化學(xué)第三章-酶化學(xué)

PAGEPAGE9第三章酶化學(xué)（一）名詞解釋1.米氏常數(shù)；2.寡聚酶；3.比活力(specificactivity)4.變構(gòu)酶；5.同工酶；6.活性中心；7.競爭性抑制作用；8.非競爭抑制作用；9.反競爭性抑制作用10.酶的專一性；11.酶原的激活；12.別構(gòu)效應(yīng)；13.正協(xié)同效應(yīng)；14.共價修飾調(diào)節(jié)；15.酶活力；16.不可逆抑制作用；17.可逆抑制作用。1.變構(gòu)酶活性中心外還有___________，當(dāng)以v對[S]作圖時，它表現(xiàn)出______型曲線，而不是典型的米氏酶所具有的_______曲線。2.酶活性的國際單位（I.U.）定義為在最適條件下，將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度為_______的酶量。3.對于符合米氏方程的酶，v-[S]曲線的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法）得到的直線，在橫軸的截距為___________，縱軸上的截距為____________。4.若同一種酶有n個底物就有________個Km值，其中Km值最________的底物，一般為該酶的最適底物。5.蛋白質(zhì)磷酸化時，需要__________酶，而蛋白質(zhì)去磷酸化需要_______酶。6.當(dāng)?shù)孜餄舛鹊扔?.25Km7.酶催化反應(yīng)的實質(zhì)在于降低反應(yīng)的______，使底物分子在較低的能量狀態(tài)下達到______態(tài)，從而使反應(yīng)速度______。8._______抑制劑不改變酶促反應(yīng)Vmax，______抑制劑不改變酶促反應(yīng)Km。9.谷丙轉(zhuǎn)氨酶屬于___________酶類；它的系統(tǒng)名稱是___________。10.復(fù)合酶類有___________和___________兩部分組成。11.合成酶類催化由_______合成一種物質(zhì)的反應(yīng),且必須有_______參加.12.酶活性中心有兩個功能部位,一是___________,一是___________.13.天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶的別構(gòu)激抑活劑為________,別構(gòu)抑劑_________.14.對同一種酶來說,酶的比活力越___________,___________越高.15.解釋別構(gòu)酶作用機理的兩個重要模型是___________和___________.16.磺胺類藥物是___________,可干擾___________合成.17.酶是生物催化劑,其化學(xué)本質(zhì)屬于___________或___________（三）選擇題1.下面關(guān)于米氏常數(shù)Km的論述哪一個是正確的?

1)與ES復(fù)合物形成及分解的速度常數(shù)都有關(guān)系

2)在不同類型的抑制作用中，Km都改變

3)用雙倒數(shù)作圖法不能得到Km值

4)在酶促反應(yīng)的初速度階段不能得到km2.測定酶促反應(yīng)的初速度是為了：

1)使實驗盡快完成以避免酶蛋白的變性3)避免酶被底物飽和

2)防止逆反應(yīng)對結(jié)果分析所造成的影響4)增加酶催化反應(yīng)的效率3.下面關(guān)于酶的抑制作用的論述哪一個是正確的?

1)都為可逆的抑制作用

2)增加底物的濃度可消除抑制劑對酶的影響

3)根據(jù)抑制劑與酶結(jié)合的情況可區(qū)分不同類型的抑制作用

4)抑制作用與抑制劑濃度無關(guān)4.下面關(guān)于Michealis-Menten方程作圖的論述哪一個是正確的?

1)反映了最大反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系

2)反映出酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度的關(guān)系

3)對所有的酶都適合

4)是一個S型的曲線5.下面關(guān)于反競爭性抑制劑的論述哪一個是正確的?

1)通過一個或多個共價鍵與酶結(jié)合

2)當(dāng)它存在時不改變Km

3)當(dāng)它存在時不改變最大反應(yīng)速度

4)只與ES復(fù)合物結(jié)合，干擾其分解為產(chǎn)物6.下面關(guān)于競爭性抑制劑的論述哪一個是正確的?

