食品化學(xué)：氨基酸、肽和蛋白質(zhì)

主要內(nèi)容概述氨基酸蛋白質(zhì)和肽蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)常見食品蛋白質(zhì)與新蛋白質(zhì)資源食品蛋白質(zhì)在加工和貯藏中的變化第五章氨基酸、肽和蛋白質(zhì)第一節(jié)概述食品中蛋白質(zhì)是指人類從食品中攝取的對人體無毒副作用、易消化吸收且能滿足人體生長、發(fā)育及生命活動過程中所需求的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)有以下特征：①蛋白質(zhì)是一種復(fù)雜而且變化很大的復(fù)雜巨型分子，是組成細(xì)胞的基礎(chǔ)物質(zhì)。②作為食品，蛋白質(zhì)的營養(yǎng)功能主要是為人體提供所必需的氨基酸。在正常情況下，食品提供的總熱量中的11％～13％是由蛋白質(zhì)提供的。1、食品中蛋白質(zhì)的定義③部分蛋白質(zhì)可作為生物催化劑，即酶和激素，以控制機(jī)體的生長、消化、代謝、分泌及能量轉(zhuǎn)移等化學(xué)變化。④蛋白質(zhì)是人體的免疫作用所必需的物質(zhì)，可以形成抗體以防疾病的感染。⑤有些蛋白質(zhì)還會導(dǎo)致食物過敏。⑥蛋白質(zhì)是由不同的氨基酸通過肽鍵相互連接而成的。2、食品中蛋白質(zhì)的化學(xué)組成食品中的蛋白質(zhì)由碳、氫、氧、氮和硫等元素構(gòu)成，有些蛋白質(zhì)分子還含有鐵、碘、磷或鋅。蛋白質(zhì)完全水解的產(chǎn)物為氨基酸，它們的側(cè)鏈結(jié)構(gòu)和性質(zhì)各不相同，大多數(shù)蛋白質(zhì)是由20種不同氨基酸組成。蛋白質(zhì)分子中的氨基酸殘基靠肽鏈連接，形成含多達(dá)幾百個氨基酸殘基的多肽鏈。這些聚合物的相對分子量大約在5000到幾百萬之間。蛋白質(zhì)的化學(xué)組成不外乎20種氨基酸，但由于其氨基酸的排列順序不同和肽鏈的長短不同，因此使蛋白質(zhì)品種和功能多樣化。第二節(jié)氨基酸20種天然氨基酸除脯氨酸（亞氨基酸）外，均為α-氨基酸。一般為L-構(gòu)型。根據(jù)氨基酸側(cè)鏈R基團(tuán)的極性不同，分為：非極性氨基酸、側(cè)鏈不帶電荷的極性氨基酸、堿性氨基酸和酸性氨基酸。營養(yǎng)學(xué)上分為：必需氨基酸和非必需氨基酸。脯氨酸甘氨酸1、氨基酸的主要性質(zhì)旋光性：大多數(shù)氨基酸的α-碳原子是不對稱的手性碳原子。紫外吸收和熒光：酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸含有芳香環(huán)。解離：氨基酸在中性水溶液中主要以偶極離子或兩性離子的形式存在。氨基酸的疏水性：為將1mol的氨基酸從水溶液中轉(zhuǎn)移到乙醇溶液中時所產(chǎn)生的自由能變化。如疏水性數(shù)值是較大的正值，意味著氨基酸的側(cè)鏈?zhǔn)鞘杷?；具有較大的負(fù)值，意味著氨基酸的側(cè)鏈?zhǔn)怯H水的。2、氨基酸的主要化學(xué)性質(zhì)與氨基的反應(yīng)與亞硝酸的反應(yīng)：α-氨基與亞硝酸，產(chǎn)生氮?dú)夂土u基酸。與醛類的反應(yīng)：α-氨基與醛類反應(yīng)生成Schiff堿類化合物，是非酶褐變的中間產(chǎn)物。?；磻?yīng)：α-氨基與芐氧基甲酰氯在弱堿性條件下反應(yīng)，生成氨基衍生物。烴基化反應(yīng)：α-氨基與二硝基氟苯反應(yīng)生成黃色化合物。羧基的反應(yīng)酯化反應(yīng)脫羧反應(yīng)由氨基與羧基共同參與的反應(yīng)形成肽鍵：氨基酸的羧基與另一個氨基酸之間發(fā)生縮合反應(yīng)，形成肽分子。與茚三酮的反應(yīng)：在微堿性條件下，水合茚三酮與氨基酸共熱可發(fā)生反應(yīng)，最終產(chǎn)物為紫藍(lán)色化合物。但脯氨酸只能夠形成黃色的化合物。側(cè)鏈的反應(yīng)3、氨基酸的制備蛋白質(zhì)的水解：天然蛋白質(zhì)用酸、堿或系列酶催化水解，使蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)化為游離的氨基酸。人工合成法：化學(xué)反應(yīng)時一般生成消旋的產(chǎn)物，即L-型、D-型氨基酸是同等數(shù)量的；微生物發(fā)酵法：微生物將碳水化合物、無機(jī)元素等轉(zhuǎn)化為某些氨基酸，如谷氨酸、賴氨酸等。第三節(jié)蛋白質(zhì)和肽一、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)二、穩(wěn)定蛋白質(zhì)二、三、四級結(jié)構(gòu)的作用力1、共價鍵：二硫鍵2、氫鍵：氨基、羥基、羰基3、疏水相互作用：長的脂肪簇或芳香簇側(cè)鏈4、靜電作用：羧基和氨基5、范德華力：分子三、蛋白質(zhì)的分類（一）根據(jù)食品蛋白質(zhì)化學(xué)組成特性分類，1、簡單蛋白質(zhì)僅含有氨基酸的蛋白質(zhì)；2、結(jié)合蛋白質(zhì)由氨基酸和非蛋白質(zhì)成分組成。結(jié)合蛋白質(zhì)中的非蛋白質(zhì)成分稱為輔基。（二）根據(jù)食品中單純蛋白質(zhì)溶解度不同分類：1、清蛋白：溶于水及稀鹽、稀酸或稀堿，能被飽和硫酸銨所沉淀，加熱可凝固。如血清蛋白、蛋清蛋白、乳清蛋白。2、球蛋白：不溶于水而溶于稀鹽、稀酸和稀堿，為半飽和硫酸銨沉淀。如血清球蛋白、肌球蛋白；3、谷蛋白：不溶于水、乙醇及中性鹽溶液，但易溶于稀酸或稀堿。如米谷蛋白和麥谷蛋白。4、醇溶谷蛋白：不溶于水及無水乙醇，但溶于70％～80％乙醇、稀酸和稀堿。如麥醇溶蛋白。5、組蛋白：溶于水及稀酸，但為稀氨水所沉淀。分子中組氨酸、賴氨酸較多，分子呈堿性，如小牛胸腺組蛋白等。6、精蛋白：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中堿性氨基酸（精氨酸和賴氨酸）特別多，因此呈堿性，如鮭精蛋白。7、硬蛋白：不溶于水、鹽、稀酸或稀堿。這類蛋白質(zhì)是動物體內(nèi)作為結(jié)締組織及保護(hù)功能的蛋白質(zhì)，如角蛋白、膠原和彈性蛋白等。（三）根據(jù)結(jié)合蛋白質(zhì)中輔基不同分類1、核蛋白：輔基是核酸，如脫氧核糖核蛋白。2、脂蛋白：與脂質(zhì)結(jié)合的蛋白質(zhì)，如卵黃球蛋白。3、糖蛋白和黏蛋白：如卵清蛋白。4、磷蛋白：如酪蛋白、胃蛋白酶。5、血紅素蛋白：輔基為血紅素。含鐵的如血紅蛋白，含鎂的有葉綠蛋白。