最新生化考試題庫(附答案的)

1、1蛋白質化學一、名詞解釋1、氨基酸的等電點（pl）:在某一 pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時 溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。2、a-螺旋：多肽鏈沿長軸方向通過氫鍵向上盤曲所形成的右手螺旋結構稱為a -螺旋。3、b-折疊：兩段以上折疊成鋸齒狀的多肽鏈通過氫鍵相連而并行成較伸層的片狀結構。4、分子?。河捎诨蛲蛔儗е碌鞍踪|一級結構發(fā)生變異，使蛋白質的生物學功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的 疾病。5、電泳：蛋白質在溶液中解離成帶電顆粒，在電場中可以向電荷相反的電極移動，這種現(xiàn)象稱為電泳。6、變構效應：又稱變構效應，是指寡聚蛋白與

2、配基結合，改變蛋白質構象，導致蛋白質生物活性改變的現(xiàn)象7、鹽析：在蛋白質溶液中加入高濃度的中性鹽，可有效地破壞蛋白質顆粒的水化層。同時又中和了蛋白質表面的電荷，從而使蛋白質顆粒集聚而生成沉淀，這種現(xiàn)象稱為鹽析（salting out ）。8、分段鹽析：不同蛋白質析出時需要的鹽濃度不同，調(diào)節(jié)鹽濃度以使混合蛋白質溶液中的幾種蛋白質分段析出，這種方法稱為分 段鹽析。9、鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現(xiàn)象。二、填空1、 不同蛋白質的含（N）量頗為相近，平均含量為（16） %2、 在蛋白質分子中，一個氨基酸的a碳原子上的（羧基）與另一個氨基酸a碳原子上的（氨基）脫去一分子水形成的

3、鍵叫 （肽 鍵），它是蛋白質分子中的基本結構鍵。3、 蛋白質顆粒表面的（水化層）和（電荷）是蛋白質親水膠體穩(wěn)定的兩個因素。14、 賴氨酸帶三個可解離基團，它們Pk分別為2.18,8.95,10.53, 其等電點為（9.74）。堿性氨基酸；PI=2（pk + pkR）5、氨基酸的結構通式為 （）6、 組成蛋白質分子的堿性氨基酸有（賴氨酸）、（精氨酸）和（組氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。7、 氨基酸在等電點時，主要以（兼性或偶極）離子形式存在，在pHpl的溶液中，大部分以 （陰）離子形式存在，在pHvpl的溶 液中，大部分以 邙日）離子形式存在。8、 脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產(chǎn)

4、生（黃）色的物質，而其它氨基酸與茚三酮反應產(chǎn)生（紫）色的物質。9、 通?？捎米贤夥止夤舛确y定蛋白質的含量，這是因為蛋白質分子中的（色氨酸）、（絡氨酸）和（苯丙氨酸）三種氨基酸的共 軛雙鍵有紫外吸收能力。10、 蛋白質之所以出現(xiàn)各種內(nèi)容豐富的構象是因為（C-C a）鍵和（N-C a鍵能有不同程度的轉動。11、 Pauling等人提出的蛋白質a -螺旋模型，每圈螺旋包含（3.6）個氨基酸殘基，高度為（0.54nm）。每個氨基酸殘基沿軸上升（0.15nm）， 并沿軸旋轉（100）度。12、 一般來說，球狀蛋白質的（疏水）性氨基酸側鏈位于分子內(nèi)部，（親水）性氨基酸側鏈位于分子表面。13、 兩條相當伸

5、展的肽鏈（或同一條肽鏈的兩個伸展的片段 ）之間形成氫鍵的結構單元稱為（B折疊）。14、 維持蛋白質構象的化學鍵有（氫鍵）、（范德華力）、（疏水作用）、（鹽鍵）、（二硫鍵）和（配位鍵）。15、 血紅蛋白（Hb）與氧結合的過程呈現(xiàn) （協(xié)同）效應，是通過Hb的（別構效應）現(xiàn)象實現(xiàn)的。16、 蛋白質的二級結構有（a螺旋）、（B折疊）、（B轉角）和（無規(guī)則卷曲）等幾種基本類型。17、 破壞a-螺旋結構的氨基酸是 （甘氨酸）和（脯氨酸）。18、 蛋白質二級結構和三級結構之間還存在（超二級結構）和（結構域）兩種組合體。19、（脯氨酸）不是a-氨基酸，它經(jīng)常改變肽鏈折疊的方式。三、單項選擇題1、 在寡聚蛋白質

6、中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結構稱之謂（）A、三級結構B、締合現(xiàn)象C四級結構D、變構現(xiàn)象2、 形成穩(wěn)定的肽鏈空間結構，非常重要的一點是肽鍵中的四個原子以及和它相鄰的兩個a-碳原子處于（）A、不斷繞動狀態(tài) B、可以相對自由旋轉C同一平面D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài)3、 肽鏈中的肽鍵是：（） A、順式結構B、順式和反式共存C、反式結構4、維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要因素是：()A、靜電作用力B、氫鍵C、疏水鍵D、范德華作用力5、蛋白質變性是由于（)A、一級結構改變B空間構象破壞C、輔基脫落D、蛋白質水解6、必需氨基酸是對（）而言的。A 、植物B、動物C、動物和植物D、人和動

7、物7、天然蛋白質中含有的20種氨基酸的結構（)A、全部是L 型B、全部是D型C、部分是L 型，部分是D型D除甘氨酸外都是L型8、天然蛋白質中不存在的氨基酸是（）A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、絲氨酸D、蛋氨酸9、 當?shù)鞍踪|處于等電點時，可使蛋白質分子的（）A、穩(wěn)定性增加B、表面凈電荷不變C、表面凈電荷增加D溶解度最小10、蛋白質分子中-S-S-斷裂的方法是（）A、加尿素B、透析法C、加過甲酸 D、加重金屬鹽11、 下列含有兩個羧基的氨基酸是：（）A、組氨酸B、賴氨酸 C、甘氨酸 D天冬氨酸E、色氨酸12、 含有 Ala （丙），Asp，Lys，Cys 的混合液，其 pl 依次分別為 6.0 （-）

