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文檔簡介
第六章酶(Enzyme)酶通論酶的概念及酶催化的特點(diǎn)酶的化學(xué)本質(zhì)及其組成酶的命名和分類酶的活力測定和分離純化核酶及抗體酶酶學(xué)研究簡史國內(nèi):(1)4000多年前的夏禹時(shí)代釀酒盛行(2)公元十世紀(jì)左右,我國已利用豆類作醬(3)約3000年前,人們利用麥曲淀粉酶將淀粉降解為麥芽糖制造飴糖
1833年:淀粉酶的發(fā)現(xiàn)佩恩(Payen)和帕索茲(Persoz)從麥芽的水抽提物中用酒精沉淀得到一種可使淀粉水解生成可溶性糖的物質(zhì)—淀粉酶制劑(diastase)。
1878年:ENZYME-in
yeast庫尼(Kunne)首次將酵母中進(jìn)行酒精發(fā)酵的物質(zhì)稱為酶Enzyme,這個(gè)詞來自希臘文,其意思是“在酵母中”(
In
Yeast
)。
1896年:德國Buchner兄弟發(fā)現(xiàn)酶的理化性質(zhì),開始了酶學(xué)的研究。
1902-1913年:中間產(chǎn)物學(xué)說和米氏方程
1926年:酶的化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)薩姆納(Sumner)首次從刀豆提取液中分離純化得到脲酶結(jié)晶,并證明它具有蛋白質(zhì)的性質(zhì),提出酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)的觀點(diǎn)。獲1947諾貝爾獎(jiǎng)。酶學(xué)研究簡史酶學(xué)研究簡史*1960年:操縱子學(xué)說雅各(Jacob)和莫諾德(Monod)提出操縱子學(xué)說,闡明了酶生物合成的調(diào)節(jié)機(jī)制。*1963年:酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)*1965年:酶的空間結(jié)構(gòu)*1969年:酶的人工合成*1982年:核酶的發(fā)現(xiàn)*1983年:核酶的確認(rèn)切克(ThomasCech)等人發(fā)現(xiàn)四膜蟲(Tetrahynena)細(xì)胞的26SrRNA前體在完全沒有蛋白質(zhì)存在的情況下自我加工,催化得到成熟的rRNA,說明RNA本身是生物催化劑,稱其為“Ribozyme”,對(duì)酶的傳統(tǒng)概念提出了嚴(yán)峻的挑戰(zhàn)。第一節(jié)
酶的概念及酶催化的特點(diǎn)
概念:酶(Enzyme)是具有高效性和專一性的生物催化劑(Biologicalcatalyst)。目前將生物催化劑分為兩類:酶(蛋白)、核酶(脫氧核酶)酶的概念及酶催化的特點(diǎn)酶與一般催化劑的共性:在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化;只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng);只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程,而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。酶是生物催化劑(一)酶促反應(yīng)具有極高的效率
酶促反應(yīng)的特性:酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108~1020倍,比一般催化劑高107~1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能
一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變活化能:底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。一種酶僅作用于一種或一類化合物,或一定的化學(xué)鍵,催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)R恍浴?酶的特異性(specificity)(二)酶促反應(yīng)具有高度的特異性根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同,
酶的特異性可大致分為以下3種類型:絕對(duì)特異性(absolutespecificity):只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物,進(jìn)行一種專一的反應(yīng),生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物
。例:蔗糖酶至作用于蔗糖,不作用于其它二糖。相對(duì)特異性(relativespecificity):作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。例:胰蛋白酶專一水解賴氨酸或精氨酸羧基參與形成的肽鍵,胰凝乳蛋白酶專一水解芳香氨基酸或較大非極性側(cè)鏈氨基酸羧基參與形成的肽鍵。立體結(jié)構(gòu)特異性(stereo
specificity):作用于立體異構(gòu)體中的一種。例:L-精氨酸酶只催化L-精氨酸的水解反應(yīng)。酶專一性的假說:鎖與鑰匙學(xué)說該假說的局限性在于不能解釋酶如何能同時(shí)催化可逆反應(yīng)的正、逆反應(yīng)。酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合假說*誘導(dǎo)契合假說(induced-fithypothesis)酶底物復(fù)合物E+SE+PES酶與底物相互接近時(shí),其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng),進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。酶專一性的假說:誘導(dǎo)契合學(xué)說羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式底物(三)酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性對(duì)酶生成與降解量的調(diào)節(jié)酶催化效力的調(diào)節(jié)通過改變底物濃度對(duì)酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控,以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié):第二節(jié)
