高等教育蛋白質(zhì)的生物合成翻譯佘

高等教育蛋白質(zhì)的生物合成翻譯佘第1頁(yè)/共186頁(yè)第2頁(yè)/共186頁(yè)第3頁(yè)/共186頁(yè)第4頁(yè)/共186頁(yè)第5頁(yè)/共186頁(yè)

翻譯：指將mRNA鏈上的核苷酸從一個(gè)特定的起始位點(diǎn)開(kāi)始，按每三個(gè)核苷酸代表一個(gè)氨基酸的原則，依次合成一條多肽鏈的過(guò)程。蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所是核糖體蛋白質(zhì)合成的模板是mRNA模板與氨基酸之間的接合體是tRNA蛋白質(zhì)合成的原料是20種a.a第6頁(yè)/共186頁(yè)第7頁(yè)/共186頁(yè)蛋白質(zhì)的生物合成步驟(1)翻譯的起始核糖體與mRNA結(jié)合并與氨酰-tRNA生成起始復(fù)合物。(2)肽鏈的延伸核糖體沿mRNA5'端向3'端移動(dòng)，開(kāi)始了從N端向C端的多肽合成，這是蛋白質(zhì)合成過(guò)程中速度最快的階段。(3)肽鏈的終止及釋放核糖體從mRNA上解離，準(zhǔn)備新一輪合成反應(yīng)。第8頁(yè)/共186頁(yè)●遺傳密碼——三聯(lián)子Contents第9頁(yè)/共186頁(yè)1.1遺傳密碼——三聯(lián)子三聯(lián)子密碼定義mRNA鏈上每三個(gè)核苷酸翻譯成蛋白質(zhì)多肽鏈上的一個(gè)氨基酸，或肽鏈合成的起始、終止信號(hào)，這三個(gè)核苷酸就稱(chēng)為密碼子或三聯(lián)子密碼(tripletcodon)。第10頁(yè)/共186頁(yè)mRNA5′CUAUGAACUAGU…CGG3′方向第11頁(yè)/共186頁(yè)（一）三聯(lián)子密碼的破譯首先從數(shù)學(xué)的角度來(lái)考慮：mRNA中有4種核苷酸，蛋白質(zhì)中有20種a.a。以一種核苷酸代表一種a.a則蛋白質(zhì)中只能有4種氨基酸，不行。以?xún)煞N核苷酸作為一個(gè)a.a的密碼，它們能代表的a.a只有42＝16種，不足20種，也不行。以3個(gè)核苷酸代表一個(gè)a.a，則可以有43＝64種密碼，可以滿(mǎn)足編碼20種a.a的需要。第12頁(yè)/共186頁(yè)三聯(lián)子密碼破譯圖解說(shuō)明mRNA5′AUCGACCUGAGC3′420(×)mRNA5′

AUCGACCUGAGC3′42=1620(×)mRNA5′AUCGACCUGAGC3′43=6420(√)核甘酸序列氨基酸序列第13頁(yè)/共186頁(yè)Crick等人首先從遺傳學(xué)的角度證實(shí)此構(gòu)想是正確的。在模板mRNA中插入或刪除一個(gè)bp，會(huì)改變?cè)撁艽a子以后全部a.a序列。若同時(shí)對(duì)模板進(jìn)行插入和刪除試驗(yàn)，插入和刪除的堿基數(shù)一樣，后續(xù)密碼子序列就不會(huì)變化，翻譯得到的蛋白質(zhì)序列就保持不變(除了發(fā)生突變的那個(gè)密碼子所代表的a.a之外)。第14頁(yè)/共186頁(yè)第15頁(yè)/共186頁(yè)如果同時(shí)刪去3個(gè)核苷酸，翻譯產(chǎn)生少一個(gè)氨基酸的蛋白質(zhì)，序列不發(fā)生變化。第16頁(yè)/共186頁(yè)1）PaulZamecnik等人證實(shí)細(xì)胞中蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所。50-60年代破譯遺傳密碼方面的三項(xiàng)重要成果他們把放射性標(biāo)記的a.a注射到大鼠體內(nèi)，經(jīng)過(guò)一段時(shí)間后取其肝臟，蔗糖梯度沉淀并分析各種細(xì)胞成份中的放射性蛋白質(zhì)。第17頁(yè)/共186頁(yè)如果注射后數(shù)小時(shí)（或數(shù)天）取的肝臟，所有細(xì)胞成份中都帶有放射性標(biāo)記的蛋白質(zhì);如果注射后幾分鐘內(nèi)即取其肝臟，那么，放射性標(biāo)記的蛋白質(zhì)只存在于含有核糖體顆粒的細(xì)胞質(zhì)成份中。第18頁(yè)/共186頁(yè)2）FrancisCrick等人第一次證實(shí)只有用三聯(lián)子密碼的形式才能把包含在由AUGC四個(gè)字母組成遺傳信息（核酸）準(zhǔn)確無(wú)誤地翻譯成由20種不同a.a組成的蛋白質(zhì)序列，實(shí)現(xiàn)遺傳信息的表達(dá)。第19頁(yè)/共186頁(yè)實(shí)驗(yàn)1:

用吖啶類(lèi)試劑（誘導(dǎo)核苷酸插入或丟失）處理T4噬菌體rII位點(diǎn)上的兩個(gè)基因，使之發(fā)生移碼突變（frame-shift），生成完全不同的、沒(méi)有功能的蛋白質(zhì)。實(shí)驗(yàn)2:

研究煙草壞死衛(wèi)星病毒發(fā)現(xiàn)，其外殼蛋白亞基由400個(gè)氨基酸組成，相應(yīng)的RNA片段長(zhǎng)1200個(gè)核苷酸，與密碼三聯(lián)子體系正好相吻合。第20頁(yè)/共186頁(yè)實(shí)驗(yàn)3:

以均聚物為模板指導(dǎo)多肽的合成。在含有tRNA、核糖體、AA-tRNA合成酶及其它蛋白質(zhì)因子的細(xì)胞抽提物中加入mRNA或人工合成的均聚物作為模板以及ATP、GTP、a.a等成分時(shí)又能合成新的肽鏈，新生肽鏈的a.a順序由外加的模板來(lái)決定。1961年，Nirenberg等以poly(U)作模板時(shí)發(fā)現(xiàn)合成了多聚Phe