8、, 2.77 （-） , 9.74 （ + ） , 5.07 （）,在 pH9環(huán)境中 電泳分離這四種氨基酸，自正極開始，電泳區(qū)帶的順序是：（）A、Ala，Cys，Lys，Asp B Asp, Cys, Ala，Lys C、Lys，Ala，Cys，Asp D、Cys，Lys，Ala，Asp E、Asp, Ala，Lys， Cys13、 關于蛋白質分子三級結構的描述，其中錯誤的是：（）A、天然蛋白質分子均有的這種結構B、具有三級結構的多肽鏈都具有生物學活性C、三級結構的穩(wěn)定性主要是次級鍵維系D 、親水基團聚集在三級結構的表面E、決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基14、典型的a -螺旋是（）A、2.6

9、10 B 、310C、3.613D、4.01515、每分子血紅蛋白可結合氧的分子數(shù)為（)A、1B、2C 、3D、4 E、616、血紅蛋白的氧合曲線呈（）A、雙曲線B、拋物線 C S形曲線D、直線E、鐘罩形17、 SDS凝膠電泳測定蛋白質的相對分子質量是根據(jù)各種蛋白質（）A、在一定pH條件下所帶凈電荷的不同B分子大小不同 C 、分子極性不同D、溶解度不同E 、以上說法都不對18、 蛋白質一級結構與功能關系的特點是（）A、相同氨基酸組成的蛋白質，功能一定相同。B 級結構相近的蛋白質，其功能類似性越大。C、一級結構中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失。不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同D、 不

10、同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同。E、以上都不對。19、 “分子病”首先是蛋白質什么基礎層次結構的改變（）A、一級B、二級C、超二級D、三級E、四級20、 注射時用70%勺酒精消毒是使細菌蛋白質（）A、變性B、變構C、沉淀D、電離E、溶解21、 可使蛋白質低溫沉淀而不引起變性的方法是加（）A、Pb+ B、Hg2+ C三氯醋酸 D、生物堿試劑 E、有機溶劑四、是非題1、一氨基一羧基氨基酸的 pI接近中性，因為-COOH和-NH；的解離度相等。-一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即PK值不同2、構型的改變必須有舊的共價健的破壞和新的共價鍵的形成，

11、而構象的改變則不發(fā)生此變化。+3、生物體內(nèi)只有蛋白質才含有氨基酸。-4、所有的蛋白質都具有一、二、三、四級結構。一5、鐮刀型紅細胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。+6、 在蛋白質分子中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽鍵。- 二硫鍵等7、 天然氨基酸都有一個不對稱 a-碳原子。 除甘氨酸8、蛋白質的變性是其立體結構的破壞，因此常涉及肽鍵的斷裂。一9、一個化合物如能和茚三酮反應生成紫色，說明這化合物是氨基酸、肽或蛋白質。- 茚三酮還能和氨以及其他氨基化合物反應生成紫色10、雙縮脲反應是肽和蛋白質特有的反應，所以二肽也有雙縮脲反

12、應。-11、 大多數(shù)蛋白質的主要帶電基團是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基組成。一R基團12、 蛋白質的亞基（或稱亞單位）和肽鏈是同義的。一亞基是肽鏈，但肽鏈不一定是亞基13、 血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的別構（或變構）蛋白，因而與氧結合過程中呈現(xiàn)協(xié)同效應，而后者卻不是。+14、 等電點不是蛋白質的特征參數(shù)。+不含任何鹽的純水中的等離子點 15、 溶液的pH可以影響氨基酸的等電點。一等電點是氨基酸所帶凈電荷為零時溶液的pH值，溶液pH并不影響16、蛋白質分子的亞基與結構域是同義詞。一亞基：是指一條多肽鏈或以共價鍵連接在一起的幾條多肽鏈組成的蛋白質分子的最小共價結構單位結構域

13、：是指較大的球狀蛋白質分子中，多肽鏈往往形成幾個緊密的球狀構象，彼此分開，以松散的肽鏈相連，此球狀構象就是結構域。五、問答題1、什么是構型和構象？它們有何區(qū)別？構型( configuration )：一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改 變的。構型的改變往往使分子的光學活性發(fā)生變化。構象( conformation )：指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構象改變 為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。2、簡述蛋白質的 a- 螺旋和 b- 折疊。答：a-螺旋：

14、當某一段肽鏈中所有的Ca的扭角分別相等時，則這一段肽鏈的主鏈就會圍繞一個中心軸形成規(guī)則的螺旋構象。每一圈含有3.6個氨基酸殘基，沿螺旋軸方向上升0.54nm。相鄰的螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵。b-折疊：一種肽鏈相當伸展的結構，由兩條或多條多肽鏈側向聚集，通過相鄰肽鏈主鏈上的N-H與C= O之間有規(guī)則的氫鍵，形成的。分為平行式和反平行式。3、維系蛋白質結構的化學鍵有哪些？它們分別在哪一級結構中起作用？答： 1、維系蛋白質結構的化學鍵有哪些？它們分別在哪一級結構中起作用？(6分)穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵(離子 鍵)，此外

15、還有共價二硫鍵、酯鍵和配位鍵。維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵 維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵維系蛋白質分子的三級結構：疏水作用、氫鍵、范德華力、鹽鍵 維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵4、試述蛋白質結構與功能的關系。答：蛋白質一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。 因為蛋白質分子肽鏈的排列順序包含了自動形成復雜的三維結構 (即 正確的空間構象)所需要的全部信息，所以一級結構決定其高級結構。蛋白質的空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三維空間上的排列、 分布及肽鏈走向。 蛋白質的空間結構決定蛋白質的功能。 空間結構與蛋白質各自的功能是相適應的。5、扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋

16、白質在溶液中具有下列性質。在低pH時沉淀。(2) 當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現(xiàn)沉淀。(3) 在一定的離子強度下，達到等電點pH值時，表現(xiàn)出最小的溶解度。(4) 加熱時沉淀。答：低pH值時，羧基質子化，這樣蛋白質分子帶有大量的凈正電荷，分子內(nèi)正電荷相斥使許多蛋白質變性，并隨著蛋白質分子 內(nèi)部疏水基團向外暴露使蛋白質溶解度降低，因而產(chǎn)生沉淀。 加入少量鹽時，對穩(wěn)定帶電基團有利，增加了蛋白質的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質結合 的水分子，降低了蛋白質的水合程度，使蛋白質水化層破壞，而使蛋白質沉淀。 蛋白質在等電時以偶極離子的形式存在，其總凈電

17、荷為零，蛋白質顆粒在溶液中因為沒有相同電荷間的相互排斥，所以最 不穩(wěn)定，溶解度最小，極易形成沉淀析出。 加熱時，蛋白質變性，二、三級結構發(fā)生改變或破壞，致使蛋白質分子表面的結構發(fā)生變化，親水基團相對減少，原來埋 藏在分子內(nèi)部的疏水基團大量暴露在分子表面，結構蛋白質顆粒失去水化層，極易引起分子間相互聚集而產(chǎn)生沉淀。6、通過下面信息確定一個蛋白的亞基組成：凝膠層析確定分子質量： 200kDaSDS - PAGE確定分子質量：100kDa 加巰基乙醇的SDS- PAGE確定分子質量：40kDa和60kDa。答：凝膠過濾分離的蛋白質是處在未變性的狀態(tài)，如果被測定的蛋白質的分子形狀是相同的或者是相似的，

18、所測定的分子量應該是 較準確的。SDS-PAGE測定蛋白質的分子量只是根據(jù)它們的大小。但這種方法能破壞寡聚蛋白質亞基間的非共價作用力，使亞基解 離。在這種情況下，所測定的是亞基的分子量。如果有 2-巰基乙醇存在，則能破壞肽鏈內(nèi)或肽鏈間的二硫鍵。在這種情況下進行 SDS-PAGE所測定的分子量是亞基的分子量(如果亞基間沒有二硫鍵)或者是肽鏈的分子量(如果亞基是由二硫鍵連接的幾個肽鏈 組成)。根據(jù)題中給出的信息，該蛋白質的分子量是200kD，由兩個大小相同的亞基(100kD)組成，每個亞基由兩條肽鏈(40kD和60kD)借二硫鍵連接而成。7、1、氨基酸的側鏈對多肽或蛋白質的結構和生物學功能非常重要

19、。用三字母和單字母縮寫形式列出其側鏈為如下要求的氨基酸：(a )含有一個羥基。(b )含有一個氨基。(c) 含有一個具有芳香族性質的基團。(d) 含有分支的脂肪族烴鏈。(e )含有硫。答：(a) Ser (S) , Thr (T) ,Tyr (Y)(b) Asn(N) , Gln (Q)， Arg(R)， Lys(K)( c) Phe(F) , Trp ( W) , Tyr ( Y) ,（d） lie （I ） , Leu （ L） , Vai （V）（e） Cys （C） , Met （ M）8、胃液（pH=1.5 ）的胃蛋白酶的等電點約為1,遠比其它蛋白質低。試問等電點如此低的胃蛋白酶必須

20、存在有大量的什么樣的官能團？什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團？答：一COO- ; Asp, Glu3酶化學一、名詞解釋 輔酶：與酶蛋白結合比較松弛的小分子有機物質，通過透析方法可以除去。輔基：是以共價鍵和酶蛋白結合，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學處理才能與蛋白分開。 酶的活性中心：（或稱活性部位）是指酶分子中直接和底物結合，并和酶催化作用直接有關的部位。 酶的必需基團：參與構成酶的活性中心和維持酶的特定構象所必需的基團。同工酶：指催化相同的化學反應，但其蛋白質分子結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。 核酶：是對RNA有催化活性的RNA 變構酶：一種調(diào)節(jié)酶，經(jīng)與一種或幾種

21、代謝物結合后，能改變其催化活性。二、填空1、 全酶由酶蛋白和輔因子組成,在催化反應時，二者所起的作用不同，其中酶蛋白決定酶的專一性和高效率,輔因子起傳遞電子、 原子或化學基團的作2、 輔因子包括 輔酶，輔基和金屬離子 等。其中輔基與酶蛋白結合緊密，需要 化學方法處理 除去,輔酶與酶蛋白結合疏松，可用 望 析法除去。3.R.Cech和S.AItman因各自發(fā)現(xiàn)了核酶（具有催化能力的 RNA而共同獲得1989年的諾貝爾獎（化學獎）。4、 根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為結構專一性和立體異構專一性。5、 酶的活性中心包括 結合部位和催化部位兩個功能部位？其中 結合部位直接與底物結合，決定酶

22、的專一性,催化部位是發(fā)生化學 變化的部位，決定催化反應的性質。6、酶反應的溫度系數(shù) Q。一般為二2。7、 酶促動力學的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk 作圖法），得到的直線在橫軸上的截距為（丄），縱軸上的截距為（丄）。 kmvmax8、 判斷一個純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據(jù)是酶的比活力和總活力。（回收率和純化倍數(shù)）9、競爭性抑制劑不改變酶反應的 Vm非競爭性抑制劑不改變酶反應的Km值。10、 使酶具有高催化效應的因素是 鄰近效應和定位效應、張力和變形、酸堿催化、共價催化和酶活性中心是低介電區(qū)域 。11、 如果一個酶對 A、B、C三種底3 Kb Kc ,且Ka> Kb> Kc