6、黃素蛋白：輔基為黃素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脫氫酶。7、金屬蛋白：與金屬直接結(jié)合的蛋白質(zhì)，如鐵蛋白。(四)根據(jù)蛋白質(zhì)分子形狀分類1、球狀蛋白質(zhì)：分子對稱性佳，外形接近球狀或橢球狀，溶解度較好，能結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。2、纖維狀蛋白：對稱性差，分子類似細(xì)棒或纖維，它又可分為：可溶性纖維蛋白質(zhì)，如肌球蛋白、血纖維蛋白原等；不溶性纖維狀蛋白質(zhì)，包括膠原、彈性蛋白、角蛋白以及絲心蛋白等。(五)根據(jù)食品中蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)分類1、酶:胰蛋白酶，乙醇脫氫酶；2、調(diào)節(jié)蛋白：胰島素，促生長素；3、轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白（血清清蛋白、鐵傳遞蛋白、血紅蛋白，葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白）；4、貯存蛋白（卵清蛋白、酪蛋白和鐵蛋白）；5、收縮和游動蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白、微管蛋白）；6、結(jié)構(gòu)蛋白：膠原蛋白，α-角蛋白，彈性蛋白，絲蛋白；7、支架蛋白：信號傳遞轉(zhuǎn)錄激活劑；8、保護(hù)和開發(fā)蛋白：免疫球蛋白，蛇和蜂毒蛋白；9、異常蛋白：應(yīng)樂果甜蛋白四、蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)1、蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)：蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，與溶液的pH有關(guān)，蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。2、蛋白質(zhì)的水解：在酸、堿、酶的催化下，肽鍵斷裂，生成蛋白胨、肽，最后生成氨基酸。3、蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)：雙縮脲反應(yīng)；茚三酮反應(yīng)。4、蛋白質(zhì)的疏水性：蛋白質(zhì)的平均疏水性；蛋白質(zhì)的表面疏水性。負(fù)相關(guān)正相關(guān)五、肽現(xiàn)代醫(yī)學(xué)及營養(yǎng)學(xué)公認(rèn)，肽特別是小肽（也稱寡肽）在消化道中的吸收率高于相應(yīng)的氨基酸混合物，且兩者具有不同的吸收通道。一些特殊結(jié)構(gòu)的肽，不僅具有營養(yǎng)功能，而且還具有各種各樣的生理活性。由于食物蛋白質(zhì)來源的生物活性肽具有安全高效的特點(diǎn)，因而近年來越來越引起人們的關(guān)注。從食物蛋白質(zhì)中分離生物活性肽，鑒定其結(jié)構(gòu)并驗證其功能，進(jìn)而將其用于保健食品或藥品，是目前食品科學(xué)研究的熱點(diǎn)之一。（一）肽的物理化學(xué)性質(zhì)肽的性質(zhì)和氨基酸有些相似，并受組成它的氨基酸的種類和數(shù)目的影響，使各肽的性質(zhì)和生理功能有很大的區(qū)別。有的低分子肽也有味感，屬于風(fēng)味物質(zhì)，在食品中起著一定的風(fēng)味作用。1、肽的酸堿性質(zhì)多肽與氨基酸一樣具有酸堿性。肽的酸堿性主要決定于肽鏈游離N末端的α-氨基和游離的C末端的α-羧基以及側(cè)鏈R上可解離的功能基團(tuán)。2、食品中多肽的黏度與溶解度蛋白質(zhì)溶液的黏度隨濃度的增加而顯著增加，通常超過13％就就會形成凝膠。若加工成酸性蛋白飲料時，當(dāng)pH值接近蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)時，會因溶解度的迅速下降而產(chǎn)生沉淀。多肽具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能，因此可利用這種性質(zhì)來調(diào)整食品的質(zhì)構(gòu)。如水產(chǎn)品和肉禽蛋白質(zhì)以及大豆蛋白質(zhì)，在加熱時會形成凝膠使其質(zhì)構(gòu)變硬，這時添加百分之幾的大豆肽，就會起到軟化凝膠的作用。而多肽即使在50%高濃度下和較寬的pH值范圍內(nèi)仍能保持溶解狀態(tài)，同時還具有較強(qiáng)的吸濕性和保濕性；這使無法實現(xiàn)的高蛋白飲料和高蛋白果凍成為可能，此外在日化工業(yè)上還可作為毛發(fā)和皮膚的保濕劑使用。3、食品中肽的滲透壓多肽溶液滲透壓的大小處于蛋白質(zhì)與同一組成氨基酸混合物之間。當(dāng)一種液體的滲透壓比體液高時，易使人體周邊組織細(xì)胞中的水分向胃腸移動而出現(xiàn)腹瀉。多肽的滲透壓比氨基酸低得多，因此用多肽作為口服或腸道的蛋白源比氨基酸效果更好。（二）食品中的生理活性肽1、酪蛋白磷酸肽酪蛋白磷酸肽（CPP）是從牛奶酪蛋白中經(jīng)蛋白酶水解后分離提純而得到的富含磷酸絲氨酰簇的多肽。由于CPP來源不同的酪蛋白組分，因而不同來源的CPP的結(jié)構(gòu)不盡相同。但都含有相同的功能區(qū)域-Ser(P)-Ser(P)-Ser(P)-Glu-Glu-，即三個連續(xù)的磷酸絲氨酸殘基后連續(xù)兩個谷氨酸。CPP對二價金屬離子具有中等強(qiáng)度的可交換的結(jié)合能力，能在小腸的弱堿性環(huán)境中有效地防止不溶性金屬鹽沉淀的形成而又不妨礙金屬離子與腸粘膜的交換，從而促進(jìn)腸內(nèi)鈣、鐵、鋅等二價離子的吸收。同時，由于CPP分子帶有高濃度負(fù)電荷，使它們能夠抵抗腸內(nèi)消化酶的進(jìn)一步水解，這一性質(zhì)成為其在腸道發(fā)揮作用的前提保證。2、降血壓肽從牛奶蛋白、魚類蛋白、膠原蛋白、大豆蛋白等食物資源中分離出具有血管緊張素轉(zhuǎn)化酶抑制劑（ACEI）的多肽—ACE抑制肽，即降血壓肽。ACE抑制肽，是一類具有抑制ACE活性的多肽物質(zhì)，這些多肽的氨基酸序列和肽鏈長度各有不同，但都具有類似的功能。ACE抑制肽是對ACE活性區(qū)域親和力較強(qiáng)的競爭性抑制劑，從而障礙ACE催化水解血管緊張素Ⅰ成為血管緊張素Ⅱ，以及催化水解舒緩激肽成為失活片斷的兩種生化反應(yīng)過程，起到降血壓作用。3、高F值寡肽F值，是支鏈氨基酸的物質(zhì)的量之和與芳香族氨基酸的物質(zhì)的量之和的比值。