生物化學(xué)與分子生物學(xué)：第二章 酶學(xué)（Enzyme）

第二章酶學(xué)（Enzyme）大綱要求：1.酶的基本概念，全酶、輔酶和輔基，參與組成輔酶的維生素，酶的活性中心。2.酶的作用機(jī)制，酶反應(yīng)動力學(xué)，酶抑制的類型和特點(diǎn)。3.酶的調(diào)節(jié)。4.酶在醫(yī)學(xué)上的應(yīng)用。第二章酶學(xué)酶：一類活細(xì)胞產(chǎn)生，對其特異底物具有高效催化作用的

蛋白質(zhì)。少數(shù)化學(xué)本質(zhì)是核酸。第二章酶學(xué)Ala+α-酮戊二酸丙酮酸+Glu轉(zhuǎn)氨酶核酶(ribozyme)：化學(xué)本質(zhì)是核酸的酶。核酸酶—分解核酸的酶！什么酶，沒什么！2007A-26、下列關(guān)于ribozyme敘述正確的是：CA、即核酸酶B、本質(zhì)是蛋白質(zhì)C、本質(zhì)是核糖核酸D、其輔酶是輔酶A第二章酶學(xué)1995X-139、酶變性時(shí)的表現(xiàn)：ABCDA、溶解度降低B、易受蛋白酶水解C、酶活性喪失D、紫外線（280nm）吸收增強(qiáng)解析：酶的化學(xué)本質(zhì)大多數(shù)是蛋白質(zhì)。因此變性特點(diǎn)跟蛋白質(zhì)變性相同。第二章酶學(xué)2007X-133、酶與一般催化劑相比不同點(diǎn)有：ACA、反應(yīng)條件溫和，可在常溫、常壓下進(jìn)行B、加速化學(xué)反應(yīng)速度，可改變反應(yīng)平衡點(diǎn)C、專一性強(qiáng)，一種酶只作用一種或一類物質(zhì)D、在化學(xué)反應(yīng)前后酶本身不發(fā)生質(zhì)和量的改變

第二章酶學(xué)各種酶的概念：單體酶：僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶寡聚酶：多個(gè)亞基以非共價(jià)鍵連接單純酶：僅由肽鏈構(gòu)成結(jié)合酶：酶蛋白及輔助因子組成多功能酶（串聯(lián)酶）：一條多肽鏈多種催化功能多酶體系：多種酶靠彼此聚合形成的復(fù)合物第二章酶學(xué)A、單體酶B、寡聚酶C、結(jié)合酶

D、多功能酶E、單純酶

2002B-97、由于基因融合，形成由一條多肽鏈組成卻具有多種不同催化功能的酶是：D2002B-98、由酶蛋白和輔助因子兩部分組成的酶是：C

第二章酶學(xué)參與組成輔酶的維生素：復(fù)雜難懂不好記

放棄？1、先來看大綱要求：

酶的基本概念，全酶、輔酶和輔基，參與組成輔酶的維生素，酶的活性中心。2、上一次考察還是在1993年，距今20余年將參與組成輔酶的維生素做為重點(diǎn)。第二章酶學(xué)1993A-22、參與聯(lián)合脫氨基過程的維生素有：DA、維生素B1、B2B、維生素B1、PPC、維生素B6、B1D、維生素B6、PPE、維生素B6、B2解析：聯(lián)合脫氨基=脫氫+轉(zhuǎn)氨第二章酶學(xué)維生素與輔酶關(guān)系：維生素B1

