郭藹光版基礎(chǔ)生物化學(xué)習(xí)題

1、WORD格式- 氨基和另根底生物化學(xué)習(xí)題上第一章蛋 白 質(zhì)一、知識要點(diǎn)一氨基酸的構(gòu)造蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，其組成單位是氨基酸。組成蛋白質(zhì)的氨基酸有 20 種，均為 - 氨基酸。每個氨基酸的- 碳上連接一個羧基，一個氨基，一個氫原子和一個側(cè)鏈R 基團(tuán)。 20 種氨基酸構(gòu)造的差異就在于它們的R基團(tuán)構(gòu)造的不同。根據(jù) 20 種氨基酸側(cè)鏈R 基團(tuán)的極性，可將其分為四大類：非極性 R 基氨基酸 8 種；不帶電荷的極性R 基氨基酸7種；帶負(fù)電荷的 R 基氨基酸 2 種；帶正電荷的R 基氨基酸3種。二氨基酸的性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì)。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些

2、氨基酸的側(cè)鏈還含有可解離的基團(tuán)，其帶電狀況取決于它們的pK 值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團(tuán)不同，所以等電點(diǎn)不同。除甘氨酸外，其它都有不對稱碳原子，所以具有D-型和 L- 型2 種構(gòu)型，具有旋光性，天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L- 型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm 處有最大吸收值，大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨基酸，所以蛋白質(zhì)在280nm處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測定蛋白質(zhì)的根底。氨基酸的- 羧基和 - 氨基具有化學(xué)反響性，另外，許多氨基酸的側(cè)鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團(tuán)，也具有化學(xué)反響性。較重要的化學(xué)反響有： 1茚三酮反響，除脯氨酸外，所有的 - 氨基

3、酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反響，生成藍(lán)紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。 2 Sanger 反響， -NH2與 2,4- 二硝基氟苯作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNB-氨基酸。 3Edman反響， -NH2與苯異硫氰酸酯作用產(chǎn)生相應(yīng)的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物 PIT- 氨基酸。Sanger 反響和 Edmen反響均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈 N 端氨基酸的測定。氨基酸通過肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由2 個氨基酸組成的肽稱為二肽，由3 個氨基酸組成的肽稱為三肽，少于10個氨基酸肽稱為寡肽，由10 個以上氨基酸組成的肽稱為多肽。三蛋白質(zhì)的構(gòu)造蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)構(gòu)造分為四個構(gòu)造

4、水平，包括一級構(gòu)造、二級構(gòu)造、三級構(gòu)造和四級構(gòu)造。一般將二級構(gòu)造、三級構(gòu)造和四級構(gòu)造稱為三維構(gòu)象或高級構(gòu)造。一級構(gòu)造指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的一個氨基酸的 - 之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有局部雙鍵的性質(zhì)，所以整個肽單位是一個剛性的平面構(gòu)造。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N 端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的構(gòu)造。最根本的二級構(gòu)造類型有- 螺旋構(gòu)造和 - 折疊構(gòu)造，此外還有- 轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手- 螺旋構(gòu)造是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)

5、現(xiàn)的最常見的二級構(gòu)造, 每圈螺旋含有3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm, 螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。 - 折疊構(gòu)造也是一種常見的二級構(gòu)造，在此構(gòu)造中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈或肽段的排列可以有平行和反平行兩種方式。 氨基酸之間的軸心距為 0.35nm, 相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層構(gòu)造。構(gòu)造域是介于二級構(gòu)造和三級構(gòu)造之間的一種構(gòu)造層次，是指蛋白質(zhì)亞基構(gòu)造中明顯分開的嚴(yán)密球狀構(gòu)造區(qū)域。超二級構(gòu)造是指蛋白質(zhì)分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)那么的三級構(gòu)造聚集體。蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造是整個多肽鏈的三維構(gòu)象，它是在二級構(gòu)造的根底上，多肽鏈進(jìn)一步折疊卷曲形成復(fù)

6、雜的球狀分子構(gòu)造。具有三級構(gòu)造的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進(jìn)展盤繞折疊，形成十分嚴(yán)密的近似球形的構(gòu)造，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子， 幾乎所有的極性 R 基都分布在分子外外表，形成親水的分子外殼，而非極性的基團(tuán)那么被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈 R 基團(tuán)的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造指數(shù)條具有獨(dú)立的三級構(gòu)造的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體構(gòu)造。在具有四級構(gòu)造的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級構(gòu)造的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨(dú)存在都不具有活性。四級構(gòu)造涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之

