生物化學教案(高職護理專業(yè))

石家或計算機職業(yè)學院

史物化學（理例M

系部：醫(yī)學系______________________

任課教師：________________________

教師職稱：餅師____________________

授課對象：_______7夕級護理專業(yè)_________________

課程學時：學______________________

學年學期：2019-2020一切第一學期_______________

第一!_次課學時2--

第一章緒論

授課題目（章，節(jié)）

授課類型（請打J）理論課口研討課口習題課口復習課口其他口

教學目的:

使學生了解生物化學的發(fā)展史，掌握生物化學的定義、研究內(nèi)容及學習方法：理解生物化學與其他學科的關(guān)

系，認識學習生物化學的重要意義；了解生物化學知識在生活中的廣泛應用，激發(fā)學生學習生物化學的興趣。

教學方法、手段：

板書、多媒體

教學重點、難點：

教學重點：生物化學發(fā)展簡史；生物化學研究的內(nèi)容。

教學難點：生物化學研究的內(nèi)容。

補充內(nèi)容和

教學內(nèi)容及過程設計

時間分配

一、新課導入

首先通過多媒體課件讓學生明白生物化學課時生命類學科的一門必修的專業(yè)基礎課，為之后(10分鐘)新

的學習打基礎；學生物化學有意思、有用。很多生化的理論可以指導我們的生活，能實現(xiàn)很多個課導入

人愿望，舉例子說明等。學生了解之后興趣大增，再開始逐一講解。

二、講授新課

一、生物化學的概念與研究內(nèi)容

生物化學(Biochemistry)是用化學的原理和手段研究生命現(xiàn)象，并闡述因果關(guān)系的一門邊緣學科。

稱生物的化學(Biologicalchemistry)或生理的化學(physiologcalchemistry)。

生物化學的研究對象是生物體，包括植物、動物和微生物。

(1)生物體重要化學組分，尤其是糖、脂、蛋白質(zhì)和核酸生物大分子結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能。

(2)生物體內(nèi)的物質(zhì)代謝、能量代謝及調(diào)節(jié)方式。

(3)生物體遺傳信息傳遞與表達。

(一)生物體重要化學組分，尤其是糖、脂、蛋白質(zhì)和核酸生物大分子結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和功能

大量元素：C、H、O、N、P、S、Cl、Mg、K,Na、Ca(生物體組成的99%以上)。

微量元素：Fe、Cu、Zn、Mo、Mn、Co、Si、Se、I、Al、B等元素所組成。

這些元素通常又以碳為中心形成各種化合物，參與生物體的建成。(35分鐘)詳

碳氫化合物主要包括以下五種形式：細介紹生物

(1)氨基酸以及由其構(gòu)成的肽、蛋白質(zhì)?；瘜W研究的

(2)核甘酸、核酸。內(nèi)容，使學生

(3)糖類及其衍生物。從宏觀上認

(4)脂類及其衍生物。識生物化學。

(5)維生素、激素及其它小分子有機物。

其中，糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸四類化合物只存在于生物體內(nèi)，分子量也很大，因此這些化合物

大分子(Biologicalmacromolecue)<>

(-)生物體內(nèi)的物質(zhì)代謝、能量代謝及調(diào)節(jié)

生物體區(qū)別于非生命物體的一個最主要特征就是具有新陳代謝作用，即生物體與其外界環(huán)境之間不

和能量的交換過程。

同化作用

異化作用

這部分內(nèi)容主要包括：糖代謝、脂代謝、蛋白質(zhì)代謝和核酸代謝、生物氧化和代謝調(diào)節(jié)六章。

(三)生物體遺傳信息傳遞與表達

生物體區(qū)別于非生物物體的另一個重要特征就是具有自我復制的能力，即以自身為模板復制出與自

代的能力也即繁殖作用。本質(zhì)是遺傳信息在生物體親子代間的傳遞作用。

生物化學按其研究內(nèi)容的不同又可以劃分為：

靜態(tài)生物化學(有機生物化學)

代謝生物化學(動態(tài)生物化學)

功能生物化學(機能生物化學)

(四)生命物質(zhì)的基本特征

生命是物質(zhì)的一種特殊存在形式，生命物質(zhì)具有一系列基本特征。

(1)生物體內(nèi)的化學反應遵循普通物理化學規(guī)律。

(2)生物功能分子的結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)及功能之間具有明顯的相互依存關(guān)系。

(3)細胞是生命活動的基本結(jié)構(gòu)和功能單位，一切重要功能分子都有明確的細胞定位。

(4)生命是“一致性與差異性”的統(tǒng)一體

1)不同生物體內(nèi)的各類有機大分子均由相同的單體構(gòu)成。

2)不同生物體內(nèi)各類有機大分子的代謝均按照相同的方式進行。

3)所有生物體均以核酸為遺傳信息載體，并共用一套遺傳密碼。

二、生物化學發(fā)展簡史

生物化學和其他自然科學一樣，他的產(chǎn)生和發(fā)展主要是由生產(chǎn)實踐和科學研究的需要所決定。早期

展的動力主要來自于醫(yī)藥學及發(fā)酵業(yè)的興起。在西方，十七、十八世紀工業(yè)革命的興起對生物化學

著重大的推動作用。

生物化學作為一門科學，他的發(fā)展大體上可以分成三個階段。

20世紀之前

20世紀初至50年代

20世紀50年代以后

20世紀之前，本時期是靜態(tài)生物化學迅速興起的時期，主要研究生物體的化學組成成分的種類、結(jié)