，從而推出UUU代表Phe。以poly(C)及poly(A)做模板分別得到多聚Pro和多聚Lys。第21頁(yè)/共186頁(yè)實(shí)驗(yàn)4:

以特定序列的共聚物為模板指導(dǎo)多肽的合成。以多聚二核苷酸作模板可合成由2個(gè)氨基酸組成的多肽，

5′…UGU

GUG

UGU

GUG

UGU

GUG…3′,不管讀碼從U開(kāi)始還是從G開(kāi)始，都只能有UGU（Cys）及GUG（Val）兩種密碼子。第22頁(yè)/共186頁(yè)實(shí)驗(yàn)5:

以共聚三核苷酸作為模板可得到有3種a.a組成的多肽。如以多聚（UUC）為模板，可能有3種起讀方式：

5′…UUCUUCUUCUUCUUC…3′或5′…UCUUCUUCUUCUUCU…3′或5′…CUUCUUCUUCUUCUU…3′分別產(chǎn)生UUC（Phe）、UCU（Ser）或CUU（Leu）.

第23頁(yè)/共186頁(yè)多聚三核苷酸為模板時(shí)也可能只合成2種多肽：5′…GUAGUAGUAGUAGUA…3′或5′…UAGUAGUAGUAGUAG…3′或5′…AGUAGUAGUAGUAGU…3′由第二種讀碼方式產(chǎn)生的密碼子UAG是終止密碼，不編碼任何a.a，因此，只產(chǎn)生GUA（Val）或AGU（Ser）。第24頁(yè)/共186頁(yè)實(shí)驗(yàn)6:

以隨機(jī)多聚物指導(dǎo)多肽合成。Nirenberg等Ochoa等又用各種隨機(jī)的多聚物作模板合成多肽。例如，以只含A、C的多聚核苷酸作模板，任意排列時(shí)可出現(xiàn)8種三聯(lián)子，即CCC、CCA、CAC、ACC、CAA、ACA、AAC、AAA，獲得由Asn、His、Pro、Gln、Thr、Lys等6種氨基酸組成的多肽。第25頁(yè)/共186頁(yè)3）氨基酸的“活化”與核糖體結(jié)合技術(shù)人工合成的3bp如UUU、UCU等為模板，在含核糖體、AA-tRNA的反應(yīng)液中保溫后通過(guò)纖維素膜，游離的AA-tRNA因分子質(zhì)量小而通過(guò)濾膜，而核糖體或與核糖體結(jié)合的AA-tRNA則留在濾膜上，這樣可把已結(jié)合與未結(jié)合的AA-tRNA分開(kāi)。第26頁(yè)/共186頁(yè)若用20種酶做20組同樣的實(shí)驗(yàn)，每組都含有20種酶和各種3bp，但只有一種a.a用14C標(biāo)記，看那種AA-tRNA被留在濾膜上，再分析模板是那個(gè)3bp，從模板3bp與a.a的關(guān)系測(cè)知該a.a的密碼子。如模板是UUU時(shí)，Phe－tRNA結(jié)合于核糖體上，可知UUU是Phe的密碼子。

第27頁(yè)/共186頁(yè)至1966年，20種a.a對(duì)應(yīng)的61個(gè)密碼子和三個(gè)終止密碼子全部被查清。

翻譯：指將mRNA鏈上的核苷酸從一個(gè)特定的起始位點(diǎn)開(kāi)始，按每三個(gè)核苷酸代表一個(gè)氨基酸的原則，依次合成一條多肽鏈的過(guò)程。第28頁(yè)/共186頁(yè)1.2遺傳密碼的性質(zhì)1.密碼的簡(jiǎn)并性由一種以上密碼子編碼同一個(gè)氨基酸的現(xiàn)象稱(chēng)為簡(jiǎn)并（degeneracy），對(duì)應(yīng)于同一氨基酸的密碼子稱(chēng)為同義密碼子(synonymouscodon)。同義密碼子第一、二位核苷酸往往是相同的，而第三位核苷酸的改變不一定影響所編碼的氨基酸。第29頁(yè)/共186頁(yè)第30頁(yè)/共186頁(yè)第31頁(yè)/共186頁(yè)第32頁(yè)/共186頁(yè)

一般說(shuō)來(lái)，編碼某一氨基酸的密碼子越多，該氨基酸在蛋白質(zhì)中出現(xiàn)的頻率也越高。精氨酸是個(gè)例外，因?yàn)樵谡婧松镏蠧G雙聯(lián)子出現(xiàn)的頻率較低，所以盡管有6個(gè)同義密碼子，蛋白質(zhì)中精氨酸的出現(xiàn)頻率仍然不高。編碼某一氨基酸的密碼子越多，該氨基酸在蛋白質(zhì)中出現(xiàn)的頻率就越高。Arg例外第33頁(yè)/共186頁(yè)第34頁(yè)/共186頁(yè)2.密碼的普遍性與特殊性蛋白質(zhì)生物合成的整套密碼，從原核生物到人類(lèi)都通用。已發(fā)現(xiàn)少數(shù)例外，如動(dòng)物細(xì)胞的線(xiàn)粒體、植物細(xì)胞的葉綠體。第35頁(yè)/共186頁(yè)線(xiàn)粒體與核DNA密碼子使用情況的比較生物密碼子線(xiàn)粒體DNA編碼的氨基酸核DNA編碼的氨基酸所有UGA色氨酸終止子酵母CUA蘇氨酸亮氨酸果蠅AGA絲氨酸精氨酸哺乳類(lèi)AGA/G終止子精氨酸哺乳類(lèi)AUA甲硫氨酸異亮氨酸第36頁(yè)/共186頁(yè)3.密碼的連續(xù)性

