環(huán)境微生物學(xué)第四N課件

環(huán)境工程微生物學(xué)

第四章微生物生理1完整版課件ppt環(huán)境工程微生物學(xué)1完整版課件ppt本章講授主要內(nèi)容第一節(jié)微生物的酶第二節(jié)微生物的營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)第三節(jié)微生物的營(yíng)養(yǎng)類型第四節(jié)營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)進(jìn)入細(xì)胞的方式第五節(jié)微生物的培養(yǎng)基第六節(jié)微生物的產(chǎn)能方式2完整版課件ppt本章講授主要內(nèi)容第一節(jié)微生物的酶2完整版課件ppt本章教學(xué)目的和要求

微生物酶的組成、結(jié)構(gòu)、分類、影響酶作用的因素微生物的營(yíng)養(yǎng)需求，不同類型營(yíng)養(yǎng)物的作用根據(jù)微生物對(duì)碳源、能源要求而區(qū)分的微生物營(yíng)養(yǎng)類型及其特點(diǎn)微生物營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)的運(yùn)輸機(jī)制微生物培養(yǎng)基及其類型微生物的呼吸類型、好氧呼吸和厭氧呼吸的模式、產(chǎn)能和代謝產(chǎn)物的特點(diǎn)3完整版課件ppt本章教學(xué)目的和要求微生物酶的組成、結(jié)構(gòu)、分類、影響酶作用的第一節(jié)

微生物的酶4完整版課件ppt第一節(jié)

微生物的酶4完整版課件ppt第一節(jié)

微生物的酶酶的組成酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶的活性中心酶的分類與命名酶的催化特性影響酶活力的因素5完整版課件ppt第一節(jié)

微生物的酶酶的組成5完整版課件ppt酶的定義酶是生物體內(nèi)合成的，催化生物化學(xué)反應(yīng)的，并傳遞電子、原子和化學(xué)基團(tuán)的生物催化劑。酶的化學(xué)本質(zhì)大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)1926年J.B.Sumner首次從刀豆（jackbean)制備出脲酶(Urease)結(jié)晶，證明其為蛋白質(zhì)，并提出酶的本質(zhì)就是蛋白質(zhì)的觀點(diǎn)。6完整版課件ppt酶的定義酶是生物體內(nèi)合成的，催化生物化學(xué)反應(yīng)的，并傳遞電子、一、酶的組成單成分酶：只含蛋白質(zhì)。單成分酶＝酶蛋白 （如水解酶類：蛋白酶，淀粉酶，脂肪酶等）全酶：由蛋白質(zhì)和不含氮的輔助因子構(gòu)成。全酶＝酶蛋白＋有機(jī)物 如多種脫氫酶類全酶＝酶蛋白＋有機(jī)物＋金屬離子 如丙酮酸脫氫酶類全酶＝酶蛋白＋金屬離子（Fe2＋） 如細(xì)胞色素氧化酶

7完整版課件ppt一、酶的組成單成分酶：只含蛋白質(zhì)。7完整版課件ppt酶各個(gè)組分的功能：酶蛋白起加速生物化學(xué)反應(yīng)的作用；輔助因子起傳遞電子、原子、化學(xué)基團(tuán)的作用；金屬離子除傳遞電子外，還有激活劑的作用。8完整版課件ppt酶各個(gè)組分的功能：8完整版課件ppt酶的輔助因子：某些小分子物質(zhì)（多為有機(jī)物）與酶蛋白結(jié)合在一起并協(xié)同實(shí)施催化作用，這類分子被稱為輔助因子。

輔助因子輔酶:與酶蛋白結(jié)合得比較松馳的稱輔酶。輔基:與酶蛋白緊密結(jié)合的稱輔基。酶的催化專一性主要決定于酶蛋白部分，輔助因子通常是作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的載體。9完整版課件ppt酶的輔助因子：某些小分子物質(zhì)（多為有機(jī)物）與酶蛋白結(jié)合在一起幾種重要的輔助因子:

(1)NAD和NADPNAD(輔酶I)：煙酰胺-腺嘌呤二核苷酸NADP(輔酶II)：煙酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸兩者是多種脫氫酶的輔酶，在反應(yīng)中起傳遞氫的作用10完整版課件ppt幾種重要的輔助因子:(1)NAD和NADP10完整版(2)FAD和FMN

FAD(黃素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黃素單核苷酸)：兩者均含核黃素(維生素B2)是氨基酸氧化酶和琥珀酸脫氫酶的輔基，也是電子傳遞體系的組成部分，其功能是傳遞氫11完整版課件ppt(2)FAD和FMN11完整版課件ppt(3)輔酶A(CoA或CoASH)輔酶A是生物體內(nèi)代謝反應(yīng)中乙酰化酶的輔酶，通過巰基(-SH)的受酰和脫酰參與轉(zhuǎn)?；磻?yīng)。12完整版課件ppt(3)輔酶A(CoA或CoASH)12完整版課件ppt13完整版課件ppt13完整版課件ppt(4)四氫葉酸（輔酶F）四氫葉酸是合成酶的輔酶，其前體是葉酸。其功能是傳遞一碳基團(tuán)：羥甲基、甲烯基、亞胺甲基等。14完整版課件ppt(4)四氫葉酸（輔酶F）14完整版課件ppt(5)生物素生物素是羧化酶的輔酶，它本身就是一種B族維生素。催化CO2固定、轉(zhuǎn)移以及催化脂肪合成反應(yīng)。(6)金屬離子金屬離子是酶的輔基，又是激活劑。如Fe2+是鐵樸啉環(huán)的組成，Mg2+葉綠素的輔基；Mg2+

