高級(jí)生物化學(xué)chapter 03 Protein targeting(in Chinese)

1、 第三章 蛋白質(zhì)尋靶 主要內(nèi)容：本章主要討論蛋白質(zhì)是如何主要內(nèi)容：本章主要討論蛋白質(zhì)是如何從細(xì)胞漿轉(zhuǎn)運(yùn)到各種各樣的膜隔室從細(xì)胞漿轉(zhuǎn)運(yùn)到各種各樣的膜隔室, 如如ER、高爾基體、溶酶體、線粒體、葉綠體、過高爾基體、溶酶體、線粒體、葉綠體、過氧化物酶體、細(xì)胞核氧化物酶體、細(xì)胞核, 以及是如何跨質(zhì)膜的。以及是如何跨質(zhì)膜的。3.1 附著在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體形成分泌蛋白和膜蛋白附著在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的核糖體形成分泌蛋白和膜蛋白 膜結(jié)合的核糖體和游膜結(jié)合的核糖體和游離核糖體實(shí)質(zhì)上是相同的離核糖體實(shí)質(zhì)上是相同的, 一個(gè)特定的核糖體是游離一個(gè)特定的核糖體是游離還是與糙面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合僅還是與糙面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合僅僅依賴于它所制造的

2、蛋白僅依賴于它所制造的蛋白質(zhì)的類型質(zhì)的類型 膜結(jié)合的核糖體合成三膜結(jié)合的核糖體合成三種主要類型的蛋白質(zhì)種主要類型的蛋白質(zhì): 分分泌型蛋白、溶酶體蛋白和泌型蛋白、溶酶體蛋白和跨膜蛋白跨膜蛋白 信號(hào)序列是蛋白質(zhì)跨內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜轉(zhuǎn)運(yùn)的標(biāo)記信號(hào)序列是蛋白質(zhì)跨內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜轉(zhuǎn)運(yùn)的標(biāo)記 n信號(hào)序列共同特征信號(hào)序列共同特征: : (1)它們長(zhǎng)度的范圍在1336個(gè)殘基之間;(2)信號(hào)的氨基末端部分至少含有一個(gè)帶正電荷的殘基; (3)通常有1015個(gè)殘基長(zhǎng)的一個(gè)高度疏水區(qū)形成信號(hào)序列的中心, Ala, Leu, Val, Ile和Phe經(jīng)常出現(xiàn)在這個(gè)區(qū)域。在此疏水核心區(qū), 用一個(gè)非極性的氨基酸殘基取代一個(gè)帶正電的殘基通,

3、通常會(huì)破壞信號(hào)序列的引導(dǎo)活性; (4)信號(hào)序列切割位點(diǎn)的氨基末端殘基通常有一個(gè)小的, 中性側(cè)鏈, 最常見的是丙氨酸(Ala)。 并不是所有的分泌型蛋白和質(zhì)膜蛋白都含有跨內(nèi)質(zhì)網(wǎng)并不是所有的分泌型蛋白和質(zhì)膜蛋白都含有跨內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜轉(zhuǎn)運(yùn)后被切割掉的氨基末端信號(hào)序列。膜轉(zhuǎn)運(yùn)后被切割掉的氨基末端信號(hào)序列。 有些蛋白含有有些蛋白含有一個(gè)內(nèi)部信號(hào)序列而起同樣的作用。一個(gè)內(nèi)部信號(hào)序列而起同樣的作用。 胞漿蛋白通過在其氨基末端加信號(hào)序列可胞漿蛋白通過在其氨基末端加信號(hào)序列可重新引導(dǎo)到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)重新引導(dǎo)到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)信號(hào)識(shí)別顆粒信號(hào)識(shí)別顆粒(SRP)檢測(cè)信號(hào)序列并使核檢測(cè)信號(hào)序列并使核糖體附著在糖體附著在ER膜上膜上35SRP

