現(xiàn)代生物化學(xué)復(fù)習(xí)題及答案

1、第一章 蛋 白 質(zhì)一、知識(shí)要點(diǎn)（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，其組成單位是氨基酸。組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種，均為-氨基酸。每個(gè)氨基酸的-碳上連接一個(gè)羧基，一個(gè)氨基，一個(gè)氫原子和一個(gè)側(cè)鏈R基團(tuán)。20種氨基酸結(jié)構(gòu)的差別就在于它們的R基團(tuán)結(jié)構(gòu)的不同。根據(jù)20種氨基酸側(cè)鏈R基團(tuán)的極性，可將其分為四大類：非極性R基氨基酸（8種）；不帶電荷的極性R基氨基酸（7種）；帶負(fù)電荷的R基氨基酸（2種）；帶正電荷的R基氨基酸（3種）。（二）氨基酸的性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì)。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些氨基酸的側(cè)鏈還含有可解離的基團(tuán)，其帶電狀況取決于它們的pK

2、值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團(tuán)不同，所以等電點(diǎn)不同。除甘氨酸外，其它都有不對(duì)稱碳原子，所以具有D-型和L-型2種構(gòu)型，具有旋光性，天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm處有最大吸收值，大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨基酸，所以蛋白質(zhì)在280nm處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測(cè)定蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)。氨基酸的-羧基和-氨基具有化學(xué)反應(yīng)性，另外，許多氨基酸的側(cè)鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團(tuán)，也具有化學(xué)反應(yīng)性。較重要的化學(xué)反應(yīng)有：（1）茚三酮反應(yīng)，除脯氨酸外，所有的-氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)，生成藍(lán)紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。（

3、2）Sanger反應(yīng)，-NH2與2,4-二硝基氟苯作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNB-氨基酸。（3）Edman反應(yīng)，-NH2與苯異硫氰酸酯作用產(chǎn)生相應(yīng)的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反應(yīng)和Edmen反應(yīng)均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的測(cè)定。氨基酸通過(guò)肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由2個(gè)氨基酸組成的肽稱為二肽，由3個(gè)氨基酸組成的肽稱為三肽，少于10個(gè)氨基酸肽稱為寡肽，由10個(gè)以上氨基酸組成的肽稱為多肽。（三）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個(gè)結(jié)構(gòu)水平，包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)。一般將二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象

4、或高級(jí)結(jié)構(gòu)。一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個(gè)氨基酸的-氨基和另一個(gè)氨基酸的-之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整個(gè)肽單位是一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個(gè)游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級(jí)結(jié)構(gòu)類型有-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)，此外還有-轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手-螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu),每圈螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個(gè)肽鍵均參與氫鍵的

5、形成以維持螺旋的穩(wěn)定。-折疊結(jié)構(gòu)也是一種常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，在此結(jié)構(gòu)中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是整個(gè)多肽鏈的三維構(gòu)象，它是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進(jìn)一步折疊卷曲形成復(fù)雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個(gè)方向進(jìn)行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu)，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團(tuán)則被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈R

6、基團(tuán)的相互作用對(duì)穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指數(shù)條具有獨(dú)立的三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過(guò)非共價(jià)鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個(gè)亞基或亞基單獨(dú)存在都不具有活性。四級(jí)結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個(gè)分子中的空間排布以及亞基之間的相互關(guān)系。維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價(jià)鍵，又稱次級(jí)鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)取決于它的一級(jí)結(jié)構(gòu)，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間結(jié)構(gòu)）所需要的全部信息

7、。（四）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系不同的蛋白質(zhì)，由于結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì)，功能與結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。1一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應(yīng)性和統(tǒng)一性，可從以下幾個(gè)方面說(shuō)明：（1）一級(jí)結(jié)構(gòu)的變異與分子病 蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關(guān)，一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化往往導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細(xì)胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個(gè)核苷酸的突變導(dǎo)致該蛋白分子中-鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個(gè)一級(jí)結(jié)構(gòu)上的細(xì)微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導(dǎo)致紅細(xì)胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。（2）

8、一級(jí)結(jié)構(gòu)與生物進(jìn)化 研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細(xì)胞色素C的一級(jí)結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關(guān)系越遠(yuǎn)差異越大。（3）蛋白質(zhì)的激活作用 在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。2蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說(shuō)明這種相關(guān)性。（1）.核糖核酸酶的變性與復(fù)性及其功能的喪失與恢復(fù) 核糖核酸酶是由124個(gè)氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對(duì)二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分

9、子。將天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對(duì)二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時(shí)酶活性完全喪失。但用透析法除去-巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時(shí)酶活性又恢復(fù)。（2）血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象 血紅蛋白是一個(gè)四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運(yùn)輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個(gè)亞基與O2結(jié)合，就會(huì)引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個(gè)亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說(shuō)明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時(shí)才具有生物活性。（五）蛋白質(zhì)