1)無論其存在與否，雙倒數(shù)作圖在縱坐標上的截距都是1/Vmax

2)在它存在時不改變Km

3)在它存在時不影響底物與酶的活性部位的結(jié)合

4)如果抑制作用發(fā)生，需它與底物反應(yīng)以消除它對酶促反應(yīng)的影響7.下列關(guān)于底物濃度對反應(yīng)速度影響作圖的表述哪一個是正確的?

1)是一條直線

2)當(dāng)?shù)孜餄舛雀邥r，酶被底物飽和

3)說明ES復(fù)合物形成的速度比分解的速度小

4)是1/V對1/[S]作圖8.下面關(guān)于用雙倒數(shù)作圖法求Km的表述哪一個是不正確的?

1)是一條直線2)不能測定最大反應(yīng)速度

3)是1/V對1/S作圖4)雙倒數(shù)方程由米氏方程轉(zhuǎn)化而來9.下列關(guān)于別構(gòu)酶特性的敘述哪一個是正確的?

1)不受抑制劑的影響

2)不具協(xié)同性

3)當(dāng)配基與活性部位以外的部位結(jié)合時，引起酶構(gòu)象的變化

4)只有一個亞基組成10.如何區(qū)分別構(gòu)蛋白是否具有協(xié)同性?

1)配基結(jié)合的齊變模型和序變模型

2)氧合的和脫氧的血紅蛋白

3)胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶

4)酶促反應(yīng)的速度對底物濃度作圖所獲得的曲線一般是S型11.當(dāng)有別構(gòu)抑制劑存在時，別構(gòu)酶：

1)不再遭受構(gòu)象的變化

2)由于構(gòu)象改變，催化反應(yīng)的速度降低

3)由于底物和抑制劑之間競爭酶的活性部位，使催化反應(yīng)的速度降低

4)由于變構(gòu)抑制劑與酶的活性部位結(jié)合，使反應(yīng)速度降低12.“齊變模型”和“序變模型”之間最主要的不同點是：

1)都是對具有不同亞基的蛋白質(zhì)來講的

2)齊變模型描述相對分子質(zhì)量較小的蛋白質(zhì)的性質(zhì)，序變模型描述相對分子質(zhì)量較大

的蛋白質(zhì)的性質(zhì)

3)齊變模型預(yù)測抑制劑與酶的緊密結(jié)合

4)序變模型認為變構(gòu)酶的亞基可以兩種以上的狀態(tài)存在，齊變模型認為酶的所有亞基

只能有兩種狀態(tài)存在13.下列關(guān)于酶的國際單位與“催量”(kat單位)之間關(guān)系的敘述哪一個是正確的?

1)lkat＝6×108I.U.3)1I.U.＝6×108kat

2)1I.U.＝6×107kat4)lkat＝6×107I.U.14.一種酶的純競爭性抑制作用有下面的哪一種動力學(xué)性質(zhì)?

1)Km增加而Vmax不變3)Km和Vmax均降低

2)Km降低而Vmax不變4)Km和Vmax均增加15.當(dāng)酶促反應(yīng)達到恒態(tài)時，[ES]復(fù)合物的濃度如何?

1)濃度為零2)濃度增加3)濃度減少4)濃度不變16.在酶的反競爭性抑制作用中，抑制劑影響下列中的哪一個?

1)最大反應(yīng)速度3)Vmax和Km都受到影響

2)米氏常數(shù)Km4)Vmax和Km都不會受到影響17.當(dāng)?shù)孜餄舛惹『玫扔贙m時，反應(yīng)速度與最大反應(yīng)速度的關(guān)系是：

1)相同2)不同3)v＝1/2Vmax4)v＝1/3Vmax18.當(dāng)一酶促反應(yīng)的速度達到最大速度的75％時，Km與[S]的關(guān)系是：

1)[S]＝Km2)[S]＝2Km3)[S]＝3Km4)[S]＝19.酶的高效催化作用是因為酶能：

1)改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點3)降低反應(yīng)的活化能

2)減少活化分子的數(shù)量4)催化熱力學(xué)上不能進行的反應(yīng)20.當(dāng)某酶的底物濃度[S]＝4Km時，反應(yīng)速度v等于：

1)Vmax2)0.8Vmax3)3/4Vmax4)0.5Vmax21.某酶對其四個底物的Km值如下所示，問該酶的最適底物是哪一個?