TPP給俺（硫胺素）1部BP機(jī)維生素B2

FMN

FAD一對(2)好基友BF好黃（核黃素）維生素PPNAD+和NADP+NoProblem！泛酸輔酶A泛-范冰冰A-腺嘌呤第二章酶學(xué)A、維生素B1B、維生素B2C、維生素B12D、泛酸E、維生素PPFAD中所含的維生素是：BNAD+中所含的維生素是：ETPP中所含的維生素是：A輔酶A中所含的維生素是：D第二章酶學(xué)第二章酶學(xué)磷酸吡哆醛（VitB6）：轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶、ALA合酶輔酶B6兄弟三，吡哆醛醇胺。他們的磷酸物，脫羧又轉(zhuǎn)氨。生（s）物素：羧（s）化酶：2個(gè)S甲鈷胺素（VitB12）：1個(gè)人變成2個(gè)人，嫁（甲鈷胺素、促進(jìn)甲基轉(zhuǎn)移）關(guān)于維生素的活性形式不正確的是：BA、維生素B1—焦磷酸硫胺素B、維生素B12—磷酸吡哆醛C、維生素PP—NAD+、NADP+D、維生素B2—FMN、FAD解析：磷酸吡哆醛（VitB6）：轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶、ALA合酶的輔酶。第二章酶學(xué)酶 單純酶：

結(jié)合酶/全酶：酶蛋白：決定反應(yīng)特異性輔基：結(jié)合牢固，透析不能分離（金屬）輔酶：結(jié)合疏松，透析可分離（小分子有機(jī)化合物：維生素）輔助因子

酶的分子組成：

決定反應(yīng)種類和性質(zhì)第二章酶學(xué)1999A-23、酶促反應(yīng)中決定酶特異性的是：BA、作用物的類別B、酶蛋白

C、輔基或輔酶D、催化基團(tuán)E、金屬離子解析：酶蛋白決定反應(yīng)的特異性—反應(yīng)誰輔助因子決定反應(yīng)的種類和性質(zhì)—如何反應(yīng)第二章酶學(xué)2009A-28、下列關(guān)于輔酶與輔基敘述錯誤的是：DA、屬于結(jié)合酶類的酶分子組成中才含有輔基或輔酶B、維生素B族多參與輔酶或輔基的組成C、輔酶或輔基直接參與酶促反應(yīng)D、一種輔酶或輔基只能與一種酶蛋白結(jié)合解析：每種酶都有自己特定的酶蛋白，種類很多，但輔基或者輔酶的種類并不多，可與多種酶蛋白結(jié)合。如NAD既可以同乳酸脫氫酶結(jié)合，還可以同異檸檬酸脫氫酶結(jié)合。第二章酶學(xué)酶的活性中心：特定空間結(jié)構(gòu)區(qū)域與底物特異結(jié)合轉(zhuǎn)化。包括催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)，都是必需基團(tuán)。酶三大必須基團(tuán)：①催化基團(tuán)②結(jié)合基團(tuán)③活性中心外必需基團(tuán)：維持空間構(gòu)象。第二章酶學(xué)2000A-22、關(guān)于酶活性中心的敘述中正確的是：E

A、所有酶的活性中心都含有輔酶

B、所有酶的活性中心都含有金屬離子

C、酶的必需基團(tuán)都位于活性中心內(nèi)

D、所有的抑制劑都作用于酶的活性中心

E、所有的酶都有活性中心解析：酶與底物結(jié)合的部位稱為酶的活性中心。所有的酶都有活性中心(無活性中心則無法結(jié)合，不能催化）。沒有活性中心—酶原。

第二章酶學(xué)【作用機(jī)制】：降低反應(yīng)的活化能【催化機(jī)制】：多元催化

①酸堿催化：提供質(zhì)子②共價(jià)催化：共價(jià)鍵

③親核催化:提供電子第二章酶學(xué)二、作用機(jī)制、動力學(xué)、抑制的類型和特點(diǎn)2010A-27、酶活性中心某些基團(tuán)可以參與質(zhì)子的轉(zhuǎn)移，這種作用稱為：DA、親核催化作用B、共價(jià)催化作用C、多元催化作用D、酸-堿催化作用解析：廣義酸的定義-得到質(zhì)子。注意：親核催化-電子。第二章酶學(xué)反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的方程式，即米氏方程[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度Ｋm：米氏常數(shù)ＶVmax[S]