分布。整體上屬于描述性的，在此時期出現(xiàn)了許多奠基性的重要發(fā)現(xiàn)。（20分鐘）生

1770-1774年P(guān)riestely發(fā)現(xiàn)02,并證明動物消耗02,植物產(chǎn)生02。物化學的發(fā)

1776-1778年Scheele（舍勒）通過對許多天然藥物化學成分的分析，首次分離得到了乳酸、酒石酸展簡史，以及

尿酸、甘油等一系列天然有機物。生物化學學

1779-1796年Ingen-Housz證明綠色植物產(chǎn)生02需要光，并證明綠色植物可利用C02?？瓢l(fā)展大記

1780-1789年Lavoisier（拉瓦錫），法國的一位生物化學家，第一次發(fā)現(xiàn)動物的呼吸作用本質(zhì)就是氧事。是學生產(chǎn)

和蠟燭的燃燒作用一樣，都是碳氫化合物的氧化反應，并首先認識到乙醇的形成是一系列化學反應生濃厚興趣。

1854-1864年L.Pasteur證明發(fā)酵是由于微生物活動的結(jié)果，推翻了自生論。

1864年Hoppe-seyler結(jié)晶出第一種蛋白質(zhì)血紅蛋白。

1869年Miescher發(fā)現(xiàn)核酸。

1877年Hoppe-seyler首次提出Biochemie,譯成英語是Biochemistry或Biologicalchemistry將生理化

化學，使生物化學從生理學中分離出來，成為一門獨立的學科。

Hoppe-seyler還首創(chuàng)Proteids譯成英語即Protein,他還創(chuàng)辦了世界上第一本生物化學方面的雜志《

志》。因此，Hoppe-seyler是生物化學的創(chuàng)始人之一。

20世紀初期至50年代該時期是新陳代謝過程研究的全盛時期，由于酶、激素、維生素等活性物質(zhì)

離提取，使生物化學家的研究興趣從此從靜態(tài)轉(zhuǎn)到到了動態(tài)，導致了許多新的代謝過程的被發(fā)現(xiàn)，

知的許多代謝過程都是在那個時期研究清楚的。

1905年，Knoop提出了脂肪酸的B-氧化。

1912年，Nuberg提出了生醇發(fā)酵的化學過程。

1933年，Embden-Myerhof證明糖酵解及發(fā)酵化學歷程中的關(guān)鍵性中間物。

1937-1940年，Kreb's提出了三竣酸循環(huán)的假設等。

20世紀50年代以后這個時期是生物大分子結(jié)構(gòu)與功能研究突飛猛進的時期，許多與此有關(guān)的重要

這個時期取得的。

1950年P(guān)auling和Corey在X-光衍射實驗的基礎上提出了蛋白質(zhì)的二級模型學說。

1953年Sanger完成了世界上第一個天然蛋白質(zhì)分子牛胰島素51個氨基酸序列的分析。

同年，Watson和Crick在M.H.F.WilkinsX-光衍射圖譜研究的基礎上提出了著名的DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)

此貢獻這三人分別獲得了1962年度的諾貝爾生理醫(yī)學獎

1960年，Kendrew獲得了高分辨率的鯨魚血紅蛋白結(jié)構(gòu)X-光衍射分析。

1961年，Jacob、Monod提出了操縱子學說，并假設了mRNA的功能，獲得1965年度的諾貝爾生理

1965年，Holly測定了酵母丙氨酸t(yī)RNA的一級結(jié)構(gòu)，獲得了1968年度諾貝爾生理醫(yī)學獎。

1965年，我國首次在世界上用人工的方法合成了具有天然活性的結(jié)晶牛胰島。

1973年，使用0.18umX-光衍射分析法測定了牛胰島素的空間結(jié)構(gòu)。

1975年，DulbeccoTemin和Baltimore在勞氏肉瘤病毒中發(fā)現(xiàn)逆轉(zhuǎn)錄現(xiàn)象，共享諾貝爾生理醫(yī)學獎。

1980年，Sanger發(fā)明DNA雙脫氧測序法，與Gilbert和Berg共享諾貝爾生理醫(yī)學獎。

1981年，中國上海生物化學研究所的科學工作者人工全成了具有完全生物活性的酵母丙氨酸t(yī)RNA.