編碼蛋白質(zhì)氨基酸序列的各個(gè)三聯(lián)體密碼連續(xù)閱讀，密碼間既無(wú)間斷也無(wú)交叉。

第37頁(yè)/共186頁(yè)移碼突變(frame-shiftmutation)：在mRNA中，若插入或刪去一個(gè)核苷酸，就會(huì)使讀碼發(fā)生錯(cuò)誤，稱(chēng)為移碼，由于移碼而造成的突變、稱(chēng)移碼突變。第38頁(yè)/共186頁(yè)開(kāi)放閱讀框架概念第39頁(yè)/共186頁(yè)從mRNA5端起始密碼子AUG到3端終止密碼子之間的核苷酸序列，各個(gè)三聯(lián)體密碼連續(xù)排列編碼一個(gè)蛋白質(zhì)多肽鏈，稱(chēng)為開(kāi)放閱讀框架(openreadingframe,ORF)。第40頁(yè)/共186頁(yè)轉(zhuǎn)運(yùn)氨基酸的tRNA上的反密碼子需要通過(guò)堿基互補(bǔ)與mRNA上的遺傳密碼子反向配對(duì)結(jié)合，在密碼子與反密碼子的配對(duì)中，前兩對(duì)嚴(yán)格遵守堿基配對(duì)原則，第三對(duì)堿基有一定的自由度，可以“擺動(dòng)”，這種現(xiàn)象稱(chēng)為密碼子的擺動(dòng)性。

4.密碼的擺動(dòng)性第41頁(yè)/共186頁(yè)U擺動(dòng)配對(duì)第42頁(yè)/共186頁(yè)

擺動(dòng)假說(shuō)(Wobblehypothesis)①任意一個(gè)密碼子的前兩位堿基都與tRNAanticodon中的相應(yīng)堿基形成Watson-Crick堿基配對(duì)。②反密碼子第一位是A或C時(shí)，只能識(shí)別一個(gè)密碼子。當(dāng)反密碼子第一位是U或G時(shí)，能識(shí)別兩個(gè)密碼子。當(dāng)Inosine（次黃嘌呤核苷，I）作為反密碼子第一位時(shí)，能識(shí)別三個(gè)密碼子。第43頁(yè)/共186頁(yè)③如果數(shù)個(gè)密碼子同時(shí)編碼一個(gè)氨基酸，凡是第一、二位堿基不相同的密碼子都對(duì)應(yīng)于各自的tRNA。④根據(jù)上述規(guī)則，至少需要32種不同的tRNA才能翻譯61個(gè)密碼子。第44頁(yè)/共186頁(yè)第45頁(yè)/共186頁(yè)第46頁(yè)/共186頁(yè)第47頁(yè)/共186頁(yè)原核生物中有30～45種tRNA。真核細(xì)胞中存在50種左右tRNA。第48頁(yè)/共186頁(yè)小結(jié)1、密碼子——三聯(lián)子密碼2、遺傳密碼的性質(zhì)（1）簡(jiǎn)并性（2）普遍性與特殊性（3）連續(xù)性（4）擺動(dòng)性第49頁(yè)/共186頁(yè)思考題1．遺傳密碼是如何破譯的?概念是什么？2．遺傳密碼有什么特點(diǎn)?3．翻譯；密碼子；密碼的簡(jiǎn)并性；移碼突變；開(kāi)放閱讀框架。第50頁(yè)/共186頁(yè)●8.2tRNA的結(jié)構(gòu)、功能與種類(lèi)Contents第51頁(yè)/共186頁(yè)8.2tRNA

tRNA在蛋白質(zhì)合成中為每個(gè)三聯(lián)密碼子翻譯成氨基酸提供了接合體，為準(zhǔn)確無(wú)誤地將所需氨基酸運(yùn)送到核糖體上提供了運(yùn)送載體，它又被稱(chēng)為第二遺傳密碼。8.2.1tRNA的結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)：三葉草形第52頁(yè)/共186頁(yè)第53頁(yè)/共186頁(yè)受體臂：鏈兩端堿基序列互補(bǔ)形成的桿狀結(jié)構(gòu)；3′端有未配對(duì)的3～4個(gè)堿基；3′端的CCA，最后一個(gè)堿基2′或3′烴基(-OH)可被氨酰化。TψC臂：其中ψ表示擬尿嘧啶，是tRNA分子所擁有的不常見(jiàn)核苷酸。反密碼子臂：位于套索中央有三聯(lián)反密碼子。D臂：含有二氫尿嘧啶（Dihydrouracil）。第54頁(yè)/共186頁(yè)第55頁(yè)/共186頁(yè)三級(jí)結(jié)構(gòu):L形tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)，都呈L形折疊式，而這種結(jié)構(gòu)是靠二級(jí)結(jié)構(gòu)中未配對(duì)堿基間所形成的氫鍵來(lái)維持的。tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)與氨酰-tRNA合成酶對(duì)tRNA的識(shí)別有關(guān)。第56頁(yè)/共186頁(yè)

受體臂和TψC臂的桿狀區(qū)域構(gòu)成了第一個(gè)雙螺旋，D臂和反密碼子臂的桿狀區(qū)域形成了第二個(gè)雙螺旋。TψC臂和D臂的套索狀結(jié)構(gòu)位于"L"的轉(zhuǎn)折點(diǎn)。所以，受體臂頂端的堿基位于"L"的一個(gè)端點(diǎn)，反密碼子臂的套索狀結(jié)構(gòu)生成了"L"的另一個(gè)端點(diǎn)。第57頁(yè)/共186頁(yè)第58頁(yè)/共186頁(yè)3’ACCanticodonloop5’TYCloopacceptorarmDloopVloop第59頁(yè)/共186頁(yè)tRNAUpto50(eukaryotes),or30-35(bacteria)differenttRNAsCloverleafstructureUnusualbases-covalentmodificationaftertranscriptionbutbeforetRNAsleavenucleusAcceptorarm:7basepairsfollowedbyxCCA-3’aaattachedto2’or3’-OHofterminalAbyClassIandClassIIaa-tRNAsynthetases,respectivelyTYCarmformsonecontinuoushelixwithacceptorarmDarm(dihydro-uridine)interactswithTYCloopviaunusualH-bondsVloopshortinClassItRNAs,longinClassII.AnticodonarmcontainsbasetripletthatpairswithmRNAcodon3’5’TYCDV第60頁(yè)/共186頁(yè)第61頁(yè)/共186頁(yè)

