《生物化學與分子生物學》知識點大全

注意：請在醫(yī)師指導下應用，內(nèi)容僅供參考！《生物化學與分子生物學》知識點大全第一章蛋白質(zhì)的結構與功能1.20種基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支鏈氨基酸(人體不能合成:從食物中攝取):纈氨酸亮氨酸異亮氨酸3.兩個特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一個亞氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，無旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸和組氨酸6.側鏈基團含有苯環(huán)：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外區(qū)（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽鍵是由一個氨基酸的α—羧基與另一個氨基酸的α—氨基脫水縮合形成的酰胺鍵11.肽鍵平面：肽鍵的特點是N原子上的孤對電子與碳基具有明顯的共軛作用。使肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉，因此。將C、H、O、N原子與兩個相鄰的α-C原子固定在同一平面上，這一平面稱為肽鍵平面12.合成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的結構上的共同特點：氨基都接在與羧基相鄰的α—原子上13.是天然氨基酸組成的是：羥脯氨酸、羥賴氨酸，但兩者都不是編碼氨基酸14.蛋白質(zhì)二級結構的主要形式：①α—螺旋②β—折疊片層③β—轉角④無規(guī)卷曲。α—螺旋特點：以肽鍵平面為單位，α—C為轉軸，形成右手螺旋，每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺徑為0.54nm，維持α-螺旋的主要作用力是氫鍵15.舉例說明蛋白質(zhì)結構與功能的關系①蛋白質(zhì)的一級結構決定它的高級結構②以血紅蛋白為例說明蛋白質(zhì)結構與功能的關系：鐮狀紅細胞性貧血患者血紅蛋白中有一個氨基酸殘基發(fā)生了改變?？梢娨粋€氨基酸的變異（一級結構的改變），能引起空間結構改變，進而影響血紅蛋白的正常功能。但一級結構的改變并不一定引起功能的改變。③以蛋白質(zhì)的別構效應和變性作用為例說明蛋白質(zhì)結構與功能的關系：a.別構效應，某物質(zhì)與蛋白質(zhì)結合，引起蛋白質(zhì)構象改變，導致功能改變。協(xié)同作用，一個亞基的別構效應導致另一個亞基的別構效應。氧分子與Hb一個亞基結合后引起亞基構象變化的現(xiàn)象即為Hb的別構（變構）效應。蛋白質(zhì)空間結構改變隨其功能的變化，構象決定功能。b.變性作用，在某些物理或者化學因素的作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構象被破壞本質(zhì)：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變一級結構以酶原激活為例說明蛋白質(zhì)結構與功能的關系④Anfinsen實驗：可逆抑制劑以非共價鍵與酶或酶—底物復合物的特殊區(qū)域可逆結合成復合物，并使酶活性暫時降低或消失；采用透析或超濾將未結合抑制劑除去，則抑制劑和酶蛋白復合物解離，同時酶活性逐步恢復⑤綜上，一級結構決定蛋白質(zhì)的構象，構象決定功能，若一級結構改變并不引起構象改變，則功能不變，若一級結構改變引起構象改變，則功能改變。16.一二三四級結構的概念與化學鍵蛋白質(zhì)一級結構：氨基酸序列，化學鍵：肽鍵、二硫鍵蛋白質(zhì)二級結構：蛋白質(zhì)分子中局部肽段主鏈原子的相對空間位置，化學鍵：氫鍵蛋白質(zhì)三級結構：在二級結構和模體等結構層次的基礎上，由于側鏈R基團的相互作用，整條肽鏈進行范圍廣泛的折疊和盤曲，化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵、范德華力蛋白質(zhì)四級結構：蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局，化學鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵17．在某一pH下，氨基酸解離成陰離子和陽離子的趨勢及程度相同，成為兼性離子，成電中性，此時的pH值為該氨基酸的等電點。18.蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素：①顆粒表面電荷②水化膜19、蛋白質(zhì)的分離和純化沉淀，電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負極移動。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。透析：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。層析：

a.離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定ＰＨ時，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。