1989年，Altman和Cech由于發(fā)現(xiàn)某些RNA具有催化作用（核酶），獲諾貝爾化學獎。

1993年，Robert和Sharp由于發(fā)現(xiàn)斷裂基因，諾貝爾生理醫(yī)學獎。

Mullis因發(fā)明PCR儀與第一個設計基因突變的Smith共享諾貝爾化學獎。

1997年，Prusiner由于發(fā)現(xiàn)早老性癡呆癥的病因——骯病毒，諾貝爾生理醫(yī)學獎。

1990年10月：被譽為生命科學“阿波羅登月計劃''的人類基因組計劃（HumanGenomeProject,HGP）

目標是了解人類自身，操縱生命。

1998年5月，美國科學家建塞萊拉遺傳公司，目標是投入3億美元，到2001年繪制出完整的人體基因

國際人類基因組計劃展開競爭。

2000年6月26日，科學家公布人類基因組工作草圖。

2001年7月，國際人類基因組計劃的科學家和美國塞萊拉公司分別宣布將繪制人類基因變異圖譜。

1999年7月，中國科學院遺傳所人類基因組中心，在國際人類基因組HGSI注冊，承擔了其中1%,B

上3000萬個堿基的測序任務，使我國成為繼美、英、德、日、法之后第六個參與該計劃的國家，也

展中國家。

2002年4月3日，中國科學家公布水稻基因組工作草圖，水稻基因組有4億3千萬個堿基對（約為人的基［

12對染色體，50,000個基因，我國科學工作者承擔測序的是4號染色體，36Mb（占8%）。

繼2001年，人類基因組計劃，小鼠、大鼠、水稻、擬南芥等模式生物基因組計劃的完成，生物學研究

因組時代。

比較基因組學(comparativegenomics)

功能基因組學(functionalgenomics)

蛋白質(zhì)組學(proteomics)

RNA組學(RNomics)

代謝組學(metabonomics)

三、生物化學與工農(nóng)業(yè)生產(chǎn)關(guān)系

(-)生物化學與工業(yè)生產(chǎn)的關(guān)系

發(fā)酵工業(yè)是利用微生物的生命活動，生產(chǎn)人類所需產(chǎn)品的工藝過程。由于原料的投入到產(chǎn)品的形成

制的條件下，通過微生物的新陳代謝來實現(xiàn)的。在工業(yè)發(fā)酵過程中，人們之所以能夠獲得多種多樣

鍵就是微生物代謝的多樣性、工藝條件的不同性，因此生物化學知識對發(fā)酵工業(yè)來講是非常重要，

業(yè)發(fā)酵機理、選擇合理工藝條件、指導微生物菌種的選育等都有重要意義。

(-)生物化學與農(nóng)業(yè)的關(guān)系

生物化學對農(nóng)業(yè)生產(chǎn)也有很大使用意義，如弄清楚植物的新陳代謝規(guī)律，我們就可以控制植物的發(fā)

白質(zhì)、糖、脂等的生物合成規(guī)律，我們就可以控制一定的條件，獲得更多、更優(yōu)質(zhì)的農(nóng)產(chǎn)品。

在現(xiàn)代品質(zhì)育種中，也有許多只有通過生化技術(shù)才能辦到的工作，如農(nóng)作物育種親本的選擇，各種

測定、許多遺傳性狀如抗旱型、耐寒性、高產(chǎn)性的鑒定等都可以用生物化學方法來實現(xiàn)。

(三)生物化學與醫(yī)學的關(guān)系

生物化學對于醫(yī)學研究有極其重要意義，集中體現(xiàn)在四個方面：一是闡明疾病發(fā)生機理，二是提供(15分鐘)生

驗和診斷方法，三是尋找治療方法，四是為新藥設計提供理論依據(jù)等。物化學與工

生物化學對營養(yǎng)學也很重要，如為人類提供合適營養(yǎng)是保證人體健康的重要保證，而各種營養(yǎng)成分白農(nóng)業(yè)生產(chǎn)關(guān)

功能如何，過多過少會有什么問題等等都可以從生物化學中找到答案。因此，有人說營養(yǎng)學是生物系

類的一個重要貢獻，我覺得這一點也不夸張。

四、生物化學學習中應該注意的幾個問題(5分鐘)生

1.善于記憶、勤于思考學習心理學理論認為，學習可以分成為4個不同的層次，即記住、理解、活1物化學學習

2.堅持用辨證統(tǒng)一的觀點和唯物辯證的觀點學習和分析生物化學問題。方法及注意

3.要學會從生物進化和生物體整體觀點看待生物化學問題。問題。

4.學以致用的原則，理論學習與實踐技能學習并重的原則。

(5分鐘)本

次課的總結(jié)

思考題、作業(yè)題、討論題：

思考題：

1.生物體化學組成成分及存在形式。

2.生物化學研究的主要內(nèi)容是什么？

作業(yè)題：

I.生物化學的研究對象是什么？

2.生物化學研究的主要內(nèi)容是什么？

3.生物化學與畜牧專業(yè)的關(guān)系？

課后總結(jié)分析:

第—2次課學時2

授課題目（章，節(jié)）第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能1

授課類型（請打J）理論課?口研討課口習題課口復習課口其他口

教學目的：

通過學習宏觀的了解第二章的總體內(nèi)容；掌握蛋白質(zhì)的化學組成。

教學方法、手段：

多媒體技術(shù)與板書并用。

教學重:點、難點:

1、20種氨基酸的分子式、三字母縮寫、分子式。

2、蛋白質(zhì)的元素組成及含量計算。

補充內(nèi)容和

教學內(nèi)容及過程設計

時間分配

一、課程回顧

上次課講的主要內(nèi)容：1、生物化學的概述；2、生物化學研究的內(nèi)容；3、生物化學（10分鐘）

的發(fā)展簡史；4、生物化學與動物生產(chǎn)、健康的關(guān)系；5、學習生物化學的方法和注意課程回顧

事項。

二、新課導入

蛋白質(zhì)是生物體的基本組成成分之一，也是含量最豐富、功能最多的高分子物質(zhì)，

約占人體固體成分的45%。蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎，沒有蛋白質(zhì)就沒有生命。（10分鐘）

蛋白質(zhì)在生命活動中執(zhí)行著多種功能，如催化功能（酶）；調(diào)節(jié)功能（部分激素是新課導入

蛋白質(zhì)、非蛋白激素的合成因不開酶的催化、激素受體是蛋白質(zhì)、基因的調(diào)控也離不開

蛋白質(zhì)）；運輸功能（血紅蛋白、載體、轉(zhuǎn)運蛋白等）；運動功能（肌肉收縮是實現(xiàn)軀體

運動、血液循環(huán)、呼吸、胃腸蠕動的基礎，都依賴有收縮功能的蛋白）；防御功能（抗

體和補體）；應激功能（神經(jīng)的傳導和大腦的思維離不開蛋白質(zhì)）；機械支持功能（皮膚、

結(jié)締組織、骨骼的膠原蛋白）；物質(zhì)代謝；細胞信息傳遞；個體生長發(fā)育；組織修復等。

三、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能概述

（-）蛋白質(zhì)是生命的表征，哪里有生命活動哪里就有蛋白質(zhì)

1.酶：作為酶的化學本質(zhì)，溫和、快速、專一，任何生命活動之必須，酶的另一化學本

質(zhì)是RNA,不過它比蛋白質(zhì)差遠了，種類、速度、數(shù)量。

2.免疫系統(tǒng)：防御系統(tǒng)，抗原（進入“體內(nèi)”的生物大分子和有機體），發(fā)炎。

細胞免疫：T細胞本身，分化，膿細胞。

體液免疫：B細胞，釋放抗體，導彈，免疫球蛋白（1g）。

3.肌肉：肌肉的伸張和收縮靠的是肌動蛋白和肌球蛋白互動的結(jié)果，體育生化。

4.運輸和儲存氧氣：Hb和Mb。

5.激素：含氮類激素，固醇類激素。

6.基因表達調(diào)節(jié)：操縱子學說，阻遏蛋白。

7.生長因子：EGF（表皮生長因子），NGF（神經(jīng)生長因子），促使細胞分裂。

8.信息接收：激素的受體，糖蛋白，G蛋白。

9.結(jié)構(gòu)成分：膠原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（頭發(fā)、指甲），膜蛋白等。生物體就是蛋

白質(zhì)堆積而成，人的長相也是由蛋白質(zhì)決定的。

-2-

10.精神、意識方面：記憶、痛苦、感情靠的是蛋白質(zhì)的構(gòu)象變化，蛋白質(zhì)的構(gòu)象分類

是目前熱門課題。（25分鐘）

11.蛋白質(zhì)是遺傳物質(zhì)？只有不確切的少量證據(jù)。如庫魯病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。講授新課，蛋

（二）、構(gòu)成蛋白質(zhì)的元素白質(zhì)結(jié)構(gòu)與

構(gòu)成蛋白質(zhì)的主要元素有C、H、0、N、S5種，其中N元素的含量很穩(wěn)定，16%,因此，功能概述，把

測定樣品中氮元素的含量就能算出蛋白質(zhì)的量。大把白紙這

（三）、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次一章的內(nèi)容

1.一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中氨基酸的線性排列順序。概括的講一

2.二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)主鏈局部有規(guī)則的空間排布方式。下，讓學生們