7、間的相互關(guān)系。維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和X德華力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造取決于它的一級構(gòu)造，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復(fù)雜的三維構(gòu)造即正確的空間構(gòu)造所需要的全部信息。四蛋白質(zhì)構(gòu)造與功能的關(guān)系不同的蛋白質(zhì)，由于構(gòu)造不同而具有不同的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì)，功能與構(gòu)造密切相關(guān)。1一級構(gòu)造與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造與蛋白質(zhì)功能有相適應(yīng)性和統(tǒng)一性，可從以下幾個方面說明：（ 1一級構(gòu)造的變異與分子病蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能

8、密切相關(guān)，一級構(gòu)造的變化往往導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細(xì)胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導(dǎo)致該蛋白分子中 - 鏈第 6 位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級構(gòu)造上的細(xì)微差異使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導(dǎo)致紅細(xì)胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。（ 2一級構(gòu)造與生物進(jìn)化研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是一樣的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細(xì)胞色素 C 的一級構(gòu)造，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關(guān)系越遠(yuǎn)差異越大。3蛋白質(zhì)的激活作用在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去局部肽鏈之后才

9、具有生物活性，如酶原的激活。2蛋白質(zhì)空間構(gòu)造與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間構(gòu)造是行使生物功能的根底。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。（ 1 . 核糖核酸酶的變性與復(fù)性及其功能的喪失與恢復(fù)核糖核酸酶是由 124 個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L 脲中用 - 巰基乙醇處理，那么分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去- 巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時酶活性又恢復(fù)。（ 2血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象血紅蛋白是一個四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液

10、中運(yùn)輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與 O2結(jié)合，就會引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時才具有生物活性。五蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的 R 基團(tuán)。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以專業(yè)資料整理WORD格式1專業(yè)資料整理WORD格式具有不同的等電點(diǎn)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的 pH 大于 pI 時，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷， pH 小于 pI 時，蛋白質(zhì)帶正電荷，

11、pH 等于 pI 時，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。蛋白質(zhì)分子外表帶有許多親水基團(tuán)，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜水化層以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的別離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學(xué)因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實(shí)質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級構(gòu)造的次級鍵遭到破壞而造

12、成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當(dāng)變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復(fù)到原有的天然構(gòu)象，恢復(fù)或局部恢復(fù)其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。六測定蛋白質(zhì)分子量的方法1凝膠過濾法凝膠過濾法別離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻X圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量X圍，在此X圍內(nèi)，分子量的對數(shù)和洗脫體積之間成線性關(guān)系。因此，用幾種分子量的蛋白質(zhì)為標(biāo)準(zhǔn)，進(jìn)展凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖，繪制出標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進(jìn)展凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標(biāo)準(zhǔn)

13、洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對應(yīng)的分子量。2 SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。 SDS十二烷基磺酸鈉是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)樣品中參加 SDS后， SDS與蛋白質(zhì)分子結(jié)合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強(qiáng)負(fù)電荷，并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對遷移率和分子質(zhì)量的對數(shù)成直線關(guān)系。以標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對數(shù)和其相對遷移率作圖，得到標(biāo)準(zhǔn)曲線，根據(jù)所測樣品的相對遷移率，從標(biāo)準(zhǔn)曲

14、線上便可查出其分子質(zhì)量。3沉降法超速離心法沉降系數(shù) S是指單位離心場強(qiáng)度溶質(zhì)的沉降速度。 S 也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心別離時，由于比重關(guān)系，蛋白質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比，應(yīng)用光學(xué)方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將 S 帶入公式，即可計算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。RTSMV )D (1二、習(xí)題一名詞解釋1 1兩性離子 dipolarion2 2必需氨基酸 essential amino acid3 3等電點(diǎn) (isoelectric point,pI)4 4稀有氨基酸 (rare ami

15、no acid)5 5非蛋白質(zhì)氨基酸 (nonprotein amino acid)6 6構(gòu)型 (configuration)7 7蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造 (protein primary structure)8 8構(gòu)象 (conformation)9 9蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造 (protein secondary structure)10構(gòu)造域 (domain)11蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造(protein tertiary structure)12氫鍵 (hydrogen bond)13蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造(protein quaternary structure)14離子鍵 (ionic bond)15超二級構(gòu)造

16、 (super-secondary structure)16疏水鍵 (hydrophobic bond)17X德華力 ( van der Waals force)18鹽析 (salting out)19鹽溶 (salting in)20蛋白質(zhì)的變性(denaturation)21蛋白質(zhì)的復(fù)性(renaturation)22蛋白質(zhì)的沉淀作用(precipitation)23凝膠電泳 gel electrophoresis24層析 chromatography (二)填空題1 蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過一個氨基酸的_基和另一氨基酸的 _基連接而形成的。2大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定，平均為_%，如

