生物化化學期末復習必備

1、生化復習：名詞解釋：Biochemistry（生物化學）：主要是應用化學的理論和方法來研究生命現(xiàn)象，闡明生命現(xiàn)象的化學本質(zhì)。 Acidic amino acid酸性氨基酸:（天冬氨酸Glu，谷氨酸Asp）側鏈基團在中性溶液中解離后帶負電荷的氨基酸。Basic amino acids堿性氨基酸:（組氨酸His，精氨酸Arg，賴氨酸Lys；）側鏈基團在中性溶液中解離后帶正電荷的氨基酸。Neutral polar amino acids中性氨基酸: 側鏈基團在中性溶液中不發(fā)生解離，因而不帶電荷的氨基酸。isoelectric point pI等電點：氨基酸分子帶有相等正、負電荷時，溶液的pH值稱為該

2、氨基酸的等電點.蛋白質(zhì)的一級結構（primary structure）：是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列順序，即多肽鏈的線狀結構。（靠肽鍵維持）蛋白質(zhì)的二級結構(secondary structure)：是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間結構，但不包括與其他肽段的相互關系及側鏈構象的內(nèi)容。(主要化學鍵：氫鍵)蛋白質(zhì)的三級結構(tertiary structure)：是指蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，也就是一條多肽鏈的完整的三維結構。（維系三級結構的化學鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等，但也有共價鍵，如二硫鍵等。）蛋白質(zhì)的四級結構（quater

3、nary structure）：就是指蛋白質(zhì)分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。（維系蛋白質(zhì)四級結構的是氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價鍵。 ）蛋白質(zhì)的變性(denaturation)：在某些物理或化學因素的作用下，蛋白質(zhì)嚴格的空間結構被破壞（不包括肽鍵的斷裂），從而引起蛋白質(zhì)若干理化性質(zhì)和生物學性質(zhì)的改變。DNA的變性(denaturation)：在理化因素作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而分開成為單鏈，從而導致DNA的理化性質(zhì)及生物學性質(zhì)發(fā)生改變。Tm：加熱DNA溶液，使其對260nm紫外光的吸收度突然增加，達到其最大值一半時的溫度，就是DNA的變性溫度（融解溫

4、度，melting temperature, Tm）。分子雜交(hybridization);兩條來源不同的單鏈核酸（DNA或RNA），只要它們有大致相同的互補堿基順序，經(jīng)退火處理即可復性，形成新的雜種雙螺旋，這一現(xiàn)象稱為核酸的分子雜交(hybridization)。探針（probe）：在核酸雜交分析過程中，常將已知順序的核酸片段用放射性同位素或生物素進行標記。帶有一定標記的已知順序的核酸片段稱為探針（probe）。 限制酶，restriction enzyme：能識別特定的核苷酸順序，并從特定位點水解核酸的內(nèi)切酶稱為限制性核酸內(nèi)切酶（限制酶，restriction enzyme）。酶（enz

5、yme）：是由活細胞產(chǎn)生的、能對特異底物進行高效率催化的生物催化劑，其化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。輔酶(coenzyme)：與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶(coenzyme)。輔基(prosthetic group)：與酶蛋白牢固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基(prosthetic group)。酶的活性中心(active center):酶分子上具有一定空間構象的部位，該部位化學基團集中，直接參與將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心(active center)。 同工酶(isoenzyme):在同一種屬中，催化活性相同而酶

6、蛋白的分子結構，理化性質(zhì)及免疫學性質(zhì)不同的一組酶稱為同工酶(isoenzyme)。別構調(diào)節(jié)(allosteric regulation)：某些代謝物能與變構酶分子上的變構部位特異性結合，使酶的分子構象發(fā)生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調(diào)節(jié)作用就稱為變構調(diào)節(jié)(allosteric regulation)。生物物氧化(biological oxidation)：物質(zhì)在生物體內(nèi)氧化分解并釋放出能量的過程稱為生物氧化(biological oxidation)目前公認的氧化磷酸化的偶聯(lián)機制是1961年由Peter Mitchell提出的化學滲透學說(chemios-motic hy

7、pothesis)：該學說認為氧化呼吸鏈存在于線粒體內(nèi)膜上，當氧化反應進行時，H+通過氫泵作用被排斥到線粒體內(nèi)膜外側（膜間腔），從而形成跨膜pH梯度和跨膜電位差。當質(zhì)子順濃度梯度回流時，這種形式的“勢能”可以被存在于線粒體內(nèi)膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基團，并與ADP結合而合成ATPTCA循環(huán)：在有氧的情況下，葡萄糖酵解產(chǎn)生的丙酮酸氧化脫羧形成乙酰CoA。乙酰CoA經(jīng)一系列氧化、脫羧，最終生成C2O和H2O并產(chǎn)生能量的過程.雙糖：由兩個相同或不同的單糖組成,常見的有乳糖、蔗糖、麥芽糖等.。糖異生(gluconeogenesis): 糖異生作用是指以非糖物質(zhì)作為前體合成為葡萄糖的作用。從頭

