細(xì)胞膜的通透性（4）干擾細(xì)胞壁的形成（5）作用于能量代謝系統(tǒng)和作為抗代謝物17.1

44、本章知識點串講1、概述（1）概念：激素是生物體內(nèi)特殊組織或腺體產(chǎn)生的，直接分泌到體液中，通過體液運送到特定作用部位，從而引起特殊激動效應(yīng)（調(diào)節(jié)控制各種物質(zhì)代謝或生理功能）的一群微量的有機化合物。（2）化學(xué)本質(zhì)：激素按照化學(xué)本質(zhì)可以分為三類：A 含氮激素（蛋白質(zhì)、多肽類激素、氨基酸衍生物激素）B 固醇類激素C 脂肪酸衍生物激素（3）激素的合成與分泌 （見教材p554）（了解）（4）激素的作用機制 （見教材p571）（了解）（5）激素的分泌調(diào)節(jié)（見教材p582）（了解）（6）植物激素 （見教材p584）（了解）18.1本章知識點串講1、生物膜的組成和性質(zhì)生物膜主要由蛋白質(zhì)、脂質(zhì)和糖類組成，還有水和

45、金屬離子。（1）膜脂A 膜脂的種類：生物膜內(nèi)的脂質(zhì)有磷脂、膽固醇、糖脂等。（見教材 p590）B 膜脂的多態(tài)性：膜脂是兩親性分子，因此膜脂在水溶液中的溶解度是很有限的。（2）膜蛋白：膜周邊蛋白和膜內(nèi)在蛋白A 外周蛋白質(zhì)：易于分離，都溶于水。B 膜內(nèi)在蛋白質(zhì)：主要靠疏水力與膜脂相結(jié)合。2、生物膜的分子結(jié)構(gòu)生物膜是由蛋白質(zhì)、脂質(zhì)和糖類組成的超分子體系。（1）生物膜中分子間作用力：靜電力、疏水力、范德華力（2）生物膜結(jié)構(gòu)的幾個主要特征：（見教材p596）A 膜組分的不對稱分布B 生物膜的流動性a 膜脂的流動性b 膜蛋白的運動性（3）生物膜分子的結(jié)構(gòu)模型流體鑲嵌模型：突出膜的流動性、顯示了膜蛋白分布的

46、不對稱性。18.2本章重難點總結(jié)18.2.1重難點知識點總結(jié)1、生物膜的流體鑲嵌模型。18.2.2本章重難點例題講解【例題1】題目: 生物膜的流體鑲嵌模型的要點是什么？解析：19.1本章知識點串講營養(yǎng)物質(zhì)在生物體內(nèi)所經(jīng)歷的一切化學(xué)變化總稱為新陳代謝。新陳代謝可以概括為5個方面：從周圍環(huán)境中獲得營養(yǎng)物質(zhì)將外界引入的營養(yǎng)物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樽陨硇枰慕Y(jié)構(gòu)元件，即大分子的組成前體將結(jié)構(gòu)元件裝配成自身的大分子，如蛋白質(zhì)、核酸、脂類及其他組分。形成或分解生物體特殊功能所需的生物分子提供生命活動所需的一切能量。1、分解代謝與合成代謝概念：分解代謝：有機營養(yǎng)物，不管是從外界環(huán)境獲得的還是自身儲存的，通過一系列反應(yīng)步驟

47、轉(zhuǎn)變?yōu)檩^小的、較簡單的物質(zhì)的過程叫做分解代謝。合成代謝又稱生物合成，是生物體利用小分子或者大分子的結(jié)構(gòu)元件建造成自身大分子的過程。2、能量代謝在新陳代謝中的重要地位ATP并不是能量的儲存形式，而是一種傳遞能量的分子。3、輔酶I和輔酶II的遞能作用由營養(yǎng)物質(zhì)分解代謝釋放出的化學(xué)能，除了通過合成ATP的途徑捕獲外，還有另外一種途徑，就是以氫原子和電子的形式將自由能轉(zhuǎn)移給生物合成的需能反應(yīng)。這種具有高能的氫原子是由脫氫反應(yīng)形成的。脫氫酶催化物質(zhì)的脫氫反應(yīng)，將脫下的氫原子和電子傳遞給一類特殊能接受這種氫原子和電子的輔酶，稱為輔酶I和輔酶II。4、FMN和FAD的遞能作用FMN：黃素腺嘌呤單核苷酸FAD