23、,則此和力最小的底物是a。12、 根據(jù)調(diào)節(jié)物分子不同，別構效應分為同促效應和異促效應。根據(jù)調(diào)節(jié)物使別構酶反應速度對 S敏感度不同分為 正協(xié)同效應和 負協(xié)同效應。 應：不同的別構酶的調(diào)節(jié)物分子不同，調(diào)節(jié)物是底物的別構酶發(fā)生的別構效應即為同促效應。 異促效應：指調(diào)節(jié)物與底物分子不同的別構酶發(fā)生的別構效應。正協(xié)同效應：當?shù)孜锱c一個亞基上的活性中心結合后，引起酶分子構象的改變，使其它亞基的活性中心與底物的結合能力增強 的作用，稱為正協(xié)同效應。三、單項選擇題1、酶的活性中心是指酶分子：A、上的幾個必需基團 B、與底物結合的部位C、結合底物并發(fā)揮催化作用的部位D、中心部位的一種特殊結構E、催化底物變成產(chǎn)物

24、的部位2、當酶促反應v=80%Vmax時，S為Km的倍數(shù)是：A、4 B、5 C 、10 D 、40 E、803、酶的競爭性抑制劑的動力學特點是：A、Vmax 和Km 都不變B 、Vnax 不變，KjC 、Vmax f,Km 不變D 、Vmax J,Km 不變E. VmaX 不變，Kflf4、同工酶的特點是：A.催化同一底物起不同反應的酶的總稱B催化的反應及分子組成相同，但輔酶不同的一組酶C.催化作用相同，但分子結構和理化性質不同的一組酶D.多酶體系中酶組分的統(tǒng)稱E. 催化作用、分子組成及理化性質均相同，但組織分布不同的一組酶5、別構效應劑與酶的哪一部位結合：A.活性中心以外的調(diào)節(jié)部位B 酶的蘇

25、氨酸殘基 C 酶活性中心的底物結合部位D 任何部位E 輔助因子的結合部位6、目前公認的酶與底物結合的學說是A、活性中心說B、誘導契合學說C、鎖匙學說D 、中間產(chǎn)物學說7、下列關于酶活性中心的敘述正確的的是A、所有酶都有活性中心BC、酶的活性中心都含有金屬離子D8、NAD在酶促反應中轉移A、氨基B、氫原子C9、FAD或FMN中含有哪一種維生素？A、尼克酸B、核黃素C、所有酶的活性中心都含有輔酶 、所有抑制劑都作用于酶活性中心。、氧原子D、羧基、吡哆醛D、吡哆胺10、利用恒態(tài)法推導米氏方程時，弓I入了除哪個外的三個假設?精品文檔A、在反應的初速度階段，E+iES可以忽略B、假設S » :

26、 E, _則S - :SC、假設E+S ES反應處于平衡狀態(tài)D、 反應處于動態(tài)平衡時，即速度與分解速度相等11、 酶分子經(jīng)磷酸化作用進行的化學修飾主要發(fā)生在其分子中哪個氨基酸殘基上？A、Phe B、Cys C、Lys D、Trp E、Ser12、如按Lineweaver-Burk方程作圖測定Kr和VmaX寸，X軸上實驗數(shù)據(jù)應示以A、1/Vmax B、Vmax C、1/ S D、S E、Vmax/ S13、大腸桿菌天冬氨酸轉氨甲酰酶別構抑制劑是A、ATP B、CTPC、UTP D ADP E GTP14、下列哪一項不是 Kn值的意義？A、Km值是酶的特征性物理常數(shù)，可用于鑒定不同的酶B、 Km!

27、可以表示酶與底物之間的親和力，Km值越小、親和力越大C、Km值可以預見系列反應中哪一步是限速反應D、用Km值可以選擇酶的最適底物E、比較Km!可以估計不同酶促反應速度15、有機磷農(nóng)藥作為酶的抑制劑是作用于酶活性中心的：A、巰基B、羥基 C、羧基 D 、咪唑基 E 、氨基16、某種酶活性需以-SH為必需基團，能保護此酶不被氧化的物質是:A、CysB、GSH C、尿素 D 、離子型去污劑 E 、乙醇17、丙氨酸氨基轉移酶的輔酶是:A、NAD B、NADP C、磷酸吡哆醛D 、煙酸 E 、核黃素C18、含B族維生素的輔酶在酶促反應中的作用是A、傳遞電子，原子和化學基因的作用B、穩(wěn)定酶蛋白的構象C、作

28、為酶活性中心的一部分的專一性 E、提高酶的催化活性19、關于變構酶的結構特點的錯誤敘述是A、有多個亞基組成B 、有與底物結合的部位C 、有與變構劑結合的部位D、催化部位與別構部位都處于同一亞基上E、催化部位與別構部位既可處于同一亞基，也可處于不同亞基上20、將米氏方程改為雙倒數(shù)方程后：A、1/v與1/ S成反比 B、以1/v對1/ S作圖，其橫軸為1/ SC、v與S成正比 D 、K21、一個簡單的酶促反應，當S <<Kn時：A、反應速度最大 B、反應速度難以測定C、底物濃度與反應速度成正比D、增加酶濃度，反應速度顯著變大22、下列哪種輔酶中不含核苷酸A、FAD B、NAD C、FH