b.分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進入孔內(nèi)，滯留時間長，大分子蛋白質(zhì)不能時入孔內(nèi)而徑直流出。超速離心：既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開。第三章酶酶的組成單純酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。結合酶：由酶蛋白和非蛋白的輔助因子構成酶蛋白：決定反應的特異性；輔助因子：決定反應的種類與性質(zhì)；可以為金屬離子或小分子有機化合物。輔助因子輔酶：與酶蛋白結合疏松，可以用透析或超濾方法除去。輔基：與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾方法除去。酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。酶的活性中心①酶的必須基團：對酶發(fā)揮活性所必須的基團②酶的活性中心：在一級結構上相距很遠，但在空間結構上彼此靠近的一些R基團形成的特殊區(qū)域，該區(qū)域能特異的結合底物并催化底物發(fā)生化學變化?；钚灾行谋仨毣鶊F分為：結合基團：參與酶對底物的結合催化基團：催化底物變成產(chǎn)物活性中心以外的必須基團：活性中心內(nèi)必定有必須基團，但必須基團不一定都在活性中心?；钚灾行囊酝獾谋仨毣鶊F起到穩(wěn)定活性中心的作用。酶與一般催化劑的區(qū)別①高效性：酶的催化作用可是反應速度提高10^6到10^12次方，反應前后酶本身無變化，高效性原因是降低反應的活化能②專一性（對底物具有選擇性）Ⅰ絕對專一性：酶對底物要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物；Ⅱ相對專一性：作用對象不是一種底物，而是一類化合物或化學鍵；Ⅲ立體異構體專一性：D-、L-，順反③酶活性不穩(wěn)定性：蛋白質(zhì)容易變性失活④酶活性可調(diào)節(jié)控制：Ⅰ別構調(diào)節(jié)；Ⅱ反饋調(diào)節(jié)；Ⅲ供價修飾調(diào)節(jié)；Ⅳ酶原激活及激素控制誘導契合學說酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補的形狀影響酶促反應的因素①底物濃度；②抑制劑；③酶濃度；④溫度；⑤pH；⑥激活劑底物濃度對酶促反應速度的影響：中間產(chǎn)物學說：酶催化時，酶活性中心首先與酶底物結合生成一種酶和一種底物的復合物，此復合物再分解釋放出酶并釋放出產(chǎn)物米氏方程：V=Vmax×[S]／﹙Km＋[S]﹚⑴當?shù)孜餄舛群艽髸r([S]≥10×Km﹚,酶對底物飽和，反應速度達到最大⑵當反應速度V=1/2Vmax時，Km=[S]米氏方程中動力學參數(shù)Km的意義★①Km在數(shù)值上等于最大反應速度一半時對應的底物濃度，即V=1/2Vmax時，Km=[S]②Km單位：mol/L③不同酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征性物理常數(shù)④同一種酶對不同底物，Km值也不同，Km最小的底物稱為最適底物⑤Km表示酶與底物間的親和程度：Km值越大，親和越小，催化活性越低；Km值越小，親和度越大，催化活性越高抑制劑對酶促反應速度的影響⑴不可逆性抑制作用抑制劑與酶活性中心的活性基團或其部位的某些基團以共價形式結合，引起酶的失活，物理方法不能消除⑵可逆抑制作用Ⅰ競爭性抑制作用a.抑制劑的化學結構與底物相似，能與底物競爭性的與酶活性中心結合；b.當抑制劑與活性中心結合后，底物被排斥在反應中心之外，結果是酶促反應被抑制了；c.提高底物濃度，可提高底物的競爭能力（即可解除抑制作用）；d.Km值上升，Vmax不變Ⅱ非競爭性抑制作用與活性中心以外必須基團結合Km值不變，Vmax下降Ⅲ反競爭性抑制作用與酶-底物復合物結合Km值下降，Vmax下降酶原激活①酶原：無活性的酶前體②激活：一級結構改變，引起構象改變，形成或暴露活性中心酶活性調(diào)節(jié)①酶的共價修飾（化學修飾調(diào)節(jié)作用）：一種酶在另一種酶的作用修飾下，共價連接上一個化學基團，或共價鍵斷裂，去掉一個化學基團，從而調(diào)節(jié)酶的活性②別構調(diào)節(jié)作用：某些物質(zhì)可以與對應酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地結合，使酶的活性中心構象發(fā)生改變，導致功能改變同工酶①是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質(zhì)及免疫學性質(zhì)不同的一組酶②這類酶存在于生物的同一種屬或同一個體的不同組織甚至同一組織或細胞中★以胰蛋白酶為例說明蛋白質(zhì)結構與功能的關系因為胰蛋白酶在一級結構上相距甚遠，腸激酶切割N端6肽，使其一級構象發(fā)生改變，形成特殊區(qū)域，即酶的活性中心，該區(qū)域能特異地結合底物，并催化底物發(fā)生化學變化，發(fā)揮著結合與催化的功能，說明了一級結構的改變，引起構象的改變，形成活性中心，使胰蛋白由無活性變?yōu)橛谢钚缘诙潞怂岬慕Y構與功能核酸的分子組成：基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸：脫氧核糖核酸（DNA），存在于細胞核和線粒體內(nèi)。核糖核酸（RNA），存在于細胞質(zhì)和細胞核內(nèi)。1.堿基DNA:ATCGRNA:AUCG嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵，因此對波長260nm左右的紫外光有較強吸收，這一重要的理化性質(zhì)被用于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進行定性定量分析。２.