48、：黃素腺嘌呤二核苷酸它們是一類在傳遞電子和氫原子中起作用的載體。FMN和FAD都能接受兩個電子和兩個氫原子，它們在氧化還原反應(yīng)中，特別是在氧化呼吸鏈中起著傳遞電子和氫原子的作用。5、輔酶A在能量代謝中的作用輔酶A（CoA）分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巰基乙胺。乙酰輔酶A的結(jié)構(gòu)：（見教材p5） 6、新陳代謝的調(diào)節(jié)三個不不同水平：分子水平、細(xì)胞水平和整體水平。7、代謝中常見的有機反應(yīng)機制酶催化的有機反應(yīng)機制可歸納為以下幾種：酸堿催化、公價催化、金屬離子催化和靜電催化。生物化學(xué)中的反應(yīng)可歸納為四類：基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)、氧化-還原反應(yīng)、消除、異構(gòu)化和重排反應(yīng)、碳-碳鍵的形成或斷裂反應(yīng)。（

49、1）基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)（見教材 p7）?；D(zhuǎn)移、磷酰基轉(zhuǎn)移、葡糖基轉(zhuǎn)移（2）氧化-還原反應(yīng)：電子得失的反應(yīng)（見教材 p9）（3）消除、異構(gòu)及重排反應(yīng)（見教材p10）（4）碳-碳鍵的形成或斷裂反應(yīng) （見教材p12）8、新陳代謝的研究方法（1）使用酶的抑制劑酶的抑制劑可以使代謝途徑受到阻斷，結(jié)果造成某一種代謝中間物的積累，從而為測定該中間代謝物提供可能。（2）利用遺傳缺欠癥研究代謝途徑（3）同位素示蹤法放射自顯影法：將帶有放射性標(biāo)記的化合物與照相的感光片放在一起，利用放射性能使感光片感光的性質(zhì)測定感光片變黑的部分。（4）核磁共振波譜法19.2本章重難點總結(jié)代謝的相關(guān)概念及輔酶。20.1本章知識點串講1、

50、有關(guān)熱力學(xué)的一些基本概念燃燒熱：將1mol的有機化合物完全氧化所釋放出的最大能量。自由能：能用于做功的能量。內(nèi)能是體系內(nèi)部質(zhì)點能量的總和，通常用符號U或E表示。焓又稱為熱焓，用H表示。焓也是體系的一個狀態(tài)函數(shù)，它是一個體系的內(nèi)能與其全部分子的壓力和體積總變化之和。熵代表體系能量分散程度的狀態(tài)參數(shù)，用S表示。注：氧化作用所放出的總能量的多少，與該物質(zhì)的氧化途徑無關(guān)，只要氧化后所生成的產(chǎn)物相同，釋放出的總能量必然相等。一個反應(yīng)體系的過程在自發(fā)進行時，其熵是可能降低的，但其周圍環(huán)境的熵必然增加，它們的總和必然是正值。2、化學(xué)反應(yīng)中自由能的變化和意義（1）自由能公式：（見教材 p28）G=H-TS（2

51、）標(biāo)準(zhǔn)自由能變化和化學(xué)平衡的關(guān)系（見教材p28）標(biāo)準(zhǔn)條件：溫度壓強參加反應(yīng)物的濃度標(biāo)準(zhǔn)自由能變化的符號用G0表示，pH為7時，標(biāo)準(zhǔn)自由能用G0 表示。注：G0和G之間的區(qū)別G0是在特定條件下，一個化學(xué)反應(yīng)得常數(shù)，每一個化學(xué)反應(yīng)都有其特定的標(biāo)準(zhǔn)自由能。G是在某一化學(xué)反應(yīng)隨參加反應(yīng)物的濃度、發(fā)生反應(yīng)得pH和溫度而改變的自由能變化。根據(jù)反應(yīng)物和產(chǎn)物計算出的G值，可判斷一個化學(xué)反應(yīng)能否按照預(yù)想的方向進行。只有當(dāng)G值是負(fù)值時，反應(yīng)才能進行。一個化學(xué)反應(yīng)自由能的變化G，有兩部分決定，一部分是不變因素，即由反應(yīng)物本身的性質(zhì)所決定，另一部分是可變因素，即反應(yīng)物和產(chǎn)物的濃度，反應(yīng)的化學(xué)當(dāng)量以及反應(yīng)的溫度。G0=