Km+[S]＝────────酶促反應(yīng)動力學(xué)[S]──────Km+[S]──VVmax＝底物：substrate第二章酶學(xué)2000A23、已知某酶Km值為0.05mo/l,欲使其所催化的反應(yīng)速率達(dá)最大反應(yīng)速率的80%時(shí),底物濃度應(yīng)是多少：DA、0.04mol/LB、0.05mol／LC、0.1mol/LD、0.2mol／LE、0.8mol／L第二章酶學(xué)2003A21、已知某種酶的Km值為25mmol/L，欲使酶促反應(yīng)達(dá)到最大反應(yīng)速度的50％，該底物濃度應(yīng)為：BA、12.5mmol/LB、25mmol/LC、37.5mmol/LD、50mmol/LE、75mmol/L解析：Km值為酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)底物濃度。第二章酶學(xué)∴Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。Km＝[S]2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

第二章酶學(xué)Km值意義：Km表示酶對底物親和力，兩者成反比；同一酶對于不同底物有不同Km值，如有幾種底物時(shí)，最小Km值的底物是天然底物。Km是酶特征性常數(shù)，與酶濃度無關(guān)，隨溫度、pH變化改變。VmaxV[S]KmVmax/2第二章酶學(xué)2008A-27、下列關(guān)于酶的Km值的敘述正確的是：DA、是反應(yīng)速度達(dá)到最大速度時(shí)的底物濃度B、不能反映酶對底物的親和力C、對有多個(gè)底物的酶，其Km值相同D、對同一底物，不同的酶有不同的Km值解析：Km值是酶的特性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、底物和反應(yīng)環(huán)境有關(guān)。對于同一種底物，不同的酶有不同的Km值。多底物反應(yīng)的酶對不同底物的Km值也各不相同。第二章酶學(xué)二、抑制的類型和特點(diǎn)【抑制的類型】：1、可逆性抑制：競爭性抑制：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似非競爭性抑制：與酶活性中心外必需基團(tuán)結(jié)合

反競爭性抑制：與酶－底物復(fù)合物結(jié)合第二章酶學(xué)A、不可逆性抑制B、競爭性抑制C、非競爭性抑制D、反競爭性抑制抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合：C抑制劑與酶-底物復(fù)合物結(jié)合屬于：D抑制劑與酶底物競爭酶的活性中心屬于：B解析：重點(diǎn)掌握可逆性抑制作用的原理和動力性特點(diǎn)。第二章酶學(xué)1、競爭性抑制作用：Vmax不變Km↑

概念：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似與底物競爭酶活性中心，

阻礙酶底物復(fù)合物的形成，酶活性降低。

動力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，Km↑。

2、非競爭性抑制作用：Vmax↓

Km不變

3、反競爭性抑制作用：Vmax↓

Km↓動力學(xué)特點(diǎn)：第二章酶學(xué)表格記憶法第二章酶學(xué)

作用特征競爭抑制非競爭抑制反競爭抑制Km增加不變下降Vmax不變下降下降作用特征競爭抑制非競爭抑制反競爭抑制Km增加不變下降Vmax不變下降下降╱╱2001A-23、非競爭性抑制劑存在時(shí)，酶促反應(yīng)動力學(xué)的特點(diǎn)是：DA、Km值增大，Vmax不變B、Km值降低，Vmax不變C、Km值不變，Vmax增大D、Km值不變，Vmax降低E、Km值和Vmax均降低第二章酶學(xué)2012A-27、競爭性抑制酶促反應(yīng)km值的變化是：AA、增大B、不變C、減小D、無規(guī)律第二章酶學(xué)A、非競爭性抑制B、反競爭性抑制C、二者都是D、二者都不是1996-121、其Vmax較無抑制劑時(shí)減?。篊