高F值寡肽具有防治肝性腦病、改善蛋白質(zhì)營養(yǎng)狀況和抗疲勞等作用。高F值寡肽并不天然地存在于自然界，但是完全可以從天然存在的各種蛋白質(zhì)中提取而得，玉米蛋白因支鏈氨基酸的含量相對較高，因此是制取高F值寡肽較為理想的原料。高F值寡肽可以氨基酸的形式供應(yīng)，一般以氨基酸純品配制而成，因此配制方便，但價格昂貴。4、谷胱甘肽谷胱甘肽普遍存在于動植物和微生物細(xì)胞中，小麥胚和酵母中含量特別高，它是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸組成的。谷胱甘肽體內(nèi)參與氧化還原過程，作為某些氧化還原酶的輔因子，或保護(hù)巰基酶或防止過氧化物積累等。5、抗菌多肽根據(jù)結(jié)構(gòu)，抗菌肽可分為環(huán)狀肽、糖肽和脂肽三類。由于使用抗生素會導(dǎo)致人類致病菌對抗生素耐藥性，所以使用抗菌肽代替抗生素是將來生物藥學(xué)發(fā)展的必然，具有無限的發(fā)展前景。微生物來源的抗菌肽有乳酸殺菌素(LactocinS)、枯草菌素(subtilin)及乳鏈球菌素（Nisin）等；動物和植物來源的抗菌肽有從蛙皮中得到的dermasptin、古比惜天蠶蛹免疫多肽CecyopinAF6、乳鐵蛋白多肽（Lf）和橡膠素。乳鏈球菌素，是由34個氨基酸殘基組成，分子量為3510，已在食品工業(yè)作防腐劑使用。第四節(jié)蛋白質(zhì)的變性作用蛋白質(zhì)分子是由氨基酸通過一定得順序連接在一起，在通過分子內(nèi)、分子間的各種作用力達(dá)到平衡，最后形成一定的空間結(jié)構(gòu)，所以其構(gòu)象是許多作用共同產(chǎn)生的結(jié)果。但是，這個構(gòu)象一般是不穩(wěn)定的。一、蛋白質(zhì)變性的概念通常把蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)及其以上的高級結(jié)構(gòu)在酸、堿、鹽、熱、有機(jī)溶劑、輻射、激烈振蕩、熱高壓等的作用下發(fā)生的變化叫做蛋白質(zhì)的變性。蛋白質(zhì)變性從分子結(jié)構(gòu)上看，多肽特有的折疊結(jié)構(gòu)成為不規(guī)則卷曲或混亂伸展的結(jié)構(gòu)，一般涉及蛋白質(zhì)二、三、四級結(jié)構(gòu)的變化，不包括一級結(jié)構(gòu)肽鏈的破壞。蛋白質(zhì)變性對其結(jié)構(gòu)和功能的影響有：1、分子內(nèi)部疏水性基團(tuán)的暴露，蛋白質(zhì)在水中的溶解性能降低；2、某些生物蛋白質(zhì)的生物活性喪失，如失去酶活或免疫活性；3、蛋白質(zhì)的肽鍵更多的暴露，易被蛋白酶催化水解；4、蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力發(fā)生改變；5、蛋白質(zhì)分散體系的黏度發(fā)生改變；6、蛋白質(zhì)的結(jié)晶能力喪失。二、蛋白質(zhì)的物理變性(一)加熱蛋白質(zhì)在某一溫度時，會產(chǎn)生狀態(tài)的劇烈變化，這個溫度就是蛋白質(zhì)的變性溫度。蛋白質(zhì)經(jīng)過熱變性后，表現(xiàn)出了相當(dāng)程度的伸展變形。大多數(shù)蛋白質(zhì)在45-50℃已觀察到變性，55℃左右變性進(jìn)行得較快。在這樣不太高的溫度下,蛋白質(zhì)變性僅僅涉及非共價鍵變化，蛋白質(zhì)分子變形伸展。在較低溫度下短時間變性是可逆變性。在較高溫度長時間變性是不可逆變性。在70-80℃以上，蛋白質(zhì)二硫鍵受熱而斷裂,蛋白質(zhì)變性作用的速度取決于溫度的高低。在典型的變性溫度范圍內(nèi)，當(dāng)溫度提高10℃，變性反應(yīng)速度約提高600倍，即溫度系數(shù)為600。但許多化學(xué)反應(yīng)，其溫度系數(shù)為3~4。高溫瞬時滅菌、超高溫殺菌技術(shù)就是利用高溫大大提升蛋白質(zhì)的變性速度，短時間內(nèi)破壞生物活性蛋白質(zhì)或微生物中的酶，而其他營養(yǎng)素化學(xué)反應(yīng)的速度變化相對較小，確保了其他營養(yǎng)素的較少損失。蛋白質(zhì)的熱變性與蛋白質(zhì)的組成、濃度、水分活度、pH值和離子強(qiáng)度等有關(guān)。蛋白質(zhì)分子中含有較多的疏水性氨基酸時，要比含有較多親水性氨基酸的蛋白質(zhì)穩(wěn)定。變性溫度與水分活度有關(guān)，生物活性蛋白質(zhì)在干燥狀態(tài)下較穩(wěn)定，對溫度變化的承受能力較強(qiáng)，而在濕熱狀態(tài)下時容易發(fā)生變性。一般認(rèn)為，溫度越低，蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性越高。但也有例外，如肌紅蛋白和突變型噬菌體T4溶菌酶分別在30℃和12.5℃時顯示最高穩(wěn)定性，低于或高于此溫度時肌紅蛋白和T4溶菌酶的穩(wěn)定性降低，保藏溫度低于0℃時，這兩種蛋白質(zhì)均遭受冷誘導(dǎo)變性。（二）冷凍鮮肉、鮮魚、蛋黃和一些分離蛋白質(zhì)常常靠冷凍貯藏，如不加保護(hù)和控制，也會發(fā)生凍結(jié)變性，如11S大豆蛋白、乳蛋白在冷卻或冷凍時可以發(fā)生凝集和沉淀。一些酶在凍結(jié)狀態(tài)下也失去活性。一些氧化酶在較低溫度下被激活。蛋白質(zhì)凍結(jié)變性的原因：由于蛋白質(zhì)的水合環(huán)境變化，破壞了維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力平衡，并且一些基團(tuán)的水化層被破壞，基團(tuán)之間的相互作用引起蛋白質(zhì)的聚集或亞基重排；由于體系結(jié)冰后的鹽效應(yīng)而導(dǎo)致蛋白質(zhì)的變性。由于冷凍引起的濃縮效應(yīng)，可能導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子內(nèi)、分子間的二硫鍵交換反應(yīng)增加，從而也導(dǎo)致蛋白質(zhì)的變性。（三）機(jī)械處理有些機(jī)械處理如揉捏、攪打等，由于剪切力的作用使蛋白質(zhì)分子伸展，破壞了其中的α-螺旋結(jié)構(gòu)，導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性。剪切的速度越大，蛋白質(zhì)的變性程度越大。沙拉醬、冰淇淋等的生產(chǎn)中就涉及到蛋白質(zhì)的機(jī)械變性過程。（四）靜高壓大多數(shù)蛋白質(zhì)在100－1200MPa會發(fā)生變性。