酶的概述專題知識宣教培訓(xùn)課件

酶的概念酶學(xué)研究歷史酶的命名與分類酶的分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)理酶促反應(yīng)動力學(xué)酶的調(diào)節(jié)酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系

1酶的概述專題知識宣教7/28/2023一酶的概念酶是生物催化劑,有以下特點(diǎn):1催化效率高108---1020倍2具有高度專一性[S]3酶容易失活大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)4酶活力受調(diào)節(jié)控制抑制劑共價修飾激素反饋調(diào)節(jié)

5酶的催化活力與輔酶輔基及金屬離子有關(guān).

2酶的概述專題知識宣教7/28/2023二酶學(xué)研究歷史公元前兩千多年，我國已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動的結(jié)果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先報(bào)道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。3酶的概述專題知識宣教7/28/2023三酶的分類與命名(一)酶的分類1.氧化還原酶類(oxidoreductases)2.轉(zhuǎn)移酶類(transferases)3.水解酶類(hydrolases)4.裂解酶類(lyases)5.異構(gòu)酶類(isomerases)6.合成酶類(ligases,synthetases)4酶的概述專題知識宣教7/28/2023(二)酶的命名1.習(xí)慣命名法——慣用名(推薦名稱)2.系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名5酶的概述專題知識宣教7/28/2023一些酶的命名舉例6酶的概述專題知識宣教7/28/2023四酶的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

7酶的概述專題知識宣教7/28/2023(一)酶的類型單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶。水解酶類寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。彼此很容易分開,如:3-lLI多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。8酶的概述專題知識宣教7/28/2023

1

、結(jié)構(gòu)組成僅含氨基酸組分的酶稱為單純酶有些酶其分子結(jié)構(gòu)僅由氨基酸組成，沒有輔助因子。這類酶稱為單純酶（simpleenzyme）。如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。(二)酶的化學(xué)組成單純蛋白質(zhì)酶結(jié)合蛋白質(zhì)酶9酶的概述專題知識宣教7/28/2023

2、結(jié)構(gòu)組成中既含氨基酸組分又含非氨基酸組分的酶稱為結(jié)合酶

結(jié)合酶（conjugatedenzyme）是除了在其組成中含有由氨基酸組成的蛋白質(zhì)部分外，還含有非蛋白質(zhì)部分

蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶(holoenzyme)決定反應(yīng)的特異性及其催化機(jī)制

決定反應(yīng)的性質(zhì)和反應(yīng)類型

10酶的概述專題知識宣教7/28/2023輔助因子分類（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）

輔酶

(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基

(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。11酶的概述專題知識宣教7/28/2023金屬離子的作用穩(wěn)定酶的構(gòu)象；參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。小分子有機(jī)化合物的作用

在反應(yīng)中起載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。12酶的概述專題知識宣教7/28/2023小分子有機(jī)化合物在催化中的作用

13酶的概述專題知識宣教7/28/2023或稱活性部位(activesite)，在酶分子當(dāng)中，只有一小部分區(qū)域的氨基酸殘基參與對底物的結(jié)合與催化作用，這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域稱為酶的活性部位。酶的活性中心(activecenter)(三)酶的活性中心14酶的概述專題知識宣教7/28/2023酶的活性中心結(jié)合部位：決定酶的專一性催化部位：決定酶的催化能力及反應(yīng)性質(zhì)酶活性部位的特點(diǎn)：1.酶分子中很小的一部分2.具有三維立體結(jié)構(gòu)3.含有特定的催化基團(tuán)4.具有柔性5.通常是酶分子上的一個裂隙15酶的概述專題知識宣教7/28/2023催化基團(tuán)(essentialgroup)酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)或輔助因子的化學(xué)基團(tuán)，這些與酶活性密切相關(guān)。常見的催化基團(tuán)：

Ser-OHHis-咪唑基Cys-SHAsp、Glu-COOH焦磷酸硫胺素磷酸吡哆醛

16酶的概述專題知識宣教7/28/2023活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)17酶的概述專題知識宣教7/28/2023底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心18酶的概述專題知識宣教7/28/2023溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團(tuán)；*A~F為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。19酶的概述專題知識宣教7/28/2023

一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?.酶的特異性(specificity)（四）酶的專一性20酶的概述專題知識宣教7/28/2023

