氨基酸蛋白質(zhì)及核酸

氨基酸蛋白質(zhì)及核酸第一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

第二十章蛋白質(zhì)和核酸本章節(jié)內(nèi)容第一節(jié)α-氨基酸

一、α-氨基酸的存在、分類和命名二、α-氨基酸的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)第二節(jié)多肽一、多肽形成與結(jié)構(gòu)二、多肽結(jié)構(gòu)書寫方式與命名三、重要多肽第三節(jié)蛋白質(zhì)

一、蛋白質(zhì)的元素組成二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)四、蛋白質(zhì)的分類第四節(jié)核酸

一、核酸的化學(xué)組成二、核酸的結(jié)構(gòu)三、核酸的性質(zhì)第二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

蛋白質(zhì)是一類含氮的高分子化合物，是一類生物高分子。是生命的基礎(chǔ)，是構(gòu)成細胞的主要物質(zhì)。蛋白質(zhì)是功能分子，既充當生物體的構(gòu)架材料，又為生命執(zhí)行各種特殊使命。

如：◆肌肉的收縮，消化道的蠕動，起保護作用的皮膚、毛發(fā)等都是從蛋白質(zhì)的特有造型性質(zhì)中產(chǎn)生出來的。◆有機體內(nèi)起催化作用的各種酶是蛋白質(zhì)，調(diào)節(jié)代謝的激素大多數(shù)是蛋白質(zhì)或其衍生物，免疫作用的抗體是蛋白質(zhì)。◆呼吸作用中運輸O2和CO2的是血紅蛋白。蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單元是氨基酸，不論哪一類蛋白質(zhì)水解都生成-氨基酸的混合物。蛋白質(zhì)-氨基酸（約20多種）H+、OH-或酶從化學(xué)上看，蛋白質(zhì)是氨基酸的高聚物；氨基酸是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基石。因此要討論蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，首先要了解-氨基酸。第三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日§20—1α-氨基酸氨基酸——分子中含有氨基和羧基的化合物或羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基（－ＮＨ2）取代后的衍生物叫做氨基酸。如：R-CH-CH2-COOHR-CH-COOHNH2NH2αβαβ-氨基酸-氨基酸一、氨基酸的存在、分類和命名氨基酸的種類很多，迄今為止，在自然界發(fā)現(xiàn)的氨基酸已有200余種，大多數(shù)都以游離狀態(tài)存在于植物體內(nèi)，不參與蛋白質(zhì)的組成。組成蛋白質(zhì)的氨基酸已知的約有30余種，其中常見的有20多種，而且除個別例外都是α-氨基酸。即羧酸分子中的α-碳原子上的氫被氨基取代而生成的化合物，它是組成蛋白質(zhì)的基本單位。第四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日酸性氨基酸——在分子中-COOH數(shù)目多于-NH2數(shù)目。HOOC-CH2CH2CH-COOHNH2俗名：谷氨酸縮寫符號：Glu系統(tǒng)命名：2-氨基戊二酸α-氨基酸除了按烴基不同分為脂肪族、芳香族和雜環(huán)族氨基酸以外，還可根據(jù)分子中羧基和氨基的數(shù)目不同分為中性氨基酸（一氨基一羧基氨基酸），酸性氨基酸（一氨基二羧基氨基酸）和堿性氨基酸（二氨基一羧基氨基酸）。中性氨基酸在分子中-NH2與-COOH數(shù)目相同。NH2NH2如：CH2-COOHCH3CHCOOHHO--CH2CHCOOHNH2俗名：系命名：縮符號：甘氨酸氨基乙酸

Gly

丙氨酸

-氨基丙酸

Ala

酪氨酸-氨基-3-對羥基苯基丙酸

Tyr第五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日堿性氨基酸——在分子中-NH2的數(shù)目多于-COOH的數(shù)目。H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOHNH2俗名：賴氨酸縮寫符號：Lys系統(tǒng)命名：2,6-二氨基己酸

氨基酸的命名，習(xí)慣上多用俗名，英文名稱縮寫符號和中文代號。

例如：兩個碳原子的氨基酸因具有甜味稱為甘氨酸，英文縮寫符號為Gly，中文代號為“甘”。它們的系統(tǒng)命名方法和其他取代酸相同，即以羧酸為母體來命名。見表20—1表20-1中標有星號（*）的氨基酸是人體或動物體不能自己合成，也不能由其它物質(zhì)通過代謝途徑轉(zhuǎn)化，而必須從食物中攝取，稱為必需氨基酸。若缺少這些氨基酸，就會影響人體和動物的生長、發(fā)育。一般認為人體必需的氨基酸有八種（賴氨酸、色氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸）。而動物體為十種（除上述八種外，還有組氨酸和精氨酸）。在評定蛋白食品的營養(yǎng)價值時，也要看所含必需氨基酸是否全面來確定。第六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日蛋白質(zhì)中的—氨基酸第七頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日續(xù)上表第八頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日㈠α-氨基酸的結(jié)構(gòu)

