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文檔簡介

07ATP和酶

陽夯實(shí)基礎(chǔ)

1.(2023?山東臨沂?統(tǒng)考二模)“鎖鑰”學(xué)說認(rèn)為,醉具有與底物相結(jié)合的互補(bǔ)結(jié)構(gòu);“誘導(dǎo)契

合”學(xué)說認(rèn)為,在與底物結(jié)合之前,酎的空間結(jié)構(gòu)不完全與底物互補(bǔ),在底物的作用下,可

誘導(dǎo)隨出現(xiàn)與底物相結(jié)合的互補(bǔ)結(jié)構(gòu),繼而完成防促反應(yīng)。為5金證上述兩種學(xué)說,科研人員

利用枯草桿菌蛋白酎(S的,該酹可催化兩種結(jié)構(gòu)不同的底物CTH和CU,且與兩者結(jié)合的

催化中心位置相同)進(jìn)行研究,得到的四組實(shí)險(xiǎn)結(jié)果如下圖所示,其中SCTH、SCU分別表

示催化CTH、CU反應(yīng)后的S酹。下列說法錯(cuò)誤的是()

A.S酶可催化CTH和CU,但催化CU的活性更高

B.該實(shí)驗(yàn)結(jié)果更加支持“誘導(dǎo)契合”學(xué)說

C.若增加SCU+CU組,結(jié)果曲線應(yīng)與②完全重合

D.為探完SCTH是失活還是空間結(jié)構(gòu)固化,可增設(shè)5CTH+CTH組

2.(2023?浙江寧波?鎮(zhèn)海中學(xué)??寄M預(yù)測)細(xì)胞在受到物理或化學(xué)因素刺激后,胞吞形成

多囊體。多囊體可與溶酶體融合,也可與細(xì)胞膜融合后釋放到胞外形成外泌體,內(nèi)部包含脂

質(zhì)、蛋白質(zhì)、RNA等多種物質(zhì)(如圖所示)。說法正確的是()

A.外泌體是由內(nèi)、外兩層膜包被的囊泡

B.溶酶體內(nèi)的水解酶能催化多種物質(zhì),說明酶不具有專一性

C.溶酶體能合成多種水解酶,是細(xì)胞的“消化車間”

D.將細(xì)胞破碎后,可以利用差速離心法分離細(xì)胞內(nèi)多囊體

3.(2023?湖北省直轄縣級單價(jià)統(tǒng)考模擬預(yù)測)物質(zhì)M能被酶7催化分解,Pb2+能與酶N

牢固結(jié)合而使酶失活。某研究小組做了如下兩組物質(zhì)M的分解實(shí)驗(yàn):

實(shí)驗(yàn)一:在最適pH和溫度條件下探究一定范圍內(nèi)酶N的濃度對醒促反應(yīng)速率的影響;

實(shí)驗(yàn)二:各組均加入等量微量Pb2+,其他條件與實(shí)驗(yàn)一相同,測定醐促反應(yīng)速率。

下列有關(guān)說法錯(cuò)誤的是()

A.實(shí)驗(yàn)一和實(shí)驗(yàn)二中的物質(zhì)M都應(yīng)保持過量的狀態(tài)

B.Pb2+是通過與物質(zhì)M競爭相同結(jié)合位點(diǎn)使酶失活

C.若略微升高實(shí)驗(yàn)一的反應(yīng)溫度,酶促反應(yīng)速率會接近實(shí)驗(yàn)二反應(yīng)速率

D.實(shí)驗(yàn)一和實(shí)驗(yàn)二的自變量刖因變量都相同

4.(2023?山東青島?統(tǒng)考三模)葉酸是某些細(xì)菌生長所必需的物質(zhì),對氨基茉甲酸是合成葉

酸的原料?;前奉愃幣c對氨基紫甲酸結(jié)構(gòu)相似,與其競爭性結(jié)合葉酸合成酶,從而抑制葉酸

的合成,起到殺菌作用。研究人員進(jìn)行了相關(guān)實(shí)驗(yàn),結(jié)果如圖,下列分析正確的是()

A.底物增大到一定濃度時(shí),兩組的反應(yīng)速率不再增加主要受時(shí)間限制

B.可推測磺胺類藥對葉酸合成酶的空間結(jié)構(gòu)造成了不可逆的破壞

C.若細(xì)菌產(chǎn)生的葉酸合成酶量增加,則可能減弱磺胺類藥的殺菌作用

D.促進(jìn)細(xì)菌吸收對氨基苯甲酸,可增強(qiáng)磺胺類藥物的殺菌作用

5.(2023?天津校聯(lián)考模擬預(yù)測)新鮮菠蘿直接食用會"故嘴”,而食堂里的菠蘿咕喈肉吃起

來不會,這與菠蘿蛋白酶的活性有關(guān)。某生物興趣小組通過實(shí)驗(yàn)探究溫度對菠蘿蛋白解活性

的影響,結(jié)果如下圖所示。下列說法錯(cuò)誤的是()

菠蘿蛋白施活性/相對值

U?,

0.6

0.5

0.4

0.3

().2

0.1

0

020406080100

溫度/(

A.保存菠蘿蛋白陶的最佳溫度為40℃

B.不同溫度卜菠蘿蛋白酶活性可能相同

C.沸水浸泡過的菠蘿吃起來不會“狼嘴”

