代謝調節(jié)部分的練習題

1、第一部分 填空1、代謝調節(jié)酶一般(主要)分為兩大類：變構調節(jié)酶和共價修飾酶 第二部分 單選題1、磷酸化酶通過接受或脫去磷酸基而調節(jié)活性，因此它屬于：（ B ）A、別（變）構調節(jié)酶 B、共價調節(jié)酶 C、誘導酶 D、同工酶2、操縱子調節(jié)系統(tǒng)屬于哪一種水平的調節(jié)？（ B ） A、復制水平的調節(jié) B、轉錄水平的調節(jié) C、轉錄后加工的調節(jié) D、翻譯水平的調節(jié)第三部分 判斷（對的打“”，錯的打“×”）1、在許多生物合成途徑中，最先一步都是由一種調節(jié)酶催化的，此酶可被自身的產物，即該途徑的最終產物所抑制。（）2、細胞內區(qū)域化在代謝調節(jié)上的作用，除把不同的酶系統(tǒng)和代謝物分隔在特定區(qū)間外，還通過膜上的

2、運載系統(tǒng)調節(jié)代謝物、輔助因子和金屬離子的濃度。（）3、分解代謝和合成代謝是同一反應的逆轉，所以它們的代謝反應是可逆的。(×)4、在許多生物合成途徑中，最先一步都是由一種調節(jié)酶催化的，此酶可被自身的產物，即該途徑的最終產物所抑制。（）第四部分 名詞解釋1、操縱子-即基因表達的協(xié)調單位，它們有共同的控制區(qū)和調節(jié)系統(tǒng)。操縱子包括在功能上彼此有關的結構基因和共同的控制部位。第六部分 論述題1、論述物質代謝特點和物質代謝在細胞水平的調節(jié)方式。答案要點：物質代謝的特點是：（1）代謝途徑交叉形成網絡。（2）分解代謝和合成代謝的單向性。（3）ATP是通用的能量載體。（4）NADPH以還原力形式攜帶能

3、量。（5）代謝的基本要略在于形成ATP、還原力和構造單元以用于生物合成。在細胞水平上的調節(jié)方式是：（1）細胞結構和酶的空間分布。（2）細胞膜結構對代謝的調節(jié)和控制作用。2、哪些化合物是聯(lián)系糖，脂類，蛋白質和核酸代謝的重要物質？為什么？解答要點:6-磷酸葡萄糖；丙酮酸；乙酰輔酶A是聯(lián)系糖，脂類，蛋白質和核酸代謝的三大關鍵中間產物.第一部分 填空1、體內氨基酸脫氨基作用的主要方式是聯(lián)合脫氨基作用。2、蛋白質脫氨基的主要方式有_氧化脫氨基作用、聯(lián)合脫氨基作用和嘌呤核苷酸循環(huán)。3、動植物中尿素生成是通鳥氨酸循環(huán)循環(huán)進行的，此循環(huán)每進行一周可產生一分子尿素，其尿素分子中的兩個氨基分別來自于 氨 和天冬氨

4、酸。每合成一分子尿素需消耗4 分子ATP。4、氨基酸的共同代謝包括_脫氨基作用和脫羧基作用兩個方面第二部分 單選題1、草酰乙酸經轉氨酶催化可轉變成為（ B ）A、苯丙氨酸 B、天冬氨酸 C、谷氨酸 D、丙氨酸2、生物體內大多數(shù)氨基酸脫去氨基生成-酮酸是通過下面那種作用完成的？（ D）A、氧化脫氨基 B、還原脫氨基 C、聯(lián)合脫氨基 D、轉氨基3、下列氨基酸中哪一種可以通過轉氨作用生成酮戊二酸？（ A） A、Glu B、Ala C、Asp D、Ser 4、三羧酸循環(huán)中,某一中間產物經轉氨基作用后可直接生成下列的一種氨基酸是:( C )A、Ala B、Ser C、Glu D、Lys5、三大物質（糖、

5、脂肪、蛋白質）氧化的共同途徑是 ( B ) A、糖酵解 B、三羧酸循環(huán) C、磷酸戎糖途徑 6、氨基酸脫下的氨在人體內最終是通過哪條途徑代謝？（ C ） A、 蛋氨酸循環(huán) B、乳酸循環(huán)C、尿素循環(huán)D、嘌呤核苷酸循環(huán)7、在鳥氨酸循環(huán)中，尿素由下列哪種物質水解而得（ C ）A、鳥氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸8、下列哪一種氨基酸與尿素循環(huán)無關？（ A ）A 賴氨酸 B 精氨酸C 天冬氨酸 D 鳥氨酸9、肝細胞內合成尿素的部位是（ D ）A 胞漿 B 線粒體C 內質網 D 胞漿和線粒體10、轉氨酶的輔酶是（ D ）A、NAD+ B、NADP+ C、FAD D、磷酸吡哆醛11、參與尿素循環(huán)

