生化第一二章總結(jié)及習(xí)題

第一章氨基酸一、名詞解釋1.氨基酸（aminoacid）：含有氨基和羧基的一類有機(jī)化合物的通稱。生物功能大分子蛋白質(zhì)的基本組成單位，是構(gòu)成動(dòng)物營養(yǎng)所需蛋白質(zhì)的基本物質(zhì)。是含有一個(gè)堿性氨基和一個(gè)酸性羧基的有機(jī)化合物。氨基連在α-碳上的為α-氨基酸。組成蛋白質(zhì)的氨基酸均為α-氨基酸。出現(xiàn)在蛋白質(zhì)中的氨基酸稱為蛋白質(zhì)氨基酸，又名標(biāo)準(zhǔn)氨基酸，目前發(fā)現(xiàn)22種，其中20種較常見。2.蛋白質(zhì)氨基酸（proteinogenicaminoacid）:出現(xiàn)在蛋白質(zhì)分子中的氨基酸。3.親水氨基酸（hydrophilicaminoacid）：親水氨基酸的R基團(tuán)有極性，對(duì)水分子具有一定的親和性，一般能和水形成氫鍵。4.疏水氨基酸（hydrophobicaminoacid）：疏水氨基酸的R基團(tuán)呈非極性，對(duì)水分子的親和性不高或者很低，但對(duì)酯溶性物質(zhì)的親和性較高。5.必需氨基酸（essentialaminoacid）：必需氨基酸指的是人體自身（或其它脊椎動(dòng)物）不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。它是人體（或其它脊椎動(dòng)物）必不可少，而機(jī)體內(nèi)又不能合成的，必須從食物中補(bǔ)充的氨基酸，稱必需氨基酸。必需氨基酸共有十種：Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。人體雖然能合成Arg和His,但合成的量在特定階段不能滿足正常需要。因此這兩種氨基酸又稱為半必需氨基酸（semi-essentialaminoacid）。6.非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：人體自身（或其它脊椎動(dòng)物）自身可以進(jìn)行有效的合成，它們是：Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr和Gly。7.非蛋白質(zhì)氨基酸（Non-proteinaminoacid）：不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞的氨基酸。其不參與蛋白質(zhì)合成，但有些是很重要的代謝物前體或中間產(chǎn)物，如瓜氨酸與鳥氨酸是合成精氨酸的中間產(chǎn)物。8.縮合反應(yīng):在一定的條件下，一個(gè)氨基酸和另外一個(gè)氨基酸的羧基縮合反應(yīng)，以酰胺鍵和肽鍵相連形成肽。9.兩性離子（zwitterion）：一個(gè)氨基酸分子內(nèi)部的酸堿反應(yīng)使反應(yīng)氨基酸能同時(shí)帶有正負(fù)兩種電荷。10.等電點(diǎn)（isoelectricpiont）：對(duì)于任何一種氨基酸來說，總存在一定的pH，使其凈電荷為零，這=這時(shí)的pH為等電位。11.電泳（eletrophoresis）：是指帶電的顆?；蛏锓肿釉谕饧与妶鲎饔孟?，向帶相反電荷的電極做定向移動(dòng)的現(xiàn)象。12.離子交換層析（ionexchangechromatography）：是以含有帶電基團(tuán)的樹脂做固相，利用它與流動(dòng)相中帶相反電荷的離子結(jié)合并進(jìn)行可逆交換的性質(zhì)分離目標(biāo)帶電分子的一種方法。13.sanger反應(yīng)：弱堿性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易與2，4-二硝基氟苯作用，生成穩(wěn)定的黃色2，4-二硝基苯氨基酸。該反應(yīng)由F.Sanger首先發(fā)現(xiàn)，所以此反應(yīng)又稱桑格反應(yīng)（Sangerreaction），2，4－二硝基氟苯被稱為Sanger試劑。可用于鑒定多肽或蛋白質(zhì)的N-末端氨基酸。14．層析（chromatography）：層析是“色層分析”的簡稱。利用各組分物理性質(zhì)的不同，將多組分混合物進(jìn)行分離及測定的方法。有吸附層析、分配層析兩種。一般用于有機(jī)化合物、金屬離子、氨基酸等的分析。層析利用物質(zhì)在固定相與流動(dòng)相之間不同的分配比例，達(dá)到分離目的的技術(shù)。