17、測得1 克樣品含氮量為10mg, 那么蛋白質(zhì)含量為 _%。3在 20 種氨基酸中，酸性氨基酸有_ 和 _2 種，具有羥基的氨基酸是_和 _，能形成二硫鍵的氨基酸是 _.4蛋白質(zhì)中的_、_和 _3 種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質(zhì)在 280nm處有最大吸收值。5精氨酸的 pI 值為 10.76, 將其溶于 pH7 的緩沖液中，并置于電場中，那么精氨酸應(yīng)向電場的_方向移動。6組成蛋白質(zhì)的20 種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是_，含硫的氨基酸有_和_。7蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造最根本的有兩種類型，它們是 _和 _。8 - 螺旋構(gòu)造是由同一肽鏈的_ 和 _ 間的 _ 鍵維持的，螺距為_, 每圈螺旋含 _

18、 個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為_。天然蛋白質(zhì)分子中的 - 螺旋大都屬于_手螺旋。9 在蛋白質(zhì)的- 螺旋構(gòu)造中，在環(huán)狀氨基酸_存在處局部螺旋構(gòu)造中斷。10球狀蛋白質(zhì)中有_側(cè)鏈的氨基酸殘基常位于分子外表而與水結(jié)合，而有 _ 側(cè)鏈的氨基酸位于分子的內(nèi)部。11氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反響生成_色化合物，而 _與茚三酮反響生成黃色化合物。12維持蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造的化學(xué)鍵有_ 和_ ；維持二級構(gòu)造靠_鍵；維持三級構(gòu)造和四級構(gòu)造靠_ 鍵 ，其中 包括 _ 、 _ 、 _ 和_.13 穩(wěn) 定 蛋 白 質(zhì) 膠 體 的 因 素 是 _ 和_ 。14GSH的中文名稱是_，它的活性基團(tuán)是_，它的生

19、化功能是_ 。15參加低濃度的中性鹽可使蛋白質(zhì)溶解度_，這種現(xiàn)象稱為 _，而參加高濃度的中性鹽，當(dāng)?shù)竭_(dá)一定的鹽飽和度時，可使蛋白質(zhì)的溶解度_并 _, 這種現(xiàn)象稱為 _, 蛋白質(zhì)的這種性質(zhì)常用于 _。16用電泳方法別離蛋白質(zhì)的原理，是在一定的 pH 條件下，不同蛋白質(zhì)的 _、_和_ 不同，因而在電場中移動的 _和 _不同，從而使蛋白質(zhì)得到別離。17氨基酸處于等電狀態(tài)時，主要是以_形式存在，此時它的溶解度最小。18 鑒定蛋 白質(zhì) 多肽 鏈氨 基末端 常用 的方 法有 _ 和_ 。19 測定蛋 白質(zhì)分 子量 的方法有 _ 、 _ 和_ 。專業(yè)資料整理WORD格式2專業(yè)資料整理WORD格式20今有甲、

20、乙、丙三種蛋白質(zhì)，它們的等電點(diǎn)分別為8.0 、4.5和 10.0, 當(dāng)在 pH8.0 緩沖液中，它們在電場中電泳的情況為：甲_ ，乙 _，丙 _。21當(dāng)氨基酸溶液的pH=pI 時，氨基酸以 _離子形式存在，當(dāng)pHpI 時，氨基酸以_離子形式存在。22谷氨酸的pK1 ( -COOH)2.19, pK2 (-NH+3) = 9.67, pKR(R基 )= 4.25, 谷氨酸的等電點(diǎn)為 _。23 天然蛋白質(zhì)中的螺旋構(gòu)造，其主鏈上所有的羰基氧與亞氨基氫都參與了鏈內(nèi) _鍵的形成，因此構(gòu)象相當(dāng)穩(wěn)定。24將分子量分別為a 90 000 、 b45 000 、c110 000 的三種蛋白質(zhì)混合溶液進(jìn)展凝膠過濾

21、層析，它們被洗脫下來的先后順序是 _ 。25肌紅蛋白的含鐵量為0.34%，其最小分子量是_. 血紅蛋白的含鐵量也是0.34%，但每分子含有4 個鐵原子，血紅蛋白的分子量是 _.26一個 - 螺旋片段含有180 個氨基酸殘基，該片段中有_圈螺旋？該 - 螺旋片段的軸長為_.(三) 選擇題1在生理pH條件下，以下哪種氨基酸帶正電荷？A丙氨酸B酪氨酸C賴氨酸D蛋氨酸E異亮氨酸2以下氨基酸中哪一種是非必需氨基酸？A亮氨酸B酪氨酸C賴氨酸D蛋氨酸E蘇氨酸3蛋白質(zhì)的組成成分中，在 280nm處有最大吸收值的最主要成分是：A酪氨酸的酚環(huán)B半胱氨酸的硫原子C肽鍵D苯丙氨酸4以下 4 種氨基酸中哪個有堿性側(cè)鏈？