戊糖DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脫氧核糖，RNA中為β-D-核糖。３.磷酸：生物體內(nèi)多數(shù)核苷酸的磷酸基團位于核糖的第五位碳原子上。核酸的一級結構核苷酸在核酸鏈上的排列順序為核酸的一級結構，核苷酸之間通過3′，5′磷酸二酯鍵連接。DNA的二級結構DNA的雙螺旋結構①DNA兩條鏈反向平行，形成右手螺旋結構②磷酸核糖鏈在螺旋外部，堿基在螺旋內(nèi)部③螺旋形成大小溝，相間排列④堿基平面與螺旋中心軸垂直A=T,G≡C配對，每10個堿基對，螺旋上升一圈，螺距為3.4nm，氫鍵維持雙螺旋橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙螺旋的縱向穩(wěn)定性。（助記：01234，01即10，10個堿基一周，直徑2nm，螺距3.4）DNA的三級結構DNA超螺旋a.負超螺旋：順時針右手螺旋的DNA雙螺旋b.正超螺旋：反方向圍繞它的軸扭轉而成DNA在真核細胞內(nèi)的組裝：①核小體：是染色質(zhì)絲的最基本單位②核小體的組成：組蛋白、DNA③核小體由核心顆粒、連接區(qū)DNA兩部分組成：核心顆粒包括組蛋白H2A、H2B、H3、H4各兩分子構成的致密八聚體以及纏繞其上的7/4圈的DNA鏈RNA（1）mRNA（半衰期最短）①mRNA結構特點：從5’末端3’末端的結構依次是5’帽子結構、5’末端非編碼區(qū)、決定多肽氨基酸序列的編碼區(qū)、3’末端非編碼區(qū)和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA核內(nèi)向胞質(zhì)的轉化、mRNA的穩(wěn)定性維系、翻譯起始的調(diào)控②mRNA功能：從DNA轉錄遺傳信息，是蛋白質(zhì)合成的模板把核內(nèi)DNA的堿基順序，按照堿基互補的原則，抄錄并轉送至胞質(zhì)，作為蛋白質(zhì)合成的直接模板。（2）tRNAtRNA一級結構特點①含10%—20%稀有堿基②3’末端為—CCA—OH③反密碼子環(huán)④二級結構特點：三葉草結構⑤三級結構特點：倒L形tRNA功能：運輸氨基酸的載體（3）rRNA含量最多，參與組成核蛋白體，作為提供蛋白質(zhì)合成的場所DNA變性某些理化因素作用下，堿基對間的氫鍵被打斷，DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程增色效應：變性后DNA溶液的紫外吸收作用增強的效應Tm（溶解溫度）核酸加熱變性過程中50%DNA變性時的溫度稱為該核酸的解鏈溫度，又稱Tm。第六章糖代謝1.糖的化學本質(zhì)（即組成）：多羥基醛或多羥基酮類及其衍生物或多聚物2.糖的生理功能：①氧化供能②組成人體組織結構的重要成分③參與構成體內(nèi)一些重要的生物活性物質(zhì)④提供碳源3.糖的無氧分解指機體在不消耗氧的情況下，葡萄糖或糖原分解產(chǎn)生乳酸并產(chǎn)生能量的過程，又稱糖酵解（糖酵解的全部反應過程在細胞胞漿中進行）4.糖酵解反應過程：㈠第一大階段：葡萄糖或糖原轉變生成丙酮酸，又稱糖酵解途徑；㈡第二大階段：丙酮酸被還原為乳酸★三個限速酶：己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶（丙、己、磷）底物水平磷酸化能量物質(zhì)在分解代謝過程中產(chǎn)生的高能化合物，其高能鍵裂解所釋放的能量，驅(qū)使ADP磷酸化，產(chǎn)生ATP的過程，稱為底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的產(chǎn)能方式?！飪纱蔚孜锼搅姿峄洽?,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸糖酵解的反應特點：①整個反映在細胞液中進行，起始物為葡萄糖或糖原，終產(chǎn)物為乳酸；②糖酵解是一個無需氧的過程；③糖酵解通過底物水平磷酸化可產(chǎn)生少量能量，每一分子葡萄糖凈生成2分子ATP，糖原生成3分子ATP。因此，通過糖酵解只能產(chǎn)生少量ATP④糖酵解中的己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶為糖酵解過程中的關鍵酶，分別催化了3步不可逆的單向反應⑶糖酵解的調(diào)節(jié)：①激素的調(diào)節(jié)；②代謝物對限速酶的變構調(diào)節(jié)★糖酵解的生理意義：①使機體在不消耗氧的情況下獲取能量的有效方式；②是某些細胞在氧供應正常的情況下的重要供能途徑：Ⅰ無線粒體的細胞Ⅱ代謝活躍的細胞；③某些病理情況下，組織細胞處于缺血缺氧狀態(tài)，也需要通過糖酵解獲取能量；④糖酵解的中間產(chǎn)物是氨基酸，是脂類合成前體糖的有氧氧化部位：胞液及線粒體⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸⑵丙酮酸氧化(→脫H)脫羧(→生成CO2)生成乙酰輔酶A：在線粒體中進行，關鍵酶：丙酮酸脫氫酶復合體⑶三羧酸循環(huán)：指乙酰輔酶A和草酰乙酸縮合成含三個羧基的檸檬酸，反復進行脫氫脫羧，又生成草酰乙酸，再重復循環(huán)反映的過程。三羧酸循環(huán)在線粒體中進行?！锶人嵫h(huán)的反應過程消耗一個乙酰CoA4次脫氫2次脫羧1次底物水平磷酸化生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP關鍵酶:檸檬酸復合酶、α—酮戊二酸脫氫酶復合體、異檸檬酸脫氫酶整個反應為不可逆反應三羧酸循環(huán)的生理意義：①營養(yǎng)物質(zhì)氧化分解的共同途徑（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大營養(yǎng)物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐③為其他物質(zhì)代謝提供小分子前提④為呼吸鏈提供H和電子磷酸戊糖途徑是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再進一步轉變?yōu)?