第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件

第八章

鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶）第一節(jié)概述第二節(jié)固氮酶

第三節(jié)雙氮的配位化學(xué)第四節(jié)固氮酶的模擬第五節(jié)鉬轉(zhuǎn)氧酶及其模擬第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶）第一節(jié)概述第一節(jié)概述在生物體中，鉬是唯一的第二過(guò)渡元素。鉬酶的相對(duì)分子量較大，純化困難，且鉬易于發(fā)生價(jià)態(tài)變化，鉬的價(jià)態(tài)多，存在的狀態(tài)復(fù)雜，因此關(guān)于鉬酶的許多問(wèn)題仍未弄清楚。鉬是人體生長(zhǎng)必需的微量元素。在機(jī)體內(nèi)的分布很廣，在所有器官、組織和體液中均能檢出。鉬是多種酶的輔助因子；鉬參與酶類(lèi)和蛋白質(zhì)合成，參與維生素B12組成及代謝，促進(jìn)紅細(xì)胞發(fā)育和成熟，防止貧血，促進(jìn)核酸和蛋白質(zhì)合成等很多生理過(guò)程。鉬缺乏：鉬缺乏時(shí)會(huì)誘發(fā)心肌病或其它心血管病。缺鉬，還可誘發(fā)食道癌、骨癌、肝癌以及齲齒。孕婦缺鉬可引起胎兒發(fā)育障礙。

鉬過(guò)量：過(guò)量的鉬可誘發(fā)痛風(fēng)和癌癥。第一節(jié)概述在生物體中，鉬是唯一的第二過(guò)渡元素。某些含鉬的食物食物來(lái)源不同,其鉬的含量差異較大。一般而言,植物性食物以豆類(lèi)及其制品含量最豐富。動(dòng)物性食物以海產(chǎn)品中含量最高,其次是動(dòng)物的肝臟和腎臟。鉬主要通過(guò)在食物鏈中的遷移進(jìn)入人體內(nèi)。某些含鉬的食物食物來(lái)源不同,其鉬的含量差異較大。一般鉬在人體內(nèi)主要分布鉬(molybdenum)廣泛存在于水、土壤以及各種動(dòng)植物體內(nèi)。鉬在人體內(nèi)主要分布在肝臟和腎臟。人體血液中鉬的含量能較好地反映出體內(nèi)鉬的攝入情況。中國(guó)營(yíng)養(yǎng)學(xué)會(huì)2000年制定的中國(guó)居民膳食營(yíng)養(yǎng)素參考攝入量規(guī)定，成人鉬的推薦攝入量是60微克/天，可耐受最高攝入量350微克/天。鉬在人體內(nèi)主要分布鉬(molybdenum)廣泛存在于水

一些鉬酶的主要成分鉬酶來(lái)源相對(duì)分子質(zhì)量鐵鉬含量/分子其他組分MoFe黃嘌呤氧化酶牛乳275000282FAD黃嘌呤脫氫酶雞肝300000282FAD醛氧化酶兔肝300000282FAD硝酸鹽還原酶粗糙脈孢菌2300001～FAD,cyt.b亞硫酸氧化酶小牛肝110000244cyt.b固氮酶棕色固氮菌270000232Cys一些鉬酶的主要成分鉬酶來(lái)源相對(duì)分子質(zhì)量鐵鉬含量/分子其他所有與鉬有關(guān)的金屬蛋白和金屬酶均與氧化還原有關(guān)，并參與生物體內(nèi)的電子傳遞。鉬酶的組成比較復(fù)雜，某些鉬酶如固氮酶，黃嘌呤氧化酶，黃嘌呤脫氫酶除了含鉬輔酶外，還含有鐵硫蛋白或黃素腺嘌呤二核苷酸；另一些鉬酶如硝酸鹽還原酶，亞硫酸鹽氧化酶還含有細(xì)胞色素。鉬酶中的鐵硫蛋白或細(xì)胞色素一般充當(dāng)電子傳遞媒介，鉬活性中心則起著底物結(jié)合對(duì)底物進(jìn)行氧化還原等生物催化作用。鉬酶可按其結(jié)構(gòu)和功能的差異分為固氮酶和轉(zhuǎn)氧酶。所有與鉬有關(guān)的金屬蛋白和金屬酶均與氧化還原有關(guān)，并參與生物體RepresentativeMolybdoenzymesEnzyme