壓力誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)是柔性的和可壓縮的，這是因為球狀蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)中存在一些孔穴。在（200－1000MPa）的高壓下，可不可逆的破壞細(xì)胞膜和導(dǎo)致微生物中的細(xì)胞器的離解，使生長著的微生物死亡。高靜壓可作為食品加工的一種手段應(yīng)用于滅菌，還可用于形成蛋白質(zhì)凝膠和肉類的嫩化。壓力加工不同于熱加工，它不會損害蛋白質(zhì)中的必需氨基酸、天然色澤和風(fēng)味，也不會導(dǎo)致有毒化合物的形成。（五）電離輻射（輻照）電磁輻射對蛋白質(zhì)的影響因波長和能量有關(guān)。紫外線、γ-射線和其他電離輻射能改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，也使氨基酸殘基氧化、共價鍵斷裂、離子化，形成蛋白質(zhì)自由基以及它們重新結(jié)合和聚合。如輻射僅引起蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變，將不會顯著影響蛋白質(zhì)的營養(yǎng)質(zhì)量；如輻射導(dǎo)致了蛋白質(zhì)分子中氨基酸殘基的變化，蛋白質(zhì)的營養(yǎng)質(zhì)量可能就受到了損害。（六）界面和蛋白質(zhì)變性蛋白質(zhì)吸附在氣-液、液-固或液-液界面后，可以發(fā)生不可逆的變性。在蛋白質(zhì)和水體系中，遠(yuǎn)離界面的那部分水分子處于低能態(tài)，它們不僅與另外一些水分子而且還和蛋白質(zhì)相互作用；靠近界面的水分子處于高能態(tài)，與另外一些水分子相互作用。蛋白質(zhì)的變性起始于蛋白質(zhì)大分子向界面擴(kuò)散。界面上高能量的水將首先與蛋白質(zhì)作用，許多蛋白質(zhì)間的氫鍵因此而斷裂，使結(jié)構(gòu)微伸展，水進(jìn)一步浸入分子內(nèi)部而導(dǎo)致內(nèi)部疏水基團(tuán)暴露，蛋白質(zhì)的親水基和疏水基力圖分別定向于水和非水相，于是吸附在界面的蛋白質(zhì)發(fā)生了變性。水分子球形天然蛋白質(zhì)浸在水溶液中靠近界面的球形蛋白質(zhì)吸附、伸展和水合的蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)具有較松散的結(jié)構(gòu)，在界面上的吸附就比較容易；蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)較緊密，或者被二硫鍵所穩(wěn)定，或是不具備相對明顯的疏水區(qū)和親水區(qū)，這類蛋白質(zhì)由于不易被吸附到界面而較耐界面變性。三、蛋白質(zhì)的化學(xué)變性（一）酸、堿因素（pH值）大多數(shù)蛋白質(zhì)在pH4～10比較穩(wěn)定，超過這個范圍就會發(fā)生變性。在極端pH值時,蛋白質(zhì)內(nèi)部的離子基團(tuán)產(chǎn)生強(qiáng)電子排斥作用，促進(jìn)蛋白質(zhì)分子的伸展、變性。蛋白質(zhì)分子展開的程度在極端堿性pH高于在極端酸性pH。pH誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)變性多數(shù)是可逆。（二）鹽類堿土金屬Ca2+、Mg2+是蛋白質(zhì)中的組成部分，除去會降低蛋白質(zhì)分子對熱、酶等的穩(wěn)定性。重金屬離子如Cu2+、Fe2+、Hg2+和Ag3+等，易與蛋白質(zhì)分子的-SH形成穩(wěn)定的化合物或者將二硫鍵轉(zhuǎn)化為-SH，改變了穩(wěn)定蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的作用力，導(dǎo)致的穩(wěn)定性改變和蛋白質(zhì)變性。Hg2+、Pb2+等還能夠與組氨酸、色氨酸殘基等反應(yīng)，也能導(dǎo)致蛋白質(zhì)的變性。鹽以兩種不同地方式影響蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性。在低濃度時，鹽的離子與蛋白質(zhì)發(fā)生非特異性的靜電相互作用，穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)。在高濃度時，鹽具有影響蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的離子特異性；一般氯離子、氟離子、硫酸根是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定劑，而硫氰酸根、三氯乙酸根則是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的去穩(wěn)定劑。（三）有機(jī)溶劑大多數(shù)有機(jī)溶劑是蛋白質(zhì)的變性劑。與水互溶的有機(jī)溶劑，如乙醇和丙酮能與水相互作用而改變介質(zhì)（水）的介電常數(shù)，從而改變了穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的靜電力。非極性有機(jī)溶劑能穿透到蛋白質(zhì)疏水區(qū)，破壞疏水相互作用而導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性。某些溶劑如2-氯乙醇，能提高蛋白質(zhì)分子中α-螺旋的比例，這也是一種蛋白質(zhì)變性的形式。（四）有機(jī)化合物尿素和胍鹽的高濃度水溶液破壞了穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象的疏水相互作用，或者直接與蛋白質(zhì)分子作用而破壞氫鍵，導(dǎo)致蛋白質(zhì)發(fā)生不同程度的變性。表面活性劑如十二烷基硫酸鈉（SDS）能在蛋白質(zhì)的疏水區(qū)和親水區(qū)間起著乳化介質(zhì)的媒介作用，破壞了疏水相互作用，促進(jìn)蛋白質(zhì)分子伸展，能在較低濃度下使蛋白質(zhì)完全變性。（五）還原劑還原劑（如半胱氨酸、抗壞血酸、β-巰基乙醇、二硫蘇糖醇等）可以還原二硫鍵，從而改變蛋白質(zhì)的原有構(gòu)象，造成使蛋白質(zhì)的不可逆變性。第五節(jié)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)是指蛋白質(zhì)除營養(yǎng)特性以外的，在食品加工、貯藏和銷售中對食品需宜特性有利的物理和化學(xué)性質(zhì)。如蛋白質(zhì)的膠凝、溶解、泡沫、乳化等。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)大多數(shù)影響著食品的感官質(zhì)量，尤其是在質(zhì)地方面，也對食品成分制備、食品加工或儲存過程中的物理特性起重要作用。根據(jù)蛋白質(zhì)所能發(fā)揮作用的特點(diǎn)，功能性質(zhì)分為4類：