—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的過程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：6—磷酸葡萄糖脫氫酶細胞定位：胞液反應階段：①氧化階段?磷酸戊糖的生成，此階段反應不可逆；②非氧化階段?基團轉移反應，此階段反應均為可逆特點①脫氫反應以NADP+為受氫體，生成NADPH＋H+；②反應過程中進行了一系列酮基和醛基轉移轉移反應③反應中生成了重要的中間代謝物：5-磷酸核糖；④一分子G—6—P經(jīng)過反應，只能發(fā)生一次脫羧和二次脫氫反應，生成一分子CO2和兩分子NADPH＋H+生理意義（1）5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料（2）使不同碳原子數(shù)的糖相互轉換（3）產(chǎn)生NADPH＋H+作為供氫體，參與多種代謝反應：a.作為供氫體，參與體內(nèi)多種生物合成反應；b.NADPH＋H+參與羥化反應；c.NADPH＋H+可維持谷胱甘肽（GSH）的還原性；d.NADPH＋H+參與體內(nèi)中性粒細胞和巨噬細胞產(chǎn)生離子態(tài)氧的反應，因而有殺菌作用糖異生概念從非糖物質(zhì)轉變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^程原料生糖氨基酸（甘、丙、蘇、絲）、有機酸（乳酸）、甘油定位肝腎細胞的胞漿及線粒體關鍵酶（限速酶）①丙酮酸羧化酶；②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；③果糖二磷酸酶④葡萄糖6—磷酸酶糖異生的調(diào)節(jié)①激素對糖異生的調(diào)節(jié)②代謝物對糖異生的調(diào)節(jié)a.糖異生原料的濃度對糖異生作用的調(diào)節(jié)b.乙酰輔酶A濃度對糖異生的影響糖異生的生理意義①維持血糖濃度恒定②促進乳酸再利用③協(xié)助氨基酸代謝④促進腎小管泌氨，調(diào)節(jié)酸堿平衡乳酸循環(huán)的意義指糖無氧條件下在骨骼肌中被利用乳酸，與乳酸在肝中再生為糖而又可以為肌肉所用的循環(huán)過程①乳酸再利用，避免了乳酸損失；②防止乳酸堆積引起了酸中毒糖原的合成與分解由葡萄糖合成糖原的過程至少含4個葡萄糖殘基的α-1,4-多聚葡萄糖作為引物★葡萄糖基的供體：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖)★糖原合成的限速酶：糖原合酶糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶激素對糖原合成與分解的調(diào)節(jié)：①關鍵酶都以活性、無（低）活性存在，2種形式通過磷酸化和去磷酸化相互轉換②肝、肌糖原代謝各有特點：Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；Ⅱ分解肌糖原的激素主要是腎上腺素肝糖原的合成與分解主要是維持血糖濃度的相對恒定肌糖原不能維持血糖濃度恒定的原因：缺少6—磷酸葡萄糖酶第七章脂類代謝脂肪動員儲存與脂肪組織中的脂肪在一系列酶的作用下水解為甘油和游離脂肪酸，并釋放入血供全身各組織利用的過程。三酰甘油脂肪酶是關鍵酶，其活性受激素的調(diào)節(jié)，又稱激素敏感脂肪酶。產(chǎn)物：FFA、甘油。脂肪酸氧化分解的四個階段：①脂肪酸的活化；②脂酰CoA進入線粒體，載體：肉毒堿③脂肪酸的β-氧化：脫氫、加水、再脫氫、硫解④TCA循環(huán)偶聯(lián)氧化磷酸化酮體是乙酰乙酸、丙酮、β—羥基丁酸三種物質(zhì)的總稱，由肝細胞合成，肝外組織氧化利用酮體生成的生理意義：①在長期饑餓或者是交感神經(jīng)興奮時，脂肪動員產(chǎn)生的中長鏈脂肪酸不能通過毛細血管壁和血腦屏障，酮體分子量小、水溶性強，在血中運輸不需要載體，能通過血腦屏障及肌肉細胞毛細血管壁，使肌肉和腦組織的重要能源②酮體在肝臟生成，由肝外組織利用。腦組織主要利用血糖供能。肝外組織（尤其是肌肉組織）利用酮體氧化供能，減少對葡萄糖的需求，保證腦組織對葡萄糖的需要。酮體合成原料：乙酰CoA，全過程在肝細胞線粒體內(nèi)進行，合成的限速酶為羥甲基戊二酸單酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）脂肪酸的合成原料是乙酰CoA，還需NADPH供氫及ATP供能。在胞液中進行。檸檬酸-丙酮酸循環(huán)是乙酰CoA穿出線粒體的途徑目的是把線粒體內(nèi)的乙?；\輸?shù)骄€粒體外，用來合成脂肪酸營養(yǎng)必需脂肪酸亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸多不飽和脂肪酸的重要衍生物前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特點是：在細胞中含量很低，生理活性很強，對細胞代謝調(diào)節(jié)有重要作用。膽固醇合成原料：每合成一份子膽固醇需18分子乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH＋H+。