8、合成途徑(de novo synthesis pathway) ：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位和CO2 等簡單物質(zhì)為原料，經(jīng)過一系列酶促反應，合成核苷酸的途徑。填空：生物分子中最重要的是糖、脂、核酸和蛋白質(zhì)四類物質(zhì)，分子量一般都很大，所以又稱為生物大分子。生物化學發(fā)展歷程：靜態(tài)生物化學時期 、動態(tài)生物化學時期、現(xiàn)代生物化學時期。在鐮刀狀紅細胞貧血患者中，由于基因突變導致血紅蛋白b-鏈第六位氨基酸殘基由谷氨酸改變?yōu)槔i氨酸，血紅蛋白的親水性明顯下降，從而發(fā)生聚集，使紅細胞變?yōu)殓牭稜睢RNA在真核生物中的初級產(chǎn)物稱為HnRNA。核酸的水解：磷酸、戊糖、含氮堿基。米氏方程： Vmax S/ Km

9、S五個抑制作用：可逆性抑制（競爭性抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制）不可逆性抑制（非專一性不可逆抑制 專一性不可逆抑制）意義：當n= Vmax2時，Km=S。因此，Km等于酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。Km可以反映酶與底物親和力的大小。Km越小，酶與底物的親和力越大。類型VmaxKm無抑制VmaxKm競爭性抑制不變增大非競爭性抑制減小不變反競爭性抑制減小減小維生素：脂溶性維生素: A, D, E, K 。水溶性維生素: B族（1、2、3、5、61 NADH氧化呼吸鏈NADH 復合體Q 復合體Cyt c 復合體O2（3ATP）2 琥珀酸氧化呼吸鏈 琥珀酸 復合體 Q 復合體Cyt c 復

10、合體O2(2ATP)糖代謝：糖酵解有關限速酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。糖酵解過程中ATP的消耗和產(chǎn)生反應形成ATP分子數(shù)葡萄糖6-磷酸葡萄糖16磷酸果糖激酶 1,6二磷酸果糖11,2二磷酸甘油酸 3磷酸甘油酸+2*1酸式烯醇式丙酮酸 丙酮酸+2*11分子葡萄糖 2分子丙酮酸+2有氧時，2NADH進入線粒體經(jīng)呼吸鏈氧化,原核生物又可產(chǎn)生6分子ATP,真核生物又可產(chǎn)生4分子的ATP再加上由底物水平的磷酸化形成的2個ATP，故共可產(chǎn)生原核2+6=8分子ATP；真核2+4=6分子ATP。原核生物中,其電子傳遞鏈存在于質(zhì)膜上,無需穿棱過程，而真核生物線粒體內(nèi)膜是不能穿過NADH需要一個磷酸甘

11、油穿棱系統(tǒng)。無氧時，2NADH還原丙酮酸，生成2分子乳酸或乙醇，故凈產(chǎn)生2分子ATP 。酶對應的反應步驟反 應ATP第一階段兩次耗能反應-2兩次生成ATP的反應2×2一次脫氫(NADH+H+)2×2 或2×3 第二階段一次脫氫(NADH+H+)2×3第三階段三次脫氫(NADH+H+)2×3×3一次脫氫(FADH2)2×2一次生成ATP的反應2×1凈生成36或38：糖異生過程中的關鍵酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、1，6-磷酸果糖酶、6-磷酸葡萄糖酶。糖異生過程中，總共消耗4分子ATP和2分子GTP才能使2

12、分子丙酮酸形成1分子葡萄糖，其中2分子ATP和2分子GTP克服由2分子丙酮酸形成2分子高能磷酸烯醇式丙酮酸的“能障”，另外2分子ATP用于磷酸甘油激酶（糖酵解反應7）催化反應的可逆反應。這比糖酵解生成的ATP多用了4分子ATP .脂肪：脂、油、蠟。b-氧化過程由四個連續(xù)的酶促反應組成：產(chǎn)生5分子ATP 脫氫； +2ATP 水化； 再脫氫； +3ATP 硫解。 1分子FADH2可生成2分子ATP，1分子NADH可生成3分子ATP，故一次b-氧化循環(huán)可生成5分子ATP。1分子乙酰CoA經(jīng)徹底氧化分解可生成12分子ATP。Eg. 以16C的軟脂酸為例來計算，則生成ATP的數(shù)目為：7次b-氧化分解產(chǎn)生

13、5×7=35分子ATP；8分子乙酰CoA可得12×8=96分子ATP；共可得131分子ATP，減去活化時消耗的兩分子ATP，故軟脂酸徹底氧化分解可凈生成129分子ATP。對于任一偶數(shù)碳原子的長鏈脂肪酸，其凈生成的ATP數(shù)目可按下式計算： =17n/27（n為碳原子數(shù)）脂肪酸在肝中氧化分解所生成的乙酰乙酸(acetoacetate)、b-羥丁酸(b-hydroxybutyrate)和丙酮(acetone)三種中間代謝產(chǎn)物，統(tǒng)稱為酮體(ketone bodies)。飽和脂肪酸的從頭合成與-氧化的比較： 區(qū)別要點 從頭氧化 -氧化 細胞內(nèi)進行部位 胞液 線粒體 酰基載體 ACP-