α-氨基酸中除甘氨酸（R為氫）外，其他所有氨基酸的α-碳均為手性碳原子，因此它們都有旋光性，而且都是L-型。氨基酸的構(gòu)型與乳酸相關(guān)聯(lián)（也就是由甘油醛導(dǎo)出的），即將氨基酸看作是乳酸中的羥基被氨基取代的產(chǎn)物。例如L-丙氨酸的構(gòu)型為：L-丙氨酸L-甘油醛二、氨基酸的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)L-乳酸其他氨基酸的構(gòu)型都取決于α-碳原子，因此所有的L-型氨基酸都可以用下邊通式表示其構(gòu)型。第九頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日L-氨基酸D-型和L-型氨基酸在化學(xué)結(jié)構(gòu)上區(qū)別很小，但其生理功能卻大不相同。例如，乳酸菌在含有L-亮氨酸的培養(yǎng)基上可以生長，而在含有D-亮氨酸的培養(yǎng)基上生長受到抑制。㈡α－氨基酸的性質(zhì)⒈物理性質(zhì)α－氨基酸都是無色結(jié)晶，易溶于水，難溶于非極性有機溶劑。熔點比相應(yīng)的羧酸或胺都高（在200℃以上），而且加熱至熔點時常易分解。除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性。酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光區(qū)都有吸收帶，它們的λmax分別是278nm，279nm和259nm，因此，可以利用紫外分光光度法來測定蛋白質(zhì)的含量。常見α－氨基酸的主要物理常數(shù)見表15-2第十頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日（1）兩性與等電點-氨基酸含有一個酸性的羧基（-COOH），也含有一個堿性的氨基（-NH2），故它遇到酸或堿都能生成鹽。-氨基酸分子內(nèi)這兩個基團也可以生成鹽（稱內(nèi)鹽）。⒉化學(xué)性質(zhì)R-CH-COOH+HClR-CH-COOHNH2NH3Cl+-R-CH-COOH+NaOHR-CH-COONa

+H2ONH2NH2+-NH2NH3R-CH-COOHR-CH-COO+-內(nèi)鹽（亦稱為偶極離子或兩性離子）第十一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日等電點的概念當氨基酸溶于水時，其羧基部分電離出質(zhì)子而帶負電荷，氨基部分則接受質(zhì)子而帶正電荷。但是羧基的離解能力與氨基接受質(zhì)子的能力并不相等。因此純粹氨基酸水溶液不一定是中性，當羧基的電離能力大于氨基結(jié)合質(zhì)子能力時，則溶液偏酸性，氨基酸本身帶負電荷；反之則溶液偏堿性，氨基酸本身帶正電荷。如果用酸、堿調(diào)整氨基酸水溶液的pH時，氨基酸在水溶液中可建立起下列平衡體系：陽離子兩性離子（偶極離子）陰離子

pH<pI

pH=pIpH>pI第十二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

在上述平衡體系中，加堿平衡向右移動，溶液中存在氨基酸陰離子，在電場中向陽極遷移；加酸平衡向左移動，溶液中存在氨基酸陽離子，在電場中向陰極遷移。在調(diào)節(jié)溶液的pH時，可使體系中的氨基酸以正、負荷相等的兩性離子狀態(tài)存在，在電場中不向任何電極遷移，此時溶液的pH就是該氨基酸的等電點，通常以pI表示。在等電點時，氨基酸本身處于電中性狀態(tài)，此時溶解度最小，容易沉淀析出。由于各種氨基酸結(jié)構(gòu)不同，因而等電點不同。分步調(diào)節(jié)等電點可以在含有多種氨基酸的混合溶液中逐個分離出每一種氨基酸。在調(diào)節(jié)酸性氨基酸的等電點時，為了抑制羧基電離必須加酸；在調(diào)節(jié)堿性氨基酸的等電點時，為了抑制氨基的電離必須加堿；對于中性氨基酸，由于羧基的電離度略大于氨基，其水溶液呈弱酸性，所以也必須加適量酸進行調(diào)節(jié)。一般中性氨基酸的等電點在5～6.3之間,酸性氨基酸的等電點在2.8～3.2之間,堿性氨基酸的等電點在7.6～10.8之間。第十三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日氨基酸等電點的兩點說明：①不同的氨基酸有不同的等電點。所以可以通過測定氨基酸的等電點來鑒別氨基酸。等電點是每一種氨基酸的特定常數(shù)。在等電點時，以兩性離子形式存在的氨基酸濃度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。

中性氨基酸的等電點pH=5.0~6.3之間?！魤A性氨基酸的等電點pH=7.6~10.8之間。◆

酸性氨基酸的等電點pH=2.8~3.2之間?！簪谡f明氨基酸電中性時的pH值。①說明在等電點時，氨基酸本身處于電中性狀態(tài)（即溶液中正、負離子濃度相等）。氨基酸等電點包含兩層意思：第十四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日(2)氨基與羧基的反應(yīng)。羧基具有酸的一般性質(zhì)，可以成酰鹵、酯等反應(yīng)。氨基也有氨的性質(zhì)，如可以進行酰化、烷基化等。此法常用來保護氨基。也可用芐氧甲酰氯作?；瘎ｕ；磻?yīng)：R—C—Cl+HNHCHCOOHOR’R—C—NHCHCOOH+HClOR’烴基化反應(yīng)：

