生物化學(xué)通用版課件藥 酶

第六章酶enzyme第一節(jié)酶是生物催化劑一、酶的生物學(xué)意義

生物細(xì)胞產(chǎn)生，以Pr為主要成分的生物催化劑

RNA也是一種生物催化劑；抗體酶abzymes：專一作用于抗原分子的，有催化活性的，有特殊生物功能的蛋白質(zhì)》酶：生物體內(nèi)一類具有催化活性和特定空間構(gòu)象的生物大分子（蛋白質(zhì)和核酸）。生物體內(nèi)一切化學(xué)反應(yīng)，幾乎都是在酶的催化下進(jìn)行的。

2酶與一般催化劑的異同點(diǎn):相似處：催化或加速熱力學(xué)上可能進(jìn)行的反應(yīng)；不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)；酶本身在反應(yīng)前后不發(fā)生變化。不同之處：

(1)酶主要成分為蛋白質(zhì)，易受外界條件影響（熱敏感，變性）；所以酶作用條件溫和（常溫、常壓、中性酸堿度）。

(2)催化效率高。比非酶促反應(yīng)快103~1017倍；

(3)具有高度專一性，對底物作用有嚴(yán)格選擇性；

(4)酶催化活性受調(diào)節(jié)控制，調(diào)控方式多種。

(5)酶催化反應(yīng)具特異性。3二.酶作用專一性

一種酶只作用于一類化合物或一定化學(xué)鍵，促進(jìn)一定的化學(xué)變化，生成一定的產(chǎn)物。

1.立體化學(xué)專一性（1)立體異構(gòu)專一性：

如L-AA氧化酶只催化L-AA氧化，對D-AA無作用。（2)幾何異構(gòu)專一性：對順反異構(gòu)體選擇性

2.非立體化學(xué)專一性（1）鍵專一性：酯酶作用于酯鍵（2)基團(tuán)專一性：相對專一性此類酶作用于“鍵”，對連接鍵的鄰近基團(tuán)有選擇性。（3)絕對專一性：

如脲酶只對尿素水解，尿素的衍生物無作用。4酶專一作用有關(guān)學(xué)說誘導(dǎo)契合學(xué)說：當(dāng)酶分子與底物分子接近時(shí)，酶蛋白受底物分子的誘導(dǎo)，構(gòu)象發(fā)生變化。酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)契合，進(jìn)行反應(yīng)。5三、酶的分類與命名

（一）酶的分類

國際酶學(xué)委員會（IEC)規(guī)定，按催化反應(yīng)類型分六類

(1)氧化還原酶類：催化氧化還原反應(yīng)

(2)轉(zhuǎn)移酶類：催化功能基團(tuán)轉(zhuǎn)移

(3)水解酶類：催化水解反應(yīng)

(4)裂合酶類：催化水、氨和CO2的去除和加入

(5)異構(gòu)酶類：催化各類的異構(gòu)反應(yīng)

(6)合成酶類：催化消耗ATP的成鍵反應(yīng)在此基礎(chǔ)上，每一大類又可根據(jù)酶作用底物的性質(zhì)進(jìn)一步細(xì)分為各種亞類和亞亞類。6（二）酶的命名

1.習(xí)慣命名：

底物＋反應(yīng)類型（蛋白水解酶，乳酸脫氫酶、己糖異構(gòu)酶）；水解酶：只用底物名即可（蛋白酶，蔗糖酶等等）；或酶前冠以來源（胰蛋白酶、唾液淀粉酶等）

2.系統(tǒng)命名：如：ATP＋D-葡萄糖→

ADP＋D-葡萄糖-6-磷酸酶：ATP：葡萄糖磷酸轉(zhuǎn)移酶系統(tǒng)命名分類數(shù)字為：EC.2.7.1.1.E.C2.7.1.1.

