生物化學(xué) 第一節(jié) 酶是生物催化劑

酶ENZYME提示

著重介紹酶的化學(xué)本質(zhì)，結(jié)構(gòu)特性和功能。酶反應(yīng)動力學(xué)和酶在醫(yī)藥上的應(yīng)用。對于輔酶和輔基與酶反應(yīng)的關(guān)系也作了扼要的闡述。有關(guān)固定化酶，同工酶，別構(gòu)酶以及誘導(dǎo)酶的基本概念也做了必要的介紹。要求

搞清楚絕大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。酶與一般蛋白質(zhì)有共同之處，也有不同之處。從結(jié)構(gòu)上與一般蛋白質(zhì)的共同點去理解酶的理化性質(zhì)（特性），從不同點去理解酶的功能與特性。輔酶，輔基的概念以及其與酶反應(yīng)的關(guān)系。結(jié)合酶的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)和作用機制，學(xué)習(xí)影響酶促反應(yīng)的各種因素。學(xué)習(xí)固定化酶，同工酶，別構(gòu)酶以及誘導(dǎo)酶的基本概念和酶在醫(yī)藥上的主要用途。人們對酶的認(rèn)識起源于生產(chǎn)實踐。我國早在幾千年前就開始制作發(fā)酵飲料及食品。1833年，Payen從麥芽中提取出一種熱不穩(wěn)定物質(zhì)，它可以促進淀粉水解成可溶性的糖。1857年，巴斯德等提出酒精發(fā)酵是酵母細(xì)胞活動的結(jié)果。1878年，Kuhne提出了酶(Enzyme)這個名稱。酶的發(fā)展史1897年，Büchner兄弟成功地用不含細(xì)胞的酵母汁實現(xiàn)了發(fā)酵，證明了發(fā)酵與細(xì)胞的活動無關(guān)。1913年，Michaelis和Menten提出了酶促動力學(xué)原理——米氏學(xué)說，對酶反應(yīng)機理的研究是一個重要突破。1926年，Sumner從刀豆中分離出脲酶結(jié)晶，確立了酶的蛋白質(zhì)本質(zhì)。1982年以后陸續(xù)發(fā)現(xiàn)某些RNA也有酶的催化功能，使人們認(rèn)識到酶不都是蛋白質(zhì)。酶的發(fā)展史

由于酶的獨特的催化功能所以酶在工，農(nóng)，醫(yī)，藥等方面具有重大實際意義。第一節(jié)

酶是生物催化劑一、酶的生物學(xué)意義1、概念

酶是生物體內(nèi)一類具有催化活性和特定空間構(gòu)象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸等。2、酶的催化特性與一般催化劑的共性: 1.用量少，催化效率高。

2.不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點，只能縮短反應(yīng)達(dá)到平衡所需要的時間。

3.降低了反應(yīng)的活化能。作為生物催化劑的特性1.催化效率高：酶促反應(yīng)比相應(yīng)的非酶促反應(yīng)要快103—107倍。2.酶的作用具有高度專一性：酶對所作用的物質(zhì)（稱為底物，以S表示）有嚴(yán)格的選擇性，通常一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物質(zhì)，這也說明酶對底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)有高度嚴(yán)格要求。

3.酶易失活：酶受到外界影響容易發(fā)生變性，從而喪失酶的催化活性，所以酶促反應(yīng)需要在溫和條件下進行。

4.酶活力受調(diào)節(jié)控制：其調(diào)控方式很多，包括抑制劑調(diào)節(jié)，共價修飾調(diào)節(jié)，反饋調(diào)節(jié)等。

5.酶的催化活力與輔酶、輔基以及金屬離子有關(guān)，若將它們除去，酶就失去活性。6.酶可催化某些特異的化學(xué)反應(yīng)：如體內(nèi)某些生物合成只能由酶促反應(yīng)生成。

二、酶作用的專一性(specificity)

酶作用的專一性，是指酶對它所催化的反應(yīng)或反應(yīng)物有嚴(yán)格的選擇性，一種酶往往只能催化一種或一類反應(yīng)，作用于一種或一類物質(zhì)，這是酶與非酶催化劑最重要的區(qū)別之一。 通常把酶作用的物質(zhì)稱為該酶的底物(substrate)。所以也可以說一種酶只作用于一種或一類底物。

酶的專一性通?？煞譃閮纱箢悾?/p>

1.立體化學(xué)專一性(Stereospecificity)

（1）、旋光異構(gòu)專一性

（2）、幾何異構(gòu)專一性

2.非立體化學(xué)專一性，結(jié)構(gòu)專一性

（1）、鍵專一性

（2）、基團專一性

（3）、絕對專一性1.立體化學(xué)專一性(1)旋光異構(gòu)專一性①當(dāng)?shù)孜锞哂行猱悩?gòu)體時，酶只作用于其中的一種。 如精氨酸酶只催化L-精氨酸水解。②當(dāng)?shù)孜锓肿記]有不對稱碳原子，而酶促反應(yīng)產(chǎn)物含有不對稱碳原子時，該底物受酶催化后，往往只得到一種旋光異構(gòu)體。 如丙酮酸受乳酸脫氫酶催化只產(chǎn)生L-乳酸。(2)