10、的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團(tuán)。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點(diǎn)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的pH大于pI時(shí)，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷，pH小于pI時(shí)，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH等于pI時(shí)，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時(shí)溶解度最小。蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團(tuán)，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時(shí)蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時(shí)，蛋白質(zhì)會(huì)產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引

11、起蛋白質(zhì)的變性。這個(gè)性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學(xué)因素作用時(shí)，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實(shí)質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的次級(jí)鍵遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價(jià)鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當(dāng)變性條件不劇烈時(shí)，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復(fù)到原有的天然構(gòu)象，恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。二、習(xí) 題（一）名詞解釋1 必需氨基酸（essential amino acid）2 等電點(diǎn)(isoelectric point,pI) 3 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)

12、構(gòu)(protein primary structure) 4 構(gòu)象(conformation)5 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(protein secondary structure) 6鹽析(salting out)7蛋白質(zhì)的變性(denaturation)8蛋白質(zhì)的復(fù)性(renaturation) (二) 填空題1蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過(guò)一個(gè)氨基酸的_基和另一氨基酸的_基連接而形成的。2大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定，平均為_(kāi)%，如測(cè)得1克樣品含氮量為10mg,則蛋白質(zhì)含量為_(kāi)%。3在20種氨基酸中，酸性氨基酸有_和_2種，具有羥基的氨基酸是_和_，能形成二硫鍵的氨基酸是_.4蛋白質(zhì)中的_、_和_3種

13、氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質(zhì)在280nm處有最大吸收值。5精氨酸的pI值為10.76,將其溶于pH7的緩沖液中，并置于電場(chǎng)中，則精氨酸應(yīng)向電場(chǎng)的_方向移動(dòng)。6組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是_，含硫的氨基酸有_和_。7蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)最基本的有兩種類型，它們是_和_。8-螺旋結(jié)構(gòu)是由同一肽鏈的_和 _間的_鍵維持的，螺距為_(kāi),每圈螺旋含_個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)氨基酸殘基沿軸上升高度為_(kāi)。天然蛋白質(zhì)分子中的-螺旋大都屬于_手螺旋。9在蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)中，在環(huán)狀氨基酸_存在處局部螺旋結(jié)構(gòu)中斷。10球狀蛋白質(zhì)中有_側(cè)鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結(jié)合，而有_側(cè)鏈的氨基酸位于

14、分子的內(nèi)部。11氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應(yīng)生成_色化合物，而_與茚三酮反應(yīng)生成黃色化合物。12維持蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵有_和_；維持二級(jí)結(jié)構(gòu)靠_鍵；維持三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)靠_鍵，其中包括_、_、_和_.13穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的因素是_和_。14GSH的中文名稱是_，它的活性基團(tuán)是_，它的生化功能是_。15加入低濃度的中性鹽可使蛋白質(zhì)溶解度_，這種現(xiàn)象稱為_(kāi)，而加入高濃度的中性鹽，當(dāng)達(dá)到一定的鹽飽和度時(shí)，可使蛋白質(zhì)的溶解度_并_,這種現(xiàn)象稱為_(kāi),蛋白質(zhì)的這種性質(zhì)常用于_。16用電泳方法分離蛋白質(zhì)的原理，是在一定的pH條件下，不同蛋白質(zhì)的_、_和_不同，因而在電場(chǎng)中移動(dòng)的_和_不同，從而使

15、蛋白質(zhì)得到分離。17氨基酸處于等電狀態(tài)時(shí)，主要是以_形式存在，此時(shí)它的溶解度最小。18鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端常用的方法有_和_。19今有甲、乙、丙三種蛋白質(zhì)，它們的等電點(diǎn)分別為8.0、4.5和10.0,當(dāng)在pH8.0緩沖液中，它們?cè)陔妶?chǎng)中電泳的情況為：甲_，乙_，丙_。20當(dāng)氨基酸溶液的pH=pI時(shí)，氨基酸以_離子形式存在，當(dāng)pHpI時(shí)，氨基酸以_離子形式存在。21谷氨酸的pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等電點(diǎn)為_(kāi)。22天然蛋白質(zhì)中的螺旋結(jié)構(gòu)，其主鏈上所有的羰基氧與亞氨基氫都參與了鏈內(nèi)_鍵的形成，因此構(gòu)象相當(dāng)穩(wěn)定。

16、23一個(gè)-螺旋片段含有180個(gè)氨基酸殘基，該片段中有_圈螺旋？該-螺旋片段的軸長(zhǎng)為_(kāi).(三) 選擇題1在生理pH條件下，下列哪種氨基酸帶正電荷？A丙氨酸 B酪氨酸 C賴氨酸 D蛋氨酸 E異亮氨酸2下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸？A亮氨酸 B酪氨酸 C賴氨酸D蛋氨酸 E蘇氨酸3蛋白質(zhì)的組成成分中，在280nm處有最大吸收值的最主要成分是：A酪氨酸的酚環(huán) B半胱氨酸的硫原子C肽鍵 D苯丙氨酸5下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸？A絲氨酸 B脯氨酸 C亮氨酸 D組氨酸6下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)？A天然蛋白質(zhì)多為右手螺旋B肽鏈平面充分伸展C每隔3.6個(gè)氨基酸螺旋上升一圈。D每個(gè)氨基酸殘基上升高度