1)Km＝4.3×10—33)Km＝2.3×10—3

2)Km＝3.5×10—34)Km＝4.1×10—322.不可逆的抑制作用和可逆的抑制作用的主要區(qū)別是下述中的哪一個?

1)抑制劑與酶分子上的某些基團以共價鍵結(jié)合

2)抑制劑與酶分子上的某些基團以非共價鍵結(jié)合

3)抑制劑與酶分子上的某些基團是以非共價鍵還是共價鍵結(jié)合的

4)以上都是23.輔酶和輔基的主要區(qū)別是下列中的哪一個?

1)與酶蛋白以非共價鍵結(jié)合3)與酶蛋白結(jié)合的緊密程度不同

2)二者的分子大小不同4)與酶蛋白以共價鍵結(jié)合24.在下列哪一條件下，酶反應(yīng)速度與酶濃度成正比?

1)當(dāng)酶濃度足夠大時3)當(dāng)?shù)孜餄舛茸銐虼髸r

2)在最適溫度和最適pH條件下4)以上都是25.競爭性抑制劑通過下列何種方式抑制酶的活性?

1)與酶的必須基團結(jié)合3)與酶的活性中心結(jié)合

2)與酶的輔基成分結(jié)合4)與酶的輔助因子結(jié)合26.增加底物濃度可解除下列哪種抑制劑或抑制作用對酶活性的影響?

1)非競爭性抑制劑3)可逆的抑制作用

2)競爭性抑制劑4)反競爭性抑制劑27.下列關(guān)于酶活性中心的敘述哪一個是不正確的?

1)是酶分子中直接與酶的催化作用有關(guān)的部位

2)對簡單酶類來說，活性中心一般有少數(shù)幾個氨基酸組成

3)必需基團一定在活性中心內(nèi)

4)活性中心一般只占酶分子的很小一部分結(jié)構(gòu)28.琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑是下列中的哪一個?

1)草酰乙酸2)丙酮酸3)丙二酸4)琥珀酰CoA29.下列關(guān)于磺胺類藥物殺菌機理的敘述哪一項是正確的?

1)是葉酸合成酶的反競爭性抑制劑3)是葉酸合成酶的競爭性抑制劑

2)是B12合成酶的競爭性抑制劑4)使B12合成酶的反競爭性抑制劑30.下列有關(guān)溫度對酶反應(yīng)速度影響的敘述哪一項是正確的?

1)酶反應(yīng)速度隨著溫度的升高而加快

2)酶反應(yīng)速度隨著溫度的升高而減慢，因酶變性失活

3)每種酶都有其最適溫度

4)最適溫度是酶的特征常數(shù)31.下列有關(guān)pH對酶反應(yīng)速度影響的敘述哪一項是不正確的?

1)pH不是酶的特征常數(shù)

2)在最適pH條件下酶表現(xiàn)出最大活性

3)在極端pH條件下酶易變性失活

4)酶反應(yīng)速度對pH變化的曲線都是鐘罩型的32.下列關(guān)于酶的激活劑的敘述哪一個是正確的?

1)激活劑對酶的作用無選擇性3)激活劑一般都是小分子的有機化合物

2)激活劑一般都是無機離子4)激活劑是能提高酶活性的物質(zhì)33.下列哪個是Km的單位?

1)單位/m12)nmol/s3)mmol/min4)mol/L34.下列關(guān)于同功酶的敘述哪一項是錯誤的?

1)同功酶具有不同的理化性質(zhì)

2)同功酶一般為寡聚酶，都具有特定的四級結(jié)構(gòu)

3)同功酶能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，因此具有相同的分子結(jié)構(gòu)

4)同功酶能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但它們的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)均不相同35；下列關(guān)于酶的國際單位的論述哪一個是正確的?