14、SH COA-SH 二碳單位參與或斷裂形式 丙二酸單酰ACP 乙酰COA 電子供體或受體 NADPH+H+ FAD,NAD 對HCO3-和檸檬酸的需求 需要 不需要 所需酶 7種 4種 能量需求或放出 消耗 7ATP及14NADPH+H+ 產(chǎn)生129ATP 氨基酸主要通過三種方式脫氨基，即氧化脫氨基，聯(lián)合脫氨基和轉(zhuǎn)氨基。a-酮酸的代謝：（一）再氨基化為氨基酸。 （二）轉(zhuǎn)變?yōu)樘腔蛑?1. 生糖氨基酸。 2. 生酮氨基酸：Leu，Lys。 3. 生糖兼生酮氨基酸：Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp。 （三）氧化供能：進入三羧酸循環(huán)徹底氧化分解供能。尿素合成的特點1合成主要在肝細胞的線粒體和胞

15、液中進行； 2合成一分子尿素需消耗4分子ATP； 3精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶； 4尿素分子中的兩個氮原子，一個來源于NH3，一個來源于天冬氨酸。 從頭合成途徑：天冬氨酸CO2 甘氨酸 甲?；ㄒ惶紗挝唬?甲?；?谷氨酰胺（酰胺基）大題一、除堿性氨基酸的等電點為Pi=1/2(Pk2+pk3)外，其他氨基酸的等電點一般都是PI=1/2(PK1+PK2).EG:谷氨酸：pk1=2.19 pk2=4,25 pi=1/2(pk1+pk2)=3.22賴氨酸：pk2=8.95 pk3=10.53 pi=1/2(pk2+pk3)=9.74二、氨基酸的理化性質(zhì)：1、 氨基酸分子帶有相等正、負電荷時

16、，溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點（isoelectric point, pI）。 2、 天然蛋白質(zhì)分子的20種氨基酸，以色氨酸和酪氨酸對紫外光有較強的光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最強。3、 氨基酸可與茚三酮縮合產(chǎn)生藍紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。三、谷胱甘肽的生理功用：解毒作用：與毒物或藥物結合，消除其毒性作用；參與氧化還原反應：作為重要的還原劑，參與體內(nèi)多種氧化還原反應；保護巰基酶的活性：使巰基酶的活性基團-SH維持還原狀態(tài)；維持紅細胞膜結構的穩(wěn)定：消除氧化劑對紅細胞膜結構的破壞作用。四、雙螺旋DNA的結構特點：1. 為右手、反平行雙螺旋；2. 主鏈位于螺旋外側，

17、堿基位于內(nèi)側；3. 兩條鏈間存在堿基互補：A與T或G與C配對形成氫鍵，稱為堿基互補原則（A與T為兩個氫鍵，G與C為三個氫鍵）；4. 螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力；5. 螺旋的螺距為3.4nm，直徑為2nm。 五、 tRNA的結構與功能tRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA，其稀有堿基的含量可多達20%。tRNA是保守性最強的RNA。tRNA是單鏈核酸，但其分子中的某些局部也可形成雙螺旋結構。 tRNA的“三葉草”形結構包括：氨基酸臂、DHU臂、反密碼臂、可變臂和TC臂五部分六、 DNA變性后的特點： 增色效應(hyperchromic effect)：指DNA變性后對260nm紫外

18、光的光吸收度增加的現(xiàn)象； 旋光性下降； 粘度降低； 生物學功能喪失或改變。七、磷酸戊糖途徑的生物學意義1、該途徑可以產(chǎn)生各種磷酸單糖，為許多化合物的合成提供原料。如磷酸核糖是某些輔酶及核苷酸生物合成的必須原料。2、產(chǎn)生大量的NADPH，為細胞的各種合成反應提供還原力。如非光合細胞的硝酸鹽、亞硝酸鹽的還原，及氨的同化、丙酮酸羧化還原成蘋果酸等過程中起重要作用。3、該途徑的反應起始物為6-磷酸葡萄糖，不需要 ATP參與起始反應，因此磷酸戊糖循環(huán)可在低ATP濃度下進行。4、該途徑中的某些酶及一些中間產(chǎn)物把光合作用與呼吸作用聯(lián)系起來。5、磷酸戊糖途徑是機體內(nèi)核糖產(chǎn)生的唯一場所。6、當EMP-TCA途徑受阻時，該途徑可以替代正常的有氧呼吸，而且可以通過3-磷酸甘油醛及磷酸己糖等與與糖酵解相互補充，以增加機體的適應能力。八、糖異生的生理意義 （一）葡