動(dòng)物生物化學(xué)習(xí)題答案

第二章核酸

一、比較mRNA、tRNA、rRNA的分布，構(gòu)造特點(diǎn)及功效

mRNA重要分布在是以游離狀態(tài)的存在于細(xì)胞質(zhì)中，tRNA重要分布在細(xì)胞核中，rRNA是核糖體的構(gòu)成部分。mRNA的構(gòu)造與功效：mRNA是單鏈核酸，其在真核生物中的初級(jí)產(chǎn)物稱為HnRNA。大多數(shù)真核成熟的mRNA分子含有典型的5’-端的7-甲基鳥苷三磷酸（m7G）帽子構(gòu)造和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴構(gòu)造。mRNA的功效是為蛋白質(zhì)的合成提供模板，分子中帶有遺傳密碼。原核生物的mRNA普通是多順反子。真核生物的mRNA普通是單順反子。

2.tRNA的構(gòu)造與功效：tRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA。tRNA的二級(jí)構(gòu)造由于局部雙螺旋的形成而體現(xiàn)為“三葉草”形，故稱為“三葉草”構(gòu)造，可分為：①氨基酸臂：3’-端都帶有-CCA-次序，可與氨基酸結(jié)合而攜帶氨基酸。②DHU臂/環(huán)：含有二氫尿嘧啶核苷。③反密碼臂/環(huán)：其反密碼環(huán)中部的三個(gè)核苷酸構(gòu)成三聯(lián)體，在蛋白質(zhì)生物合成中，能夠用來識(shí)別mRNA上對(duì)應(yīng)的密碼，故稱為反密碼（anticoden）。④TψC臂/環(huán)：含保守的TψC次序。⑤可變環(huán)。

3.rRNA的構(gòu)造與功效：rRNA是細(xì)胞中含量最多的RNA，可與蛋白質(zhì)一起構(gòu)成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場(chǎng)合。原核生物中的rRNA有三種：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四種：5S，5.8S，18S，28S。二．簡(jiǎn)述DNA雙螺旋構(gòu)造模型要點(diǎn)1兩條平行的多核苷酸鏈，以相反的方向(即一條由5‘—3’，另一條由3‘—5’)圍繞同一種(想像的)中心軸，以右手旋轉(zhuǎn)方式構(gòu)成一種雙螺旋。

2疏水的嘌呤和嘧啶堿基平面層疊于螺旋的內(nèi)側(cè)，親水的磷酸基和脫氧核糖以磷酸二酯鍵相連形成的骨架位于螺旋的外側(cè)。

3內(nèi)側(cè)堿基成平面狀，堿基平面與中心軸相垂直，脫氧核糖的平面與堿基平面幾乎成直角。每個(gè)平面上有兩個(gè)堿基(每條鏈各一種)形成堿基對(duì)。相鄰堿基平面在螺旋軸之間的距離為0.34nm,旋轉(zhuǎn)夾角為36度。每十對(duì)核苷酸繞中心旋轉(zhuǎn)一圈，故螺旋的螺距為3.4nm.

4雙螺旋的直徑為2nm.沿螺旋的中心軸形成的大溝和小溝交替出現(xiàn)。DNA雙螺旋之間形成的溝為大溝，兩條DNA鏈之間的溝為小溝。

5兩條鏈被堿基對(duì)之間形成的氫鍵穩(wěn)定地維系在一起。雙螺旋中，堿基總是腺嘌呤與胸腺嘧啶配對(duì)，鳥嘌呤與胞嘧啶配對(duì)。第三章蛋白質(zhì)簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)α-螺旋和β-折疊α-螺旋多肽鏈骨架，圍繞同一中心軸呈螺旋式上升，形成形成棒狀的螺旋構(gòu)造，其重要特點(diǎn)有：①肽鏈骨架圍繞一種軸以螺旋的方式伸展。②螺旋形成是自發(fā)的。③每隔3.6個(gè)殘基，螺旋上升一圈；每一種氨基酸殘基圍繞螺旋軸100°，螺距為0.54nm。④α螺旋構(gòu)造有左手和右手之分，但蛋白質(zhì)中的α螺旋重要是右手螺旋。⑤氨基酸殘基的R基團(tuán)位于螺旋的外側(cè)，并不參加螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態(tài)卻能影響螺旋的形成和穩(wěn)定。β—折疊是指蛋白質(zhì)分子中兩條平行或方向平行主鏈中伸展的同期折疊的構(gòu)像，重要特點(diǎn)有：

