酶的化學(xué)本質(zhì)和作用特點(diǎn)

1、第八章 酶 酶的化學(xué)本質(zhì)和作用特點(diǎn) 酶的命名和分類 酶的作用機(jī)制 溫度和ph對酶促反應(yīng)的影響 酶濃度和底物濃度對酶促反應(yīng)的影響 抑制劑和激活劑對酶促反應(yīng)的影響 食品加工中重要的酶 固定化酶酶學(xué)研究歷史酶學(xué)研究歷史 四千多年前，我國已有釀酒記載。四千多年前，我國已有釀酒記載。 一百余年前，一百余年前，pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動的認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動的結(jié)果。結(jié)果。 1877年，年，kuhne首次提出首次提出enzyme一詞。一詞。 1897年，年，buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵。現(xiàn)了發(fā)酵。 1926年，年，sumner首次從刀

2、豆中提純出脲酶結(jié)晶。首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。 20世紀(jì)世紀(jì)70年代初興起的酶工程技術(shù)在食品行業(yè)廣泛應(yīng)年代初興起的酶工程技術(shù)在食品行業(yè)廣泛應(yīng)用用酶的化學(xué)本質(zhì) 酶（酶（enzyme）是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對）是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。 新發(fā)現(xiàn)：新發(fā)現(xiàn)：rna、dna的催化作用的催化作用酶的組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白蛋白質(zhì)部分：酶蛋白 ( (apoenzyme)輔助因子輔助因子(cofactor) 金屬離子金屬離子小分子有機(jī)化合物小分子有機(jī)化合物全酶全酶(holoenzyme)輔助因子分類輔助因子分類（按其（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密

3、程度與酶蛋白結(jié)合的緊密程度） 輔酶輔酶 (coenzyme):與酶蛋白結(jié)合與酶蛋白結(jié)合疏松，可用疏松，可用透析或超濾的透析或超濾的方法除去。方法除去。 輔基輔基 (prosthetic group):與酶蛋白結(jié)合與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用緊密，不能用透析或超透析或超濾的方法除去濾的方法除去。酶的作用特點(diǎn)催化劑的共同點(diǎn)催化劑的共同點(diǎn)量少高效；量少高效；只加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。只加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。都是通過降低反應(yīng)分子的活化能來加快化學(xué)反應(yīng)的速都是通過降低反應(yīng)分子的活化能來加快化學(xué)反應(yīng)的速度。度。酶的特性酶的特性高效催化，條件溫和高效催化，條件溫和高度專一高

4、度專一不穩(wěn)定性不穩(wěn)定性活性可調(diào)節(jié)活性可調(diào)節(jié)（一）（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率酶促反應(yīng)具有極高的效率 一、一、 酶促反應(yīng)的特點(diǎn)酶促反應(yīng)的特點(diǎn)的催化效率通常比非催化反應(yīng)高的催化效率通常比非催化反應(yīng)高1081020倍，比倍，比一般催化劑高一般催化劑高1071013倍。倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能活化能(activation energy)。酶比一般催化劑更有。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。效地降低反應(yīng)的活化能。 一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一種酶僅作用于一種或

5、一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍曰驅(qū)Ｒ恍浴? 酶的特異性酶的特異性(specificity)（二）酶促反應(yīng)具有高度的特異性（二）酶促反應(yīng)具有高度的特異性根據(jù)酶對其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，根據(jù)酶對其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下酶的特異性可大致分為以下3 3種類型：種類型： 絕對特異性絕對特異性(absolute specificity)：只能作用于特定結(jié)只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的構(gòu)的底物，進(jìn)

6、行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物產(chǎn)物 。 相對特異性相對特異性(relative specificity)：作用于一類化合物作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。或一種化學(xué)鍵。 立體結(jié)構(gòu)特異性立體結(jié)構(gòu)特異性(stereo specificity)：作用于立體異構(gòu)作用于立體異構(gòu)體中的一種。體中的一種。（三）（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性 對酶生成與降解量的調(diào)節(jié)對酶生成與降解量的調(diào)節(jié) 酶催化效力的調(diào)節(jié)酶催化效力的調(diào)節(jié) 通過改變底物濃度對酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等通過改變底物濃度對酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要