4、循環(huán)循環(huán)mRNA內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔信號(hào)肽酶信號(hào)肽酶信號(hào)肽信號(hào)肽GTP-GDPGTP-GDP循環(huán)使信號(hào)序列從循環(huán)使信號(hào)序列從SRPSRP上釋放上釋放, SRP, SRP與其受體分離與其受體分離 受體的受體的GTPGTP結(jié)合形式結(jié)合形式與與SRPSRP結(jié)合更牢固結(jié)合更牢固, , 從而從而釋放出信號(hào)肽釋放出信號(hào)肽, , 釋放出釋放出的信號(hào)肽迅速與轉(zhuǎn)運(yùn)機(jī)的信號(hào)肽迅速與轉(zhuǎn)運(yùn)機(jī)器結(jié)合。器結(jié)合。 信號(hào)肽打開蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)通道信號(hào)肽打開蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)通道 轉(zhuǎn)運(yùn)是通過信號(hào)序列和中止轉(zhuǎn)移序列引導(dǎo)轉(zhuǎn)運(yùn)是通過信號(hào)序列和中止轉(zhuǎn)移序列引導(dǎo) 轉(zhuǎn)運(yùn)和延伸在機(jī)制上是兩個(gè)不同的過程,未折疊的多肽鏈?zhǔn)强鐑?nèi)質(zhì)網(wǎng)膜轉(zhuǎn)運(yùn)的最適底物

5、,新生的多肽鏈就跨內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜轉(zhuǎn)運(yùn), 直到遇到終止轉(zhuǎn)運(yùn)序列為止。多種信號(hào)序列和終止轉(zhuǎn)運(yùn)序列使蛋白質(zhì)在雙分子層膜上往復(fù)纏繞,轉(zhuǎn)運(yùn)后大多數(shù)信號(hào)序列被切除。ATPATP驅(qū)動(dòng)的熱休克蛋白作為分子伴侶結(jié)合新驅(qū)動(dòng)的熱休克蛋白作為分子伴侶結(jié)合新生蛋白并幫助其折疊生蛋白并幫助其折疊 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)腔的新生多肽鏈并不立即折疊內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)腔的新生多肽鏈并不立即折疊, , 而是與分子伴侶而是與分子伴侶蛋白結(jié)合蛋白結(jié)合, , 保持?jǐn)?shù)分鐘的非折疊狀態(tài)。新生蛋白質(zhì)的氨基末保持?jǐn)?shù)分鐘的非折疊狀態(tài)。新生蛋白質(zhì)的氨基末端從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上出現(xiàn)比其羧基末端早許多秒甚至數(shù)分鐘端從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上出現(xiàn)比其羧基末端早許多秒甚至數(shù)分鐘; ; 內(nèi)質(zhì)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)腔蛋白質(zhì)濃度

6、非常高網(wǎng)內(nèi)腔蛋白質(zhì)濃度非常高, , 可以達(dá)到可以達(dá)到200mg/ml, 200mg/ml, 這比體外重這比體外重折疊的最適濃度折疊的最適濃度(1mg/ml)(1mg/ml)大得多。因此大得多。因此, , 新生肽鏈有產(chǎn)生許新生肽鏈有產(chǎn)生許多機(jī)會(huì)發(fā)生雜亂的偏差性的互作。在沒有分子伴侶的存在下多機(jī)會(huì)發(fā)生雜亂的偏差性的互作。在沒有分子伴侶的存在下, , 眾多的新生肽鏈將變成復(fù)雜的纏繞狀態(tài)。分子伴侶通過阻止眾多的新生肽鏈將變成復(fù)雜的纏繞狀態(tài)。分子伴侶通過阻止不正常的分子間互作來協(xié)助折疊。在合成完成之前不正常的分子間互作來協(xié)助折疊。在合成完成之前, , 分子伴分子伴侶忠實(shí)地保護(hù)著新生出的肽鏈部分。侶忠實(shí)地