17、為0.15nm.7下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一？A處于等電狀態(tài)時(shí)溶解度最小 B加入少量中性鹽溶解度增加C變性蛋白質(zhì)的溶解度增加 D有紫外吸收特性8下列氨基酸中哪一種不具有旋光性？ALeu BAla CGly DSer EVal9下列有關(guān)蛋白質(zhì)的敘述哪項(xiàng)是正確的？A蛋白質(zhì)分子的凈電荷為零時(shí)的pH值是它的等電點(diǎn)B大多數(shù)蛋白質(zhì)在含有中性鹽的溶液中會(huì)沉淀析出C由于蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最大，所以沉淀蛋白質(zhì)時(shí)應(yīng)遠(yuǎn)離等電點(diǎn)D以上各項(xiàng)均不正確10下列關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的？A氨基酸的疏水側(cè)鏈很少埋在分子的中心部位B電荷的氨基酸側(cè)鏈常在分子的外側(cè)，面向水相C白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)在決定高級(jí)結(jié)構(gòu)方面是重

18、要因素之一D白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)主要靠次級(jí)鍵維持11列哪些因素妨礙蛋白質(zhì)形成-螺旋結(jié)構(gòu)？A脯氨酸的存在 B氨基酸殘基的大的支鏈C性氨基酸的相鄰存在 D性氨基酸的相鄰存在E以上各項(xiàng)都是12于-折疊片的敘述，下列哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的？A-折疊片的肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)B的結(jié)構(gòu)是借助于鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定的C有的-折疊片結(jié)構(gòu)都是通過(guò)幾段肽鏈平行排列而形成的D基酸之間的軸距為0.35nm15. 下列哪項(xiàng)與蛋白質(zhì)的變性無(wú)關(guān)？A. 肽鍵斷裂 B氫鍵被破壞C離子鍵被破壞 D疏水鍵被破壞16蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于下列哪一項(xiàng)？A多肽鏈中氨基酸的排列順序 B次級(jí)鍵C鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵 D溫度及pH17下列哪個(gè)性質(zhì)是氨基酸和蛋白

19、質(zhì)所共有的？A膠體性質(zhì) B兩性性質(zhì)C沉淀反應(yīng) D變性性質(zhì)E雙縮脲反應(yīng)18氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)具有的特點(diǎn)是：A不帶正電荷 B不帶負(fù)電荷CA和B D溶解度最大E在電場(chǎng)中不泳動(dòng)19蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指：A蛋白質(zhì)氨基酸的種類和數(shù)目 B蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序C蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞 D包括A,B和C(四) 是非判斷題( ) 1氨基酸與茚三酮反應(yīng)都產(chǎn)生藍(lán)紫色化合物。( ) 2因?yàn)轸然己蛠啺被g的部分雙鍵性質(zhì)，所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 3所有的蛋白質(zhì)都有酶活性。( ) 4-碳和羧基碳之間的鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 5多數(shù)氨基酸有D-和L-兩種不同構(gòu)型，而構(gòu)型的改變涉及共價(jià)鍵的破裂。( ) 6所

20、有氨基酸都具有旋光性。( ) 7構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸都是必需氨基酸。( ) 8蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構(gòu)象。( ) 9一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因?yàn)?COOH和-NH2 的解離度相同。( ) 10蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)立體結(jié)構(gòu)的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。( ) 11蛋白質(zhì)是生物大分子，但并不都具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。( ) 12.用FDNB法和Edman降解法測(cè)定蛋白質(zhì)多肽鏈N-端氨基酸的原理是相同的。( ) 13并非所有構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的-碳原子上都有一個(gè)自由羧基和一個(gè)自由氨基。( ) 14蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)主要取決于肽鏈上可解離的R基團(tuán)。(

21、) 15在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中，每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈?zhǔn)且粋€(gè)亞基。( ) 16所有的肽和蛋白質(zhì)都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應(yīng)。( ) 17一個(gè)蛋白質(zhì)分子中有兩個(gè)半胱氨酸存在時(shí)，它們之間可以形成兩個(gè)二硫鍵。( ) 18鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質(zhì)的分離制備。( )19蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是它的三級(jí)結(jié)構(gòu)。 ( )20具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，它的每個(gè)亞基單獨(dú)存在時(shí)仍能保存蛋白質(zhì)原有的生物活性。( )21變性蛋白質(zhì)的溶解度降低，是由于中和了蛋白質(zhì)分子表面的電荷及破 壞了外層的水膜所引起的。( )22蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的，肽鏈上每個(gè)肽鍵都參與氫

