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1、生物化學(xué)復(fù)習(xí)題第一章 緒論1.簡(jiǎn)述生物化學(xué)的定義及生物化學(xué)的研究范圍。(P1) 答:定義:生物化學(xué)就是從分子水平上闡明生命有機(jī)體化學(xué)本質(zhì)的一門學(xué)科。 研究范圍:第一方面是關(guān)于生命有機(jī)體的化學(xué)組成、生物分子,特別的生物大分子的結(jié)構(gòu)、相互關(guān)系及其功能。第二方面是細(xì)胞中的物質(zhì)代謝與能量代謝,或稱中間代謝,也就是細(xì)胞中進(jìn)行的化學(xué)過(guò)程。第三方面是組織和器官機(jī)能的生物化學(xué)。 2.簡(jiǎn)述生物化學(xué)的發(fā)展概況(了解) 答:生物化學(xué)經(jīng)歷了靜態(tài)生化動(dòng)態(tài)生化機(jī)能生化這幾個(gè)歷程。生物化學(xué)的發(fā)展經(jīng)歷了真理與謬誤斗爭(zhēng)的曲折道路,同時(shí)也是化學(xué)、微生物學(xué)、
2、遺傳學(xué)、細(xì)胞學(xué)和其他技術(shù)科學(xué)互相交融的結(jié)果。展望未來(lái),以生物大分子為中心的結(jié)構(gòu)生物學(xué)、基因組學(xué)和蛋白質(zhì)組學(xué)、生物信息學(xué)、細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)等研究顯示出無(wú)比廣闊的前景?,F(xiàn)代生物化學(xué)從各個(gè)方面融入生命科學(xué)發(fā)展的主流當(dāng)中,同時(shí)也為動(dòng)物生產(chǎn)實(shí)踐和動(dòng)物疫病防治提供了必不可缺的基本理論和研究技術(shù)。 、簡(jiǎn)述生物化學(xué)與其他學(xué)科的關(guān)系。(了解) 答:生物化學(xué)的每個(gè)進(jìn)步與其他學(xué)科,如物理學(xué)、化學(xué)等的發(fā)展緊密聯(lián)系,先進(jìn)的技術(shù)和研究手段,如電子顯微鏡,超離心、色譜、同位素示蹤、X-射線衍射、質(zhì)譜以及核磁共振等技術(shù)為生物化學(xué)的發(fā)展提供了強(qiáng)有力的工具。 4.簡(jiǎn)述
3、動(dòng)物生物化學(xué)與動(dòng)物健康和動(dòng)物生產(chǎn)的關(guān)系。答:1)在飼養(yǎng)中,了解畜禽機(jī)體內(nèi)物質(zhì)代謝和能量代謝狀況,掌握體內(nèi)營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)間相互轉(zhuǎn)變和相互影響的規(guī)律,是提高飼料營(yíng)養(yǎng)作用的基礎(chǔ)。 2)在獸醫(yī)中可有效防治疾病,如:代謝的紊亂可導(dǎo)致疾病,所以了解紊亂的環(huán)節(jié)并糾正之,是有效治療疾病的依據(jù);通過(guò)生化的檢查,可幫助疾病的診斷。第二章 蛋白質(zhì)1.蛋白質(zhì)在生命活動(dòng)中的作用有哪些?(了解) 答:1.催化功能。2.貯存于運(yùn)輸功能。3.調(diào)節(jié)功能.。4.運(yùn)動(dòng)功能。5.防御功能。6.營(yíng)養(yǎng)功能。7.作為結(jié)構(gòu)成分。8.作為膜的組成成分。9.參與遺傳活動(dòng) 2.何謂簡(jiǎn)單蛋白和結(jié)合蛋白?(P23-
4、24) 答:簡(jiǎn)單蛋白:(又稱單純蛋白質(zhì))經(jīng)過(guò)水解之后,只產(chǎn)生各種氨基酸。根據(jù)溶解度的不同,可以將簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)分為清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、組蛋白、精蛋白以及硬蛋白7類。 結(jié)合蛋白:由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)兩部分組成,水解時(shí)除了產(chǎn)生氨基酸之外,還產(chǎn)生非蛋白組分。非蛋白組分稱非輔基。根據(jù)輔基種類的不同,可以講結(jié)合蛋白分為核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黃素蛋白、色蛋白以及金屬蛋白7類。 3.存在于蛋白質(zhì)內(nèi)的20種氨基酸有什么共同特點(diǎn)?Gly和Pro的結(jié)構(gòu)有何特性?(P25) 答:1)除脯氨酸外,其余的氨基酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)可以用COOHCH
5、NHR2-表示。所有的氨基都在-碳原子上,故稱為-氨基酸。(脯氨酸為-亞氨基酸)。除甘氨酸外,其余-碳原子都是手性碳原子,具有旋光性。2)Gly沒(méi)有手性碳原子,無(wú)旋光性;Pro為-亞氨基酸. 4.組成蛋白質(zhì)的元素有哪些?哪一種為蛋白質(zhì)分子的特征性成分?測(cè)定其含量有何用途?(P24) 答:1)C、H、O、N;2)特性成分:N ;3)用途:蛋白質(zhì)的氮含量比較恒定,均為16,可通過(guò)測(cè)定N的含量,計(jì)算生物樣品中蛋白質(zhì)的含量。 5.依據(jù)氨基酸R側(cè)鏈極性和電荷的不同,可將氨基酸分為哪幾大類?Phe屬于哪一類?(P25-25)
6、60;答:1)分為非極性氨基酸、不帶電荷極性氨基酸、帶正電荷極性氨基酸、帶負(fù)電荷極性氨基酸。2) Phe為苯丙氨酸 ,是非極性氨基酸。 6.何謂氨基酸的兩性解離及等電點(diǎn)?(P28-29) 答:兩性電離:氨基酸分子既有含酸性的羧基(-COOH),又含有堿性的氨基(-NH2-)前者能提供質(zhì)子變成-COO-,后者能接受質(zhì)子變成-NH3+,這就是氨基酸的兩性解離。 等電點(diǎn):溶液在某一特定的pH時(shí),某種氨基酸以兩性離子形式存在,正、負(fù)電荷數(shù)相等,凈電荷為零,在電場(chǎng)中既不向正極移動(dòng),也不向負(fù)極移動(dòng)。這時(shí),溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)(pI)。
7、PH>PI時(shí),氨基酸帶負(fù)電,PH<PI氨基酸帶正電荷。 7.何謂多肽鏈的主鏈、肽鍵、N-端、C-端、肽單位、氨基酸殘基?(P30-31) 答:主鏈:-N- C-C- 肽鍵:一個(gè)氨基酸分子的-羧基與下一個(gè)氨基酸分子的-氨基脫水縮合形成的C-N鍵。 N-端:把含有-氨基的氨基酸殘基寫(xiě)在多肽鏈的左邊,稱為N-末端(氨基端) C-端:把含有-羧基的氨基酸殘基寫(xiě)在多肽鏈的右邊,稱為C-末端(羧基端) 肽單位:蛋白質(zhì)中肽鍵的C、N及其相連的4個(gè)原子共同組成肽單位。 氨基酸殘基:蛋白質(zhì)中的氨基酸不再是完整的氨基酸分
8、子,稱為氨基酸殘基。 8.什么是蛋白質(zhì)構(gòu)象?構(gòu)象與構(gòu)型有何不同?(P33) 答:構(gòu)象:蛋白質(zhì)在體內(nèi)發(fā)揮各種功能不是以簡(jiǎn)單的線性肽鏈形式,而是折疊成特定的、具有生物活性的立體結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的構(gòu)象是分子中所有原子和基團(tuán)在空間的排布,又稱空間結(jié)構(gòu)或三維結(jié)構(gòu)。是由于單鍵的旋轉(zhuǎn)造成的。 構(gòu)象與構(gòu)型的區(qū)別:構(gòu)象的改變無(wú)需破壞共價(jià)鍵,而構(gòu)型的改變,則要破壞共價(jià)鍵。 9.肽鍵有何特點(diǎn)?為什么肽單位會(huì)形成平面結(jié)構(gòu)(酰胺平面)?(P34) 答:1) N-C肽鍵的鍵長(zhǎng)介于典型的C-N單鍵和雙鍵之間,具有部分雙鍵性質(zhì),不能自由旋轉(zhuǎn)。2) 肽單位的