7、保護(hù)著新生出的肽鏈部分。 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)內(nèi)腔中的主要分子伴侶是BiP即結(jié)合蛋白(Binding protein)。它是熱休克蛋白家族(HSP)中的一個(gè)78kd的組成的成員。 3.2 糖蛋白從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的多萜醇糖蛋白從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的多萜醇 供體上獲得核心糖結(jié)構(gòu)供體上獲得核心糖結(jié)構(gòu) 許多分泌蛋白和膜蛋白都含有共價(jià)連接的碳水化合物組分，糖蛋白中寡糖單位的生物合成是在一個(gè)活化載體上, 構(gòu)建一個(gè)稍微較大的通用寡糖模塊, 然后這個(gè)活化載體將此通用寡糖模塊從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜內(nèi)腔側(cè)轉(zhuǎn)移到一個(gè)正在合成的多肽鏈上。這個(gè)載體就是磷酸多萜醇。 葡萄糖的缺乏是糖蛋白已完全折疊正準(zhǔn)備葡萄糖的缺乏是糖蛋白已完全折疊正準(zhǔn)備轉(zhuǎn)運(yùn)到高爾基體的信號(hào)轉(zhuǎn)運(yùn)

8、到高爾基體的信號(hào) 糖蛋白上的3個(gè)葡萄糖殘基和其中的1個(gè)甘露糖迅速?gòu)腘-糖苷鍵連接的寡糖上切除,如果蛋白質(zhì)未折疊或折疊錯(cuò)誤, 葡萄糖又將回加到N-糖苷鍵連接的寡糖上去。此反應(yīng)循環(huán)在決定一個(gè)糖蛋白是否正確折疊, 從而為轉(zhuǎn)運(yùn)到高爾基體作好準(zhǔn)備 葡萄糖糖基化和切除的多次循環(huán), 以及只有葡萄糖糖基化了的糖蛋白才能與鈣聯(lián)蛋白結(jié)合, 在控制從ER輸出蛋白的質(zhì)量方面起著關(guān)鍵作用 轉(zhuǎn)運(yùn)囊泡攜帶蛋白質(zhì)從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)到高爾基體轉(zhuǎn)運(yùn)囊泡攜帶蛋白質(zhì)從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)到高爾基體進(jìn)一步發(fā)生糖基化和分選進(jìn)一步發(fā)生糖基化和分選n高爾基體有兩個(gè)主高爾基體有兩個(gè)主要作用：要作用：1.1.糖蛋白的碳水化合物糖蛋白的碳水化合物單位在高爾基體中發(fā)單位在

9、高爾基體中發(fā)生改變和精細(xì)化生改變和精細(xì)化2.2.高爾基體是細(xì)胞主要高爾基體是細(xì)胞主要的分選中心的分選中心 轉(zhuǎn)運(yùn)囊泡出芽和融合的過程中轉(zhuǎn)運(yùn)囊泡出芽和融合的過程中 保留了膜的不對(duì)稱性保留了膜的不對(duì)稱性 在囊泡轉(zhuǎn)運(yùn)中, 膜的不對(duì)稱性得到保留 轉(zhuǎn)運(yùn)囊泡和高爾基體的管腔側(cè)對(duì)應(yīng)于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的管腔側(cè) 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和其它細(xì)胞胞器膜的內(nèi)腔側(cè)對(duì)應(yīng)于質(zhì)膜的外表面 一旦一個(gè)蛋白進(jìn)入內(nèi)質(zhì)網(wǎng), 它將再也不能回到細(xì)胞漿 小的小的GTPGTP結(jié)合蛋白、有被蛋白、結(jié)合蛋白、有被蛋白、SNAPsSNAPs和和 SNAREsSNAREs在囊泡轉(zhuǎn)運(yùn)中起重要作用在囊泡轉(zhuǎn)運(yùn)中起重要作用 當(dāng)分離出來的高爾基體疊積體與細(xì)胞漿和ATP培養(yǎng), 其膜囊上出