3.三級結(jié)構(gòu)：肽鏈在空間的折疊和卷曲形成的形狀，所有原子在空間的排布。宏觀的了解

4.四級結(jié)構(gòu)：多條肽鏈之間的作用。一下這一章

四：蛋白質(zhì)功能上的多樣性是由其結(jié)構(gòu)的千差萬別所決定的。只有在深入了解蛋白質(zhì)結(jié)的內(nèi)容，然后

構(gòu)的基礎上才能更透徹了解蛋白質(zhì)的功能。再展開講解。

150萬種生物中，有1010?1012種蛋白質(zhì)及1010種核酸、人體蛋白質(zhì)有106種。

四、講授新課

第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成

蛋白質(zhì)（Protein）的元素組成及其特點。

（10分鐘）蛋

主要C、H、0、N、S?其他P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co,Mo,I。

白質(zhì)的元素

蛋白質(zhì)含氮量平均為16%,而且大部分氮元素存在在蛋白質(zhì)中

組成和含量

測定生物樣品含氮量，可推算出蛋白質(zhì)大致含量。

計算。

每克樣品含氮克數(shù)><6.23X100=100克樣品中蛋白質(zhì)含量（g%）

一、氨基酸（aminoacid；aa,AA）

蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸。

存在于自然界中的氨基酸有300余種，組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種，均屬L—a—氨基

酸（甘氨酸除外）。但由于氨基酸的種類、數(shù)量、排列順序及組合方式的不同，20種氨

基酸可構(gòu)成種類繁多、功能各異的蛋白質(zhì)。D型氨基酸沒有營養(yǎng)價值，僅存在于綴氨霉

素、短桿菌肽等極少數(shù)寡肽之中，沒有在蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)。

氨基酸的通式（脯氨酸除外）：

COOH

-3-

1

H2N—C—II

I

1

R

連在段基上的C稱為a—碳原子，為不對稱碳原子（甘氨酸除外），不同的氨基酸

其側(cè)鏈（R）各異。

（-）氨基酸的分類

（20分鐘）氨

根據(jù)其側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)分為四類：基酸的分類

1.非極性疏水性氨基酸側(cè)鏈基團有甲基、苯環(huán)等疏水基團。側(cè)鏈彼此連結(jié)形成和性質(zhì)，這段

疏水鍵，是蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)中數(shù)量最多的次級鍵。內(nèi)容比較抽

甘、丙、綴、亮、異亮、苯丙、脯。（7種）象，把抽象的

2.極性中性氨基酸側(cè)鏈基團有羥基、酚基、筑基和酰胺基等極性親水基團。內(nèi)容用通俗

色、絲、酪、半胱、蛋、蘇、天冬酰胺、谷氨酰胺。（8種）的舉例子的

3.酸性氨基酸側(cè)鏈上有竣基，在中性水溶液中電離出H+而帶負電荷。方法講解出

天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）來，再結(jié)合課

4.堿性氨基酸側(cè)鏈氨基、臟基和咪噗基可接受H+而帶正電荷。件中的圖片，

賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、組氨酸（His）爭取學生課

脯氨酸與半胱氨酸較為特殊。脯氨酸屬亞氨基酸，亞氨基能與另一竣基形成肽鍵；N在堂能理解掌

環(huán)中，移動的自由度受到限制，處于多肽鏈中時，往往使肽鏈走向形成折角。兩個半胱握。

氨酸脫氫以二硫鍵相連形成胱氨酸。在蛋白質(zhì)分子中二硫鍵（共價鍵）是連接肽鏈內(nèi)或

肽鏈間的主要橋鍵，造成肽鏈分支或成為環(huán)狀。

蛋氨酸又稱甲硫氨酸。

（二）氨基酸的理化性質(zhì)

1.兩性解離及等電點

（1）兩性解離氨基酸含有堿性的a-氨基和酸性的a-竣基，在酸性溶液中與質(zhì)子

結(jié)合成帶正電荷的陽離子，在堿性溶液中與0H一結(jié)合，失去質(zhì)子成為帶負電荷的陰離子。

氨基酸是兩性電解質(zhì)，具有兩性解離特性。

（2）pl氨基酸解離方式取決于所溶液的pH,解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度

相等成為兼性離子，呈電中性時的溶液pH稱為該氨基酸的等電點。

-4-

氨基酸的pl是由a-段基和a-氨基的解離常數(shù)的負對數(shù)pKl和pK2決定的。pl=1/2

（pKl+pK2）（Glu：3.22；Lys：9.74）

2.紫外吸收性質(zhì)

參與蛋白質(zhì)組成的20種氨基酸，在可見光區(qū)域都沒有光吸收，但在遠紫外區(qū)

?220nm）均有光吸收。在近紫外光區(qū)域（220-300nm）只有酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸

（Phe）和色氨酸（Trp）有吸收光的能力。因為它們的R基含有苯環(huán)共規(guī)雙鍵系統(tǒng)。

測定蛋白質(zhì)溶液在280nm波長處光吸收值，可快速、簡便分析溶液中蛋白質(zhì)含量。

3.前三酮反應

在氨基酸的分析化學中，具有特殊意義的是氨基酸與荀三酮的反應。瑋三酮在弱酸

性溶液中與a-氨基酸共熱，引起氨基酸氧化脫氨、脫歿反應，最后司三酮與反應物一

一氨和還原瑋三酮發(fā)生作用，生成藍紫色化合物，最大吸收峰在570nm波長處。荀三酮

顯色可用于氨基酸的定性或定量測定。（10分鐘）氨

二、肽基酸的理化

（一）肽（peptide）性質(zhì)和分類。

1.肽鍵由一個氨基酸的a-竣基與另一個氨基酸的a-氨基脫水形成的共價鍵，又

稱為酰胺鍵，是蛋白質(zhì)的主鍵。

-H2O

H2N-CH-C00H+H2N-CH-C00H---H2N-CH-C0-NH-CH-C00H

1III

1111

RIR2RIR2

2.肽是由許多氨基酸殘基通過肽鍵連接形成的鏈狀結(jié)構(gòu)。又稱肽鏈。

3.寡肽、多肽10個以內(nèi)氨基酸相連而成的肽稱為寡肽，更多的氨基酸相連而成的

肽稱為多肽。

4.氨基酸殘基肽鏈中的氨基酸由于脫水而結(jié)構(gòu)不完整，稱為氨基酸殘基。

5.N—端、C一端多肽鏈有兩端，自由氨基端稱為氨基末端（N端），寫在左側(cè)，自

由艘基端稱為較基末端（C端）寫在右側(cè)。

三、蛋白質(zhì)的分類

（-）根據(jù)蛋白質(zhì)的組成成分

1.單純蛋白質(zhì)只含氨基酸。

2.結(jié)合蛋白質(zhì)還含非蛋白部分（輔基），以共價鍵與蛋白質(zhì)結(jié)合。如色素、寡糖、脂（5分鐘）小

-5-

類、磷酸、金屬離子、核酸。結(jié)，把這次可

（二）根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀得內(nèi)容總結(jié)

1.纖維狀蛋白質(zhì)：分子長軸的長度比短軸長10倍以上。纖維狀的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，難一下。

溶于水?

2.球狀蛋白質(zhì)：球形或橢圓形的功能蛋白質(zhì)，可溶于水。

小結(jié)：

思考題、作業(yè)題、討論題：

1、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)。2、20種氨基酸的結(jié)構(gòu)特點。3、氨基酸的理化性質(zhì)及分類。

課后總結(jié)分析：

第二一次課學時2

授課題目（章，節(jié)）第二章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能2

授課類型（請打J）理論課口研討課口習題課口復習課口其他口

教學目的：

掌握蛋白質(zhì)的化學組成、基本結(jié)構(gòu)特點以及結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系，熟悉蛋白質(zhì)和氨基酸重要的理化性

質(zhì)，了解蛋白質(zhì)的分類和分離純化的手段。

教學方法、手段：

老師示范、板書、多媒體技術(shù)

教學重點、難點：

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)。2、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。

補充內(nèi)容和時間

教學內(nèi)容及過程設計

分配

-6-

二、課程回顧

回顧上節(jié)課學過的內(nèi)容：

1、蛋白質(zhì)的生物學功能。

（10分鐘）上次

2、20種氨基酸的名稱和性質(zhì)。

課程內(nèi)容回顧，以

3、氨基酸的理化性質(zhì)。

提問的方式和學

二、新課講授

生互動。加強鞏固

第二節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)上次課所學內(nèi)容。

蛋白質(zhì)分子是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的生物大分子。氨基酸排列順序及肽

鏈的空間排布等構(gòu)成蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)。

分為：基本結(jié)構(gòu)（一級）和高級結(jié)構(gòu)或空間構(gòu)象（二級、三級、四級結(jié)構(gòu)）。

構(gòu)象：是化學鍵的旋轉(zhuǎn)形成的立體結(jié)構(gòu)，改變構(gòu)象不涉及共價鍵的破壞。

構(gòu)型：是指各原子或基團在不對稱碳原子上的排列形成的空間結(jié)構(gòu)，改變構(gòu)型必須

將共價鍵斷裂后重新連結(jié)。

一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（15分鐘）蛋白

1.定義：蛋白質(zhì)分子中氨基酸由N端至C端的排列順序。即氨基酸序列。質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的講

2.主鍵：肽鍵。有些蛋白質(zhì)還含二硫鍵。解。

3.意義：是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學功能的基礎，不是決定空間構(gòu)象的唯

一因素。

10

（25分鐘）蛋白

質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的講

解。

二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

-7-

（一）定義：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不涉及氨基

酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。是蛋白質(zhì)主鏈局部的空間構(gòu)象。

（二）肽單元：參予肽鍵的Cal、C、0、N,H、Ca26個原子處于同一平面構(gòu)成。

0Ca

C---------N

CaII

根據(jù)X衍射技術(shù)測定（根據(jù)鍵長和鍵角，推斷肽的空間結(jié)構(gòu)）

一般有機胺C-N單鍵鍵長0.149nm

異鼠根C=N雙鍵鍵長0.127nm（20分鐘）蛋白

肽鍵C-N鍵長0.132nm質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的講

肽鍵鍵長位于單鍵和雙鍵之間，因此具有一定程度的雙鍵性質(zhì)（近似以n鍵），解,這段內(nèi)容和抽

不能自由旋轉(zhuǎn)。參與肽鍵的6個原子被約束于同一個平面上，Cal和Ca2是在平面象，結(jié)合課件中的

的兩個對角，為反式構(gòu)型，這就是肽單元。Ca與N和默基碳原子相連的鍵都是典型圖片，使學生更容

的單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)，旋轉(zhuǎn)角度決定兩個相鄰肽單元平面的相對空間位置。易學習。