根據(jù)酶對其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不

同，酶的特異性可大致分為以下3種類型：絕對特異性(absolutespecificity)：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物

。相對特異性(relativespecificity)：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。立體結(jié)構(gòu)特異性(stereo

specificity)：作用于立體異構(gòu)體中的一種。21酶的概述專題知識宣教7/28/2023絕對特異性脲酶、L-精氨酸酶：L-精氨酸

L-鳥氨酸+尿素

NH2C=O+H2OCO2+2NH3NH2NH2C=ONHCH3

22酶的概述專題知識宣教7/28/2023相對特異性

多數(shù)酶可對一類化合物或一種化學(xué)鍵起催化作用，這種對底物分子不太嚴(yán)格的選擇性稱為相對特異性（relativespecificity）。脂肪酶不僅水解脂肪，也可水解簡單的酯。胰蛋白酶水解由堿性氨基酸（精氨酸和賴氨酸）的羧基所形成的肽鍵。

23酶的概述專題知識宣教7/28/2023立體結(jié)構(gòu)特異性酶對空間構(gòu)型所具有的特異性要求稱為空間異構(gòu)特異性（stereospecificity）

延胡索酸酶僅對延胡索酸(反丁烯二酸)起催化作用，將其加水生成蘋果酸，對順丁烯二酸則無作用

24酶的概述專題知識宣教7/28/2023HOOCCHHOOCCH+H2OHOOCCHHCCOOH+H2OCH2COOHCHCOOHOHL-Mal延胡索酸酶延胡索酸（反丁烯二酸）25酶的概述專題知識宣教7/28/20232.酶專一性的假說“鎖與鑰匙”假說：1894年,酶表面具有特定的形狀，像一把鎖，底物分子或底物分子的一部分像鑰匙，專一地插入酶的特定部位，S與E分子在結(jié)構(gòu)上具有緊密的互補(bǔ)關(guān)系。

“誘導(dǎo)契合”假說：1958年，E與S結(jié)構(gòu)并非互補(bǔ)，當(dāng)E結(jié)合S時在S的誘導(dǎo)下，E的構(gòu)象發(fā)生改變，成為能與S契合的構(gòu)象，從而催化底物的反應(yīng)。（手與手套）26酶的概述專題知識宣教7/28/202327酶的概述專題知識宣教7/28/2023五、酶的作用機(jī)制

28酶的概述專題知識宣教7/28/2023反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物

酶促反應(yīng)活化能的改變

活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。29酶的概述專題知識宣教7/28/2023酶與一般催化劑的共同點(diǎn)在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。30酶的概述專題知識宣教7/28/2023（一）酶和底物復(fù)合物的形成*誘導(dǎo)契合假說(induced-fithypothesis)酶底物復(fù)合物E+SE+PES酶與底物相互接近時，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。31酶的概述專題知識宣教7/28/2023（二）酶具有高催化效率的分子機(jī)制1.鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)鄰近效應(yīng):E和S結(jié)合之后,使原來游離的底物集中于酶的活性部位,從而減小底物之間或

底物與E的催化基團(tuán)之間的距離,使反應(yīng)更容易進(jìn)行.定向效應(yīng):底物的反應(yīng)基團(tuán)之間、E的催化基團(tuán)與底物反應(yīng)基團(tuán)之間的正確定位與取向所產(chǎn)生的增進(jìn)反應(yīng)速率的效應(yīng).32酶的概述專題知識宣教7/28/20232.多元催化

酶活性中心催化基團(tuán)通過多種途徑催化產(chǎn)物的生成

1．廣義酸-堿催化反應(yīng)

2．酶可與底物形成瞬時共價鍵(共價催化)

3．酶可通過親核催化或親電子催化加速反應(yīng)

33酶的概述專題知識宣教7/28/2023在疏水環(huán)境中進(jìn)行酶促反應(yīng)有很大的優(yōu)越性，此現(xiàn)象稱為表面效應(yīng)（surfaceeffect）。

酶的活性中心多位于其分子內(nèi)部的疏水“口袋”中，酶促反應(yīng)在酶分子內(nèi)部的疏水環(huán)境中進(jìn)行。疏水環(huán)境可使底物分子脫溶劑化（desolvation）。排除水分子的干擾，防止酶和底物分子之間形成水化膜。