6、的氨基酸是。（ B ）A、組氨酸 B、鳥氨酸 C、蛋氨酸 D、賴氨酸12、經轉氨基作用可生成草酰乙酸的氨基酸是：（ B ） A、甘氨酸 B、天冬氨酸 C、蛋氨酸 D、蘇氨酸 E、絲氨酸13、氨基酸脫下的氨基通常以哪種化合物的形式暫存和運輸：（ C） A、尿素 B、氨甲酰磷酸 C、谷氨酰胺 D、天冬酰胺14、生物體內氨基酸脫氨基的主要方式為：（ E ） A、氧化脫氨基 B、還原脫氨基 C、直接脫氨基 D、轉氨基 E、聯(lián)合脫氨基15組織之間氨的主要運輸形式有( D )A、NH4Cl B、尿素 C、丙氨酸 D、谷氨酰胺 16、下列哪一種物質是體內氨的儲存及運輸形式? （ C ）A 谷氨酸 B 酪氨酸

7、 C 谷氨酰胺 D 谷胱甘肽 E 天冬酰胺17、能直接轉變?yōu)?酮戊二酸的氨基酸為（ C ）A 天冬氨酸 B 丙氨酸 C 谷氨酸 D 谷氨酰胺 E 天門冬酰胺第三部分 判斷（對的打“”，錯的打“×”）1、三羧酸循環(huán)是糖、脂、蛋白質徹底分解的共同途徑。（）2、糖酵解途徑是人體內糖、脂肪和氨基酸代謝相聯(lián)系的途徑。（）3、尿素分子中的2個氮均來自氨甲酰磷酸。（×）4、動植物組織中廣泛存在轉氨酶，需要a-酮戊二酸作為氨基受體，因此它們對與之相偶聯(lián)的兩個底物中的一個底物，即a-酮戊二酸是專一的，而對另一個底物則無嚴格的專一性。（）5、人體內所有氨基酸都可以通過-酮酸氨基化生成。（

8、15;）6、氧化脫氨是人體內氨基酸脫氨的主要方式。（×）7、鳥氨酸循環(huán)只在細胞核內進行。（×）第五部分 問答題1、什么是尿素循環(huán)，有何生物學意義？答題要點：1、尿素循環(huán)也稱鳥氨酸循環(huán)，是將含氮化合物分解產生的氨經過一系列反應轉變成尿素的過程。2、尿素循環(huán)的生物學意義是解除氨毒害的作用。 2、為什么說轉氨基反應在氨基酸合成和降解過程中都起重要作用？答題要點：1、在氨基酸合成過程中，轉氨基反應是氨基酸合成的主要方式，許多氨基酸的合成可以通過轉氨酶的催化作用，接受來自谷氨酸的氨基而形成。 2、在氨基酸的分解過程中，氨基酸也可以先經轉氨酶作用把氨基酸上的氨基轉移到-酮戊二酸上形成谷

9、氨酸，谷氨酸在酶的作用下脫去氨基。 第六部分 論述題1、腦組織中為什么對低血糖及高血氨特別敏感，可導致昏迷，試從代謝角度試述之。答案要點：腦組織對腦組織中葡萄糖的敏感： 腦組織是唯一利用葡萄糖的器官，而游離脂肪酸是不能通過血腦屏障，腦組織不能利用脂肪酸。雖然在沒有葡萄糖供應給腦組織的情況下，肝可將脂肪酸轉化為酮體輸送給腦組織，但這種供能有限。所以，一旦，機體呈現(xiàn)低血糖狀態(tài)，血糖水平過低，會影響腦細胞的功能，從而出現(xiàn)頭暈、倦怠無力、心悸等癥狀，嚴重時出現(xiàn)昏迷，稱為低血糖休克。腦組織對于血氨的敏感：正常情況下，血氨的來源與去路維持動態(tài)平衡，血氨濃度處于較低的水平。氨在肝中合成尿素是保持這種平衡的關

10、鍵。當肝功能嚴重損傷時，尿素合成發(fā)生障礙，血氨濃度升高，成為高血氨癥。一般這樣認為，氨進入腦組織，與腦中的-酮戊二酸結合生成谷氨酸，氨可與腦中的谷氨酸進一步結合生成谷氨酰胺。因此，腦中氨的增加可使腦細胞中的-酮戊二酸減少，導致TAC減弱，從而使腦中的ATP生成減少，引起大腦中的功能型障礙，嚴重時發(fā)生昏迷，這就是肝昏迷中毒學說的基礎。2、為什么說三羧酸循環(huán)是糖、脂和蛋白質三大代謝的共同通路？答案要點：（1）三羧酸循環(huán)是乙酰CoA最終氧化成CO2和H2O的途徑。 （2）糖代謝產生的碳骨架最終進入三羧酸循環(huán)。 （3）脂肪分解產生的甘油可通過糖有氧氧化進入三羧酸循環(huán)氧化，脂肪酸經-氧化產生乙酰CoA可