1)1I.U.指在最適條件下，每分鐘催化lmol底物轉(zhuǎn)化所需的酶量

2)1I.U.指在最適條件下，每分鐘催化lmol產(chǎn)物生成所需的酶量

3)1I.U.指在最適條件下，每分鐘催化lμmol底物轉(zhuǎn)化所需的酶量

4)1I.U.指在最適條件下，每秒鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化所需的酶量（四）判斷題1.測定酶活力時，底物濃度不必大于酶濃度。2.當(dāng)[S]>>Km時，v趨向于Vmax，此時只有通過增加[E]來增加v。3.酶的最適溫度與酶的作用時間有關(guān)，作用時間愈長，則最適溫度愈高。4.別構(gòu)酶的速度-底物關(guān)系曲線均呈S形曲線。5.酶的過渡態(tài)底物類似物與底物類似物相比較，是更有效的競爭性抑制劑。6.能催化蛋白質(zhì)磷酸化反應(yīng)的酶，稱為磷酸化酶。7.在酶的催化反應(yīng)中，組氨酸殘基的咪唑基既可以起堿化作用，也可以起酸化作用。8.酶促反應(yīng)的速度與底物濃度成正比.9.酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān).10.幾乎所有的酶的Km值隨酶濃度的變化而變化.11.一般來講,酶催化的反應(yīng)速度愈快,酶的活力就愈高.12.酶的催化效率極高,因為它能改變反應(yīng)的平衡點.（五）分析和計算題1.稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液測酶活力，結(jié)果每小時可以水解酪蛋白產(chǎn)生1500μg酪氨酸，假定1個酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1μg酪氨酸的酶量，請計算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比活。（2）每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。2.試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭性抑制作用的異同。3.何謂酶的專一性？酶的專一性有哪幾類？如何解釋酶作用的專一性？研究酶的專一性有何意義？4.闡述酶活性部位的概念?？墒褂媚男┲饕椒ㄑ芯棵傅幕钚灾行?？5.影響酶反應(yīng)效率的因素有哪些(高效機制)?它們是如何起作用的?6.試比較酶與非酶催化劑的異同點。7.酶原及酶原激活的生物學(xué)意義是什么？參考答案（一）名詞解釋1.米氏常數(shù)（Km值）：是米氏酶的一個重要參數(shù)。Ｋm值是酶反應(yīng)速度（v）達到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時底物的濃度（單位mol或mmol）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。2.寡聚酶：有兩個或兩個以上亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結(jié)合，容易用酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的相對分子質(zhì)量從35000到幾百萬。3.指酶對它所催化的反應(yīng)或反應(yīng)物有嚴格的選擇性，酶往往只能催化一種或一類反應(yīng)，作用于一種或一類物質(zhì)。4.變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，一般具有多個亞基，在結(jié)構(gòu)上除具有活性中心外，還具有可結(jié)合調(diào)節(jié)物的別構(gòu)中心，活性中心負責(zé)酶對底物的結(jié)合與催化，別構(gòu)中心負責(zé)調(diào)節(jié)酶反應(yīng)速度。5.同工酶：是指有機體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成及理化性質(zhì)卻有所不同的一組酶。6.活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，稱為酶的活性中心。由若干個在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近的氨基酸殘基集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域與底物相結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，對于結(jié)合酶來說，輔酶或輔基往往是活性中心的組成成分。7.競爭性抑制作用：通過增加底物濃度可逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑因具有與底物相似的結(jié)構(gòu)，通常與正常的底物或配體競爭酶的結(jié)合部位。