22、A脯氨酸B苯丙氨酸C異亮氨酸D賴氨酸5以下哪種氨基酸屬于亞氨基酸？A絲氨酸B脯氨酸C亮氨酸D組氨酸6以下哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)- 螺旋構(gòu)造的特點(diǎn)？A天然蛋白質(zhì)多為右手螺旋B肽鏈平面充分伸展C每隔 3.6 個氨基酸螺旋上升一圈。D每個氨基酸殘基上升高度為0.15nm.7以下哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一？A處于等電狀態(tài)時溶解度最小 B 參加少量中性鹽溶解度增加C變性蛋白質(zhì)的溶解度增加D有紫外吸收特性8以下氨基酸中哪一種不具有旋光性？ALeuBAlaCGlyDSerEVal9在以下檢測蛋白質(zhì)的方法中，哪一種取決于完整的肽鏈？A凱氏定氮法B雙縮尿反響C紫外吸收法D茚三酮法10以下哪種酶作用于由堿性氨基酸的羧基

23、形成的肽鍵？A糜蛋白酶B羧肽酶C氨肽酶D胰蛋白酶11以下有關(guān)蛋白質(zhì)的表達(dá)哪項(xiàng)是正確的？A蛋白質(zhì)分子的凈電荷為零時的pH 值是它的等電點(diǎn)B大多數(shù)蛋白質(zhì)在含有中性鹽的溶液中會沉淀析出C由于蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時溶解度最大，所以沉淀蛋白質(zhì)時應(yīng)遠(yuǎn)離等電點(diǎn)D以上各項(xiàng)均不正確12以下關(guān)于蛋白質(zhì)構(gòu)造的表達(dá)，哪一項(xiàng)為哪一項(xiàng)錯誤的？A氨基酸的疏水側(cè)鏈很少埋在分子的中心部位B電荷的氨基酸側(cè)鏈常在分子的外側(cè)，面向水相C白質(zhì)的一級構(gòu)造在決定高級構(gòu)造方面是重要因素之一D白質(zhì)的空間構(gòu)造主要靠次級鍵維持13列哪些因素阻礙蛋白質(zhì)形成- 螺旋構(gòu)造？A脯氨酸的存在B氨基酸殘基的大的支鏈C性氨基酸的相鄰存在D性氨基酸的相鄰存在E以上各項(xiàng)

24、都是14于 - 折疊片的表達(dá)，以下哪項(xiàng)是錯誤的？A - 折疊片的肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)B的構(gòu)造是借助于鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定的C有的 - 折疊片構(gòu)造都是通過幾段肽鏈平行排列而形成的D基酸之間的軸距為 0.35nm15持蛋白質(zhì)二級構(gòu)造穩(wěn)定的主要作用力是：A鹽鍵B疏水鍵C氫鍵D二硫鍵16維持蛋白質(zhì)三級構(gòu)造穩(wěn)定的因素是：A肽鍵B二硫鍵C離子鍵D氫鍵E次級鍵17凝膠過濾法別離蛋白質(zhì)時，從層析柱上先被洗脫下來的是：A分子量大的B分子量小的C電荷多的D帶電荷少的18. 以下哪項(xiàng)與蛋白質(zhì)的變性無關(guān)？A. 肽鍵斷裂B氫鍵被破壞C離子鍵被破壞D疏水鍵被破壞19蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于以下哪一項(xiàng)？A多肽鏈中氨基酸的排

25、列順序B次級鍵C鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵D溫度及pH20以下哪個性質(zhì)是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的？A膠體性質(zhì)B兩性性質(zhì)C沉淀反響D變性性質(zhì)E雙縮脲反響21氨基酸在等電點(diǎn)時具有的特點(diǎn)是：A不帶正電荷B不帶負(fù)電荷CA 和 BD溶解度最大E在電場中不泳動22蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造是指：A蛋白質(zhì)氨基酸的種類和數(shù)目B蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序C蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞D 包括 A,B 和 C( 四 )是非判斷題( ) 1氨基酸與茚三酮反響都產(chǎn)生藍(lán)紫色化合物。( ) 2因?yàn)轸然己蛠啺被g的局部雙鍵性質(zhì)，所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 3所有的蛋白質(zhì)都有酶活性。( ) 4 - 碳和羧基碳之間的鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( )