11、進入三羧酸循環(huán)氧化。（4）蛋白質分解產生的氨基酸驚脫氨后碳骨架可通過糖有氧氧化進入三羧酸循環(huán)，同時，三羧酸循環(huán)的中間產物可作為氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必須氨基酸。所以，三羧酸循環(huán)是三大物質共同通路。3、禁食數(shù)天的人，隨著禁食天數(shù)的增加，你認為他體內發(fā)生什么變化，為什么？答案要點：一般來說，蛋白質及其分解生成的氨基酸不進行氧化分解為生物體生長發(fā)育提供能量，但是在長期禁食時，糖類供應不足導致糖代謝不正常時，氨基酸分解產生能量；過多的氨基酸分解在體內就會生成大量的游離氨基，肝臟無力將這些氨基全部轉變?yōu)槟蚺懦鲶w外，血液中游離氨基過多就會造成氨中毒，肝臟中游離氨基過多產生肝昏迷，腦組織中游離氨基

12、過多導致死亡。另外，脂解作用也加強，脂肪酸分解產生大量乙酰CoA。由于饑餓糖異生作用增強而草酰乙酸濃度就會降低，使得乙酰CoA不能全部進入三羧酸循環(huán)氧化供能，轉變?yōu)橥w。因此禁食時血液中酮體濃度會升高。第一部分 填空1、蛋白質多肽鏈中的肽鍵通過一個氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基連接而形成。 2、穩(wěn)定蛋白質膠體的因素是水化層和雙電層。3、當氨基酸溶液的pH=pI時，氨基酸為_離子形式，當pH>pI時，氨基酸為_離子形式。兼性離子，陰離子4、球狀蛋白質中有_側鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結合，而有_側鏈的氨基酸位于分子的內部。親水，疏水5、今有甲、乙、丙三種蛋白質，它們的等電點分別為8

13、.0、4.5和10.0,當在pH8.0緩沖液中，它們在電場中電泳的情況為：甲_，乙_，丙_。不移動，向正極，向負極6、加入低濃度的中性鹽可使蛋白質溶解度_，這種現(xiàn)象稱為_，而加入高濃度的中性鹽，當達到一定的鹽飽和度時，可使蛋白質的溶解度_,這種現(xiàn)象稱為_。增加，鹽溶，降低，鹽析7、蛋白質變性主要是其_ 結構遭到破壞，而其_ 結構仍可完好無損。 高級，一級8、當氨基酸溶液的pH=pI時，氨基酸為_離子形式；當pHpI時，氨基酸為_離子形式。 兩性，負電9、皮膚遇茚三酮試劑變成_顏色，是因為皮膚中含有_所致。藍紫色，蛋白質10、蛋白質中氨基酸的主要連接方式是肽鍵_。11、蛋白質脫氨基的主要方式有_

14、氧化脫氨基作用 、聯(lián)合脫氨基作用和嘌呤核苷酸循環(huán)。12、蛋白質中因含有 、 和 ，所以在280nm處有吸收。 色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸13、蛋白質的二級結構主要有_、_、-轉角和無規(guī)卷曲等四種形式，維持蛋白質二級結構的力主要是_。-螺旋，-折疊，氫鍵14、除脯氨酸以外，氨基酸與水合茚三酮反應產物的顏色是藍紫色 。15、組成蛋白質分子的堿性氨基酸有_，_和_ _ 。酸性氨基酸有 _和_。賴氨酸，精氨酸，組氨酸；天冬氨酸，谷氨酸16、氨基酸在等電點時，主要以 離子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以 離子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以 離子形式存在。 兩性離子，負離子，正

15、離子17、細胞色素C，血紅蛋白的等電點分別為10和7.1，在pH8.5的溶液中它們分別荷的電性是正電，負電。18、穩(wěn)定蛋白質膠體的主要因素是_和_。水化膜，同性電荷19、蛋白質的二級結構最基本的有兩種類型，它們是_和_。20、多肽鏈中氨基酸的_稱為一級結構，主要化學鍵為_。 21、蛋白質變性主要是其_結構遭到破壞，而其_結構仍可完好無損。 22、加入低濃度的中性鹽可使蛋白質溶解度_，這種現(xiàn)象稱為_，而加入高濃度的中性鹽，當達到一定的鹽飽和度時，可使蛋白質的溶解度減小；并沉淀析出，這種現(xiàn)象稱為_。蛋白質的這種性質常用于蛋白質分離。23、人體蛋白質的基本組成單位為_。 24、蛋白質為兩性電解質，大

16、多數(shù)在酸性溶液中帶_電荷，在堿性溶液中帶_電荷。當?shù)鞍踪|的凈電荷為_時，此時溶液的pH值稱為_。 25、球蛋白分子外部主要是_基團，分子內部主要是_基團。26、谷氨酸的pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等電點為_。27、寫出下列符號的中文名稱：Tyr _ ,Trp_。28、蛋白質在紫外光_nm處有強的光吸收，蛋白質的平均含氮量是_。29、組成蛋白質的20 種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是_，含硫的氨基酸有例如_。30、穩(wěn)定蛋白質親水膠體的因素是_和_。31、根據(jù)理化性質，氨基酸可分成 _ ， _ ， _ 和 _ 四種。