ReactionNitrogenasea

N2+6H++6e-→2NH3Nitratereductase

NO3-+2e-+2H+→NO2-+H2OSulfite

SO32-+H2O→SO42-+2H++2e-Xanthineoxidasea

NitrogenasecontainsaFeMo-ClustercotactorAllotherenzymescontainMo-pterrnRepresentativeMolybdoenzymesE鉬輔基：蝶呤輔酶鉬轉(zhuǎn)氧酶分為氧化酶和還原酶。氧化酶為加氧過(guò)程；還原酶為失氧過(guò)程：黃嘌呤+O→尿酸

NO3-→

O+NO2-（MoIV→MoVI）SO32-+O→SO42-(MoVI→MoIV)

CO2→O+CORCHO+O→RCOOH

鉬轉(zhuǎn)氧酶的催化反應(yīng)與電子傳遞和鉬價(jià)態(tài)有關(guān)。鉬輔基：蝶呤輔酶第二節(jié)固氮酶(Nitrogenase)常溫常壓下高效地把N2轉(zhuǎn)化為NH3；19世紀(jì)80年代，HellriegelandWilfarth首先發(fā)現(xiàn)并證實(shí)自然界中生物固氮的存在，之后人們發(fā)現(xiàn)生物固氮廣泛發(fā)生于微生物和原核生物中。已經(jīng)發(fā)現(xiàn)至少200種微生物具有生物固氮功能。目前世界每年消耗近1億噸尿素用于農(nóng)業(yè)，生物固氮提供了全球所需氮肥量的75%（3億噸尿素）。第二節(jié)固氮酶(Nitrogenase)常溫常壓下高效地把N工業(yè)生產(chǎn)尿素需要高溫高壓消耗大量的能源，同時(shí)污染大氣，造成對(duì)環(huán)境的第一次污染；同時(shí)所用化肥僅有30%被農(nóng)作物利用，大部分進(jìn)入地下水，對(duì)環(huán)境造成第二次污染。固氮微生物在常溫常壓下利用可再生能源固定空氣中的氮素，并直接被植物吸收利用，對(duì)環(huán)境不產(chǎn)生任何污染。早日實(shí)現(xiàn)人工生物固氮是當(dāng)前生物無(wú)機(jī)化學(xué)及相關(guān)學(xué)科發(fā)展的一個(gè)重要目標(biāo)?。?！工業(yè)生產(chǎn)尿素需要高溫高壓消耗大量的能源，同時(shí)污染大氣，造成對(duì)人類(lèi)對(duì)生物固氮的認(rèn)識(shí)直到20世紀(jì)60年代采取得了突破性的進(jìn)展。①第一次從細(xì)胞水平上觀(guān)察到在A(yíng)TP存在下的生物固氮現(xiàn)象。這極大的刺激了固氮酶的生物化學(xué)研究和發(fā)展；②隨后活性酶從生物體內(nèi)被分離提純出來(lái)，人們利用各種物理方法對(duì)固氮酶進(jìn)行更深入地研究；③同時(shí)，科學(xué)家開(kāi)展了在過(guò)渡金屬配合物存在下，氮?dú)庠谌芤褐械幕瘜W(xué)反應(yīng)，第一個(gè)過(guò)渡金屬雙氮配合物被合成出來(lái)，且出乎意料的穩(wěn)定；其后，許多分子氮配合物被相繼合成出來(lái)，并研究它們?cè)谌芤褐械倪€原反應(yīng)（質(zhì)子化后可形成肼和氨）。……人類(lèi)對(duì)生物固氮的認(rèn)識(shí)直到20世紀(jì)60年代采取得了固氮酶的分離提純，在溶液中氮分子的還原以及過(guò)渡金屬雙氮配合物的的制備三方面是相互關(guān)聯(lián)又相互促進(jìn)的。在相當(dāng)長(zhǎng)的一段時(shí)間里，固氮酶的結(jié)構(gòu)和生物固氮機(jī)理一直是科學(xué)家們努力探求的目標(biāo)。20世紀(jì)70年代，成功分離出固氮酶活性中心鐵鉬輔基，測(cè)定了構(gòu)成固氮酶的鐵蛋白和鉬鐵蛋白的單晶結(jié)構(gòu)，到目前（1993年）為止已經(jīng)測(cè)定了1.16?高分辨率的鉬鐵固氮酶的晶體結(jié)構(gòu)。在人工固氮酶的研究上取得了重大進(jìn)展。固氮酶的分離提純，在溶液中氮分子的還原以及過(guò)渡金屬雙氮配合物固氮酶催化下列反應(yīng)固氮酶催化下列反應(yīng)第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件生物固氮體系可以分為自生和共生固氮兩種類(lèi)型；部分固氮微生物只有在有氧的環(huán)境中才能有固氮功能；另外一種固氮微生物在缺氧的條件下能夠固氮；此外還有一些固氮微生物在需氧和厭氧的條件下均可以自由固氮；根據(jù)固氮酶所含金屬的種類(lèi)，固氮酶主要分為三類(lèi)：鉬固氮酶，釩固氮酶和鐵固氮酶每類(lèi)固氮酶均有兩種金屬蛋白組成，除鐵蛋白外，還含有另一種鉬鐵蛋白（MoFe）或釩鐵蛋白（VFe）或鐵鐵蛋白（FeFe）。大豆根瘤菌生物固氮體系可以分為自生和共生固氮兩種類(lèi)型；大豆根瘤菌