酶學(xué)委員會大類亞類亞亞類序號7第二節(jié)酶的結(jié)構(gòu)與功能一、酶的化學(xué)組成單純酶：簡單蛋白質(zhì)組成結(jié)合酶conjugatedenzyme（全酶）：

除蛋白質(zhì)外，含有非蛋白質(zhì)成分。酶蛋白apoenzyme：蛋白質(zhì)部分輔因子cofactor：非蛋白部分（又分為輔基或輔酶）

全酶才有活性，兩者分開酶即無活性。8根據(jù)酶蛋白特點(diǎn)和分子大小分：

1.單體酶：一條多肽鏈組成。多為水解酶

2.寡聚酶：幾個或幾十個亞基組成。

3.多酶體系：幾種酶彼此嵌合形成的復(fù)合體，有利于一系列反應(yīng)連續(xù)進(jìn)行。9二、酶蛋白的結(jié)構(gòu)

（一）酶的活性中心和必需基團(tuán)

酶的活性中心（activecenter）：酶蛋白分子表面或裂隙中，特異的AA殘基比較集中并構(gòu)成一定構(gòu)象，與酶的活性直接相關(guān)的結(jié)構(gòu)區(qū)域。是酶與底物結(jié)合并發(fā)揮催化作用的部位（有的含有金屬離子，一級結(jié)構(gòu)相隔甚遠(yuǎn)，空間結(jié)構(gòu)靠近）必需基團(tuán)：

活性中性內(nèi)必需基團(tuán)（催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)）：中心內(nèi)，酶發(fā)揮催化作用與底物直接作用的化學(xué)基團(tuán)；

活性中心以外必需基團(tuán)：：酶活性中心以外，維持酶分子構(gòu)象有關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。1011三、酶的輔助因子與功能

輔基（prostheticgroup）與酶蛋白結(jié)合牢固；輔酶（coenzyme，Co）與酶蛋白結(jié)合疏松。分類：

無機(jī)金屬離子；小分子有機(jī)化合物；蛋白質(zhì)輔酶。

一種酶蛋白只與一種輔酶結(jié)合而成一種專一性結(jié)合酶；但一種輔酶可與不同酶蛋白構(gòu)成許多不同專一性的結(jié)合酶.

如：多種脫氫酶的輔酶是NAD+或FAD

決定酶催化作用的專一性和高效率是酶蛋白部分；輔酶或輔基在酶促反應(yīng)中決定酶促反應(yīng)類型，其轉(zhuǎn)遞基團(tuán)的作用12（一）無機(jī)離子對酶的作用金屬離子，有些與酶蛋白結(jié)合牢固；有些為酶本身不含金屬離子但加入金屬離子才具活性。

酶分子中含有或需要的無機(jī)元素舉例無機(jī)元素酶無機(jī)元素酶

Fe2＋或Fe3＋細(xì)胞色素Ca2＋

Cl－淀粉酶

Cu2＋細(xì)胞色素氧化酶K＋

Mn2＋Mg2＋丙酮酸激酶

Zn2＋羧基肽酶Na

＋

K＋

Mg2＋質(zhì)膜ATP酶

Mg2＋己糖激酶Mo3＋黃嘌呤氧化酶

Mn2＋精氨酸酶Se谷胱甘肽過氧化酶13金屬離子在酶分子中的作用：

（1）維持酶分子構(gòu)象，甚至參與酶的活性中心（羧肽酶A中的Zn++）（2）通過本身的氧化還原傳遞電子（3）在酶與底物酯鍵建立橋梁作用（激酶依賴Mg++與ATP結(jié)合）；（4）中和電荷（淀粉酶利用Cl－中和電荷，利于酶與淀粉結(jié)合）14（二）Vit與輔酶的關(guān)系

Vit：一類小分子的有機(jī)化合物，體內(nèi)合成不足或不能合成，必需由食物供給。脂溶性Vit：A,D,E,K；水溶性Vit：C，B族

B族Vit參與輔酶組成中重要B族Vit輔酶形式酶促反應(yīng)中作用硫胺素B1TPP氧化脫羧中酮基轉(zhuǎn)移硫辛酸二硫辛酸酮酸氧化脫羧泛酸輔酶ACoA轉(zhuǎn)移酰基核黃素B2FMN,FAD傳遞氫原子尼克酰胺PPNAD+NADP+傳遞氫原子生物素H生物素傳遞CO2