tRNA高級(jí)結(jié)構(gòu)上的特點(diǎn)是研究其生物學(xué)功能的重要線(xiàn)索：tRNA上所運(yùn)載的氨基酸必須靠近位于核糖體大亞基上的多肽合成位點(diǎn)，而反密碼子必須與小亞基上的mRNA相配對(duì)，所以分子中兩個(gè)不同的功能基團(tuán)是最大限度分離的。這個(gè)結(jié)構(gòu)形式滿(mǎn)足了蛋白質(zhì)合成過(guò)程中對(duì)tRNA的各種要求而成為tRNA的通式，研究證實(shí)tRNA的性質(zhì)是由反密碼子而不是它所攜帶的氨基酸所決定的。第62頁(yè)/共186頁(yè)8.2.2tRNA的功能1、解讀mRNA的遺傳信息2、運(yùn)輸?shù)墓ぞ?，運(yùn)載氨基酸t(yī)RNA有兩個(gè)關(guān)鍵部位：●與mRNA結(jié)合部位--反密碼子部位?！?′端CCA：接受氨基酸，形成氨酰-tRNA。第63頁(yè)/共186頁(yè)

tRNA憑借自身的反密碼子與mRNA鏈上的密碼子相識(shí)別，把所帶氨基酸放到肽鏈的一定位置。第64頁(yè)/共186頁(yè)1、起始tRNA和延伸tRNA有一類(lèi)能特異地識(shí)別mRNA模板上起始密碼子的tRNA叫起始tRNA，其他tRNA統(tǒng)稱(chēng)為延伸tRNA。8.2.3tRNA的種類(lèi)第65頁(yè)/共186頁(yè)真核生物：起始密碼子AUG

所編碼的氨基酸是Met，起始AA-tRNA為Met-tRNAMet。原核生物：起始密碼子AUG

所編碼的氨基酸并不是甲硫氨酸本身,而是甲酰甲硫氨酸，起始AA-tRNA為fMet-tRNAfMet第66頁(yè)/共186頁(yè)2、同工tRNA一種氨基酸可能有多個(gè)密碼子，代表一種氨基酸的多個(gè)tRNA以不同的反密碼子為特征，從而可以識(shí)別mRNA上代表一種氨基酸的多個(gè)密碼子。代表同一種氨基酸的tRNA稱(chēng)為同工tRNA。第67頁(yè)/共186頁(yè)在一個(gè)同工tRNA組內(nèi)，所有tRNA均專(zhuān)一于相同的氨酰-tRNA合成酶，即在一個(gè)同工tRNA組內(nèi)tRNA只專(zhuān)一地結(jié)合上一種氨基酸。同工tRNA既要有不同的反密碼子以識(shí)別該氨基酸的各種同義密碼，又要有某種結(jié)構(gòu)上的共同性，能被相同的AA－tRNA合成酶識(shí)別。同工tRNA組內(nèi)具備了區(qū)分其他tRNA組的特異構(gòu)造，保證合成酶準(zhǔn)確無(wú)誤進(jìn)行選擇。tRNA的二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)對(duì)它的專(zhuān)一性起了重要作用。第68頁(yè)/共186頁(yè)

無(wú)義突變：在蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)基因中，一個(gè)核苷酸的改變可能使代表某個(gè)氨基酸的密碼子變成終止密碼子（UAG、UGA、UAA），使蛋白質(zhì)合成提前終止，合成無(wú)功能的或無(wú)意義的多肽，這種突變就稱(chēng)為無(wú)義突變。

3、校正tRNA第69頁(yè)/共186頁(yè)無(wú)義突變無(wú)義突變的校正tRNA會(huì)與釋放因子競(jìng)爭(zhēng)識(shí)別密碼子；錯(cuò)義突變：由于結(jié)構(gòu)基因中某個(gè)核苷酸的變化使一種氨基酸的密碼子變?yōu)榱硪环N氨基酸的密碼子，這種基因突變叫錯(cuò)義突變。

GGA（甘氨酸）AGA（精氨酸）第70頁(yè)/共186頁(yè)第71頁(yè)/共186頁(yè)第72頁(yè)/共186頁(yè)錯(cuò)義突變錯(cuò)義突變的校正tRNA則與該密碼的正常tRNA競(jìng)爭(zhēng)第73頁(yè)/共186頁(yè)4氨酰-tRNA合成酶氨酰-tRNA合成酶是一類(lèi)催化氨基酸與tRNA結(jié)合的特異性酶。其反應(yīng)包括兩步:第一步是氨基酸活化生成酶-氨酰腺苷酸復(fù)合物。

AA+ATP+酶(E)→E－AA－AMP+PPi第二步是氨?；D(zhuǎn)移到tRNA3′末端腺苷殘基的2或3

－羥基上。

E－AA－AMP+tRNA→AA－tRNA+E+AMP第74頁(yè)/共186頁(yè)蛋白質(zhì)合成的真實(shí)性主要決定于tRNA能否把正確的氨基酸放到新生多肽鏈的正確位置上，而這一步主要決定于AA－tRNA合成酶是否使氨基酸與對(duì)應(yīng)的tRNA相結(jié)合。AA-tRNA合成酶既要能識(shí)別tRNA，又要能識(shí)別氨基酸，它對(duì)兩者都具有高度的專(zhuān)一性。第75頁(yè)/共186頁(yè)小結(jié)1、tRNA的結(jié)構(gòu)（1）三葉草型的二級(jí)結(jié)構(gòu)（2）L型的三級(jí)結(jié)構(gòu)2、tRNA的功能（1）解讀mRNA的遺傳信息（2）運(yùn)輸?shù)墓ぞ?，運(yùn)載氨基酸3、tRNA的種類(lèi)（1）起始tRNA和延伸tRNA（2）同功tRNA（3）校正tRNA4、氨酰-tRNA合成酶第76頁(yè)/共186頁(yè)思考題1．蛋白質(zhì)合成中如何保證其翻譯的正確性?第77頁(yè)/共186頁(yè)●tRNA的結(jié)構(gòu)、功能與種類(lèi)●核糖體的結(jié)構(gòu)與功能●蛋白質(zhì)合成的生物學(xué)機(jī)制●蛋白質(zhì)的運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制Contents第78頁(yè)/共186頁(yè)8.3核糖體生物細(xì)胞內(nèi)，核糖體像一個(gè)能沿mRNA模板移動(dòng)的工廠(chǎng)，執(zhí)行著蛋白質(zhì)合成的功能。核糖體是由幾十種蛋白質(zhì)和幾種核糖體RNA（ribosomalRNA，rRNA)組成的亞細(xì)胞顆粒。一個(gè)細(xì)菌細(xì)胞內(nèi)約有20000個(gè)核糖體，真核細(xì)胞內(nèi)可達(dá)106個(gè)。第79頁(yè)/共186頁(yè)組分占細(xì)胞總量細(xì)胞內(nèi)數(shù)量細(xì)胞壁10％1細(xì)胞膜10％2DNA2％1mRNA2％3.5×103tRNA3％1.6×105rRNA21％8×105核糖體蛋白9％2×104可溶性蛋白40％106小分子3％7.5×106