①是肽鏈相稱伸展的構(gòu)造，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側(cè)鏈伸出在鋸齒的上方或下方。

②依靠?jī)蓷l肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的兩段肽鏈間的C＝O與H梄形成氫鍵，使構(gòu)象穩(wěn)定。

③兩段肽鏈能夠是平行的，也能夠是反平行的。即前者兩條鏈從“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片層構(gòu)造的形式十分多樣，正、反平行能互相交替。

④平行的β－折疊構(gòu)造中，兩個(gè)殘基的間距為0.65nm；反平行的β－片層構(gòu)造，則間距為0.7nm.簡(jiǎn)述蛋白這的變性機(jī)理，并概要闡明變性的特點(diǎn)。1.蛋白質(zhì)變性（proteindenaturation）：蛋白質(zhì)在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被變化，從而造成其理化性質(zhì)的變化和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。3能引發(fā)蛋白質(zhì)變性的因素：物理因素有：加熱、冷凍、高頻率的聲涉及超聲波解決、紫外線、放射線、高壓、強(qiáng)烈振蕩、攪拌、研磨、表面張力等。

化學(xué)因素有：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑如酒精、丙酮、尿素、胍、重金屬鹽類、表面活性劑以及生物堿等。3、變性的特點(diǎn)：（一）生物活性喪失

蛋白質(zhì)的生物活性是指蛋白質(zhì)所含有的酶、激素、毒素、抗原與抗體、血紅蛋白的載氧能力等生物學(xué)功效。生物活性喪失是蛋白質(zhì)變性的重要特性。有時(shí)蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造只要輕微變化即可引發(fā)生物活性的喪失。

（二）某些理化性質(zhì)的變化

蛋白質(zhì)變性后理化性質(zhì)發(fā)生變化，如溶解度減少而產(chǎn)生沉淀，由于有些原來在分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)由于構(gòu)造松散而暴露出來,分子的不對(duì)稱性增加蛋白質(zhì)分子凝聚從溶液中析出，因此粘度增加，擴(kuò)散系數(shù)減少。

（三）生物化學(xué)性質(zhì)的變化

蛋白質(zhì)變性后，分子構(gòu)造松散，不能形成結(jié)晶，易被蛋白酶水解。蛋白質(zhì)的變性作用重要是由于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的構(gòu)造被破壞。天然蛋白質(zhì)的空間構(gòu)造是通過氫鍵等次級(jí)鍵維持的，而變性后次級(jí)鍵被破壞，蛋白質(zhì)分子就從原來有序的卷曲的緊密構(gòu)造變?yōu)闊o序的松散的伸展?fàn)顦?gòu)造（但一級(jí)構(gòu)造并未變化）。因此，原來處在分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)大量暴露在分子表面，而親水基團(tuán)在表面的分布則相對(duì)減少，至使蛋白質(zhì)顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引發(fā)分子間互相碰撞而聚集沉淀。第四章、酶酶作為生物催化劑含有什么特點(diǎn)1、高效性：酶的催化效率比無機(jī)催化劑更高，使得反映速率更快；

2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解成多肽；

3、溫和性：是指酶所催化的化學(xué)反映普通是在較溫和的條件下進(jìn)行的。

4、活性可調(diào)節(jié)性：涉及克制劑和激活劑調(diào)節(jié)、反饋克制調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)和變構(gòu)調(diào)節(jié)等。5.有些酶的催化性與輔因子有關(guān)。

6.易變性，由于大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，因而會(huì)被高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等破壞。何為競(jìng)爭(zhēng)克制和非競(jìng)爭(zhēng)克制？?jī)烧哂泻萎愅扛?jìng)爭(zhēng)性克制作用：克制劑與底物競(jìng)爭(zhēng)與酶的同一活性中心結(jié)合，從而干擾了酶與底物的結(jié)合，使酶的催化活性減少的作用。類似克制劑普通與酶的天然底物機(jī)構(gòu)相似，能夠與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而減少酶與底物的結(jié)合，克制酶的活性