1993年，Rees等得到了分辨率為0.22nm的葡萄球固氮菌和巴氏芽孢菌固氮酶鉬鐵蛋白的射線(xiàn)結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)，基本上確定了固氮酶的結(jié)構(gòu)。它是由鐵蛋白和鉬鐵蛋白兩種相對(duì)獨(dú)立，相互分離的純蛋白組成。鐵蛋白是一種依賴(lài)于供給能量的電子傳遞體，具有把電子傳遞給鉬鐵蛋白的功能；鉬鐵蛋白是結(jié)合底物分子和催化底物還原的部位。

固氮酶的組成1993年，Rees等得到了分辨率為0.22nm鉬固氮酶的結(jié)構(gòu)鉬固氮酶的結(jié)構(gòu)鐵蛋白是個(gè)α2二聚體，含有一個(gè)[Fe4S4]2+/1+原子簇橋聯(lián)兩個(gè)亞基。MoFe蛋白（Mo-FeProtein,α2β2四聚體）的每一個(gè)αβ對(duì)含有一對(duì)[Fe4S4](即P原子簇)和一個(gè)FeMo輔因子(M原子簇)；

鐵蛋白是個(gè)α2二聚體，含有一個(gè)[Fe4S4]2+/1+原子簇鉬鐵蛋白的晶體結(jié)構(gòu)鉬鐵蛋白的晶體結(jié)構(gòu)鉬固氮酶的結(jié)構(gòu)及電子傳遞鉬固氮酶的結(jié)構(gòu)及電子傳遞鉬固氮酶中鐵蛋白的結(jié)構(gòu)

各種不同類(lèi)型的微生物固氮菌的鐵蛋白均已經(jīng)分離、純化，并進(jìn)行了非常透徹的研究，他們的大小和功能大同小異。他們均是由兩個(gè)相同的亞基形成的二聚體，分子量約60000Da,兩個(gè)亞基之間通過(guò)四個(gè)半胱氨酸上的硫原子橋聯(lián)著一個(gè)Fe4S4原子簇結(jié)構(gòu)。Fe4S4原子簇單元位于蛋白球的表面，易于接近溶劑分子，因而鐵蛋白對(duì)氧化極度敏感。主要功能：1.電子傳遞媒介的作用；[Fe4S4]2+，[Fe4S4]+2.它的存在是生物合成FeMo輔酶所必需的；3.它的存在對(duì)FeMo輔酶插入改性的缺FeMo輔酶的鉬鐵蛋白是必要的。鉬固氮酶中鐵蛋白的結(jié)構(gòu)各種不同類(lèi)型的微生物固氮P-cluster：電子從鐵蛋白金屬簇中心傳遞到FeMo-輔酶中心的橋梁作用。還原態(tài)氧化態(tài)P-cluster：電子從鐵蛋白金屬簇中心傳遞到FeMo-