7、。其中包不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)。括三方面的調(diào)節(jié)。酶的命名和分類 習(xí)慣命名法的五個原則：1.根據(jù)酶催化反應(yīng)的性質(zhì)來命名。2.根據(jù)被作用的底物來命名。3.將酶作用的底物與催化反應(yīng)的性質(zhì)結(jié)合起來命名。4.將酶的來源與作用底物結(jié)合起來命名。5.將酶作用的最適ph和作用底物結(jié)合起來命名。系統(tǒng)命名法 按國際系統(tǒng)命名原則，每一種酶具有一個系統(tǒng)名稱和一個習(xí)慣名稱，系統(tǒng)名稱應(yīng)標(biāo)明酶的作用底物和反應(yīng)性質(zhì)。如果有兩種底物，均需標(biāo)出，當(dāng)中用“：”分開，若其中一種是水，則可省略。 l丙氨酸：酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶，催化反應(yīng)為： l丙氨酸 酮戊二酸丙氨酸l谷氨酸。系統(tǒng)分類及編號 國際酶學(xué)委員

8、會根據(jù)酶催化反應(yīng)的類型，把酶分為：氧化還原酶：催化底物進(jìn)行氧化還原反應(yīng)的酶類。轉(zhuǎn)移酶：催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類水解酶：催化底物發(fā)生水解反應(yīng)的酶類。裂合酶：催化一個底物分解為2個化合物或2個化合物合成為一個化合物的酶類。異構(gòu)酶：催化各種同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的酶類。合成酶：催化2分子底物合成為1分子化合物，同時還必須偶聯(lián)有atp的磷酸鍵斷裂的酶類。酶的作用機(jī)制 酶促反應(yīng)速度的快慢與活化分子數(shù)目有關(guān)，增加活化分子數(shù)的途徑有：1.加熱或光照，使分子所含的能量增高，增加活化分子數(shù)目。2.降低活化能，使本來不夠活化水平的分子，也成為活化分子，增加活化分子數(shù)目。酶催化作用的中間絡(luò)合物學(xué)說

9、 酶先與底物結(jié)合形成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物中間絡(luò)合物，這種中間絡(luò)合物具有較高的活性，它不僅易生成，且易變成產(chǎn)物，并釋放出酶。esesepe酶s底物es中間產(chǎn)物p產(chǎn)物（二）中間產(chǎn)物學(xué)說（二）中間產(chǎn)物學(xué)說e + sese +p中間產(chǎn)物存在的證據(jù)：1.同位素32p標(biāo)記底物法（磷酸化酶與葡萄糖結(jié)合）；2.吸收光譜法（過氧化物酶與過氧化氫結(jié)合）。sp（1）（2） 由于酶催化的反應(yīng)（2）的能壘比沒有酶催化的反應(yīng)（1）要低，反應(yīng)（2）所需的活化能亦比（1）低，所以反應(yīng)速度加快。反應(yīng)總能量改變反應(yīng)總能量改變 非催化反應(yīng)活化能非催化反應(yīng)活化能 酶促反應(yīng)酶促反應(yīng) 活化能活化能 一般催化劑催一般催化劑催化反應(yīng)的活化能化反

10、應(yīng)的活化能 能能量量 反反 應(yīng)應(yīng) 過過 程程 底物底物 產(chǎn)物產(chǎn)物 酶促反應(yīng)活化能的改變酶促反應(yīng)活化能的改變 活化能：活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。酶的活性中心 由少數(shù)必需基團(tuán)組成的能與底物分子結(jié)合并完成特定催化反應(yīng)的空間小區(qū)域，稱為酶的活性中心。結(jié)合基團(tuán)：負(fù)責(zé)與底物分子結(jié)合。催化基團(tuán)：負(fù)責(zé)催化反應(yīng)。（一）活性部位和必需基團(tuán)（一）活性部位和必需基團(tuán)必需基團(tuán)必需基團(tuán)：這些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾使其改變，則酶的活性喪失?；钚圆课换钚圆课唬好阜肿又兄苯优c底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。必需基團(tuán)必需基團(tuán)活性部位維持酶的空間結(jié)構(gòu)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)專一性催