Mn2+

Zn2+是激活劑。15完整版課件ppt(5)生物素15完整版課件ppt二、酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶蛋白是由20種氨基酸組成的。組成酶蛋白的氨基酸按一定順序由肽鍵連接成多肽。每條多肽鏈進(jìn)一步卷曲盤繞形成更復(fù)雜的結(jié)構(gòu)。酶蛋白的結(jié)構(gòu)分一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)，少數(shù)酶具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。16完整版課件ppt二、酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶蛋白是由20種氨基酸組成的。16完整版課件氨基酸結(jié)構(gòu)通式蘇氨酸甘氨酸酪氨酸丙氨酸Thy

Gly

Tyr

Ala

氨基酸縮寫：17完整版課件ppt氨基酸結(jié)構(gòu)通式蘇氨酸甘氨酸酪氨酸18完整版課件ppt18完整版課件ppt肽鍵形成：一個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫水縮合形成肽鍵。19完整版課件ppt肽鍵形成：一個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫水縮肽與多肽鏈肽：一個(gè)氨基酸的α—羧基和另一個(gè)氨基酸分子的α—氨基縮合失去一分子水從而形成肽。氨基酸之間通過肽鍵聯(lián)結(jié)起來(lái)的化合物稱為肽(peptide)。兩個(gè)氨基酸形成的肽叫二肽，三個(gè)氨基酸形成的肽叫三肽……，十個(gè)氨基酸形成的肽叫十肽，一般將十肽以下稱為寡肽(oligopeptide)，以上者稱多肽(polypeptide)或稱多肽鏈。20完整版課件ppt肽與多肽鏈肽：一個(gè)氨基酸的α—羧基和另一個(gè)氨基酸分子的α—氨1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)就是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(sequence)，也是蛋白質(zhì)最基本的結(jié)構(gòu)。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來(lái)，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的主鍵。

21完整版課件ppt1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystr人胰島素(InsulinHuman)

一級(jí)結(jié)構(gòu)

〖分子式〗C257H383N65O77S6

〖分子量〗5807.69

〖性狀〗白色或類白色的結(jié)晶粉末〖酸堿性〗兩性，等電點(diǎn)pI5.35-5.45

22完整版課件ppt人胰島素(InsulinHuman)

一級(jí)結(jié)構(gòu)〖分子式〗2、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondarystructure)是由多肽鏈形成的空間構(gòu)象，由氫鍵維持其穩(wěn)定性。

1)α－螺旋 2)β－片層結(jié)構(gòu)或稱β－折迭23完整版課件ppt2、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondary氫鍵24完整版課件ppt氫鍵24完整版課件ppt1)α－螺旋多個(gè)肽鍵平面通過α－碳原子旋轉(zhuǎn)，相互之間緊密盤曲成穩(wěn)固的右手螺旋。主鏈呈螺旋上升，每3.6個(gè)氨基酸殘基上升一圈，相當(dāng)0.54nm，25完整版課件ppt25完整版課件ppt2)β－片層結(jié)構(gòu)或稱β－折迭是肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu)，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。26完整版課件ppt2)β－片層結(jié)構(gòu)或稱β－折迭26完整版課件ppt3、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的多肽鏈在各種二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上再進(jìn)一步盤曲或折迭形成具有一定規(guī)律的三維空間結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)。蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠次級(jí)鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力等27完整版課件ppt3、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的多肽鏈在各種二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上再具備三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)從其外形上看，有的細(xì)長(zhǎng)(長(zhǎng)軸比短軸大10倍以上)，屬于纖維狀蛋白質(zhì)(fibrousprotein)，如絲心蛋白；長(zhǎng)短軸相差不多基本上呈球形，屬于球狀蛋白質(zhì)(globularprotein)，如血漿清蛋白、球蛋白、肌紅蛋白。多肽鏈經(jīng)過如此盤曲后，可形成某些發(fā)揮生物學(xué)功能的特定區(qū)域，例如酶的活性中心等。28完整版課件ppt具備三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)從其外形上看，有的細(xì)長(zhǎng)(長(zhǎng)軸比短軸大104、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

具有兩條或兩條以上獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，其多肽鏈間通過次級(jí)鍵相互組合而形成的空間結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(quarternarystructure)。其中，每個(gè)具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈單位稱為亞基(subunit)。29完整版課件ppt4、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)具有兩條或兩條以上獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈30完整版課件ppt30完整版課件ppt蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是指蛋白質(zhì)的二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)。

31完整版課件ppt蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是指蛋白質(zhì)的31完整版課件ppt正常血紅蛋白是兩個(gè)α亞基與兩個(gè)β亞基形成的四聚體

32完整版課件ppt正常血紅蛋白是兩個(gè)α亞基與兩個(gè)β亞基形成的四聚體32完整版溶菌酶的結(jié)構(gòu)溶菌酶由青霉素發(fā)現(xiàn)者A.Fleming在1922年發(fā)現(xiàn)，是一種廣泛存在于卵清、人的淚液和鼻涕、部分細(xì)菌和噬菌體內(nèi)的一種酶，有效水解細(xì)菌的肽聚糖。33完整版課件ppt溶菌酶的結(jié)構(gòu)溶菌酶由青霉素發(fā)現(xiàn)者A.Fleming在1922三、酶的活性中心酶的活性中心是指酶蛋白分子中與底物結(jié)合，并起催化作用的小部分氨基酸微區(qū)。34完整版課件ppt三、酶的活性中心酶的活性中心是指酶蛋白分子中與底物結(jié)合，并起35完整版課件ppt35完整版課件ppt酶的作用過程36完整版課件ppt酶的作用過程36完整版課件ppt37完整版課件ppt37完整版課件ppt四、酶的分類與命名