1、水合性質(zhì)：取決于蛋白質(zhì)與水的相互作用，包括水的吸收和保留、濕潤性、膨脹性、黏合性、分散性和溶解度等；

2、結(jié)構(gòu)性質(zhì)：即蛋白質(zhì)分子之間的相互作用有關(guān)的性質(zhì)，如沉淀、膠凝作用、組織化和形成面團(tuán)等；3、表面（界面）性質(zhì)：涉及蛋白質(zhì)在極性不同的兩相間所產(chǎn)生的作用，主要有蛋白質(zhì)的起泡、乳化等方面的性質(zhì)；

4、感觀性質(zhì)：涉及蛋白質(zhì)在食品中所產(chǎn)生的混濁度、色澤、風(fēng)味結(jié)合、適口性、咀嚼性、爽滑感等。蛋白質(zhì)的這些功能性質(zhì)不是相互獨(dú)立、完全不同的性質(zhì)，它們之間存在著相互聯(lián)系，如膠凝作用既涉及了蛋白質(zhì)分子之間的相互作用（形成空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)），又涉及蛋白質(zhì)分子同水分子之間的作用（水的保留）；黏度、溶解度均涉及蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)之間和蛋白質(zhì)與水之間的作用。

一、水合性質(zhì)（一）蛋白質(zhì)與水相互作用食品蛋白質(zhì)吸附水、保留水的能力，能影響蛋白質(zhì)的黏度和其他性質(zhì)，還能影響食品的質(zhì)地結(jié)構(gòu)，影響最終產(chǎn)品的數(shù)量。蛋白質(zhì)的水合是通過蛋白質(zhì)分子表面上各種極性基團(tuán)與水分子的相互作用而產(chǎn)生的。極性氨基酸、離子化的氨基酸、蛋白質(zhì)的鹽等由于極性基團(tuán)對水有更強(qiáng)的結(jié)合能力，它們的結(jié)合水量相應(yīng)較大。（二）影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的環(huán)境因素1、蛋白質(zhì)濃度：蛋白質(zhì)總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加，但每個蛋白質(zhì)的水合程度則可能下降。2、溫度：隨著溫度的提高，由于氫鍵作用和離子基團(tuán)的水合作用的減弱，蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力一般隨溫度的升高而降低。但加熱處理有時也能提高蛋白質(zhì)水結(jié)合能力。3、pH值：pH值的改變會影響蛋白質(zhì)的電離作用和帶電性，從而改變蛋白質(zhì)分子對水結(jié)合的能力。在等電點(diǎn)時，蛋白質(zhì)的相互作用最強(qiáng)，蛋白質(zhì)—水的相互作用最弱，因此呈現(xiàn)最低的水合作用。高于或低于等電點(diǎn)時，由于凈電荷和排斥力的增加使蛋白質(zhì)腫脹并結(jié)合較多的水。4、離子的種類和濃度：鹽類和氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)通常同水發(fā)生競爭性結(jié)合。在低鹽濃度時，離子同蛋白質(zhì)荷電基團(tuán)相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質(zhì)水化和提高其溶解度，這稱為鹽溶效應(yīng)。當(dāng)鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導(dǎo)致蛋白質(zhì)脫水，從而降低其溶解度，這叫鹽析效應(yīng)。食品中常用NaCl來提高蛋白質(zhì)的水化能力，但也用NaCl，(NH4)2SO4來沉淀蛋白質(zhì)。食品中常用磷酸鹽來改變蛋白質(zhì)的水化性質(zhì)，例如在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸鹽（焦磷酸鹽、三聚磷酸鹽和六聚磷酸鹽）可增加其持水力或保水性。

持水力或保水性：指蛋白質(zhì)吸水并將水截留在蛋白質(zhì)組織中的能力，被截留的水包括吸附水、物理截留水和流動動力學(xué)水。。蛋白質(zhì)的持水力和絞肉制品的多汁性、嫩度和柔軟性有關(guān)，也與焙烤食品和其他凝膠類食品的質(zhì)構(gòu)有關(guān)。蛋白質(zhì)的持水力與其結(jié)合水能力呈正相關(guān)。二、溶解度蛋白質(zhì)是有極大分子化合物，在水中以分散態(tài)存在，一般講將蛋白質(zhì)在水中的分散量或分散水平相應(yīng)地稱為蛋白質(zhì)的溶解度。蛋白質(zhì)溶解度的常用表示方法為蛋白質(zhì)分散指數(shù)（PDI）、氮溶解指數(shù)（NSI）、水可溶性氮（WSN）。影響蛋白質(zhì)溶解度的因素主要有：1、氨基酸組成與疏水性蛋白質(zhì)中氨基酸的疏水性和離子性是影響蛋白質(zhì)溶解度的主要因素。疏水相互作用增強(qiáng)了蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)的相互作用，使蛋白質(zhì)在水中的溶解度降低。離子相互作用則有利于蛋白質(zhì)-水相互作用，可使蛋白質(zhì)分散在水中，增加蛋白質(zhì)在水中的溶解度。2、離子強(qiáng)度：當(dāng)中性鹽的濃度范圍為0.1~1mol/L時，可增大蛋白質(zhì)在水中的溶解度（鹽溶），蛋白質(zhì)的溶解度與離子強(qiáng)度有關(guān)，在中性鹽的濃度大于1mol/L，可降低蛋白質(zhì)在水中的溶解度甚至產(chǎn)生沉淀（鹽析）。3、pH值：溶液的pH低于或高于蛋白質(zhì)的pI都有利于蛋白質(zhì)水溶性的增加，一是加強(qiáng)了蛋白質(zhì)與水分子的相互作用，二是增強(qiáng)了蛋白質(zhì)鏈之間的相互排斥作用。4、溫度：溫度低于0-40℃時，隨溫度的增大蛋白質(zhì)的溶解度增大，當(dāng)溫度大于40℃，隨溫度的增大，溶解度降低。5、非水溶劑：有些有機(jī)溶劑如乙醇或丙酮可引起蛋白質(zhì)變性沉淀，主要是有機(jī)溶劑降低了水的介電常數(shù)，蛋白質(zhì)之間的靜電斥力降低。