R-X+HNH-CH-COOHR-NH-CH-COOH+HXR’R’N-烴基氨基酸第十五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日(3)與亞硝酸反應(yīng)：氨基酸與亞硝酸作用，生成羥基酸，同時放出氮氣。測定所生成氮氣的量，可以計算氨基酸的含量，這種方法，叫做范斯萊克（VanSlyke）法。可用于除脯氨酸外所有氨基酸的定量測定。RNH2+HNO2ROH+N2+H2OR-CH-COOH+HNO2R-CH-COOH+N2+H2ONH2OH

(4)脫氨基反應(yīng)：氨基酸與過氧化氫或高錳酸鉀等氧化劑作用，使氨基氧化脫氨，而后生成酮酸并放出氨氣。因此這個反應(yīng)稱為氧化脫氨反應(yīng)。在生物體內(nèi)，蛋白質(zhì)分解代謝過程中，在酶的催化下也發(fā)生氧化脫氨反應(yīng)。第十六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日(5)脫羧基反應(yīng)：將氨基酸小心加熱或在高沸點溶劑中回流，可脫去二氧化碳而得胺。例如賴氨酸脫羧后便得戊二胺（尸胺），細菌或生物體內(nèi)，在脫羧酶作用下，氨基酸也能發(fā)生脫羧反應(yīng)。(6)與茚三酮反應(yīng):α-氨基酸與茚三酮水溶液一起加熱，能生成藍紫色的有色物質(zhì)。這是鑒別α-氨基酸常用的方法。

茚 茚三酮水合茚三酮第十七頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日注：α-氨基酸中的脯氨酸和羥脯氨酸、

N-取代的α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等均不與茚三酮發(fā)生顯色反應(yīng)。O—N=CNH2+R-CH-COOHOOOHOH2OO水合茚三酮+CO2+RCHO藍紫色OH茚三酮在水溶中：=O+OOHOHOOOHOH茚三酮水合茚三酮凡是有游離氨基的氨基酸都可以和茚三酮發(fā)生呈紫色的反應(yīng)。第十八頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日氨基酸不僅是組成蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)單元，而且它們本身也是人體生長的重要營養(yǎng)物質(zhì)，具有特殊的生理作用。因此氨基酸的生產(chǎn)和應(yīng)用早就得到人們的重視。游離的氨基酸在自然界很少見，它們主要以聚合體形式（多肽或蛋白質(zhì)）存在于動、植物中。1.蛋白質(zhì)水解2.微生物發(fā)酵法——以糖質(zhì)原料（如淀粉、果糖、蔗糖）或以石油及其制品（如石蠟、煤油、乙醇、醋酸）為主要碳源，在氮、磷、鉀等物質(zhì)存在下，經(jīng)過微生物發(fā)酵而生成氨基酸。人毛發(fā)胱氨酸、半胱氨酸水解小麥蛋白（面筋）谷氨酸（其鈉鹽為味精）水解三、氨基酸的來源與合成第十九頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日微生物發(fā)酵法的原料價廉，在大多數(shù)情況下，由于細菌的特異作用，能直接得到L—型氨基酸，無需再進行外消旋的拆分。3.酶法在酶的作用下，可將一定原料轉(zhuǎn)化成L-氨基酸。特點：酶的催化選擇很強，生產(chǎn)過程簡單，產(chǎn)率高，副產(chǎn)品少，周期短，成本低?！玫降陌被岫嗍峭庀w，要進行拆分才能得到光學(xué)活性物質(zhì)。反—丁烯二酸HHOOCC=CHCOOH天門冬氨酸酶NH4L—天門冬氨酸COOHH2NHCH2COOH+4.化學(xué)合成法第二十頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日（1）由醛酮作原料：（2）由α-鹵代酸氨解：（3）蓋瑞爾法：

α-鹵代酸酯和鄰苯二甲酰亞胺鉀反應(yīng)，再經(jīng)水解，可制得產(chǎn)率、純度較高的氨基酸。NH3R-CH-CNNH2H2OR-CH-COOHNH2NH3R-CH-COOH+HBrNH2~60%H2OH+-C-OH-C-OHOO+H3N-CH-COO

R+89%+C2H5OHCCOONK+Cl-CH-COOC2H5RR-CHO+HCNOHR-CH-CNBr2PR-CH2-COOHBrR-CH-COOHCCOON-CH-COOC2H5R97%-第二十一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日（4）由丙二酸酯合成：CH2(COOC2H5)2BrCH(COOC2H5)2Br2①C2H5ONa②RXCCOON-C(COOC2H5)2ROH-H20H+R-CH-COOHNH2CCOON-CH(COOC2H5)2

CONKCO中間物第二十二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日蛋白質(zhì)多肽

-氨基酸水解水解肽鍵-H2OH2N-CH-C-NH-CH-C-OHRR‘OO二肽H2N-CH-C-OH+HNH-CH-C-OHRR’OO氨基酸I氨基酸II§20—2多