10、芽產(chǎn)生了許多約75nm直徑的囊泡。這些囊泡最初覆蓋有一組有被蛋白，它們?cè)谀ど闲纬梢粋€(gè)包被體外殼。一種稱為ADP-核糖基化因子的較小的GTP結(jié)合蛋白, 也是需要的。供體膜節(jié)段上包被的形成增加了其曲度, 使其可以成型為一囊泡。當(dāng)此包被了的囊泡遇到其靶膜時(shí), 與ARF結(jié)合的GTP水解為GDP。這個(gè)包被就從囊泡上釋放出來, 這是囊泡準(zhǔn)備與靶膜融合的關(guān)鍵步驟。 囊泡通過互補(bǔ)受體的配對(duì)來找到特異的靶, 來自轉(zhuǎn)運(yùn)囊泡的vSNARE(Vesicle-SNARE)和來自靶隔室的tSNARE(Target-SNARE) (圖3-13)。認(rèn)為互補(bǔ)性的v和tSNARES在融合顆粒中結(jié)合, 融合顆粒含有其它的識(shí)別和調(diào)節(jié)

11、組分, 如鈣傳感器。帶有帶有KDELKDEL序列羧基末端的蛋白回到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)序列羧基末端的蛋白回到內(nèi)質(zhì)網(wǎng) nERER管腔中的駐留蛋白攜管腔中的駐留蛋白攜帶有駐留信號(hào)都有一個(gè)帶有駐留信號(hào)都有一個(gè)Lys-Asp-Glu-Leu(KDEL)Lys-Asp-Glu-Leu(KDEL)的的C-C-末端序列末端序列nKDELKDEL序列實(shí)際上不能阻序列實(shí)際上不能阻礙一個(gè)蛋白質(zhì)離開內(nèi)質(zhì)礙一個(gè)蛋白質(zhì)離開內(nèi)質(zhì)網(wǎng)。相反網(wǎng)。相反, , 它作為一個(gè)它作為一個(gè)檢回標(biāo)簽而起作用檢回標(biāo)簽而起作用 6-6-磷酸甘露糖將溶酶體酶尋靶到其目的地磷酸甘露糖將溶酶體酶尋靶到其目的地 高爾基體膜含有一種能特異識(shí)別6-P-甘露糖單位, 并與

12、有此標(biāo)記的蛋白質(zhì)結(jié)合的受體。含有此蛋白-受體復(fù)合物的囊泡, 在高爾基體反式面邊緣出芽。然后, 這些轉(zhuǎn)運(yùn)體與比高爾基體更酸的溶酶體前體囊泡(Prelysosomal vesiclePrelysosomal vesicle)融合。pH的降低引起有標(biāo)記的糖蛋白與其受體分離。此時(shí), 受體返回高爾基體, 溶酶體前體通過與溶酶體融合, 得到其中的酶變成成熟的溶酶體。 3.3 3.3 細(xì)菌也運(yùn)用信號(hào)序列進(jìn)行蛋白質(zhì)尋靶細(xì)菌也運(yùn)用信號(hào)序列進(jìn)行蛋白質(zhì)尋靶 細(xì)菌也將其蛋白質(zhì)尋靶到其序列編碼的目的地去。一種革蘭氏陰性微生物如大腸桿菌, 它能夠?qū)⒓?xì)胞漿中核糖體合成的新生蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞膜(也稱質(zhì)膜或內(nèi)膜)、外膜、周質(zhì)或

13、膜外基質(zhì) 轉(zhuǎn)運(yùn)到胞漿外的原核蛋白是由附著在質(zhì)膜上轉(zhuǎn)運(yùn)到胞漿外的原核蛋白是由附著在質(zhì)膜上的核糖體合成的。的核糖體合成的。其新生肽鏈上的信號(hào)肽將核糖體引導(dǎo)至質(zhì)膜, 使得蛋白質(zhì)能夠轉(zhuǎn)運(yùn)出去。與真核生物中一樣, 其轉(zhuǎn)運(yùn)機(jī)制與肽鏈延伸無偶聯(lián) 一條多肽鏈跨大腸桿菌細(xì)胞膜的轉(zhuǎn)運(yùn), 是通過一種可溶性的分子伴侶和一種膜結(jié)合的、多亞基的轉(zhuǎn)位酶催化的。 SecB蛋白, 是蛋白輸出的一種主要分子伴侶, 它使新生肽鏈保持在非折疊或部分折疊狀態(tài), 以便其能夠跨越膜。 3.4 3.4 大多數(shù)線粒體蛋白在胞漿中合成并轉(zhuǎn)大多數(shù)線粒體蛋白在胞漿中合成并轉(zhuǎn)運(yùn)到該細(xì)胞器運(yùn)到該細(xì)胞器 線粒體中大多數(shù)蛋白是核DNA編碼的, 并且是在胞漿