15.氨基酸功能：eq\o\ac(○,1)作為各種肽的組成單位；eq\o\ac(○,2)最為多種生物活性物質(zhì)的前體，例如NO的前體是Arg,組胺的前體是His,褪黑激素的前體Trp，乙烯的前體是Met，嘌呤核苷酸從頭合成的前體有Gln,Asp和Gly；eq\o\ac(○,3)作為神經(jīng)遞質(zhì),例如，Glu在腦組織中可作為一種興奮性神經(jīng)遞質(zhì)，而它的脫羧基產(chǎn)物GABA是一種抑制性神經(jīng)遞質(zhì)；eq\o\ac(○,4)碳骨架氧化分解產(chǎn)生ATP；eq\o\ac(○,5)作為糖異或酮體合成的前體。附錄：氨基酸縮寫表解析題二、問題解析哪些是必需氨基酸，哪些是非必需氨基酸，哪些是半必需氨基酸？必需氨基酸：LleMetValLeuTrpPheThrLys非必需氨基酸：AlaAsnAspGlnProSerCysTyrGly半必需氨基酸：HisArg哪些氨基酸可以與茚三酮反應(yīng)？所有的氨基酸以及同時(shí)具有游離α-氨基和α-羧基的肽都可以與茚三酮起反應(yīng)，并產(chǎn)生紫色物質(zhì)，只有脯氨酸和它的修飾產(chǎn)物（羥脯氨酸）與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色物質(zhì)。含有羥基側(cè)鏈的氨基酸？SerThrTyr含有?-氨基側(cè)鏈的氨基酸？Lys含有羧基側(cè)鏈的氨基酸？AspGln氨基酸的主要功能？=1\*GB3①作為各種肽的組成單位；=2\*GB3②作為多種生物活性物質(zhì)的前體，例如，NO的前體是Arg,組胺的前體是His,褪黑激素的前體是Trp,乙烯的前體是Met,嘌呤核苷酸從頭合成的前體有Gln、Asp和Gly;=3\*GB3③作為神經(jīng)遞質(zhì)，例如，Glu在腦組織中可作為一種興奮性神經(jīng)遞質(zhì)，而它的脫羧基產(chǎn)物GABA是一種抑制性神經(jīng)遞質(zhì)；=4\*GB3④其碳骨架可氧化分解產(chǎn)生ATP;=5\*GB3⑤作為糖異生或酮體合成的前體。7．可以用來鑒定蛋白質(zhì)和多肽的N末端的反應(yīng)？與2-4二硝基氟苯的反應(yīng)，也叫Sanger反應(yīng)8.氨基酸的共同性質(zhì)？①縮合反應(yīng)②手性③特殊的酸堿性質(zhì)與等電點(diǎn)④R基團(tuán)的疏水性⑤氨基酸氨基和羧基參與的化學(xué)反應(yīng)9.分離純化氨基酸的方法？電泳和層析10.非極性的脂肪性氨基酸有哪些？甘氨酸（GlyG）丙氨酸(AlaA)脯氨酸(ProP)纈氨酸(ValV)亮氨酸(LeaL)異亮氨酸(IleI)11.不帶電荷的極性氨基酸有哪些？絲氨酸(SerS)蘇氨酸(ThrT)谷氨酰胺(GlnQ)天冬酰胺(AsnN)甲硫氨酸(MetM)半胱氨酸(CysC)12.帶電荷的極性氨基酸有哪些？天冬氨酸(AsnN)谷氨酸(GluE)精氨酸(ArgR)賴氨酸(LysK)組氨酸(HisH)13.芳香族氨基酸哪些？苯丙氨酸(PheF)酪氨酸(TyrY)色氨酸(TrpW)14.計(jì)算一種氨基酸的PI的具體步驟是什么？1找出這種氨基酸所有可解離基因并注明他們各自的PKa2假定將他們放在極低的PH下，使它所有的可解離基因都處于非解離的質(zhì)子化狀態(tài)3逐步提高溶液的PH，可解離基因按照PKa從低到高的順序依次釋放出質(zhì)子4找出所有可能的解離形式并找出凈電荷為0的形式5將凈電荷為0形式兩側(cè)的PKa相加除以2（兩酸性氨基酸：最低PKa相加除以2，三堿氨基酸：兩最高PKa相加除以2）15.氨基酸的功能有哪些？1各種肽的組成單位2做為多物活性的前提3做為神經(jīng)遞質(zhì)4其碳骨架可氧化分解產(chǎn)生ATP5做為糖異生成酮體合成的前提16.寫出氨基酸與2,4-二硝基氟苯的反應(yīng)17.寫出氨基酸與茚三酮的反應(yīng)過程第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一、名詞解釋【1、肽的結(jié)構(gòu)】1.蛋白質(zhì)（protein）：是有多個(gè)氨基酸通過肽鍵連接而成的多聚物。2.肽（peptide）：是氨基酸之間通過α-氨基和α-羧基縮合以酰胺鍵（amidobond或amidolinkage）或肽鍵（peptidebond）連接的聚合物，它包括寡鍵（oligopeptide）、多肽（polypeptide）和蛋白質(zhì)。3.