酶學模擬試題

1、第三章 酶一、寫出下列符號的中文名稱（每個1分，共10分）1. ATCase 2. LDH 3. FH4 4. U 5. Kcat 6. TPP 7. FMN 8.FAD 9.NAD 10. NADP 二、名詞解釋（每個1分，共10分）1寡聚酶； 2單純酶； 3結合酶(全酶)； 4輔酶 5輔基； 6. 酶的活性中心； 7. 單體酶； 8. 多酶復合體 9. 別構酶； 10.核酶三選擇題(將正確答案的序號填入相應的括號內) （每個1分，共10分）1酶促反應中決定酶催化專一性的部分是 ( )A酶蛋白 B底物 C輔酶或輔基 D催化基團2酶反應速度對底物濃度作圖，當?shù)孜餄舛冗_一定程度時，得到的是零級反

2、應，對此最恰當?shù)慕忉屖牵?( )A形變底物與酶產生不可逆結合 B酶與未形變底物形成復合物 C酶的活性部位為底物所飽和 D過多底物與酶發(fā)生不利于催化反應的結合32米氏常數(shù)Km是一個用來度量 ( )A酶和底物親和力大小的常數(shù) B酶促反應速度大小的常數(shù) C酶被底物飽和程度的常數(shù) D酶的穩(wěn)定性的常數(shù)4已知某酶的Km值為005molL-1，要使此酶所催化的反應速度達到最大反應速度的80時底物的濃度應為 （ ）A02molL-1 B04molL-1 C01molL-1 D005molL-15下列關于酶活性中心的敘述正確的是 （ ）A所有酶的活性中心都含有輔酶 B所有酶都有活性中心 C酶的活性中心都含有金屬

3、離子 D所有抑制劑都作用于酶活性中心。6某酶今有4種底物(S)，其Km值如下，該酶的最適底物為 （ ）AS1：Km5×10-5 molL-1 BS2：Km1×10-5 molL-1 CS3：Km10×10-5 molL-1 DS4：Km01×10-5 molL-17下列關于酶特性的敘述哪個是錯誤的？ ( )A催化效率高 B專一性強 C作用條件溫和 D都有輔因子參與催化反應8酶具有高度催化能力的原因是 ( )A酶能降低反應的活化能 B酶能催化熱力學上不能進行的反應 C酶能改變化學反應的平衡點 D酶能提高反應物分子的活化能9酶的非競爭性抑制劑對酶促反應的影響

4、是： （ ）AVmax不變，Km增大 BVmax不變，Km減小 CVmax增大，Km不變 DVmax減小，Km不變10丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用，按抑制類型應屬于 （ ）A反饋抑制 B非競爭性抑制 C競爭性抑制 D底物抑制四是非題（在題后括號內打或×）（每個1分，共10分）1米氏常數(shù)（Km）是與反應系統(tǒng)的酶濃度無關的一個常數(shù)。 （ ）2同工酶就是一種酶同時具有幾種功能。 （ ）3必須基團是指酶的活性中心以外，對維持酶的空間構象必需的基團。 （ ）4一個酶作用于多種底物時，其最適底物的Km值應該是最小。 （ ）5一般來說酶是具有催化作用的蛋白質，相應地蛋白質都是酶。 （ ）6酶反應

5、的專一性和高效性取決于酶蛋白本身。 （ ）7酶活性中心是酶分子的一小部分。 （ ）8酶的最適pH值和最適溫度都是酶的一個特征性常數(shù)。 （ ）9競爭性抑制劑在結構上與酶的底物相類似。 （ ）10酶原激活的實質是酶活性部位形成和暴露的過程。 （ ）五問答與計算（每個5分，共25分）1. 試述影響酶高效催化的因素（5分）2何謂酶的活力和比活力?有淀粉酶制劑1克，用水溶解成1000ml，從中取出1ml測定淀粉酶活力，測知每5分鐘分解025克淀粉，計算每克酶制劑所含的淀粉酶活力單位數(shù)（淀粉酶活力單位規(guī)定為：在最適條件下，每小時分解1克淀粉的酶量為一個活力單位）。（5分）3試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭

6、性抑制作用的異同。（5分）4什么是米氏方程，米氏常數(shù)Km的意義是什么？試求酶反應速度達到最大反應速度的95時，所需求的底物濃度（用Km表示）？（5分）5簡述別構酶的特點（5分）六、論述題 （35分）1. 舉例說明酶的別構效應。（15分）2. 影響酶促反應的因素有哪些？用曲線表示它們的影響,并說明為什么會產生這些影響？（20分）參考答案與評分標準一、寫出下列符號的中文名稱（每個1分，共10分）1. ATCase 天冬氨酸轉氨甲酰酶 2. LDH 乳酸脫氫酶 3. FH4 四氫葉酸 4. U 酶的活力單位 5. Kcat 酶的催化常數(shù) 6. TPP 焦磷酸硫胺素 7. FMN 黃素單核苷酸 8.