（一）按照酶所催化的化學(xué)反應(yīng)類型38完整版課件ppt四、酶的分類與命名

（一）按照酶所催化的化學(xué)反應(yīng)類型38完整39完整版課件ppt39完整版課件ppt1.氧化還原酶類：主要是催化氫的轉(zhuǎn)移或電子傳遞的氧化還原反應(yīng)。例如，乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細(xì)胞色素氧化酶、過氧化氫酶等。AH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）（1）脫氫酶類：催化直接從底物上脫氫的反應(yīng)。AH2+BA+BH2（需輔酶Ⅰ或輔酶Ⅱ）40完整版課件ppt1.氧化還原酶類：主要是催化氫的轉(zhuǎn)移或電子傳遞的氧化還原41完整版課件ppt41完整版課件ppt（2）氧化酶類①催化底物脫氫，氧化生成H2O2：AH2+O2A+H2O2（需FAD或FMN）②催化底物脫氫，氧化生成H2O：2AH2+O22A+2H2O42完整版課件ppt（2）氧化酶類①催化底物脫氫，氧化生成H2O2：AH2+2.轉(zhuǎn)移酶類：指催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類。如轉(zhuǎn)甲基酶、轉(zhuǎn)氨酶、己糖激酶、磷酸化酶等。A·X+BA+B·X式中被的基團(tuán)包括：氨基、醛基、酮基、磷酸基等。谷氨酸上的氨基在谷丙轉(zhuǎn)氨酶和輔基B6的作用下，轉(zhuǎn)移到丙酮酸上，生成丙氨酸。下面的反應(yīng)是醫(yī)學(xué)上用于檢驗(yàn)肝功能的一個(gè)指標(biāo)43完整版課件ppt2.轉(zhuǎn)移酶類：指催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶44完整版課件ppt44完整版課件ppt4.裂解酶類：催化有機(jī)物裂解為小分子有機(jī)物。CH3C=OCOOHC—C鍵CH3C=OH+CO2C—O鍵CH2COOHHO—CH—COOHHCCOOHHOOCCH+H2O45完整版課件ppt4.裂解酶類：催化有機(jī)物裂解為小分子有機(jī)物。CH3C=OC—N鍵COOHCH—NH2CH2COOHCOOHCHHCCOOH+NH35.異構(gòu)酶：指催化各種同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的酶類。例如，磷酸丙糖異構(gòu)酶、消旋酶等。AB常見的有消旋和變旋、醛酮異構(gòu)、順反異構(gòu)和變位酶類46完整版課件pptC—N鍵COOHCH—NH2CH2COOHCOOHCHHCC6.合成酶類：指催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)還必須偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸:tRNA連接酶等。

47完整版課件ppt6.合成酶類：指催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)還酶的命名：（二）習(xí)慣命名法1.一般采用底物而命名：如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、纖維素酶、核糖核酸酶等；對(duì)水解酶類，只要底物名稱即可，如蔗糖酶、膽堿酯酶、蛋白酶等。按酶在細(xì)胞的不同部位，分為胞外酶、胞內(nèi)酶和表面酶。

2.根據(jù)酶催化反應(yīng)的性質(zhì)及類型命名：如水解酶、轉(zhuǎn)移酶、氧化酶等。48完整版課件ppt酶的命名：（二）習(xí)慣命名法48完整版課件ppt習(xí)慣命名法3.結(jié)合1、2的命名：如琥珀酸脫氫酶、乳酸脫氫酶、磷酸己糖異構(gòu)酶等。4.有時(shí)在底物名稱前冠以酶的來(lái)源或其他特點(diǎn)：如血清谷氨酸－丙酮酸轉(zhuǎn)氨酶、唾液淀粉酶、堿性磷酸酯酶和酸性磷酸酯酶等。習(xí)慣命名法簡(jiǎn)單，應(yīng)用歷史長(zhǎng)，但缺乏系統(tǒng)性，有時(shí)出現(xiàn)一酶數(shù)名或一名數(shù)酶的現(xiàn)象。49完整版課件ppt習(xí)慣命名法49完整版課件ppt（三）系統(tǒng)命名法

它包括酶的系統(tǒng)命名和4個(gè)數(shù)字分類的酶編號(hào)。例如對(duì)催化下列反應(yīng)酶的命名：

ATP+D—葡萄糖——→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸該酶的正式系統(tǒng)命名是：ATP：葡萄糖磷酸轉(zhuǎn)移酶，表示該酶催化從ATP中轉(zhuǎn)移一個(gè)磷酸到葡萄糖分子上的反應(yīng)。它的分類編號(hào)是：E.C.2.7.1.1；E.C代表按國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定的命名，第1個(gè)數(shù)字(2)代表酶的分類名稱(轉(zhuǎn)移酶類)，第2個(gè)數(shù)字(7)代表亞類(磷酸轉(zhuǎn)移酶類)，第3個(gè)數(shù)字(1)代表亞亞類(以羥基作為受體的磷酸轉(zhuǎn)移酶類)，第4個(gè)數(shù)字(1)代表該酶在亞-亞類中的排號(hào)(D葡萄糖作為磷酸基的受體)。