52、-2.303RTlgKeq R為氣體常數(shù)（3）標(biāo)準(zhǔn)生成自由能及應(yīng)用概念：由處于標(biāo)準(zhǔn)狀態(tài)的最穩(wěn)定單質(zhì)合成標(biāo)準(zhǔn)狀態(tài)當(dāng)量化合物時，其標(biāo)準(zhǔn)自由能的變化值。（G0f）（4）G0 、G以及平衡常數(shù)計算的舉例（見教材p32）3、高能磷酸化合物（1）高能磷酸化合物及其他高能化合物的類型（見教材p34）A 磷氧鍵型（-O-P）B 氮磷鍵型如胍基磷酸化合物C 硫酯鍵型活性硫酸基D 甲硫鍵型活性甲硫氨酸（2）ATP的結(jié)構(gòu)特性ATP是一分子腺嘌呤、一分子核糖和三個相連的磷酸基團構(gòu)成的核苷酸。（3）ATP系統(tǒng)的動態(tài)平衡細(xì)胞所處的能量狀態(tài)用ATP、ADP和AMP之間的關(guān)系式來表示，稱為能荷。能荷=？ （見教材p42）20

53、.2本章重難點總結(jié)化學(xué)反應(yīng)中自由能的變化和意義21.1本章知識點串講生物膜的主要功能：能量轉(zhuǎn)換、物質(zhì)運輸、信息識別與傳遞1、被動運輸與主動運輸（1）被動運輸物質(zhì)從高濃度的一側(cè)，通過膜運輸?shù)降蜐舛鹊囊粋?cè)，即順濃度梯度的方向跨膜運輸?shù)倪^程。主要特點：（見教材p46）（2）主動運輸物質(zhì)逆濃度梯度運輸?shù)倪^程。主要特點（見教材p47）2、小分子物質(zhì)的運輸 （見教材p49）（1）Na+、K+的運輸無論植物還是動物細(xì)胞中，細(xì)胞內(nèi)外存在著離子梯度差，細(xì)胞內(nèi)是高K+ 低Na+，而外環(huán)境中則是高Na+低K+A Na+，K+-泵就是分布于膜上的Na+，K+-ATP酶。B Na+，K+-ATP酶的作用機制構(gòu)象變化假說

54、（2）Ca2+的運輸（3）三類驅(qū)動離子的ATP酶：P、F、V型（見教材p52）基本功能：通過水解ATP提供的能量轉(zhuǎn)運離子，或者通過離子梯度合成ATP。（4）糖和氨基酸的運送A 協(xié)同運輸在小腸或腎細(xì)胞中葡萄糖的運輸是伴隨Na+ 一起輸入細(xì)胞的，這種運輸稱為協(xié)同運輸。B 基團運輸有些糖在通過細(xì)菌莢膜時，需要進行磷酸化反應(yīng)加入一個磷酸基團，以糖-磷酸的形式才能通過膜，稱為基團運輸。3、生物大分子的跨膜運輸多核苷酸、多糖等生物大分子甚至顆粒物的運輸，主要通過胞吞和胞吐作用，包括受體介導(dǎo)的內(nèi)吞作用等運輸?shù)?。?）胞吐作用：細(xì)胞內(nèi)物質(zhì)先被囊泡裹入，形成分泌泡，然后與細(xì)胞質(zhì)膜接觸、融合并向外釋放被裹入的物質(zhì)

55、，這個過程，稱為胞吐作用。（2）胞吞作用：細(xì)胞從外界攝入的大分子或顆粒逐漸被質(zhì)膜的一小部分包圍，內(nèi)陷，其后從質(zhì)膜上脫下來而形成含有攝入物質(zhì)的細(xì)胞內(nèi)囊泡的過程，稱為胞吞作用。A 吞噬作用B 胞飲作用C 受體介導(dǎo)的胞吞作用22.1本章知識點串講ATP形成主要通過兩條途徑：有氧呼吸和無氧呼吸在無氧條件下，葡萄糖進行分解，形成2分子丙酮酸并提供能量，這一過程稱為糖酵解作用。糖酵解是葡萄糖分解代謝所經(jīng)歷的共同途徑。1、糖酵解過程的概述（1）糖酵解的生物學(xué)意義：在不需要氧供應(yīng)的條件下，產(chǎn)生ATP的一種功能方式。（2）酵解作用的反應(yīng)式：C6H12O6+2Pi+2ADP2CH3CH(OH)COO-+2ATP+2H2O+2H+葡萄糖 無機磷酸 乳酸（3）酒精發(fā)酵作用的反應(yīng)式C6H12O6+2Pi+2ADP2