D.可在40℃左右的條件下,研究pH對菠蘿蛋白曲活性的影響

6.(2023?四川成都?校聯(lián)考三模)陶A、酶B與酶C是科學(xué)家分別從菠菜葉、酵母菌與大腸

桿菌中純化出的ATP水解酶。研究人員分別測量三種酶對不同濃度ATP的水解反應(yīng)速率,實(shí)

驗(yàn)結(jié)果如卜圖。卜列敘述止確的是()

1400

12oo

訓(xùn)0oo

陡8oo

6oo

ffMi

4oo

2Oo

O

OIIIII

20304050607080

ATP濃度相對值

A.當(dāng)反應(yīng)速率的相對值達(dá)到400時(shí),酶A所需要的ATP濃度最低

B.在相同的ATP濃度下,酶A催化最終產(chǎn)生的ADP和Pi量最多

C.ATP水解萌催化ATP水解時(shí),需要ATP提供能量才能發(fā)揮作用

D.各曲線達(dá)到最大反應(yīng)速率一半時(shí),酶C所需要的ATP濃度最低

7.(2023?湖南長沙?長沙市明德中學(xué)??寄M預(yù)測)魚宰殺后魚肉中的腺甘三磷酸降解生成

肌甘酸,能極大地提升魚肉鮮味。肌甘酸在酸性磷酸酶(ACP)作用下降解又導(dǎo)致魚肉鮮味

下降。在探究魚類鮮味下降外因的系列實(shí)驗(yàn)中,實(shí)驗(yàn)結(jié)果如下圖所示。下列有關(guān)敘述正確的

是()

裁s20

o24草魚

o20蒯S46

o6鰭

濱M12

o2

要O.

MS0

so88

do4。

o.O04

vO.O0S

.O00

3.03.43.84.24.65.05.45.86.26.630354045505560657075

圖apH對ACP活性的影響PH圖b溫度對ACP活性的影響溫度

A.本實(shí)驗(yàn)的自變量為pH和溫度,因變量是酸性磷酸酶(ACP)的相對活性

B.不同魚的ACP的最適溫度和pH有差異,直接原因在于不同魚體內(nèi)的ACP基因不同

C.由圖可知,放置相同的時(shí)間,草魚在pH約5.0、溫度60°(:條件下,魚肉鮮味下降最快

D.pH低于4.2、溫度超過55℃,對鮮魚肌肉酸性磷酸酶(ACP)活性影響的機(jī)理不同

笆I能力提升

8.(2023?河南鄭州?鄭州外國語學(xué)校??寄M預(yù)測)姜撞奶作為一種特色小吃,具有暖目、

預(yù)防感冒等功效,深受大家喜愛,由姜汁和牛奶為主要原料加工制作。其原理是利用生姜中

的凝乳酶水解酪蛋白,促使酪蛋白凝結(jié)形成凝乳而制得。為了研究最佳凝乳溫度,研究人員

在40?90℃的牛奶中倒入5%姜汁,混合均勻后,觀察凝乳現(xiàn)象并記錄凝乳時(shí)間,結(jié)果如下

表。有關(guān)敘述正確的是()

凝乳溫度/℃405060708090

凝乳時(shí)間

1274216-

/min

凝乳不完凝乳初步形凝乳較凝乳較凝乳不完不能凝

凝乳效果

全成好好全乳

A.生姜中的凝乳酶為凝乳反應(yīng)提供活化能,加快蛋白質(zhì)凝結(jié)

B.實(shí)驗(yàn)自變量是溫度,姜汁及牛奶用量等無關(guān)變量會影響實(shí)驗(yàn)結(jié)果

C.80℃時(shí)凝乳不完全可能與生姜凝乳酶肽鍵數(shù)減少,空間結(jié)構(gòu)被破壞有關(guān)

D.利用生姜中的凝乳酶使牛奶凝固來制作"姜汁撞奶",制作時(shí)需將牛奶冷藏后迅速倒在姜

汁上

9.(2023?浙江溫州?樂清市知臨中學(xué)??家荒#┫聢D表示是肌肉收縮過程的示意圖.下列敘述

正確的是()

A.ATP比腺喋吟核糖核甘酸多3個(gè)磷酸基團(tuán)

B.圖中蛋白質(zhì)的磷酸化過程需耍ATP合成酶催化蛋白

C.圖中肌肉做功過程屬于放能反應(yīng)

D.肌細(xì)胞中合成ATP所需的能量來自化學(xué)能和光能

10.(2023?湖南長沙?長沙一中??寄M預(yù)測)除了ATP以外,生物體內(nèi)還存在其他可以供能

的核甘三磷酸。例如UTP用于多糖合成,CTP用于磷脂合成,GTP用于蛋白質(zhì)合成等。UTP,

CTP或GTP分子中的特殊的化學(xué)鍵不是直接由物質(zhì)氧化獲能產(chǎn)生的。物質(zhì)氧化時(shí)釋放的能量

都必須先合成ATP,然后ATP將磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移給相應(yīng)的核甘二磷酸,生成核甘三磷酸:

ATP+UDP-ADP+UTP。下列敘述正確的是()