26、 5多數(shù)氨基酸有 D-和 L- 兩種不同構(gòu)型，而構(gòu)型的改變涉及共價鍵的破裂。( ) 6所有氨基酸都具有旋光性。( ) 7構(gòu)成蛋白質(zhì)的 20 種氨基酸都是必需氨基酸。( ) 8蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構(gòu)象。( ) 9一氨基一羧基氨基酸的pI 為中性，因?yàn)?COOH和-NH2的解離度一樣。( ) 10 蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)立體構(gòu)造的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。( )11蛋白質(zhì)是生物大分子，但并不都具有四級構(gòu)造。( )12血紅蛋白和肌紅蛋白都是氧的載體，前者是一個典型的變構(gòu)蛋白，在與氧結(jié)合過程中呈現(xiàn)變構(gòu)效應(yīng)，而后者卻不是。( ) 13. 用 FDNB法和 Edman降解法測

27、定蛋白質(zhì)多肽鏈N-端氨基酸的原理是一樣的。( ) 14并非所有構(gòu)成蛋白質(zhì)的20 種氨基酸的- 碳原子上都有一個自由羧基和一個自由氨基。( ) 15 蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)主要取決于肽鏈上可解離的 R基團(tuán)。( ) 16在具有四級構(gòu)造的蛋白質(zhì)分子中，每個具有三級構(gòu)造的專業(yè)資料整理WORD格式3專業(yè)資料整理WORD格式多肽鏈?zhǔn)且粋€亞基。3.氨基酸的等電點(diǎn)：指氨基酸的正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時() 17所有的肽和蛋白質(zhì)都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿的 pH 值，用符號 pI 表示。反響。4稀有氨基酸：指存在于蛋白質(zhì)中的20 種常見氨基酸以外的其() 18一個蛋白質(zhì)分子中有兩個半胱氨酸存在

28、時，它們之間可它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。以形成兩個二硫鍵。5非蛋白質(zhì)氨基酸：指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)() 19鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞的氨基酸。用于蛋白質(zhì)的別離制備。6構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代() 20蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造就是它的三級構(gòu)造?；鶊F(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形() 21維持蛋白質(zhì)三級構(gòu)造最重要的作用力是氫鍵。成。()22具有四級構(gòu)造的蛋白質(zhì)，它的每個亞基單獨(dú)存在時仍能7蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以保存蛋白質(zhì)原有的生物活性。及二

29、硫鍵的位置。()23變性蛋白質(zhì)的溶解度降低，是由于中和了蛋白質(zhì)分子表8構(gòu)象：指有機(jī)分子中，不改變共價鍵構(gòu)造，僅單鍵周圍的原子面的電荷及破壞了外層的水膜所引起的。旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象()24蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的，肽鏈上時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會改變分子每個肽鍵都參與氫鍵的形成。的光學(xué)活性。9蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造：指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈五問答題沿一定方向盤繞和折疊的方式。1什么是蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造？為什么說蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造決定其10構(gòu)造域：指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級構(gòu)造的根底上進(jìn)一步卷曲折空間構(gòu)造？疊成幾個相對獨(dú)立的近似球形

30、的組裝體。2什么是蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造？蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造與其生物功能有11蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造：指蛋白質(zhì)在二級構(gòu)造的根底上借助各種何關(guān)系？次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子構(gòu)造的構(gòu)象。3蛋白質(zhì)的螺旋構(gòu)造有何特點(diǎn)？12氫鍵：指負(fù)電性很強(qiáng)的氧原子或氮原子與N-H 或 O-H 的氫原4蛋白質(zhì)的折疊構(gòu)造有何特點(diǎn)？子間的相互吸引力。5舉例說明蛋白質(zhì)的構(gòu)造與其功能之間的關(guān)系。13蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造：指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個具有三級結(jié)6什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復(fù)性作用？蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維構(gòu)造。會發(fā)生改變？14離子鍵：帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力，也稱為靜電鍵7簡述蛋白質(zhì)變性作用的機(jī)

31、制。或鹽鍵。8蛋白質(zhì)有哪些重要功能15超二級構(gòu)造：指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級構(gòu)造單位組合在一9以下試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學(xué)的研究中：CNBr、異硫氰酸苯起所形成的有規(guī)那么的、在空間上能識別的二級構(gòu)造組合體。酯、丹黃酰氯、脲、6mol/L HCl 、 - 巰基乙醇、水合茚三酮、16疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個最適合完成以如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開水相而相互聚集而形成的作下各項(xiàng)任務(wù)？用力。 1測定小肽的氨基酸序列。17X德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種 2鑒定肽的氨基末端殘基。弱的分子間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為

32、它們的X德華半徑 3不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變性；如有二硫鍵存在時還需加之和時，X德華力最強(qiáng)。什么試劑？18鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中參加一定量的高濃度中性鹽如硫酸 4在芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。氨，使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。 4在蛋氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。19鹽溶：在蛋白質(zhì)溶液中參加少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加 5在賴氨酸和精氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。的現(xiàn)象。10 根據(jù)蛋白質(zhì)一級氨基酸序列可以預(yù)測蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造。假20蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其設(shè)有以下氨基酸序列如圖：生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及151015一些變性劑的作用