3.表面效應(yīng)34酶的概述專題知識宣教7/28/2023六、酶促反應(yīng)動力學(xué)KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

35酶的概述專題知識宣教7/28/2023概念研究各種因素對酶促反應(yīng)速度的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等?！芯恳环N因素的影響時，其余各因素均恒定。36酶的概述專題知識宣教7/28/2023一、[S]濃度對反應(yīng)速度的影響1.單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)2.酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來表示3.反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?﹪以內(nèi)）時的反應(yīng)速度4.底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度研究前提

在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。37酶的概述專題知識宣教7/28/2023當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)。[S]VVmax38酶的概述專題知識宣教7/28/2023隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)。[S]VVmax39酶的概述專題知識宣教7/28/2023當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級反應(yīng)[S]VVmax40酶的概述專題知識宣教7/28/2023二、酶促反應(yīng)的動力學(xué)方程式中間產(chǎn)物

酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說E+Sk1k2k3ESE+P41酶的概述專題知識宣教7/28/20231913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝42酶的概述專題知識宣教7/28/2023米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即

V＝k3[ES]。(1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]＝[St]。43酶的概述專題知識宣教7/28/2023推導(dǎo)過程穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km

（米氏常數(shù)）K1令：則(2)變?yōu)?([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：44酶的概述專題知識宣教7/28/2023當(dāng)?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時，即[Et]＝[ES]，反應(yīng)達(dá)最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et](5)[ES]＝───[Et][S]Km+[S](3)整理得:將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V＝────將(3)代入(1)得K3[Et][S]Km+[S](4)V＝────45酶的概述專題知識宣教7/28/2023當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時

Km值的推導(dǎo)Km＝[S]∴Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度，單位是mol/L。2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

46酶的概述專題知識宣教7/28/2023

Km與Vmax的意義

Km值①Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。②意義：

a)Km是酶的特征性常數(shù)之一；

b)Km可近似表示酶對底物的親和力；

c)同一酶對于不同底物有不同的Km值。47酶的概述專題知識宣教7/28/2023

Vmax:是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。意義：Vmax=K3[E]如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)，即動力學(xué)常數(shù)K3。酶的轉(zhuǎn)換數(shù):當(dāng)酶被底物充分飽和時，單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。可用來比較每單位酶的催化能力。

48酶的概述專題知識宣教7/28/2023Ｋm值與Ｖmax值的測定1.雙倒數(shù)作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏(Lineweaver-Burk)作圖法-1/Km

1/[S]1/V

Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊取倒數(shù)1/VmaxY=ax+b49酶的概述專題知識宣教7/28/2023三、酶濃度對反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=K3[E]0V

[E]當(dāng)[S]>>[E]時，Vmax=k3[E]酶濃度對反應(yīng)速度的影響

50酶的概述專題知識宣教7/28/2023四、溫度對反應(yīng)速度的影響雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低。最適溫度(optimumtemperature)：酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境溫度。酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

51酶的概述專題知識宣教7/28/2023五、pH對反應(yīng)速度的影響最適pH(optimumpH)：酶催化活性最大時的環(huán)境pH。0酶活性

pH

pH對某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶24681052酶的概述專題知識宣教7/28/2023六、抑制劑對反應(yīng)速度的影響酶的抑制劑(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。

區(qū)別于酶的變性

抑制劑對酶有一定選擇性引起變性的因素對酶沒有選擇性53酶的概述專題知識宣教7/28/2023

抑制作用的類型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)：競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)54酶的概述專題知識宣教7/28/2023(一)不可逆抑制作用*概念抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。

*舉例有機(jī)磷化合物羥基酶解毒------解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物巰基酶解毒------二巰基丙醇(BAL)

55酶的概述專題知識宣教7/28/2023有機(jī)磷化合物路易士氣失活的酶羥基酶失活的酶酸巰基酶失活的酶酸BAL巰基酶BAL與砷劑結(jié)合物56酶的概述專題知識宣教7/28/2023（二）可逆抑制作用*概念抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制*類型57酶的概述專題知識宣教7/28/2023１.競爭性抑制作用定義抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。