9、C、N及其相連的4個(gè)原子形成一個(gè)平面,稱肽平面或酰胺平面。 10.何謂二面角(角和角)?為什么說(shuō)二面角決定多肽鏈的主鏈構(gòu)象?(P35) 答:1)C-N的旋轉(zhuǎn)角度稱為(Phi),C1-C的旋轉(zhuǎn)角度稱(Psi)。由于和這兩個(gè)轉(zhuǎn)角決定了相鄰兩個(gè)肽平面在空間上的相對(duì)位置,因此習(xí)慣上稱這兩個(gè)轉(zhuǎn)角稱為二面角。 2)多肽鏈中所有的肽單位大多數(shù)具有相同的結(jié)構(gòu),每個(gè)-碳原子和與其相連的4個(gè)原子都呈現(xiàn)正四面體構(gòu)型,因此,多肽鏈的主鏈股價(jià)構(gòu)象的由一系列-碳原子的成對(duì)二面角決定的。 11.試述蛋白質(zhì)的一(P31)、二(P35)、三(P39)、四(P40)
10、級(jí)結(jié)構(gòu)的定義,維持各級(jí)結(jié)構(gòu)的主要作用力有哪些? 答:一級(jí)結(jié)構(gòu):是指多肽鏈上各種氨基酸殘基的排列順序。主要作用力:肽鍵。 二級(jí)結(jié)構(gòu):多肽鏈主鏈骨架中局部有規(guī)則的構(gòu)象,包括-螺旋,-折疊,-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)則卷曲。 主要作用力:氫鍵。 三級(jí)結(jié)構(gòu):是指多肽鏈中所有原子和基團(tuán)在三維空間中的排布,是有生物活性的構(gòu)象或稱為天然構(gòu)象。主要作用力:非共價(jià)鍵,疏水作用力,離子鍵,二硫鍵等。 四級(jí)結(jié)構(gòu):較大的球蛋白分子由兩條或多條肽鏈組成,這些肽鏈本身都具有特定的三級(jí)結(jié)構(gòu),稱為亞基,亞基之間以非共價(jià)鍵相連。亞基的種類、數(shù)目、空間排布及相互作用稱為
11、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。主要作用力:疏水作用力、離子鍵、氫鍵、范德華力等。 12.螺旋的結(jié)構(gòu)特征是什么?(P35)如何以通式表示系螺旋?(P36)答:特征:1).多肽鏈主鏈骨架圍繞同一中心軸呈螺旋式上升,形成棒狀的螺旋結(jié)構(gòu)。2).相鄰的螺旋之間形成氫鍵,氫鍵的方向與-螺旋軸的方向幾乎平行。3).由于蛋白質(zhì)中氨基酸為L(zhǎng)型,左手螺旋中羰基氧原子與側(cè)鏈立體位阻效應(yīng)會(huì)使螺旋不穩(wěn)定。因此,蛋白質(zhì)中的-螺旋都是右手螺旋。4.氨基酸的所有二連指向-螺旋的外側(cè),以減少空間位阻效應(yīng),但-螺旋的穩(wěn)定性仍受R側(cè)鏈大小、形狀等的影響。 通式:136.3表示-螺旋轉(zhuǎn)一圈包含了3.6個(gè)氨基酸殘基
12、(13個(gè)原子,1個(gè)羰基、3個(gè)N-C-C單位、1個(gè)N),螺距為0.54nm。 13.什么是折疊構(gòu)象?有何特點(diǎn)?(P36) 答:折疊是指蛋白質(zhì)分子中兩條平行或反平行的主鏈中伸展的、周期性折疊的構(gòu)象,很像螺旋適當(dāng)伸展形成的鋸齒狀肽鏈結(jié)構(gòu)。 特點(diǎn): 主鏈幾乎是完全伸展的 幾乎所有肽鍵均參與形成氫鍵 平行和反平行 14.什么是超二級(jí)結(jié)構(gòu)(P38)和結(jié)構(gòu)域(P
13、39)? 答:超二級(jí)結(jié)構(gòu):在蛋白質(zhì)中經(jīng)常存在由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位按一定規(guī)律組合在一起,形成有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)集合體,稱超二級(jí)結(jié)構(gòu)。 結(jié)構(gòu)域:球蛋白分子的一條多肽鏈中常常存在一些緊密的、相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域,稱結(jié)構(gòu)域,是在超二級(jí)結(jié)構(gòu)的 基礎(chǔ)上形成的具有一定功能的結(jié)構(gòu)單位。 15.舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。(P31) 答:一級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈上各種氨基酸殘基的排列順序;不同生物來(lái)源,功能相同的蛋白質(zhì)氨基酸的保守性很強(qiáng),這些蛋白質(zhì)的活性中心以及維持活性構(gòu)象的氨基酸殘基是不可變的,否則將失去生物活性,與種屬相關(guān)的氨基酸是可變的;隨著生物的進(jìn)化,一級(jí)
14、結(jié)構(gòu)越相近,其同源性越高,存在種屬差異。 16.舉例結(jié)構(gòu)說(shuō)明蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。 答:答:蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性,其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。 基因突變導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的突變,如果這種突變導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的下降或喪失,就會(huì)產(chǎn)生疾病。(或者答變性理論) 17.簡(jiǎn)述血紅蛋白結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。(P44) 答:血紅蛋白分子是由兩個(gè)-亞基和兩個(gè)-亞基構(gòu)成的四聚體。其中-亞基含141個(gè)氨基酸,-亞基含146個(gè)氨基酸,每個(gè)亞基都包括一條肽鏈和一個(gè)血紅素。血紅蛋白可看做是的二聚體。血紅素位于每個(gè)亞基的空穴中。血
15、紅素中央的亞鐵離子是氧結(jié)合部位,可以借個(gè)一個(gè)氧分子。每個(gè)血紅蛋白分子能與4和氧分子進(jìn)行可逆結(jié)合。 18.組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種,為什么蛋白質(zhì)的種類卻極其繁多? 答:多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primary structure)。由于組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸都具有不同的側(cè)鏈,側(cè)鏈R基團(tuán)的理化性質(zhì)和空間排布又各不相同。它們按一定的順序組合時(shí),便可形成各種各樣的空間結(jié)構(gòu)并表現(xiàn)出不同生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)分子。蛋白質(zhì)是由成百上千個(gè)氨基酸所組成,每個(gè)位置上為20種氨基酸中的一種,也就是每個(gè)位置上有20種可能性,那么組成10肽的種類可有102
16、0種之多,100個(gè)肽組成的蛋白質(zhì)則有10020之多。所以由20種氨基酸組成的蛋白質(zhì)種類繁多。 19.何謂蛋白質(zhì)的兩性解離?處于等電點(diǎn)狀態(tài)的蛋白質(zhì)有何特點(diǎn)?(P47) 答:兩性解離:蛋白質(zhì)分子中有許多可解離的基團(tuán),除了肽鏈末端的-氨基和-羧基以外,還有各種側(cè)鏈基團(tuán),如Asp和Glu側(cè)鏈的羧基、Lys的-氨基、Arg的胍基、His的咪唑基、Cys的巰基、Tyr的酚基等。因此,蛋白質(zhì)與氨基酸類似,是兩性電解質(zhì)。 特點(diǎn):蛋白質(zhì)分子在等電點(diǎn)時(shí)不帶電荷,因此容易碰撞而聚集沉淀,可以利用等電點(diǎn)沉淀法分離不同的蛋白質(zhì)。20什么是蛋白質(zhì)的變性作用?舉例說(shuō)明實(shí)際工作中如何
17、避免蛋白質(zhì)變性的例子。(P45) 答:在某些理化因素的作用下,蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)保持不變,空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,即由天然狀態(tài)(折疊態(tài))變成了變性狀態(tài)(伸展態(tài)),從而引起生物功能的喪失及物理、化學(xué)性質(zhì)的改變,這種現(xiàn)象稱為變性。 例子:不要長(zhǎng)時(shí)間的暴露在紫外下的照射下,盡量避免碰到或誤食酸、堿、重金屬鹽、有機(jī)溶劑等。 21.引起蛋白質(zhì)變性的因素是有哪些?變性蛋白的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)發(fā)生什么變化?(P45) 答:1) 物理因素:熱(60-100)、紫外線、X-射線、超聲波、高壓、表面張力以及劇烈的震蕩、研磨、攪拌等;化學(xué)因素:酸、堿、有機(jī)溶劑(如乙醇、丙酮等)、