這樣可以把多肽鏈的主鏈看成是由被Ca隔開的許多肽單元所組成。而肽單元

可以看做蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本單元。肽單元圍繞a—碳原子旋轉(zhuǎn)，使多肽鏈形成各種

形式的主鏈構(gòu)象和側(cè)鏈構(gòu)象。但實際上側(cè)鏈間、主鏈間相互吸引或排斥，相互影響

或制約，使整個蛋白質(zhì)分子形成一個最穩(wěn)定的特定構(gòu)象。一種天然的蛋白質(zhì)的多肽

鏈，在一定條件下，往往只有一種或很少幾種構(gòu)象。

（三）主要形式肽鏈局部主鏈原子空間構(gòu)象的分子模型

1.a-螺旋

（1）多肽鏈的主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，為右手螺旋。

（2）螺旋每上升一圈（旋轉(zhuǎn)360。為一個螺旋周期）含3.6個氨基酸殘基，螺距

為0.54nm?

（3）每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的談基氧C=0形成氫鍵，氫鍵的方向與螺

旋軸基本平行。穩(wěn)定a-螺旋結(jié)構(gòu)。

（4）側(cè)鏈基團位于a-螺旋的外側(cè)，不參與a-螺旋的維系，但對a-螺旋的形成

和穩(wěn)定有重要影響。

-8-

-9-

2.0-折疊

(1)幾條多肽鏈或一條多肽鏈反折形成的若干肽段互相靠攏，平行排列。

(2)所有肽鍵的C=0和N-H形成鏈間氫鍵，氫鍵與主鏈互相垂直。

(3)側(cè)鏈基團交替地伸向片層的上方和下方。由于側(cè)鏈基團的存在，而主鏈又

必須互相靠攏，所以主鏈不能完全伸展，而呈鋸齒狀折疊的片層結(jié)構(gòu)。

(4)相鄰肽鏈走向相反者為反平行式，結(jié)構(gòu)較穩(wěn)定，間距0.7nin。相鄰肽鏈走向

相同為平行式，間距0.65nm。完全伸展的肽鏈間距為0.72nm。

3、8-轉(zhuǎn)角常發(fā)生于肽鏈進行180度回折時的轉(zhuǎn)角上，第一個氨基酸殘基的C0和第

四個氨基酸殘基的Nil形成氫鍵，以保持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。又稱為發(fā)夾結(jié)構(gòu)或U形轉(zhuǎn)折。

-10-

4.無規(guī)卷曲沒有確定規(guī)律性的部分肽鏈結(jié)構(gòu)。

（四）維持鍵：氫鍵維持二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。

蛋白質(zhì)中，存在二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段所形成的特殊空間構(gòu)象，稱為

模序，發(fā)揮著特殊的生物學功能。

三、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)

1.定義：多肽鏈主鏈和側(cè)鏈的全部原子的三維空間排布位置。

2.穩(wěn)定因素：疏水作用、離子鍵、氫鍵、Vanderwaals力。（次級鍵）

3.結(jié)構(gòu)域：對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對

獨立的三維實體締合而成三級結(jié)構(gòu)。這種相對獨立的三維實體就稱為結(jié)構(gòu)域。（結(jié)構(gòu)

（10分鐘）

域介于超二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間）對于那些較小的蛋白質(zhì)分子或亞基來說結(jié)構(gòu)域

蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)

和三級結(jié)構(gòu)往往是一個意思，也就是說這些蛋白質(zhì)是單結(jié)構(gòu)域的。

講解，學生們在掌

4.亞基：具有獨立完整三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。

握了二級結(jié)構(gòu)的

基礎上較容易學

習三級結(jié)構(gòu)。

圖1-13肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)

a.肌包:蛋白的三維構(gòu)復

-II-

?肌紅蛋白(Mb)

四、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

1.定義：蛋白質(zhì)亞基之間的締合，由2個或2個以上的亞基借次級鍵聯(lián)接構(gòu)成的

更復雜的結(jié)構(gòu)。各個亞基的空間排布及接觸部位的布局和相互作用。

(10分鐘)

2.穩(wěn)定因素：主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。依靠次級鍵維系。

蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)

含有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，獨立的亞基一般沒有生物學功能，只有完整的四級結(jié)

講解，學生們在掌

構(gòu)寡聚體才有生物學功能。

握了三級結(jié)構(gòu)的

基礎上較容易學

血習四級結(jié)構(gòu)。

紅

蛋

白

的

四

級

結(jié)

構(gòu)

-12-

第三節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

(-)一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎

(15分鐘)