幾何異構(gòu)專一性 有些酶對于順反異構(gòu)體只作用于其中之一。

如延胡索酸酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）加水生成L-蘋果酸，對順丁烯二酸（馬來酸）則無作用。

2.非立體化學(xué)專一性

設(shè)底物為“A—B”三部分，A、B為基團，“—”為鍵。根據(jù)酶對這三部分選擇程度的不同可分為三類：

(1)鍵專一性

酶識別的是連接基團A和B之間的鍵，而對鍵兩側(cè)的基團無要求。 如酯酶水解酯鍵，對底物R-COOR’中的R和R’沒有嚴(yán)格要求（脂代謝）。

(2)基團專一性又稱為相對專一性 酶識別鍵以及A、B基團中的一方。 如胰蛋白酶作用于蛋白質(zhì)的肽鍵，此肽鍵的羰基必須由Lys，Arg提供，而對肽鍵的氨基部分不嚴(yán)格要求（蛋白質(zhì)分解代謝中也會學(xué)習(xí)到）。

(3)絕對專一性

酶識別三部分，都必須正確。 如脲酶只催化尿素水解，對尿素的衍生物不起作用。而血液凝固酶系統(tǒng)中的凝血酶，它的專一性程度也相當(dāng)高，對被水解的肽鍵的羧基一端要求是L-Arg殘基，氨基端要求是Gly殘基，即只作用于Arg-CO-NH-Gly。3、酶專一性學(xué)說對酶作用專一性的幾個假說：1、鎖鑰學(xué)說

(lockandkeymodel)2、誘導(dǎo)契合學(xué)說

(inducedfittheory)鎖鑰學(xué)說

認(rèn)為整個酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對一把鎖一樣。誘導(dǎo)契合學(xué)說p138

該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補形狀.誘導(dǎo)契合學(xué)說主要內(nèi)容在酶與底物結(jié)合之前，酶分子的構(gòu)象不一定和底物互相吻合。酶分子的活性中心不是剛性的結(jié)構(gòu)，它具有一定的柔韌性。當(dāng)?shù)孜锖兔阜肿酉嗷ソ咏鼤r，底物分子可以誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生一定的變化。由于酶分子構(gòu)象發(fā)生的變化，因而使活性中心的基團形成了正確的排列和定向，酶分子和底物分子契合而形成中間復(fù)合物，并導(dǎo)致底物發(fā)生反應(yīng)。當(dāng)反應(yīng)完畢時，產(chǎn)物從酶分子上掉下來，這時酶分子又恢復(fù)到原來的構(gòu)象。溶菌酶和彈性蛋白酶的

X-射線衍射分析證明了此學(xué)說。

（一）、命名

許多酶的英文名稱是在它的底物名稱后加“-ase”后綴。

1961年，國際生物化學(xué)聯(lián)合會酶學(xué)委員會（EnzymeCommission,EC）在廣泛研究的基礎(chǔ)上，對每一種酶都給出了一個習(xí)慣名稱和系統(tǒng)名稱。三、酶的命名與分類1.習(xí)慣命名法(recommendedname)(1)根據(jù)酶作用的底物來命名。 如蛋白酶、淀粉酶

(2)根據(jù)催化反應(yīng)的類型來命名。 如脫氫酶、轉(zhuǎn)氨酶

(3)結(jié)合上述兩個原則來命名。 如乳酸脫氫酶、蛋白水解酶

(4)有時在底物名稱前冠以酶的來源或其它特點。 如胃蛋白酶、堿性磷酸酶2.系統(tǒng)命名法(systematicname)

系統(tǒng)名稱包括底物名稱(之間用“:”隔開)、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個酶字。 例如： 習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶 系統(tǒng)名稱:谷氨酸:丙酮酸氨基轉(zhuǎn)移酶 該酶催化的反應(yīng):

谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸（二）、分類

國際酶學(xué)委員會將酶按催化反應(yīng)類型分為六大類：

1、氧化還原酶類

2、轉(zhuǎn)移酶類

3、水解酶類

4、裂合酶類

5、異構(gòu)酶類

6、合成酶類氧化還原酶催化氧化還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(oxidase)。如：乳酸脫氫酶(lactatedehydrogenase)催化乳酸的脫氫反應(yīng)。(1)氧化還原酶Oxidoreductases

轉(zhuǎn)移酶催化基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個底物分子的基團或原子轉(zhuǎn)移到另一個底物的分子上。

例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。(2)轉(zhuǎn)移酶TransferasesCH3CHCOOHNH2HOOCCH2CH2CCOOHOHOOCCH2CH2CHCOOHNH2CH3CCOOHO水解酶催化底物的水解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：(3)水解酶hydrolases

裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。(4)裂合酶Lyases異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團或原子的重排過程。例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。(5)異構(gòu)酶Isomerases合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H2O=A-B+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。

丙酮酸+CO2

草酰乙酸(6)合成酶Lig