33、時，次級鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-但其一級構(gòu)造不發(fā)生改變。2025 2721蛋白質(zhì)的復(fù)性：指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。22蛋白質(zhì)的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得 1預(yù)測在該序列的哪一部位可能會出彎或- 轉(zhuǎn)角。不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。23凝膠電泳：以凝膠

34、為介質(zhì)，在電場作用下別離蛋白質(zhì)或核酸 2何處可能形成鏈內(nèi)二硫鍵？等分子的別離純化技術(shù)。 3假設(shè)該序列只是大的球蛋白的一局部，下面氨基酸殘基中哪24層析：按照在移動相可以是氣體或液體和固定相可以些可能分布在蛋白的外外表，哪些分布在內(nèi)部？是液體或固體之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。天冬氨酸；異亮氨酸；蘇氨酸；纈氨酸；谷氨酰胺；賴氨酸二填空題11氨；羧基；三、 習(xí)題解答2216 ； 6.2533谷氨酸；天冬氨酸；絲氨酸；蘇氨酸一名詞解釋44苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收55負(fù)極1兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，66組氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸又稱兼性離子或偶極離子。77-

35、螺旋構(gòu)造； - 折疊構(gòu)造2必需氨基酸：指人體和其它哺乳動物自身不能合成，機(jī)體8 C=O； N=H；氫； 0.54nm； 3.6；0.15nm ；右又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。專業(yè)資料整理WORD格式4專業(yè)資料整理WORD格式9脯氨酸；羥脯氨酸10極性；疏水性11藍(lán)紫色；脯氨酸12 肽鍵；二硫鍵；氫鍵；次級鍵；氫鍵；離子鍵；疏水鍵；X德華力13 外表的水化膜；同性電荷14谷胱甘肽；巰基15增加；鹽溶；減小；沉淀析出；鹽析；蛋白質(zhì)別離16帶電荷量；分子大小；分子形狀；方向；速率17兩性離子；最小18FDNB法 2,4- 二硝基氟苯法 ；Edman降解法苯異硫氫酸酯法19沉降法；凝膠過濾法；

36、SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法 SDS-PAGE 法20不動；向正極移動；向負(fù)極移動；21兩性離子；負(fù)；223.2223氫鍵；24C； a； b2516 672 ； 66 687 ；2650 圈； 27nm三選擇題1 D： 5 種氨基酸中只有賴氨酸為堿性氨基酸，其等電點(diǎn)為9.74, 大于生理 pH 值，所以帶正電荷。2 B：人或哺乳動物的必需氨基酸包括賴氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、 苯丙氨酸、 纈氨酸、 亮氨酸、 異亮氨酸、 蘇氨酸 8 種，酪氨酸不是必需氨基酸。3A：酪氨酸和苯丙氨酸在280nm處的克分子消光系數(shù)分別為540何 120, 所以酪氨酸比苯丙氨酸有較大吸收，而且大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有酪氨

37、酸。肽鍵的最大吸收在 215nm, 半胱氨酸的硫原子在 280nm和 215nm均無明顯吸收。4 D：在此4 種氨基酸中，只有賴氨酸的R 基團(tuán)可承受氫質(zhì)子，作為堿，而其它3 種氨基酸均無可解離的R 側(cè)鏈。5 B：氨基酸的 - 碳上連接的是亞氨基而不是氨基，所以實(shí)際上屬于一種亞氨基酸，而其它氨基酸的- 碳上都連接有氨基，是氨基酸。6 B：天然蛋白質(zhì)的- 螺旋構(gòu)造的特點(diǎn)是，肽鏈圍繞中心軸旋轉(zhuǎn)形成螺旋構(gòu)造， 而不是充分伸展的構(gòu)造。另外在每個螺旋中含有 3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm, 每個氨基酸殘基上升高度為 0.15nm, 所以 B 不是 - 螺旋構(gòu)造的特點(diǎn)。7 C：蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時

38、，凈電荷為零，失去蛋白質(zhì)分子外表的同性電荷互相排斥的穩(wěn)定因素， 此時溶解度最??； 參加少量中性鹽可增加蛋白質(zhì)的溶解度， 即鹽溶現(xiàn)象； 因?yàn)榈鞍踪|(zhì)中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；變性蛋白質(zhì)的溶解度減小而不是增加， 因?yàn)榈鞍踪|(zhì)變性后， 近似于球狀的空間構(gòu)象被破壞， 變成松散的構(gòu)造， 原來處于分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈暴露于分子外表，減小了與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)溶解度減小并沉淀。8 C：甘氨酸的 - 碳原子連接的4 個原子和基團(tuán)中有 2 個是氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性。9 B：雙縮脲反響是指含有兩個或兩個以上肽鍵的化合物肽及蛋白質(zhì)與稀硫