50完整版課件ppt（三）系統(tǒng)命名法

它包括酶的系統(tǒng)命名和4個(gè)數(shù)字分類的酶編號(hào)。乳酸脫氫酶

EC1.1.1.27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團(tuán)CHOH第1亞亞類，H受體為NAD+該酶在亞亞類中的流水編號(hào)51完整版課件ppt乳酸脫氫酶EC1.1.1.五、酶的催化特性1.高效性2.專一性：酶對(duì)底物具有嚴(yán)格的選擇性3.酶的催化條件溫和4.敏感性：對(duì)環(huán)境條件極為敏感5.酶加快生物化學(xué)反應(yīng)，縮短達(dá)到反應(yīng)平衡的時(shí)間，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶在反應(yīng)前后，其性質(zhì)和數(shù)量不變。52完整版課件ppt五、酶的催化特性1.高效性52完整版課件ppt1.酶的高效性：酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高107—1020倍例：H2O2+H2O2——2H2O+O21mol過氧化氫酶在一秒內(nèi)催化105molH2O2分解鐵離子在相同條件下，只催化10-5molH2O2分解。過氧化氫酶的催化效率是鐵離子的1010倍。催化效率極高的原因是酶能降低反應(yīng)的能閾，從而降低反應(yīng)物所需活化能。53完整版課件ppt1.酶的高效性：酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高107—1020倍活化能：在一定溫度下，1mol底物全部進(jìn)入活化狀態(tài)所需要的自由能，單位為kJ/mol。54完整版課件ppt活化能：在一定溫度下，1mol底物全部進(jìn)入活化狀態(tài)所需要的自2、一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，并生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。55完整版課件ppt2、一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進(jìn)一定的化學(xué)酶對(duì)底物的專一性通常分為以下幾種：(1)絕對(duì)特異性有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應(yīng)，稱為絕對(duì)專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。(2)相對(duì)特異性一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對(duì)專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡(jiǎn)單的酯類；磷酸酶(phosphatase)對(duì)一般的磷酸酯都有作用，無(wú)論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。56完整版課件ppt酶對(duì)底物的專一性通常分為以下幾種：56完整版課件ppt(3)立體異構(gòu)特異性酶對(duì)底物的立體構(gòu)型的特異要求，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性。如α-淀粉酶只能水解淀粉中α-1,4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1,4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。57完整版課件ppt(3)立體異構(gòu)特異性57完整版課件ppt3、酶的催化條件溫和酶只需在常溫、常壓和接近中性的水溶液中就可催化反應(yīng)的進(jìn)行。而一般催化劑則需在高溫、高壓、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等條件下才起催化作用。58完整版課件ppt3、酶的催化條件溫和酶只需在常溫、常壓和接近中性的水溶液中就4.敏感性高溫、高壓、強(qiáng)酸強(qiáng)堿都能使酶喪失活性；重金屬離子能使酶鈍化，使之失活。59完整版課件ppt4.敏感性高溫、高壓、強(qiáng)酸強(qiáng)堿都能使酶喪失活性；重金屬離子能酶活性的可調(diào)節(jié)性酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。60完整版課件ppt酶活性的可調(diào)節(jié)性60完整版課件ppt酶活性的可調(diào)節(jié)性:酶的生物合成的誘導(dǎo)和阻遏、酶的化學(xué)修飾、抑制物的調(diào)節(jié)作用、代謝物對(duì)酶的反饋調(diào)節(jié)、酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)、神經(jīng)體液因素的調(diào)節(jié)。61完整版課件ppt酶活性的可調(diào)節(jié)性:61完整版課件ppt六、影響酶促反應(yīng)速率的因素酶反應(yīng)速度的測(cè)量酶活力值酶催化一定的化學(xué)反映的能力。酶活力的大小可用在一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的速率來(lái)表示。用一定時(shí)間內(nèi)底物減少或產(chǎn)物生成的量來(lái)表示酶促反應(yīng)速率。102030405060min產(chǎn)物生成量酶反應(yīng)進(jìn)程曲線62完整版課件ppt六、影響酶促反應(yīng)速率的因素酶反應(yīng)速度的測(cè)量酶活力值酶催化一定（一）酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響在有足夠底物和其他條件不變的情況下：

v=k[E]63完整版課件ppt（一）酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響在有足夠底物和其他條件不變的（二）底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響：在底物濃度很低時(shí)，反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而急驟加快，兩者呈正比關(guān)系，表現(xiàn)為一級(jí)反應(yīng)。隨著底物濃度的升高，反應(yīng)速度不再呈正比例加快，反應(yīng)速度增加的幅度不斷下降。如果繼續(xù)加大底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為0級(jí)反應(yīng)。此時(shí)，無(wú)論底物濃度增加多大，反應(yīng)速度也不再增加，說明酶已被底物所飽和。所有的酶都有飽和現(xiàn)象，只是達(dá)到飽和時(shí)所需底物濃度各不相同而已。[S]vVmax一級(jí)反應(yīng)

v=k[S]零級(jí)反應(yīng)