這種抑制使得Km增大，而Vmax不變。8.非競爭抑制作用：抑制劑與酶活性中心以外的基團結(jié)合，形成酶-抑制劑或酶-底物-抑制劑復(fù)合物的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使得Vmax變小，但Km不變。這種抑制不能通過增加底物濃度的方法解除。9.反競爭性抑制作用：抑制劑與酶-底物復(fù)合物結(jié)合，而不與游離酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制作用使得Vmax和Km都變小，但Vmax/Km比值不變。10.酶的比活力也稱為比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力單位數(shù)。有時也用每克酶制劑或每毫升酶制劑所含的活力單位數(shù)來表示；比活力是表示酶制劑純度的一個重要指標。對同一種酶來說，酶的比活力越高，純度越高。11.酶原的激活：有些酶在細胞內(nèi)合成和初分泌時，并不表現(xiàn)有催化活性，這種無活性狀態(tài)的酶的前身物稱為酶原。在一定條件下，受某種因素的作用，酶原分子的部分肽鍵被水解，使分子結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，形成酶的活性中心，無活性的酶原轉(zhuǎn)化成有活性的酶稱為酶原的激活。12.別構(gòu)效應(yīng)：又稱為變構(gòu)效應(yīng)，當(dāng)某些寡聚蛋白的別構(gòu)中心與別構(gòu)效應(yīng)劑（變構(gòu)效應(yīng)劑）發(fā)生作用時，可以通過蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化來改變酶的活性，這種改變可以是活性的增加或減少。別構(gòu)效應(yīng)劑（變構(gòu)效用劑）可以是蛋白質(zhì)本身的作用物也可以是作用物以外的物質(zhì)（如底物、激活劑、抑制劑等）。13.正協(xié)同效應(yīng)：當(dāng)?shù)孜锱c一個亞基上的活性中心結(jié)合后，引起酶分子構(gòu)象的改變，使其它亞基的活性中心與底物的結(jié)合能力增強的作用，稱為正協(xié)同效應(yīng)。14.共價修飾調(diào)節(jié)：指一類可在其它酶的作用下對其結(jié)構(gòu)通過共價修飾（如磷酸化、腺苷酰化），使該酶在活性形式與非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變，這種調(diào)節(jié)稱為共價修飾調(diào)節(jié)。15.酶活力：也稱酶活性，指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力，可用在一定條件下它所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的速度表示。單位：濃度/單位時間。16.不可逆抑制作用：某些抑制劑通常以共價鍵與酶蛋白中的必須基團結(jié)合，而使酶失活，抑制劑不能用透析、超濾等物理方法除去，由這樣的不可逆抑制劑引起的抑制作用稱不可逆抑制作用。17.可逆抑制作用：可逆抑制作用的特點是抑制劑以非共價鍵與酶蛋白中的必須基團結(jié)合，可用透析等物理方法除去抑制劑而使酶重新恢復(fù)活性。（二）填充題1.變構(gòu)中心，S，直角雙；2.1mol/min；3.-1/Km，1/Vmax；4.n，??；5.蛋白激；蛋白磷酸酯；6.1:5；7.活化能，活化，加快；8.競爭性，非競爭性；9.轉(zhuǎn)移，L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶10.酶蛋白,非蛋白質(zhì)成分;11.兩種或兩種以上的物質(zhì),ATP;12.結(jié)合部位,催化部位;13.ATP,CTP;14.高,純度;15.序變模型,齊變模型.16.對氨基苯甲酸,葉酸17.蛋白質(zhì),核酸（三）選擇題1.1)2.2)3.3)4.2)5.4)6.1)7.2)8.2)9.3)10.4)11.2)12.4)13.4)14.1)15.4)16.3)17.3)18.3)19.3)20.2)21.3)22.3)23.3)24.3)25.3)26.2)27.3)28.3)29.3)30.3)31.4)32.4)33.4)34.3)35.3)（四）判斷題1.錯。底物應(yīng)該過量才能更準確的測定酶的活力。2.對。當(dāng)[S]>>Km時，v趨向于Vmax，因為v=k3[E]，所以可以通過增加[E]來增加v。3.錯。酶最適溫度與酶的作用時間有關(guān)，作用時間越長，則最適溫度低。4.錯。別構(gòu)酶的速度-底物關(guān)系曲線不一定均呈S形曲線，負協(xié)同效應(yīng)為平坦的雙曲線形式。