18、尿素、鹽酸胍、重金屬鹽、三氯醋酸、苦味酸、磷鎢酸以及去污劑等。 2) 空間結(jié)構(gòu)從天然狀態(tài)變?yōu)樽冃誀顟B(tài),生物活性喪失,溶解度降低,易結(jié)絮、凝固沉淀,失去結(jié)晶能力,電泳遷移率改變,黏度增加,紫外光譜和熒光光譜發(fā)生改變等?;瘜W(xué)性質(zhì)發(fā)生變化。 22.簡(jiǎn)述電泳技術(shù)分離蛋白質(zhì)的原理。(P48) 答:在直流電場(chǎng)中,帶正電荷的蛋白質(zhì)分子向陰極移動(dòng),帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)分子向樣機(jī)移動(dòng),這種現(xiàn)象稱電泳。電泳速度一般稱遷移率。在一定的電泳條件下,不同蛋白質(zhì)分子由于凈電荷數(shù)量、分子大小、形狀差異,一般有不同的遷移率。因此,可以利用電泳將蛋白質(zhì)混合物分離,并進(jìn)一步檢測(cè)、分析。
19、60; 第三章 核酸1.何謂堿基(P53)、核苷(P55)、核苷酸(P56)與核酸(P52)?它們之間有何聯(lián)系?有何區(qū)別? 答:核酸中的堿基主要有嘧啶堿基和嘌呤堿基兩種。嘧啶堿,含有2個(gè)相間氮原子的六元雜環(huán)化合物。核酸中的嘧啶衍生物有3種:尿嘧啶,胸腺嘧啶,胞嘧啶。嘌呤堿,由嘧啶換與咪唑環(huán)合并而成。核酸中的嘌呤衍生物主要有兩種:腺嘌呤,鳥(niǎo)嘌呤。 核苷:由一個(gè)戊糖(核糖或脫氧核糖)和一個(gè)堿基(嘌呤或嘧啶堿)縮合而成。 核苷酸:核苷和磷酸以磷酸脂鍵鏈接形成。 核酸:以核苷酸為基本組成單位的生物大分子,攜帶和傳遞遺傳
20、信息。 聯(lián)系:將核酸水解,首先生成低聚(或稱寡聚)核苷酸;低聚核苷酸可進(jìn)一步水解生成單核苷酸。單核苷酸進(jìn)一步水解生成核苷及磷酸;核苷水解后則生成核糖和堿基。 區(qū)別:(P53) 圖4-1 2.生物體內(nèi)有哪些重要的單核苷酸衍生物?它們各有什么功能?(P56) 答:體內(nèi)很多重要的活性物質(zhì)都含有核苷酸 1).參與能量代謝:ATP,GDP,GTP,dCDP和dCTP等。 2).許多酶的輔助因子的成分:輔酶I、輔酶II、輔 酶A、黃素腺嘌呤二核苷酸。3).參與細(xì)胞信息傳遞:Camp,cGM
21、P等。另外cAMP也參與大腸桿中DNA轉(zhuǎn)錄的調(diào)控。 此外,某些細(xì)菌中還有鳥(niǎo)苷四磷酸(ppGpp)和鳥(niǎo)苷五磷酸(pppGpp)的存在,他們參與rRNA合成的調(diào)控。 3.何謂DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)?(P60)脫氧核苷酸之間的連接方式是什么?(P60) 答:DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指在其多核苷酸鏈中各個(gè)核苷酸之間的連接方式,核苷酸的種類、數(shù)量以及核苷酸的排列順序。 方式是3,5-磷酸二酯鍵。 4.簡(jiǎn)述DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點(diǎn)。(P61) 答:1).兩條平行的多核苷酸鏈,以相反的方向(即一條由53,另一條由35)圍繞著同一個(gè)(想像的
22、)中心軸,以右手是旋轉(zhuǎn)方式構(gòu)成一個(gè)雙螺旋。 2).疏水的嘌呤和嘧啶堿基平面層疊于螺旋的內(nèi)側(cè),親水的磷酸基和脫氧核糖以磷酸二酯鍵相連形成的股價(jià)位于螺旋的外側(cè)。 3).內(nèi)側(cè)堿基呈平面狀,堿基平面與中心軸相垂直,脫氧核糖的平面與堿基平面幾乎成直角。每個(gè)平面上有兩個(gè)堿基(每條鏈各一個(gè))形成堿基對(duì)。 4).雙螺旋的直徑為2nm。沿螺旋的中心軸形成的大溝和小溝交替出現(xiàn)。 5.兩條鏈被堿基對(duì)之間形成的氫鍵穩(wěn)定的維系在一起。 5).DNA作為遺傳物質(zhì)有哪些結(jié)構(gòu)上的特點(diǎn)?(P62) 答:雙螺旋結(jié)構(gòu);嚴(yán)格按照堿基互補(bǔ)配對(duì)原則,保證遺傳的穩(wěn)定性
23、。6.比較RNA和DNA在分子組成及結(jié)構(gòu)上的異同點(diǎn)。(P56) 答:分子組成上:表4-1 DNARNA嘌呤堿腺嘌呤鳥(niǎo)嘌呤鳥(niǎo)嘌呤腺嘌呤嘧啶堿 胞嘧啶胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶戊糖D-2-脫氧核糖D-核糖酸磷酸磷酸結(jié)構(gòu)上:DNA是雙鏈,為雙螺旋結(jié)構(gòu);RNA是單鏈,有時(shí)有互補(bǔ)堿基,形成發(fā)夾。7.簡(jiǎn)述RNA的種類及其生物學(xué)功能。(P64) 答:1).mRNA 是合成蛋白質(zhì)的模板,傳遞DNA的遺傳信息,決定著每一種蛋白質(zhì)肽鏈中氨基酸的排列順序。 2).rRNA 是細(xì)胞中含量最多的一類RNA,是細(xì)胞中核糖體的組成部分。
24、3).tRNA 是攜帶活化了的氨基酸,并將其轉(zhuǎn)運(yùn)到與核糖體結(jié)合的mRNA上用以合成蛋白質(zhì)。 8.何謂DNA的變性、復(fù)性及分子雜交?(重點(diǎn))(P67) 答:變性:指堿基對(duì)之間的氫鍵斷裂,雙螺旋結(jié)構(gòu)分開(kāi),稱為兩條單鏈的DNA分子,即改變了DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu),但并不破壞一級(jí)結(jié)構(gòu)。 復(fù)性:在適當(dāng)條件下,變性DNA分開(kāi)的兩條鏈又重新締合而恢復(fù)成雙螺旋結(jié)構(gòu)。 分子雜交:不同來(lái)源的多核苷酸鏈,經(jīng)變性分離和退火處理,當(dāng)他們間有互補(bǔ)的堿基序列時(shí)就有可能發(fā)生雜交,形成DNA/RNA的雜合體,甚至可以在DNA和RNA之間形成DNA/RNA的雜合體。
25、0;補(bǔ)充: 增色效應(yīng)(P68): DNA變性后,氫鍵斷開(kāi),堿基堆積破壞、堿基暴露,于是紫外光的吸收明顯升高。(減色效應(yīng)) Tm值(P67):50的DNA分子發(fā)生變性時(shí)的溫度稱為解鏈溫度或熔點(diǎn)溫度。 第四章 生物膜與物質(zhì)運(yùn)輸(了解)1. 生物膜是如何定義的?主要由哪些成分組成? 答:定義:除質(zhì)膜外,真核細(xì)胞內(nèi)的一些亞細(xì)胞結(jié)構(gòu),如細(xì)胞核、線粒體、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、溶酶體、高爾基體以及植物細(xì)胞中的葉綠體等,都具有類似的膜結(jié)構(gòu),這些膜結(jié)構(gòu)我們統(tǒng)稱為生物膜。它們雖然都有自己的特定的生化功能,但在結(jié)構(gòu)上卻十分相似。
26、0;2. 簡(jiǎn)述生物膜流動(dòng)鑲嵌學(xué)說(shuō)的主要觀點(diǎn)。 答:1.脂質(zhì)雙層是膜的基本結(jié)構(gòu)。膜脂質(zhì)分子在不斷運(yùn)動(dòng)中,在生理?xiàng)l件下,呈流動(dòng)的液晶態(tài)。2.細(xì)胞質(zhì)膜上的蛋白質(zhì)有得結(jié)合于膜的表面上,有得鑲嵌在膜內(nèi),它們與膜脂分子之間存在相互作用。3.膜的各種成分在脂雙層上的分布是不對(duì)稱的,膜上的糖總是暴露在質(zhì)膜的外表面上。3. 簡(jiǎn)述小分子與離子過(guò)膜轉(zhuǎn)運(yùn)的幾種方式。 答:1)簡(jiǎn)單擴(kuò)散:是小分子與粒子由高濃度向低濃度穿越細(xì)胞膜的自由擴(kuò)散過(guò)程,不需要能量的提供。物質(zhì)的轉(zhuǎn)移方向依賴于它在膜兩側(cè)的濃度差。不需要任何形式的轉(zhuǎn)運(yùn)載體幫助。 2)促進(jìn)擴(kuò)散:又稱易化擴(kuò)散。與簡(jiǎn)單擴(kuò)散相