22、鍵的形成。（五）問(wèn)答題1什么是蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)？為什么說(shuō)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)？2什么是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關(guān)系？3蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？4什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復(fù)性作用？蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會(huì)發(fā)生改變？5簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)變性作用的機(jī)制。6蛋白質(zhì)有哪些重要功能第一章 蛋白質(zhì)化學(xué)習(xí)題解答（一）名詞解釋1必需氨基酸：指人體（和其它哺乳動(dòng)物）自身不能合成，機(jī)體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。2. 氨基酸的等電點(diǎn)：指氨基酸的正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)的pH值，用符號(hào)pI表示。3蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。4構(gòu)象：指有機(jī)

23、分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不涉及共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。 5蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)：指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。6鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。7蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。8蛋白質(zhì)的復(fù)性：指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然

24、構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。（二）填空題1 氨；羧基； 2 16 ；6.25 3 谷氨酸；天冬氨酸；絲氨酸；蘇氨酸4 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收 5 負(fù)極 6 組氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸 7 -螺旋結(jié)構(gòu)；-折疊結(jié)構(gòu)8 C=O；N=H；氫；0.54nm； 3.6；0.15nm；右9 脯氨酸；羥脯氨酸 10極性；疏水性 11藍(lán)紫色；脯氨酸12肽鍵；二硫鍵；氫鍵；次級(jí)鍵；氫鍵；離子鍵；疏水鍵；范德華力13表面的水化膜；同性電荷 14谷胱甘肽；巰基15增加；鹽溶；減??；沉淀析出；鹽析；蛋白質(zhì)分離16帶電荷量；分子大小；分子形狀；方向；速率 17兩性離子；最小 18FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）

25、；Edman降解法（苯異硫氫酸酯法）19不動(dòng)；向正極移動(dòng)；向負(fù)極移動(dòng)； 20兩性離子；負(fù)；213.2222氫鍵；2350圈；27nm（三） 選擇題1B：人（或哺乳動(dòng)物）的必需氨基酸包括賴氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸8種，酪氨酸不是必需氨基酸。2A：酪氨酸和苯丙氨酸在280nm處的克分子消光系數(shù)分別為540何120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有較大吸收，而且大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有酪氨酸。肽鍵的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均無(wú)明顯吸收。3D：在此4種氨基酸中，只有賴氨酸的R基團(tuán)可接受氫質(zhì)子，作為堿，而其它3種氨基酸均無(wú)可解離的R側(cè)鏈。

26、4B：氨基酸的-碳上連接的是亞氨基而不是氨基，所以實(shí)際上屬于一種亞氨基酸，而其它氨基酸的-碳上都連接有氨基，是氨基酸。5B：天然蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是，肽鏈圍繞中心軸旋轉(zhuǎn)形成螺旋結(jié)構(gòu)，而不是充分伸展的結(jié)構(gòu)。另外在每個(gè)螺旋中含有3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm,每個(gè)氨基酸殘基上升高度為0.15nm,所以B不是-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)。6C：蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，凈電荷為零，失去蛋白質(zhì)分子表面的同性電荷互相排斥的穩(wěn)定因素，此時(shí)溶解度最??；加入少量中性鹽可增加蛋白質(zhì)的溶解度，即鹽溶現(xiàn)象；因?yàn)榈鞍踪|(zhì)中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；變性蛋白質(zhì)的溶解度減小而不是增加，因?yàn)榈鞍踪|(zhì)變性后

27、，近似于球狀的空間構(gòu)象被破壞，變成松散的結(jié)構(gòu)，原來(lái)處于分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈暴露于分子表面，減小了與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)溶解度減小并沉淀。7C：甘氨酸的-碳原子連接的4個(gè)原子和基團(tuán)中有2個(gè)是氫原子，所以不是不對(duì)稱碳原子，沒(méi)有立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性。8A：蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)的正電荷桌能總數(shù)與負(fù)電荷總數(shù)相等時(shí)的pH值。蛋白質(zhì)鹽析的條件是加入足量的中性鹽，如果加入少量中性鹽不但不會(huì)使蛋白質(zhì)沉淀析出反而會(huì)增加其溶解度，即鹽溶。在等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)的凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白質(zhì)應(yīng)調(diào)pH至等電點(diǎn)。9A：在蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)中

28、，通常是疏水性氨基酸的側(cè)鏈存在于分子的內(nèi)部，因?yàn)槭杷曰鶊F(tuán)避開(kāi)水相而聚集在一起，而親水側(cè)鏈分布在分子的表面以充分地與水作用；蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是多肽鏈中氨基酸的排列順序，此順序即決定了肽鏈形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型以及更高層次的結(jié)構(gòu)；維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是次級(jí)鍵。10E：脯氨酸是亞氨基酸,參與形成肽鍵后不能再與C=O 氧形成氫鍵，因此不能形成-螺旋結(jié)構(gòu);氨基酸殘基的支鏈大時(shí)，空間位阻大，妨礙螺旋結(jié)構(gòu)的形成；連續(xù)出現(xiàn)多個(gè)酸性氨基酸或堿性氨基酸時(shí)，同性電荷會(huì)互相排斥，所以不能形成穩(wěn)定的螺旋結(jié)構(gòu)。11C：-折疊結(jié)構(gòu)是一種常見(jiàn)的蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型，分為平行和反平行兩種排列方式，所以題中C項(xiàng)的說(shuō)法是錯(cuò)