14、中游離核糖體上合成的。 真核細(xì)胞中大約有10%的蛋白質(zhì)運(yùn)輸進(jìn)線粒體。蛋白質(zhì)通過其氨基末端序列尋靶到線粒體基質(zhì)。尋靶到基質(zhì)的序列, 也稱前導(dǎo)肽序列,通常有15-35殘基長(zhǎng)。它們有豐富的帶正電荷殘基, 以及Ser和Thr殘基。 帶有導(dǎo)肽的線粒體蛋白質(zhì)帶有導(dǎo)肽的線粒體蛋白質(zhì)前體跨膜運(yùn)送過程示意圖前體跨膜運(yùn)送過程示意圖3.5 3.5 葉綠體也通過前導(dǎo)序列輸入并分選其葉綠體也通過前導(dǎo)序列輸入并分選其大多數(shù)蛋白質(zhì)大多數(shù)蛋白質(zhì) 如同在線粒體中一樣, 葉綠體蛋白的尋靶也大都是由氨基末端前導(dǎo)序列實(shí)現(xiàn)的。葉綠體前導(dǎo)序列, 也稱為轉(zhuǎn)運(yùn)序列, 與線粒體的前導(dǎo)序列類似, 都帶正電、富含Ser和Thr殘基。 氨基末端信號(hào)

15、引導(dǎo)前體蛋白進(jìn)入葉綠體基質(zhì)。前導(dǎo)序列的這一段在基質(zhì)中或在到達(dá)基質(zhì)的路途中被切除。從而暴露了第二個(gè)信號(hào), 后者引導(dǎo)修飾了的前體蛋白跨類囊體膜轉(zhuǎn)運(yùn)。尋靶到葉綠體基質(zhì)的蛋白質(zhì)缺乏此第二個(gè)信號(hào), 它含有類似細(xì)菌和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)信號(hào)序列的疏水核心。有人發(fā)現(xiàn)正常情況下處于類囊體管腔中的質(zhì)藍(lán)素,當(dāng)其前導(dǎo)序列被基質(zhì)蛋白鐵氧還蛋白的前導(dǎo)序列置換后, 又重新被引導(dǎo)到基質(zhì)。 3.6 3.6 胞漿蛋白通過羧基末端的胞漿蛋白通過羧基末端的SKFSKF序列尋靶序列尋靶到過氧化物酶體到過氧化物酶體 許多過氧化物酶體基質(zhì)蛋白的尋靶信號(hào)僅僅是其羧基末端的一個(gè)Ser-Lys-Phe(SKF)三肽序列。胞漿中前體蛋白SKF序列的突變, 阻

16、礙其進(jìn)入過氧化物酶體。另外, 正常情況下駐留在胞漿中的蛋白, 僅僅通過在其羧基末端加上一個(gè)SKF序列, 就可被重新引導(dǎo)到過氧化物酶體。此尋靶信號(hào)與線粒體和葉綠體的輸入信號(hào)不同, 它并不被切除。其它的兩點(diǎn)不同是它的序列短和羧基末端的位置。3.73.7核定位信號(hào)核定位信號(hào)(NLS)(NLS)能使蛋白質(zhì)迅速通過能使蛋白質(zhì)迅速通過核孔進(jìn)入細(xì)胞核核孔進(jìn)入細(xì)胞核 細(xì)胞核中的所有蛋白質(zhì)都是在細(xì)胞漿中的游離核糖體合成的。一些小的蛋白(15kd)如組蛋白很容易通過核孔進(jìn)入細(xì)胞核, 而大的蛋白(90kd) 轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞核, 依賴于含有5個(gè)連續(xù)帶正電荷殘基的核定位序列(Nuclear localization seq