+IEIE+SE+PES反應(yīng)模式58酶的概述專題知識宣教7/28/2023+++EESIESEIEP59酶的概述專題知識宣教7/28/2023*特點(diǎn)（2）抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物濃度；（1）I與S結(jié)構(gòu)類似，競爭酶的活性中心；（3）動力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，表觀Km增大。抑制劑↑

無抑制劑1/V1/[S]60酶的概述專題知識宣教7/28/2023*舉例

丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸61酶的概述專題知識宣教7/28/2023

磺胺類藥物的抑菌機(jī)制與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶＋對氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸62酶的概述專題知識宣教7/28/20232.非競爭性抑制*反應(yīng)模式E+SESE+P+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I63酶的概述專題知識宣教7/28/2023*特點(diǎn)抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系；抑制程度取決于抑制劑的濃度；動力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km不變。抑制劑↑1/V1/[S]無抑制劑64酶的概述專題知識宣教7/28/2023３.反競爭性抑制*反應(yīng)模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP65酶的概述專題知識宣教7/28/2023*特點(diǎn)：抑制劑只與酶－底物復(fù)合物結(jié)合；抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；動力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km降低。抑制劑↑1/V1/[S]無抑制劑?66酶的概述專題知識宣教7/28/2023各種可逆性抑制作用的比較

67酶的概述專題知識宣教7/28/2023七、激活劑對反應(yīng)速度的影響激活劑(activator)

使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。

如：無機(jī)離子或簡單的有機(jī)化合物必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)68酶的概述專題知識宣教7/28/2023八、酶活性測定和酶活性單位酶促反應(yīng)速度可在適宜的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量來表示。酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在單位時間（s、min或h）內(nèi)生成一定量（mg、μg、μmol等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。

69酶的概述專題知識宣教7/28/2023國際單位(IU)在特定的條件下，每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個國際單位。催量單位(katal)１催量(kat)是指在特定條件下，每秒鐘使１mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。kat與IU的換算：1IU=16.67×10-9kat70酶的概述專題知識宣教7/28/2023七、酶活性的調(diào)節(jié)

71酶的概述專題知識宣教7/28/2023酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）

調(diào)節(jié)方式

調(diào)節(jié)對象關(guān)鍵酶72酶的概述專題知識宣教7/28/2023（一）、酶活性的調(diào)節(jié)1.酶原與酶原的激活酶原(zymogen)有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。酶原的激活在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。73酶的概述專題知識宣教7/28/2023

酶原激活的機(jī)理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心

一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下74酶的概述專題知識宣教7/28/2023賴?yán)i天天天天甘異纈組絲SSSS胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶原的激活過程腸肽酶75酶的概述專題知識宣教7/28/2023

酶原激活的生理意義避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對細(xì)胞進(jìn)行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。76酶的概述專題知識宣教7/28/20232.別構(gòu)酶

正效應(yīng)物負(fù)效應(yīng)物別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)別構(gòu)酶:具有別構(gòu)調(diào)控作用的酶稱為別構(gòu)酶

別構(gòu)效應(yīng)物:對酶分子具有別構(gòu)調(diào)節(jié)作用的化合物稱為別構(gòu)效應(yīng)物.一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的調(diào)節(jié)部位可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱別構(gòu)調(diào)節(jié)。77酶的概述專題知識宣教7/28/2023

別構(gòu)酶常為多個亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng).

如:天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶ATP

(激)

CTP

(抑)

別構(gòu)激活別構(gòu)抑制別構(gòu)酶的Ｓ形曲線[S]V

無別構(gòu)效應(yīng)劑78酶的概述專題知識宣教7/28/20233.酶的共價修飾調(diào)節(jié)共價修飾(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。

常見類型磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙?；兔撘阴；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變79酶的概述專題知識宣教7/28/2023

酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶

ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白80酶的概述專題知識宣教7/28/2023（二）、酶含量的調(diào)節(jié)1.酶蛋白合成的誘導(dǎo)和阻遏

（第16章內(nèi)容）誘導(dǎo)作用(induction)阻遏作用(repression)2.酶降解的調(diào)控81酶的概述專題知識宣教7/28/2023

八、酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系

TheRelationofEnzymeandMedicine

82酶的概述專題知識宣教7/28/2023（一）、同工酶*同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。83酶的概述專題知識宣教7/28/2023H