鯊烯是合成的中間代謝物限速酶：HMG-CoA還原酶膽固醇在體內(nèi)的轉變與排泄①轉變成膽汁酸②轉變成類固醇類激素③轉變成VitD3血漿脂蛋白超離心法測得的４種血漿脂蛋白（按密度）：名稱功能ＣＭ轉運外源性甘油三酯及膽固醇ＶＬＤＬ轉運內(nèi)源性甘油三酯及膽固醇ＬＤＬ轉運內(nèi)源性膽固醇ＨＤＬ逆向轉運膽固醇第九章氨基酸代謝8種必需氨基酸纈氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸。簡記為：寫一兩本單色書來決定蛋白質(zhì)營養(yǎng)價值高低的因素氨基酸的種類、含量、比例。氨基酸的一般代謝：⑴脫氨作用：①氧化脫氨：氨基酸先經(jīng)脫氫生成不穩(wěn)定的亞氨基酸，然后水解產(chǎn)生α－酮酸和氨，其限速酶為Ｌ－谷氨酸脫氫酶。②轉氨反應是指α－氨基酸與α－酮酸在轉氨酶催化下，氨酮二基互換的過程，其重要轉氨基酶為丙氨酸轉氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。③聯(lián)合脫氨：轉氨與脫氨相偶聯(lián)而脫出氨基的作用稱聯(lián)合脫氨基作用，其反應途徑有轉氨作用偶聯(lián)氨酸氧化脫氫途徑和嘌呤核苷酸循環(huán)脫氨。⑵氨代謝：血氨的來源氨基酸脫氨基腸道細菌腐敗產(chǎn)氨腎小管上皮泌氨氨轉運：丙氨酸—G循環(huán)谷氨酰胺運氨作用：肝外組織在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；以谷氨酰胺形式將氨經(jīng)血液循環(huán)帶到肝臟，由谷氨酰胺酶分解，產(chǎn)生氨作用與合成尿素谷氨酰胺對氨有運輸、貯存和解毒作用尿素的生物合成合成場所：肝臟的線粒體和胞液中進行；合成一分子尿素消耗4個ATP。限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；兩個氮原子，一個來自NH3,一個來自天冬氨酸α—酮酸代謝①轉變?yōu)樘呛椭悽诮?jīng)氨基化生成非必須氨基酸③氧化供能蛋氨酸參加反應前蛋氨酸必須先于ATP起反應生成S—腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被稱為活性蛋氨酸，是體內(nèi)最重要、最直接的甲基供體半胱氨酸：含有巰基（—SH）硫酸在體內(nèi)的形式：3’—磷酸腺苷—5’—磷酰硫酸（PAPS）苯丙氨酸羥化酶缺陷->苯丙酮酸尿癥酪氨酸酶缺陷->白化病一碳單位是指某些氨基酸在分解代謝中產(chǎn)生的含有一個碳原子的化學基團，即甲基、亞甲基、甲炔基、甲?；蛠啺奔谆目偡Q。四氫葉酸（FH4）是這類集團的載體或傳遞體。一碳單位主要來自甘氨酸、絲氨酸、蛋氨酸和組氨酸等第八章生物氧化生物氧化能源物質(zhì)在生物體內(nèi)完全氧化分解生成CO2和H2O并釋放能量的過程呼吸鏈在線粒體內(nèi)膜，由若干遞氫體、遞電子體按一定順序排列組成的，把能源物質(zhì)分解代謝脫下來的H氧化生成的H2O的鏈式反應體系稱為電子傳遞鏈，亦稱為呼吸鏈。⑴NADH電子傳遞鏈（氧化呼吸鏈）：NADH→復合體Ⅰ→CoQ→復合體Ⅲ→Cytc→復合體Ⅳ→Q2（NADH→FMNH2→FeS→Q→b→C1—C—aa3—1/2O2）⑵琥珀酸電子傳遞鏈（FADH2氧化呼吸鏈）：琥珀酸→復合體Ⅱ→CoQ→復合體Ⅲ→Cytc→復合體Ⅳ→Q2（FADH2→FeS→Q→b→C1—C—aa3—1/2O2）氧化磷酸化在線粒體中，能源物質(zhì)分解代謝脫下的氫原子經(jīng)電子傳遞鏈氧化生成水，在此過程中釋放能量使ADP磷酸化生成ATP，ATP這種生成方式稱為氧化磷酸化。P/O比值指物質(zhì)氧化時，每消耗1mol氧原子所消耗的無機磷的摩爾原子數(shù)胞液中NADH的氧化①α—磷酸甘油穿梭②蘋果酸穿梭影響氧化磷酸化的因素1.抑制劑（1）呼吸鏈抑制劑：阻斷呼吸鏈中某些部位電子傳遞。CO、CN-、N3-及H2S抑制細胞色素C氧化酶，使電子不能結合氧。此類抑制可使細胞內(nèi)呼吸停止，導致人迅速死亡。（2）解耦聯(lián)劑：①可使氧化磷酸化耦聯(lián)過程脫離②通道回流，而通過線粒體內(nèi)膜中其他途徑返回線粒體基質(zhì)，從而破壞內(nèi)膜兩側的侄子電化學梯度，使ATP的生成受到抑制，以電化學梯度儲存的能量以熱量形式釋放。（3）氧化磷酸化：①寡酶素可以阻止質(zhì)子從F0通道回流，抑制ATP生成。②由于此時線粒體內(nèi)膜兩側質(zhì)子電化學梯度增高，影響呼吸鏈質(zhì)子泵的功能，繼而抑制電子傳遞。2.ADP的調(diào)節(jié)作用正常計提的氧化磷酸化速率主要受ADP的調(diào)節(jié)成正比RCR，加入ADP后的耗氧量速率與僅有底物時的耗氧速率之比稱為呼吸控制率（RCR）。3.甲狀腺激素（1）甲狀腺激素誘導細胞膜上Na+.K+-ATP酶的合成使ATP加速分解為ADP和Pi，ADP增多促進氧化磷酸化。（2）甲狀腺素（T3）還可使解偶聯(lián)蛋白基因表達增加，引起耗氧量和產(chǎn)熱量增加。ATP1.在體內(nèi)所有高能磷酸化合物中，以ATP末端的磷酸鏈最為重要。2.為糖原，磷脂\蛋白質(zhì)合成時提供能量的UTP，CTP，GTP3..ATP還可將~P轉移給肌的生成磷酸肌酸（CP），作為腦和肌中能量的一種儲存形式。當機體消耗ATP過多而導致ADP增多時磷酸肌將~P轉移給ADP生成ATP，供生理活動之用。第十章核苷酸代謝從頭合成途徑通過利用一些簡單的前體物，如5—磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及CO2、ATP等，從無到有合成嘌呤核苷酸的過程稱為嘌呤核苷酸的從頭合成途徑。