葉酸四氫葉酸“一碳基團(tuán)”轉(zhuǎn)移鈷胺素B125’－甲基鈷胺素等甲基轉(zhuǎn)移

15（三）蛋白質(zhì)類輔酶某些蛋白質(zhì)自身無催化作用，為某些酶所必需，又稱基團(tuán)轉(zhuǎn)移蛋白或蛋白質(zhì)類輔酶，主要起遞氫或遞電子作用金屬離子、鐵卟啉復(fù)合體和血紅素通常存在于這些蛋白質(zhì)的反應(yīng)中心。16四、酶的結(jié)構(gòu)與功能（一）酶的活性中心與酶作用的專一性酶作用專一性主要取決于酶活性中心結(jié)構(gòu)特異性。胰蛋白酶催化堿性AA羧基所形成肽鍵水解，胰凝乳蛋白酶催化芳香族AA的羧基形成的肽鍵水解。

與酶分子活性中心凹陷的AA殘基側(cè)鏈有關(guān)。正負(fù)電荷結(jié)合，或疏水基團(tuán)相互作用。（二）空間結(jié)構(gòu)與催化活性

酶活性中心各基團(tuán)的空間位置維持，就能保持全酶的活性。17（三）酶原的激活某些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌是沒有活性，此無活性前身－－酶原zymogen

酶原激活：使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅淖饔谩＜せ顧C(jī)制實(shí)質(zhì)：酶分子內(nèi)肽鏈的一處或多處斷裂，使酶分子構(gòu)象發(fā)生一定程度的改變，從而形成（或暴露）酶的活性中心所必需的構(gòu)象。

消化道蛋白酶、血液中凝血抗凝血系統(tǒng)酶都以酶原形式存在。18第三節(jié)酶的作用機(jī)制

反應(yīng)能閾：能引起反應(yīng)的最低能量水平活化能：分子由常態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榛罨癄顟B(tài)所需的能量

一、酶能顯著降低反應(yīng)活化能反應(yīng)所需的活化能愈少，能達(dá)到活化狀態(tài)分子就愈多。19酶能顯著降低反應(yīng)活化能故能表現(xiàn)高的催化效率20二、中間復(fù)合物學(xué)說和酶作用的過渡態(tài)

E與S結(jié)合形成中間復(fù)合物〔ES〕，再分解為E和產(chǎn)物P。

E+SESE+P過渡態(tài)ES（要釋放一部分結(jié)合能，使其處于更低能級）致使S分子內(nèi)的某些化學(xué)鍵呈現(xiàn)不穩(wěn)定狀態(tài)。

大大降低S的活化能，反應(yīng)大大加速。

E與S多為非共價(jià)鍵結(jié)合（氫鍵、離子鍵等）21三、酶作用高效率的機(jī)制（一）底物的“趨近”和“定向”效應(yīng)

A和B底物結(jié)合在酶分子表面的某一狹小區(qū)域，反應(yīng)基團(tuán)靠近（趨近效應(yīng)），降低進(jìn)入過渡態(tài)所需的活化能，并加大反應(yīng)濃度同時(shí)可使反應(yīng)物在其表面對著特定的基團(tuán)幾何定向－－“定向”效應(yīng)。反應(yīng)物用一種“正確方向”相互碰撞發(fā)生反應(yīng)。

使分子間反應(yīng)變成分子內(nèi)反應(yīng)，使反應(yīng)得以高速進(jìn)行。22（二）底物變形與張力作用酶與底物結(jié)合后，使底物某些敏感鍵及酶分子均發(fā)生“變形”，并對底物產(chǎn)生張力作用使底物扭曲，ES進(jìn)入過渡態(tài)；（三）共價(jià)催化作用酶與底物結(jié)合形成一個反應(yīng)活性很高的共價(jià)中間產(chǎn)物，轉(zhuǎn)變?yōu)檫^渡態(tài)。

親核催化作用：非共用電子對中的電子（原子）攻擊缺電子（帶正電荷）原子形成共價(jià)鍵催化反應(yīng)。

親電催化作用：親電子催化劑從底物中吸取一個電子對。23（四）酸堿催化作用酸堿催化劑（廣義）：質(zhì)子供體或質(zhì)子受體氨基、羧基、巰基、酚羥基、咪唑基在酶催化反應(yīng)中作用較大。24四、核酶與抗體酶結(jié)構(gòu)特征：錘頭狀二級結(jié)構(gòu)，同一分子上有催化和底物部分。底物序列含有GU結(jié)構(gòu)，催化部分就是錘頭結(jié)構(gòu)。（一）核酶：催化RNA核糖酶類酶酶性RNA