7、FAD 黃素腺嘌呤二核苷酸 9. NAD 煙酰胺腺嘌呤二核苷酸 10. NADP 煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸二、名詞解釋（每個1分，共10分）1寡聚酶: 由幾個甚至幾十個相同或不同亞基組成的酶。2單純酶: 僅由蛋白質組成而不含其它非蛋白質成分的酶。3結合酶(全酶): 由酶蛋白和輔助因子(包括金屬離子和小分子有機化合物)結合后所形成的復合物。或 全酶 = 酶蛋白 + 輔助因子4輔酶:與酶蛋白分子結合比較松弛,可以用透析法除去的小分子有機物。5輔基: 與酶蛋白分子結合比較緊密,不能用透析法除去的小分子有機物。6. 酶的活性中心：酶分子中直接和底物結合，并與酶催化作用直接有關的部位。7. 單體酶：只有

8、一條多肽鏈的酶。8. 多酶復合體：由幾種酶靠非共價鍵嵌合而成的復合物。 9. 別構酶：含有兩個或兩個以上的亞基，在酶分子中除有和底物結合的部位外，還有和調節(jié)物或效應物結合的調節(jié)部位，當?shù)孜锘蛐锖兔阜肿由舷鄳牟课唤Y合后，會引起酶分子構象發(fā)生改變而導致酶活性的改變。10.核酶：具有催化活性的RNA。三選擇題1. A 2. C 3. .A 4. A 5. B 6. D 7. D 8. A 9. .D 10. C 四是非題1. 2. × 3. × 4. 5. × 6. × 7. 8. × 9. 10. 五問答與計算（每個6分，共30分）1. 試述

9、影響酶高效催化的因素（5分）影響酶高效催化的因素：1） 酶和底物的鄰近與定向效應；（1分）2） “張力”與“變形”；（1分）3） 共價催化；（1分）4） 酸鹼催化；（1分）5）酶活中心的低介電環(huán)境。（1分）2何謂酶的活力和比活力?有淀粉酶制劑1克，用水溶解成1000ml，從中取出1ml測定淀粉酶活力，測知每5分鐘分解025克淀粉，計算每克酶制劑所含的淀粉酶活力單位數(shù)（淀粉酶活力單位規(guī)定為：在最適條件下，每小時分解1克淀粉的酶量為一個活力單位）。（5分）酶活力是指酶催化一定化學反應的能力。（1分）比活力是指每單位質量的蛋白質中所含的某種酶的催化活力。（1分）根據淀粉酶活力的定義: 1U = 1

10、g 淀粉 / h每克酶制劑所含的淀粉酶活力單位數(shù) = 0.25×1000/(5/60) =3000（U）（3分）3試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭性抑制作用的異同。（5分）共同點：抑制劑與酶通過非共價方式結合，與酶形成中間物（EI和ESI）不能分解成產物P。（1分）不同點：（1）競爭性抑制 抑制劑結構與底物類似，抑制劑與底物競爭活性中心，從而阻止底物與酶的結合?？赏ㄟ^提高底物濃度減弱這種抑制。（1分）競爭性抑制劑使Km增大，Vm不變。（1分）（2）非競爭性抑制 抑制劑結構與底物無共同之處，抑制劑與酶活性中心以外的基團相結合來抑制酶促反應，兩者沒有競爭。酶可以同時與底物和抑制劑結合，但