29、 d NADP E、CoASH23、酶蛋白分子中參與酸、堿催化的最主要的酸堿基團是A、氨基 B 、羧基 C、巰基 D 、酚基E、咪唑基24、 下列哪一項不是酶具有高催化效率的因素？A、加熱 B 、酸堿催化 C 、“張力”和“形變”D、共價催化E 、鄰近定位效應25、純化酶制劑時，酶純度的主要指標是A、蛋白質濃度 B、酶量 C 、酶的總活性D酶的比活性 E、酶的理化性質四、是非題1、米氏常數(shù)（Km）是與反應系統(tǒng)的酶濃度無關的一個常數(shù)。（Km值是酶的特征常數(shù)，一般只與酶的性質有關，與酶濃度無關，不同的酶，Km值不同）2、同工酶就是一種酶同時具有幾種功能。3、輔酶與酶蛋白的結合不緊密，可以用透析的方

30、法除去。4、一般來說酶是具有催化作用的蛋白質，相應地蛋白質都是酶。5、酶反應的專一性和高效性取決于酶蛋白本身。6、酶活性中心是酶分子的一小部分。7、酶的最適溫度是酶的一個特征性常數(shù)。8、競爭性抑制劑在結構上與酶的底物相類似。9、L-氨基酸氧化酶可以催化 D-氨基酸氧化。10、 維生素E的別名叫生育酚，維生素 K的別名叫凝血維生素。11、 泛酸在生物體內(nèi)用以構成輔酶 A,后者在物質代謝中參加?；霓D移作用。12、本質為蛋白質的酶是生物體內(nèi)唯一的催化劑。13、酶反應的最適pH只取決于酶蛋白本身的結構。14、酶活性中心一般由在一級結構中相鄰的若干氨基酸殘基組成。15、酶只能改變化學反應的活化能而不能

31、改變化學反應的平衡常數(shù)。16、酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。檢查酶的含量及存在，不能直接用重量或體積來表示，常用它催化某一特定反應的能力來表示，即用酶的活力來表示，因 此酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。17、酶反應速度一般用單位時間內(nèi)底物的減少量來表示。18、Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，與酶的底物無關。19、當S>> Km時，v趨向于Vmax此時只有通過增加E來增加v。20、酶的最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間長，則最適溫度高，作用時間短，則最適溫度低。21、正協(xié)同效應使酶與底物親和力增加。五、問答題1. 酶作為生物催化劑具有什么特點？Q7答：酶具有極高的催

32、化效率 酶的催化作用具有高度專一性 酶易失活 酶的催化活性受到調(diào)節(jié)、控制 有些酶的催化活性與輔因子有關2. 按酶促反應的性質，國際酶學委員會把酶分成哪六大類？答：氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂合酶類、異構酶類、合成酶類3. 何謂酶原與酶原激活？酶原與酶原激活的生物學意義是什么？答：酶原：有些酶在細胞內(nèi)合成和初分泌時，并不表現(xiàn)有催化活性，這種無活性狀態(tài)的酶的前體形式稱為。酶原激活：指酶原在一定條件下被打斷一個或幾個特殊的肽鍵，從而使酶構象發(fā)生一定的變化形成具有活性的三維結構過程。 可保護分泌酶原的組織不被水解破壞酶原激活是有機體調(diào)控酶活的一種形式4. 試述影響酶促反應速度的因素？答：影響因

33、素：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等酶濃度：在底物足夠過量而其它條件固定的條件下，若反應系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質及其它不利于酶發(fā)揮作用的因素 時，酶促反應的速度和酶濃度成正比。底物濃度：在酶濃度、PH溫度等條件固定不變的情況下 當?shù)孜餄舛容^低時，反應速度與底物濃度成正比 隨著底物濃度的增高，反應速度不再成正比例加速 當?shù)孜餄舛雀哌_一定程度，反應速度不再增加，達最大速度（3）PH:酶的活力受環(huán)境pH的影響，在一定 pH下，酶表現(xiàn)最大活力，高于或低于此pH,酶活力降低溫度 和一般化學反應相同，在達到最適溫度之前，反應速度隨溫度升高而加快。 酶是蛋白質，隨著溫度升高，使酶蛋白逐漸變

34、性而失活，引起酶反應速率下降。抑制劑：使酶活力下降，但并不引起酶蛋白變性激活劑：能提高酶活性5. 何謂米氏方程式，米氏常數(shù)的意義是什么？V max SV= Km + SKm值是反應速度為最大速度一半時的底物濃度。單位用mol/L或mol/L表示。6. 什么是酶的可逆的抑制作用？可逆的抑制作用可分哪幾種？請簡述它們的特點。答：酶的可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結合而引起酶活性降低或喪失，能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使 酶復活，這種抑制作用是可逆的。可逆的抑制作用可分為：競爭性抑制：抑制劑和底物競爭酶的結合部位，從而影響了底物與酶的正常結合。 大多數(shù)競爭性抑制劑的結構與底物結構類似

35、抑制程度取決于底物及抑制劑的相對濃度 抑制作用可以通過增加底物濃度而解除非競爭性抑制：底物和抑制劑同時和酶結合，兩者沒有競爭作用，但中間的三元復合物不能進一步分解為產(chǎn)物，酶活力降低 抑制劑結構與底物無共同之處 抑制劑與酶活性部位以外的基團相結合 抑制作用不能通過增加底物濃度來解除反競爭性抑制：酶只能與底物結合后，才能與抑制劑結合，不再分解，從而降低形成產(chǎn)物的數(shù)量。K*尢抑制利覚事性抑制不變非赴爭It抑制陽卜應竟爭性抑制減小7、某酶的Km為24 x 10"mol/ L，:S為0.5mol /L時，測得速度為128卩mol/min，計算出底物濃度為10"mol/L時的初速度。8

36、、 從肝細胞中提取的一種蛋白水解酶的粗提液300ml含有150mg蛋白質，總活力為360單位。經(jīng)過一系列純化步驟以后得到的4ml酶制品（含有0.08mg蛋白），總活力為288單位。整個純化過程的收率是多少？純化了多少倍？（80%，1500倍）9、 在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請解釋。答：酶蛋白分子中組氨酸的側鏈咪唑基pK值為6.07.0，在生理條件下，一部分解離，可以作為質子供體，一部分不解離，可以作為質子受體，既是酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應，因此常參與構成酶的活性中心。1核酸的結構與功能一、名詞解釋1、生物化學：是運用化學原理和方法，研究生命有機體化學組成和化學變化的