A.生物體內(nèi)并非所有生命活動都由ATP直接供能

B.有氧呼吸也能產(chǎn)生其他核育三磷酸

C.作為高能磷酸化合物,ATP中的能量主要儲存在磷酸基團(tuán)中

D.各種物質(zhì)的吸收均依靠ATP供能

11.(2023?湖南長沙?長沙一中??寄M預(yù)測)科學(xué)研究常用32P標(biāo)記DNA分子,現(xiàn)用a、0、

丫表示ATP或dATP(d表示脫氧)上三個(gè)磷酸基團(tuán)所處的位置(A—Pa~PB~PY或

dA-Pa~PB~Py).酶A可催化ATP的一個(gè)磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到DNA末端,同時(shí)產(chǎn)生ADP。下列說

法正確的是()

A.組成DNA、ATP和dATP的化學(xué)元素相同,且五碳糖都是核糖

B.若用32P標(biāo)記某細(xì)胞中的染色體DNA后放于31P環(huán)境中,則連續(xù)兩次有絲分裂后子細(xì)胞

中所有染色體都有放射性

C.若用酶A把ATP的32P標(biāo)記移到DNA末端匕那么帶有32P的磷酸基團(tuán)應(yīng)在ATP的a

位上

D.若帶32P標(biāo)記的dATP作為DNA合成原料標(biāo)記到新合成的DNA分子匕則32P應(yīng)在dATP

的a位上

12.(2023?河北?行唐一中校聯(lián)考模擬預(yù)測)生活在鹽堿地中的植物,細(xì)胞膜上的Na+/H+逆

向轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白SOS1和液泡膜上的Na+/H+逆向轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白NHX1均依靠膜兩側(cè)H+的濃度梯度分

別將Na+逆濃度梯度轉(zhuǎn)運(yùn)至細(xì)胞外和液泡內(nèi),同時(shí)逆向轉(zhuǎn)運(yùn)H+。液泡膜和細(xì)胞膜上的H+-ATP

泵利用ATP水解釋放的能量轉(zhuǎn)運(yùn)H+,從而維持膜兩側(cè)的H+濃度差.下列敘述正確的是()

A.SOS1和NHX1轉(zhuǎn)運(yùn)Na+和H+時(shí)均先與之結(jié)合,且結(jié)合部位用同

B.SOS1和NHX1轉(zhuǎn)運(yùn)Na+和H+的過程中,其空間結(jié)構(gòu)不會發(fā)生變化

C.抑制細(xì)胞呼吸,會降低鹽堿地植物細(xì)胞液的濃度,不利于其滲透吸水

D.耐鹽植物體內(nèi)可表達(dá)較多的SOS1和NHX1蛋白,是在鹽堿環(huán)境中發(fā)生定向變異的結(jié)果

■]綜合拓展

13.(2023?江西撫州?金溪一中??寄M預(yù)測〉脂肪的抑制劑能抑制脂肪酶的活性,減少食物

中脂類物質(zhì)的消化和吸收,可達(dá)到控制和治療肥胖的目的。研究人員研究了不同蛋白酶的解

雞肉肌原纖維蛋白的產(chǎn)物及胰蛋白酶含量對脂肪酶活性的抑制效果,結(jié)果如圖1和圖2所示。

回答下列問題:

3

法50H30

耳25.

B1()12

120.

105.

D82

陸.

30.

若5

20都.

邈.

省O.

型.

*、10.

O也

5001000150020002500

胰蛋白酶含鼠/(U/8)

圖2

⑴由圖1可知,5種蛋白睡的晦解產(chǎn)物對脂肪酶活性均有不同程度的抑制作用,這可能是由

于不同的酶作用的不同,導(dǎo)致產(chǎn)物不同所致。其中對脂肪醯活性的抑制率最低

的酶解液是。

(2)由圖2可知,胰蛋白酶含量為時(shí),酶解液對脂肪酶活性的抑制率最高。由圖

2還可得出的結(jié)論是(答一點(diǎn))。

⑶欲繼續(xù)探究底物濃度對脂肪酶活性的抑制效果,實(shí)驗(yàn)思路是°

14.(2023?海南?統(tǒng)考模擬預(yù)測)科學(xué)家發(fā)現(xiàn),TMEM175是溶筋體膜上的氫離子信道,該信

道和質(zhì)子泵V-ATPase互相配合,共同調(diào)節(jié)溶酶體的pH平衡(如圖所示)。請回答下列問題:

⑴細(xì)胞自噬是指在一定條件下,細(xì)胞將受損或功能退化的細(xì)胞結(jié)構(gòu)等通過(填細(xì)

胞器名稱)降解后再利用的過程。細(xì)胞的這種調(diào)控機(jī)制對于生命活動的意義是。

⑵研究發(fā)現(xiàn),少量的溶酶體酶泄露到細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中不會引起細(xì)胞損傷.原因是0

⑶研究發(fā)現(xiàn),敲除某種轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白基因,細(xì)胞內(nèi)溶酣體的pH穩(wěn)態(tài)會被破壞,溶酎體處于一?種

"酸性過強(qiáng)”的狀態(tài),這主要與(填"TMEM175"或"V-ATPase")參與的H+轉(zhuǎn)運(yùn)受阻有關(guān)。

為探究對溶酶體酸性環(huán)境的維持影響更大的是TMEM175還是V-ATPase,請以溶酶體為實(shí)驗(yàn)

材料,采用加入相關(guān)抑制劑的方法設(shè)計(jì)--個(gè)實(shí)驗(yàn),簡要寫出實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路并預(yù)期實(shí)驗(yàn)結(jié)果和

結(jié)論。

實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路:0

預(yù)期實(shí)驗(yàn)結(jié)果和結(jié)論:。

15.(2022?海南?統(tǒng)考模擬預(yù)測)眠前能夠符尿素分解成二氧化碳和氨(氨溶于水后形成錢根

離子)。某研究人員利用一定濃度的尿溶液進(jìn)行了銅離子對麻酶活性的影響實(shí)驗(yàn),得到下圖

所示結(jié)果。請回答下列問題:

(

一.