39、酸銅的堿性溶液反響生成紫色或青紫色化合物的反響， 產(chǎn)生顏色的深淺與蛋白質(zhì)的含量成正比，所以可用于蛋白質(zhì)的定量測定。茚三酮反響是氨基酸的游離的-NH與茚三酮之間的反響；凱氏定氮法是測定蛋白質(zhì)消化后產(chǎn)生的氨；紫外吸收法是通過測定蛋白質(zhì)的紫外消光值定量測定蛋白質(zhì)的方法， 因?yàn)榇蠖鄶?shù)蛋白質(zhì)都含有酪氨酸，有些還含有色氨酸或苯丙氨酸， 這三種氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值與蛋白質(zhì)含量成正比。10D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基參與形成的肽鍵； 羧肽酶是從肽鏈的羧基端開場水解肽鍵的外肽酶； 氨肽酶是從肽鏈的氨基端開場水解肽鍵的外肽酶；胰蛋白酶可以專一地水解堿性氨基酸的羧

40、基參與形成的肽鍵。11 A：蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)的正電荷桌能總數(shù)與負(fù)電荷總數(shù)相等時的 pH 值。蛋白質(zhì)鹽析的條件是參加足量的中性鹽，如果參加少量中性鹽不但不會使蛋白質(zhì)沉淀析出反而會增加其溶解度，即鹽溶。在等電點(diǎn)時，蛋白質(zhì)的凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小， 所以溶解度最小， 在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白質(zhì)應(yīng)調(diào) pH 至等電點(diǎn)。12 A：在蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造中，通常是疏水性氨基酸的側(cè)鏈存在于分子的內(nèi)部， 因?yàn)槭杷曰鶊F(tuán)避開水相而聚集在一起，而親水側(cè)鏈分布在分子的外表以充分地與水作用； 蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造是多肽鏈中氨基酸的排列順序， 此順序即決定了肽鏈形成二級構(gòu)造的類型以及更高層次的構(gòu)

41、造； 維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的作用力主要是次級鍵。13 E：脯氨酸是亞氨基酸, 參與形成肽鍵后不能再與 C=O氧形成氫鍵，因此不能形成 - 螺旋構(gòu)造 ; 氨基酸殘基的支鏈大時， 空間位阻大， 阻礙螺旋構(gòu)造的形成； 連續(xù)出現(xiàn)多個酸性氨基酸或堿性氨基酸時， 同性電荷會互相排斥， 所以不能形成穩(wěn)定的螺旋構(gòu)造。14 C： - 折疊構(gòu)造是一種常見的蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的類型，分為平行和反平行兩種排列方式，所以題中 C 項(xiàng)的說法是錯誤的。在 - 折疊構(gòu)造中肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)，氨基酸殘基之間的軸心距離為 0.35nm, 相鄰肽鏈或同一肽鏈中的幾個肽段之間形成氫鍵而使構(gòu)造穩(wěn)定。15 C：蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的兩種主要類型

42、是- 螺旋構(gòu)造和 - 折疊構(gòu)造。在 - 螺旋構(gòu)造中肽鏈上的所有氨基酸殘基均參與氫鍵的形成以維持螺旋構(gòu)造的穩(wěn)定。在 - 折疊構(gòu)造中，相鄰肽鏈或肽段之間形成氫鍵以維持構(gòu)造的穩(wěn)定， 所以氫鍵是維持蛋白質(zhì)二級構(gòu)造穩(wěn)定的主要作用力。 離子鍵、 疏水鍵和X德華力在維持蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造和四級構(gòu)造中起重要作用， 而二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造中起一定作用。16 E：肽鍵是連接氨基酸的共價鍵，它是維持蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的作用力；而硫鍵是 2 分子半胱氨酸的巰基脫氫氧化形成的共價鍵，它可以存在于 2 條肽鏈之間也可以由存在于同一條肽鏈的2 個不相鄰的半胱氨酸之間，它在維持蛋白質(zhì)三級構(gòu)造中起一定作用， 但不是最主要的。