三、黏度一些流體和半固體類食品（調(diào)味汁、湯和飲料等）的可接受性與產(chǎn)品的黏度或稠度密切相關(guān)。流體的黏度反映它對流動的阻力，用黏度系數(shù)μ表示。對于牛頓流體，μ為剪切力τ與剪切速度γ（或流動速度）之比：

τ=μγ牛頓流體具有不變的黏度系數(shù)，不依賴于剪切力或剪切速度。對于蛋白質(zhì)溶液、分散體系（糊狀物或懸浮物）、乳狀液、漿或凝膠等都不具有牛頓流體的性質(zhì)，其黏度系數(shù)隨流動速度的增加而降低，這種特性叫做假塑性或剪切稀釋。影響蛋白質(zhì)流體黏度特性的主要因素：溶液中蛋白質(zhì)分子或顆粒的表觀直徑（表觀直徑越大，黏度越大）。表觀直徑又取決于：①蛋白質(zhì)分子固有的特性，②蛋白質(zhì)-溶劑間的相互作用，③蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)間的相互作用。造成剪切稀釋的原因有：①分子在流動的方向逐步定向，摩擦阻力下降；②蛋白質(zhì)水化球體在流動方向變形；③氫鍵和其他弱鍵的斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的解體。這些都使蛋白質(zhì)分子或顆粒在流動方向的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)也減小。當(dāng)停止剪切處理時，原來的聚集體可能重新形成，或不能重新形成；如果是能重新形成聚集體，黏度系數(shù)又增大，則黏度系數(shù)的降低是可逆的，這種體系稱為觸變體系。乳清蛋白濃縮物和大豆蛋白就是觸變的。黏度和溶解度之間不存在簡單的關(guān)系。蛋白質(zhì)體系的黏度和稠度是流體食品如飲料、肉湯、湯汁等的主要功能性質(zhì)。四、膠凝作用變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的過程稱為膠凝作用。蛋白質(zhì)形成凝膠的機(jī)制和相互作用至今還沒有完全研究清楚，但有研究表明蛋白質(zhì)形成凝膠有兩個過程：首先是蛋白質(zhì)變性而伸展，而后是伸展的蛋白質(zhì)之間相互作用而積聚形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。形成鈣橋蛋白質(zhì)的膠凝作用不僅可用來形成固態(tài)黏彈性的凝膠，還可以提高持水性、增稠性、黏著性、乳化性和泡沫穩(wěn)定性。食品蛋白質(zhì)凝膠可分為：①加熱后再冷卻形成的凝膠，多為熱可逆；②在加熱下形成的凝膠，多不透明且不可逆；③由鈣鹽等二價金屬鹽形成的凝膠；④不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點(diǎn)而形成的凝膠。影響蛋白質(zhì)凝膠形成的因素有：（1）加熱：大多數(shù)情況下，熱處理是凝膠作用所必需的條件，然后的冷卻也是必需的；（2）

pH：大多數(shù)情況下，略微酸化有助于凝膠的形成；（3）鹽類：添加鹽類，特別是鈣離子可以提高凝膠進(jìn)度和凝膠的強(qiáng)度；（4）蛋白質(zhì)的濃度：（5）添加物：將某些不同種類的蛋白質(zhì)放在一起加熱可產(chǎn)生共凝膠作用形成凝膠，蛋白質(zhì)能通過和多糖膠凝劑相互作用形成凝膠；（6）膠凝的作用力：主要依靠非共價鍵相互作用維持的凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)是可逆的，二硫鍵的形成通常生成不可逆凝膠。五、蛋白質(zhì)的組織化在許多食品體系中，蛋白質(zhì)是構(gòu)成食品結(jié)構(gòu)和質(zhì)地的基礎(chǔ)，無論是生物組織（魚和肉的肌原纖維蛋白），還是配制食品（如面團(tuán)、香腸、肉糜等）。改變植物蛋白、乳蛋白的組織結(jié)構(gòu)，使它們具有咀嚼性和良好持水性的薄膜或纖維狀產(chǎn)品，并且在以后的水合或加熱處理中，蛋白質(zhì)能保持良好的性能，這就是蛋白質(zhì)的組織化。蛋白質(zhì)組織化的方法：1、熱凝固和薄膜形成；2、纖維的形成；3、熱塑性擠壓。六、面團(tuán)的形成面團(tuán)的形成即小麥胚乳中的面筋蛋白質(zhì)（由麥醇溶蛋白和麥谷蛋白組成），在當(dāng)有水分存在時在室溫下混合和揉搓能夠形成強(qiáng)內(nèi)聚力和粘彈性糊狀物的過程。面筋蛋白的特點(diǎn)：面筋蛋白質(zhì)富含谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸及蘇氨酸，它們傾向于形成氫鍵，解釋了面筋蛋白的水吸收能力和黏著性質(zhì)；面筋含有較多的非極性氨基酸，在中性水中不溶解，這對水化面筋蛋白質(zhì)的聚集作用、黏彈性和與脂肪的有效結(jié)合有關(guān)；面筋蛋白中含有眾多的二硫鍵，是面團(tuán)物質(zhì)產(chǎn)生堅韌性的原因。含水的面粉在混合揉搓時，面筋蛋白質(zhì)開始水化、定向排列和部分展開，促進(jìn)了分子內(nèi)和分子間二硫鍵的交換反應(yīng)以及增強(qiáng)了疏水相互作用；當(dāng)最初面筋蛋白顆粒轉(zhuǎn)變成薄膜時，二硫鍵也使水化面筋形成了粘彈性的三維蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)。影響蛋白質(zhì)面團(tuán)形成的因素有很多:1、氧化還原劑：還原劑可引起二硫鍵的斷裂，不利于面團(tuán)的形成，如半胱氨酸；氧化劑可增強(qiáng)面團(tuán)的韌性和彈性，如溴酸鹽、脫氫抗壞血酸、脂肪氧合酶。2、面筋含量：面筋含量高的面粉需長時間揉搓才能形成性能良好的面團(tuán)，對低面筋含量的面粉揉搓時間不能太長，否則會破壞形成的面團(tuán)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)而不利于面團(tuán)的形成。3、面筋蛋白質(zhì)的種類：麥谷蛋白分子質(zhì)量大（可達(dá)數(shù)百萬），含有鏈內(nèi)二硫鍵和大量的鏈間二硫鍵，決定著面團(tuán)的彈性、黏合性和抗張強(qiáng)度；麥醇溶蛋白相對分子質(zhì)量在35000～75000之間，僅含有鏈內(nèi)二硫鍵，促進(jìn)面團(tuán)的流動性、伸展性和膨脹性。七、乳化性質(zhì)