酶的化學(xué)本質(zhì)及其組成酶的化學(xué)本質(zhì)絕大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì)。如何證明?酸堿水解變性兩性電解質(zhì)及等電點(diǎn)化學(xué)呈色反應(yīng)酶的分子組成蛋白質(zhì)部分:酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶(holoenzyme)單純酶(simpleenzyme)結(jié)合酶(conjugatedenzyme)輔助因子分類(按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度)
輔酶(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松,可用透析或超濾的方法除去。
輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密,不能用透析或超濾的方法除去。各部分在催化反應(yīng)中的作用酶蛋白:結(jié)合底物,決定反應(yīng)的特異性輔助因子:作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的載體,決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)金屬離子的作用穩(wěn)定酶的構(gòu)象;參與催化反應(yīng),傳遞電子;在酶與底物間起橋梁作用;中和陰離子,降低反應(yīng)中的靜電斥力等。小分子有機(jī)化合物的作用在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用,傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。小分子有機(jī)化合物在催化中的作用
酶的不同形式(根據(jù)蛋白部分的特點(diǎn))單體酶(monomericenzyme):僅具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的酶。寡聚酶(oligomericenzyme):由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem):由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme):一些多酶體系在進(jìn)化過程中由于基因的融合,多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中,這類酶稱為多功能酶。第三節(jié)酶的命名和分類酶的命名1.習(xí)慣命名法——推薦名稱2.系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱習(xí)慣命名法
簡單、易懂,缺乏系統(tǒng)的規(guī)則通常以酶催化的底物、反應(yīng)的性質(zhì)以及酶的來源命名。1.依據(jù)酶所催化的底物命名,也可指明酶的來源淀粉酶脂肪酶蛋白酶唾液淀粉酶胰蛋白酶2.依據(jù)催化反應(yīng)的類型命名脫氫酶轉(zhuǎn)氨酶3.綜合上述兩項(xiàng)原則命名乳酸脫氫酶氨基酸氧化酶系統(tǒng)命名法
合理,比較繁瑣,使用不方便規(guī)定每一酶均有一個(gè)系統(tǒng)名稱,它標(biāo)明酶的所有底物與反應(yīng)性質(zhì),并附有一個(gè)4位數(shù)字的分類編號(hào)。底物名稱之間用“:”隔開。ATP+D-葡萄糖→ADP+D-葡萄糖-6-磷酸分類編號(hào)E.C.2.7.1.1系統(tǒng)命名ATP:葡萄糖磷酸基轉(zhuǎn)移酶表明該酶催化從ATP轉(zhuǎn)移一個(gè)磷酸基到葡萄糖分子上的化學(xué)反應(yīng)。一些酶的命名舉例二、酶的分類1.氧化還原酶類(oxidoreductases)2.轉(zhuǎn)移酶類(transferases)3.水解酶類(hydrolases)4.裂解酶類(lyases)5.異構(gòu)酶類(isomerases)6.合成酶類(ligases,synthetases)1.氧化還原酶類催化底物進(jìn)行氧化還原反應(yīng)的酶類通式AH2+B→A+BH2
乳酸脫氫酶琥珀酸脫氫酶細(xì)胞色素氧化酶輔酶NAD+或NADP+
FMN或FAD乳酸脫氫酶2.轉(zhuǎn)移酶類催化底物之間進(jìn)行某種基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類通式A-R+C→A+C-R
氨基轉(zhuǎn)移酶甲基轉(zhuǎn)移酶磷酸化酶該酶類含有8個(gè)亞類,每一亞類表示被轉(zhuǎn)移基團(tuán)的類型
1.轉(zhuǎn)移氨基、一碳單位
2.轉(zhuǎn)移酮基、醛基
3.轉(zhuǎn)移酰基谷丙轉(zhuǎn)氨酶3.水解酶類催化底物發(fā)生水解反應(yīng)的酶類通式A-B+H2O→A-H+B-OH
淀粉酶脂肪酶磷酸酶該酶類含有9個(gè)亞類,每一亞類表示被水解鍵的類型
1.水解酯鍵
2.水解糖苷鍵
3.水解肽鍵4.裂合酶類或裂解酶類催化從底物移去一個(gè)基團(tuán)并留下雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)的酶類通式A-B→A+B
檸檬酸合酶醛縮酶該類酶含有5個(gè)亞類,每一亞類表示被裂解鍵的類型
1.C-C鍵的斷裂
2.C-O鍵的斷裂
3.C-N鍵的斷裂5.異構(gòu)酶類催化各種同分異構(gòu)體間相互轉(zhuǎn)化的酶類通式A
B
磷酸丙糖異構(gòu)酶磷酸已糖異構(gòu)酶該類酶含有6個(gè)亞類,每一亞類表示異構(gòu)作用的類型
6.合成酶類或連接酶類催化兩分子底物合成為一分子化合物,同時(shí)偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂釋放能量的酶類通式A+B+ATP→A-B+ADP+Pi
谷氨酰胺合成酶該酶類含4個(gè)亞類,每一亞類表示所形成鍵的類型第四節(jié)酶的活力測定和分離純化酶活力的測定酶活力單位(U,activityunit):在最適反應(yīng)條件下,每分鐘內(nèi)催化1微摩爾底物轉(zhuǎn)化成產(chǎn)物所需的酶量定義為一個(gè)酶活單位,即1IU=1μmol/min。
酶的比活力(specificactivity)比活力=活力U/mg蛋白酶活力的測定方法分光光度法熒光法電化學(xué)法等酶的分離和純化鹽析法等電點(diǎn)沉淀有機(jī)溶劑分級(jí)選擇性熱變性層析:離子交換層析、分子篩層析、親和層析、疏水層析、羥基磷灰石層析等結(jié)晶酶工程天然酶的制備與應(yīng)用酶的化學(xué)修飾酶的固定
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