43、 離子鍵和氫鍵都是維持蛋白質(zhì)三級構(gòu)造穩(wěn)定的因素之一，但此項(xiàng)選擇不全面，也不確切。次級鍵包括氫鍵、 離子鍵、疏水鍵和X德華力， 所以次項(xiàng)選擇最全面、確切。17 A：用凝膠過濾柱層析別離蛋白質(zhì)是根據(jù)蛋白質(zhì)分子大小不同進(jìn)展別離的方法， 與蛋白質(zhì)分子的帶電狀況無關(guān)。 在進(jìn)展凝膠過濾柱層析過程中， 比凝膠網(wǎng)眼大的分子不能進(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi)， 被排阻在凝膠顆粒之外。比凝膠網(wǎng)眼小的顆?？梢赃M(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi)，分子越小進(jìn)入網(wǎng)眼的時機(jī)越多， 因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時所經(jīng)的路程距離不同， 大分子物質(zhì)經(jīng)過的距離短而先被洗出，小分子物質(zhì)經(jīng)過的距離長，后被洗脫，從而使蛋白質(zhì)得到別離。18 A：蛋白質(zhì)的變性是其空間構(gòu)造被破壞，

44、從而引起理化性質(zhì)的改變以及生物活性的喪失， 但其一級構(gòu)造不發(fā)生改變， 所以肽鍵沒有斷裂。 蛋白質(zhì)變性的機(jī)理是維持其空間構(gòu)造穩(wěn)定的作用力被破壞， 氫鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的作用力，當(dāng)這些作用力被破壞時空間構(gòu)造就被破壞并引起變性，所以與變性有關(guān)。19 A：蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造即蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象， 因?yàn)橐患墭?gòu)造中包含著形成空間構(gòu)造所需要的所有信息， 氨基酸殘基的構(gòu)造和化學(xué)性質(zhì)決定了所組成的蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造的類型以及三級、四級構(gòu)造的構(gòu)象； 二硫鍵和次級鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力， 但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象；溫度及 pH 影響蛋白質(zhì)的溶解度、解離狀態(tài)

45、、生物活性等性質(zhì)，但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象。專業(yè)資料整理WORD格式5專業(yè)資料整理WORD格式20B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氫質(zhì)子也可以承受氫質(zhì)子，所以即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。由氨基酸組成的蛋白質(zhì)分子上也有可解離基團(tuán)， 如谷氨酸和天冬氨酸側(cè)鏈基團(tuán)的羧基以及賴氨酸的側(cè)鏈氨基， 所以也是兩性電解質(zhì)， 這是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的性質(zhì)；膠體性質(zhì)是蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)，沉淀反響是蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)被破壞產(chǎn)生的現(xiàn)象； 變性是蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造被破壞后性質(zhì)發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象，這三種現(xiàn)象均與氨基酸無關(guān)。21E： 氨基酸分子上的正電荷數(shù)和負(fù)電荷數(shù)相等時的pH 值是其等電點(diǎn)，即凈電荷為零，此時在電場

46、中不泳動。由于凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小。22B：蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造是指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，蛋白質(zhì)中所含氨基酸的種類和數(shù)目一樣但排列順序不同時，其一級構(gòu)造以及在此根底上形成的空間構(gòu)造均有很大不同。蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞是蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的內(nèi)容，所以B 項(xiàng)是正確的。四是非判斷題1錯：脯氨酸與茚三酮反響產(chǎn)生黃色化合物，其它氨基酸與茚三酮反響產(chǎn)生藍(lán)色化合物。2對：在肽平面中，羧基碳和亞氨基氮之間的鍵長為0.132nm，介于 C N 單鍵和 C N 雙鍵之間，具有局部雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。3錯：蛋白質(zhì)具有重要的生物功能，有些蛋白質(zhì)是酶，可催化特定的生化反響，有

47、些蛋白質(zhì)那么具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白質(zhì)都具有酶的活性。4錯： - 碳和羧基碳之間的鍵是C C 單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)。5對：在20 種氨基酸中，除甘氨酸外都具有不對稱碳原子，所以具有 L- 型和 D-型 2 種不同構(gòu)型，這兩種不同構(gòu)型的轉(zhuǎn)變涉及到共價鍵的斷裂和從新形成。6錯：由于甘氨酸的- 碳上連接有 2 個氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有 2 種不同的立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性。其它常見的氨基酸都具有不對稱碳原子，因此具有旋光性。7錯：必需氨基酸是指人或哺乳動物自身不能合成機(jī)體又必需的氨基酸， 包括 8 種氨基酸。其它氨基酸人體自身可以合成，稱為非必需氨基酸。8對：蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，不同氨基酸的構(gòu)造和化學(xué)性質(zhì)不同，因而決定了多肽鏈形成二級構(gòu)造的類型以及不同類型之間的比例以及在此根底上形成的更高層次的空間構(gòu)造。如在脯氨酸存在的地方 - 螺旋中斷， R 側(cè)鏈具有大的支鏈的氨基酸聚集的地方阻礙螺旋構(gòu)造的形成，所以一級構(gòu)造在很大程度上決定了蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象。9錯：一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點(diǎn)為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即pK 值不同。10 錯：蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的破壞，這是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力次級鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽鏈的降解，即肽鏈不斷裂。11 對：有些