1996-122、其Km值較無抑制劑時(shí)減?。築第二章酶學(xué)作用特征競爭抑制非競爭抑制反競爭抑制Km增加不變下降Vmax不變下降下降╱╱①磺胺藥對細(xì)菌FH2合成酶的抑制—對氨基苯甲酸1.競爭性抑制作用PABA：對氨基苯甲酸磺胺類藥物與對氨基苯甲酸（PABA）結(jié)構(gòu)類似，競爭二氫葉酸合成酶。第二章酶學(xué)2004A-21、磺胺類藥物能競爭性抑制二氫葉酸合成酶是因?yàn)槠浣Y(jié)構(gòu)相似于：AA、對氨基苯甲酸B、二氫蝶呤C、苯丙氨酸D、谷氨酸E、酪氨酸第二章酶學(xué)②丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制③抗代謝物的抗癌作用：MTX、5-FU、6-MP等化療藥物主要發(fā)揮競爭性抑制作用，抑制核苷酸合成?？股匾种频鞍踪|(zhì)合成。第二章酶學(xué)丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制效應(yīng)是：C

A、Vmax降低，Km不變

B、Vmax不變，Km降低

C、Vmax不變，Km增加

D、Vmax不變，Km降低

E、Vmax降低，Km增加

第二章酶學(xué)2011A-37、下列選項(xiàng)中屬于蛋白質(zhì)生物合成抑制劑的是：BA、5-氟尿嘧啶B、卡那霉素C、甲氨蝶呤D、別嘌吟醇

解析：抗蛋白質(zhì)合成常為抗生素，抗核酸合成常為化療藥物。第二章酶學(xué)2.不可逆性抑制作用抑制劑以共價(jià)鍵與酶活性中心必需基團(tuán)結(jié)合使酶失活，不能用透析、超濾除去。舉例:有機(jī)磷化合物膽堿酯酶解毒-解磷定重金屬離子及砷化合物

巰基酶解毒-二巰基丙醇

第二章酶學(xué)A、不可逆性抑制B、競爭性抑制C、非競爭性抑制D、反競爭性抑制丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶屬于：B5-FU抑制胸苷酸合酶屬于：B敵敵畏對膽堿酯酶的作用屬于：A第二章酶學(xué)三、酶的調(diào)節(jié)調(diào)節(jié)對象—關(guān)鍵酶（催化物質(zhì)代謝不可逆反應(yīng)）1、酶含量的調(diào)節(jié)—緩慢調(diào)節(jié)①酶合成的調(diào)節(jié)②酶降解的調(diào)節(jié)2、酶活性的調(diào)節(jié)—快速調(diào)節(jié)①酶原激活②別構(gòu)調(diào)節(jié)③共價(jià)修飾第二章酶學(xué)2008A-39、變構(gòu)調(diào)節(jié)和化學(xué)修飾調(diào)節(jié)的共同特點(diǎn)是：CA、引起酶蛋白構(gòu)象變化B、酶蛋白發(fā)生共價(jià)修飾C、屬于快速調(diào)節(jié)方式D、有放大效應(yīng)第二章酶學(xué)1、酶原激活:形成或暴露出酶的活性中心肽鍵斷裂，水解掉短肽酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變在特定條件下第二章酶學(xué)2、酶共價(jià)修飾（化學(xué)修飾）：酶基團(tuán)與化學(xué)基團(tuán)可逆地結(jié)合

改變酶活性。

常見類型：磷酸化與脫磷酸化（最常見）

乙?；兔撘阴；?/p>

甲基化和脫甲基化

腺苷化和脫腺苷化

SH與-S-S互變

第二章酶學(xué)2002A-21、對酶促化學(xué)修飾調(diào)節(jié)特點(diǎn)敘述錯誤的是：D

A、這類酶大都具有無活性和有活性形式

B、這種調(diào)節(jié)是由酶催化引起的共價(jià)鍵變化

C、這種調(diào)節(jié)是酶促反應(yīng)，故有放大效應(yīng)