29、誤的。在-折疊結(jié)構(gòu)中肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)，氨基酸殘基之間的軸心距離為0.35nm, 相鄰肽鏈（或同一肽鏈中的幾個(gè)肽段）之間形成氫鍵而使結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。12A：蛋白質(zhì)的變性是其空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而引起理化性質(zhì)的改變以及生物活性的喪失，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變，所以肽鍵沒(méi)有斷裂。蛋白質(zhì)變性的機(jī)理是維持其空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力被破壞，氫鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力，當(dāng)這些作用力被破壞時(shí)空間結(jié)構(gòu)就被破壞并引起變性，所以與變性有關(guān)。 13A：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象，因?yàn)橐患?jí)結(jié)構(gòu)中包含著形成空間結(jié)構(gòu)所需要的所有信息，氨基酸殘基的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)決定了

30、所組成的蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型以及三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)象；二硫鍵和次級(jí)鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力，但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象；溫度及pH影響蛋白質(zhì)的溶解度、解離狀態(tài)、生物活性等性質(zhì)，但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象。14B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氫質(zhì)子也可以接受氫質(zhì)子，所以即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。由氨基酸組成的蛋白質(zhì)分子上也有可解離基團(tuán)，如谷氨酸和天冬氨酸側(cè)鏈基團(tuán)的羧基以及賴氨酸的側(cè)鏈氨基，所以也是兩性電解質(zhì)，這是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的性質(zhì)；膠體性質(zhì)是蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)，沉淀反應(yīng)是蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)被破壞產(chǎn)生的現(xiàn)象；變性是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞后性質(zhì)發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象，這三種現(xiàn)象均

31、與氨基酸無(wú)關(guān)。15E： 氨基酸分子上的正電荷數(shù)和負(fù)電荷數(shù)相等時(shí)的pH值是其等電點(diǎn)，即凈電荷為零，此時(shí)在電場(chǎng)中不泳動(dòng)。由于凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小。16B：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，蛋白質(zhì)中所含氨基酸的種類和數(shù)目相同但排列順序不同時(shí)，其一級(jí)結(jié)構(gòu)以及在此基礎(chǔ)上形成的空間結(jié)構(gòu)均有很大不同。蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，所以B項(xiàng)是正確的。（四）是非判斷題1錯(cuò)：脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色化合物，其它氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生藍(lán)色化合物。2對(duì)：在肽平面中，羧基碳和亞氨基氮之間的鍵長(zhǎng)為0.132nm，介于CN 單鍵和CN 雙鍵之間，具有部

32、分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。3錯(cuò)：蛋白質(zhì)具有重要的生物功能，有些蛋白質(zhì)是酶，可催化特定的生化反應(yīng)，有些蛋白質(zhì)則具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白質(zhì)都具有酶的活性。4錯(cuò)：-碳和羧基碳之間的鍵是CC單鍵，可以自由旋轉(zhuǎn)。5對(duì)：在20種氨基酸中，除甘氨酸外都具有不對(duì)稱碳原子，所以具有L-型和D-型2種不同構(gòu)型，這兩種不同構(gòu)型的轉(zhuǎn)變涉及到共價(jià)鍵的斷裂和從新形成。6錯(cuò)：由于甘氨酸的-碳上連接有2個(gè)氫原子，所以不是不對(duì)稱碳原子，沒(méi)有2種不同的立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性。其它常見(jiàn)的氨基酸都具有不對(duì)稱碳原子，因此具有旋光性。7錯(cuò)：必需氨基酸是指人（或哺乳動(dòng)物）自身不能合成機(jī)體又必需的氨基酸

33、，包括8種氨基酸。其它氨基酸人體自身可以合成，稱為非必需氨基酸。8對(duì)：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，不同氨基酸的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)不同，因而決定了多肽鏈形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型以及不同類型之間的比例以及在此基礎(chǔ)上形成的更高層次的空間結(jié)構(gòu)。如在脯氨酸存在的地方-螺旋中斷，R側(cè)鏈具有大的支鏈的氨基酸聚集的地方妨礙螺旋結(jié)構(gòu)的形成，所以一級(jí)結(jié)構(gòu)在很大程度上決定了蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象。9錯(cuò)：一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點(diǎn)為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即pK值不同。10錯(cuò)：蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞，這是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力次級(jí)鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽

34、鏈的降解，即肽鏈不斷裂。11對(duì)：有些蛋白質(zhì)是由一條多肽鏈構(gòu)成的，只具有三級(jí)結(jié)構(gòu)，不具有四級(jí)結(jié)構(gòu)，如肌紅蛋白。12錯(cuò)：Edman降解法是多肽鏈N端氨基酸殘基被苯異硫氫酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，經(jīng)層析鑒定可知N端氨基酸的種類，而余下的多肽鏈仍為一條完整的多肽鏈，被回收后可繼續(xù)進(jìn)行下一輪Edman反應(yīng)，測(cè)定N末端第二個(gè)氨基酸。反應(yīng)重復(fù)多次就可連續(xù)測(cè)出多肽鏈的氨基酸順序。FDNB法（Sanger反應(yīng)）是多肽鏈N末端氨基酸與FDNB（2,4-二硝基氟苯）反應(yīng)生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白），然后將其進(jìn)行酸水解，打斷所有肽鍵，N末端氨基酸與二硝基苯基結(jié)合牢固，不易被酸水解。水解產(chǎn)物為黃色的

35、N端DNP-氨基酸和各種游離氨基酸。將DNP-氨基酸抽提出來(lái)并進(jìn)行鑒定可知N端氨基酸的種類，但不能測(cè)出其后氨基酸的序列。13對(duì)：大多數(shù)氨基酸的-碳原子上都有一個(gè)自由氨基和一個(gè)自由羧基，但脯氨酸和羥脯氨酸的-碳原子上連接的氨基氮與側(cè)鏈的末端碳共價(jià)結(jié)合形成環(huán)式結(jié)構(gòu)，所以不是自由氨基。14對(duì)：蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的大分子，有些氨基酸的R側(cè)鏈具有可解離基團(tuán)，如羧基、氨基、咪唑基等等。這些基團(tuán)有的可釋放H+ ,有的可接受H+ ,所以使得蛋白質(zhì)分子即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。蛋白質(zhì)分子中可解離R基團(tuán)的種類和數(shù)量決定了蛋白質(zhì)提供和接受H+ 的能力，即決定了它的酸堿性質(zhì)。15對(duì)：在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中，

36、每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈?zhǔn)且粋€(gè)亞基。16錯(cuò)：具有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵的物質(zhì)才具有類似于雙縮脲的結(jié)構(gòu)，具有雙縮脲反應(yīng)，而二肽只具有一個(gè)肽鍵，所以不具有雙縮脲反應(yīng)。17錯(cuò)：二硫鍵是由兩個(gè)半胱氨酸的巰基脫氫氧化而形成的，所以兩個(gè)半胱氨酸只能形成一個(gè)二硫鍵。18對(duì)：鹽析引起的蛋白質(zhì)沉淀是由于大量的中性鹽破壞了蛋白質(zhì)膠體的穩(wěn)定因素（蛋白質(zhì)分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排斥），從而使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀，但并未破壞蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)，所以不引起變性。根據(jù)不同蛋白質(zhì)鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將蛋白質(zhì)進(jìn)行分離和純化。19錯(cuò)：蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)包括二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)三個(gè)層次，三級(jí)結(jié)構(gòu)只是其中一個(gè)層次

37、。20錯(cuò)：具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，只有所有的亞基以特定的適當(dāng)方式組裝在一起時(shí)才具有生物活性，缺少一個(gè)亞基或單獨(dú)一個(gè)亞基存在時(shí)都不具有生物活性。21錯(cuò)：蛋白質(zhì)變性是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力（次級(jí)鍵和而硫鍵）被破壞從而使蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)被破壞并山個(gè)喪失生物活性的現(xiàn)象。次級(jí)鍵被破壞以后，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)松散，原來(lái)聚集在分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈伸向外部，減弱了蛋白質(zhì)分子與水分子的相互作用，因而使溶解度將低。22錯(cuò)：蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性是由鏈內(nèi)氫鍵維持的，如-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)中的氫鍵均起到穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的作用。但并非肽鏈中所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，如脯氨酸與相鄰氨基酸形成的肽鍵，以及自由回轉(zhuǎn)中的有些肽鍵

38、不能形成鏈內(nèi)氫鍵。（五） 問(wèn)答題（解題要點(diǎn)）1答：蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子肽鏈的排列順序包含了自動(dòng)形成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間構(gòu)象）所需要的全部信息，所以一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)。2答：蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中原子和基團(tuán)在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的功能?？臻g結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)各自的功能是相適應(yīng)的。3答：（1）多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉(zhuǎn)，形成棒狀螺旋結(jié)構(gòu)，每個(gè)螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm,氨基酸之間的軸心距為0.15nm.。（2）-螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵，每個(gè)氨基酸的NH與前面第四個(gè)氨基酸的CO

39、 形成氫鍵。（3）天然蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)大都為右手螺旋。4答：蛋白質(zhì)變性作用是指在某些因素的影響下，蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象被破壞，并導(dǎo)致其性質(zhì)和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)變性后會(huì)發(fā)生以下幾方面的變化：（1）生物活性喪失；（2）理化性質(zhì)的改變，包括：溶解度降低，因?yàn)槭杷畟?cè)鏈基團(tuán)暴露；結(jié)晶能力喪失；分子形狀改變，由球狀分子變成松散結(jié)構(gòu)，分子不對(duì)稱性加大；粘度增加；光學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變，如旋光性、紫外吸收光譜等均有所改變。（3）生物化學(xué)性質(zhì)的改變，分子結(jié)構(gòu)伸展松散，易被蛋白酶分解。5答：維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力是次級(jí)鍵，此外，二硫鍵也起一定的作用。當(dāng)某些因素破壞了這些作用力時(shí)，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象即遭到