1、

?

)

M小

⑴1917年,美國科學(xué)家薩姆納從刀豆種子中提取到胭前的結(jié)晶,并用多種方法證明了胭酶

的化學(xué)本質(zhì)是.

⑵圖示實(shí)驗(yàn)的自變量為:實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,隨著銅離子濃度的升高,眼酹的

活性o圖中顯示,胭酶作用的最適溫度范圍是℃o為了進(jìn)一

步探究麻前作用的最適溫度,請寫出實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)的基本思路:,

⑶幽門螺桿菌是導(dǎo)致胃炎的罪魁禍?zhǔn)?該微牛物也可以產(chǎn)牛眠酶,并分泌到細(xì)胞外苑揮作

用,該微生物合成胭酎的過程中參與的細(xì)胞器是013C呼氣試驗(yàn)檢測系統(tǒng)是

國際上公認(rèn)的幽門螺桿菌檢查的“金標(biāo)準(zhǔn)”,被測者先口服用13C標(biāo)記的尿素,然后向?qū)S玫?/p>

呼氣卡中吹氣留取樣本,即可以準(zhǔn)確地檢測出被測者是否被幽門螺桿菌感染。請簡要說明呼

氣試驗(yàn)檢測的原理:,

16.(2023?河南?一模)主動運(yùn)輸是由載體蛋白介導(dǎo)的物質(zhì)逆電化學(xué)梯度(由濃度梯度和電位

梯度共同形成)或濃度梯度運(yùn)輸?shù)目缒し绞?。根?jù)能量來源的不同,可分為三種類型;ATP

驅(qū)動泵、協(xié)同轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白以及光驅(qū)動泵,相關(guān)結(jié)構(gòu)及轉(zhuǎn)運(yùn)過程如下圖?;卮鹣铝袉栴}:

光能

ATPADP+Pi

ATP驅(qū)動泵協(xié)同轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白光驅(qū)動泵

⑴物質(zhì)跨膜運(yùn)輸?shù)姆绞饺Q于物質(zhì)的性質(zhì)以及細(xì)胞膜的結(jié)構(gòu),細(xì)胞膜的基本骨架是

;圖中主動運(yùn)輸過程體現(xiàn)了細(xì)胞膜具有口勺功能特性。

(2)ATP驅(qū)動泵是ATP酶直接利用ATP水解的能量,實(shí)現(xiàn)離子或小分子物質(zhì)跨膜運(yùn)輸?shù)姆绞?

ATP的結(jié)構(gòu)簡式為:在綠色植物葉肉細(xì)胞中該過程消耗的ATP來自

(填生理活動):此過程體現(xiàn)了細(xì)胞膜上的蛋白質(zhì)具有功能。

⑶小腸上皮細(xì)胞吸收葡萄糖的過程伴隨著Na+的吸收,該過程中為葡萄糖的運(yùn)輸直接提供驅(qū)

動力的是Na+的電化學(xué)梯度,推測Na+在細(xì)胞膜內(nèi)外的分布情況是,結(jié)合圖示該

方式屬于類型的主動運(yùn)輸。

⑷影響細(xì)菌細(xì)胞通過光驅(qū)動泵吸收氯離子速率的因素有(寫出兩點(diǎn))。

參考答案:

1.C

【分析】酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機(jī)物,其中絕大多數(shù)是蛋白質(zhì),少數(shù)是RNA。

催化劑是降低反應(yīng)的活化能。與無機(jī)催化劑相比,酶降低活化能的作用更顯著。酶的活性受

溫度、pH、激活劑或抑制劑等因素的影響。

【詳解】A、②曲線在更短的反應(yīng)時(shí)間內(nèi)縱坐標(biāo)的值比①曲線縱坐標(biāo)的值大,S酶可催化

CTH和CU,但催化CU的活性更高,A正確;

B、S酶可催化兩種結(jié)構(gòu)不同的底物CTH和CU,且與兩者結(jié)合的催化中心位置相同,③曲

線說明SCU仍能催化CTH底物的反應(yīng),而④曲線說明SCTH幾乎不能催化CU底物的反應(yīng),

該實(shí)驗(yàn)結(jié)果更加支持“誘導(dǎo)契合''學(xué)說,B正確:

C、根據(jù)①③曲線縱坐標(biāo)差值可說明,SCU和S酶的活性不同.若增加SCU+CU組,結(jié)果

曲線應(yīng)與②不完全重合,C錯(cuò)誤;

D,為探究SCTH是失活還是空間結(jié)構(gòu)固化,可增設(shè)SCTH+CTH組,若不能催化CTH底物

反應(yīng),則是失活,若能催化CTH底物反應(yīng),則是空間結(jié)構(gòu)固化,D正確。

故選C。

2.D

【分析】溶酶體:有“消化車間”之稱,內(nèi)含多種水解酶,能分解哀老、損傷的細(xì)胞器,吞噬

并殺死侵入細(xì)胞的病毒或病菌。

【詳解】A、據(jù)題意可知,多囊體可與細(xì)胞膜融合后釋放到胞外形成外泌體,推測外泌體是

由單層膜包被的囊泡,A錯(cuò)誤;