37、科學，即研究生命活動化學本質的學科。2、 DNA 級結構：由數(shù)量極其龐大的四種脫氧的單核苷酸按照一定的順序，以3' ,5'磷酸二酯鍵彼此連接而形成的線形或環(huán) 形多核苷酸鏈。3、增色效應：含DNA和RNA的溶液經(jīng)變性或降解后對紫外線吸收的增加。是由于堿基之間電子的相互作用的改變所致，通常在260nm測量。4、 減色效應：一種含有DNA或RNA的溶液與含變性核酸或降解核酸的相同溶液相比較，其紫外線吸收為低。是由于DNA雙螺 旋結構使堿基對的n電子云發(fā)生重疊，因而減少了對紫外線的吸收。5、DNA的變性：指核酸雙螺旋的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價鍵的斷裂。6、DNA的復性：變性DN

38、A在適當條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋結構，全過程為復性。熱變性后的復性又稱為退火。7、 核酸分子雜交：應用核酸分子的變性和復性的性質，使來源不同的DNA （或RNA）片斷按堿基互補關系形成雜交雙鏈分子， 這一過程稱為核酸的分子雜交。8、 熔解溫度：DNA變性的特點是爆發(fā)式的， 變性作用發(fā)生在一個很窄的溫度范圍內(nèi)。通常把熱變性過程中光吸收達到最大吸收（完全變性）一半（雙螺旋結構失去一半）時的溫度稱為該DNA的熔點或熔解溫度（melting temperature），用tm表示。9、 Chargaff定律：所有DNA中腺嘌吟與胸腺嘧啶的摩爾含量相等，（A = T），鳥嘌吟和胞嘧

39、啶的摩爾含量相等（G= C），即嘌吟的總含量與嘧啶的總含量相等（ A + G=T+C） DNA的堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外生長發(fā)育階段、營養(yǎng)狀態(tài)和環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基組成。二、填空1、 核酸完全的水解產(chǎn)物是 （堿基）、（戊糖）和（磷酸）。其中（堿基）又可分為（嘌吟）堿和（嘧啶）堿。2、 體內(nèi)的嘌吟主要有 （腺嘌吟）和（鳥嘌吟）；嘧啶堿主要有（胞嘧啶）、（胸腺嘧啶）和（尿嘧啶）。某些RNA分子中還含有微 量的其它堿基，稱為（稀有堿基）。3、 嘌呤環(huán)上的第（9）位氮原子與戊糖的第1位碳原子相連形成 （N-C糖苷）鍵，通過這種鍵相連而成的化合物叫（核苷）。4、

40、體內(nèi)兩種主要的環(huán)核苷酸是（CAMP ）和（cGMP ） <3',5'-環(huán)腺苷酸，3',5'環(huán)鳥苷酸>5、 寫出下列核苷酸符號的中文名稱：ATP （腺苷三磷酸），dCDP （脫氧胞苷二磷酸）。6、 tRNA的三葉草型結構中，其中氨基酸臂的功能是（攜帶活化氨基酸），反密碼環(huán)的功能是 （與mRNA模板上的密碼子進行堿 基配對的專一性的識別）。7、 兩類核酸在細胞中的分布不同，DNA主要位于（細胞核）中，RNA主要位于（細胞質）中。8、 核酸分子中的糖苷鍵均為（B）型糖苷鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為（糖苷）鍵。核苷與核苷之間通過 （磷酸二酯）鍵連接形成多聚體。

41、9、 核酸在260nm附近有強吸收，這是由于（在嘌吟堿基和嘧啶堿基中存在共軛雙鍵）。10、 給動物食用3H標記的（胸腺嘧啶），可使DNA帶有放射性，而 RNA不帶放射性。11、雙鏈DNA中若（G-C對）含量多，則Tm值高。12、 DNA樣品的均一性愈高，其熔解過程的溫度范圍愈（窄）。13、 DNA所處介質的離子強度越低，其熔解過程的溫度范圍越（寬），熔解溫度越（低），所以DNA應保存在較（高）濃度的鹽溶 液中，通常為 （1） mol/L的NaCl溶液。14、 雙鏈DNA螺距為3.4nm，每圈螺旋的堿基數(shù)為 10，這是（B ）型DNA的結構。15、 NAD+，F(xiàn)AD和CoA都是（腺苷酸）的衍生物

42、。16、 維持DNA雙螺旋結構穩(wěn)定的主要因素是（堿基堆積力），其次，大量存在于 DNA分子中的弱作用力如 （氫鍵），（離子鍵）和 （范德華力）也起一定作用。17、 tRNA的三級結構為（倒L）形，其一端為（3 '-端CCA ），另一端為（反密碼子）。三、單項選擇題1、熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是A、驟然冷卻B、緩慢冷卻C、濃縮D、加入濃的無機鹽2、在適宜條件下，核酸分子兩條鏈通過雜交作用可自行形成雙螺旋，取決于A、DNA的Tm值 B、序列的重復程度C、核酸鏈的長短D、堿基序列的互補3、下列關于mRNA苗述哪項是錯誤的？A、原核細胞的 mRNA在翻譯開始前需加“ P

43、olyA”尾巴。 B、真核細胞 mRNA在 3 '端有特殊的“尾巴”結構C、真核細胞mRNA在 5 '端有特殊的“帽子”結構4、核酸變性后，可發(fā)生哪種效應？A、減色效應 B、增色效應 C、失去對紫外線的吸收能力D、最大吸收峰波長發(fā)生轉移5、下列復合物中除哪個外，均是核酸與蛋白質組成的復合物 精品文檔A、核糖體B、病毒 C、端粒酶D、RNaseP E、核酶(ribozyme)6、RNA經(jīng)NaOH水解，其產(chǎn)物是：A、2'-核苷酸B、3'-核苷酸C、2'-核苷酸和3'-核苷酸的混合物 D、2'-核苷酸、3'-核苷酸和5'-核苷酸

