高一生物上冊第五章知識點(diǎn)：酶

1、.2019學(xué)年高一生物上冊第五章知識點(diǎn)：酶生物學(xué)源自博物學(xué)，經(jīng)歷了實(shí)驗(yàn)生物學(xué)、分子生物學(xué)而進(jìn)入了系統(tǒng)生物學(xué)時(shí)期。查字典物理網(wǎng)為大家推薦了高一生物上冊第五章知識點(diǎn)，請大家仔細(xì)閱讀，希望你喜歡。一、酶的概念：酶enzyme是由活細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。酶按照其分子構(gòu)造可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系多酶復(fù)合體和多功能酶三大類。二、酶的分子組成：酶分子可根據(jù)其化學(xué)組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶全酶兩類。結(jié)合酶那么是由酶蛋白和輔助因子兩部分構(gòu)成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關(guān)，輔助因子那么與酶的催化活性有關(guān)。與酶蛋白疏松結(jié)合并與酶的

2、催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱為輔酶。與酶蛋白結(jié)實(shí)結(jié)合并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物稱為輔基。三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是： 運(yùn)載氫原子或電子，參與氧化復(fù)原反響。 運(yùn)載反響基團(tuán)，如?；?、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參與基團(tuán)轉(zhuǎn)移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素vitamin是指一類維持細(xì)胞正常功能所必需的，但在許多生物體內(nèi)不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機(jī)化合物。四、金屬離子的作用：1. 穩(wěn)定構(gòu)象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構(gòu)象;2. 構(gòu)成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參與構(gòu)成酶的活性中心;3. 連接作用：作為橋梁

3、，將底物分子與酶蛋白螯合起來。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空間構(gòu)象的部位，該部位化學(xué)基團(tuán)集中，直接參與將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反響過程，這一部位就稱為酶的活性中心。參與構(gòu)成酶的活性中心的化學(xué)基團(tuán)，有些是與底物相結(jié)合的，稱為結(jié)合基團(tuán)，有些是催化底物反響轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的，稱為催化基團(tuán)，這兩類基團(tuán)統(tǒng)稱為活性中心內(nèi)必需基團(tuán)。在酶的活性中心以外，也存在一些化學(xué)基團(tuán)，主要與維系酶的空間構(gòu)象有關(guān)，稱為酶活性中心外必需基團(tuán)。六、酶促反響的特點(diǎn)：1.具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高1061020倍。酶能與底物形成ES中間復(fù)合物，從而改變化學(xué)反響的進(jìn)程，使反響所需活化能閾大大降低，活化分子的數(shù)目大大增

4、加，從而加速反響進(jìn)展。2.具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性。3.酶的催化活性是可以調(diào)節(jié)的：如代謝物可調(diào)節(jié)酶的催化活性，對酶分子的共價(jià)修飾可改變酶的催化活性，也可通過改變酶蛋白的合成來改變其催化活性。七、酶促反響的機(jī)制：1.中間復(fù)合物學(xué)說與誘導(dǎo)契合學(xué)說：酶催化時(shí)，酶活性中心首先與底物結(jié)合生成一種酶-底物復(fù)合物ES，此復(fù)合物再分解釋放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間復(fù)合物學(xué)說。當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時(shí)，底物分子可以誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象以生改變，使之成為能與底物分子親密結(jié)合的構(gòu)象，這就是誘導(dǎo)契合學(xué)說。2.與酶的高效率催化有關(guān)的因

5、素：趨近效應(yīng)與定向作用;張力作用;酸堿催化作用;共價(jià)催化作用;酶活性中心的低介電區(qū)外表效應(yīng)。八、酶促反響動力學(xué)：酶反響動力學(xué)主要研究酶催化的反響速度以及影響反響速度的各種因素。在討論各種因素對酶促反響速度的影響時(shí)，通常測定其初始速度來代表酶促反響速度，即底物轉(zhuǎn)化量>k+2時(shí)，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，那么酶與底物的親和力越大;反之，那么越小。Km可用于判斷反響級數(shù)：當(dāng)S100Km時(shí)，=Vmax，反響為零級反響，即反響速度與底物濃度無關(guān);當(dāng)0.01KmKm是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因此可以通過測定不同酶特