17、32、體內有生物活性的蛋白質至少具備 _ 結構，有的還有 _ 結構。33、 蛋白質變性主要是其 _ 結構遭到破壞，而其 _ 結構仍可完好無損。 34、今有甲、乙、丙三種蛋白質，它們的等電點分別為8.0、4.5和10.0,當在pH8.0緩沖液中，它們在電場中電泳的情況為：甲_，乙_，丙_。35、具有紫外吸收能力的氨基酸有_，_，_。36、決定蛋白質的空間構象和生物學功能的是蛋白質的 級結構，該結構是指多肽鏈中 的排列順序。37、穩(wěn)定蛋白質三級結構的次級鍵包括 、 、 和 等。38、維持蛋白質四級結構的力是_和_。39、如用不同方法水解一個14肽得到3個肽段，測得這3個肽段的氨基酸順序分別為（1）

18、S.R.G.A.V.T.N;(2)H.G.I.M.S.R.G;(3)T.N.F.P.S.則該14肽的氨基酸順序為19、-螺旋，-折疊20、排列順序，肽鍵 21、空間，一級22、增加，鹽溶，鹽析 23、- 氨基酸 24、正，負，零，等電點 25、親水性，疏水性 26、3.22 27、酪氨酸，色氨酸 28、280，16%29、組氨酸，甲硫氨酸30、水化膜,同種電荷31、非極性，不帶電荷極性，帶正電荷，帶負電荷 32、3，4 33、高級，一級 34、不動，泳向正極，泳向負極 35、色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸36、一 ，氨基酸殘基 37、氫鍵 、離子鍵（鹽鍵）、疏水鍵 ，范德華力38、氫鍵 鹽鍵 39、

19、H.G.I.M.S.R.G.A.V.T.N.F.P.S 第二部分 單選題1、維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要因素是：( )A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力2、變性蛋白質的主要特點是（ ）A、不易被胃蛋白酶水解 B、溶解度增加 C、原有的生物活性喪失 D、粘度下降 E、顏色反應減弱3、在pH8.6時進行電泳,哪種蛋白向負極移動? （ ）A、血紅蛋白(pI=7.07) B、魚精蛋白(pI=12.2) C、清蛋白(pI=4.64) D、-球蛋白(pI=5.12)4、蛋白質變性是由于（ ）A、一級結構改變 B、空間構象破壞 C、輔基脫落 D、蛋白質水解5、蛋白質在280nm處的光吸收

20、值主要歸之于下列氨基酸的（ ）A、丙氨酸 B、組氨酸 C、酪氨酸 D、精氨酸6、測得某一蛋白質樣品的氮含量為040g，此樣品約含蛋白質（ ）A、2.00gB、2.50gC、6.40gD、3.00g E、6.25g7、蛋白質一級結構的主要化學鍵是()A、氫鍵B、疏水鍵C、鹽鍵 D、二硫鍵 E、肽鍵8、甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等電點（pI）是( )A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.779、當?shù)鞍踪|處于等電點時，可使蛋白質分子的（ ）A、穩(wěn)定性增加 B、表面凈電荷不變 C、表面凈電荷增加 D、溶解度最小10、下列哪條對蛋白質變性的描述是正確的

21、？ ( )A、蛋白質變性后溶解度增加 B、蛋白質變性后不易被蛋白酶水解C、蛋白質變性后理化性質不變 D、蛋白質變性后喪失原有的生物活性E、蛋白質變性后導致相對分子質量的下降11、蛋白質三維結構的構象特征主要取決于（ ）A、 鍵、鹽鍵、范德華力和疏水力等構象維系力B、 基酸的組成、順序和數(shù)目C、 鏈間及肽鏈內的二硫鍵D、 基酸間彼此借以相連的肽鍵12、關于蛋白質四級結構的論述哪一個是不正確的？（ ）A、一般有兩條或兩條以上的肽鏈組成 B、亞基之間靠共價鍵連接C、每條肽鏈都有特定的三級結構 D、每條肽鏈稱為它的一個亞基13、下列關于蛋白質的結構與其功能關系的論述哪一個是正確的？（ ）A、從蛋白質氨

22、基酸排列順序可推知其生物學功能B、氨基酸排列順序的改變將導致其功能異常C、只有具特定二級結構的蛋白質才有活性D、只有具特定四級結構的蛋白質才有活性14、下列敘述中哪項有誤（ ） A、蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序在決定它的二級結構、三級結構乃至四級結構中起重要作用 B、每種亞基都有各自的三維結構 C、蛋白質變性過程中空間結構和一級結構被破壞，因而喪失了原有生物活性 D、維持蛋白質三維結構的次級鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力15、蛋白質中多肽鏈形成-螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持（ ） A、疏水鍵 B、肽鍵 C、氫鍵 D、二硫鍵16、有關亞基的描述，哪一項不恰當（ ） A