肽肽——指一分子-氨基酸的-NH2和另一分子-氨基酸的-COOH之間縮水所生成的酰胺化合物。肽分子中的酰胺鍵稱為肽鍵。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多個分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。一、多肽形成與結(jié)構(gòu)第二十三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日多肽與蛋白質(zhì)無嚴格的界限，一般把分子量大（約一萬以上）的多肽稱蛋白質(zhì)。分子量小的叫多肽。從廣義來說，多肽也是蛋白質(zhì)。實際上，有些蛋白質(zhì)本身就是多肽。如：肌肽—（β-丙氨酰組氨酸）是人體及動物肌肉組織中發(fā)現(xiàn)的二肽。催產(chǎn)素——為9肽。胰島素——為51肽。由二個氨基酸組成——稱二肽由三個氨基酸組成——稱三肽由多個氨基酸組成——稱多肽-C-NH-肽鍵O（二肽）2個氨基酸組成肽——有2種異構(gòu)體（二種連接方式）（三肽）3個氨基酸組成肽——有6種異構(gòu)體（四肽）4個氨基酸組成肽——有27種異構(gòu)體（六肽）6個氨基酸組成肽——有720種異構(gòu)體第二十四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日書寫時規(guī)定：肽的命名，是從N-端開始，由左至右依次將每個氨基酸單位寫成“某氨?！保詈笠粋€氨基酸單位的羧基是完整的，寫為“某氨酸”例如：谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（簡稱：谷·胱·甘肽）英文縮寫符號：Glu—Cys—Gly。谷氨酸半胱氨酸甘氨酸含有游離H2N-一端叫N端——寫在左邊；含有游離-COOH一端叫C端——寫在右邊。OOH2N—CH—C—NH———CH——C—NH—CH2—COOHCH2-CH2-COOHCH2SH…………………………………………………………………………………………二、多肽結(jié)構(gòu)書寫方式與命名第二十五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日三、重要多肽

(一)谷胱甘肽:谷胱甘肽是生物細胞中普遍存在的一種三肽，分子中有一個易被氧化的巰基（-SH），所以稱為還原型谷胱甘肽，常用GSH表示。當-SH被氧化時，兩分子GSH之間形成二硫鍵，生成氧化型谷胱甘肽（GS-SG）：氧化型谷胱甘肽被還原時又轉(zhuǎn)變成還原型谷胱甘肽。谷胱甘肽在生物體內(nèi)氧化還原反應(yīng)中起著重要的作用。第二十六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

(二)催產(chǎn)素:催產(chǎn)素是一個能促進子宮肌肉收縮的環(huán)九肽，其結(jié)構(gòu)簡式和縮寫結(jié)構(gòu)式分別為：

(三)胰島素:胰臟分泌的胰島素，能控制碳水化合物的代謝。胰島素是由16種共51個氨基酸生成的多肽，它由A鏈和B鏈組成，A鏈含21個氨基酸殘基，B鏈含30個氨基酸殘基：第二十七頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日A鏈和B鏈通過兩個雙硫鍵連接起來，形成胰島素分子：第二十八頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日§20—3蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的組成所有蛋白質(zhì)都含有碳、氫、氧、氮四種元素，有些蛋白質(zhì)還含有硫、磷、鐵、銅、鋅和碘等。無論蛋白質(zhì)的種類和來源如何，但其元素的重量百分組成卻變化不大（表15-3）。表15-3蛋白質(zhì)中各種元素的平均含量元素CHONSPFe平均含量%（按干物質(zhì)計）50～556.0～7.019～2415～170.0～0.40.0～0.80.0～0.4蛋白質(zhì)中的含氮量變化不大,其平均值為16%,即每克氮相當于6.25克蛋白質(zhì)。生物體中絕大部分氮都存在于蛋白質(zhì)中，因此，可以通過氮的定量分析，測定生物樣品中蛋白質(zhì)的含量：粗蛋白質(zhì)（%）=氮%×6.25(6.25為計算蛋白質(zhì)含量的轉(zhuǎn)系數(shù))第二十九頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日二、蛋白質(zhì)的分類

蛋白質(zhì)的種類繁多，可以從不同的角度，根據(jù)它們不同的特征進行分類。1、按形狀分類纖維蛋白質(zhì)球蛋白分子呈細長形，排列成纖維狀，一般不溶于水。該蛋白是動物組織的主要結(jié)構(gòu)材料。如蠶絲、羊毛、頭發(fā)、羽毛、指甲、皮膚等。分子折疊，卷曲成球形，一般能溶于水，該蛋白質(zhì)主要起著維護和調(diào)節(jié)的生命過程中的有關(guān)功能作用，如：酶、激素、蛋清蛋白等。2、按化學(xué)組成分類單純蛋白結(jié)合蛋白僅由氨基酸單位組成。如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。由單純蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)部分(稱輔基)結(jié)合而成。第三十頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日根據(jù)輔基的不同結(jié)合蛋白質(zhì)可分為脂蛋白單純蛋白質(zhì)與脂結(jié)合糖蛋白單純蛋白質(zhì)與糖類結(jié)合磷蛋白單純蛋白質(zhì)與磷酸結(jié)合金屬蛋白單純蛋白質(zhì)與金屬離子結(jié)合