非競(jìng)爭(zhēng)性克制作用：克制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與ES復(fù)合物結(jié)合并制止產(chǎn)物生成，使酶的催化活性減少，有些克制劑與酶活性中心以外的必要基團(tuán)結(jié)合，但不影響酶與底物的結(jié)合酶與底物也不影響酶與克制劑的結(jié)合，但形成的酶---底物---克制劑復(fù)合物不能進(jìn)一步釋放產(chǎn)物，至酶失活。

共同點(diǎn)：克制劑與酶通過非共價(jià)方式結(jié)合。都起克制作用。

不同點(diǎn)：

（1）競(jìng)爭(zhēng)性克制克制劑構(gòu)造與底物類似，與酶形成可逆的EI復(fù)合物但不能分解成產(chǎn)物P?？酥苿┡c底物競(jìng)爭(zhēng)活性中心，從而制止底物與酶的結(jié)合。可通過提高底物濃度削弱這種克制。競(jìng)爭(zhēng)性克制劑使Km增大，Km'=Km×（1+I/Ki），Vm不變。

（2）非競(jìng)爭(zhēng)性克制酶能夠同時(shí)與底物和克制劑結(jié)合，兩者沒有競(jìng)爭(zhēng)。但形成的中間物ESI不能分解成產(chǎn)物，因此酶活減少。非競(jìng)爭(zhēng)克制劑與酶活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，大部分與巰基結(jié)合，破壞酶的構(gòu)象，如某些含金屬離子（銅、汞、銀等）的化合物。非競(jìng)爭(zhēng)性克制使Km不變，Vm變小簡(jiǎn)述酶的特異性酶的特異性是酶只能對(duì)特定的一種和一類底物起作用，發(fā)生特異的化學(xué)反映的特定產(chǎn)物，酶的特異性分為絕對(duì)專一性和相對(duì)專一性立體異構(gòu)專一性構(gòu)造專一性：

①絕對(duì)特異性(absolutespecifictity)?

有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反映，稱為絕對(duì)專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。?

②相對(duì)特異性(relativespecificity)?

一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對(duì)專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡(jiǎn)樸的酯類；磷酸酶(phosphatase)對(duì)普通的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

立體異構(gòu)特異性(stereopecificity)?

酶對(duì)底物的立體構(gòu)型的特異規(guī)定，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性，分為旋光異構(gòu)專一性和順反（幾何）異構(gòu)專一性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶(L-lacticaciddehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。而延胡索酸酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）生成蘋果酸，而不能催化順丁烯二酸反映。溫度對(duì)酶的活性的影響普通來講,每種酶的酶活性有最適溫度，在此溫度下，其活性最高，偏離此最適溫度時(shí)，溫度越低，或者溫度越高，其活性越小。并且，溫度過高會(huì)造成酶失活以及變性。底物濃度對(duì)酶的活性的影響⑴酶的濃度對(duì)酶促反映的影響，在底物足夠，其它條件固定的條件下，反映系統(tǒng)中不含有克制酶活性的物質(zhì)及其它不利于酶發(fā)揮作用的因素時(shí)，酶促反映的速率與酶濃度成正比。⑵底物濃度對(duì)酶促反映的影響：在底特濃度較低時(shí)，反映速率隨底物濃度增加而加緊，反映速率與底物濃度近乎成正比；在底物濃度較高時(shí)，底物濃度增加，反映速率也隨之加緊，但不明顯；當(dāng)?shù)孜餄舛群艽笄疫_(dá)成一定程度時(shí)，反映速率就達(dá)成一種最大值，此時(shí)即使再增加底物濃度，反映速率也幾乎不再變化。