11、化性質(zhì)活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)binding group催化基團(tuán)催化基團(tuán)(catalytic group)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物 位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。的空間構(gòu)象所必需?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)活性中心外的必需基團(tuán)底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基團(tuán)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)催化基團(tuán) 活性中心活性中心 酶作用的輔助因素 靠近效應(yīng) 定向效應(yīng) 鎖鑰學(xué)說鎖鑰學(xué)說誘導(dǎo)嵌合學(xué)說誘導(dǎo)嵌合學(xué)說張力作用酸堿催化作用共價催化作用臨近定向效應(yīng)：l 在酶促反應(yīng)中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心

12、，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應(yīng)速度；l 另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關(guān)基團(tuán)的誘導(dǎo)和定向作用，使底物分子中參與反應(yīng)的基團(tuán)相互接近，并被嚴(yán)格定向定位，使酶促反應(yīng)具有高效率和專一性特點(diǎn)。“張力”和“形變” ：l 底物與酶結(jié)合誘導(dǎo)酶的分子構(gòu)象變化，變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產(chǎn)生“張力”甚至“形變” ，從而促使酶底物中間產(chǎn)物進(jìn)入過渡態(tài)。酶作用的輔助因素鎖鑰假說(lock and key hypothesis)：酶的活性中心結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)互相吻合，緊密結(jié)合成中間絡(luò)合物認(rèn)為整個酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對一把

13、鎖一樣誘導(dǎo)契合假說（inducedfit hypothesis): 該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀.酶活性中心的結(jié)構(gòu)有一定的靈活性，當(dāng)?shù)孜铮せ顒┗蛞种苿┡c酶分子結(jié)合時，酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生了有利于與底物結(jié)合的變化，使反應(yīng)所需的催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)正確地排列和定向，轉(zhuǎn)入有效的作用位置，這樣才能使酶與底物完全吻合，結(jié)合成中間產(chǎn)物。酸堿催化：l 酸-堿催化可分為狹義的酸-堿催化和廣義的酸-堿催化。酶參與的酸-堿催化反應(yīng)一般都是廣義的酸堿催化方式。l 廣義酸堿催化是指通過質(zhì)子酸提供部分質(zhì)子,或是通過質(zhì)子堿接受部分質(zhì)子的作用，達(dá)到降低反應(yīng)活化能的過程。

14、l 酶活性部位上的某些基團(tuán)可以作為良好的質(zhì)子供體或受體對底物進(jìn)行酸堿催化。phis 殘基的咪唑基是酶的酸堿催化作用中最活潑的一個催化功能團(tuán)。-cooh, -nh3, -sh,+ohnhnh+-coo , -nh2, -s , -.-o-nhn:(4)共價催化：l 催化劑通過與底物形成反應(yīng)活性很高的共價過渡產(chǎn)物，使反應(yīng)活化能降低，從而提高反應(yīng)速度的過程，稱為共價催化。l 酶中參與共價催化的基團(tuán)主要包括 his 的咪唑基，cys 的硫基，asp 的羧基，ser 的羥基等。l 某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價催化作用。與催化作用相關(guān)的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)(1)活性中心：酶分子中直接和底物結(jié)合

15、并起催化反應(yīng)的空間局限（部位）。 催化部位(catalytic site): 酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。l通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。l結(jié)合部位決定酶的專一性，l催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。 q雙重影響雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低而反應(yīng)速度降低 。 8.4溫度對酶促反應(yīng)的影響溫度對酶促反應(yīng)的影響q最適溫度最適溫度 (optimum temperature)：酶促反應(yīng)速度最快時的酶促反應(yīng)速度最

16、快時的環(huán)境溫度。其不是酶的特征環(huán)境溫度。其不是酶的特征性常數(shù)性常數(shù)* * 低溫的應(yīng)用低溫的應(yīng)用 高溫的應(yīng)用高溫的應(yīng)用酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 溫度溫度 c 溫度對淀粉酶活性的影響溫度對淀粉酶活性的影響 ph對酶促反應(yīng)的影響對酶促反應(yīng)的影響1.最適ph 2.ph穩(wěn)定性表現(xiàn)出酶最大活力的ph值在一定的ph范圍內(nèi)酶是穩(wěn)定的ph對酶作用的影響機(jī)制對酶作用的影響機(jī)制：1.環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團(tuán)的解離；3.影響底物的解離。0酶酶活活性性 ph ph對某些酶活性的影響對某些酶活性的影響 246810酶濃度對酶促反應(yīng)的影響酶濃度對酶促反