v=k[E]64完整版課件ppt（二）底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響：在底物濃度很低時(shí)，反應(yīng)速在實(shí)際測(cè)定中，即使酶濃度足夠高，隨著底物濃度的升高，酶促反應(yīng)速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度的底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴(kuò)散性，從而降低了反應(yīng)速度。過量的底物會(huì)與激活劑結(jié)合，降低了激活劑的有效濃度，也會(huì)降低反應(yīng)速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無(wú)活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而降低反應(yīng)速度。65完整版課件ppt在實(shí)際測(cè)定中，即使酶濃度足夠高，隨著底物濃度的升高，酶促反應(yīng)（三）溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響化學(xué)反應(yīng)的速度隨溫度增高而加快。但酶是蛋白質(zhì)，可隨溫度的升高而變性。在溫度較低時(shí)，前一影響較大，反應(yīng)速度隨溫度升高而加快，一般地說，溫度每升高10℃，反應(yīng)速度大約增加一倍。但溫度超過一定數(shù)值后，酶受熱變性的因素占優(yōu)勢(shì)，反應(yīng)速度反而隨溫度上升而減緩，形成倒V形或倒U形曲線。在此曲線頂點(diǎn)所代表的溫度，反應(yīng)速度最大，稱為酶的最適溫度(optimumtemperature)(如右圖)。66完整版課件ppt（三）溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響化學(xué)反應(yīng)的速度隨溫度增高而加快（四）pH對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響：動(dòng)物體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH值接近中性，但也有例外，胃蛋白酶和葡萄糖-6-磷酸酶的pH活性曲線（見下圖）。pH對(duì)酶作用的影響機(jī)制：1.環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團(tuán)的解離；3.影響底物的解離。67完整版課件ppt（四）pH對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響：動(dòng)物體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH值接（五）激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響凡能提高酶活力的物質(zhì)都是酶的激活劑。激活劑的種類很多無(wú)機(jī)陽(yáng)離子：Mg2+、Zn2+、Na+、Al3+無(wú)機(jī)陰離子：如Cl-是唾液淀粉酶的激活劑有機(jī)化合物：小分子，如Vc，大分子如腸激酶許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r(shí)，才表現(xiàn)出催化活性或強(qiáng)化其催化活性。有些酶被合成后呈現(xiàn)出無(wú)活性的酶原，它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)男揎椇湍承┘せ顒┑募せ詈蟛啪哂谢钚?8完整版課件ppt（五）激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響凡能提高酶活力的物質(zhì)都是酶的（六）抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響——使酶的必需基團(tuán)或活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶失活的物質(zhì)，稱為抑制劑（I）。不可逆抑制作用：有些抑制劑能與酶的某些基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合，導(dǎo)致沒得活性下降或喪失，這種抑制作用稱為是不可逆抑制作用。 常見不可逆抑制劑：重金屬離子、有機(jī)汞、有機(jī)磷化合物69完整版課件ppt（六）抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響——使酶的必需基團(tuán)或活性部位2.可逆抑制作用：抑制劑與酶以非共價(jià)鍵方式結(jié)合而引起酶活性下降或喪失，用透析、超濾等方法可除去抑制劑而使酶恢復(fù)活性，這種作用被稱為可逆的抑制作用。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制競(jìng)爭(zhēng)性抑制70完整版課件ppt2.可逆抑制作用：抑制劑與酶以非共價(jià)鍵方式結(jié)合而引起酶活性下競(jìng)爭(zhēng)性抑制：有些抑制劑的結(jié)構(gòu)與某種底物的結(jié)構(gòu)類似，它可與底物競(jìng)爭(zhēng)與酶的活性中心結(jié)合，從而影響了底物與酶的結(jié)合，使反應(yīng)速率下降，這種作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制。71完整版課件ppt競(jìng)爭(zhēng)性抑制：有些抑制劑的結(jié)構(gòu)與某種底物的結(jié)構(gòu)類似，它可與底物競(jìng)爭(zhēng)性抑制72完整版課件ppt競(jìng)爭(zhēng)性抑制72完整版課件ppt非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：底物和抑制劑與酶的結(jié)合沒有競(jìng)爭(zhēng)性，底物和酶結(jié)合后還可以與抑制劑結(jié)合；同樣抑制劑與酶結(jié)合后，還可以與底物結(jié)合，形成酶-底物-抑制劑（ESI）三元復(fù)合物。但酶不顯示活性，底物不能轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這種抑制作用稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。73完整版課件ppt非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：底物和抑制劑與酶的結(jié)合沒有競(jìng)爭(zhēng)性，底物和酶結(jié)合非競(jìng)爭(zhēng)性抑制74完整版課件ppt非競(jìng)爭(zhēng)性抑制74完整版課件ppt環(huán)境工程微生物學(xué)

第四章微生物生理75完整版課件ppt環(huán)境工程微生物學(xué)1完整版課件ppt本章講授主要內(nèi)容第一節(jié)微生物的酶第二節(jié)微生物的營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)第三節(jié)微生物的營(yíng)養(yǎng)類型第四節(jié)營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)進(jìn)入細(xì)胞的方式第五節(jié)微生物的培養(yǎng)基第六節(jié)微生物的產(chǎn)能方式76完整版課件ppt本章講授主要內(nèi)容第一節(jié)微生物的酶2完整版課件ppt本章教學(xué)目的和要求

微生物酶的組成、結(jié)構(gòu)、分類、影響酶作用的因素微生物的營(yíng)養(yǎng)需求，不同類型營(yíng)養(yǎng)物的作用根據(jù)微生物對(duì)碳源、能源要求而區(qū)分的微生物營(yíng)養(yǎng)類型及其特點(diǎn)微生物營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)的運(yùn)輸機(jī)制微生物培養(yǎng)基及其類型微生物的呼吸類型、好氧呼吸和厭氧呼吸的模式、產(chǎn)能和代謝產(chǎn)物的特點(diǎn)77完整版課件ppt本章教學(xué)目的和要求微生物酶的組成、結(jié)構(gòu)、分類、影響酶作用的第一節(jié)

微生物的酶78完整版課件ppt第一節(jié)

微生物的酶4完整版課件ppt第一節(jié)

微生物的酶酶的組成酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶的活性中心酶的分類與命名酶的催化特性影響酶活力的因素79完整版課件ppt第一節(jié)

微生物的酶酶的組成5完整版課件ppt酶的定義酶是生物體內(nèi)合成的，催化生物化學(xué)反應(yīng)的，并傳遞電子、原子和化學(xué)基團(tuán)的生物催化劑。酶的化學(xué)本質(zhì)大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)1926年J.B.Sumner首次從刀豆（jackbean)制備出脲酶(Urease)結(jié)晶，證明其為蛋白質(zhì)，并提出酶的本質(zhì)就是蛋白質(zhì)的觀點(diǎn)。80完整版課件ppt酶的定義酶是生物體內(nèi)合成的，催化生物化學(xué)反應(yīng)的，并傳遞電子、一、酶的組成單成分酶：只含蛋白質(zhì)。單成分酶＝酶蛋白 （如水解酶類：蛋白酶，淀粉酶，脂肪酶等）全酶：由蛋白質(zhì)和不含氮的輔助因子構(gòu)成。全酶＝酶蛋白＋有機(jī)物 如多種脫氫酶類全酶＝酶蛋白＋有機(jī)物＋金屬離子 如丙酮酸脫氫酶類全酶＝酶蛋白＋金屬離子（Fe2＋） 如細(xì)胞色素氧化酶