11、形成的中間物ESI不能分解成產物，因此酶活降低。不能通過提高底物濃度減弱這種抑制。（1分）非競爭性抑制使Km不變，Vm變小。（1分）4什么是米氏方程，米氏常數(shù)Km的意義是什么？試求酶反應速度達到最大反應速度的95時，所需求的底物濃度（用Km表示）？（5分）米氏方程就是表示在酶促反應中 底物濃度與反應速率的關系式 V= Vmax. S/(Km+S)；其中V是反應速率；Km即米氏常數(shù)；Vmax是酶反應最大速率S是底物濃度；（2分）Km是反應速率達到最大反應速率的一半時底物的濃度，單位為摩爾/升(mol/L)。Km是酶在一定條件下的特征物理常數(shù)，表示酶和底物親合力，Km愈小，E對S的親合力愈大，Km

12、愈大，E對S的親合力愈小。（2分）95%Vmax=Vmax.sKm+s移項解出s=19Km（1分）5簡述別構酶的特點（5分）別構酶的特點:1）.均為寡聚酶,含有兩個或兩個以上亞基, 分子具有活性部位和調節(jié)部位(變構部位), 兩種部位處于不同亞基或同一亞基的不同部位。（1分）2）.具有別構效應(當?shù)孜锘蛐锱c酶分子上的相應部位結合后, 引起酶構象發(fā)生變化從而影響酶的催化活性)。（1分） 3）.別構酶促反應底物濃度和反應速度的關系不符合米氏方程，呈S型曲線。（1分）4）.常是系列反應酶系統(tǒng)的第一個酶, 或處于子代謝分支點上的酶。（1分）5）.一般分子量較大，結構更為復雜，往往表現(xiàn)出魚一般酶不同的

13、性質。（1分）六、論述題 （30分）1. 舉例說明酶的別構效應。（15分）當?shù)孜锘蛐锖兔阜肿由舷鄳牟课唤Y合后，會引起酶分子構象發(fā)生改變從而影響酶的催化活性,這種效應叫做別構效應。（3分）的兼有同促和異促效應。它包含有個三聚體組成的催化亞基和個二聚體組成的調節(jié)亞基，每個催化亞基有個與底物天冬氨酸(sp)結合的部位(每一條多肽鏈上一個)，每個調節(jié)亞基有個與別構調節(jié)劑（、）結合的部位(每一條多肽鏈上一個)。（3分）反應體系一開始僅有sp和氨甲酰磷酸，且令氨甲酰磷酸的濃度在反應過程中始終保持飽和，則的動力學曲線呈形特征（如圖示），一開始酶對底物sp的親合力不高，一旦結合后引起酶分子構象發(fā)生改變而

14、使酶分子上其他空閑的sp結合部位對后續(xù)sp分子的親合力增強，而大大加快了反應速度，表現(xiàn)為同促效應（3分）； 其他條件同前，若一開始外加，與調節(jié)亞基結合后酶分子則轉變成與sp低親和力的構象，使酶分子對后續(xù)sp分子的親合力減弱，反應速度下降，動力學S形曲線右移（如圖示），表現(xiàn)為負異促效應（3分）；若一開始外加，A與調節(jié)亞基結合后酶分子則轉變成與sp高親和力的構象，使酶分子對后續(xù)sp分子的親合力增強，反應速度加快，動力學S形曲線左移（如圖示），表現(xiàn)為正異促效應（3分）。2.影響酶促反應的因素有哪些？用曲線表示它們的影響,并說明為什么會產生這些影響？（20分）影響酶促反應的因素有：酶的濃度、底物（或反

15、應物）濃度、溫度、pH ，激活劑、抑制劑。（每個因素0.5分共3分）（1）酶的濃度對酶促反應速度的影響（圖和解釋各2分共4分） 當?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶的濃度，其其他條件固定不變，若凡因系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質及其他不利于酶發(fā)揮作用的因素時，酶的濃度與反應速度成正比關系（如左圖）。0 酶的濃度 酶促反應速度（2）底物（或反應物）濃度對酶促反應速度的影響（圖和解釋各2分共4分）當酶的濃度、pH、溫度等條件固定不變，底物濃度與反應速度關系（如左圖）。底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度幾乎成正比。底物的濃度較高時，酶促反應速度隨底物濃度的增加而增加，但不顯著。當?shù)孜餄舛壤^續(xù)增加時，酶促反應速度則趨于極限值不增加。底物濃度反應速度底物濃度反應速度 （3）溫度對酶促反應速度的影響（圖和解釋各2分共4分）溫度與反應速度關系（如左圖）。酶的活性最強時的溫度稱為最適溫度。在達到最適溫度之前，