核糖核酸酶的變性和復性實驗是一個很有說服力的證明。

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功

8M尿素透析去尿素

能的關(guān)系。

天然RNA酶-一-ff-變性RNA酶-一----復性RNA酶

筑基乙醇和疏基乙醇

變性：采用尿素和疏基乙醇處理，破壞次級鍵和二硫鍵，其二、三級結(jié)構(gòu)破

壞，肽鍵不受影響，一級結(jié)構(gòu)仍在，醵活性喪失。

復性：采用透析法除去變性劑和還原劑以后，酶活力幾乎恢復到變性前的水平。

經(jīng)檢查，其理化性質(zhì)也與天然酶一致，表明其構(gòu)象也已恢復。據(jù)數(shù)學計算，此酶還

原后的8個半胱氨酸的茶基重新結(jié)合成4對二硫鍵共有105種可能的配對方式，其中只

有一種是正確的配對，而只有按這種正確的配對方式連接才能表現(xiàn)此酶的活性。上

述實驗酶活性的恢復說明一級結(jié)構(gòu)包含著建立正確的空間結(jié)構(gòu)的全部信息。

(二)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象和功能的基礎。一級結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)，其空間構(gòu)象和功

能也相似。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變則影響其正常功能，引起的疾病稱為分子病。

許多遺傳性疾病是由于某一重要蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生了差錯而引起。例如鐮

刀形紅細胞性貧血患者的血紅蛋白(HbS,a2B26谷一綴)，B亞基第6位谷氨酸變

成綴氨酸，使水溶性的血紅蛋白具集成絲，相互粘著，導致紅細胞變成鐮刀狀而極

易破碎。通過脾臟不易變形而溶血。純合子他5占80%,兒童期就死亡；雜合子UbS

占50%,只有30歲左右的壽命。這種疾病見于非洲某些地區(qū)。

比較一些廣泛存在于生物界的蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，可以幫助了解物種進化間的

關(guān)系。物種進化相差越遠，一級結(jié)構(gòu)的差別越大。一一分子分類學.

二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

(―)肌紅蛋白(Mb)和血紅蛋白(Hb)結(jié)構(gòu)

都是含有血紅素輔基的蛋白質(zhì)。

l.Mb

是一個只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，球狀分子內(nèi)部有一個袋形空穴，血紅素居

于其中。

-13-

2.Hb

是具有四個亞基組成四級結(jié)構(gòu)，成人紅細胞Hb主要由兩條a鏈和兩條8鏈組

成，a鏈含141個氨基酸殘基；B鏈含146個氨基酸殘基。11b各亞基的三級結(jié)構(gòu)與Mb

相似。

1.協(xié)同效應

一個亞基與其配體（Hb中的配體為02）結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一亞基與

配體的結(jié)合能力。如果是促進作用則為正協(xié)同效應，反之，則為負協(xié)同效應。（寡聚

體：由二個或多個亞基組成的蛋白質(zhì)。無四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)如溶菌酶、肌紅蛋白等

稱為單體蛋白質(zhì)。）

2.變構(gòu)效應

一個氧分子與Hb亞基結(jié)合后引起亞基的構(gòu)象變化，稱為變構(gòu)效應。小分子氧稱

為變構(gòu)劑或效應劑。Hb則被稱為變構(gòu)蛋白。變構(gòu)效應不僅發(fā)生在Hb與02之間，一

些酶與變構(gòu)效應劑的結(jié)合，配體與受體的結(jié)合也存在著變構(gòu)效應。一個蛋白質(zhì)與其

它配體（或其它蛋白質(zhì)）結(jié)合后，蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生變化，使它更適合于功能需要，（5分鐘）學生提

這一類變化稱為變構(gòu)效應。問與學生互動，了

解學生接受情況

小結(jié)：和學生一起回憶本次講過的內(nèi)容，并板書出來。

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中氨基酸由N端至C端的排列順序。即氨基酸

序列。

2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，不

涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象?是蛋白質(zhì)主鏈局部的空間構(gòu)象。（5分鐘）本次課

3、蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：的內(nèi)容總結(jié)

4、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：

5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。

思考題、作業(yè)題、討論題：

1、蛋白子的一級結(jié)構(gòu)。

2、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)及四種形式。

3、蛋白質(zhì)的三、四級結(jié)構(gòu)及特點。

-14-

課后總結(jié)分析:

第4次課學時_2

授課題目（章，節(jié)）第二章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能3

授課類型（請打J）理論課口研討課口習題課口復習課口其他口

教學目的：掌握蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)，了解蛋白質(zhì)分離純化技術(shù)。

教學方法、手段：

多媒體技術(shù)和板書

理論為主多媒體為輔。

教學重點、難點：

補充內(nèi)容和時

教學內(nèi)容及過程設計

間分配

-15-

一、課程回顧

上節(jié)課我們學習的內(nèi)容：（10分鐘）

1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)、四級結(jié)構(gòu)。上節(jié)課內(nèi)容回

2、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系。顧。

二、新課講授

第四節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)及其分離純化

一、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

（-）蛋白質(zhì)的兩性電離和等電點

蛋白質(zhì)