27、似,也是物質(zhì)由高濃度向低濃度的轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)程,也不需要提供能量。但不同的是,這種物質(zhì)的過(guò)膜轉(zhuǎn)運(yùn)需要膜上特異轉(zhuǎn)運(yùn)載體的參與。 3)主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn):是物質(zhì)依賴于轉(zhuǎn)運(yùn)載體、消耗能量并能夠逆濃度梯度進(jìn)行的過(guò)膜轉(zhuǎn)運(yùn)方式。 4. 簡(jiǎn)述大分子物質(zhì)過(guò)膜轉(zhuǎn)運(yùn)的幾種方式。 答:1)內(nèi)吞作用:細(xì)胞從外界攝入的大分子或顆粒,逐漸被質(zhì)膜的一小部分包圍、內(nèi)陷,然后從質(zhì)膜上脫落下來(lái),形成細(xì)胞內(nèi)的囊泡的過(guò)程。2) 外排作用:基本上是內(nèi)吞作用的逆過(guò)程。它是細(xì)胞內(nèi)的物質(zhì)先被囊泡裹入形成分泌囊泡,分泌囊泡向細(xì)胞質(zhì)遷移,然后于細(xì)胞質(zhì)膜接觸、融合,再向外釋放出其內(nèi)容物的過(guò)程。
28、;分泌蛋白通過(guò)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的轉(zhuǎn)運(yùn):蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)的核糖體上合成之后必須分送到細(xì)胞的各個(gè)部位去。有的留在胞液中,有的送到細(xì)胞核、線粒體、溶酶體中去,還有的要分泌到細(xì)胞外去發(fā)揮作用。這種分送轉(zhuǎn)運(yùn)幾只受到嚴(yán)格的調(diào)控,是膜功能要就中一個(gè)十分活躍的領(lǐng)域。 第五章 酶1. 何謂酶?酶與一般催化劑的不同點(diǎn)是什么?(P109) 答:1)酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有高度專一性和極高催化效率的蛋白質(zhì)或核酸,又稱生物催化劑。 2)不同點(diǎn):1.極高的催化效率;2.高度的專一性;3.酶活性的可調(diào)節(jié)性;4.酶的不穩(wěn)定性。 2. 何
29、謂酶的專一性?有幾種情況?(P110) 答:1)一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵,催化一定類型的化學(xué)反應(yīng),并生成一定的產(chǎn)物,這種現(xiàn)象稱為酶的專一性或特異性。 2) 絕對(duì)專一性:一種酶只作用于一種底物,發(fā)生一定的反應(yīng),并產(chǎn)生特定的產(chǎn)物。 相對(duì)專一性:一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵,這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對(duì)專一性。 立體異構(gòu)專一性:酶對(duì)底物的立體異構(gòu)型的特異要求,稱為立體專一性。 3. 根據(jù)酶分子的特點(diǎn)可以將酶分成哪三類?(P117) 答:1).單體酶
30、160; 只有一條多肽鏈組成,分子質(zhì)量一般為13000 35000u. 如胃蛋白酶,胰蛋白酶等. 2).寡聚酶 由幾個(gè)至幾十個(gè)亞基組成,分子質(zhì)量在35000u至幾百萬(wàn).如乳酸脫氫酶,磷酸果糖激酶 3). 多酶復(fù)合體 是由多個(gè)功能上相關(guān)的酶彼此嵌合而形成的復(fù)合體,相對(duì)分子質(zhì)量一般在幾百萬(wàn)以上,如丙酮酸脫氫酶系. 4. 何謂輔酶和輔基?如何區(qū)別?舉例說(shuō)明水溶性維生素與輔酶和輔基的關(guān)系。(P112) 答:1)作為輔助因子的化合物,其主要作用是在
31、反應(yīng)中傳遞點(diǎn)子、氫原子或一些基團(tuán)。輔酶:與酶蛋白結(jié)合疏松,可以用透析或超濾的方法除去;輔基:與酶蛋白結(jié)合緊密,不易用透析或超濾的方法除去。關(guān)系:輔酶和輔基的差別,僅僅在于它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同,并無(wú)嚴(yán)格的界限。維生素A、D、E、K為脂溶性的,維生素C、B為水溶性的,B族維生素中有很多輔酶成分。 5. 何謂酶的活性部位和必需基團(tuán)?(P117) 答: 活性部位:必需基團(tuán)雖然在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn),蛋在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近,幾種在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域,該區(qū)域與底物相結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。這一區(qū)域稱為酶活性中心或活性部位。必需基
32、團(tuán):在氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)中,與酶活性密切相關(guān)的基團(tuán)稱為酶的必需基團(tuán)。 6. 何謂酶原和酶原激活?酶以酶原的形式合成和分泌有何生理意義?(P119) 答:酶原:有些酶,在細(xì)胞內(nèi)最初合成或分泌時(shí),酶原催化活性,必須經(jīng)過(guò)適當(dāng)?shù)母淖儾拍茏兂捎谢钚缘拿?。這類酶的無(wú)活性前體稱為酶原。 酶原激活:使無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^(guò)程。 生理意義:避免細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)胞進(jìn)行自身消化,并可使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用,保證體內(nèi)代謝的正常進(jìn)行。 7. 簡(jiǎn)述中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)。(P121) 答:在酶促反應(yīng)中,酶首先和底物結(jié)
33、合成不穩(wěn)定的中間配合物(ES),然后再生成產(chǎn)物(P),并釋放出酶。反應(yīng)式為S+E=ESE+P,這里S代表底物,E代表酶,ES為中間產(chǎn)物,P為反應(yīng)的產(chǎn)物簡(jiǎn)述誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。 8.簡(jiǎn)述誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。(了解)(P118) 答:酶分子的構(gòu)象與底物原來(lái)并非吻合,當(dāng)?shù)孜锓肿优c酶分子相遇時(shí),可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變得與底物配合,進(jìn)而催化底物分子發(fā)生化學(xué)變化,即所謂的酶誘導(dǎo)契合作用。 8. 簡(jiǎn)述提高酶促反應(yīng)速度的幾種機(jī)制。
34、 答:酶促反應(yīng)速度的提高,是因?yàn)榻档土朔磻?yīng)的活化能。機(jī)制有:臨近效應(yīng)和定向效應(yīng),底物分子變型或扭曲,酸堿催化,共價(jià)催化,活性中心的低介電性。 9. 何謂酶活力、酶活力單位?如何測(cè)定酶活力和規(guī)定酶活力單位?(P110) 答:酶活力:又稱酶活性,是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力。 酶活力單位:是指在特定的條件下,酶促反應(yīng)在單位時(shí)間內(nèi)產(chǎn)生一定量的產(chǎn)物或消耗一定量的第五所需要的酶量。 國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定:1個(gè)酶活力單位(IU)是指:在最適條件下,每分鐘催化減少1mol/L底物或生成1mol/L產(chǎn)物所需的酶量。 10.