6、別是一組同工酶的Km值，來判斷是否為不同的酶。Km可用來判斷酶的最適底物：當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時(shí)，Km值最小者，為該酶的最適底物。Km可用來確定酶活性測定時(shí)所需的底物濃度：當(dāng)S=10Km時(shí)，=91%Vmax，為最適宜的測定酶活性所需的底物濃度。Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計(jì)算：當(dāng)酶的總濃度和最大速度時(shí)，可計(jì)算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時(shí)間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。Km和Vmax的測定：主要采用Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法和Hanes作圖法。2.酶濃度對反響速度的影響：當(dāng)反響系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時(shí)，酶促反響速度與酶濃度成正比，即=kE。3.溫度對反響速度的影響：一般來說

7、，酶促反響速度隨溫度的增高而加快，但當(dāng)溫度增加到達(dá)某一點(diǎn)后，由于酶蛋白的熱變性作用，反響速度迅速下降。酶促反響速度隨溫度升高而到達(dá)一最大值時(shí)的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與實(shí)驗(yàn)條件有關(guān)，因此它不是酶的特征性常數(shù)。低溫時(shí)由于活化分子數(shù)目減少，反響速度降低，但溫度升高后，酶活性又可恢復(fù)。4.pH對反響速度的影響：觀察pH對酶促反響速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過高或過低均可導(dǎo)致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時(shí)溶液的pH值就稱為酶的最適pH。人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適pH在6.58.0之間。酶的最適pH不是酶的特征性常數(shù)。5.抑制劑對反響速度的影響：但凡能降低酶促反響速度，但不引起酶分子變

8、性失活的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。不可逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡單方法使酶活性恢復(fù)的抑制作用就是不可逆抑制作用。假如以E作圖，就可得到一組斜率一樣的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右挪動。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制如有機(jī)磷農(nóng)藥對膽堿酯酶的抑制和非專一性抑制如路易斯氣對巰基酶的抑制兩種?？赡嬉种谱饔茫阂种苿┮苑枪矁r(jià)鍵與酶分子可逆性結(jié)合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復(fù)的抑制作用就是可逆抑制作用。假如以E作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜

9、率降低的直線?？赡嬉种谱饔冒ǜ偁幮?、反競爭性和非競爭性抑制幾種類型。 競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結(jié)合，從而干擾了酶與底物的結(jié)合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點(diǎn)為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反響產(chǎn)物;b.抑制劑與酶的結(jié)合部位與底物與酶的結(jié)合部位一樣;c.抑制劑濃度越大，那么抑制作用越大;但增加底物濃度可使抑制程度減小;d.動力學(xué)參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶底物為琥珀酸的競爭性抑制和磺胺類藥物對氨基苯磺酰胺對二氫葉酸合成酶底物為對氨基苯甲酸的競爭性抑制。 反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與ES復(fù)

10、合物結(jié)合并阻止產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點(diǎn)為：a.抑制劑與底物可同時(shí)與酶的不同部位結(jié)合;b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產(chǎn)生抑制作用;c.動力學(xué)參數(shù)：Km減小，Vm降低。 非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結(jié)合，也可以與ES復(fù)合物結(jié)合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點(diǎn)為：a.底物和抑制劑分別獨(dú)立地與酶的不同部位相結(jié)合;b.抑制劑對酶與底物的結(jié)合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響;c.動力學(xué)參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。6.激活劑對反響速度的影響：可以促使酶促反響速度加快的物質(zhì)稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數(shù)是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等

11、，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。九、酶的調(diào)節(jié)：可以通過改變其催化活性而使整個代謝反響的速度或方向發(fā)生改變的酶就稱為限速酶或關(guān)鍵酶。酶活性的調(diào)節(jié)可以通過改變其構(gòu)造而使其催化活性以生改變，也可以通過改變其含量來改變其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調(diào)節(jié)代謝活動。1.酶構(gòu)造的調(diào)節(jié)：通過對現(xiàn)有酶分子構(gòu)造的影響來改變酶的催化活性。這是一種快速調(diào)節(jié)方式。變構(gòu)調(diào)節(jié)共價(jià)修飾調(diào)節(jié)酶原的激活2.酶含量的調(diào)節(jié)3.同工酶的調(diào)節(jié)：在同一種屬中，催化活性一樣而酶蛋白的分子構(gòu)造，理化性質(zhì)及免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶稱為同工酶。同工酶在體內(nèi)的生理意義主要在于適應(yīng)不同組織或不同細(xì)胞器在代謝上的不同需要。因此，同工酶在體內(nèi)的生理功能是不同的。乳酸脫氫酶同工酶LDHs為四聚體，在體內(nèi)共有五種分子形式，即LDH1H4，LDH2H3M1，LDH3H2M2，LDH4H1M3和LD