血紅蛋白單純蛋白質(zhì)與血紅素結(jié)合

核蛋白單純蛋白質(zhì)與核酸結(jié)合

色蛋白單純蛋白質(zhì)與有色化合物結(jié)合如血紅蛋白是由球蛋白（單純）血紅素（輔基）唾液中的粘蛋白，所含的輔基為糖核蛋白所含的輔基為核酸第三十一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日3、按功能分類蛋白質(zhì)就是生命！三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)性質(zhì)和生物功能都依賴于它們的結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)相當復(fù)雜，通常分為一級結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)（高級結(jié)構(gòu)）統(tǒng)稱空間結(jié)構(gòu)激素起調(diào)節(jié)作用抗體起免疫作用（防御細菌入侵）酶起催化作用收縮蛋白主管機體的運動核蛋白傳遞遺傳信息作用血紅蛋白起輸送作用（在血中把氧輸送到各部位）（初級結(jié)構(gòu)）第三十二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)牛胰島素的一級結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子鏈中各種氨基酸結(jié)合的順序。第三十三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日胰核糖核酸酶的一級結(jié)構(gòu)第三十四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)中有二種類型的二級結(jié)構(gòu)α-螺旋型β-折疊型（由肽鏈之間的氫鍵所造成）（由兩條肽鏈或一條肽鏈內(nèi)兩段肽鏈之間形成氫鍵）H-NC=OH-NC=O……δ-δ+氫鍵二級結(jié)構(gòu)是由于肽鍵之間的氫鍵造成。在一個肽鍵的C=O與另一個肽鍵的-NH2之間存在氫鍵。第三十五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日中心洞太小(1～1.1nm),溶劑分子無法進入。螺旋線間隔約0.54nm。每圈有3.6個氨基酸單位。{第三十六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日β-折疊型反平行N端C端第三十七頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日3、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)維持三級結(jié)構(gòu)的力來自氨基酸側(cè)鏈之間的相互作用。主要包括二硫鍵氫鍵正負離子間的靜電引力（離子鍵或稱鹽鍵）疏水基團間的親和力（疏水鍵）三級結(jié)構(gòu)實際上蛋白質(zhì)分子很少以簡單的α-螺旋或β-折疊型結(jié)構(gòu)存在，而是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進一步卷曲折疊，構(gòu)成具有特定構(gòu)象的緊湊結(jié)構(gòu)。第三十八頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日第三十九頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)第四十頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日4、蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)其中每條肽鏈稱為一個亞基。維護四級結(jié)構(gòu)的主要是靜電引力。蛋白質(zhì)分子中作為一個整體所含有的不止一肽鏈。由多條肽鏈（三級結(jié)構(gòu)）聚合而形成特定構(gòu)象的分子叫做蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。四級結(jié)構(gòu)第四十一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日α1、α2、β1、β2分別代表血紅蛋白四條肽鏈第四十二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)肽鏈中各種氨基酸相互聯(lián)接的順序是蛋白質(zhì)的初級結(jié)構(gòu)，也叫一級結(jié)構(gòu)。多肽鏈主鏈骨架中的若干肽段，通過氫鍵，形成有規(guī)則的構(gòu)象，這稱為二級結(jié)構(gòu)。

α-螺旋 β-折疊在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈間通過氨基酸殘基側(cè)鏈的相互作用而進行盤旋和折疊，因而產(chǎn)生的特定的三維空間結(jié)構(gòu)，這稱為三級結(jié)構(gòu)，也稱為蛋白質(zhì)的亞基。各個亞基在低聚蛋白中的空間排布及相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生理活性是由二級、三級、四級結(jié)構(gòu)來決定的。第四十三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日四、蛋白質(zhì)的性質(zhì)㈠旋光性和光吸收蛋白質(zhì)和氨基酸一樣也具有旋光性，且旋光方向是左旋的。此外，在紫外光區(qū)280nm、230nm和210nm有三個吸收帶，因此，可以利用蛋白質(zhì)在280nm處的最大吸收強度來測定蛋白質(zhì)溶液的濃度。

(二)兩性與等電點蛋白質(zhì)和氨基酸一樣，也是兩性物質(zhì)（在肽鏈中有C-端的COOH；N-端的NH2）有它們的等電點。陽離子NH3+PCOOH陰離子PCOO-NH2PNH2COOH兩性離子NH3+PCOO-等電點OH-OH-H+H+第四十四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

不同蛋白質(zhì)，其等電點不相同。在等電點時，蛋白質(zhì)的溶解度最小，因此可以通過調(diào)節(jié)溶液的pH值，使蛋白質(zhì)從溶液中析出，達到分離或提純的目的。

由于蛋白質(zhì)具有兩性性質(zhì)，所以它們在生物體中可以對代謝產(chǎn)生的酸堿物質(zhì)起緩沖作用，例如，在不同pH的體液中蛋白質(zhì)分子可以陰離子形式、或陽離子形式、或兩性離子的形式存在。這種緩沖作用對保持生物體液具有一定的酸堿度有重要意義。表15-4幾種蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)PI蛋白質(zhì)PI胃蛋白酶酪蛋白雞卵清蛋白胰島素麻仁球蛋白玉米醇溶蛋白2.54.64.95.35.56.2麥膠蛋白血紅蛋白馬肌紅蛋白麥麩蛋白核糖核酸酶細胞色素C6.56.77.07.19.410.8第四十五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日(三)膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的直徑一般在1～100nm之間，恰好在膠體粒子的直徑范圍。因此，蛋白質(zhì)溶液為膠體溶液，具有膠體溶液的一切性質(zhì)，例如，具有丁達爾（Tyndall）現(xiàn)象，布朗（Brown）運動和不能透過半透膜等。維持蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定性的因素有兩個：⒈保護性水膜蛋白質(zhì)分子的表面有許多親水基團，例如，－COOH,-NH2,-NH-等，它們能吸引水分子，使蛋白質(zhì)膠粒的外圍形成一層水膜。因此，在蛋白質(zhì)膠粒互相碰撞時不能聚集沉淀。⒉粒子帶同性電荷蛋白質(zhì)分子中有許多可電離的基團，在一定的酸性環(huán)境或堿性環(huán)境中以同性電荷離子狀態(tài)存在。它們互相排斥，也不易聚集而沉淀。