40、破壞，引起變性。6答：蛋白質(zhì)的重要作用主要有以下幾方面：（1）生物催化作用 酶是蛋白質(zhì)，具有催化能力，新陳代謝的所有化學(xué)反應(yīng)幾乎都是在酶的催化下進(jìn)行的。（2）結(jié)構(gòu)蛋白 有些蛋白質(zhì)的功能是參與細(xì)胞和組織的建成。（3）運(yùn)輸功能 如血紅蛋白具有運(yùn)輸氧的功能。（4）收縮運(yùn)動(dòng) 收縮蛋白（如肌動(dòng)蛋白和肌球蛋白）與肌肉收縮和細(xì)胞運(yùn)動(dòng)密切相關(guān)。（5）激素功能 動(dòng)物體內(nèi)的激素許多是蛋白質(zhì)或多肽，是調(diào)節(jié)新陳代謝的生理活性物質(zhì)。（6）免疫保護(hù)功能 抗體是蛋白質(zhì)，能與特異抗原結(jié)合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）貯藏蛋白 有些蛋白質(zhì)具有貯藏功能，如植物種子的谷蛋白可供種子萌發(fā)時(shí)利用。（8）接受和傳遞信息 生物體中

41、的受體蛋白能專一地接受和傳遞外界的信息。（9）控制生長(zhǎng)與分化 有些蛋白參與細(xì)胞生長(zhǎng)與分化的調(diào)控。（10）毒蛋白 能引起機(jī)體中毒癥狀和死亡的異體蛋白，如細(xì)菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。第五章 酶與輔酶一、知識(shí)要點(diǎn)在生物體的活細(xì)胞中每分每秒都進(jìn)行著成千上萬(wàn)的大量生物化學(xué)反應(yīng)，而這些反應(yīng)卻能有條不紊地進(jìn)行且速度非?？?，使細(xì)胞能同時(shí)進(jìn)行各種降解代謝及合成代謝，以滿足生命活動(dòng)的需要。生物細(xì)胞之所以能在常溫常壓下以極高的速度和很大的專一性進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)，這是由于生物細(xì)胞中存在著生物催化劑酶。酶是生物體活細(xì)胞產(chǎn)生的具有特殊催化能力的蛋白質(zhì)。酶作為一種生物催化劑不同于一般的催化劑，它具有條件溫和、催化效率高、

42、高度專一性和酶活可調(diào)控性等催化特點(diǎn)。酶可分為氧化還原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構(gòu)酶類和合成酶類六大類。酶的專一性可分為相對(duì)專一性、絕對(duì)專一性和立體異構(gòu)專一性，其中相對(duì)專一性又分為基團(tuán)專一性和鍵專一性，立體異構(gòu)專一性又分為旋光異構(gòu)專一性、幾何異構(gòu)專一性和潛手性專一性。影響酶促反應(yīng)速度的因素有底物濃度（S）、酶液濃度（E）、反應(yīng)溫度（T）、反應(yīng)pH值、激活劑（A）和抑制劑（I）等。其中底物濃度與酶反應(yīng)速度之間有一個(gè)重要的關(guān)系為米氏方程，米氏常數(shù)（Km）是酶的特征性常數(shù)，它的物理意義是當(dāng)酶反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用和反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用分別對(duì)K

43、m值與Vmax的影響是各不相同的。酶的活性中心有兩個(gè)功能部位，即結(jié)合部位和催化部位。酶的催化機(jī)理包括過(guò)渡態(tài)學(xué)說(shuō)、鄰近和定向效應(yīng)、鎖鑰學(xué)說(shuō)、誘導(dǎo)楔合學(xué)說(shuō)、酸堿催化和共價(jià)催化等，每個(gè)學(xué)說(shuō)都有其各自的理論依據(jù)，其中過(guò)渡態(tài)學(xué)說(shuō)或中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)為大家所公認(rèn)，誘導(dǎo)楔合學(xué)說(shuō)也為對(duì)酶的研究做了大量貢獻(xiàn)。同工酶和變構(gòu)酶是兩種重要的酶。同工酶是指有機(jī)體內(nèi)能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的理化性質(zhì)及生物學(xué)功能不完全相同的一組酶；變構(gòu)酶是利用構(gòu)象的改變來(lái)調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個(gè)關(guān)鍵酶，催化限速步驟。酶技術(shù)是近年來(lái)發(fā)展起來(lái)的，現(xiàn)在的基因工程、遺傳工程、細(xì)胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等領(lǐng)域都有酶技術(shù)的參與。維生