17、uence, Nuclear localization sequence, NLSNLS): -Pro-Lys-128Lys-Lys-Arg-LysLys-128Lys-Lys-Arg-Lys-Val-。其中一個(gè)氨基殘基的改變都會(huì)使這個(gè)序列失去活性。 3.83.8許多膜結(jié)合蛋白含有共價(jià)結(jié)合的脂?；蛟S多膜結(jié)合蛋白含有共價(jià)結(jié)合的脂酰或異戊二烯基單位異戊二烯基單位 一個(gè)可溶性的胞漿蛋白通過共價(jià)連接的一個(gè)脂?；虍愇於┗鶊F(tuán), 可給其一個(gè)膜錨而成為膜蛋白。通常采用了4種類型的修飾: N-末端的豆蔻?；┒说亩罐Ⅴ；?半胱氨酸殘基的軟脂?；腚装彼釟埢能浿；?羧基末端的法尼基酰化羧基末端的法尼基酰化

18、 羧基末端的雙牻牛基化羧基末端的雙牻?；?.9 3.9 糖基化磷脂酰肌醇單位作為許多細(xì)胞糖基化磷脂酰肌醇單位作為許多細(xì)胞表面蛋白的膜錨表面蛋白的膜錨n糖基化磷脂酰肌醇(Glycosyl phosphatidyl inositol, GPI)與蛋白質(zhì)的羧基末端相連, 作為靈活的鏈索能夠與細(xì)胞外分子發(fā)生自由作用。除了這個(gè)糖脂錨, 整個(gè)蛋白都位于細(xì)胞外空間。許多細(xì)胞表面水解酶和粘附素(Adhesin)都是通過一個(gè)GPI單位栓系在細(xì)胞上的。n GPI錨定的蛋白質(zhì)起初含有使新生肽鏈尋靶到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的N-末端信號(hào)序列和一個(gè)C末端疏水性的20到30個(gè)殘基長(zhǎng)的序列。這個(gè)疏水性的C末端區(qū)域暫時(shí)把蛋白質(zhì)栓在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜

19、上。一個(gè)事先形成的GPI單位上的乙醇胺末端, 進(jìn)攻此C-末端系索的管腔端的一個(gè)肽鍵。C-末端的肽就釋放出來, 從而產(chǎn)生GPI-錨蛋白。然后這個(gè)蛋白質(zhì)從內(nèi)質(zhì)網(wǎng)到高爾基體, 最后到達(dá)其默認(rèn)目的地質(zhì)膜。3.10 特異蛋白通過受體介導(dǎo)的內(nèi)吞作用特異蛋白通過受體介導(dǎo)的內(nèi)吞作用進(jìn)入細(xì)胞進(jìn)入細(xì)胞 特異蛋白質(zhì)通過與質(zhì)膜上受體的結(jié)合, 形成包涵囊泡而進(jìn)入細(xì)胞。此種受體介導(dǎo)的內(nèi)吞作用有著廣泛的生物學(xué)意義。 n1.這是一種將必需中間代謝產(chǎn)物轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞中的方式將必需中間代謝產(chǎn)物轉(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞中的方式。 n2.內(nèi)吞作用調(diào)控了許多蛋白類激素和生長(zhǎng)因子的反應(yīng)內(nèi)吞作用調(diào)控了許多蛋白類激素和生長(zhǎng)因子的反應(yīng)。 n3.尋靶至降解的蛋白質(zhì)被吸收、傳送到到溶酶體進(jìn)行尋靶至降解的蛋白質(zhì)被吸收、傳送到到溶酶體進(jìn)行消化消化。 n4.許多病毒和毒素利用受體介導(dǎo)的內(nèi)吞作用進(jìn)入細(xì)胞許多病毒和毒素利用受體介導(dǎo)的內(nèi)吞作用進(jìn)入細(xì)胞。n5.受體介導(dǎo)的吸收的打亂能導(dǎo)致疾病受體介導(dǎo)的吸收的打亂能導(dǎo)致疾病 n網(wǎng)格蛋白通過在有被小窩周圍形成多面網(wǎng)格蛋白通過在有被小窩周圍形成多面網(wǎng)格而參與內(nèi)吞作用網(wǎng)格而參與內(nèi)吞作用 n內(nèi)吞蛋白和受體