由于M-簇是固氮酶固氮成氮的活性中心所在，對(duì)它的研究早已引起許多化學(xué)家的重視。對(duì)比，自1973年以來(lái)國(guó)內(nèi)外學(xué)者根據(jù)結(jié)構(gòu)化學(xué)、化學(xué)鍵理論、絡(luò)合催化原理和化學(xué)探針等方法就提出的固氮酶網(wǎng)兜模型，駢聯(lián)活口雙立方烷模型等十幾種原子簇模型，都是以Mo為結(jié)合底物的核心原子，自然界里為了有效地固氮成氮而演進(jìn)出的這種獨(dú)特的活性中心結(jié)構(gòu)，顯得比人們的智慧推想更為周到。根據(jù)這新的信息，對(duì)固氮酶活性中心的結(jié)構(gòu)與功能的研究將會(huì)有新的突破。M-簇的重要性由于M-簇是固氮酶固氮成氮的活性中心所在，對(duì)它的FeMo-輔酶與蛋白結(jié)合部位不多，相對(duì)松弛，故易提??；MoFe-Co（M簇）FeMo-輔酶與蛋白結(jié)合部位不多，相對(duì)松弛，故易提取；MoF

M簇中相鄰的Fe-Fe間的距離為2.58-2.67?；Mo-Fe的距離為2.67-2.73?,這意味著Fe-Fe和Mo-Fe之間存在著一定程度的金屬-金屬鍵合作用。MoFe-Co（M簇）M簇中相鄰的Fe-Fe間的距離為2.58-2.6電子傳遞機(jī)制？鐵蛋白的循環(huán)？鉬鐵蛋白的催化循環(huán)？氫化酶何以體現(xiàn)？催化過(guò)程中，氮?dú)馀c鐵結(jié)合還是與鉬結(jié)合？ATP何處提供？有無(wú)特異性？……小方程，大學(xué)問(wèn)?。?！電子傳遞機(jī)制？小方程，大學(xué)問(wèn)！??！1.電子傳遞機(jī)制

鐵蛋白與FeMo輔酶間的距離為32?，因此他們之間直接進(jìn)行電子傳遞是不可能的。鐵蛋白與FeMo輔酶間的距離為32?，因此他們之間直接2.固氮酶中鐵蛋白循環(huán)圖2.固氮酶中鐵蛋白循環(huán)圖第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件3.固氮酶中鉬鐵蛋白循環(huán)圖3.固氮酶中鉬鐵蛋白循環(huán)圖4.固氮酶與底物結(jié)合的可能部位與鉬結(jié)合

底物與鉬鐵蛋白輔基的結(jié)合位置和方式仍然是懸而未決的問(wèn)題，有待人們進(jìn)一步深入研究。4.固氮酶與底物結(jié)合的可能部位與鉬結(jié)合底物與鉬可能與鐵結(jié)合的部位可能與鐵結(jié)合的部位釩固氮酶VanadiumNitrogenase

釩固氮酶在無(wú)氧條件下才有催化活性。釩固氮酶在還原N2

的過(guò)程中利用其50%的自身還原等價(jià)物產(chǎn)生H2

，而鉬固氮酶僅利用25%。因此，釩固氮酶的催化活性不如鉬固氮酶，只有在土壤中鉬缺乏的條件下，生物才會(huì)采用釩固氮系統(tǒng)。但釩固氮酶具有鉬固氮酶不及的優(yōu)點(diǎn):(1)低溫(如5℃時(shí))和酸性環(huán)境下釩固氮酶比鉬固氮酶還原效率高;(2)釩固氮酶除將乙炔還原為乙烯外，還部分還原為乙烷;(3)釩固氮酶具有明顯的氫化酶活性;(4)釩固氮酶可在N2還原過(guò)程中產(chǎn)生少量中間體肼?；瘜W(xué)通報(bào)，2007,4,270

釩固氮酶VanadiumNitrogenase

第三節(jié)雙氮過(guò)渡金屬配合物

1965年，A.D.Allen在常溫常壓下合成了第一個(gè)雙氮過(guò)渡金屬配合物[Ru(NH3)5(N2)]Cl2，改變了氮分子不活潑的觀(guān)念，提供了活化分子氮的途徑。通過(guò)研究雙氮配合物獲得生物固氮信息的希望激勵(lì)科學(xué)家深入探索更多的例證。目前已經(jīng)合成數(shù)百種雙氮配合物。這一研究成果開(kāi)辟了一個(gè)新的研究領(lǐng)域，推動(dòng)人們探索生物固氮的秘密。1．氮分子的不活潑性