具有生物催化活性的RNA。底物為：RNA

功能：切割剪接RNA作用特點(diǎn)：切割效率低，易被Rnase破壞；作用于RNA，催化轉(zhuǎn)核苷酰反應(yīng)，水解反應(yīng)和連接反應(yīng)，可能還具氨基酸酯酶，氨基酰tRNA合成酶和肽基轉(zhuǎn)移酶活性。25核酶作用機(jī)制：自我剪接第一類內(nèi)含子自我剪接反應(yīng)需Mg2＋，GTP

第一步：

鳥苷的－OH攻擊5’－剪接位點(diǎn)，鳥苷共價(jià)結(jié)合到內(nèi)含子的5’－端，并釋放出5’端外顯子；第二步：

5’端外顯子的3’－OH攻擊3’－剪接位點(diǎn)，5’－外顯子與3‘’－外顯子之間形成磷酸二酯鍵，同時(shí)釋放線狀內(nèi)含子。

此類核酶已被應(yīng)用于治療某些基因突變疾病的正確基因的引入。26第二類內(nèi)含子自我剪接：

需Mg＋＋，不需鳥苷剪接過程中首先是位于3’－剪接位點(diǎn)附近的A-OH（位于3’－剪接點(diǎn)上游約7～8個核苷酸處）進(jìn)攻5’－剪接位點(diǎn)。使5’－剪接位點(diǎn)斷開，并行成“套索”狀中間產(chǎn)物，然后是3’－剪接位點(diǎn)斷開，兩個外顯子連接，同時(shí)釋放出“套索”狀內(nèi)含子27（二）抗體酶：催化抗體catalyticantibody

即有與半抗原結(jié)合又具有催化半抗原進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)的酶活性。其催化反應(yīng)：?；D(zhuǎn)移反應(yīng)；水解反應(yīng)：酯水解，酰胺水解已開發(fā)出上百種抗體酶，具有多種催化反應(yīng)類型?？贵w酶具有較高的催化活力和較好的專一性。能夠根據(jù)人們的意愿設(shè)計(jì)出天然蛋白酶所不能催化的反應(yīng)，用以催化在結(jié)構(gòu)上有差異的底物，研發(fā)新藥。28第四節(jié)酶促反應(yīng)的動力學(xué)〔S〕對反應(yīng)速度V

酶濃度一定底物濃度很小時(shí)，

V與S呈正比（酶未飽和）；隨〔S〕增大，V增加但不成正比（酶趨飽和）；〔S〕再增加，V不增加，達(dá)最大（Vmax)（酶飽和）。

一、底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響作圖呈雙曲線29

（二）米氏常數(shù)Km的意義和應(yīng)用

Km為1/2Vmax時(shí)的底物濃度[S]，單位是mol/L。

一般在10-7～10-1mol/L

（1）Km為特征常數(shù)

pH、溫度和離子強(qiáng)度等因素不變時(shí)，Km是恒定的酶的天然底物（最適底物）：

一種酶有幾種底物，有幾個Km，Km值最小的底物即是～。

Km表示酶與底物的親和力：

Km值最小，表示E與底物親和力最大。（一）米氏方程（根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說）Vmax[S]Km+[S]V=30（2）已知某個酶Km，可計(jì)算出在某一底物濃度時(shí)，反應(yīng)速度相當(dāng)于Vmax的百分比（3）測定酶活性時(shí)，初速度應(yīng)達(dá)Vmax，[S]值應(yīng)為Km值的10倍。（4）通過對Km了解，了解反應(yīng)方向及限速反應(yīng)步驟（5）了解抑制劑的作用機(jī)制31（三）米氏方程求法1.雙倒數(shù)作圖法：