（在胞液中進行）嘌呤核苷酸從頭合成原料：氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳單位特點：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基礎上逐漸形成五磷環(huán)的；從頭合成途徑首先合成次黃嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基礎上分別形成GMP、AMP補救合成兩個轉移酶：腺嘌呤磷酸核糖轉移酶（APRT）、次黃嘌呤—鳥嘌呤磷酸核糖轉移酶（HGPRT）次黃嘌呤類似物6—巰基嘌呤（6—MP），作用：抑制次黃嘌呤核苷酸（IMP）轉變?yōu)锳MP，是競爭性抑制嘌呤核苷酸的分解的終產(chǎn)物是尿酸痛風癥：體內(nèi)嘌呤核苷酸分解代謝異常嘧啶核苷酸從頭合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2重要中間產(chǎn)物：UMP5-氟尿嘧啶（5-FU）是胸苷酸合成酶的抑制劑第十四章DNA的生物合成半保留復制在DNA復制時，以親代DNA的每一股做模板，dNTP為原料，堿基配對為原則，合成完全相同的兩個雙鏈子代DNA，每個子代DNA中都含有一股親代DNA鏈，這種現(xiàn)象稱為DNA的半保留復制半不連續(xù)復制前導鏈合成連續(xù)而后隨鏈合成不連續(xù)原料①模板：單鏈DNA②底物：脫氧三磷酸核苷（dNTP）③原則：堿基互補配對④合成方向：5’→3’⑤引物：一段具有3’端自由羥基的RNA【原因：DDDP不能催化單核苷酸之間3’—5’磷酸二酯鍵，而DDRP可以催化單核苷酸之間生成3’,5’—磷酸二酯鍵⑥岡崎片段：由于親代DNA雙鏈在復制時是逐步解開的，因此，隨從鏈的合成也是一段一段的。DNA在復制時，由隨從連合成所產(chǎn)生的一系列不連續(xù)的DNA片段稱為岡崎片段。DNA復制的酶A識別、B解旋、C輔助、G引物DNA拓撲異構酶防止扭曲打結，既能水解DNA分子中的磷酸二酯鍵又能將其重新連接單鏈DNA結合蛋白（SSB）：使解開雙螺旋后的DNA單鏈能夠穩(wěn)定存在，即穩(wěn)定單鏈DNA，發(fā)揮模板作用；保護單鏈DNA，避免DNA酶的降解引物酶依賴DNA的RNA聚合酶DNA聚合酶DNA-polⅠ：切除引物，填補缺口，修復損傷，校正錯誤DNA-polⅢ：復制DNA，校正錯誤DNA-polⅢ是真正的DNA復制酶5’→3’外切酶活性：切除引物3’→5’外切酶活性：校正錯誤，修復損傷復制的保真性①遵守嚴格的堿基配對規(guī)律；②DNA聚合酶在復制延長中對堿基的正確選擇；③復制過程中及時校讀和修復的功能DNA連接酶催化兩段DNA片段形成磷酸二酯鍵DNA的復制過程：起始A識別、B解旋、C輔助，G合成引物延長DNA聚合酶Ⅲ終止切除引物，補平缺口，連接酶鏈接片段第十六章RNA的生物合成不對稱轉錄在轉錄過程中，RNA的合成只能以DNA雙鏈中的一條鏈為模板，這種現(xiàn)象稱為不對稱轉錄兩重含義：對于某一個結構基因只有一股單鏈，用做模板；而對于不同的結構基因一單鏈上可以交錯出現(xiàn)模板鏈和編碼鏈RNA聚合酶亞基功能α決定哪些基因被轉錄β與轉錄全過程有關（催化）β'結合DNA模板（開鏈）σ辨認轉錄起始點原核生物的RNA聚合酶：五種亞基α、β、β'、σ、ω組成的蛋白質(zhì)RNA聚合酶與DNA聚合酶最大的區(qū)別：RNA聚合酶無需引物，—OH3'RNA聚合酶Ⅱ轉錄產(chǎn)物：mRNA啟動子是轉錄開始時RNA聚合酶識別、結合和開始轉錄的一段DNA序列。5’→3’順式作用因子：DNA序列反式作用因子：蛋白質(zhì)分子轉錄終止非依賴Rho的轉錄終止子依賴Rho的轉錄終止子帽子結構是前體mRNA在細胞核內(nèi)的穩(wěn)定因素，也是mRNA在細胞質(zhì)內(nèi)的穩(wěn)定因素，沒有帽子結構的轉錄產(chǎn)物很快被核酸酶水解。帽子結構可以促進蛋白質(zhì)生物合成polyA尾mRNA由細胞核進入細胞質(zhì)所必需的形式大大提高了mRNA在細胞質(zhì)中的穩(wěn)定性復制和轉錄的區(qū)別復制轉錄模板兩股鏈均復制單鏈DNA片段原料dNTPNTP酶DNA聚合酶（DNA-pol）RNA聚合酶（RNA-pol）產(chǎn)物子代雙鏈DNA（半保留復制）mRNAtRNArRNA配對A—TG—CA—UT—AG—C引物需要不需要加工與修飾不需要需要第十七章蛋白質(zhì)的生物合成蛋白質(zhì)的生物合成，即翻譯，以mRNA為模板合成蛋白質(zhì)的過程。原料三種RNA２０種氨基酸相關酶和蛋白因子ATP、GTPmRNA是遺傳信息的攜帶者mRNA分子上從5‘至3’方向，由AUG開始，每3個核苷酸為一組，決定肽鏈上某一個氨基酸或蛋白質(zhì)合成的起始、終止信號，稱為密碼子。起始密碼:AUG（哎呦，急了，趕緊開始）終止密碼：UAA，UAG，UGA遺傳密碼的特點連續(xù)性、通用性、簡并性、擺動性原核生物核糖體A位：氨基酰位P位：肽酰位E位：退出位氨基酸的活化氨基酸＋ATP＋tRNA→氨基酰-tRNA＋AMP＋PPi（氨基酰-tRNA合成酶）氨基酰-tRNA合成酶對氨基酸和tRNA具有高度特異性核糖體循環(huán)（翻譯）過程起始原核生物①核蛋白體大小亞基分離；②mRNA在小亞基定位結合③起始氨基酰-tRNA的結合④核蛋白體大亞基結合，起始復合物形成真核生物①核蛋白體大小亞基分離②起始氨基酰-tRNA結合③mRNA在核蛋白體小亞基就位④核蛋白體大亞基結合延長進位又叫注冊，指根據(jù)mRNA下一組遺傳密碼指導，使相應氨基酰-tRNA進入核蛋白體A位。成肽是由轉肽酶催化的肽鍵形成過程（轉肽酶是核糖體大亞基的功能，每形成一個肽鍵，需要消耗４個高能磷酸鍵）。轉位是核糖體沿著模板向3‘端移動一個密碼子的距離，肽酰-tRNA從核糖體的A位移到ｐ位的過程。終止RF識別終止密碼，釋出肽鏈生物化學與分子生物學重點第一章蛋白質(zhì)的結構與功能1.蛋白質(zhì)中含氮量約為16%.2.每克樣品中含氮克數(shù)×6.25×100=每100克樣品中的蛋白質(zhì)含量（g/100g）3.組成蛋白質(zhì)的氨基酸均為L-α-氨基酸（甘氨酸除外）4.