D、酶促化學(xué)修飾調(diào)節(jié)速度較慢，難以應(yīng)急

E、磷酸化與脫磷酸是常見的化學(xué)修飾方式解析：變構(gòu)調(diào)節(jié)和化學(xué)修飾都是快速調(diào)節(jié)，而酶的誘導(dǎo)和阻遏是通過影晌酶蛋白生物合成過程中的基因轉(zhuǎn)錄發(fā)揮作用，因此調(diào)節(jié)速度緩慢，主要是針對長期調(diào)節(jié)。第二章酶學(xué)2012A-33、下列反應(yīng)中屬于酶化學(xué)修飾的是：CA、強(qiáng)酸使酶變性失活B、加入輔酶使酶具有活性C、肽鏈蘇氨酸殘基磷酸化D、小分子物質(zhì)使酶構(gòu)象改變解析：化學(xué)修飾就找磷酸化。第二章酶學(xué)3個(gè)化：磷酸化—酶化學(xué)修飾泛素化—真核蛋白質(zhì)降解甲酰化—原核翻譯起始f第二章酶學(xué)2012X-158、屬于酶化學(xué)修飾調(diào)節(jié)的反應(yīng)有：ABCA、乙酰化B、磷酸化C、腺苷化

D、泛素化解析：泛素化屬蛋白質(zhì)降解途徑。偷換概念。第二章酶學(xué)1999A-29：真核生物轉(zhuǎn)錄生成mRNA前體的加工過程不包括：DA、5′末端加帽B、3′末端加多聚A尾C、甲基化修飾

D、磷酸化修飾E、剪接去除內(nèi)含子并連接外顯子解析：真核生物轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物mRNA的加工:加帽、加尾、甲基化;剪除內(nèi)含子、連接外顯子;mRNA的編輯等。加工過程中無磷酸化修飾。磷酸化修飾是酶的一種最常見的化學(xué)修飾，通過酶磷酸化和去磷酸化使酶的活性升高或降低。第二章酶學(xué)3、變構(gòu)調(diào)節(jié)：代謝物與酶分子活性中心外基團(tuán)可逆結(jié)合，使

酶構(gòu)象改變，改變酶的催化活性。可被別構(gòu)劑調(diào)節(jié)的酶稱

別構(gòu)酶。結(jié)合部位稱為變構(gòu)部位或調(diào)節(jié)部位。第二章酶學(xué)1、變構(gòu)調(diào)節(jié)—關(guān)鍵酶大多數(shù)具有四級結(jié)構(gòu)

注意：不是所有例如單體酶不具有四級結(jié)構(gòu)。

2、變構(gòu)酶大多數(shù)含有催化亞基和結(jié)合亞基。底物濃度曲線為S形。不遵守米氏方程。第二章酶學(xué)例：下列關(guān)于變構(gòu)酶的敘述,錯誤的是：DA、變構(gòu)酶催化非平衡反應(yīng)B、多為代謝途徑的關(guān)鍵酶C、變構(gòu)效應(yīng)劑可逆結(jié)合

D、都具有催化亞基和調(diào)節(jié)亞基

E、酶構(gòu)象變化后活性可升高或降低第二章酶學(xué)1995A-7、下列哪項(xiàng)不是酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)的特點(diǎn)：AA、反應(yīng)動力學(xué)遵守米氏方程B、限速酶多受別構(gòu)調(diào)節(jié)C、變構(gòu)劑與酶的結(jié)合是可逆的D、酶活性與變構(gòu)劑結(jié)合可促進(jìn)或抑制E、別構(gòu)酶常由多亞基組成解析：普通酶促反應(yīng)反應(yīng)速度與底物濃度的曲線為矩形雙曲線;別構(gòu)調(diào)節(jié)不符合米氏方程。曲線呈S形。(其中n為每個(gè)酶分子能結(jié)合作用物分子的數(shù)目)第二章酶學(xué)1999A-24、下列關(guān)于酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)錯誤的是：C

A、受別構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱為別構(gòu)酶

B、別構(gòu)酶多是關(guān)鍵酶，催化的反應(yīng)常是不可逆反應(yīng)

C、別構(gòu)酶催化反應(yīng)其反應(yīng)動力學(xué)是