1/V＝Km/Vmax（1/[S]）＋1/Vmax（y=ax+b）

Y斜率X截距

2.Hanes作圖法上公式兩側(cè)均乘以[S][S]/V=1/Vmax[S]+Km/Vm32二、pH的影響與最適pH最適pH：酶表現(xiàn)最大活力時(shí)的pH（環(huán)境）各種酶在一定條件下都有一定的最適pH，一般在pH5~8之間。酶促反應(yīng)影響：1.影響酶和底物的解離2.影響酶分子的構(gòu)象33三、溫度的影響與最適溫度酶的最適溫度：酶活性最大時(shí)的反應(yīng)環(huán)境溫度酶是蛋白質(zhì)，在一定范圍內(nèi)（<60?C），隨溫度升高，反應(yīng)速度加快。但溫度超過一定范圍，溫度升高，反應(yīng)速度反而降低。最適溫度與〔S〕，介質(zhì)pH，離子強(qiáng)度，保溫時(shí)間有關(guān)。34四、酶濃度的影響

酶濃度增加，反應(yīng)速度增加五、激活劑的影響激活劑：提高酶活性的物質(zhì)無機(jī)離子，小分子化合物可能機(jī)制：穩(wěn)定構(gòu)象；連接橋梁；輔基35六、抑制劑的影響抑制作用：酶分子必需基團(tuán)受到化學(xué)物質(zhì)的影響而改變，導(dǎo)致酶活性的降低或喪失。（Pr變性不屬此）酶的抑制劑：能對酶起抑制作用的物質(zhì)。（一）不可逆抑制

抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合引起酶活性喪失。抑制劑不能用透析、超濾去除。361.非專一性不可逆抑制

重金屬離子（Pb2+、Cu2+、Hg2+），有機(jī)砷化合物等能與酶分子中的巰基（－SH)不可逆共價(jià)結(jié)合（巰基酶），使酶抑制。用二巰基丙醇等巰基制劑可使酶復(fù)活

372.專一性不可逆抑制劑

抑制劑專一作用于酶的活性中心或其必需基團(tuán)（共價(jià)結(jié)合），抑制酶活性。有機(jī)磷（假底物）中毒38自殺底物：有些抑制劑與酶作用后，通過酶的催化作用，其某一基團(tuán)被活化，I與E共價(jià)結(jié)合而抑制酶活性。如同酶的自殺。此類I為自殺底物。新斯的明的作用即為此（抑制chE作用)。被AchE水解，水解產(chǎn)物結(jié)合到酶活性中心的ser-OH而抑制酶的活性（擴(kuò)瞳）39（二）可逆抑制

抑制劑與酶非共價(jià)鍵結(jié)合引起酶活性降低或喪失。抑制劑可用透析或超濾去除。

1.競爭性抑制：competitiveinhibitionI與S對E的結(jié)合有競爭作用，相互排斥。

I與S同時(shí)競爭結(jié)合酶的活性中心

E+SESE+P

＋

IEI

動力學(xué)特點(diǎn)：I存在時(shí)，Km增大，Vmax不變；抑制程度與〔I〕成正比，與〔S〕成反比，增大〔S〕可解除抑制。

磺胺類藥物為典型的競爭性抑制劑：類似于合成原料對氨基苯甲酸，抑制二氫葉酸的合成。某些抗癌藥也據(jù)此設(shè)計(jì)402.非競爭性抑制noncompetitiveinhibitionS和I與E的結(jié)合互不相關(guān)，，S可與E結(jié)合，也可與EI結(jié)合，但I(xiàn)ES（死端）不能釋放產(chǎn)物。

E+SESE+P

＋＋

IIIEIES

動力學(xué)特點(diǎn)：I存在時(shí)，Km不變，Vmax減小，抑制程度與〔I〕成正比，與〔S〕無關(guān)41競爭性抑制劑與非競爭性抑制劑作用示意圖423.反競爭性抑制uncompetitiveinhibition

I不與游離E結(jié)合，與ES結(jié)合為EIS（死端），不能釋放產(chǎn)物（P）。

E+SESE＋P

＋

I

EISI的存在反而增加ES的形成，與競爭性抑制劑作用相反故稱之～。

動力學(xué)特點(diǎn)：

I存在，Km及Vmax均減小，抑制程度與〔I〕和〔S〕成正比。4344

三類抑制作用的動力學(xué)比較抑制類型lineweaver－burk作圖法

斜率縱軸截距橫軸截距直線交點(diǎn)VmaxKm無Km/Vmax1/Vmax-1/KmVmaxKm競爭性抑制作用增大不變減小縱軸不變增大非競爭性抑制作用增大增大不變橫軸減小不變反競爭性抑制作用不變增大增大平行減小減小45（三）過渡態(tài)類似物與自殺底物