17、應(yīng)的影響在有足夠底物足夠底物和其他條件不變的情況下： v = k e底物濃度對酶促反應(yīng)的影響底物濃度對酶促反應(yīng)的影響1. 底物濃度對酶反應(yīng)速度的影響底物濃度對酶反應(yīng)速度的影響svvmax一級反應(yīng) v = k s零級反應(yīng) v = k e酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)。應(yīng)為一級反應(yīng)。隨著底物濃度的增高隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)。為混合級反應(yīng)。當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大

18、速度；反應(yīng)為零級反應(yīng)反應(yīng)為零級反應(yīng)（一）米曼氏方程式（一）米曼氏方程式中間產(chǎn)物中間產(chǎn)物酶促反應(yīng)模式酶促反應(yīng)模式中間產(chǎn)物學(xué)說中間產(chǎn)物學(xué)說e + s k1k2k3ese + ps：底物濃度底物濃度v：不同不同s時的反應(yīng)速度時的反應(yīng)速度vmax：最大反應(yīng)速度最大反應(yīng)速度(maximum velocity) m：米氏常數(shù)米氏常數(shù)(michaelis constant) vmaxs km + s 米曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個假設(shè)：米曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個假設(shè)：e與與s形成形成es復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而es分解為分解為e及及p的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于的反應(yīng)為慢反應(yīng)，

19、反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即慢反應(yīng)即 vk3es。 (1)s的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于e的總濃度，因此在反應(yīng)的初始的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，階段，s的濃度可認(rèn)為不變即的濃度可認(rèn)為不變即sst。 kms km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度，單位是時的底物濃度，單位是mol/l。2km + s vmax vmaxs（二）（二）km與與vmax的意義的意義 km值值 km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。濃度。 意義：意義：a) km是酶的特征性常數(shù)之一；是酶的特征性常數(shù)之一；b) k

20、m可近似表示酶對底物的親和力；可近似表示酶對底物的親和力；c) 同一酶對于不同底物有不同的同一酶對于不同底物有不同的km值。值。 vmax定義：定義：vm是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。度成正比。意義：意義：vmax=k3 e如果酶的總濃度已知，可從如果酶的總濃度已知，可從vmax計算計算 酶的酶的轉(zhuǎn)換數(shù)轉(zhuǎn)換數(shù)(turnover number)，即動力學(xué)常數(shù)，即動力學(xué)常數(shù)k3。（三）（三）m m值與值與maxmax值的測定值的測定1. 雙倒數(shù)作圖法雙倒數(shù)作圖法(double reciprocal plot)，又稱為又稱為 林林-貝氏貝氏(l

21、ineweaver- burk)作圖作圖法法-1/km （林貝氏方程）（林貝氏方程） 抑制劑對酶促反應(yīng)的影響抑制劑對酶促反應(yīng)的影響使酶的必需基團(tuán)或活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶失活的物質(zhì)，稱為抑制劑（i）。1. 不可逆抑制作用不可逆抑制作用：抑制劑與酶的結(jié)合（共價鍵）是不可逆的。s + eese + p + ieiesh +ich2cooh esch2cooh + hi（2）可逆抑制作用）可逆抑制作用：抑制劑與酶的結(jié)合是可逆的。抑制程度是由酶與抑制劑之間的親和力大小、抑制劑的濃度以及底物的濃度決定。ev1231. 反應(yīng)體系中不加反應(yīng)體系中不加i。2.反應(yīng)體系中加入一定反應(yīng)體