最高占有軌道3σg的能量較低，-15.6eV，而最底空軌道3σg的能量較高，-7.0eV。即將電子從N2完全轉(zhuǎn)移到受體或從電子供體完全轉(zhuǎn)移到N2都很困難。因此N2即不容易氧化也難以還原。N2分子通過(guò)什么途徑活化是化學(xué)模擬生物固氮研究的重大課題。

第三節(jié)雙氮過(guò)渡金屬配合物1965年氮分子軌道能級(jí)與電子云分布

氮分子軌道能級(jí)與電子云分布2．雙氮配合物的成鍵方式：端基配位和側(cè)基配位[CoH(N2)(PPh3)3]的結(jié)構(gòu)[{(NH3)5Ru}2(N2)]4+的結(jié)構(gòu)2．雙氮配合物的成鍵方式：端基配位和側(cè)基配位[CoH(N2)第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件[{C6H5Li}6Ni2N2(Et2O)2]2]]的結(jié)構(gòu)（略去了苯基和醚）[{C6H5Li}6Ni2N2(Et2O)2]2]]的結(jié)構(gòu)（3.氮分子配位活化

在端基配位的雙氮過(guò)渡金屬配合物中，氮原子經(jīng)過(guò)適當(dāng)?shù)摩?分子軌道與金屬d軌道重疊，按照N2?金屬σ成鍵及金屬?N2π成鍵方式，從末端與金屬結(jié)合。側(cè)基配位的σ鍵形成降低了兩個(gè)氮原子之間的電子云密度，反饋π鍵更削弱了兩個(gè)氮原子的結(jié)合強(qiáng)度，這兩種作用都促使N2活化，其中又以反饋π鍵為主。

端基配位與側(cè)基配位的雙氮過(guò)渡金屬配合物的成鍵方式

3.氮分子配位活化端基配位與側(cè)基配位的雙氮過(guò)渡金屬配合物的成中心金屬原子具有低氧化態(tài)，電子構(gòu)型多為d5-d10。共配體的Lewise堿越強(qiáng)，越有利于形成反饋π鍵，N2活性越大。與端基配位相比，側(cè)基配位雙氮配合物的雙鍵更長(zhǎng)，N2活性越大。

配合物雙氮鍵長(zhǎng)νN≡N/cm-1N2109.82331[Ru(NH3)5(N2)]2+1122114[Os(NH3)5(N2)]2+1122208[Os(NH3)4(CO)N2]2+

2108[Mo(N2)2(diphos)2]1102040[{(NH3)5Ru}2(N2)]4+1122100MoCl4{N2ReCl(PR3)4}21281800[{(C6H5Li)6Ni2N2(Et2O)2}2]135

中心金屬原子具有低氧化態(tài)，電子構(gòu)型多為d5-d10。共配體的4．配位氮原子的反應(yīng)活性

合成雙氮配合物只是研究的第一步。如何使已經(jīng)初步活化的雙氮還原并質(zhì)子化生成氨，這個(gè)難度很大的課題迄今進(jìn)展緩慢!!!4．配位氮原子的反應(yīng)活性第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第四節(jié)固氮酶的模擬

近幾十年來(lái)，化學(xué)模擬生物固氮的研究一直是一個(gè)熱點(diǎn)。我國(guó)科學(xué)家在此領(lǐng)域做了大量非常出色的研究工作，例如，早在70年代，盧嘉錫和蔡啟瑞等人就參與了FeMoco的結(jié)構(gòu)的研究，分別提出了福州模型和廈門(mén)模型，引起了國(guó)際重視。90年代初期，美國(guó)學(xué)者Rees等人闡明了固氮酶的活性中心原子簇及其周?chē)嚯姆肿拥娜S結(jié)構(gòu)后，從而使化學(xué)模擬生物固氮的研究出現(xiàn)了一個(gè)新的高潮。近年來(lái)，國(guó)內(nèi)外的理論化學(xué)工作者，依據(jù)Rees的FeMoco中心絡(luò)合模型，提出了他們各自不同的有關(guān)N2的鍵合模型。雖然，國(guó)內(nèi)外對(duì)化學(xué)模生物固氮的研究進(jìn)展顯著，但仍然主要處于理論研究階段。第四節(jié)固氮酶的模擬近幾十年來(lái)，化學(xué)模擬生物固氮的鐵鉬輔基模型化合物的研究