氨基酸殘基（residue）：構(gòu)成肽的每一個(gè)氨基酸單位。4.肽鏈（peptidechain）：各氨基酸殘基以肽鍵連接形成的鏈狀結(jié)構(gòu)。5.氨基端（aminoterminal）：肽鏈中含有游離的α-氨基的一端，也稱N端。6.羧基端（carboxylterminal）：肽鏈中含有游離的α-羧基的一端，也稱C端。7.雙縮脲反應(yīng)（biruetreaction）：雙縮脲在堿性溶液中能與硫酸銅反應(yīng)生成紫紅色絡(luò)合物?！?、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)】蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)（primarystructure）：也叫蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu)，是指氨基酸在多肽鏈上的排列順序。如果一種蛋白質(zhì)含有二硫鍵，那么其一級(jí)結(jié)構(gòu)還包括二硫鍵的數(shù)目與位置。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondarystructure）：是指多肽鏈的主鏈（backbone）部分（不包括R基團(tuán)）在局部形成的一種有規(guī)律的折疊盒盤繞，其穩(wěn)定性主要由主鏈上的羥基決定。α螺旋（alpha-helix）：肽鏈主鏈圍繞一個(gè)虛擬的軸以螺旋的方式伸展；其形成是自發(fā)的，主要由主鏈上的氫鍵來穩(wěn)定；每隔3.6個(gè)氨基酸殘基，螺旋上升一圈；主要是右手螺旋，左手螺旋很少見；氨基酸殘基的R基團(tuán)伸展在螺旋的表面，雖不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態(tài)卻動(dòng)能影響螺旋的形成和穩(wěn)定性。螺旋輪（helicalwheel）：螺旋沿著螺旋軸的二維投射圖。兩親螺旋（amphipathichelix）：親水殘基和疏水殘基含量差不多，并且親水的分布在螺旋一側(cè)，形成親水的一面，疏水的集中在另一側(cè)，形成疏水的一面。β折疊（β-sheet）：肽段幾乎完全伸展，肽平面之間呈鋸齒狀；相鄰肽段呈現(xiàn)平行擺列，相鄰肽段之間的肽鍵形成氫鍵，其中每一段肽段被稱為β股；R基團(tuán)垂直于相鄰兩個(gè)肽平面的交線，并交替分布在折疊片層的兩側(cè)；肽段的走向有正平行和反平行兩種。7.氫鍵：凡是與電負(fù)性很強(qiáng)的原子（如O、N或F）相連的氫原子（氫鍵供體），由于帶部分正電荷可以喝另一電負(fù)性較強(qiáng)的帶部分負(fù)電荷的原子（氫鍵受體），通過靜電吸引連接，以這種方式形成的鍵叫氫鍵。8.離子鍵：離子鍵是帶相反電荷基團(tuán)之間的靜電引力（electrostaticinteractions），其鍵能為20kJ/mol，在蛋白質(zhì)中常稱為鹽鍵（saltbond）或鹽橋（saltbridge）。9.疏水鍵（hydrophobicbond）：構(gòu)成蛋白質(zhì)的疏水殘基上的各種非極性R基團(tuán)避開水相，互相聚集在一起而形成的作用力稱為疏水鍵，也成為疏水作用力，其鍵能＜40kJ/mol。10.范德華力（vanderWaalsforce）：范德華力是在兩個(gè)相鄰的不帶電荷的非成鍵原子（nonbondedatom）之間的作用力，這種作用力可能是吸引力也可能是排斥力。11.配位鍵：配位鍵是一種特殊形式的共價(jià)鍵，它對(duì)某些金屬蛋白（metalloprotein）的三級(jí)結(jié)構(gòu)具有一定的穩(wěn)定作用。12.二硫鍵：二硫鍵也稱為二硫橋，它是在兩個(gè)半胱氨酸殘基的S原子之間形成的交聯(lián)。13.線框（wire-frame）模型：用線框表示蛋白質(zhì)主鏈及其側(cè)鏈以顯示蛋白質(zhì)分子在三維空間上的輪廓。14.球棍（ballandstick）模型：用“球”代表成鍵原子，“棍”代表原子之間的共價(jià)鍵，以此顯示蛋白質(zhì)分子的三維結(jié)構(gòu)。15.棍式（stick）模型：用“細(xì)棍”代表原子之間的共價(jià)鍵，但原子本身并沒有顯示出來；16.空間填充（space-folling）模型：用重疊的球來表示成鍵原子，球的直徑由范德華半徑?jīng)Q定。17.骨架（backbone）模型：用粗的線條顯示蛋白質(zhì)主鏈在空間上的走向。18.