核糖體蛋白及其他組分在大腸桿菌細(xì)胞內(nèi)的分布第80頁(yè)/共186頁(yè)8.3.1核糖體的結(jié)構(gòu)核糖體是一個(gè)致密的核糖核蛋白顆粒，可以解離為大小兩個(gè)亞基，大亞基約為小亞基相對(duì)分子質(zhì)量的二倍。每個(gè)亞基都含有一個(gè)分子質(zhì)量較大的rRNA和許多蛋白質(zhì)分子。這些大分子rRNA能在特定位點(diǎn)與蛋白質(zhì)結(jié)合，從而完成核糖體不同亞基的組裝。第81頁(yè)/共186頁(yè)第82頁(yè)/共186頁(yè)

IF3wasoriginallymoststudiedinitiationfactor.Wasidentifiedasadissociationfactor,becauseitbindsthe30Ssubunitwithhighaffinityandtherebypreventstheformationof70Sribosome.Thisbindingresultsinashiftintheequilibriumtowardthedissociationof70Sribosomesinto50Sand30Ssubunits.Cryo-EMstudiesfromtheFranklaboratoryprovidedafirststructuralpictureforthelocationofIF3(McCutcheonetal.,PNAS1999)ThecrystalstructureofIF3alonehadbeendeterminedbeforeandwasfittedtocryo-EMdifferencemaps第83頁(yè)/共186頁(yè)第84頁(yè)/共186頁(yè)第85頁(yè)/共186頁(yè)來(lái)源核糖體大亞基小亞基脊椎動(dòng)物80S沉降系數(shù)rRNA沉降系數(shù)rRNA60S20～29S40S18S5S5.8S無(wú)脊椎動(dòng)物、植物80S60S25S40S16～18S5S5.8S細(xì)菌70S50S23S30S16S5S幾種不同生物核糖體及rRNA的組成第86頁(yè)/共186頁(yè)沉降系數(shù)（sedimentationcoefficient，s）根據(jù)1924年Svedberg對(duì)沉降系數(shù)下的定義：顆粒在單位離心力場(chǎng)中粒子移動(dòng)的速度。

第87頁(yè)/共186頁(yè)

大腸桿菌核糖體小亞基由21種蛋白質(zhì)組成,大亞基由36種蛋白質(zhì)組成。真核細(xì)胞核糖體小亞基有33種蛋白質(zhì),大亞基含有49種蛋白質(zhì)。第88頁(yè)/共186頁(yè)第89頁(yè)/共186頁(yè)核糖體蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)。在高倍電鏡下得到的原核生物70S核糖體大、小亞基相結(jié)合的模型，核糖體分子可容納兩個(gè)tRNA和約40bp長(zhǎng)的mRNA。第90頁(yè)/共186頁(yè)mRNAtRNA大亞基小亞基第91頁(yè)/共186頁(yè)8.3.2核糖體的功能核糖體存在于每個(gè)細(xì)胞中進(jìn)行蛋白質(zhì)的合成。盡管在不同生物體內(nèi)其大小有別，但組織結(jié)構(gòu)基本相同，而且執(zhí)行的功能完全相同。第92頁(yè)/共186頁(yè)在單個(gè)核糖體上，可化分多個(gè)功能活性中心，在蛋白質(zhì)合成過(guò)程中各有專(zhuān)一的識(shí)別作用和功能。●mRNA結(jié)合部位——小亞基●結(jié)合或接受AA-tRNA部位（A位）——大亞基●結(jié)合或接受肽基tRNA的部位——大亞基●肽基轉(zhuǎn)移部位（P位）——大亞基●形成肽鍵的部位（轉(zhuǎn)肽酶中心）——大亞基第93頁(yè)/共186頁(yè)第94頁(yè)/共186頁(yè)由若干核蛋白體結(jié)合在一條mRNA上同時(shí)進(jìn)行多肽鏈的翻譯所形成的念球狀結(jié)構(gòu)稱(chēng)為多聚核糖體。第95頁(yè)/共186頁(yè)第96頁(yè)/共186頁(yè)小結(jié)1、核糖體的結(jié)構(gòu)2、核糖體的功能第97頁(yè)/共186頁(yè)8.4蛋白質(zhì)合成的生物學(xué)機(jī)制蛋白質(zhì)是生物活性物質(zhì)中最重要的大分子組分，生物有機(jī)體的遺傳學(xué)特性要通過(guò)蛋白質(zhì)來(lái)得到表達(dá)。第98頁(yè)/共186頁(yè)蛋白質(zhì)合成的過(guò)程：氨基酸的活化翻譯的起始肽鏈的延伸肽鏈的終止第99頁(yè)/共186頁(yè)1.氨基酸的活化20種氨基酸20種氨基酰－tRNA合成酶20種或更多的tRNAATP，Mg2+2.肽鏈的起始mRNAN－甲酰甲硫氨酰－tRNAmRNA上的起始密碼子（AUG)核糖體小亞基核糖體大亞基GTP,Mg2+起始因子（IF-1,IF-2,IF-3)蛋白質(zhì)合成各階段的主要成分(原核）第100頁(yè)/共186頁(yè)3.肽鏈的延伸功能核糖體（起始復(fù)合物）AA－tRNA伸長(zhǎng)因子GTP,Mg2+肽基轉(zhuǎn)移酶4.肽鏈的終止ATPmRNA上的終止密碼子釋放因子（RF-1,RF-2,RF-3)5.折疊和加工參與起始氨基酸的切除、修飾等加工過(guò)程的酶第101頁(yè)/共186頁(yè)8.4.1氨基酸的活化氨基酸+tRNA氨基酰-tRNAATP

AMP＋PPi氨基酰-tRNA合成酶氨基酸的活化又分為兩步：第102頁(yè)/共186頁(yè)第一步反應(yīng)氨基酸＋ATP－E—→氨基酰-AMP-E

＋PPi

第103頁(yè)/共186頁(yè)第二步反應(yīng)氨基酰-AMP-E＋

tRNA↓

氨基酰-tRNA＋AMP

＋

E第104頁(yè)/共186頁(yè)

tRNA與酶結(jié)合的模型tRNA氨基酰-tRNA合成酶ATP第105頁(yè)/共186頁(yè)氨基酰-tRNA合成酶對(duì)底物氨基酸和tRNA都有高度特異性。氨基酰-tRNA的表示方法：Ala-tRNAAla