20世紀(jì)70年代固氮酶的結(jié)構(gòu)仍未確定，化學(xué)家基于EXAFS以及其他譜學(xué)與化學(xué)分析研究提出了Fe-Mo輔基模型化合物的結(jié)構(gòu)類(lèi)型。Hodgson根據(jù)EXAFS數(shù)據(jù),提出兩種結(jié)構(gòu)模型：(a)(b)鐵鉬輔基模型化合物的研究(a)(b)福州模型雙網(wǎng)兜狀

福州模型雙網(wǎng)兜狀廈門(mén)模型并聯(lián)雙座雙立方烷廈門(mén)模型并聯(lián)雙座雙立方烷

時(shí)至今日，圍繞著固氮酶的化學(xué)模擬這個(gè)總體目標(biāo)，各國(guó)科學(xué)家合成了數(shù)以百計(jì)的具有立方烷或類(lèi)似立方烷結(jié)構(gòu)的Fe-S和Mo-Fe-S簇合物。

時(shí)至今日，圍繞著固氮酶的化學(xué)模擬這個(gè)總體目標(biāo)，各國(guó)FeMo-輔酶金屬簇的結(jié)構(gòu)模擬FeMo-輔酶金屬簇的結(jié)構(gòu)模擬ProfessorRichardH.Holm

P-cluster的結(jié)構(gòu)模擬Prof.KazuyukiTatsumi

ProfessorRichardH.HolmP-cl第五節(jié)鉬轉(zhuǎn)氧酶及其模擬除固氮酶外，另外一種非常重要的鉬酶為轉(zhuǎn)氧酶，已知的轉(zhuǎn)氧酶包括：黃嘌呤氧化酶和脫氫酶、硝酸還原酶、亞硫酸氧化酶、醛氧化酶、二甲亞砜還原酶等，雖然它們的結(jié)構(gòu)和功能各異，但都含有相同的鉬輔基-蝶呤輔酶。第五節(jié)鉬轉(zhuǎn)氧酶及其模擬除固氮酶外，另外一種非常

黃嘌呤氧化酶(xanthineoxidase)

它與黃嘌呤脫氫酶是同一種酶中的不同存在形式。核酸在各種動(dòng)植物中分解，降解產(chǎn)物腺嘌呤和鳥(niǎo)嘌呤經(jīng)某些酶的作用后轉(zhuǎn)化為黃嘌呤。生成的黃嘌呤由黃嘌呤氧化酶催化氧化為尿酸而排出體外，生成的H2O2被catalase分解為O2和H2O。反應(yīng)的意義在于，核酸分解所形成的氮堿隨血液到達(dá)肝臟，經(jīng)特定的酶作用后脫氨基化得嘌呤等物質(zhì)，在這種酶的作用下氧化為尿酸。別嘌呤醇黃嘌呤氧化酶(xanthineoxidase)別嘌呤黃嘌呤氧化酶活性部位黃嘌呤氧化酶活性部位第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件NitrateReductase:它廣泛分布在植物和微生物中，是NO3-

還原為NO2-的催化劑。這種酶的生理功能取決于有機(jī)體，通常亞硝酸還原酶催化NO2-還原為NH3，因此，硝酸酶承擔(dān)NO3-轉(zhuǎn)化為NH3的第一步。硝酸鹽還原為亞硝酸鹽是一個(gè)能量釋放過(guò)程，因而是厭氧微生物獲取能量的過(guò)程。NitrateReductase:它廣泛分布在植物和微生第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件第八章鉬酶及含鉬蛋白(固氮酶)課件NitratecandisplaceligandX(H2O?)andbindtoreducedMo(IV).Two-electronreductivecleavageofaN-Obondproducesnitrite.Subsequentsix-electronreductionofnitritetoammoniacanbecatalyzedbyavarietyofnitritereductases,dependingont