44、素是生物生長(zhǎng)和生命活動(dòng)中所必需的微量有機(jī)物，在天然食物中含量極少，人體自身不能合成，必須從食物中攝取。這些維生素既不是構(gòu)成各種組織的主要原料，也不是體內(nèi)能量的來(lái)源，它們的生理功能主要是在物質(zhì)代謝過(guò)程中起著非常重要的作用，因代謝過(guò)程離不開(kāi)酶，而結(jié)合蛋白酶中的輔酶和輔基絕大多數(shù)都含有維生素成份。機(jī)體缺乏某種維生素時(shí)，代謝受阻，表現(xiàn)出維生素缺乏癥，而植物體內(nèi)能合成維生素。第五章 酶和輔酶習(xí)題（一）名詞解釋1米氏常數(shù)（Km值）2酶的比活力（enzymatic compare energy）3活性中心（active center）（二）英文縮寫符號(hào)1NAD+（nicotinamide adenine d

45、inucleotide） 2FAD（flavin adenine dinucleotide）4NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5FMN（flavin mononucleotide）6CoA（coenzyme A）7ACP（acyl carrier protein） （三）填空題1酶是 產(chǎn)生的，具有催化活性的 。2酶具有 、 、 和 等催化特點(diǎn)。3影響酶促反應(yīng)速度的因素有 、 、 、 、 和 。5與酶催化的高效率有關(guān)的因素有 、 、 、 、 等。6丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的 抑制劑。7變構(gòu)酶的特點(diǎn)是：（1） ，（2） ，它

46、不符合一般的 ，當(dāng)以V對(duì)S作圖時(shí)，它表現(xiàn)出 型曲線，而非 曲線。它是 酶。8轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為 即維生素 。其有三種形式，分別為 、 、 ，其中 在氨基酸代謝中非常重要，是 、 和 的輔酶。9葉酸以其 起輔酶的作用，它有 和 兩種還原形式，后者的功能作為 載體。10一條多肽鏈Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg經(jīng)胰蛋白酶水解可得到 個(gè)多肽。11全酶由 和 組成，在催化反應(yīng)時(shí)，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率， 起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。12輔助因子包括 、 和 等。其中 與酶蛋白結(jié)合緊密，需要 除去， 與酶蛋白結(jié)合

47、疏松，可以用 除去。13根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為 、 、 和 。 14酶的活性中心包括 和 兩個(gè)功能部位，其中 直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性， 是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。15酶活力是指 ，一般用 表示。16通常討論酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度時(shí)，指的是反應(yīng)的 速度，即 時(shí)測(cè)得的反應(yīng)速度。17pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響 ，影響 ，影響 。18溫度對(duì)酶活力影響有以下兩方面：一方面 ，另一方面 。19脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有 專一性。20酶促動(dòng)力學(xué)的雙

48、倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為 ，縱軸上的截距為 。21維生素是維持生物體正常生長(zhǎng)所必需的一類_有機(jī)物質(zhì)。主要作用是作為_(kāi)的組分參與體內(nèi)代謝。22根據(jù)維生素的_性質(zhì)，可將維生素分為兩類，即_和_。23維生素B1主要功能是以_形式，作為_(kāi)和_的輔酶，轉(zhuǎn)移二碳單位。24維生素C是_的輔酶，另外還具有_作用等。（四）選擇題1酶的活性中心是指：A酶分子上含有必需基團(tuán)的肽段 B酶分子與底物結(jié)合的部位C酶分子與輔酶結(jié)合的部位 D酶分子發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵性結(jié)構(gòu)區(qū)E酶分子有絲氨酸殘基、二硫鍵存在的區(qū)域2酶催化作用對(duì)能量的影響在于：A增加產(chǎn)物能量水平 B降低活化能 C

49、降低反應(yīng)物能量水平D降低反應(yīng)的自由能 E增加活化能3競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑作用特點(diǎn)是：A與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)激活劑 B與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心C與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的輔基 D與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的必需基團(tuán)； E與酶的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的變構(gòu)劑4競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素?zé)o關(guān)：A作用時(shí)間 B抑制劑濃度 C底物濃度D酶與抑制劑的親和力的大小 E酶與底物的親和力的大小5哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度：A不可逆抑制作用 B競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 C非競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用D反競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 E無(wú)法確定6酶的競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制劑可以使：AVmax減小，Km減小 BVmax增加，Km增加 CVmax不變，Km增加 DVmax不變，Km減小 EVmax減小，Km增加7下列常見(jiàn)抑制劑中，除哪個(gè)外都是不可逆抑制劑：A 有機(jī)磷化合物 B 有機(jī)汞化合物 C 有機(jī)砷化合物 D 氰化物 E 磺胺類藥物8對(duì)于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時(shí)，I=Ki ：A不可逆抑制作用 B競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 C非競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 D反競(jìng)爭(zhēng)性可逆抑制作用 E無(wú)法確定9下列輔酶中的哪個(gè)不是來(lái)自于維生素：ACoA BCoQ CPLP DFH2EFMN10下列敘述中哪一種是正確的：A所有的輔酶都包含維生素組分 B所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D只