第四十六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日(四)蛋白質(zhì)的沉淀作用在一定條件下，除去蛋白質(zhì)外圍的水膜和電荷，蛋白質(zhì)分子可沉淀析出，這就是蛋白質(zhì)的沉淀作用。蛋白質(zhì)的沉淀作用可分為可逆沉淀和不可逆沉淀兩種。⒈可逆沉淀是指沉淀出來的蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象基本上沒有變化，仍然具有原來的生物活性，當除去沉淀因素以后，蛋白質(zhì)沉淀又會重新溶解，例如，調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)膠體溶液的pH使其達到該蛋白質(zhì)的等電點。此時，由于蛋白質(zhì)膠粒失去了同性電荷的保護，而不太穩(wěn)定；若再加脫水劑，脫去膠粒外圍的水膜，那么，蛋白質(zhì)膠粒就會聚集沉淀（圖15-5）因為蛋白質(zhì)分子不能通過半透膜，所以，可以用透析法提純蛋白質(zhì)。第四十七頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日圖15-5蛋白質(zhì)膠體溶液可逆沉淀作用第四十八頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日使蛋白質(zhì)膠體溶液發(fā)生可逆沉淀的方法主要有下列兩種：

①鹽析向蛋白質(zhì)膠體溶液中加入堿金屬或堿土金屬的中性鹽或硫酸銨等，由于電解質(zhì)離子的水化能力比蛋白質(zhì)強，可以使蛋白質(zhì)膠粒脫水；同時，電解質(zhì)離子又可以中和蛋白質(zhì)膠粒的電荷，從而使蛋白質(zhì)膠粒失去了兩個穩(wěn)定因素而聚集沉淀。這就是鹽析作用。不同蛋白質(zhì)鹽析時，需要鹽的濃度不同，所以，可以利用不同濃度的鹽溶液，對蛋白質(zhì)混合溶液進行分段鹽析，從而達到分離蛋白質(zhì)的目的。②加入水溶性有機溶劑由于水溶性有機溶劑如乙醇與水的親和力比蛋白質(zhì)強，所以可以脫去蛋白質(zhì)膠粒的水膜，而使蛋白質(zhì)溶液的穩(wěn)定性大大降低。這種沉淀如果時間短，它是可逆的，否則，便不可逆。⒉不可逆沉淀是指沉淀了的蛋白質(zhì)，分子構(gòu)象發(fā)生了變化，失去了原有的生物活性，這時即使除去沉淀因素，第四十九頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日蛋白質(zhì)沉淀也不能重新溶解。使蛋白質(zhì)膠體溶液發(fā)生不可逆沉淀的方法如下：

⑴物理因素蛋白質(zhì)膠體溶液受到紫外線或X-射線照射、加熱等都會發(fā)生不可逆沉淀，這是由于蛋白質(zhì)分子中某些副鍵被破壞，使疏水基露到表面的緣故。

⑵加入沉淀劑

①生物堿試劑如果向蛋白質(zhì)膠體溶液中加入三氯乙酸、苦味酸、單寧酸等生物堿試劑，蛋白質(zhì)可以和這些試劑結(jié)合生成不可逆沉淀：②重金屬鹽蛋白質(zhì)膠體溶液若遇Hg2+、Cu2+、Pb2+、Ag+等重金屬鹽，也生成不可逆沉淀：第五十頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

在堿性溶液中蛋白質(zhì)呈陰離子狀態(tài)存在，更容易和Cu2+等重金屬離子結(jié)合，所以在堿性環(huán)境中有利于沉淀。③酸性或堿性染料酸性染料的陰離子或堿性染料的陽離子都能和蛋白質(zhì)結(jié)合生成不溶性鹽而沉淀，所以可以用適當?shù)娜玖蠈ι矬w細胞或組織進行染色。

④苯酚或甲醛蛋白質(zhì)也可以和苯酚或甲醛作用生成不可逆沉淀，因此，可以用苯酚作滅菌劑，用甲醛水溶液保存生物標本。重金屬有殺菌的作用，即是由于它能沉淀蛋白質(zhì)。

⑤脫水劑

酒精、丙酮等對水的親和力很大，可以奪取水化膜中的H2O，故蛋白質(zhì)的水化膜被破壞，使蛋白質(zhì)沉淀出來。(五)蛋白質(zhì)的變性作用當?shù)鞍踪|(zhì)受到物理或化學(xué)因素影響時，可使蛋白質(zhì)二、三級結(jié)構(gòu)的結(jié)合力遭受破壞，肽鏈松散，第五十一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日導(dǎo)致蛋白質(zhì)在理化和生物性質(zhì)上的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。