81完整版課件ppt一、酶的組成單成分酶：只含蛋白質(zhì)。7完整版課件ppt酶各個(gè)組分的功能：酶蛋白起加速生物化學(xué)反應(yīng)的作用；輔助因子起傳遞電子、原子、化學(xué)基團(tuán)的作用；金屬離子除傳遞電子外，還有激活劑的作用。82完整版課件ppt酶各個(gè)組分的功能：8完整版課件ppt酶的輔助因子：某些小分子物質(zhì)（多為有機(jī)物）與酶蛋白結(jié)合在一起并協(xié)同實(shí)施催化作用，這類分子被稱為輔助因子。

輔助因子輔酶:與酶蛋白結(jié)合得比較松馳的稱輔酶。輔基:與酶蛋白緊密結(jié)合的稱輔基。酶的催化專一性主要決定于酶蛋白部分，輔助因子通常是作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的載體。83完整版課件ppt酶的輔助因子：某些小分子物質(zhì)（多為有機(jī)物）與酶蛋白結(jié)合在一起幾種重要的輔助因子:

(1)NAD和NADPNAD(輔酶I)：煙酰胺-腺嘌呤二核苷酸NADP(輔酶II)：煙酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸兩者是多種脫氫酶的輔酶，在反應(yīng)中起傳遞氫的作用84完整版課件ppt幾種重要的輔助因子:(1)NAD和NADP10完整版(2)FAD和FMN

FAD(黃素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黃素單核苷酸)：兩者均含核黃素(維生素B2)是氨基酸氧化酶和琥珀酸脫氫酶的輔基，也是電子傳遞體系的組成部分，其功能是傳遞氫85完整版課件ppt(2)FAD和FMN11完整版課件ppt(3)輔酶A(CoA或CoASH)輔酶A是生物體內(nèi)代謝反應(yīng)中乙酰化酶的輔酶，通過巰基(-SH)的受酰和脫酰參與轉(zhuǎn)酰基反應(yīng)。86完整版課件ppt(3)輔酶A(CoA或CoASH)12完整版課件ppt87完整版課件ppt13完整版課件ppt(4)四氫葉酸（輔酶F）四氫葉酸是合成酶的輔酶，其前體是葉酸。其功能是傳遞一碳基團(tuán)：羥甲基、甲烯基、亞胺甲基等。88完整版課件ppt(4)四氫葉酸（輔酶F）14完整版課件ppt(5)生物素生物素是羧化酶的輔酶，它本身就是一種B族維生素。催化CO2固定、轉(zhuǎn)移以及催化脂肪合成反應(yīng)。(6)金屬離子金屬離子是酶的輔基，又是激活劑。如Fe2+是鐵樸啉環(huán)的組成，Mg2+葉綠素的輔基；Mg2+

Mn2+

Zn2+是激活劑。89完整版課件ppt(5)生物素15完整版課件ppt二、酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶蛋白是由20種氨基酸組成的。組成酶蛋白的氨基酸按一定順序由肽鍵連接成多肽。每條多肽鏈進(jìn)一步卷曲盤繞形成更復(fù)雜的結(jié)構(gòu)。酶蛋白的結(jié)構(gòu)分一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)，少數(shù)酶具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。90完整版課件ppt二、酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶蛋白是由20種氨基酸組成的。16完整版課件氨基酸結(jié)構(gòu)通式蘇氨酸甘氨酸酪氨酸丙氨酸Thy

Gly

Tyr

Ala

氨基酸縮寫：91完整版課件ppt氨基酸結(jié)構(gòu)通式蘇氨酸甘氨酸酪氨酸92完整版課件ppt18完整版課件ppt肽鍵形成：一個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫水縮合形成肽鍵。93完整版課件ppt肽鍵形成：一個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫水縮肽與多肽鏈肽：一個(gè)氨基酸的α—羧基和另一個(gè)氨基酸分子的α—氨基縮合失去一分子水從而形成肽。氨基酸之間通過肽鍵聯(lián)結(jié)起來(lái)的化合物稱為肽(peptide)。兩個(gè)氨基酸形成的肽叫二肽，三個(gè)氨基酸形成的肽叫三肽……，十個(gè)氨基酸形成的肽叫十肽，一般將十肽以下稱為寡肽(oligopeptide)，以上者稱多肽(polypeptide)或稱多肽鏈。94完整版課件ppt肽與多肽鏈肽：一個(gè)氨基酸的α—羧基和另一個(gè)氨基酸分子的α—氨1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)就是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(sequence)，也是蛋白質(zhì)最基本的結(jié)構(gòu)。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來(lái)，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的主鍵。

95完整版課件ppt1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystr人胰島素(InsulinHuman)

一級(jí)結(jié)構(gòu)

〖分子式〗C257H383N65O77S6

〖分子量〗5807.69

〖性狀〗白色或類白色的結(jié)晶粉末〖酸堿性〗兩性，等電點(diǎn)pI5.35-5.45

96完整版課件ppt人胰島素(InsulinHuman)

一級(jí)結(jié)構(gòu)〖分子式〗2、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondarystructure)是由多肽鏈形成的空間構(gòu)象，由氫鍵維持其穩(wěn)定性。

1)α－螺旋 2)β－片層結(jié)構(gòu)或稱β－折迭97完整版課件ppt2、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondary氫鍵98完整版課件ppt氫鍵24完整版課件ppt1)α－螺旋多個(gè)肽鍵平面通過α－碳原子旋轉(zhuǎn)，相互之間緊密盤曲成穩(wěn)固的右手螺旋。主鏈呈螺旋上升，每3.6個(gè)氨基酸殘基上升一圈，相當(dāng)0.54nm，99完整版課件ppt25完整版課件ppt2)β－片層結(jié)構(gòu)或稱β－折迭是肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu)，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。100完整版課件ppt2)β－片層結(jié)構(gòu)或稱β－折迭26完整版課件ppt3、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的多肽鏈在各種二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上再進(jìn)一步盤曲或折迭形成具有一定規(guī)律的三維空間結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)。蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠次級(jí)鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力等101完整版課件ppt3、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的多肽鏈在各種二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上再具備三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)從其外形上看，有的細(xì)長(zhǎng)(長(zhǎng)軸比短軸大10倍以上)，屬于纖維狀蛋白質(zhì)(fibrousprotein)，如絲心蛋白；長(zhǎng)短軸相差不多基本上呈球形，屬于球狀蛋白質(zhì)(globularprotein)，如血漿清蛋白、球蛋白、肌紅蛋白。多肽鏈經(jīng)過如此盤曲后，可形成某些發(fā)揮生物學(xué)功能的特定區(qū)域，例如酶的活性中心等。102完整版課件ppt具備三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)從其外形上看，有的細(xì)長(zhǎng)(長(zhǎng)軸比短軸大104、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