Ser-tRNASerMet-tRNAMet

第106頁(yè)/共186頁(yè)原核生物中起始氨基酸是：甲酰甲硫氨酸起始AA-tRNA是：fMet-tRNAfMet真核生物中起始氨基酸是：甲硫氨酸起始AA-tRNA是：Met-tRNAMet第107頁(yè)/共186頁(yè)8.4.2翻譯的起始原核生物（細(xì)菌）為例：①30S小亞基②50S大亞基③fMet-tRNAfMet④3個(gè)翻譯起始因子(IF-l、IF-2和IF-3)⑤模板mRNA⑥GTP⑦M(jìn)g2＋所需成分第108頁(yè)/共186頁(yè)翻譯起始又可被分成3步：第一步：在IF-3（initiationfactor,IF-3）作用下核糖體大小亞基分離，

在IF-l作用下mRNA模板通過(guò)SD序列與30S小亞基相結(jié)合。IF-3IF-1AUG5'3'mRNA第109頁(yè)/共186頁(yè)Shine及Dalgarno等證明幾乎所有原核生物mRNA上都有一個(gè)5'-AGGAGGU-3'序列，這個(gè)富嘌呤區(qū)與30S亞基上16SrRNA3'端的富嘧啶區(qū)序列5'-GAUCACCUCCUUA-3'相互補(bǔ)。SD序列第110頁(yè)/共186頁(yè)IF-3IF-1IF-2GTP

第二步：在IF-2和GTP的幫助下，fMet-tRNAfMet進(jìn)入小亞基的P位，tRNA上的反密碼子與mRNA上的起始密碼子配對(duì)。AUG5'3'mRNA第111頁(yè)/共186頁(yè)IF-3IF-1IF-2GTPGDPPi第三步：帶有tRNA、mRNA和3個(gè)翻譯起始因子的小亞基復(fù)合物與50S大亞基結(jié)合，GTP水解，釋放翻譯起始因子。AUG5'3'第112頁(yè)/共186頁(yè)真核生物翻譯起始的特點(diǎn)（與原核生物對(duì)比）●核糖體較大,為８０Ｓ；●起始因子比較多；●mRNA5′端具有m7GpppNp帽子結(jié)構(gòu)●Met-tRNAMet

●mRNA的5′端帽子結(jié)構(gòu)和3′端polyA都參與形成翻譯起始復(fù)合物；第113頁(yè)/共186頁(yè)真核生物翻譯起始復(fù)合物形成(區(qū)別原核生物)

原核生物中30S小亞基首先與mRNA模板相結(jié)合，再與fMet-tRNAfMet結(jié)合，最后與50S大亞基結(jié)合。而在真核生物中，40S小亞基首先與Met-tRNAMet相結(jié)合，再與模板mRNA結(jié)合，最后與60S大亞基結(jié)合生成80S·mRNA·Met-tRNAMet起始復(fù)合物。第114頁(yè)/共186頁(yè)Met40S60SMetMet40S60SmRNAeIF-2B、eIF-3、

eIF-6①elF-3②GDP+Pi各種elF釋放elF-5④ATPADP+PielF4E,elF4G,elF4A,elF4B,PAB③MetMet-tRNAMet-elF-2

-GTP真核生物翻譯起始復(fù)合物形成過(guò)程第115頁(yè)/共186頁(yè)8.4.3肽鏈的延伸肽鏈延伸由許多循環(huán)組成，每加一個(gè)氨基酸就是一個(gè)循環(huán)，每個(gè)循環(huán)包括：①進(jìn)位（entrance），AA-tRNA與核糖體結(jié)合;②轉(zhuǎn)肽(transpeptidation)，肽鍵的生成;③移位(translocation)。

原核生物：EF-T(EF-Tu,EF-Ts)EF-G真核生物：EF-1、EF-2

延伸因子(elongationfactor,EF)第116頁(yè)/共186頁(yè)原核延長(zhǎng)因子生物功能真核延長(zhǎng)因子EF-Tu促進(jìn)氨基酰-tRNA進(jìn)入A位，結(jié)合分解GTPEF-1-αEF-Ts調(diào)節(jié)亞基EF-1-βγEF-G有轉(zhuǎn)位酶活性，促進(jìn)mRNA-肽酰-tRNA由A位前移到P位，促進(jìn)卸載tRNA釋放EF-2肽鏈合成的延長(zhǎng)因子第117頁(yè)/共186頁(yè)1、進(jìn)位（entrance）；AA-tRNA與核糖體A位點(diǎn)的結(jié)合需要消耗GTP，并需EF-Tu、EF-Ts兩種延伸因子起始復(fù)合物形成以后，第二個(gè)AA-tRNA在延伸因子EF-Tu及GTP的作用下，生成AA-tRNA·EF-Tu·GTP復(fù)合物，然后結(jié)合到核糖體的A位上。第118頁(yè)/共186頁(yè)通過(guò)延伸因子EF-Ts再生GTP,形成EF-Tu?GTP復(fù)合物

重新參與下一輪循環(huán)EF-Tu-GTP+EF-TsEF-Tu-Ts+GDPEF-Tu-GDP+EF-TsEF-Tu-Ts+GTP第119頁(yè)/共186頁(yè)第120頁(yè)/共186頁(yè)第121頁(yè)/共186頁(yè)TuTsGTPGDPAUG5'3'TuTsGTP第122頁(yè)/共186頁(yè)由轉(zhuǎn)肽酶/肽基轉(zhuǎn)移酶催化2、轉(zhuǎn)肽(transpeptidation)