絲帶（ribbon）模型：用不同狀態(tài)的絲帶顯示構(gòu)成蛋白質(zhì)分子的各種二級(jí)結(jié)構(gòu)在三維空間內(nèi)的排布。19.模體a.序列模體（sequencemotif）：用在一級(jí)結(jié)構(gòu)上，特指具有特殊生物化學(xué)功能的特定氨基酸序列或DNA分子上的堿基序列。b.結(jié)果模體（structuralmotif）：相當(dāng)于超二級(jí)結(jié)構(gòu)（super-secondarystructure）20.結(jié)構(gòu)域（domain）：Mr＜2*10^4的蛋白質(zhì)通常呈一個(gè)簡單的球形（平均直徑為2~3nm），而較大的蛋白質(zhì)一般會(huì)折疊成兩個(gè)或多個(gè)相對(duì)獨(dú)立的球狀區(qū)域，這些相對(duì)獨(dú)立的球狀結(jié)構(gòu)和/或功能模塊成為結(jié)構(gòu)域?！?、蛋白質(zhì)的折疊歷程和結(jié)構(gòu)預(yù)測】框架模型（frameworkmodel）：該模型認(rèn)為，局部的二級(jí)結(jié)構(gòu)首先形成，他們獨(dú)立于三級(jí)結(jié)構(gòu)的建立。當(dāng)著蝶好的各種二級(jí)結(jié)構(gòu)單元擴(kuò)散并發(fā)生碰撞的時(shí)候，便發(fā)生了聚合，從而成功地形成三級(jí)結(jié)構(gòu)。疏水塌陷模型（hydrophobic-collapsemodel）:該模型認(rèn)為，蛋白質(zhì)分子上的疏水側(cè)鏈快速地發(fā)生包埋，即發(fā)生疏水塌陷，親水側(cè)鏈暴露在外，形成熔球體（moltenglobule）。在熔球體內(nèi)，遠(yuǎn)距離集團(tuán)之間的相互作用得以建立，從而形成三級(jí)結(jié)構(gòu)，最后才形成二級(jí)結(jié)構(gòu)。成核模型（nucleationmodel）：該模型認(rèn)為，在一級(jí)結(jié)構(gòu)上相鄰的一些序列自發(fā)折疊成天然的二級(jí)結(jié)構(gòu)，然后這些二級(jí)結(jié)構(gòu)充當(dāng)折疊核（foldingnuclei），其他結(jié)構(gòu)一次為核心，向周圍擴(kuò)散，逐步形成最終的三級(jí)結(jié)構(gòu)。1、肽(peptide)是氨基酸之間通過a-氨基和a-羧基縮合以酰胺鍵（amidobond或amidolinkage)或肽鍵（peptidebond)相連的聚合物，它包括寡肽（oligopeptide)、多肽(polypeptide)和蛋白質(zhì)。構(gòu)成肽的每一個(gè)氨基酸單位稱為氨基酸殘基(residue)。各氨基酸殘基以肽鍵相連的鏈狀結(jié)構(gòu)稱為肽鏈(peptidechain)。2、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)也叫蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu)，是指氨基酸在多肽鏈上的排列順序。如果一種蛋白質(zhì)含有二硫鍵，那么其一級(jí)結(jié)構(gòu)還包括二硫鍵的數(shù)目和位置。3、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondarystructure)是指多肽鏈的主鏈(backbone)部分(不包括R基團(tuán))在局部形成的一種有規(guī)律的折疊和盤繞，其穩(wěn)定性主要由主鏈上的氫鍵決定。4、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是指構(gòu)成蛋白質(zhì)的多肽鏈在二級(jí)機(jī)構(gòu)的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步盤繞、卷曲和折疊，形成的特定空間結(jié)構(gòu)，它包括了肽鏈上所有原子的空間排布。5、蛋白質(zhì)組(proteome)是指一種生物所有基因表達(dá)的全部蛋白質(zhì)及其存在方式，即一個(gè)基因組、一個(gè)細(xì)胞或組織所表達(dá)的全部蛋白質(zhì)成分。