具有兩條或兩條以上獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，其多肽鏈間通過次級(jí)鍵相互組合而形成的空間結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(quarternarystructure)。其中，每個(gè)具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈單位稱為亞基(subunit)。103完整版課件ppt4、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)具有兩條或兩條以上獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈104完整版課件ppt30完整版課件ppt蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是指蛋白質(zhì)的二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)。

105完整版課件ppt蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是指蛋白質(zhì)的31完整版課件ppt正常血紅蛋白是兩個(gè)α亞基與兩個(gè)β亞基形成的四聚體

106完整版課件ppt正常血紅蛋白是兩個(gè)α亞基與兩個(gè)β亞基形成的四聚體32完整版溶菌酶的結(jié)構(gòu)溶菌酶由青霉素發(fā)現(xiàn)者A.Fleming在1922年發(fā)現(xiàn)，是一種廣泛存在于卵清、人的淚液和鼻涕、部分細(xì)菌和噬菌體內(nèi)的一種酶，有效水解細(xì)菌的肽聚糖。107完整版課件ppt溶菌酶的結(jié)構(gòu)溶菌酶由青霉素發(fā)現(xiàn)者A.Fleming在1922三、酶的活性中心酶的活性中心是指酶蛋白分子中與底物結(jié)合，并起催化作用的小部分氨基酸微區(qū)。108完整版課件ppt三、酶的活性中心酶的活性中心是指酶蛋白分子中與底物結(jié)合，并起109完整版課件ppt35完整版課件ppt酶的作用過程110完整版課件ppt酶的作用過程36完整版課件ppt111完整版課件ppt37完整版課件ppt四、酶的分類與命名

（一）按照酶所催化的化學(xué)反應(yīng)類型112完整版課件ppt四、酶的分類與命名

（一）按照酶所催化的化學(xué)反應(yīng)類型38完整113完整版課件ppt39完整版課件ppt1.氧化還原酶類：主要是催化氫的轉(zhuǎn)移或電子傳遞的氧化還原反應(yīng)。例如，乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細(xì)胞色素氧化酶、過氧化氫酶等。AH2+B（O2）A+BH2（H2O2，H2O）（1）脫氫酶類：催化直接從底物上脫氫的反應(yīng)。AH2+BA+BH2（需輔酶Ⅰ或輔酶Ⅱ）114完整版課件ppt1.氧化還原酶類：主要是催化氫的轉(zhuǎn)移或電子傳遞的氧化還原115完整版課件ppt41完整版課件ppt（2）氧化酶類①催化底物脫氫，氧化生成H2O2：AH2+O2A+H2O2（需FAD或FMN）②催化底物脫氫，氧化生成H2O：2AH2+O22A+2H2O116完整版課件ppt（2）氧化酶類①催化底物脫氫，氧化生成H2O2：AH2+2.轉(zhuǎn)移酶類：指催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類。如轉(zhuǎn)甲基酶、轉(zhuǎn)氨酶、己糖激酶、磷酸化酶等。A·X+BA+B·X式中被的基團(tuán)包括：氨基、醛基、酮基、磷酸基等。谷氨酸上的氨基在谷丙轉(zhuǎn)氨酶和輔基B6的作用下，轉(zhuǎn)移到丙酮酸上，生成丙氨酸。下面的反應(yīng)是醫(yī)學(xué)上用于檢驗(yàn)肝功能的一個(gè)指標(biāo)117完整版課件ppt2.轉(zhuǎn)移酶類：指催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶118完整版課件ppt44完整版課件ppt4.裂解酶類：催化有機(jī)物裂解為小分子有機(jī)物。CH3C=OCOOHC—C鍵CH3C=OH+CO2C—O鍵CH2COOHHO—CH—COOHHCCOOHHOOCCH+H2O119完整版課件ppt4.裂解酶類：催化有機(jī)物裂解為小分子有機(jī)物。CH3C=OC—N鍵COOHCH—NH2CH2COOHCOOHCHHCCOOH+NH35.異構(gòu)酶：指催化各種同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的酶類。例如，磷酸丙糖異構(gòu)酶、消旋酶等。AB常見的有消旋和變旋、醛酮異構(gòu)、順反異構(gòu)和變位酶類120完整版課件pptC—N鍵COOHCH—NH2CH2COOHCOOHCHHCC6.合成酶類：指催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)還必須偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸:tRNA連接酶等。

121完整版課件ppt6.合成酶類：指催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時(shí)還酶的命名：（二）習(xí)慣命名法1.一般采用底物而命名：如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、纖維素酶、核糖核酸酶等；對(duì)水解酶類，只要底物名稱即可，如蔗糖酶、膽堿酯酶、蛋白酶等。按酶在細(xì)胞的不同部位，分為胞外酶、胞內(nèi)酶和表面酶。