22、系中加入一定量的不可逆抑制劑。量的不可逆抑制劑。3.反應(yīng)體系中加入一定反應(yīng)體系中加入一定量的可逆抑制劑。量的可逆抑制劑。ev不可逆抑制劑的作用ev 可逆抑制劑的作用i i 競爭性抑制作用競爭性抑制作用：抑制劑和底物競爭與酶結(jié)合。特點(diǎn)特點(diǎn)：1）抑制劑和底物競爭酶的結(jié)合部位s + eese + p + ieiv = vskm(1+i /ki)+ski = ei/eisvv/2km2）抑制程度取決于i和s的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。km無 i有 i3）競爭性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似。l 競爭性抑制作用的lineweaverburk圖 ：非競爭性抑制作用非競爭性抑制作用：底物和抑制劑同時與酶

23、結(jié)合，但形成的eis不能進(jìn)一步轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。s + eese + p + iei + ieis+se+pv = v1+i/ki skm + ssv無 iv/2km有 i()l 非競爭性抑制作用的lineweaverburk圖 ：激活劑對酶促反應(yīng)的影響激活劑對酶促反應(yīng)的影響 激活劑激活劑使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。其中大部分是一些無機(jī)離子和小分子簡單有機(jī)物。如：na+、k+、ca2+、mg2+、cu2+、zn2+、co2+、cr2+、fe2+、cl-、br-、i-、cn-、no3-、po4-等； 無機(jī)離子對酶的激活作用：無機(jī)離子對酶的激活

24、作用： （1 1）與酶分子肽鏈上的側(cè)鏈基團(tuán)相結(jié)合，穩(wěn)定酶）與酶分子肽鏈上的側(cè)鏈基團(tuán)相結(jié)合，穩(wěn)定酶催化作用所需的構(gòu)象。催化作用所需的構(gòu)象。 （2 2）作為底物與酶蛋白之間聯(lián)系的橋梁。）作為底物與酶蛋白之間聯(lián)系的橋梁。 （3 3）可能作為輔酶或輔基的一個組成部分，協(xié)助）可能作為輔酶或輔基的一個組成部分，協(xié)助酶的催化作用。酶的催化作用。使用激活劑注意 激活劑對酶的作用具有一定的選擇性，使用不當(dāng)，會適得其反，激活劑之間有時存在拮抗現(xiàn)象。 激活劑的濃度有一定的范圍，超出此范圍，會得到相反的效果。8.7食品加工中重要的酶 糖酶 蛋白酶 脂肪酶糖酶 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶類。淀粉酶：內(nèi)切酶，從淀粉分

25、子內(nèi)部隨機(jī)水解1，4糖苷鍵，但不水解1，6糖苷鍵。淀粉酶：外切酶，只能水解1，4糖苷鍵，不能水解1，6糖苷鍵。從淀粉分子的非還原性末端開始依次切下一個個1，4麥芽糖苷鍵，并將切下的1，4麥芽糖轉(zhuǎn)變成麥芽糖，所以稱為淀粉酶。葡萄糖淀粉酶：外切酶，不僅水解1，4糖苷鍵，也能水解1，6糖苷鍵和1，3糖苷鍵。異淀粉酶：產(chǎn)生于動植物及微生物中，是一種內(nèi)切酶，從支鏈淀粉分子內(nèi)部水解支點(diǎn)的1，6糖苷鍵。 一、水解酶一、水解酶 1. -淀粉酶淀粉酶 也稱液化型淀粉酶，能使淀粉不規(guī)則地水解。它存在于動物的唾液、胰臟及植物的麥芽中。此外，霉菌和細(xì)菌也產(chǎn)生此酶。鈣對其有活化作用，其最適ph為5-7，最適溫度約40，一些細(xì)菌淀粉酶則達(dá)70。此酶在啤酒制造及面包品質(zhì)改良上很重要，終產(chǎn)物為麥芽糖、葡萄糖和異麥芽糖。 -淀粉酶淀粉酶 能將淀粉從非還原端起，每次水解下一個麥芽糖單位。在各種植物組織中均可見，尤以大麥芽中為多，其熱穩(wěn)定性低于-淀粉酶。 3.葡萄糖淀粉酶葡萄糖淀粉酶 從淀粉的非還原端起，每次水解下一個葡萄糖單位，終產(chǎn)物為葡萄糖和糊精，用于制糖等。最適ph=4-5，最適溫度50-60。 淀粉酶對天然存在的完整淀粉粒作用較困難，應(yīng)將淀粉粒糊化，破壞其