35、 米氏方程和米氏常數(shù)有哪些主要意義?(P125) 答:米氏方程:1).定量的表達(dá)了反應(yīng)初速度與底物濃度之間的關(guān)系與經(jīng)典的實(shí)驗(yàn)結(jié)果相符合. 2).米氏方程曲線是一個(gè)距形雙曲線,速度的漸近線是Vmax,底物濃度的漸近線是-Km. 米氏常數(shù):1).物理意義:當(dāng)反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的一半時(shí)的底物濃度. 2).Km的引伸意義:Km是酶學(xué)研究中的重要 研究數(shù)據(jù)表示了酶的一個(gè)基本性質(zhì).: (1).Km值是酶的特征常數(shù)之一,與酶的性質(zhì)有關(guān),而與酶的濃度無(wú)關(guān),不同的酶,其Km值不同. (2).
36、對(duì)于專一性不強(qiáng)的酶來(lái)說(shuō)對(duì)于每一個(gè)底物都有一個(gè)相應(yīng)的Km值,其中Km值最小的底物是該酶的最適底物. (3).有多個(gè)酶催化的連鎖反應(yīng)中如能確定各種酶Km值及相應(yīng)的底物濃度,有助于尋找代謝過(guò)程的限速步驟。 3).判斷在細(xì)胞內(nèi)酶的活性是否受底物抑制。 4).測(cè)定不同抑制劑對(duì)某一酶Km及Vmax的影響可以用于判定該抑制劑是競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑還是非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 11. 何謂抑制劑和抑制作用?抑制作用有幾種類型?(P127) 答:抑制劑:凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。 抑制作用:由于維持酶分子構(gòu)象的重要基團(tuán)
37、或酶活性中心的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變,從而使酶活性降低與失活的現(xiàn)象.這種基團(tuán)性質(zhì)的改變,并不引起酶分子大的構(gòu)象的變化。 類型:不可逆抑制作用(專一性不可逆抑制、非專一性不可逆抑制),可逆性抑制作用(競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用)。 12. 何謂不可逆抑制作用?舉例說(shuō)明。(重點(diǎn))(P127) 答:這一類抑制劑通常以比較牢固的共價(jià)鍵與酶蛋白中的基團(tuán)結(jié)合,而使酶分子失活.不能用透析,超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶活性,其實(shí)際效應(yīng)是降低反應(yīng)體系中有效酶濃度。 例子:有機(jī)磷殺蟲(chóng)劑能專一地作用于膽堿酯酶活性中心的絲氨酸殘基,使其磷酯化而破
38、壞酶的活性中心,導(dǎo)致酶的活性喪失。 13. 何謂競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用?舉例說(shuō)明。(重點(diǎn))(P129) 答:此類抑制劑一般與酶的天然底物結(jié)構(gòu)相似,可與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心,從而降低酶與底物的結(jié)合效率,抑制酶活性。 例子:丙二酸、蘋果酸及乙酸有與琥珀酸相似的結(jié)構(gòu),他們是琥珀酸脫氫酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。 14. 說(shuō)明溫度對(duì)酶促反應(yīng)影響的雙重性。(P127) 答:在一定的溫度范圍內(nèi),隨溫度增高,反應(yīng)速度加快。但酶是蛋白質(zhì),溫度過(guò)高會(huì)使酶變性失活。在溫度較低時(shí),前一影響較大,反應(yīng)速度隨溫度升高而加快。一般地說(shuō),溫度每升高
39、10反應(yīng)速度大約增加1倍。但溫度超過(guò)一定數(shù)值后,酶受熱變性的因素占優(yōu)勢(shì),反應(yīng)速度反而隨溫度上升而減緩。 15. pH如何影響酶活性?(P126) 答:酶反應(yīng)介質(zhì)的pH可影響酶分子的結(jié)果,特別是活性中心內(nèi)必需基團(tuán)的解離程度和催化基團(tuán)中質(zhì)子供體或質(zhì)子受體所需的離子化狀態(tài),也可影響底物和輔酶的解離程度,從而影響酶與底物的結(jié)合。 16. 何謂變構(gòu)酶和共價(jià)調(diào)節(jié)酶?各有哪些調(diào)節(jié)特點(diǎn)?(重點(diǎn))(P132-133) 答:1)變構(gòu)酶調(diào)節(jié):生物體內(nèi)的一些代謝產(chǎn)物(如酶催化的底物、代謝中間物、代謝終產(chǎn)物等)可以與酶分子的調(diào)節(jié)部位進(jìn)行
40、非共價(jià)可逆性結(jié)合,改變酶分子構(gòu)象,進(jìn)而改變酶的活性。特點(diǎn): 酶活性的改變通過(guò)酶分子構(gòu)象的改變而實(shí)現(xiàn);酶的變構(gòu)僅涉及非共價(jià)鍵的變化;調(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物;為一非耗能過(guò)程;無(wú)放大效應(yīng)。 2)共價(jià)酶調(diào)節(jié):有些酶分子上的某些氨基酸殘基的基團(tuán),在另一組酶的催化下發(fā)生可逆的共價(jià)修飾,從而引起酶活性的改變。特點(diǎn):酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在;有共價(jià)鍵的變化;受其他調(diào)節(jié)因素(如激素)的影響;一般為耗能過(guò)程;存在放大效應(yīng)。 17. 國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)根據(jù)什么將酶分為哪幾大類?(P135) 答:根據(jù)酶催化的反應(yīng)類型,將酶分為6大類: 1).