蛋白質(zhì)是天然的兩親物質(zhì)，具有乳化性質(zhì)。在許多乳膠體食品體系中起著重要的作用，如牛奶、蛋黃、豆奶、人造奶油、冰淇淋、色拉醬等。蛋白質(zhì)對水/油體系的穩(wěn)定性差，而對油/水體系的穩(wěn)定性好。影響蛋白質(zhì)乳化的因素：1、蛋白質(zhì)的溶解度：蛋白質(zhì)的溶解度在它的乳化性質(zhì)方面起著重要的作用；2、鹽：0.5mol/L食鹽對肌纖維蛋白質(zhì)有增溶作用，促進(jìn)它的乳化作用；3、pH:pH影響由蛋白質(zhì)穩(wěn)定的乳狀液的形成和穩(wěn)定。在等電點(diǎn)具有高溶解度的蛋白質(zhì)，具有最佳乳化性質(zhì)。對于大多數(shù)食品蛋白質(zhì)在它們的等電點(diǎn)時是微溶的和缺乏靜電推斥力，在此pH時一般不具有良好的乳化性質(zhì)。4、熱處理：加熱可降低吸附在界面上的蛋白質(zhì)膜的黏性和硬度，降低乳狀液的穩(wěn)定性；5、小分子的表面活性劑：加入磷脂、甘油一酰酯等，降低蛋白質(zhì)膜的硬度和蛋白質(zhì)保留在界面上的作用力，使蛋白質(zhì)的乳化性能降低；6、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)疏水性越強(qiáng)，在界面吸附的蛋白質(zhì)濃度越高，界面張力越低，乳狀液越穩(wěn)定。蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的測定方法乳化能力（乳化容量）：指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積。乳化活性指數(shù)：反映的是蛋白質(zhì)乳化活性的大小。乳狀液穩(wěn)定性。八、蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)泡沫通常是指氣泡分散在含有表面活性劑的連續(xù)液相或半固相中形成的分散體系。在食品體系中蛋白質(zhì)起泡的現(xiàn)象非常常見，如攪打奶油、蛋糕、冰淇淋、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。這些產(chǎn)品中大多數(shù)蛋白質(zhì)是重要的表面活性劑，它們幫助分散氣相的形成和穩(wěn)定。形成泡沫通常采用的方法：將氣體通過一個多孔分配器鼓入低濃度的蛋白質(zhì)溶液中產(chǎn)生泡沫；在有大量氣體存在的條件下，通過打擦或振蕩蛋白質(zhì)溶液而產(chǎn)生泡沫；將一個預(yù)先被加壓的氣體溶于要生成泡沫的蛋白質(zhì)溶液中，突然減壓，系統(tǒng)中的氣體則會膨脹而形成泡沫。蛋白質(zhì)作為起泡劑主要決定于蛋白質(zhì)的表面活性和成膜性。如雞蛋清中的水溶性蛋白質(zhì)在雞蛋液攪打時可被吸附到氣泡表面來降低表面張力；又因為攪打過程中的變性，逐漸凝固在氣液界面間形成有一定剛性和彈性的薄膜，從而使泡沫穩(wěn)定。起泡性和泡沫的穩(wěn)定性是兩個不同的概念。起泡性是指液體在外界條件下，生成泡沫的難易程度。表面張力越低有利于起泡，通常加入表面活性劑，即可達(dá)到此目的。泡沫的穩(wěn)定性是指泡沫生成后的持久性，即泡沫的“壽命”長短。影響泡沫形成和穩(wěn)定性的因素有：1、蛋白質(zhì)的分子性質(zhì)2、鹽類3、糖類4、脂類5、蛋白質(zhì)的濃度6、機(jī)械處理7、加熱處理8、pH值九、與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合蛋白質(zhì)能結(jié)合風(fēng)味化合物，影響食品的感觀品質(zhì)。一方面，可與豆腥味、酸敗味和苦澀味物質(zhì)等不良風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合，降低了蛋白制劑的食用性質(zhì)；另一方面，可與肉的風(fēng)味物質(zhì)和其他需要的風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合，使食品在保藏和加工過程中保持其風(fēng)味。蛋白質(zhì)與風(fēng)味物的結(jié)合包括物理吸附和化學(xué)吸附。前者是通過范德華力和毛細(xì)管作用吸附，后者包括靜電吸附、氫鍵吸附和共價吸附。當(dāng)風(fēng)味物質(zhì)與蛋白質(zhì)相結(jié)合時，蛋白質(zhì)的構(gòu)象會發(fā)生變化。任何能改變蛋白質(zhì)構(gòu)象的因素都能影響其與風(fēng)味物的結(jié)合。影響蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合的因素有：1、水：促進(jìn)極性揮發(fā)物的結(jié)合而對非極性化合物沒有影響；2、pH值：堿性pH比在酸性pH更能促進(jìn)與風(fēng)味物的結(jié)合；3、熱變性：熱變性蛋白顯示較高結(jié)合風(fēng)味物的能力；4、化學(xué)改性：蛋白質(zhì)分子中二硫鍵裂開引起蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的展開，提高蛋白質(zhì)與風(fēng)味物結(jié)合的能力；蛋白質(zhì)經(jīng)酶催化水解，分子結(jié)構(gòu)中的疏水區(qū)被打破，會降低蛋白質(zhì)與風(fēng)味物的結(jié)合能力。第六節(jié)常見食品蛋白質(zhì)

與新蛋白質(zhì)資源食品蛋白質(zhì)分為動物源、植物源兩大類。其中動物蛋白質(zhì)如肉類、乳、蛋、水產(chǎn)品中的魚類，谷物蛋白質(zhì)包括大豆蛋白是傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)。新蛋白質(zhì)資源主要包括單細(xì)胞蛋白、葉蛋白、藻類蛋白等。一、大豆蛋白大豆蛋白營養(yǎng)價值與動物蛋白石相近的，含有足夠的賴氨酸，但缺乏含硫氨基酸。根據(jù)蛋白質(zhì)的沉降系數(shù)的不同分為：2S、7S、11S和15S大豆蛋白。其中7S和11S蛋白占總蛋白的70%，是大豆中最重要的蛋白質(zhì)。大豆經(jīng)脫脂后得到的剩余物豆粕，主要成分是大豆蛋白質(zhì)和碳水化合物。豆粕進(jìn)一步加工，可以得到3種大豆蛋白。1、脫脂豆粉大豆在經(jīng)過調(diào)質(zhì)、脫皮、壓片處理后，利用有機(jī)溶劑（如正六烷）浸提出油脂后，經(jīng)閃蒸法脫除有機(jī)溶劑，得到脫脂豆粉。主要由大豆蛋白質(zhì)和碳水化合物組成，其中蛋白質(zhì)含量約為50%。溶劑的閃蒸保證蛋白質(zhì)的變性程度小，氮溶解指數(shù)（NSI）較高，過氧化物酶的活性最大限度得以保留。2、大豆?jié)饪s蛋白（大豆蛋白濃縮物）脫脂豆粉用pH=4.5的水浸提，或含有一定濃度乙醇的水浸提，或進(jìn)行濕熱處理后用水浸提處理，除去可溶性低聚糖，產(chǎn)品蛋白質(zhì)含量提高至70%。