氨基酸分類：（帶負電荷）酸性:天冬菇(天冬氨酸,谷氨酸)（帶正電荷）堿性:來勁足(賴氨酸,精氨酸,組氨酸)苯丙色酪:芳香族or芳香老本色(酪,苯丙,色)極性:詩書半擔兩岸有(絲,蘇,半胱,天冬酰胺,谷胺酰胺非極性:干餅纈本晾一鋪(甘,丙,纈,苯丙,亮,異亮,脯,蛋)含氮最高：精三碳化合物：丙、絲、半胱四碳化合物：蘇、天冬、半胱最小的氨基酸：甘氨酸含亞氨基：脯氨酸5.氨基酸的理化性質(zhì)：（1）兩性解離及等電點；等電點：在某一PH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點。當PH>等電點時，溶液呈酸性；當PH<等電點時，溶液呈堿性。（2）紫外吸收性質(zhì)；因色氨酸、酪氨酸分子內(nèi)含有共軛雙鍵，故有這種性質(zhì)；在波長280nm處有光吸收峰。（3）茚三酮反應：條件：570nm顏色：藍紫色6.（1）蛋白質(zhì)的一級結構中的化學鍵是肽鍵和二硫鍵（多選）（2）蛋白質(zhì)的二級結構（局部空間結構）的化學健是氫鍵主要形式包括：α螺旋，β折疊，β轉角◆β轉角第2個氨基酸殘基常常是脯氨酸（3）蛋白質(zhì)三級結構的形成和穩(wěn)定主要依靠：疏水鍵，鹽鍵，氫鍵，二硫鍵，范德華力等（多選）三級才有功能（4）蛋白質(zhì)的四級結構：非共價鍵◆由兩條或多條肽鏈構成◆這種蛋白質(zhì)的每條肽鏈形成相對獨立的三級結構被稱為一個亞基（亞基單獨存在時一般沒有生物學活性）7.鐮狀細胞貧血：β鏈第6位谷氨酸→纈氨酸8.蛋白質(zhì)與氨基酸共有的性質(zhì)——兩性解離性質(zhì)PH＜PI陽離子PH=PI兼性離子PH＞PI陰離子◆人體內(nèi)大多數(shù)蛋白質(zhì)解離成陰離子，多帶負電9.蛋白質(zhì)親水膠體的穩(wěn)定因素：顆粒表面電荷；水化膜（去掉這兩個穩(wěn)定因素，蛋白質(zhì)極易從溶液中沉淀析出）10.鹽析沉淀的蛋白質(zhì)通常不發(fā)生變性11.蛋白質(zhì)的變性作用：在某些物理或化學因素（條件）作用下，蛋白質(zhì)的空間結構破壞（本質(zhì)）（但不包括肽鏈的斷裂等一級結構變化），導致蛋白質(zhì)若干理化性質(zhì)的改變、生物學活性的喪失（結果）。第二章核酸的結構與功能1.核酸的基本組成單位是核苷酸2.多核苷酸的連接方式是3'，5'-磷酸二酯鍵（5'→3'）3.核苷酸序列又稱堿基序列4.DNA的二級結構是雙螺旋結構5.DNA雙螺旋結構模型的要點：①反向平行的“右手”雙螺旋②磷酸與脫氧核糖(親水)位于雙螺旋外側③堿基(疏水)位于內(nèi)側，互補配對原則：A二T，G三C④維持雙螺旋結構穩(wěn)定的作用力：氫鍵和堿基堆積力⑤螺旋表面形成大溝和小溝⑥雙螺旋直徑2nm，螺距約為3.54nm(口訣：DNA，雙螺旋，正反向，互補鏈，A對T，GC連，配對時，靠氫鍵，十堿基，繞一圈，螺距345中間。堿基力和氫鍵，維持螺旋結構間)6.真核生物DNA基本結構單位是核小體（1）核小體包括H1、H2A、H2B、H3和H4五種組蛋白。（2）每個核小體重復單位的DNA長度約為200bp7.mRNA結構的特點（1）5'末端有帽子結構（2）3'末端絕大多數(shù)帶有多聚腺苷酸尾8.tRNA二級結構是三葉草，三級結構是倒L型9.Tm值：在解鏈過程中，260nm吸光度的變化達到最大變化值的一半時所對應的溫度稱為DNA的解鏈溫度◆Tm值與DNA的堿基組成和變性條件有關，DNA的GC含量越高，長度越長，Tm值越大第三章酶1.酶的分子組成可分為單純酶和結合酶兩大類2.全酶：酶蛋白與輔因子結合后所形成的復合物3.酶蛋白的主要功能是決定酶促反應的特異性及其催化機制；多數(shù)輔因子的主要功能是決定反應的性質(zhì)與類型4.酶的活性中心內(nèi)的必需基團分為結合基團和催化基團結合基團：識別底物；催化基團：使底物發(fā)生化學反應轉變?yōu)楫a(chǎn)物【了解】5.酶原：無活性的酶的前體【了解】6.酶原激活的意義（1）保證組織細胞本身的蛋白質(zhì)不致因酶的催化而破壞；（2）保證合成的酶在特定部位和環(huán)境中發(fā)揮其生理作用7.同工酶：eg.乳酸脫氫酶（LDH）、肌酸激酶（CK）8.目前公認的酶促反應機制是誘導契合學說9.酶促反應動力學的影響因素：底物濃度【最主要因素】、酶濃度、PH、溫度、抑制劑、激活劑10.米氏方程：V=Vmax［S］/(Km+［S］)◆Km：米氏常數(shù)◆Km值等于在特定酶濃度條件下，反應速率達到最大反應速率一半時的底物濃度◆Km越大，E與S的親和力越小11.有機磷化物能使膽堿酯酶失活12.在標準條件下，酶活性的1個國際單位為在1min內(nèi)能催化1μmol的底物轉變?yōu)楫a(chǎn)物的酶量第四章糖代謝1.每分子葡萄糖經(jīng)過糖酵解凈生成2分子ATP，從糖原開始，每個葡萄糖凈生成3分子ATP2.糖酵解途徑的關鍵酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶3.三羧酸循環(huán)過程特點（1）三羧酸循環(huán)一周，通過脫羧，生成2分子CO2（2）整個三羧酸循環(huán)不可逆，在線粒體中進行（3）有4次脫氫反應，3次以NAD+為受氫體，1次以FAD為受氫體，生成一個高能磷酸鍵（4）中間產(chǎn)物必須不斷更新和補充4.葡萄糖經(jīng)磷酸戊糖途徑生成磷酸核糖和NADPH+H+5.磷酸戊糖途徑的生理意義（1）為核酸的生物合成提供核糖（2）提供NADPH+H+，作為供氫體參與多種代謝反應①NADPH是許多合成代謝的供氫體②NADPH參與體內(nèi)羥化反應③NADPH可維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)6.糖異生關鍵酶：葡糖-6-磷酸酶果糖-1,6-二磷酸酶丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶7.