41、60;氧化還原酶類:催化底物進(jìn)行氧化還原反應(yīng)的酶類,例如乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細(xì)胞色素氧化酶、過(guò)氧化氫酶、過(guò)氧化物酶等。 2). 轉(zhuǎn)移酶類:催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類,例如甲基轉(zhuǎn)移酶、氨基轉(zhuǎn)移酶、己糖轉(zhuǎn)移酶、磷酸化酶等。 3). 水解酶類:催化底物發(fā)生水解反應(yīng)的酶類,例如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。 4). 裂解酶類:催化從底物移去一個(gè)基團(tuán)并留下雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)的酶類,例如碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。 5). 異構(gòu)酶類:催化同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的額酶類,如葡萄糖異構(gòu)酶、消旋酶等。
42、0;6). 合成酶類:催化兩種底物生成一種產(chǎn)物,通式必需由ATP(GTP或UTP)提供能量的酶類,例如谷氨酰胺合成酶,DNA聚合酶等。 第六章 糖代謝1. 簡(jiǎn)述糖的生理功能?(了解即可) 答:糖在動(dòng)物體內(nèi)的生理功能十分重要,它是動(dòng)物生命活動(dòng)中重要的能源物質(zhì)、結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)。 2. 血糖濃度為什么能保持動(dòng)態(tài)平衡? 答:動(dòng)物血糖濃度的動(dòng)態(tài)平衡是依靠血糖來(lái)源和去路的協(xié)調(diào)來(lái)維持的,血糖水平保持恒定是糖、脂肪、氨基酸代謝途徑之間,肝、肌肉、脂肪組織之間相互協(xié)調(diào)的結(jié)果。3何謂
43、糖原合成和糖原分解?反應(yīng)歷程如何?(重點(diǎn)) 答:1).糖原合成是葡萄糖合成為糖原的過(guò)程,糖原分解是糖原分解成葡萄糖的過(guò)程。2)。糖原合成的反應(yīng)過(guò)程:(1).生成葡萄糖-6-磷酸(2).生成葡萄糖-1-磷酸(3).生成UDP-葡萄糖(4)生成糖原。糖原分解:1.水解:(1)磷酸解(2)轉(zhuǎn)寡糖解(3)脫支2.異構(gòu):1-磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸葡萄糖 3.脫磷酸化:6-磷酸葡萄糖水解轉(zhuǎn)化為葡萄糖 4簡(jiǎn)述糖酵解途徑的反應(yīng)歷程及生理意義。 答:在無(wú)氧條件下,葡萄糖生成乳酸的過(guò)程稱之為糖的無(wú)氧分解,也稱之為糖酵解。糖酵解分為 兩個(gè)階段:第一階段是葡萄糖分
44、解成丙酮酸:1.葡萄糖磷酸化成為葡萄糖-6-磷酸,需要己糖激酶的參與,此反應(yīng)不可逆,為第一個(gè)限速反應(yīng);2.葡萄糖-6-磷酸轉(zhuǎn)變?yōu)楣?6-磷酸,需要磷酸葡萄糖異構(gòu)酶的參與;3.果糖-6-磷酸轉(zhuǎn)變?yōu)楣?1,6-二磷酸,需要磷酸果糖激酶參與,此反應(yīng)不可逆,為第二個(gè)限速反應(yīng);4.果糖-1,6-二磷酸裂解成兩個(gè)磷酸丙糖(甘油醛-3-磷酸和二羥丙酮磷酸),需醛縮酶參與;5.磷酸丙糖的異構(gòu)化,需要丙糖磷酸異構(gòu)酶參與;6.甘油醛-3-磷酸氧化為1,3-二磷酸甘油酸,需要甘油醛-3-磷酸脫氫酶參與;7. 1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成3-磷酸甘油酸,需要磷酸甘油酸激酶的參與,這是糖無(wú)氧分解過(guò)程開(kāi)始收獲能量的階段
45、,在此過(guò)程中第一次產(chǎn)生了ATP;8. 3-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成2-磷酸甘油酸,需要磷酸甘油酸變位酶的催化;9. 2-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成磷酸烯醇式丙酮酸,需要烯醇化酶的參與;10. 磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變成丙酮酸,需要丙酮酸激酶的催化,此反應(yīng)不可逆,為第三個(gè)限速反應(yīng);第二階段:丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸,需要乳酸脫氫酶的參與。1mol葡萄糖酵解為2mol乳酸凈生成2molATP;若由糖原開(kāi)始,1mol葡萄糖殘基轉(zhuǎn)變?yōu)?mol乳酸則凈生成3molATP 生理意義:糖的無(wú)氧分解最主要的生理意義在于為動(dòng)物機(jī)體迅速提供能量,這對(duì)肌肉收縮極。 5.糖的有氧分解分
46、為幾個(gè)階段?三羧酸循環(huán)有何特點(diǎn)和生理意義? 答:有氧分解的反應(yīng)過(guò)程分為3個(gè)階段:第一階段是糖轉(zhuǎn)變?yōu)楸幔穗A段與糖的無(wú)氧分解途徑完全相同,在胞液中進(jìn)行。第二階段是丙酮酸進(jìn)入線粒體,在其中氧化脫羧生成乙酰CoA。第三階段是乙酰CoA進(jìn)入三羧酸循環(huán)徹底氧化。 三羧酸循環(huán)特點(diǎn):a.單向反應(yīng)體系:有3步不可逆反應(yīng),關(guān)鍵酶:檸檬酸合成酶,異檸檬酸脫氫酶,-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體;b.經(jīng)過(guò)一次三羧酸循環(huán)消耗1分子乙酰CoA,生成1分子FADH2,3分子NADHH,2分子CO2,1分子GTP,共產(chǎn)生10分子ATP; c. 三羧酸循環(huán)的中間產(chǎn)物理論上說(shuō)是不消耗的。 三羧
47、酸循環(huán)的生理意義:糖的有氧分解是動(dòng)物機(jī)體葡萄糖有氧分解過(guò)程產(chǎn)生生理活動(dòng)所需能量的主要來(lái)源;三羧酸循環(huán)是三大營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)氧化分解的共同途徑;三羧酸循環(huán)是糖 、脂肪、蛋白質(zhì)及其他有機(jī)物代謝的聯(lián)系樞紐。 6.總結(jié)1摩爾葡萄糖徹底氧化為CO2和H2O凈生成多少摩爾ATP? 答:葡萄糖徹底氧化分解的總反應(yīng)為:C6H12O6+6O2+30ADP+30Pi6CO2+6H2O+30ATP,所以一共生成30摩爾的ATP. 7何謂磷戊糖途徑?該途徑有何生理意義?(P154) 答:磷酸戊糖途徑的代謝反應(yīng)在胞漿中進(jìn)行,其過(guò)程可分為2個(gè)階段:第一階段
48、是是氧化反應(yīng),生成磷酸戊糖、NADPH+H+及二氧化碳;第二階段則是非氧化反應(yīng),包括一系列基因轉(zhuǎn)移。 意義:途徑中產(chǎn)生的NADPH+H+是生物合成反應(yīng)的供氫體;葡萄糖在體內(nèi)可由該途徑生成核糖-5-磷酸和ATP之間的需要進(jìn)行調(diào)節(jié);是細(xì)胞內(nèi)不同結(jié)構(gòu)糖分子的主要來(lái)源,并為各種單糖的相互轉(zhuǎn)移提供條件。 8.何謂糖異生作用?糖異生作用途徑與糖降解途徑有何關(guān)系? 答:由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟呛吞窃倪^(guò)程,稱為糖異生作用。 關(guān)系:糖異生與糖酵解途徑大多是共有的可逆的,糖酵解途徑中有三個(gè)由三個(gè)關(guān)鍵酶催化的不可逆反應(yīng)。在糖異生時(shí),必須有另外的反應(yīng)途徑:
49、;糖無(wú)氧分解和糖異生酶的比較: 糖無(wú)氧分解作用 糖異生作用 1 己糖激酶 葡萄糖-6-磷酸酶 2 磷酸果糖激酶 果糖-1,6-二磷酸酶 3 丙酮酸激酶 丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶9.糖異生的主要原料有哪些?糖異生作用有何生理意義?(P156) 答:糖異生的原料有:氨基酸、乳酸、甘油和丙酮酸 由非糖物質(zhì)合成糖以保持血糖濃度的相對(duì)恒定;生理意義:糖異生作
50、用有利于乳酸的利用;通過(guò)糖異生作用可協(xié)助氨基酸代謝。 10、乙酰CoA能否異生為糖?為什么?(P244) 11、為什么說(shuō)三羧酸循環(huán)是糖類、脂類和蛋白質(zhì)三大物質(zhì)代謝的共同通路?(P154) 12、糖代謝通過(guò)哪些共同的中間產(chǎn)物相互聯(lián)系成一個(gè)整體?(P162) 第七章 生物氧化1體內(nèi)有哪些氧化還原酶類?各有何作用特點(diǎn)?(P165) 答:1)體內(nèi)氧化還原酶類有:需氧脫氫酶、不需氧脫氫酶和氧化酶等。 2)
51、作用特點(diǎn): 需氧脫氫酶:可以催化底物脫氫并且將脫掉的氫立即交給分子氧。 不需氧脫氫酶:可以使底物脫氫而氧化,但脫下來(lái)的氫并不直接與氧反應(yīng),而是通過(guò)呼吸鏈傳遞最終才與氧結(jié)合生成水。 氧化酶:可以催化細(xì)胞色素c的氧化,將電子直接傳遞給氧,生成氧離子,后者再接受氫離子生成水。氧化酶可被氫化物和一氧化碳抑制。酶分子需要銅離子等金屬離子。 2何謂生物氧化?有何特點(diǎn)?(P165) 答:生物氧化是指營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)糖、脂肪和蛋白質(zhì)在體內(nèi)分解,消耗氧氣,生成二氧化碳和水并釋放能量的過(guò)程。
52、; 特點(diǎn):生物氧化和有機(jī)物質(zhì)體外燃燒在化學(xué)本質(zhì)上是相同的,遵循氧化還原反應(yīng)的一般規(guī)律,所耗的氧量、最終的產(chǎn)物和釋放的能量均相同。 在細(xì)胞內(nèi),溫和的環(huán)境中經(jīng)酶催化逐步進(jìn)行 能量逐步釋放。一部分以熱能形式散發(fā),以維持體溫,一部分以化學(xué)能形式儲(chǔ)存供生命活動(dòng)能量之需。 生物氧化生成的水是代謝物脫下的氫和氧結(jié)合產(chǎn)生,水也直接參與生物氧化反應(yīng),二氧化碳由有機(jī)酸脫羧產(chǎn)生。 生物氧化的速度由細(xì)胞自動(dòng)調(diào)控。 3體內(nèi)CO2如何生成的?(P168) 答:動(dòng)物體內(nèi)氧化釋放的二氧化碳大多是以脫羧反應(yīng)的形式進(jìn)行的。其
53、脫羧方式大致有四種:(1)-單純脫羧(2)-氧化脫羧 (3)單純脫羧(4)氧化脫羧 4何謂呼吸鏈?呼吸鏈有哪些組分?起什么作用?(P169) 答:1)、在生物氧化過(guò)程中,底物脫下的氫(可表示為H+e)通過(guò)一系列遞氫體和電子傳遞體的順次傳遞,最終與氧結(jié)合生成水,并釋放能量。在這個(gè)過(guò)程中消耗了氧,所以稱之為呼吸鏈。2.)組成呼吸鏈的遞氫體與電子傳遞體主要有NADH脫氫酶(它以黃素核苷酸為輔基,又稱黃素蛋白)、鐵流蛋白各種含F(xiàn)e3+的細(xì)胞色素以及含CU2+的細(xì)胞色素c氧化酶等。(1) 黃素核苷酸(FMN)(2)輔酶Q(CoQ)(3)鐵流中心(4)細(xì)
54、胞色素。3)、呼吸鏈的抑制作用:能夠阻斷呼吸鏈中某部位的電子傳遞的物質(zhì)稱為電子傳遞抑制劑。5.ATP分子有何結(jié)構(gòu)特點(diǎn)?ATP在生物體的能量代謝中起什么重要作用?(P174) 答:ATP即三磷酸腺苷,是細(xì)胞內(nèi)一種高能磷酸化合物,其結(jié)夠簡(jiǎn)式是A-PPP,A代表腺苷,P代表磷酸基團(tuán),高能磷酸鍵,由腺苷和三個(gè)磷酸基所組成大量化學(xué)能儲(chǔ)存在高能磷酸鍵中; ATP是細(xì)胞內(nèi)的能量通貨;ATP是細(xì)胞內(nèi)磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移的中間載體;ATP是合成核苷酸的原料;ATP參與代謝調(diào)節(jié)。 6何謂氧化磷酸化(P176)和底物磷酸化(P175)? 答:氧化磷酸化:底物脫下的氫經(jīng)過(guò)呼
55、吸鏈的依次傳遞,最終與氧結(jié)合生成水,這個(gè)過(guò)程所釋放的能量用于ADP的磷酸化反應(yīng)(ADP+Pi)生成ATP。這樣,底物的氧化作用與ADP的磷酸化作用通過(guò)能量相偶聯(lián)。ATP的這種生成方式稱為氧化磷酸化。 底物磷酸化:當(dāng)營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)在代謝過(guò)程中經(jīng)過(guò)脫氫、脫羧、分子重排和稀醇化反應(yīng),產(chǎn)生高能磷酸基團(tuán)或高能鍵,隨后直接將高能磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移給ADP生成ATP;或水解產(chǎn)生的高能磷酸鍵,將釋放的能量用于ADP與無(wú)機(jī)磷酸反應(yīng),生成ATP。以這樣的方式生成ATP的過(guò)程稱為底物磷酸化。 7細(xì)胞液的NADH如何進(jìn)入線粒體氧化?(P1
56、72-173) 答:細(xì)胞內(nèi)存在不同的轉(zhuǎn)運(yùn)機(jī)制,使NADH進(jìn)入線粒體,這就是線粒體的穿梭機(jī)制。動(dòng)物的骨骼肌和大腦中是通過(guò)-磷酸甘油穿梭的方式,而肝臟和心肌中則是以蘋果酸穿梭的方式。 -磷酸甘油穿梭:此穿梭的過(guò)程主要是依靠胞液中的-磷酸甘油脫氫酶的催化,使3-磷酸甘油醛上的氫通過(guò)NADH轉(zhuǎn)移到磷酸二羥丙酮上生成-磷酸甘油,并以這種形式穿過(guò)線粒體內(nèi)膜進(jìn)入線粒體內(nèi)。 蘋果酸穿梭:依靠位于胞液和線粒體中的蘋果酸脫氫酶來(lái)實(shí)現(xiàn)轉(zhuǎn)移NADH進(jìn)入線粒體。此機(jī)制是將底物上的氫通過(guò)脫氫酶轉(zhuǎn)移到草酰乙酸上,生成蘋果酸,并以蘋果酸的形式穿過(guò)線粒體內(nèi)膜進(jìn)入
57、線粒體的。 8試述氧化磷酸化的化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)。(了解)(P177) 第八章 脂代謝1、脂類包括哪些物質(zhì)?有哪些生理功能?(P180) 答:脂類是脂肪和類脂的總稱。脂肪由甘油的3個(gè)羥基與3個(gè)脂肪酸縮合而成。又稱甘油三脂。類脂則包括磷脂、糖脂、膽固醇及其酯。 生理功能:脂肪是能源物質(zhì),是動(dòng)物機(jī)體用以貯存能量的主要形式。脂肪為機(jī)體提供物理保護(hù)。例如,皮下脂肪可以保持體溫,內(nèi)臟周圍的脂肪組織有固定內(nèi)臟器官和緩沖外部沖擊的作用。磷脂、糖脂和膽固醇是構(gòu)成組織細(xì)胞的膜系統(tǒng)主要成分。類脂還能轉(zhuǎn)變?yōu)槎喾N生