B、酶的專一性是指一種酶一般只水解一種或一類物質(zhì),溶酶體內(nèi)的水解酶是多種酶,能催

化多種物質(zhì),仍然能說明酶具有專一性,B錯(cuò)誤;

C、溶酶體有“消化車間”之稱,內(nèi)含多種水解醐,但水解酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì),是在核糖

體上合成的,C錯(cuò)誤:

D、利用差速離心法可以將不同細(xì)胞器分離出來,因此將細(xì)胞破碎后,可以利用差速離心法

分離細(xì)胞內(nèi)多囊體,D正確。

故選Do

3.B

【分析】酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機(jī)物,大多數(shù)辭是蛋白質(zhì),少數(shù)酶是RNA:

麗的特性:專一性、高效性、作用條件溫和:酶促反應(yīng)的原理:酶能降低化學(xué)反應(yīng)所需的活

化能。

【詳解】A、分析題意,實(shí)驗(yàn)一和實(shí)驗(yàn)二都是測定一定條件下的的促反應(yīng)速率,為保證酶促

反應(yīng)正常進(jìn)行,兩組實(shí)驗(yàn)中的物質(zhì)M都應(yīng)保持過量的狀態(tài),A正確;

B、分析題意可知,Pb2+能與酶N牢固結(jié)合而使酶失活,無法推知Pb2+與N的結(jié)合位點(diǎn)是

否與M和N的結(jié)合位點(diǎn)相同,也可能是通過與其它位點(diǎn)結(jié)合導(dǎo)致酶空間結(jié)構(gòu)變化而失活,B

錯(cuò)誤:

C、分析題意,實(shí)驗(yàn)一是在最適溫度下進(jìn)行的,若略微升高實(shí)驗(yàn)一的反應(yīng)溫度,酶活性降低,

則的促反應(yīng)速率會接近實(shí)驗(yàn)二反應(yīng)速率,C正確;

D、分析題意,實(shí)驗(yàn)一和實(shí)驗(yàn)二的自變量都是酶N的濃度(實(shí)驗(yàn)二各組都有等量微量Pb2+,

也屬于無關(guān)變量),因變量是酶促反應(yīng)反應(yīng)速率,D正確。

故選B。

4.C

【分析】一定范圍內(nèi),隨著對氨基苯甲酸濃度的增加I,酶促反應(yīng)速率升高,超過一定范圍后,

隨著對氨基茶甲酸濃度的增加,酶促反應(yīng)速率不再增加。

【詳解】A、底物增大到一定濃度時(shí),兩組的反應(yīng)速率不再增加主要受隨含量的限制,A錯(cuò)

誤:

B、磺胺類藥降低葉酸合成酶的活性的機(jī)理是與對氨基茶甲酸競爭酶活性中心,并未改變酶

的空間結(jié)構(gòu),并沒有對幅的空間結(jié)構(gòu)造成了不可逆的破壞,B錯(cuò)誤:

C、若細(xì)菌產(chǎn)生的葉酸合成酹量增加,與氨基苯甲酸的結(jié)合增多,葉酸的合成增多,可能減

弱磺胺類藥的殺菌作用,C正確;

D、高濃度的級基米甲酸有利于葉酸的合成,因此可通過抑制細(xì)菌吸收對氨基茶甲酸增強(qiáng)磺

胺類藥物的殺菌作用,D錯(cuò)誤。

故選C。

5.A

【分析】溫度能影響酶促反應(yīng)速率,在最適溫度前,隨著溫度的升高,幅活性增強(qiáng),酶促反

應(yīng)速率加快:到達(dá)最適溫度時(shí),曲活性最強(qiáng),酶促反應(yīng)速率最快:超過最適溫度后,隨著溫

度的升高,酶活性降低,酶促反應(yīng)速率減慢。

【詳解】A、由圖可知,在40>C之前,隨著溫度的上升,酶的活性上升,溫度超過40。(:時(shí),

菠蘿蛋白酶的活性隨溫度升高而減小,則酶的最適溫度為40。(:,但是應(yīng)該在低溫下保存酶,

A錯(cuò)誤;

B、據(jù)圖可知,在20。0和60℃左右時(shí),菠蘿蛋白酶的活性相同.即不同溫度下菠嬖蛋白酶

活性可能相同,B正確:

C、由圖可知,沸水處理后菠蘿蛋白酶的活性幾乎為0,所以吃起來不會"量嘴",C正確:

D、研究pH對酶活性的影響時(shí),無關(guān)變量需要相同且適宜,溫度對這個(gè)實(shí)驗(yàn)來說是無關(guān)變

量,即應(yīng)在溫度為40°(:左右進(jìn)行實(shí)驗(yàn),D正確。

故選Ao

6.A

【分析】分析題意,本實(shí)驗(yàn)的目的是測量的A、酶B與酶C三和酷對不同濃度ATP的水解反

應(yīng)速率,實(shí)驗(yàn)的自變量是酶的種類及ATP濃度,因變量是反應(yīng)速率。

【詳解】A、據(jù)圖可知,當(dāng)反應(yīng)速率相對值達(dá)到400時(shí),酶A、酶B和酶C的所需要的ATP

濃度依次增加,即酶A所需要的ATP濃度最低,A正確;

