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蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)主要由碳、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氫、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氧、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氮等化學(xué)元素組成,是一類重要的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"生物大分子,所有蛋白質(zhì)都是由20種不同\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氨基酸連接形成的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"多聚體,在形成蛋白質(zhì)后,這些氨基酸又被稱為殘基。蛋白質(zhì)和\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"多肽之間的界限并不是很清晰,有人基于發(fā)揮功能性作用的\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"結(jié)構(gòu)域所需的殘基數(shù)認(rèn)為,若殘基數(shù)少于40,就稱之為多肽或肽。要發(fā)揮生物學(xué)功能,蛋白質(zhì)需要正確\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"折疊為一個(gè)特定構(gòu)型,主要是通過大量的非\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"共價(jià)相互作用(如\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"氫鍵,離子鍵,\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"范德華力和\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"疏水作用)來實(shí)現(xiàn);此外,在一些蛋白質(zhì)(特別是分泌性蛋白質(zhì))折疊中,\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"二硫鍵也起到關(guān)鍵作用。為了從分子水平上了解蛋白質(zhì)的作用機(jī)制,常常需要測(cè)定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。由研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)而發(fā)展起來了\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"結(jié)構(gòu)生物學(xué),采用了包括\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"X射線晶體學(xué)、\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"核磁共振等技術(shù)來解析蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。一定數(shù)量的殘基對(duì)于發(fā)揮某一生物化學(xué)功能是必要的;40-50個(gè)殘基通常是一個(gè)功能性\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"結(jié)構(gòu)域大小的下限。蛋白質(zhì)大小的范圍可以從這樣一個(gè)下限一直到數(shù)千個(gè)殘基。估計(jì)的蛋白質(zhì)的平均長度在不同的物種中有所區(qū)別,一般約為200-380個(gè)殘基,而\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"真核生物的蛋白質(zhì)平均長度比\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"原核生物長約55%。更大的蛋白質(zhì)聚合體可以通過許多\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"蛋白質(zhì)亞基形成;如由數(shù)千個(gè)\t"/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8%E7%BB%93%E6%9E%84/_blank"肌動(dòng)蛋白分子聚合形成蛋白纖維。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可劃分為四級(jí),以描述其不同的方面:一級(jí)結(jié)構(gòu):組成蛋白質(zhì)多肽鏈的線性氨基酸序列。二級(jí)結(jié)構(gòu):依靠不同氨基酸之間的c=o和n-h基團(tuán)間的氫鍵形成的穩(wěn)定結(jié)構(gòu),主要為α螺旋和β折疊。三級(jí)結(jié)構(gòu):通過多個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)元素在三維空間的排列所形成的一個(gè)蛋白質(zhì)分子的三維結(jié)構(gòu)。四級(jí)結(jié)構(gòu):用于描述由不同多肽鏈(亞基)間相互作用形成具有功能的蛋白質(zhì)復(fù)合物分子。擴(kuò)展資料:蛋白質(zhì)的物理性質(zhì)包括:1、水解性:蛋白質(zhì)經(jīng)水解后為氨基酸。有的蛋白質(zhì)能溶于水,如雞蛋白,有的難溶于水,如絲、毛等。2、鹽析性:蛋白質(zhì)的鹽析性一般是可逆的,也就是說,蛋白質(zhì)經(jīng)過鹽析并沒有喪失生物活性。在蛋白質(zhì)溶液中加入(NH4)2SO4有沉淀生成,加入水后沉淀有消失,這就是一個(gè)鹽析的過程。3、變性性:蛋白質(zhì)的變性性表現(xiàn)為,喪失蛋白質(zhì)原有的可溶性和生理活性,變性性是一個(gè)不可逆的過程。如蛋白質(zhì)經(jīng)過加熱、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬鹽、紫外線、X射線、甲醛、酒精、苯酚、苯甲酸等等。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,蛋白質(zhì)的變性,一般都有沉淀生成,并且生成的沉淀加水后不再溶解。4、顏色反應(yīng):某些蛋白質(zhì)跟濃硝酸作用會(huì)產(chǎn)生黃色,這種顏色反應(yīng),往往可用于蛋白質(zhì)是否存在的檢驗(yàn)。5、灼燒時(shí),產(chǎn)生具有燒焦羽毛的氣味:蛋白質(zhì)經(jīng)過灼燒,產(chǎn)生具有燒焦羽毛的氣味,往往也是用于是否有蛋白質(zhì)存在的一種檢驗(yàn)方法。如:煮牛奶時(shí)溢出,會(huì)聞到燒焦羽毛的氣味,因此,我們就知道了牛奶中有蛋白質(zhì)的存在。蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)
1、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu):即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序.
主要化學(xué)鍵:肽鍵,有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵.
2、蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu):包括二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu).
1)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu):指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu),也就是該段肽鏈骨架原子的相對(duì)空間位置,并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象.二級(jí)結(jié)構(gòu)以一級(jí)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ),多為短距離效應(yīng).可分為:
α-螺旋:多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升,順時(shí)鐘走向,即右手螺旋,每隔3.6個(gè)氨基酸殘基上升一圈,螺距為0.540nm.α-螺旋的每個(gè)肽鍵的N-H和第四個(gè)肽鍵的羧基氧形成氫鍵,氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形.
β-折疊:多肽鏈充分伸展,各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu),側(cè)鏈R基團(tuán)交錯(cuò)位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方;它們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構(gòu)象穩(wěn)定.
β-轉(zhuǎn)角:常發(fā)生于肽鏈進(jìn)行180度回折時(shí)的轉(zhuǎn)角上,常有4個(gè)氨基酸殘基組成,第二個(gè)殘基常為脯氨酸.
無規(guī)卷曲:無確定規(guī)律性的那段肽鏈.
主要化學(xué)鍵:氫鍵.
2)蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu):指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置,顯示為長距離效應(yīng).
主要化學(xué)鍵:疏水鍵(最主要)、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力.
3)蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu):對(duì)蛋
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