44、的混合物7、 尼克酰胺腺嘌吟二核苷酸(NAD+),黃素腺嘌吟二核苷酸(FAD)和輔酶A(CoA),三種物質合成的共同點是A、均需要尼克酸 B、均需要泛酸C、含有來自磷酸核糖焦磷酸(PRPP)的核糖基團D、均接受半胱氨酸基團E均屬于腺苷酸的衍生物8、上圖中，哪一點代表雙鏈 DNA的Tm值？A、A B、B C、C D、D E.都不對9、 真核生物DNA纏繞在組蛋白上構成核小體，核小體含有的蛋白質是：A、H1、H2、H3、H4 各兩分子B、H1A、H1B、H2A、H2B 各兩分子C、H2A、H2B、H3A、H3B 各兩分子D、H2A、H2B、H3、H4 各兩分子E、H2A、H2B、H4A、H4B 各

45、兩分子10、自然界游離核苷酸中的磷酸最常位于A、核苷的戊糖的C-2' 上B、核苷的戊糖的C-3'上C、核苷的戊糖的C-5'上 D、核苷的戊糖的 C-2'及C-3'上E、核苷的戊糖的 C-2'及C-5'上11、胸腺嘧啶與尿嘧啶在分子結構上的差別在A、C2上有NH2, C2上有 O B、C5上有甲基，C5上無甲基C、C4上有NH2, C4上有O D、C5上有羥甲基,C5上無羥甲基四、是非題1、雜交雙鏈是指 DNA雙鏈分開后兩股單鏈的重新結合。2、 如果DNA 一條鏈的堿基順序是 CTGGAC，則互補鏈的堿基序列為 GACCTG。+3、在tRN

46、A分子中，除四種基本堿基(A、G、C、U)夕卜，還含有稀有堿基。+4、 DNA是遺傳物質，而 RNA則不是。5、脫氧核糖核苷中的糖環(huán) 3'位沒有羥基。-6、兩個核酸樣品 A和B，如果A的OD26o/OD28oB的OD260/OD280,那么A的純度B的純度。一7、若種屬A的DNA Tm值低于種屬B，則種屬A的DNA比種屬B含有更多的A-T堿基對。+8、 原核生物和真核生物的染色體均為DNA與組蛋白的復合體。-9、 核酸的紫外吸收與溶液的 pH值無關。有關10、 生物體內(nèi)存在的游離核苷酸多為5 '-核苷酸。+11、基因表達的最終產(chǎn)物都是蛋白質。一12、Z型DNA與B型DNA可以相

47、互轉變。+13、生物體內(nèi)，天然存在的 DNA分子多為負超螺旋。+負超螺旋DNA容易解鏈，便于進行復制、轉錄等反應14、 mRNA是細胞內(nèi)種類最多、含量最豐富的RNA。15、tRNA的二級結構中的額外環(huán)是 tRNA分類的重要指標。+16、真核生物成熟 mRNA的兩端均帶有游離的 3' -OH。+17、 目前為止發(fā)現(xiàn)的修飾核苷酸大多存在于tRNA中。+18、對于提純的 DNA樣品，測得OD26o/OD28o1.8，則說明樣品中含有 RNA。一蛋白質；OD260/OD28o= 1.8 為 DNA ; OD260/OD 280= 2 為 RNA 19、 核酸變性或降解時，出現(xiàn)減色效應。-增色效

48、應20、 在所有病毒中，迄今為止還沒有發(fā)現(xiàn)既含有RNA又含有DNA的病毒。+五、簡答題1、試比較DNA和RNAt化學組成、分子結構及功能上的差異。DNARNA化學組成A、 G、 C、 TA、G、C、U脫氧核糖核糖分子結構一級結構：3' &磷酸二酯鍵彼此連接而形成的核苷酸鏈二級結構：雙螺旋三級結構：超螺旋、核小體tRNA二級三葉草、三級倒 L型mRNA 一級結構3'端有polyA，5'有帽子結構功能攜帶遺傳信息，決定細胞和個體 的基因型mRNA :在蛋白質合成中起著模板作用rRNA :與蛋白質結合構成核糖體，是合成蛋白質的場所tRNA :在蛋白質合成時起著攜帶活化

49、氨基酸的 作用2、什么是Tm直？ Tm值大小與哪些因素有關？答：TM值：通常把熱變性過程中光吸收達到最大吸收（完全變性）一半（雙螺旋結構失去一半）時的溫度稱為該DNA）勺熔點或熔解溫度。DNA勺均一性：均一性愈高的樣品，熔解過程的溫度范圍愈小G-C含量：G-C含量高的DNA tm值也高（介質離子強度：離子強度增大，DNA勺Tn隨之增大，變性溫度范圍則較窄。3、DNAZ螺旋結構模型主要特點是什么？答：由兩條反向平行的脫氧多核苷酸鏈圍繞同一中心軸，構成右手雙螺旋結構。有兩個溝：大溝和小溝。 兩股單鏈“糖-磷酸”構成骨架，居雙螺旋外側；堿基位于雙螺旋內(nèi)側，并與中心軸垂直。糖環(huán)平面與中軸平行。 每圈螺