B、據(jù)圖可知,在相同ATP濃度下,萌A催化產(chǎn)生的反應(yīng)速率相對值最高,但ADP和Pi的

生成量與底物ATP的量有關(guān),在相同的ATP濃度下,三種酶催化最終產(chǎn)生的ADP和Pi量相

同,B錯(cuò)誤:

C、酶的催化作用不需要ATP提供能量,C錯(cuò)誤:

D、據(jù)圖可知,的A、酶B和隨C的最大反應(yīng)速率分別是1200、800和400,各曲線達(dá)到最

大反應(yīng)速率一半時(shí),三種酶所需要的ATP濃度都為10,D錯(cuò)誤。

故選Ao

7.C

【分析】酶的催化具有高效性(酶的催化效率遠(yuǎn)遠(yuǎn)高于無機(jī)催叱劑)、專一性(一種萌只能

催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)的進(jìn)行)、需要適宜的溫度和pH值(在最適條件下,酶的催化活

性是最高的,低溫可以抑制酶的活性,隨著溫度升高,酶的活性可以逐漸恢聶,高溫、過酸、

過敏可以使酶的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,使的永久性的失活)。

【詳解】A、由圖示曲線可知,本實(shí)驗(yàn)的自變量是pH、溫度和魚的種類,因變量是酸性磷酸

酶(ACP)的相對活性,A錯(cuò)誤:

B、不同魚的ACP的最適溫度和pH有差異,根本原因在于控制合成ACP的基因不同,直接

原因在于不同魚體內(nèi)的ACP結(jié)構(gòu)不同,B錯(cuò)誤:

C、分析題意可知,肌甘酸在酸性磷酸酶(ACP)作用下降解又導(dǎo)致魚肉鮮味下降,由圖示

曲線可知,草魚在PH5.0、溫度60℃條件下酸性磷酸酶相對活性最高,導(dǎo)致魚肉鮮味下降最

快,C正確:

D,反應(yīng)溫度超過55℃與pH低于4.2,鰭魚肌肉ACP都會因?yàn)榭臻g結(jié)構(gòu)的改變失去活性,

影響機(jī)理是相同的,D錯(cuò)誤。

故選C。

8.B

【分析】酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有生物催化能力的有機(jī)物,大多數(shù)是蛋白質(zhì),少數(shù)是RNA:酶

的催化具有高效性(酶的催化效率遠(yuǎn)遠(yuǎn)高于無機(jī)催化劑)、專一性(一種酶只能催化一種或

一類化學(xué)反應(yīng)的進(jìn)行)、需要適宜的溫度和PH值(在最適條件下,酶的催化活性是最高的,

低溫可以抑制酶的活性,隨著溫度升高,酶的活性可以逐漸恢復(fù),高溫、過酸、過堿可以使

酶的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,使酶永久性的失活)。

【詳解】A、生姜中的凝乳酶降低了凝乳反應(yīng)所需要的活化能,加快蛋白質(zhì)凝結(jié),不提供能

量,A錯(cuò)誤:

B、為了研究最佳凝乳溫度,研究人員在40?90℃的牛奶中倒入5%姜汁,混合均勻后,觀

察凝乳現(xiàn)象并記錄凝乳時(shí)間,則實(shí)驗(yàn)自變量是溫度,姜汁及牛奶用量等無關(guān)變量會影響實(shí)驗(yàn)

結(jié)果,需保持相同,B正確:

C、溫度控制不好,超過80℃的情況下,酶的空間結(jié)構(gòu)改變,活性降低甚至喪失,肽鍵沒有

被破壞,C錯(cuò)誤:

D、據(jù)表可知,70℃下凝乳時(shí)間最短,則需要將牛奶加熱到700c與姜汁混合,D錯(cuò)誤。

故選Bo

9.C

【分析】ATP是生物體細(xì)胞內(nèi)普遍存在的一種高能磷酸化合物,是生物體進(jìn)行各項(xiàng)生命活

動的直接能源,它的水解與合成存在著能量的釋放與貯存,結(jié)構(gòu)筒式A-P?P?P。

ATP既是貯能物質(zhì),又是供能物質(zhì),因其中的高能磷酸鍵中儲存有大量能量,水解時(shí)又釋放

出大量能量:ATP在活細(xì)胞中的含量很少,因ATP與ADP可迅速相互轉(zhuǎn)化:細(xì)胞內(nèi)ATP與

ADP相互轉(zhuǎn)化的能量供應(yīng)機(jī)制,普遍存在于生物界中,是生物界的共性;吸能反應(yīng)一般與

ATP水解的反應(yīng)相聯(lián)系,由ATP水解提供能量:放能反應(yīng)一般與ATP的合成相聯(lián)系,釋放的

能量儲存在ATP中。ATP合成在線粒體,葉綠體,細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)口。

【詳解】A、ATP含有3個(gè)磷酸基團(tuán),腺喋吟核糖核甘酸有1個(gè)磷酸基團(tuán),A錯(cuò)誤;

B、圖中蛋白質(zhì)的磷酸化過程中ATP水解生成ADP和磷酸,所以需要ATP水解酶,B錯(cuò)誤:

C、在肌肉收縮過程中,ATP先使肌肉中的能量增加,這是吸能反應(yīng),然后肌肉做功,失去

能量,這是放能反應(yīng),C正確;