5.對。過渡態(tài)互補學(xué)說認為，酶與底物形成中間物的過程中，酶和底物的結(jié)構(gòu)均會發(fā)生一定的變化，與酶結(jié)合的是底物的過渡態(tài)，因此，過渡態(tài)類似物更容易與酶的活性部位結(jié)合。6.錯。能催化蛋白質(zhì)磷酸化反應(yīng)的酶稱為蛋白激酶。7.對。8.錯。9.錯。10.錯11.對12.錯（五）分析和計算題1.（1）蛋白濃度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg；（3）總蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg；（4）總活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。2.競爭性抑制是指抑制劑I和底物S對游離酶E的結(jié)合有競爭作用，互相排斥，已結(jié)合底物的ES復(fù)合體，不能再結(jié)合I；同樣已結(jié)合抑制劑的EI復(fù)合體，不能再結(jié)合S。多數(shù)競爭性抑制在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與底物S相似，能與底物S競爭與酶分子活性中心的結(jié)合，因此，抑制作用大小取決于抑制劑與底物的濃度比，加大底物濃度，可使抑制作用減弱甚至消除。競爭性抑制作用的雙倒數(shù)曲線與無抑制劑的曲線相交于縱坐標I/Vmax處，但橫坐標的截距，因競爭性抑制存在而變小，說明該抑制作用，并不影響酶促反應(yīng)的最大速度Vmax，而使Km值變大。非競爭性抑制是指抑制劑I和底物S與酶E的結(jié)合互不影響，抑制劑I可以和酶E結(jié)合生成EI，也可以和ES復(fù)合物結(jié)合生成ESI。底物S和酶E結(jié)合成ES后，仍可與I結(jié)合生成ESI，但一旦形成ESI復(fù)合物，再不能釋放酶E和形成產(chǎn)物P。其特點是：I和S在結(jié)構(gòu)上一般無相似之處，I常與酶分子活性部位以外的化學(xué)基團結(jié)合，這種結(jié)合并不影響底物和酶的結(jié)合，增加底物濃度并不能減少I對酶的抑制程度。非競爭性抑制劑的雙倒數(shù)曲線與無抑制劑的曲線相交于橫坐標-1/Km處，但縱坐標的截距，因競爭性抑制存在變大，說明該抑制作用，不影響酶促反應(yīng)的Km值，而使Vmax值變小。3.酶的專一性是指酶對催化的反應(yīng)和反應(yīng)物所具有的選擇性。根據(jù)對底物的選擇性，酶的專一性可以分為結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性。結(jié)構(gòu)專一性指每對底物的特征結(jié)構(gòu)——化學(xué)鍵或功能團等有選擇，例如肽酶只能水解肽鍵，酯酶只作用酯鍵。立體異構(gòu)專一性指酶對底物的構(gòu)型有選擇。例如只作用于L構(gòu)型或只作用于順式構(gòu)型。根據(jù)過渡態(tài)互補假說，酶的專一性實質(zhì)上是酶與底物分子在結(jié)構(gòu)上互補。研究酶的專一性可以揭示酶的催化機理，獲得有關(guān)酶的結(jié)構(gòu)與功能信息，為酶的應(yīng)用、酶分子設(shè)計或分子修飾提供指導(dǎo)。在生物化工中運用酶的專一性可以減少副反應(yīng)，特別是利用酶的立體異構(gòu)專一性進行不對稱合成或不對稱拆分。4.酶的活性中心往往是若干個在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近的氨基酸殘基集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域與底物相結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，對于結(jié)合酶來說，輔酶或輔基往往是活性中心的組成成分。酶的活力中心通常包括兩部分：與底物結(jié)合的部位稱為結(jié)合中心，決定酶的專一性；促進底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化中心，它決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)以及催化的效率。有些酶的結(jié)合中心與催化中心是同一部分。對ES和EI的X-射線晶體分析、NMR分析、對特定基團的化學(xué)修飾、使用特異性的抑制劑和對酶作用的動力學(xué)研究等方法可用于研究酶的活性中心。5.影響酶催化效率的有關(guān)因素包括：（1）底物和酶的鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)，鄰近效應(yīng)是指酶與底物結(jié)合形成中間復(fù)合物后，使底物和底物（如雙分子反應(yīng)）之間，酶的催化基團與底物之間