50、旋含10個核苷酸殘基，螺距：3.4nm，直徑:2nm。順軸方向每隔0.34nm有一個核苷酸，兩個核苷酸之間的夾角為 36° 一條多核苷酸鏈上的嘌呤堿基與另一條鏈上的嘧啶堿基以氫鍵相連，匹配成對。原則：A=T; G=C一條鏈為另一條鏈得互補鏈4、 一段雙鏈DNA包含1000個堿基，其組成中 G+C占58%，那么在DNA的該區(qū)域中胸腺嘧啶殘基有多少？5、指出雙螺旋DNA溶解曲線是如何受下列條件的影響的：降低溶液離子強度；加入少量的乙醇。答：由于在底離子強度的情況下，磷酸基團的電荷很少相互屏蔽，相互排斥力更強，使雙螺旋不穩(wěn)定，因此其Tm值降低。非極性溶劑降低了穩(wěn)定雙螺旋的疏水性，因此降低了

51、Tm值。6、 線粒體電子轉移鏈中的一種重要蛋白質：酵母細胞色素氧化酶由7個亞基組成，但是只有其中的 4種亞基的氨基酸順序由酵母核 內(nèi)DNA編碼，那么其余三種亞基的氨基酸順序所需的信息來自何處？答：線粒體DNA7、 DNA樣品在水浴中加熱到一定溫度，然后冷至室溫測其A260，請問在下列情況下，加熱與退火前后，A260的變化如何？（a）加熱的溫度接近該 DNA的Tm值；（b）加熱的溫度遠遠超過 DNA的Tm值。4脂類化學和生物膜一、名詞解釋1、外周蛋白：在細胞膜的細胞外側或細胞質側與細胞膜表面松散連接的膜蛋白，易于用不使膜破壞的溫和方法提取。2、內(nèi)在蛋白：整合進入到細胞膜結構中的一類蛋白，它們可部

52、分地或完全地穿過膜的磷脂雙層，通常只有用劇烈的條件將膜破壞 才能將這些蛋白質從膜上除去。3、同向協(xié)同：物質運輸方向與離子轉移方向相同4、反向協(xié)同：物質運輸方向與離子轉移方向相反5、內(nèi)吞作用：細胞從外界攝入的大分子或顆粒，逐漸被質膜的小部分包圍，內(nèi)陷，其后從質膜上脫落下來而形成含有攝入物質的 細胞內(nèi)囊泡的過程。6、外排作用：細胞內(nèi)物質先被囊泡裹入形成分泌泡，然后與細胞質膜接觸、融合并向外釋放被裹入的物質的過程。7、細胞識別：細胞通過其表面的受體與胞外信號物質分子選擇性地相互作用，從而導致胞內(nèi)一系列生理生化變化，最終表現(xiàn)為細 胞整體地生物學效應的過程。二、填空1、 膜蛋白按其與脂雙層相互作用的不同

53、可分為內(nèi)在蛋白與外周蛋白兩類。2、 根據(jù)磷脂分子中所含的醇類，磷脂可分為甘油磷脂和鞘磷脂兩種。3、磷脂分子結構的特點是含一個 極性的頭部和兩個非極性尾部。4、 神經(jīng)酰胺是構成鞘磷脂的基本結構，它是由鞘氨醇以酰胺鍵與脂肪酸相連而成。5、磷脂酰膽堿（卵磷脂）分子中磷酰膽堿為親水端,脂肪酸的碳氫鏈 為疏水端。6、磷脂酰膽堿（卵磷脂）是由甘油、脂肪酸、磷酸和膽堿組成。7、腦苷脂是由 鞘氨醇、脂肪酸和單糖（葡萄糖/半乳糖）組成。8、神經(jīng)節(jié)苷脂是由 鞘氨醇、脂肪酸、糖和唾液酸組成。9、生物膜內(nèi)的蛋白質 疏水氨基酸朝向分子外側，而 親水氨基酸朝向分子內(nèi)側。精品文檔10、生物膜主要由 膜脂和膜蛋白組成11、膜

54、脂一般包括 磷脂、糖脂和固醇，其中以磷脂為主。三、單項選擇題1、 神經(jīng)節(jié)苷脂是（）A、糖脂B、糖蛋白C、脂蛋白D、脂多糖2、下列關于生物膜的敘述正確的 ）A、磷脂和蛋白質分子按夾心餅干的方式排列。B、磷脂包裹著蛋白質，所以可限制水和極性分子跨膜轉運。C、磷脂雙層結構中蛋白質鑲嵌其中或與磷脂外層結合。D、磷脂和蛋白質均勻混合形成膜結構。3、 跨膜蛋白與膜脂在膜內(nèi)結合部分的氨基酸殘基（）A、大部分是酸性B、大部分是堿性C、大部分是疏水性D、大部分是糖基化4、 下列關于哺乳動物生物膜的敘述除哪個外）A、蛋白質和膜脂跨膜不對稱排列B、某些蛋白質可以沿膜脂平行移動C、蛋白質含量大于糖含量D、低溫下生長的

55、細胞，膜脂中飽和脂肪酸含量高5、 下列有關甘油三酯的敘述，）A、甘油三酯是由一分子甘油與三分子脂酸所組成的酯B、任何一個甘油三酯分子總是包含三個相同的脂?；鵦、在室溫下，甘油三酯可以是固體，也可以是液體d 、E 溶的6、 脂肪的堿水解稱為（） A 、酯化 B、還原 C、皂化 D、氧化 E、水解7、下列哪種敘述是正確的？（）A、所有的磷脂分子中都含有甘油基B、脂肪和膽固醇分子中都含有脂?；鵆、中性脂肪水解后變成脂酸和甘油D、膽固醇酯水解后變成膽固醇和氨基糖E、碳鏈越長，脂酸越易溶解于水8、 一些抗菌素可作為離子載體，這意味著它們（）A、直接干擾細菌細胞壁的合成B、對細胞膜有一個類似于去垢劑的作用C、增加了細胞膜對特殊離子的通透性D、抑制轉錄和翻譯 E、僅僅抑制翻譯9、鈉鉀泵的作用是什么？（）