23、、每種亞基都有各自的三維結構 B、亞基內除肽鍵外還可能會有其它共價鍵存在 C、一個亞基（單位）只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性17、下列敘述中不屬于蛋白質一般結構內容的是（ ）18、不參與構成蛋白質的氨基酸是：（ ）A、谷氨酸 B、谷氨酰胺 C、鳥氨酸 D、精氨酸19、維持蛋白質三級結構主要靠（ ）A 氫鍵 B 離子鍵 C 疏水作用 D 二硫鍵20、下列氨基酸中哪一種不具有旋光性( )？ALeu BAla CGly DSer EVal21、維系蛋白質一級結構的化學鍵是（ E ） A.鹽鍵 B疏水作用 C氫鍵 D二硫鍵 E肽鍵22、關于蛋白質結構的敘述，哪項不恰當（ ） A

24、、胰島素分子是由兩條肽鏈構成，所以它是多亞基蛋白，具有四級結構 B、蛋白質基本結構（一級結構）中本身包含有高級結構的信息，所以在生物體系中，它具有特定的三維結構 C、非級性氨基酸側鏈的疏水性基團，避開水相，相互聚集的傾向，對多肽鏈在二級結構基礎上按一定方式進一步折疊起著重要作用 D、亞基間的空間排布是四級結構的內容，亞基間是非共價締合的23、下列氨基酸中（ ）屬于亞氨基酸。A、絲氨酸 B、脯氨酸 C、亮氨酸 D、組氨酸24、維持蛋白質化學結構的是（ ）。A、肽鍵 B、疏水鍵 C、鹽鍵 D、氫鍵25、在蛋白質的變性作用中，不被破壞的是（ ）結構。A、四 B、三 C、二 D、一26、下列性質（ ）

25、為氨基酸和蛋白質所共有。A、膠體性質 B、兩性性質 C、雙縮脲反應 D、變性性質27、蛋白質水溶液很穩(wěn)定主要與其分子（ ）有關。A、內有肽鍵 B、內有疏水基團C、內既有疏水基團也有親水基團 D、表面形成水化膜28、在各種蛋白質中含量相近的元素是（ ） A、碳 B、 氮 C、 氧 D、 氫 E、 硫29、氨基酸在等電點時具有的特點是（ ） A、不帶正電荷 B、不帶負電 C、A 和 B D、溶解度最大 E、在電場中不泳動30、組成蛋白質的基本單位是_：A、L-氨基酸 B、D-氨基酸 C、D-氨基酸 D、L-氨基酸 E、L,D-氨基酸31、蛋白質吸收紫外光能力的大小，主要取決于_ A、含硫氨基酸的含

26、量 B、肽鏈中的肽鍵 C、堿性氨基酸的含量 D、芳香族氨基酸的含量 E、 脂肪族氨基酸的含量32、鹽析法沉淀蛋白質的原理是_ A、 中和電荷，破壞水化膜 B、鹽與蛋白質結合成不溶性蛋白鹽 C、降低蛋白質溶液的介電常數(shù) D、 調節(jié)蛋白質溶液的等電點 E、以上都不是33、下列含有兩個羧基的氨基酸是( )A、精氨酸B、賴氨酸C、甘氨酸 D、色氨酸 E、谷氨酸34、下列有關蛋白質的敘述哪項正確( )？A、蛋白質分子的凈電荷為零時的pH值是它的等電點B、大多數(shù)蛋白質在含有中性鹽的溶液中會沉淀析出C、由于蛋白質在等電點時溶解度最大，所以沉淀蛋白質時應遠離等電點D、以上各項均不正確35、蛋白質的一級結構及高

27、級結構決定于（ ）A、 亞基 B、分子中鹽鍵 C、氨基酸組成和順序 D、分子內疏水鍵 E、分子內氫鍵36、蛋白質變性后可出現(xiàn)下列哪種變化（ ） A、一級結構發(fā)生改變 B、構型發(fā)生改變 C、分子量變小D、構象發(fā)生改變E、溶解度變大37、某一溶液中蛋白質的百分含量為 55% ，此溶液的蛋白質氮的百分濃度為（ ）A、 8.8% B、 8.0% C、 9.0% D 、9.2%38、蛋白質分子中的氨基酸屬于下列哪一項？（ ）A、L- 氨基酸 B、 D- 氨基酸C、 L- 氨基酸 D、 D- 氨基酸39、下列氨基酸中，哪個含有吲哚環(huán)？（ ）A、 甲硫氨酸 B、 蘇氨酸C、 色氨酸 D、 組氨酸40、在生理

28、條件下，下列哪種基團既可作為質子的受體，又可作為質子的供體？（ ）A、 His的咪唑基 B、 Arg的胍基C、 Trp的吲哚基 D、 Cys的巰基41、天然蛋白質中含有的20種氨基酸的結構( )A、全部是L-型 B、全部是D-型C、部分是L-型,部分是D-型 D、除甘氨酸外都是L-型42、維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要因素是( )A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力43、在寡聚蛋白質中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結構稱之謂( )A、三級結構 B、締合現(xiàn)象 C、四級結構 D、變構現(xiàn)象44、破壞螺旋結構的氨基酸殘基之一是（ ）A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸

29、D、谷氨酸45、蛋白質在280nm處的光吸收值主要歸之于下列哪個氨基酸？（ ）A、酪氨酸 B、組氨酸 C、丙氨酸 D、精氨酸46、下列關于超二級結構的敘述，哪一個是正確的？（ ）A、結構域可單獨行使特定的功能B、結構域一般由-螺旋肽段組成C、結構域一般由折疊肽段組成D、是介于二級結構和三級結構之間的結構層次47、下列各項中，_與蛋白質的變性無關。（ ）A、肽鍵斷裂 B、氫鍵被破壞 C、離子鍵被破壞 D、疏水鍵被破壞48、處于等電狀態(tài)下的蛋白質應具有下列哪一特性？（ ） A、在電場中不向任一電極移動 B、溶解度最大 C、可被硫酸銨沉淀 D、失去生物學活性49、有一混合蛋白質溶液，各種蛋白質的pI

30、為4.6， 5.0， 5.6 ，6.7，7.8。 電泳時欲使其中四種電泳泳向正極，緩沖溶液的pH應該是多少（ ）？A 、4.0 B、 5.0 C、 6.0 D、7.0 E、8.0 50、醋酸纖維薄膜電泳時，下列說法不正確的一項是（ A ） A、點樣前醋酸纖維薄膜必須用純水浸泡一定的時間，使處于濕潤狀態(tài) B、以血清為樣品，pH8.6條件下，點樣的一端應置于電泳槽的陰極一端 C、電泳過程中保持恒定的電壓（90110V）可使蛋白質組分有效分離 D、點樣量太多時,蛋白質組分相互粘聯(lián),指印譜帶會嚴重拖尾，結果不易分析第三部分 判斷（對的打“”，錯的打“×”）1、某蛋白質在pH6時向陽極移動，則

31、其等電點小于6。（）2、變性后的蛋白質其分子量也發(fā)生改變。（×）3、鐮刀狀紅細胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病,其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。（）4、水溶液中蛋白質分子表面的氫原子相互形成氫鍵。（×）5、在水溶液中，蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。（）6、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的別構（變構）蛋白，因而與氧結合過程中呈現(xiàn)協(xié)同效應，而后者卻不是。（）7、某蛋白質在pH6時向陽極移動，則其等電點小于6。（）8、所有的蛋白質都具有一、二、三、四級結構。（×）9、蛋白質在等電點時凈電荷為零，溶解度最小。

32、（）10、球蛋白的三維折疊均采取親水側基在外，疏水側基藏于分子內部的結構。（ ×）11、蛋白質的營養(yǎng)價值主要取決于必需氨基酸的種類、含量和比例。（）12、構成天然蛋白質的氨基酸，其D構型和L型普遍存在。（×）13、具有四級結構的蛋白質，當它的每個亞基單獨存在時仍能保持蛋白質有的生物活性。（×）14、功能蛋白質分子中，只要個別氨基酸殘基發(fā)生改變都會引起生物功能的喪失。（×）15、雙縮脲反應是肽和蛋白質特有的反應，所以二肽也有雙縮尿反應。（×）16、熱力學上最穩(wěn)定的蛋白質構象自由能最低。（）17、水溶液中蛋白質分子表面的氫原子相互形成氫鍵

33、。（×）18、維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。（×）19、在水溶液中，蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。（）20、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的別構（變構）蛋白，因而與氧結合過程中呈現(xiàn)協(xié)同效應，而后者卻不是。（）21、某蛋白質在pH6時向陽極移動，則其等電點小于6。（）22、變構效應是蛋白質及生物大分子普遍的性質，它有利于這些生物大分子功能的調節(jié)。（）23、所有氨基酸都具有旋光性。( ×)24、所有蛋白質都具有二級結構。( )25、蛋白質的變性是蛋白質立體結構的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。( ×)26、蛋白質是生物大分子

34、，但并不都具有四級結構。( )27、氨基酸與印三酮反應非常靈敏，所有氨基酸都能與茚三酮反應，產生藍紫色化合物 （×）28、蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質主要取決于肽鏈上可解離的 R 基團。( )29、具有四級結構的蛋白質，它的每個亞基單獨存在時仍能保存蛋白質原有的生物活性。（×）30、變性后的蛋白質其分子量也發(fā)生改變。（×）31、蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構象。( )32、蛋白質的變性是蛋白質立體結構的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。（×）33、鹽析法可使蛋白質沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質的分離制備。( )34、變性蛋