；肽鍵形成第123頁(yè)/共186頁(yè)第124頁(yè)/共186頁(yè)核糖體向mRNA3’端方向移動(dòng)一個(gè)密碼子。需要消耗GTP，并需EF-G參與3、移位(translocation)第125頁(yè)/共186頁(yè)第126頁(yè)/共186頁(yè)第127頁(yè)/共186頁(yè)第128頁(yè)/共186頁(yè)fMetAUG5'3'fMetTuGTPmRNA第129頁(yè)/共186頁(yè)第130頁(yè)/共186頁(yè)第131頁(yè)/共186頁(yè)第132頁(yè)/共186頁(yè)真核生物---只有一個(gè)終止因子（eRF）8.4.4肽鏈的終止終止因子原核生物RF1：識(shí)別終止密碼子UAA和UAGRF2：識(shí)別終止密碼子UAA和UGARF3：具有GTP酶活性，刺激RF1和RF2活性，協(xié)助肽鏈的釋放第133頁(yè)/共186頁(yè)原核肽鏈合成終止過(guò)程第134頁(yè)/共186頁(yè)UAG5'3'RFCOO-第135頁(yè)/共186頁(yè)第136頁(yè)/共186頁(yè)第137頁(yè)/共186頁(yè)第138頁(yè)/共186頁(yè)第139頁(yè)/共186頁(yè)49/33+3/131/21+2/1第140頁(yè)/共186頁(yè)第141頁(yè)/共186頁(yè)8.5蛋白質(zhì)前體的加工新生多肽鏈大多數(shù)是沒(méi)有功能的，必須經(jīng)過(guò)加工修飾才能轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘牡鞍踪|(zhì)。1、N端fMet或Met的切除細(xì)菌蛋白質(zhì)N端的甲?；鼙幻摷柞；杆?，原核生物和真核生物N端的甲硫氨酸在多肽鏈合成完畢之前被切除。第142頁(yè)/共186頁(yè)新生蛋白質(zhì)在去掉N端一部分殘基后變成有功能的蛋白質(zhì)新生蛋白質(zhì)經(jīng)蛋白酶切后變成有功能的成熟蛋白質(zhì)第143頁(yè)/共186頁(yè)2、二硫鍵的形成mRNA中沒(méi)有胱氨酸的密碼子，而不少蛋白質(zhì)都含有二硫鍵？?jī)蓚€(gè)半胱氨酸-SH二硫鍵氧化第144頁(yè)/共186頁(yè)

氨基酸側(cè)鏈的修飾包括磷酸化(如核糖體蛋白質(zhì))、糖基化(如各種糖蛋白)、甲基化(如組蛋白、肌肉蛋白質(zhì))、乙基化(如組蛋白)、羥基化(如膠原蛋白)和羧基化等。糖蛋白是通過(guò)蛋白質(zhì)中天冬氨酸、絲氨酸、蘇氨酸殘基側(cè)鏈上加上糖基形成的，膠原蛋白上的脯氨酸和賴(lài)氨酸為羥基化的。內(nèi)質(zhì)網(wǎng)是蛋白質(zhì)N-糖基化的主要場(chǎng)所。3、特定氨基酸的修飾第145頁(yè)/共186頁(yè)4、切除新生鏈中非功能片段不少多肽類(lèi)激素和酶的前體要經(jīng)過(guò)加工才能變?yōu)榛钚苑肿?。新合成得到前胰島素原，切去信號(hào)肽變成胰島素原，再切去C-肽變成有活性的胰島素。第146頁(yè)/共186頁(yè)第147頁(yè)/共186頁(yè)8.6蛋白質(zhì)生物合成抑制劑抗生素作用點(diǎn)作用原理應(yīng)用四環(huán)素族（金霉素新霉素、土霉素）原核核蛋白體小亞基抑制氨基酰-tRNA與小亞基結(jié)合抗菌藥鏈霉素、卡那霉素、新霉素原核核蛋白體小亞基改變構(gòu)象引起讀碼錯(cuò)誤、抑制起始抗菌藥氯霉素、林可霉素原核核蛋白體大亞基抑制轉(zhuǎn)肽酶、阻斷延長(zhǎng)抗菌藥第148頁(yè)/共186頁(yè)8.6蛋白質(zhì)生物合成抑制劑抗生素作用點(diǎn)作用原理應(yīng)用紅霉素原核核蛋白體大亞基抑制轉(zhuǎn)肽酶、妨礙轉(zhuǎn)位抗菌藥梭鏈孢酸原核核蛋白體大亞基與EFG-GTP結(jié)合，抑制肽鏈延長(zhǎng)抗菌藥放線(xiàn)菌酮真核核蛋白體大亞基抑制轉(zhuǎn)肽酶、阻斷延長(zhǎng)醫(yī)學(xué)研究嘌呤霉素真核、原核核蛋白體氨基酰-tRNA類(lèi)似物，進(jìn)位后引起未成熟肽鏈脫落抗腫瘤藥第149頁(yè)/共186頁(yè)四環(huán)素族氯霉素鏈霉素和卡那霉素嘌呤霉素放線(xiàn)菌酮第150頁(yè)/共186頁(yè)嘌呤霉素是一類(lèi)AA-tRNA的結(jié)構(gòu)類(lèi)似物，能夠結(jié)合在核糖體的A位上，抑制AA-tRNA的進(jìn)入。它所帶的氨基與AA-tRNA上的氨基一樣，能與生長(zhǎng)中的肽鏈上的羧基反應(yīng)生成肽鏈，這個(gè)反應(yīng)的產(chǎn)物是一條3'羧基端掛了一個(gè)嘌呤霉素殘基的小肽，肽酰嘌呤霉素隨后從核糖體上解離下來(lái)，所以嘌呤霉素是通過(guò)提前釋放肽鏈來(lái)抑制蛋白質(zhì)的合成的。第151頁(yè)/共186頁(yè)