如：原來結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)變性后蛋白質(zhì)在變性初期，分子構(gòu)象未遭到深度破壞（只破壞了三級結(jié)構(gòu)，而二級結(jié)構(gòu)未變）那么還有可能恢復(fù)原來的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)?？赡孀冃匀绻冃赃^度，就會成為不可逆性，這時二級結(jié)構(gòu)也遭受破壞，無法恢復(fù)。不可逆變性引起蛋白質(zhì)變性的主要因素加熱、加壓紫外線激烈搖蕩或攪拌化學(xué)試劑（如酸、堿、丙酮、酒精、單寧酸、重金屬鹽等）第五十二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日蛋白質(zhì)變性后表現(xiàn)為：

粘度增高，水中溶解度降低，滲透壓和擴散速度降低，不易結(jié)晶。易被蛋白酶水解，失去原有的生物活性，例如，酶失去其催化活性，病毒失去其致病活性，激素失去其應(yīng)有的調(diào)節(jié)功能等。變性蛋白質(zhì)不一定沉淀，沉淀也不一定變性，但是，凝固一定變性。一般蛋白質(zhì)變性后都是不可逆的，只有少數(shù)蛋白質(zhì)變性后，如果除去變性條件，可以部分或全部恢復(fù)其性質(zhì)，例如：結(jié)晶胃蛋白酶在pH8.5時變性和失活，但調(diào)節(jié)pH至2.4并經(jīng)48h后，可部分恢復(fù)活性。(六)蛋白質(zhì)的水解反應(yīng)蛋白質(zhì)在稀酸、稀堿或酶的作用下都可以水解得到一系列中間產(chǎn)物，最終生成α-氨基酸：蛋白質(zhì)→蛋白→蛋白胨→多肽→二肽→α-氨基酸蛋白質(zhì)的水解反應(yīng)，對于蛋白質(zhì)的研究以及蛋白質(zhì)在生物體中的代謝，都具有十分重要的意義。第五十三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日(七)蛋白質(zhì)的顯色反應(yīng)（1）縮二脲反應(yīng)蛋白質(zhì)與硫酸銅堿性溶液反應(yīng)，呈現(xiàn)紫色，稱為縮二脲反應(yīng)。蛋白質(zhì)紫色絡(luò)合物CuSO4NaOH（2）蛋白黃反應(yīng)如果蛋白質(zhì)中的氨基酸含有芳香環(huán)(如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等)遇到濃HNO3后產(chǎn)生白色沉淀，加鹽時沉淀為黃色。蛋白質(zhì)黃色（芳環(huán)上的硝化反應(yīng)）濃HNO3（3）米勒（Millon）反應(yīng)如果蛋白質(zhì)中的氨基酸含有酚基（如酪氨酸），遇到HgNO3形成有色化合物。蛋白質(zhì)紅色或磚紅色HgNO3利用該反應(yīng)就可以檢驗蛋白質(zhì)中有無酪氨酸存在。第五十四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日（4）水合茚三酮反應(yīng)蛋白質(zhì)與稀的水合茚三酮一起加熱呈藍色。該反應(yīng)主要用于紙上層析。

（5）乙醛酸反應(yīng)如果蛋白質(zhì)中的氨基酸含有吲哚基（如酪氨酸），遇到乙醛酸的濃硫酸溶液形成紫色化合物。反應(yīng)名稱試劑顏色反應(yīng)基團有反應(yīng)的蛋白質(zhì)二縮脲反應(yīng)稀堿，稀硫酸銅溶液粉紅～蘭紫二個以上肽鍵各種蛋白質(zhì)茚三酮反應(yīng)水合茚三酮試劑藍紫游離氨基有游離氨基的蛋白質(zhì)黃蛋白反應(yīng)濃硝酸、加熱、稀NaOH黃～橙黃苯基含苯基的蛋白質(zhì)米隆反應(yīng)米隆試劑、加熱白～磚紅酚基含酚基的蛋白質(zhì)乙醛酸反應(yīng)乙醛酸試劑、濃硫酸紫吲哚基含吲哚基的蛋白質(zhì)第五十五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日

生物新陳代謝中的各種化學(xué)反應(yīng)。如果在體外大都需要激烈的物理、化學(xué)作用和較長的時間才能完成。但生物體內(nèi)借助酶的催化下，卻能在常溫、常壓下順利地進行。

酶

是對特定的生物化學(xué)反應(yīng)有催化作用的蛋白質(zhì)。

（也就是生物體內(nèi)的催化劑）酶：酶是一類在生物體內(nèi)有催化活性的蛋白質(zhì)。輔酶：與酶蛋白松弛地結(jié)合的輔助因子稱為輔酶。輔基：與酶蛋白緊密地結(jié)合的輔助因子稱為輔基。全酶：酶蛋白與輔助因子結(jié)合后形成的復(fù)合物稱為全酶。知識鏈接酶第五十六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日一、酶的分類1、按結(jié)構(gòu)分為2、按催化反應(yīng)類型分由單純一組蛋白質(zhì)組成。由蛋白質(zhì)部分加非蛋白質(zhì)部分組成。稱輔酶或輔基單純酶結(jié)合酶能促進底物的氧化還原反應(yīng)的酶，如細胞色素氧化酶。①氧化還原酶催化底物分子中的某一基團轉(zhuǎn)移到另一底物上去，如轉(zhuǎn)氨酶。②轉(zhuǎn)化酶促進一種化合物分裂為兩種化合物或由兩種化合物合成為一種化合物的反應(yīng)，如碳酸酐酶。⑥裂化酶③水解酶