58、理活性分子。磷脂的代謝中間產(chǎn)物,如甘油二酯、肌醇磷酸可作為信號(hào)分子參與細(xì)胞代謝的調(diào)節(jié)過(guò)程。 補(bǔ)充: 脂肪的總動(dòng)員(P180) 答:當(dāng)機(jī)體需要時(shí),貯存在脂肪細(xì)胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解為游離脂肪酸和甘油并釋放入血液,被其他組織氧化利用,這一過(guò)程稱為脂肪的總動(dòng)員。 2、簡(jiǎn)述甘油的代謝途徑。(P181) 答: 3、何謂-氧化?簡(jiǎn)述脂肪酸的-氧化過(guò)程。(P182) 答:1)脂肪酸在體內(nèi)的氧化分解是從羧基端-碳原子開(kāi)始的,碳鏈逐次斷裂,每次產(chǎn)生一個(gè)二碳單位,即乙酰ACo,這就是“-氧化學(xué)說(shuō)”. 2)
59、-氧化過(guò)程 脂肪酸的活化 脂酰ACo從胞液轉(zhuǎn)移至線粒體內(nèi)(脂肪酸-氧化的主要限速步驟) 脫氫 加水 脫氫 硫解 4、簡(jiǎn)述丙酸的代謝。(P188) 答:游離的丙酸首先在硫激酶的催化下,與CoA作用生成丙酰CoA,此過(guò)程消耗ATP的兩個(gè)高能鍵。然后丙酰CoA在丙酰CoA羧化酶的催化下,與二氧化碳作用生成甲基丙二酸單酰CoA。此反應(yīng)消耗ATP,需要生物素。生成的甲基丙二酸單酰CoA,甲基丙二酸單酰CoA變位酶的催化下,轉(zhuǎn)變?yōu)殓?/p>
60、珀酰CoA。此酶需要輔酶維生素.12B。琥珀酰ACo是三羧酸循環(huán)中的產(chǎn)物,它可以通過(guò)草酰乙酸轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖?,進(jìn)入糖異生途徑合成葡萄糖或糖原,也可徹底氧化成二氧化碳和水,提供能量。 5、何謂酮體?酮體生成有何生理意義? (P186) 答:脂肪酸在肝細(xì)胞中的氧化不很完全,經(jīng)常出現(xiàn)一些脂肪酸氧化的中間產(chǎn)物,即乙酰乙酸、-羥丁酸和丙酸,統(tǒng)稱為酮體。 酮體生成有何生理意義:酮體是脂肪酸在肝臟中氧化分解時(shí)產(chǎn)生的正常中間代謝物,是肝臟輸出能量的一種形式。 酮體可以成為適合于肌肉和腦組織利用的
61、能源物質(zhì)。 6、不飽和脂肪酸如何進(jìn)行-氧化?(P189) 答: 7、請(qǐng)計(jì)算1分子油酸(18:1,9)徹底氧化為2CO和OH2共生成多少分子ATP? 答:18C8次-氧化 1 FAD2H 1.5ATP 1 NADH 2.5ATP 1 乙酰CoA 20ATP 一次共生成14ATP 8×14-10(乙酰CoA)-
62、2(活性消耗)=120 ATP 8、合成脂肪酸的原料是什么?來(lái)源如何?(P190) 答:合成脂肪酸的原料是脂酰CoA和-磷酸甘油(或甘油一酯)。合成脂肪酸直接原料是乙酰CoA。來(lái)源:對(duì)反芻動(dòng) 物來(lái)說(shuō),乙酰CoA主要來(lái)自乙酸和丁酸;對(duì)非反芻動(dòng)物來(lái)說(shuō),主要來(lái)自糖代謝。 9、簡(jiǎn)述大腸桿菌體內(nèi)棕櫚酸合成的途徑。(P192-193) 答:大腸桿菌體內(nèi)棕櫚酸合成的途徑主要有:起始反應(yīng) 丙二酸單酰基轉(zhuǎn)移反應(yīng) &
63、#160; 綜合反應(yīng) 還原反應(yīng) 脫水反應(yīng) 第二次還原反應(yīng) 水解或硫解反應(yīng) 10、棕櫚酸合成后碳鏈的延長(zhǎng)和脫飽和作用如何進(jìn)行?(P195-196) 答:微粒系統(tǒng)的棕櫚酸合成后碳鏈的延長(zhǎng)是以丙二酸單酰CoA作為二碳單位的直接供體,由NADPH+H供氫,經(jīng)過(guò)縮合、還原、脫水、再還原等反應(yīng),循環(huán)往復(fù),每次循環(huán)延長(zhǎng)2個(gè)碳原子,但脂?;皇桥cACP
64、的巰基相連。延長(zhǎng)物以十八碳的硬脂酸為主,最多可至24個(gè)碳. 線粒體系統(tǒng)的棕櫚酸碳鏈的延長(zhǎng)過(guò)程與脂肪酸的-氧化的逆反應(yīng)相似,棕櫚酰CoA首先與乙酰CoA縮合成-酮硬脂酰CoA,然后經(jīng)還原、脫水、再還原,生成多2個(gè)碳原子的硬脂酰CoA,但是還原氫是由NADPH+H供給的。 棕櫚酸脫飽和過(guò)程有線粒體外的電子傳遞系統(tǒng)參與。NADPH+H提供電子,細(xì)胞色素5B作為電子傳遞載體,脫飽和的還原鐵(2eF)最終激活分子氧,使使飽和脫脂肪氫和伴有水的生成。11、簡(jiǎn)述脂肪酸合成的磷酸甘油二酯途徑。(了解)(P196) 12、血漿脂蛋白分類的依據(jù)是什么?有幾種分類方法?各可分為幾類?
65、(P205) 答:電泳結(jié)果 乳糜微粒(CM) -脂蛋白 前-脂蛋白 -脂蛋白 密度的大小乳糜微粒(CM)極低密度脂蛋白 低密度脂蛋白 低密度脂蛋白13、簡(jiǎn)述各類血漿脂蛋白的主要功能。(P207 表10-1) 答:各類血漿脂蛋白的主要功能見(jiàn)下表:分類乳糜微粒極低密度脂蛋白(前-脂蛋白) 低密度脂蛋白(-脂蛋白)高密度脂蛋白 (-脂蛋白)功能轉(zhuǎn)運(yùn)外源性甘油三酯及膽固醇 轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源性甘油三酯及膽固醇轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源性膽固醇逆向轉(zhuǎn)運(yùn)膽固醇 第九章
66、160; 含氮小分子代謝1、簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的的營(yíng)養(yǎng)作用。(了解)(P211) 答:維持組織細(xì)胞的生長(zhǎng) 轉(zhuǎn)變?yōu)樯砘钚苑肿?#160; 氧化供能 2、何謂蛋白質(zhì)生理價(jià)值和必需氨基酸?如何提高蛋白質(zhì)的生理價(jià)值?(重點(diǎn))(P212-213) 答:蛋白質(zhì)的生物學(xué)價(jià)值是指飼料蛋白被動(dòng)物機(jī)體合成組織蛋白的利用率,即: 蛋白質(zhì)的生物學(xué)價(jià)值=氮的保留量/氮的吸收量*1
67、00 在動(dòng)物飼養(yǎng)中,為了提高蛋白質(zhì)的生物學(xué)價(jià)值,常把原來(lái)生物學(xué)價(jià)值較低的不同的蛋白質(zhì)飼料混合使用,則必需氨基酸可以互相補(bǔ)充。 3、簡(jiǎn)述血液氨基酸的來(lái)源與去路。(了解)(P213) 答:血液氨基酸的來(lái)源有兩個(gè):其一是飼料蛋白質(zhì)在消化道中蛋白酶水解后吸收的,稱外源氨基酸;其二是體蛋白被組織蛋白酶水解產(chǎn)生的和由其他物質(zhì)合成的,稱內(nèi)源氨基酸。 體內(nèi)氨基酸的主要去向是合成蛋白質(zhì)和多肽。其次是可轉(zhuǎn)變成嘌呤、嘧啶、卟啉兒茶酚胺類激素等多種含氮生理活性物質(zhì)。多余的氨基酸通常用于分解供能。 4、簡(jiǎn)述氨基酸的主要生理功能(了解)及代謝概況。(P213) 答:氨基酸分解時(shí),在大多數(shù)情況下是首先脫氨基生成氨和-酮酸。氨可以轉(zhuǎn)變成尿素、尿酸排出體外,而-酮酸則再可以轉(zhuǎn)變?yōu)榘被幔驈氐追纸鉃槎趸己退⑨尫懦瞿芰?,或變?yōu)樘腔蛑咀鳛槟芰康膬?chǔ)備,這是氨基酸分解的主要途徑。在少數(shù)情況下,氨基酸首先脫去羧基生成二氧化碳和胺,這是氨基酸分解的次要
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