嘌呤霉素作用示意圖第152頁(yè)/共186頁(yè)小結(jié)6、蛋白質(zhì)合成的抑制劑（1）AA-tRNA與核糖體A位點(diǎn)結(jié)合（2）肽鍵的形成（3）移位1、氨基酸的活化2、翻譯的起始3、肽鏈的延伸4、肽鏈的終止5、蛋白質(zhì)前體的加工（1）N端fMet或Met的切割（2）二硫鍵的形成（3）特定氨基酸的修飾（4）切除新生鏈中非功能片段第153頁(yè)/共186頁(yè)思考題1、真核細(xì)胞與原核細(xì)胞核糖體組成有什么不同?如何證明核糖體是蛋白質(zhì)的合成場(chǎng)所?2、氨基酸在蛋白質(zhì)合成過(guò)程中是怎樣被活化的?3、簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)生物合成過(guò)程。4、原核細(xì)胞和真核細(xì)胞在合成蛋白質(zhì)的起始過(guò)程有什么區(qū)別?5、蛋白質(zhì)合成后的加工修飾有哪些內(nèi)容?第154頁(yè)/共186頁(yè)8.7蛋白質(zhì)運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制蛋白質(zhì)的合成位點(diǎn)與功能位點(diǎn)常常被細(xì)胞內(nèi)的膜所隔開(kāi)，蛋白質(zhì)需要運(yùn)轉(zhuǎn)。核糖體是真核生物細(xì)胞內(nèi)合成蛋白質(zhì)的場(chǎng)所，任何時(shí)候都有許多蛋白質(zhì)被輸送到細(xì)胞質(zhì)、細(xì)胞核、線(xiàn)粒體和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)等各個(gè)部分，補(bǔ)充和更新細(xì)胞功能。細(xì)胞各部分都有特定的蛋白質(zhì)組分，蛋白質(zhì)必須準(zhǔn)確無(wú)誤地定向運(yùn)送才能保證生命活動(dòng)的正常進(jìn)行。第155頁(yè)/共186頁(yè)第156頁(yè)/共186頁(yè)蛋白質(zhì)運(yùn)轉(zhuǎn)可分為兩大類(lèi):1、翻譯運(yùn)轉(zhuǎn)同步機(jī)制：蛋白質(zhì)的合成和運(yùn)轉(zhuǎn)同時(shí)發(fā)生2、翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制：蛋白質(zhì)從核糖體上釋放后才發(fā)生運(yùn)轉(zhuǎn)。第157頁(yè)/共186頁(yè)蛋白性質(zhì)運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制主要類(lèi)型分泌蛋白質(zhì)在結(jié)合核糖體上合成，并以翻譯-運(yùn)轉(zhuǎn)同步機(jī)制運(yùn)輸免疫球蛋白、卵蛋白、水解酶、激素等細(xì)胞器發(fā)育蛋白質(zhì)在游離核糖體上合成，以翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制運(yùn)輸核、葉綠體、線(xiàn)粒體、乙醛酸循環(huán)體、過(guò)氧化物酶體等細(xì)胞器中的蛋白質(zhì)膜的形成兩種機(jī)制兼有質(zhì)膜、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、類(lèi)囊體中的蛋白質(zhì)幾類(lèi)主要蛋白質(zhì)的運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制第158頁(yè)/共186頁(yè)第159頁(yè)/共186頁(yè)8.7.1翻譯-運(yùn)轉(zhuǎn)同步機(jī)制●信號(hào)肽(signalpeptide)：常指新合成多肽鏈中用于指導(dǎo)蛋白質(zhì)跨膜轉(zhuǎn)移的N-末端氨基酸序列（有時(shí)不一定在N端）。信號(hào)肽假說(shuō)第160頁(yè)/共186頁(yè)（1）一般帶有10-15個(gè)疏水氨基酸；（2）在靠近該序列N-端常常有1個(gè)或數(shù)個(gè)帶正電荷的氨基酸；（3）在其C-末端靠近蛋白酶切割位點(diǎn)處常常帶有數(shù)個(gè)極性氨基酸，離切割位點(diǎn)最近的那個(gè)氨基酸往往帶有很短的側(cè)鏈（丙氨酸或甘氨酸）?！裥盘?hào)序列特點(diǎn)：第161頁(yè)/共186頁(yè)圖4－28蛋白質(zhì)通過(guò)其N(xiāo)端的信號(hào)肽在內(nèi)織網(wǎng)中運(yùn)轉(zhuǎn)到不同的細(xì)胞器第162頁(yè)/共186頁(yè)●信號(hào)肽假說(shuō)內(nèi)容：核糖體分泌蛋白50～70個(gè)氨基酸殘基后露出大亞基被內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上的受體識(shí)別并與之結(jié)合信號(hào)肽過(guò)膜信號(hào)肽酶水解新生肽通過(guò)蛋白孔道穿越疏水的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)雙層磷脂結(jié)合信號(hào)識(shí)別顆粒SRP翻譯暫時(shí)停止核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合翻譯重新開(kāi)始翻譯繼續(xù)進(jìn)行蛋白質(zhì)合成結(jié)束第163頁(yè)/共186頁(yè)第164頁(yè)/共186頁(yè)SRP:信號(hào)識(shí)別顆粒(signalrecognitionparticle,SRP)是普遍存在于具有細(xì)胞形態(tài)的所有生物細(xì)胞質(zhì)中的一種由RNA和蛋白質(zhì)組成的復(fù)合物。它的主要功能是通過(guò)SRP循環(huán)識(shí)別并結(jié)合核糖體上新生分泌性蛋白質(zhì)的信號(hào)肽序列,介導(dǎo)此類(lèi)蛋白質(zhì)穿過(guò)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜,被定向地運(yùn)輸?shù)襟w內(nèi)的合適部位第165頁(yè)/共186頁(yè)8.7.2翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制葉綠體和線(xiàn)粒體中有許多蛋白質(zhì)和酶是由細(xì)胞質(zhì)提供的，其中絕大多數(shù)以翻譯后運(yùn)轉(zhuǎn)機(jī)制進(jìn)入細(xì)胞器內(nèi)。第166頁(yè)/共186頁(yè)8.7.2.1線(xiàn)粒體蛋白質(zhì)跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)1、通過(guò)線(xiàn)粒體膜的蛋白質(zhì)在運(yùn)轉(zhuǎn)之前大多數(shù)以前體形式存在，它由成熟蛋白質(zhì)和位于N端的一段前導(dǎo)肽(leaderpeptide)共同組成,前導(dǎo)肽約含20～80個(gè)氨基酸殘基，當(dāng)前體蛋白過(guò)膜時(shí)，前導(dǎo)肽被多肽酶所水解，釋放成熟蛋白質(zhì)。特征:第167頁(yè)/共186頁(yè)2、蛋白質(zhì)通過(guò)線(xiàn)粒體內(nèi)膜的運(yùn)轉(zhuǎn)是一種需能過(guò)程；蛋白質(zhì)跨膜運(yùn)轉(zhuǎn)時(shí)的能量來(lái)自線(xiàn)粒體Hsp70引發(fā)的ATP水解和膜電位差。3、蛋白質(zhì)通過(guò)線(xiàn)粒體膜運(yùn)轉(zhuǎn)時(shí)，首先由外膜上的Tom受體復(fù)合