催化水解反應(yīng)，如淀粉酶、脂酶、胃蛋白酶。④合成酶

促進兩分子連接起來，如谷氨酰胺合成酶等。⑤異構(gòu)酶

促進異構(gòu)化反應(yīng)，如磷酸葡萄糖異構(gòu)酶。第五十七頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日二、酶作為生物催化劑有以下幾個特點：酶的催化專一性和酶的結(jié)構(gòu)特點特別是活性中心的空間結(jié)構(gòu)有密切關(guān)系。3、立體化學(xué)專一性高

可辨別對映體。如：酵母中的酶只能使天然D-型糖（如D-葡萄糖）發(fā)酵。比一般無機或有機催化劑約高108~1010倍。1、催化效力高每一種酶只對具有特定空間結(jié)構(gòu)的某種底物起作用。2、化學(xué)選擇性高如：麥芽糖酶只能使α-葡萄糖苷鍵斷裂?？嘈尤拭钢荒苁功?葡萄糖苷鍵斷裂。酶一般都是在常溫常壓下，pH值近于7的條件下起催化作用。4、反應(yīng)條件溫和第五十八頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日生物所特有的生長和繁殖機能以及遺傳與變異的特征，都是核蛋白起著重要作用。

蛋白質(zhì)是生物體用以表達各項功能的具體工具。核酸是生物用來制造蛋白質(zhì)的模型。沒有核酸就沒有蛋白質(zhì)，因此，核酸是最根本的生命的物質(zhì)基礎(chǔ)。核酸正如多糖及蛋白質(zhì)，也是生物高分子（分子量從幾十萬~幾百萬）。核酸可以是游離狀態(tài)，也可以與蛋白質(zhì)結(jié)合，組成結(jié)合蛋白質(zhì)（稱核蛋白）。

瑞士生理學(xué)家米歇爾（F.Miescher）于1869年從細胞核中首次分離到一種具有酸性的新物質(zhì)。核酸§20—4核酸第五十九頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日D-2-脫氧核糖的核苷+磷酸D-核糖+堿基結(jié)構(gòu)組成核糖核苷酸核糖核酸D-核糖的核苷+磷酸核酸 脫氧核糖核酸脫氧核糖核甘酸D-2-脫氧核糖+堿基聚合聚合第六十頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日一、核酸的組成部分核蛋白蛋白質(zhì)水解核酸水解戊糖有機堿（雜環(huán)堿）D-核糖D-2-去氧核糖嘌呤衍生物嘧啶衍生物水解核苷酸磷酸水解核苷第六十一頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日核酸的分類主要有兩種：核酸①核糖核酸（RNA）存在于細胞漿質(zhì)中。②脫氧核糖核酸（DNA）存在于細胞核中。核糖核酸

H3PO4+水解（RNA）OHOCH2OHOHOHβ-D-核糖OONHNH+脲嘧啶或NNNH2NNH腺嘌呤NNH2ONH胞嘧啶NNHNNHOH2N鳥嘌呤第六十二頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日或NNNH2NNH腺嘌呤NNH2ONH胞嘧啶NNHNNHOH2N鳥嘌呤+ONHNHOH3C胸腺嘧啶OHOCH2OHHOH+β-D-2-脫氧核糖脫氧核糖核酸

H3PO4水解(DNA)H第六十三頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日β-D-去氧核糖

β-D-核糖含有2-去氧核糖的核酸叫去氧核糖核酸（DNA）。含有核糖的核酸稱為核糖核酸（RNA）。2、堿基部分：核酸中所含的雜環(huán)堿常稱為堿基，它們是嘌呤和嘧啶的衍生物。1、糖組分:在核酸分子中含有兩種糖組分：………………OHOCH2OHHOHH…………………………DβOHOCH2OHOHOH………………β…………………………D都是以β-呋喃糖形式存在第六十四頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日其結(jié)構(gòu)式如下：胸腺嘧啶(T)鳥嘌呤(G)腺嘌呤(A)胞嘧啶(C)脲嘧啶(U)嘌呤嘧啶核酸中含堿基的母體結(jié)構(gòu)（其中它們有三種堿基相同，共有五種堿基。）RNA分子中有四種堿基。(U、A、C、G)DNA分子中也有四種堿基(T、A、C、G)。第六十五頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日3、核苷兩種核糖與五種堿基形成的糖苷分別稱為核苷和去氧核苷。核苷戊糖有機堿（堿基）如為去氧核糖，則在詞首加上“去氧”（如2，-去氧腺苷）。核苷命名時，如果糖組分是核糖，詞尾用“苷”字前面加上堿基名稱（如尿苷）。第六十六頁，共八十一頁，編輯于2023年，星期日第六十七頁，共八十一頁，