生物膜穿膜運(yùn)輸方式有哪幾個(gè)？有主動(dòng)運(yùn)輸和被動(dòng)運(yùn)輸：主動(dòng)運(yùn)輸：耗能量能逆濃度運(yùn)輸有載體被動(dòng)運(yùn)輸：分簡(jiǎn)樸擴(kuò)散和增進(jìn)擴(kuò)散，簡(jiǎn)樸擴(kuò)散：涉及小分子和離子的轉(zhuǎn)運(yùn)，順濃度梯度的特點(diǎn)；增進(jìn)擴(kuò)散：順濃度特點(diǎn)，不需要能量，但需要載體蛋白。

第十十一章試述DNA的復(fù)制過程DNA的復(fù)制是半保存復(fù)制，子代DNA分子中僅保存一條親代鏈，另一條鏈則是新合成的。復(fù)制時(shí)雙鏈DNA由解旋酶解開雙鏈，DNA變化雙螺旋構(gòu)造，在單鏈DNA結(jié)合蛋白（SSB）和DNA聚合酶Ⅲ的共同作用下合成先導(dǎo)鏈，方向與復(fù)制叉推動(dòng)的方向一致。在滯后鏈上。當(dāng)復(fù)制叉進(jìn)一步打開時(shí)，RNA引物才干和DNA單鏈結(jié)合。滯后鏈合成時(shí)產(chǎn)生剛起片段。DNA引物酶合成新的RNA引物，與DNA單鏈相結(jié)合準(zhǔn)備引發(fā)合成新的岡崎片段。在滯后鏈中，DNA聚合酶Ⅰ消除RNA引物。彌補(bǔ)缺口，最后DNA合成酶將岡崎片段連成長(zhǎng)鏈。試述RNA生物合成的過程。第十二章蛋白質(zhì)的生物合成試述蛋白質(zhì)生物合成的過程.有四個(gè)階段：氨基酸的活化，肽鏈合成的起始，肽鏈的延伸，肽鏈合成的終止與釋放。

①氨基酸的活化氨酰-tRNA合成酶催化氨基酸的羧基與對(duì)應(yīng)的tRNA的3‘端核酶上3’-羥基之間形成酯鍵，生成氨酰-tRNA。

②肽鏈合成的起始核糖體亞基和起始氨酰-tRNA在起始因子的參加下識(shí)別mRNA上的起始信號(hào)，并組裝成起始復(fù)合物。

③肽鏈的延伸70S的起始復(fù)合物，氨酰-tRNA，三種延伸因子，以及GTP和Mg2+共同參加延伸循環(huán)，進(jìn)行進(jìn)位、轉(zhuǎn)肽、移位等過程。

④肽鏈合成的終止與釋放在釋放因子RF1、RF2、RF3蛋白作用下，核糖體移動(dòng)到終止密碼子(UAA、UAG、UGA)時(shí)，停止翻譯，同時(shí)肽鏈釋放。蛋白質(zhì)生物合成過程：

1．氨基酸的活化：氨基酸的活化以及活化氨基酸與tRNA的結(jié)合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完畢。反映完畢后，特異的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羥基與對(duì)應(yīng)的活化氨基酸以酯鍵相連接，形成氨基酰tRNA。

2．活化氨基酸的縮合——核糖體循環(huán)：活化氨基酸在核糖體上重復(fù)翻譯mRNA上的密碼并縮合生成多肽鏈的循環(huán)反映過程。核糖體循環(huán)過程可分為三個(gè)階段：

⑴起動(dòng)階段：①30S起動(dòng)復(fù)合物的形成。在IF增進(jìn)下，30S小亞基與mRNA的起動(dòng)部位，起動(dòng)tRNA（tRNAfmet），和GTP結(jié)合，形成復(fù)合體。②70S起動(dòng)前復(fù)合體的形成。IF3從30S起動(dòng)復(fù)合體上脫落，50S大亞基與復(fù)合體結(jié)合，形成70S起動(dòng)前復(fù)合體。③70S起動(dòng)復(fù)合體的形成。GTP被水解，IF1和IF2從復(fù)合物上脫落。

⑵肽鏈延長(zhǎng)階段：①進(jìn)位：與mRNA下一種密碼相對(duì)應(yīng)的氨基酰tRNA進(jìn)入核糖體的A位。此環(huán)節(jié)需GTP，Mg2+，和EF參加。②轉(zhuǎn)