2.根據(jù)酶催化反應(yīng)的性質(zhì)及類型命名：如水解酶、轉(zhuǎn)移酶、氧化酶等。122完整版課件ppt酶的命名：（二）習(xí)慣命名法48完整版課件ppt習(xí)慣命名法3.結(jié)合1、2的命名：如琥珀酸脫氫酶、乳酸脫氫酶、磷酸己糖異構(gòu)酶等。4.有時(shí)在底物名稱前冠以酶的來(lái)源或其他特點(diǎn)：如血清谷氨酸－丙酮酸轉(zhuǎn)氨酶、唾液淀粉酶、堿性磷酸酯酶和酸性磷酸酯酶等。習(xí)慣命名法簡(jiǎn)單，應(yīng)用歷史長(zhǎng)，但缺乏系統(tǒng)性，有時(shí)出現(xiàn)一酶數(shù)名或一名數(shù)酶的現(xiàn)象。123完整版課件ppt習(xí)慣命名法49完整版課件ppt（三）系統(tǒng)命名法

它包括酶的系統(tǒng)命名和4個(gè)數(shù)字分類的酶編號(hào)。例如對(duì)催化下列反應(yīng)酶的命名：

ATP+D—葡萄糖——→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸該酶的正式系統(tǒng)命名是：ATP：葡萄糖磷酸轉(zhuǎn)移酶，表示該酶催化從ATP中轉(zhuǎn)移一個(gè)磷酸到葡萄糖分子上的反應(yīng)。它的分類編號(hào)是：E.C.2.7.1.1；E.C代表按國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定的命名，第1個(gè)數(shù)字(2)代表酶的分類名稱(轉(zhuǎn)移酶類)，第2個(gè)數(shù)字(7)代表亞類(磷酸轉(zhuǎn)移酶類)，第3個(gè)數(shù)字(1)代表亞亞類(以羥基作為受體的磷酸轉(zhuǎn)移酶類)，第4個(gè)數(shù)字(1)代表該酶在亞-亞類中的排號(hào)(D葡萄糖作為磷酸基的受體)。

124完整版課件ppt（三）系統(tǒng)命名法

它包括酶的系統(tǒng)命名和4個(gè)數(shù)字分類的酶編號(hào)。乳酸脫氫酶

EC1.1.1.27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團(tuán)CHOH第1亞亞類，H受體為NAD+該酶在亞亞類中的流水編號(hào)125完整版課件ppt乳酸脫氫酶EC1.1.1.五、酶的催化特性1.高效性2.專一性：酶對(duì)底物具有嚴(yán)格的選擇性3.酶的催化條件溫和4.敏感性：對(duì)環(huán)境條件極為敏感5.酶加快生物化學(xué)反應(yīng)，縮短達(dá)到反應(yīng)平衡的時(shí)間，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶在反應(yīng)前后，其性質(zhì)和數(shù)量不變。126完整版課件ppt五、酶的催化特性1.高效性52完整版課件ppt1.酶的高效性：酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高107—1020倍例：H2O2+H2O2——2H2O+O21mol過氧化氫酶在一秒內(nèi)催化105molH2O2分解鐵離子在相同條件下，只催化10-5molH2O2分解。過氧化氫酶的催化效率是鐵離子的1010倍。催化效率極高的原因是酶能降低反應(yīng)的能閾，從而降低反應(yīng)物所需活化能。127完整版課件ppt1.酶的高效性：酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高107—1020倍活化能：在一定溫度下，1mol底物全部進(jìn)入活化狀態(tài)所需要的自由能，單位為kJ/mol。128完整版課件ppt活化能：在一定溫度下，1mol底物全部進(jìn)入活化狀態(tài)所需要的自2、一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，并生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。129完整版課件ppt2、一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進(jìn)一定的化學(xué)酶對(duì)底物的專一性通常分為以下幾種：(1)絕對(duì)特異性有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應(yīng)，稱為絕對(duì)專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。(2)相對(duì)特異性一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對(duì)專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡(jiǎn)單的酯類；磷酸酶(phosphatase)對(duì)一般的磷酸酯都有作用，無(wú)論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。130完整版課件ppt酶對(duì)底物的專一性通常分為以下幾種：56完整版課件ppt(3)立體異構(gòu)特異性酶對(duì)底物的立體構(gòu)型的特異要求，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性。如α-淀粉酶只能水解淀粉中α-1,4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1,4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。131完整版課件ppt(3)立體異構(gòu)特異性57完整版課件ppt3、酶的催化條件溫和酶只需在常溫、常壓和接近中性的水溶液中就可催化反應(yīng)的進(jìn)行。而一般催化劑則需在高溫、高壓、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等條件下才起催化作用。132完整版課件ppt3、酶的催化條件溫和酶只需在常溫、常壓和接近中性的水溶液中就4.敏感性高溫、高壓、強(qiáng)酸強(qiáng)堿都能使酶喪失活性；重金屬離子能使酶鈍化，使之失活。133完整版課件ppt4.敏感性高溫、高壓、強(qiáng)酸強(qiáng)堿都能使酶喪失活性；重金屬離子能酶活性的可調(diào)節(jié)性酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。134完整版課件ppt酶活性的可調(diào)節(jié)性60完整版課件ppt酶活性的可調(diào)節(jié)性:酶的生物合成的誘導(dǎo)和阻遏、酶的化學(xué)修飾、抑制物的調(diào)節(jié)作用、代謝物對(duì)酶的反饋調(diào)節(jié)、酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)、神經(jīng)體液因素的調(diào)節(jié)。135完整版課件ppt酶活性的可調(diào)節(jié)性:61完整版課件ppt六、影響酶促反應(yīng)速率的因素酶反應(yīng)速度的測(cè)量酶活力值酶催化一定的化學(xué)反映的能力。酶活力的大小可用在一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的速率來(lái)表示。用一定時(shí)間內(nèi)底物減少或產(chǎn)物生成的量來(lái)表示酶促反應(yīng)速率。102030405060min產(chǎn)物生成量酶反應(yīng)進(jìn)程曲線136完整版課件ppt六、影響酶促反應(yīng)速率的因素酶反