6、蛋白質(zhì)組學(xué)(proteomics)則專門研究不同時(shí)間和空間發(fā)揮功能的特定蛋白質(zhì)組，旨在闡明生物體全部蛋白質(zhì)的表達(dá)模式及功能模式，其內(nèi)容包括確定蛋白質(zhì)表達(dá)、存在方式（修飾形式）、結(jié)構(gòu)、功能和相互作用方式等，從一個(gè)機(jī)體或一個(gè)細(xì)胞的蛋白質(zhì)整體活動(dòng)來揭示生命規(guī)律。填空題書寫一條肽鏈的序列時(shí)總是從到，即放在最左邊，放在最右邊。蛋白質(zhì)的構(gòu)型有順式和反式，相比而言更穩(wěn)定的構(gòu)型是；多肽或者蛋白質(zhì)在核糖體上合成的時(shí)候，最初形成的肽鍵的構(gòu)型都是。不同氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)不一樣，由此產(chǎn)生的空間位阻也不一樣。側(cè)鏈基團(tuán)最小產(chǎn)生的空間位阻最小的氨基酸是。二肽不能發(fā)生雙縮脲反應(yīng)的原因是。每一個(gè)肽平面有個(gè)可以旋轉(zhuǎn)的角度。蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu)也叫蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)。世界上第一例一級(jí)結(jié)構(gòu)被測定也是第一種人工合成的蛋白質(zhì)是。簡述蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的意義。α螺旋有左手和右手之分，但在蛋白質(zhì)分子中發(fā)現(xiàn)的α螺旋主要是螺旋。Pro有哪些性質(zhì)與其他氨基酸不一樣？（列舉兩例）研究蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的主要方法有兩種：一種是，另一種是。蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)中亞基締合的主要?jiǎng)恿κ?。答案：N端；C端；N端；C端反式；反式Gly/甘氨酸二肽只有一個(gè)肽鍵，沒有與雙縮脲結(jié)構(gòu)相似的肽鍵。2一級(jí)牛胰島素1.從分子水平闡述蛋白的結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系（一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化與分子?。?；2.為生物進(jìn)化提供理論依據(jù)；3.為蛋白質(zhì)改造或人工合成蛋白提供參考右手Pro實(shí)際上是一種亞氨基酸；Pro的側(cè)鏈?zhǔn)且粋€(gè)剛性的環(huán)；Pro與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色物質(zhì)；Pro從來不會(huì)出現(xiàn)在β折疊中；Pro經(jīng)常出現(xiàn)在β轉(zhuǎn)角中X射線晶體衍射；核磁共振影像疏水作用二、問題解析1、為什么多肽和蛋白質(zhì)的pI不能通過計(jì)算的方法得到？寡肽的很多性質(zhì)與自由的氨基酸相近，例如它們的滴定曲線，但隨著可解離基團(tuán)的增加，滴定曲線變得越來越復(fù)雜，相當(dāng)多的多肽和蛋白質(zhì)帶有能形成正離子基團(tuán)或負(fù)離子基團(tuán)的側(cè)鏈，其解離是一個(gè)復(fù)雜的過程，故其pI不能計(jì)算得出。2、哪些氨基酸強(qiáng)烈傾向于形成阿爾法螺旋？哪些非常不利于形成阿爾法螺旋的氨基酸？強(qiáng)烈傾向于形成阿爾法螺旋的氨基酸：谷氨酸Glu、甲硫氨酸Met、丙氨酸Ala、亮氨酸Leu非常不利于形成阿爾法螺旋的氨基酸：絲氨酸Ser、酪氨酸Tyr、甘氨酸Gly、脯氨酸Pro3.簡述β-折疊的特征。β-折疊結(jié)構(gòu)的形成一般需要兩條或兩條以上的肽段共同參與，即兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈側(cè)向聚集在一起，相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之間形成有規(guī)則的氫鍵，維持這種結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。β-折疊結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)如下：（1）涉及的肽段較短，一般為5—10個(gè)氨基酸殘基。