過渡態(tài)類似物：某種類似于一個酶促反應(yīng)中底物的過渡態(tài)的物質(zhì)是酶的有效抑制劑。此物質(zhì)稱之～。酶的自殺底物:

一類天然底物的衍生物或類似物，在它們的結(jié)構(gòu)中含有一種化學(xué)活性基團(tuán)，當(dāng)酶把它們作為底物來結(jié)合時(shí)，其潛在的化學(xué)基團(tuán)能被解開或激活，并與酶的活性部位發(fā)生共價(jià)結(jié)合，使結(jié)合物停留在某種狀態(tài)，從而不能分解成產(chǎn)物，酶因而致“死”，此過程為酶的自殺，這類底物稱為自殺底物。每一種自殺底物都有其專一作用的靶酶。

E酶Ss自殺底物Is為自殺底物被酶催化生成的抑制物

E+SsESsE.IsE-I

自殺底物與天然底物一樣對人體無毒或低毒，因此有重要藥用價(jià)值。46第五節(jié)酶的分離、提純及活性測定

一、酶的分離提純酶主要組成為蛋白質(zhì)，其提取純化方法同Pr。根據(jù)酶存在于細(xì)胞的部位，選擇適當(dāng)?shù)姆椒?。主要條件溫和。（一）酶的抽提

1.破碎細(xì)胞膜（機(jī)械，化學(xué)，酶）

2.抽提：根據(jù)其不同的溶解性，穩(wěn)定性（二）純化：

鹽析、有機(jī)溶劑沉淀、等電點(diǎn)沉淀、吸附分離等達(dá)到理想的純化結(jié)果，可幾種方法配合使用。

酶純度測定：比活力：每毫克蛋白（或蛋白氮）所含的酶活力單位數(shù)47二、酶的活力測定

活力：酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力可用催化的反應(yīng)速度來表示。

測定酶活力即測定酶促反應(yīng)的速度（初速度）酶反應(yīng)速度：單位時(shí)間內(nèi)，單位體積中底物的減少量或產(chǎn)物的增加量表示。國際酶學(xué)委員會定：酶的活力單位（IU)（1961)：酶在最適條件下，單位時(shí)間內(nèi)酶催化底物的減少量或產(chǎn)物的生成量。

一個酶活力單位指在特定條件下，1分鐘內(nèi)生成1umol/L產(chǎn)物的酶量（或轉(zhuǎn)化1umol/L底物的酶量）

Katal（kat)單位（1972）：在最適條件下，每秒鐘可使1mol/L底物轉(zhuǎn)化的酶量

1kat＝6×107IU48第六節(jié)寡聚酶、同工酶、誘導(dǎo)酶、調(diào)節(jié)酶一、寡聚酶oligomericenzyme

分子量大，多個亞基組成，亞基的解離聚合是代謝調(diào)節(jié)方式之一。

1.含相同亞基的寡聚酶多個一級結(jié)構(gòu)相同的亞基組成參與物質(zhì)代謝的酶多為寡聚酶。

2.含不同亞基的寡聚酶（1)雙功能酶：不同一級結(jié)構(gòu)的亞基組成的酶如色AA合成酶由蛋白A,B（αβ2三個亞基）組成。各自有其自己的催化作用。但需以復(fù)合物形式存在才能完成Trp合成。（2)含有底物載體亞基的寡聚酶如E.coli的乙酰輔酶A羧化酶有三個亞基，其中兩個為催化酶，一個為載體蛋白（羧基）。

49二、同工酶isoenzyme

催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但分子結(jié)構(gòu)不同的免疫性質(zhì)及理化性質(zhì)上都存在很多差異一類酶。存在于同一機(jī)體的不同組織中，或同一細(xì)胞的不同亞細(xì)胞器中。同工酶由兩個以上亞基組成。已知的同工酶數(shù)百種。

LDH（乳酸脫氫酶）四個亞基組成五種同工酶

H4（心型）、HM3、H2M2、H3M、M4（肌型）

50三、誘導(dǎo)酶inducedenzyme

細(xì)胞中加入特定誘導(dǎo)物質(zhì)而誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶E.coli中利用乳糖的