糖異生的生理意義（1）饑餓情況下維持血糖濃度恒定（2）回收乳酸，補充肝糖原（肝）（3）調(diào)節(jié)酸堿平衡（腎）8.調(diào)節(jié)血糖的激素有降血糖激素和升血糖激素兩類◆降血糖激素：胰島素◆升血糖激素：腎上腺素，胰高血糖素，糖皮質(zhì)激素，生長激素第五章脂質(zhì)代謝1.脂質(zhì)的生理功能（1）供能和儲能（2）維持生物膜的正常結構與功能（主要類脂）（3）脂肪組織是內(nèi)分泌器官（4）脂質(zhì)是機體眾多信號分子的前體2.常見的人體營養(yǎng)必需脂肪酸有亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸等3.酮體包括乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮三種有機化合物4.酮體生成的生理意義（1）酮體是肝向肝外組織輸出能量的重要形式（2）酮體是肝臟輸出能源的一種形式，并且酮體可通過血腦屏障，是肌肉尤其是腦組織（75%）的重要能源（3）酮體利用的增加可減少糖的利用，有利于維持血糖水平恒定，節(jié)省蛋白質(zhì)的消耗5.在饑餓或糖供能不足時,脂肪動員加強,所產(chǎn)生的脂肪酸轉變?yōu)橐阴oA氧化供能,以減少葡萄糖和蛋白質(zhì)的消耗,維持血糖濃度的恒定。肝同時將脂肪酸分解轉化成酮體,以替代葡萄糖為腦組織提供能量保障,確保大腦功能正常。腦組織不能從葡萄糖獲得足夠能量的情況下,所需能量的75%是由酮體提供的6.糖代謝異常情況下，葡萄糖得不到有效利用，脂肪動員而來的脂肪酸被轉化成大量酮體7.乙酰CoA主要來自葡萄糖的分解代謝8.膽固醇的生理功能（1）構成生物膜（2）轉變成膽汁酸（3）合成類固醇激素及維生素D3（4）調(diào)節(jié)脂蛋白代謝9.膽固醇的轉化產(chǎn)物（1）膽汁酸（2）維生素D3（3）類固醇激素10.血脂：血漿中的脂質(zhì)。主要包括三酰甘油、各類磷脂、膽固醇和膽固醇酯以及游離脂肪酸11.血脂的來源：（1）外源性：食物中的脂質(zhì)經(jīng)消化吸收進入血液（2）內(nèi)源性：脂庫中三酰甘油動員釋放的脂質(zhì)及體內(nèi)合成的脂質(zhì)12.血脂的主要去路（1）氧化分解（2）構成生物膜（3）進入脂庫儲存（4）轉變?yōu)槠渌镔|(zhì)13.血漿脂蛋白的分類（1）電泳法①乳糜微粒（CM）②β-脂蛋白③前β-脂蛋白④α-脂蛋白（2）超速離心法①乳糜微粒（CM）②極低密度脂蛋白（VLDL）③低密度脂蛋白（LDL）④高密度脂蛋白（HDL）第六章生物氧化1.呼吸鏈主要由位于線粒體內(nèi)膜上的酶復合體Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ四種復合物組成2.復合體Ⅰ：傳氫、傳電子復合體Ⅱ：傳氫、傳電子（不具有質(zhì)子泵功能）復合體Ⅲ：傳電子復合體Ⅳ：傳電子3.NADH氧化呼吸鏈（最常見）NADH+H+→復合體Ⅰ→CoQ→復合體Ⅲ→Cytc→復合體Ⅳ→O24.FADH2氧化呼吸鏈琥珀酸→復合體Ⅱ→CoQ→復合體Ⅲ→Cytc→復合體Ⅳ→O25.ATP是機體各種生理活動的直接能量供應者6.ATP的生成（1）底物水平磷酸化（2）氧化磷酸化7.抗壞血酸呼吸鏈組成：Cytc→Cytaa3→O28.細胞色素c（Fe2+）呼吸鏈組成：Cytaa3→O29.ATP是體內(nèi)最重要的高能磷酸化合物，是細胞可以直接利用的能量形式10.磷酸肌酸是肌肉和腦組織中能量的貯存形式11.胞漿NADH的跨膜轉運機制（1）α-磷酸甘油穿梭（腦、骨骼?。?）蘋果酸-天冬氨酸穿梭（心肌、肝、腎）第七章氨基酸代謝1.外源性氨：自消化道吸入體內(nèi)2.氨基酸的主要分解代謝方式是脫去氨基生成氨3.酸性尿有利于腎小管細胞中的氨擴散入尿堿性尿妨礙腎小管細胞NH3的分泌4.氨的轉運——葡萄糖-丙氨酸循環(huán)5.合成尿素是氨的主要去路，在肝組織中進行6.鳥氨酸循環(huán)的特點（1）原料:2分子氨,一個來自游離氨，另一個來自天冬氨酸（2）過程:先在線粒體中進行,再在胞液中進行（3）耗能:3個ATP，4個高能磷酸鍵（4）參與循環(huán)的氨基酸:5個（鳥氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、精氨酸、谷氨酸）7.CO2不屬于一碳單位，四氫葉酸是一碳單位的運載體8.SAM提供甲基9.PAPS是硫酸基供體10.苯丙酮尿癥：苯丙氨酸羥化酶第八章核苷酸代謝嘌呤核苷酸體內(nèi)代謝完成后會形成尿酸第十章DNA的合成與修復1.DNA的特點①半保留復制②固定起始點③雙向復制④半不連續(xù)復制⑤高保真復制2.半保留復制的概念DNA合成時,以4種dNTP為原料,母鏈雙鏈DNA解鏈為單鏈,并以各單鏈為模板,在DNA聚合酶作用下,按堿基互補原則(A-T、G－C),5'→3'方向,合成新的DNA鏈,新鏈與模板鏈互補,二者構成子代DNA。如此合成的子代細胞的DNA,一條單鏈為親代模板,另一條為與之互補的新鏈,兩個子細胞的DNA與親代的相同,故稱之為DNA的半保留復制3.DNA復制過程中能連續(xù)合成的鏈是前導鏈；不連續(xù)合成的是后隨鏈（岡崎片段）4.參與DNA復制的酶類及其作用①DNA聚合酶：催化與模板互補的DNA新鏈合成②解旋酶：解開螺旋③拓撲異構酶：幫助解開復制叉前后的超螺旋結構④引物酶：催化RNA引物合成并與DNA鏈互補的反應⑤DNA連接酶：連接DNA末端第11章RNA合成1.RNA轉錄特點是不對稱轉錄2.RNA聚合酶分為核心酶（α2ββ'ω）和全酶（α2ββ'ωσ）3.σ亞基：識別啟動子，啟動轉錄，控制轉錄速率α亞基：參與轉錄速率的調(diào)控β亞基：結合底物NTPβ'亞基：與DNA模板結合，解開雙螺旋ω亞基：促進RNA聚合酶的組裝并穩(wěn)定4.真核生物mRNA前體的