（2）借相鄰主鍵間的氫鍵維系，在反平行層中是窄對(duì)氫鍵，平行層中是寬對(duì)氫鍵。（3）相鄰肽鏈的走向可以是平行和反平行兩種。（4）主鏈骨架伸展呈現(xiàn)鋸齒狀。4、結(jié)構(gòu)域、亞基的基本區(qū)別是什么？一個(gè)分子中的結(jié)構(gòu)域區(qū)是以共價(jià)鍵相連，而亞基是以非共價(jià)鍵。5、測定蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的意義？(1)有助于理解其高級(jí)結(jié)構(gòu)和功能。(2)研究“分子病”機(jī)理。(3)幫助科學(xué)家在分子水平上研究生物的進(jìn)化。6、蛋白質(zhì)的常見二級(jí)結(jié)構(gòu)？α螺旋、三股螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角、β凸起、環(huán)和無規(guī)則卷曲。7、肽鍵的性質(zhì)？(1)具有部分雙鍵的性質(zhì)。(2)多為反式構(gòu)型，也有順式構(gòu)型。(3)形成肽平面。8、寡肽的理化性質(zhì)？旋光性(不是全由甘氨酸組成)；兩性解離；雙縮脲反應(yīng)；水解反應(yīng)。9、天然活性肽的種類？(1)核糖體上合成，由DNA上特定的基因編碼，通常是一個(gè)多肽前體，需通過切割才能得到具有特定生物活性的寡肽產(chǎn)物，不可能含有D型氨基酸；形成的肽鍵是由α-氨基和α-羧基縮合而成的(2)不是在核糖體上合成，在基因組DNA分子上并沒有自己的基因，可能含有D型氨基酸；形成的肽鍵不一定是由α-氨基和α-羧基縮合而成的。10、α螺旋的主要內(nèi)容？(1)肽鏈主鏈圍繞一個(gè)虛擬的軸以螺旋的方式伸展。(2)螺旋的形成是自發(fā)的，主要由主鏈上的氫鍵來穩(wěn)定。(3)每隔3.6個(gè)氨基酸殘基，螺旋上升一圈。(4)主要是右手螺旋。(5)氨基酸殘基的R基團(tuán)伸展在螺旋的表面，不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態(tài)能影響到螺旋的形成和穩(wěn)定性。11、穩(wěn)定三級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵？主要是次級(jí)鍵，包括氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力。有的金屬蛋白還借助金屬配位鍵穩(wěn)定三級(jí)結(jié)構(gòu)。此外，屬于共價(jià)鍵的二硫鍵也參與穩(wěn)定許多蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。12、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)測定與預(yù)測的方法？統(tǒng)計(jì)學(xué)方法，從頭計(jì)算法，X射線晶體衍射，NMR等。13、四級(jí)結(jié)構(gòu)的意義？(1)通過減少蛋白質(zhì)表面積和體積的比率而提高蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。(2)提高遺傳學(xué)上的經(jīng)濟(jì)與效率。(3)有利于某些酶的活性中心的組裝。(4)產(chǎn)生協(xié)同效應(yīng)。(5)減少翻譯出差錯(cuò)的機(jī)會(huì)。(6)改變一種蛋白質(zhì)功能的特異性。(7)有利于酶活性的調(diào)控。(8)有利于包裝成更加龐大的結(jié)構(gòu)。14、哪些氨基酸殘基最適合在跨膜的阿爾法螺旋的兩端，即在水相和油相的交界處？Gly甘氨酸、Pro脯氨酸15、三級(jí)結(jié)構(gòu)的幾種常見模型。線框模型、球棍模型、棍式模型、空間填充模型、骨架模型、絲帶模型。16、β-轉(zhuǎn)角的主要特征。(1)主鏈以180°的回折而改變了方向。(2)由肽鏈上4個(gè)連續(xù)的氨基酸殘基組成。(3)Gly和Pro經(jīng)常出現(xiàn)在這種結(jié)構(gòu)之中。(4)有利于反平行β-折疊的形成。17、α螺旋上哪些氨基酸殘基最容易與DNA上的堿基產(chǎn)生特異性的相互作用？親水基殘基的側(cè)鏈容易與DNA上的堿基產(chǎn)生特異性的相互作用，故有親水氨基酸如絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、精氨