35、白質的溶解度降低，是由于中和了蛋白質分子表面的電荷及破 壞了外層的水膜所引起的。( )35、當某種蛋白質分子的酸性氨基酸殘基數(shù)目等于堿性氨基酸殘基數(shù)目時，此蛋白質的等電點為7.0。( ×)36、變性蛋白質的溶解度降低，是由于中和了蛋白質分子表面的電荷及破壞了外層的水膜所引起的。( ×)37、熱力學上最穩(wěn)定的蛋白質構象自由能最低。( )38、某蛋白質在pH6時向陽極移動，則其等電點小于6。( )39、氨基酸在水溶液中或在晶體結構中都以兩性離子存在。（ ）40、蛋白質是生物大分子，一般都具有四級結構。( ×)41、沉淀的蛋白質都已變性。( ×)第四部分 名詞

36、解釋1、結構域-多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，這些三維實體稱為結構域。2、超二級結構-相鄰的二級結構單元可組合在一起，相互作用，形成有規(guī)則，在空間上能辨認的二級結構組合體，充當三級結構的構件，稱為超二級結構。3、蛋白質變性-天然蛋白因受物理或化學因素影響，高級結構遭到破壞，致使其理化性質和生物功能發(fā)生改變，但并不導致一級結構的改變，這種現(xiàn)象稱為變性。4、別構效應-當?shù)孜锘虻孜镆酝獾奈镔|和別構酶分子上的相應部位非共價地結合后,通過酶分子構象的變化影響酶的催化活性,這種效應成為別構效應5、蛋白質的等電點-當溶液在某一定pH值的環(huán)境中，使蛋

37、白質所帶的正電荷與負荷恰好相等，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極移動，這時溶液的pH值稱該蛋白質的等電點。6、鹽析-是指溶液中加入無機鹽類而使某種物質溶解度降低而析出的過程。如：加濃（NH4）2SO4使蛋白質凝聚的過程。7、氨基酸的等電點-指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的pH 值，用符號pI表示。 8、蛋白質的一級結構-指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。 9、必需氨基酸-動物及人體不能合成或者合成不足，必須由食物中供給的氨基酸稱為必需氨基酸。如賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、蛋氨酸和纈氨酸。第五部分 問答題1、蛋白質為什么能穩(wěn)定存在，沉淀蛋白質的

38、方法有哪些？蛋白質穩(wěn)定存在的原因是其分子表面帶有水化層和雙電層。沉淀蛋白質的方法如下：（1）鹽析法（2）有機溶劑沉淀法（3）重金屬鹽沉淀法（4）生物堿試劑和某些酸類沉淀法（5）加熱變性沉淀法2、簡述蛋白質變性的本質、特征以及引起蛋白質變性的因素。蛋白質變性的本質是蛋白質的特定構象被破壞，而不涉及蛋白質一級結構的變化。變性后的蛋白質最顯著特征是失去生物活性，伴有溶解度降低，黏度下降，失去結晶能力，易被蛋白酶水解。引起蛋白質變性的因素主要有兩類：（1）物理因素，如熱、紫外線和X線照射、超聲波，高壓等；（2）化學因素，強酸強堿、重金屬、有機熔劑等。3、何謂必需氨基酸和非必需氨基酸?寫出人體所需的8種

39、必需氨基酸。答案要點： 動物及人體不能合成或者合成不足，必須由食物中供給的氨基酸稱為必需氨基酸。如賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、蛋氨酸和纈氨酸。非必需氨基酸是指動物及人體能合成的氨基酸。4、蛋白質有哪些結構層次？穩(wěn)定這些結構的力分別有哪幾種？答案要點：有一級、二級、三級、四級結構四個層次；穩(wěn)定一級結構的力主要是肽鍵和二硫鍵；二級主要是氫鍵和疏水鍵；三級主要是疏水鍵、氫鍵、鹽鍵等；四級主要是疏水鍵、氫鍵、鹽鍵等。5、測得一種蛋白質分子中Trp殘基占分子量的0.29%，計算該蛋白質的最低分子量（注：Trp的分子量為204Da）。解：Trp殘基MW/蛋白質MW0.29%，蛋白質

40、MW64138Da。6、蛋白質的-螺旋結構有何特點？答題要點：1、多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉，形成棒狀螺旋結構，每個螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm，氨基酸之間的軸心距為0.15nm。 2、-螺旋結構的穩(wěn)定主要靠鏈內氫鍵，每個亞氨基的H與前面第四個氨基酸羰基的O形成氫鍵。 3、天然蛋白質的-螺旋結構大都為右手螺旋。 7、胰島素分子中A鏈和B鏈，是否代表有兩個亞基？為什么?答案要點：胰島素分子中的A鏈和B鏈并不代表兩個亞基。因為亞基重要的特征是其本身具有特定的空間構象，而胰島素的單獨A鏈和B鏈都不具有特定的空間構象，所以說胰島素分子中的A鏈和B鏈并不代表兩個亞基。第六部分 論述題1、（