3、大豆分離蛋白（大豆蛋白分離物）用稀堿溶液浸提處理脫脂豆粉，分離出殘渣，蛋白質(zhì)提取液加酸至等電點(diǎn)，大豆蛋白沉淀，經(jīng)堿中和、噴霧干燥，蛋白質(zhì)含量超過90%。二、乳蛋白牛乳蛋白主要由酪蛋白和乳清蛋白組成。酪蛋白占總蛋白的80%，包括αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白；乳清蛋白占總量的20%，包括β-乳球蛋白和α-乳白蛋白。牛乳中的主要蛋白質(zhì)是以多聚體形式存在，其中酪蛋白以高度水合的酪蛋白磷酸鈣形成存在（酪蛋白膠束）。酪蛋白的分離可以采用酸沉淀分離法（調(diào)節(jié)pH值至4.6附近），或利用凝乳酶的作用。酪蛋白是食品加工中的重要配料，如酪蛋白的鈉鹽，即干酪素鈉。來自乳清的乳清蛋白濃縮物或乳清蛋白分離物也是很好的功能性食品配料。三、肉類蛋白動物肌肉組織中的蛋白質(zhì)可以大致分為：肌原纖維蛋白、肌漿蛋白和肌基質(zhì)蛋白。肌原纖維蛋白主要有肌球蛋白和肌動蛋白。肌漿蛋白主要有肌紅蛋白、清蛋白。肌基質(zhì)蛋白主要有膠原蛋白和彈性蛋白。膠原蛋白經(jīng)過加熱處理逐步轉(zhuǎn)化為明膠。對于肉制品，形成乳化分散體系時，鹽溶蛋白、肌纖維蛋白與碎片、結(jié)締組織等對乳化體系的形成或穩(wěn)定起作用。肉的嫩度是肉品的重要感官質(zhì)量，是反映肉的質(zhì)地的一項重要指標(biāo)。對肉進(jìn)行嫩化處理，一般是利用植物蛋白酶如木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶和無花果蛋白酶。肉酶法嫩化的作用機(jī)制是：利用酶對蛋白質(zhì)的催化水解作用來裂解肌肉蛋白，酶可以通過注射的方式在宰前進(jìn)入動物體，也可以在宰后處理肉時加入到肌肉組織中。四、卵蛋白卵類主要是雞蛋。雞蛋的可食部分分為蛋白和蛋黃。卵黃是食品加工中重要的乳化劑，其乳化性質(zhì)很大程度上取決于脂蛋白。卵白是食品加工中重要的發(fā)泡劑，也是食品中重要的膠凝劑，容易形成熱不可逆凝膠。隨機(jī)聚集體線性聚集體五、谷物蛋白谷物主要包括：稻米、小麥、玉米、大麥和燕麥等。谷物蛋白根據(jù)溶解性分為：清蛋白、球蛋白、谷蛋白和醇溶谷蛋白。面筋蛋白是面粉經(jīng)過水洗后得到的不溶于水的殘余物，包括醇溶蛋白和谷蛋白。小麥粉中的谷物蛋白的含量、蛋白質(zhì)組成對焙烤加工產(chǎn)品的品質(zhì)影響很大。六、新蛋白質(zhì)資源1、單細(xì)胞蛋白酵母蛋白細(xì)菌蛋白藻類蛋白2、葉蛋白3、魚蛋白第七節(jié)食品蛋白質(zhì)在食品加工和儲藏中的變化一、熱處理的影響從有利方面看，絕大多數(shù)蛋白質(zhì)加熱后營養(yǎng)價值得到提高，這是因為：1、在適宜的加熱條件下，蛋白質(zhì)發(fā)生變性以后，原有圓球狀的肽鏈因受熱而造成副鍵斷裂，使原來折疊部分的肽鏈松散，容易受到消化酶的作用，提高消化率和必需氨基酸的生物有效性。2、適度熱處理能使一些酶如蛋白酶、脂酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶等失活，保證食品在保藏期間不發(fā)生酸敗、質(zhì)構(gòu)變化和變色。3、食品中存在的大多數(shù)天然蛋白質(zhì)毒素可通過加熱而變性鈍化。如微生物污染產(chǎn)生的大多蛋白質(zhì)毒素，肉毒桿菌毒素在80℃下30min可被破壞，金黃色葡萄球菌產(chǎn)生的腸毒素，必須經(jīng)100℃煮2h，218－248℃加熱30min才能失活。4、豆類和油料種子蛋白質(zhì)中含有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶抑制劑，將降低蛋白質(zhì)的消化率，同時含有外源凝集素，能導(dǎo)致血紅細(xì)胞的凝集。豆類和油料種子經(jīng)烘烤和大豆粉經(jīng)濕熱處理后能使外源凝集素和蛋白酶抑制劑失，提高蛋白質(zhì)的消化率。蛋白質(zhì)及蛋白質(zhì)食品在不添加外來物質(zhì)的條件下進(jìn)行高溫處理，即可引起氨基酸的脫硫、脫酰胺、異構(gòu)化和其他化學(xué)變化，甚至有時會伴隨產(chǎn)生有毒物質(zhì)。1、蛋白質(zhì)在超過100℃時加熱，會發(fā)生脫酰胺反應(yīng)，釋放出的NH3主要來自谷酰胺和天冬酰胺的酰胺基。這些反應(yīng)并不損害蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值，但放出的NH3會導(dǎo)致蛋白質(zhì)荷電性和功能性質(zhì)變化。+NH3天冬酰胺殘基天冬氨酸殘基2、蛋白質(zhì)在115℃滅菌，會引起半胱氨酸和胱氨酸殘基遭受破壞，生成硫化氫、二甲基硫化物和磺基丙氨酸。用肉、魚的肌肉、牛奶等實驗，所產(chǎn)生的硫化氫和其他揮發(fā)性化合物能使這些經(jīng)過加熱的食品具有很好的風(fēng)味。2Pr－CH2SHPr－CH2－S－CH2

－Pr＋H2S3、在強(qiáng)烈加熱（150℃以上）過程中，賴氨酸的ε-NH2容易與天冬氨酸或谷氨酸之間發(fā)生反應(yīng)，形成新的酰胺鍵。新的酰胺鍵產(chǎn)生不但影響賴氨酸和谷氨酸等的吸收利用，還會干擾相鄰肽鏈上氨基酸的消化吸收和利用，新的肽鏈本身還有毒性之嫌。+4、蛋白質(zhì)在200℃的劇烈處理下會導(dǎo)致氨基酸殘基異構(gòu)化，從L-氨基酸轉(zhuǎn)變?yōu)镈-氨基酸。由于大多數(shù)D-氨基酸不具有營養(yǎng)價值，該變化使?fàn)I養(yǎng)價值降低于50％。另外，某些D-氨基酸具有毒性，毒性的大小與腸壁吸收的D-氨基酸量成正比。5、經(jīng)劇烈熱處理的蛋白質(zhì)還可生成環(huán)狀衍生物，其中有些具有強(qiáng)致突變作用。如色氨酸在200℃以上環(huán)化轉(zhuǎn)變成α、β和γ咔啉。

α咔啉二、低溫處理下的變化低溫處理有：①冷卻(冷藏)，將溫度控制在稍高于凍結(jié)溫度之上，蛋白質(zhì)較穩(wěn)定；②冷凍，將溫度控制在低于凍結(jié)溫度以下，對食品的風(fēng)味多少有些損害。蛋白質(zhì)在冷凍條件下的變性程度，一般來說，與凍結(jié)速度有關(guān)，凍結(jié)速度越快，冰晶越小，變性程度越小。食品工業(yè)根據(jù)這原理常采用快速冷凍法避免蛋白質(zhì)變性，保持食品原有的風(fēng)味。三、脫水處理下的變化食品脫水的目的在于保藏、減輕重量及增加穩(wěn)定性，但也有許多不利的變化發(fā)生。在高溫下除去水分可導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶解度和表面活性急劇降