D,肌細(xì)胞中合成ATP所需的能量主要靠呼吸作用,利用的是化學(xué)能,植物可以靠光合作用

利用光能合成ATP,D錯(cuò)誤。

故選C。

10.A

【分析】ATP的結(jié)構(gòu)簡式為A-P?P?P,其中A代表腺甘,P代表磷酸基團(tuán):水解時(shí)遠(yuǎn)離A

的磷酸鍵易斷裂,釋放能量,供給各項(xiàng)生命活動,ATP是新陳代謝所需能量的直接來源。

【詳解】A、分析題意可知,除了ATP以外,生物體內(nèi)還存在其他可以供能的核甘三磷酸,

故生物體內(nèi)并非所有生命活動都由ATP直接供能,A正確;

B、據(jù)題可知,UTP,CTP或GTP分子中的特殊的化學(xué)鍵不是直接由物質(zhì)氧化獲能產(chǎn)生的,

故有氧呼吸不能直接產(chǎn)生其他核甘三磷酸,B錯(cuò)誤:

C、作為高能磷酸化合物,ATP中的能量主要儲存在特殊化學(xué)鍵中,不是在磷酸基團(tuán)中,C

錯(cuò)誤:

D,除了ATP以外,生物體內(nèi)還存在其他可以供能的核苜三磷酸,因此各種物質(zhì)的吸收并非

都依靠ATP供能,且有些物質(zhì)的吸收是被動運(yùn)輸,不消耗能量,D錯(cuò)誤。

故選Ao

11.D

【分析】ATP又叫腺苜三磷酸,簡稱為ATP,其結(jié)構(gòu)式是:A-P?P?P。A表示腺甘、T表示

三個(gè)、P表示磷酸基團(tuán)、"?”表示特殊化學(xué)鍵。ATP水解釋放能量斷裂的是末端的那個(gè)特殊

磷酸鍵。ATP來源于光合作用和呼吸作用。放能反應(yīng)一般與ATP的合成相聯(lián)系,吸能反應(yīng)一

般與ATP的水解相聯(lián)系。

【詳解】A、組成DNA、ATP和dATP的化學(xué)元素相同,都含有C、H、0、N、P:但ATP含

有的糖是核糖,DNA和dATP含有的糖是脫氧核糖,A錯(cuò)誤:

B、DNA復(fù)制的方式是半保留復(fù)制,所以若用32P標(biāo)記某細(xì)胞中的染色體DNA,則兩次有絲

分裂后子細(xì)胞中不一定所有染色體都有放射性,B錯(cuò)誤;

C、ATP分子中遠(yuǎn)離A的特殊億學(xué)鍵容易斷裂和重新生成,故某種酶可以催化ATP的一個(gè)磷

酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到DNA末端匕同時(shí)產(chǎn)生ADP,那么該酶作用的磷酸基團(tuán)應(yīng)在ATP的丫位.匕C

錯(cuò)誤;

D、合成DNA的原料應(yīng)該是4種脫氧核甘酸,每個(gè)脫氧核甘酸都是一分子磷酸、一分子脫氧

核糖、一分子含氨堿基組成,其中磷酸和脫氧核糖之間的化學(xué)健是普通磷酸犍,用帶有32P

標(biāo)記的dATP作為DNA生物合成的原料,將32P標(biāo)記到新合成的DNA分子上(合成過程中,

dATP要脫掉兩個(gè)特殊化學(xué)鍵),則帶有32P的磷酸基團(tuán)應(yīng)在dATP的a位上,D正確“

故選Do

12.C

【分析】轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白可以分為載體蛋白和通道蛋白兩種類型:

(1)載體蛋白只容許與自身結(jié)合部位相適應(yīng)的分子或離子通過而且每次轉(zhuǎn)運(yùn)時(shí)都會發(fā)生自

身構(gòu)象的改變;

(2)通道蛋白只容許與自身通道的直徑和形狀相適配、大小和電荷相適宜的分子或離子通

過。分子或離子通過通道蛋白時(shí).,不需要與通道蛋白結(jié)合。

【詳解】A、SOS1和NHX1轉(zhuǎn)運(yùn)Na+和H+時(shí)應(yīng)先與之結(jié)合,但結(jié)合部位不同,A錯(cuò)誤:

B、SOS1和NHX1轉(zhuǎn)運(yùn)Na+和H+的過程中,其空間結(jié)構(gòu)會發(fā)生變化,B錯(cuò)誤:

C、抑制細(xì)胞呼吸,會減弱H+-ATP泵逆濃度梯度運(yùn)輸H+,從而使細(xì)胞膜和液泡膜兩側(cè)H+濃

度梯度降低,減少SOS1和NHX1向細(xì)胞外和液泡內(nèi)轉(zhuǎn)運(yùn)。從而影響細(xì)胞液滲透壓的大小,

影響其滲透吸水,C正確:

D、生物變異是不定向的,D錯(cuò)誤。

故選C。

13.(1)雞肉肌原纖維蛋白的位點(diǎn)胃蛋白酶

(2)1000U/g在一定范圍內(nèi),隨胰蛋白酶含量的增加,胰蛋白酶對脂肪酶活性的抑

制作用增強(qiáng),超過一定范圍后,隨胰蛋白酶含量的增加,其對脂肪酶活性的抑制作用減弱:

胰蛋白酶含量為25OOU/g時(shí),對脂肪酶活性的抑制作用最弱等

⑶設(shè)置一系列的底物濃度,在酶量一定的情況下進(jìn)行相同時(shí)間的酶促反應(yīng),檢測各底物濃

度組的產(chǎn)物生成量或底物消耗量

【分析】1、酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機(jī)物,絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì),極少數(shù)酶

是RNAo

2、施的作用機(jī)理:能夠降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。

3、影響幅活性的因素主要是溫度和pH,在最適溫度(pH)前,隨著溫度(pH)的升高,

酶活性增強(qiáng):到達(dá)最適溫度(pH)時(shí),酶活性最強(qiáng):超過最適溫度(pH)后,隨著溫度(pH)

的升高,酶活性降低。另外低溫酶不會變性失活,但高溫、pH過高或過低都會使酶變性失

活。

【詳解】(1)本實(shí)驗(yàn)研究了不同蛋白酶酶解雞肉肌原纖維蛋白的產(chǎn)物及胰蛋白施含量對脂肪

醐活性的抑制效果,由于不同的酶作用的雞肉肌原纖維蛋白的位點(diǎn)不同,從而導(dǎo)致5種蛋白

酶的酶解產(chǎn)物對脂肪酶活性均有不同程度的抑制作用。由圖可知,目蛋白酶對脂肪酶活性的

抑制率最低,胰蛋白酶對脂肪酶活性的抑制率最高。

(2)由圖2可知,在一定范圍內(nèi),隨胰蛋白酶含量的增加,胰蛋白酶對脂肪酶活性的抑制

作用增強(qiáng),超過一定范圍后,隨胰蛋白酶含量的增加,其對脂肪酶活性的抑制作用減弱;當(dāng)

胰蛋白酶含量為1000U/g時(shí),酶解液對脂肪的活性的抑制率最高,胰蛋白酶含量為2500U/g

時(shí)?,對脂肪酶活性的抑制作用最弱等。

(3)為了探究底物濃度對脂肪酶活性的抑制效果,可以設(shè)置一系列的底物濃度,在酶量一

定的情況下進(jìn)行相同時(shí)間的酶促反應(yīng),檢測各底物濃度組的產(chǎn)物生成量或底物消耗量。

14.(1)溶酶體有利于維持細(xì)胞內(nèi)部環(huán)境的穩(wěn)定

(2)細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)的pH為7.0左右,會導(dǎo)致溶酶體酶的活性降低,甚至失活

(3)TMEM175將生理狀態(tài)相同的溶酶體隨機(jī)均分為甲、乙兩組,甲組用適量的

TMEM175的抑制劑處理,乙先用等量的V-ATPase的抑制劑處理,檢測兩組實(shí)驗(yàn)前后溶酶體

內(nèi)的pH變化若甲組實(shí)驗(yàn)前后溶酶體內(nèi)pH的變化大于乙組,則說明對溶酶體酸性環(huán)境

的維持影響更人的是TMEM175:若甲組實(shí)驗(yàn)前后溶酶體內(nèi)pH的變化小于乙組,則說明對

溶酶體酸性環(huán)境的維持影響更大的是V-ATPase

【分析】溶酶體膜上的質(zhì)子泵能利用ATP水解產(chǎn)生的能量,將細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中的H+逆濃度梯

度泵入溶酶體內(nèi),同時(shí)通道TMEM175,能介導(dǎo)過量的H+溢出溶酶體,避免溶酶體內(nèi)部處于

過酸狀態(tài)〃說明TMEM175和質(zhì)子泵共同調(diào)節(jié)溶酶體的pH穩(wěn)態(tài)。

【詳解】(1)溶酶體分解哀老,損傷的細(xì)胞器,吞噬并殺死入侵的病毒或細(xì)菌。溶酶體的功

能有利于維持細(xì)胞內(nèi)部環(huán)境的穩(wěn)定。

(2)酶具有高效性、專一性、作用條件溫和的特點(diǎn),需要在特定的溫度和pH條件下才能

正常發(fā)揮作用,過酸、過破和溫度過高均可使酶失活,溶酹體能泄露到細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中,由于

細(xì)胞質(zhì)中pH值顯著大于溶醇體,使溶酶體酶失活,所以不會引起細(xì)胞損傷。

(3)溶酶體處于一種"酸性過強(qiáng)”的狀態(tài),說明溶酶體內(nèi)H+濃度過高,這與TMEM175參與

的H+轉(zhuǎn)運(yùn)受阻有關(guān),使得H+不能轉(zhuǎn)運(yùn)出來。欲判斷溶酶體酸性環(huán)境的維持影響更大的是

TMEM175還是V-ATPase,可設(shè)置相互對照實(shí)驗(yàn),分別抑制其中一種蛋白質(zhì),進(jìn)而比較破壞

蛋白質(zhì)后溶酶體的pH變化幅度,進(jìn)而可得出結(jié)論,具體的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路為將生理狀態(tài)相同

的溶酶體隨機(jī)均分為甲、乙兩組,甲組用適量的TMEM175的抑制劑處理,乙組用等量的

V-ATPase的抑制劑處理,檢測兩組實(shí)驗(yàn)前后溶酶體內(nèi)的pH變化。

預(yù)期實(shí)驗(yàn)結(jié)果和結(jié)論:若甲組實(shí)驗(yàn)前后溶筋體內(nèi)pH的變化大于乙組,則說明對溶酶體酸性

環(huán)境的維持影響更大的是TMEM17S;若甲組實(shí)驗(yàn)前后溶胸體鹵p

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