41、一）蛋白質一級結構與功能的關系（1）種屬差異（2）分子病蛋白質分子一級結構的改變有可能引起其生物功能的顯著變化，甚至引起疾病。這種現(xiàn)象稱為分子病。例如鐮刀型貧血病。（3）共價修飾對蛋白質一級結構進行共價修飾，也可改變其功能。 如在激素調節(jié)過程中，常發(fā)生可逆磷酸化，以改變酶的活性。（4）一級結構的斷裂一級結構的斷裂可引起蛋白質活性的巨大變化。如酶原的激活和凝血過程等。（二）高級結構變化對功能的影響有些小分子物質（配基）可專一地與蛋白質可逆結合，使蛋白質的結構和功能發(fā)生變化，這種現(xiàn)象稱為變構現(xiàn)象。結構影響功能的另一種情況是變性。天然蛋白因受物理或化學因素影響，高級結構遭到破壞，致使其理化性質和生物

42、功能發(fā)生改變，但并不導致一級結構的改變，這種現(xiàn)象稱為變性，變性后的蛋白稱為變性蛋白。二硫鍵的改變引起的失活可看作變性。2、超二級結構和結構域都是介于二、三級結構的結構層次，試分析它們在蛋白質高級結構中的意義。答案要點：A、超二級結構的定義 B、結構域的定義 C、它們與蛋白質高級結構的關系3、試述蛋白質的結構層次；每種結構層次的概念及特點。維持蛋白質結構的主要化學鍵有哪些?解答要點: 蛋白質是具有特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質結構分為四個結構水平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序

43、。肽鍵是蛋白質中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的-氨基和另一個氨基酸的-之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質，所以整個肽單位是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質的二級結構是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結構。最基本的二級結構類型有-螺旋結構和-折疊結構，此外還有-轉角和自由回轉。右手-螺旋結構是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結構,每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。-折疊結構也是一種常見的二級結

44、構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結構。結構域是介于二級結構和三級結構之間的一種結構層次，是指蛋白質亞基結構中明顯分開的緊密球狀結構區(qū)域。超二級結構是指蛋白質分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級結構聚集體。蛋白質的三級結構是整個多肽鏈的三維構象，它是在二級結構的基礎上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結構。具有三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，這類蛋白質的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結構，分子內部的空間只能容納少數(shù)水分子

45、，幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子內部，不與水接觸。蛋白質分子中側鏈R基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質的三級結構起著重要作用。蛋白質的四級結構指數(shù)條具有獨立的三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。在具有四級結構的蛋白質中，每一條具有三級結構的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結構涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關系。維持蛋白質空間結構的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質構象方面也起著重要作用。蛋白

46、質的空間結構取決于它的一級結構，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復雜的三維結構（即正確的空間結構）所需要的全部信息。4、什么是蛋白質的二級結構？它主要有哪幾種？各有何結構特征？蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有-螺旋、-折疊、-轉角和無規(guī)卷曲四種。在-螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔36個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持-螺旋穩(wěn)定。在-折疊結構中，多肽鍵的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位于鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鍵或一條

47、肽鍵內的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持-折疊構象穩(wěn)定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現(xiàn)1800回折，回折部分稱為-轉角。-轉角通常有4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為脯氨酸。無規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結構。5、試述蛋白質一級結構和空間結構與蛋白質功能的關系。答案要點：一級結構是蛋白質生物學功能的基礎。具有相似一級結構的蛋白質，可表現(xiàn)出相似的生物學功能。一級結構不同其生物學功能也不同，蛋白質的功能則是由其特殊的結構決定的。若一級結構發(fā)生改變則影響其正常功能，由此而引起的疾病成為分子病。鐮刀狀紅細胞性貧血則是一個典型的病例?？臻g結構和功能的關系：蛋白質的空間結構是

48、由一級結構而決定的，其空間結構與功能密切相關。如，血紅蛋白是由四個亞基所組成，其分子存在著緊密型（T）和松弛型(R)兩種不同的空間構象。T型與氧親和力低，R型與氧親和力高，四個亞基與氧的結合速率是不同的。當?shù)谝粋€亞基與氧結合而引起血紅蛋白的構象發(fā)生改變，另一個亞基更易于結合氧，這種帶氧的亞基協(xié)助不帶氧的亞基結合氧的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應。血紅蛋白構象改變所引起的功能改變充分說明了蛋白質的空間結構與功能的密切關系。第一部分 填空1、在蛋白質合成中，每種RNA各有作用，其中mRNA ，tRNA 。2、蛋白質的生物合成是在_進行，以_作為模板，以_作為運載工具。3、原核細胞多肽鏈合成第一個氨基酸是_，真核細胞多肽鏈合成的第一個氨基酸是_。4、遺傳密碼的特點有方向性、連續(xù)性、_、_以及有起始和終止密碼。5、肽鏈的延伸包括_、_和_三個步驟周而復始的進行。6、核糖體上有A和P兩個位點，A位點是 結合位點。7、多肽合成的起始氨基酸在原核細胞中是 ，在真核細胞中是 。8、起始密碼子是_ ， 終止密碼子是UAA，UAG和_。9、蛋白質合成后加工常見的方式有，例如 、 、