蛋白質(zhì)知識點整理

1、2極性不帶電荷7種：甘氨酸（Gly）絲氨酸（Ser）蘇氨酸（Thr） 半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）3極性帶正電（堿性氨基酸）3種：賴氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 組氨酸（ His ）4極性帶負(fù)電（酸性氨基酸）2種：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）5 脂肪族氨基酸：丙、纈、亮、異亮、蛋、天冬、谷、賴、精、甘、絲、蘇、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸7 雜環(huán)族氨基酸：組氨酸、色氨酸8 雜環(huán)亞氨基酸：脯氨酸9 由于一個晶體中分子的有序排列通常只有在分子單元相同的 情況下才能形成，許多蛋白質(zhì)都能結(jié)晶這一事實，強有力地證明，即 使是

2、非常大的蛋白質(zhì)，也是有特定結(jié)構(gòu)的不連續(xù)的化學(xué)實體。10 穩(wěn)定一個特定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的最重要的作用力是非共價相互作 用。蛋白質(zhì)行使功能經(jīng)常伴有兩種或更多結(jié)構(gòu)形式的相互轉(zhuǎn)變。11 蛋白質(zhì)中原子的空間排列叫做蛋白質(zhì)的構(gòu)象。蛋白質(zhì)的可能 構(gòu)象包括任何無須破壞共價鍵而達(dá)成的結(jié)構(gòu)狀態(tài)。 具有功能和折疊構(gòu) 象的任何一種蛋白質(zhì)稱為天然蛋白質(zhì)。12 弱相互作用力是穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象的主要作用力，因為它們數(shù) 目眾多。自由能最低的蛋白質(zhì)構(gòu)象（即最穩(wěn)定的構(gòu)象）就是弱相互作 用力數(shù)目最多的一種構(gòu)象。13 蛋白質(zhì)中基團是協(xié)同形成氫鍵的，一個氫鍵的形成有利于其他氫鍵的形成14 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)模式規(guī)則：疏水殘基主要包埋在蛋白質(zhì)內(nèi)部，遠(yuǎn)

3、離水；蛋白質(zhì)內(nèi)氫鍵的數(shù)目達(dá)到最大值。肽鍵是剛性的平面。15 蛋白質(zhì)是以氨基酸為基本單位構(gòu)成的生物高分子，蛋白質(zhì)分 子上氨基酸的序列和由此形成的立體結(jié)構(gòu)構(gòu)成了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的多樣 性。蛋白質(zhì)具有一級、二級、三級、四級結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)決 定了它的功能。一級結(jié)構(gòu)： 蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序， 以及二硫鍵的位 置。二級結(jié)構(gòu)（a -螺旋、B -折疊）：蛋白質(zhì)分子局區(qū)域內(nèi)，多肽鏈 沿一定方向盤繞和折疊的方式。 三級結(jié)構(gòu)： 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上 借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的空間構(gòu)象。 四級結(jié) 構(gòu)：多亞基蛋白質(zhì)分子中各個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈， 以適當(dāng)?shù)姆绞?聚合所形成的蛋白質(zhì)的三維結(jié)

4、構(gòu)。16蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)的a -螺旋都是右手螺旋，a -螺旋是a角蛋 白中最主要的結(jié)構(gòu)， 它最佳地利用了內(nèi)部的氫鍵。 氨基酸序列影響 a 螺旋穩(wěn)定性。脯氨酸和甘氨酸殘基的存在阻礙 a -螺旋的形成。17影響a -螺旋穩(wěn)定性的因素：連續(xù)性的 R基團帶電的氨基酸 殘基之間的靜電排斥（或吸引） ；相鄰的基團體積龐大；間隔三個或 四個殘基的氨基酸側(cè)鏈之間的相互作用；脯氨酸和甘氨酸殘基的存 在；螺旋節(jié)段末端的氨基酸殘基與 a -螺旋固有的電偶極的相互作用。18 B構(gòu)象使多肽鏈折疊成片狀結(jié)構(gòu)。鋸齒狀的多肽鏈并排排列， 形成一系列的片層結(jié)構(gòu)，這種排列叫（3 -折疊片。氫鍵在多肽鏈的相對節(jié)段間形成。B 轉(zhuǎn)角在蛋白

5、質(zhì)中普遍存在。有緊湊折疊結(jié)構(gòu)的球 蛋白中，在多肽鏈轉(zhuǎn)向處的轉(zhuǎn)角或突環(huán)上的氨基酸殘基數(shù)幾乎占了 1 /3,它們是連續(xù)出現(xiàn)的a -螺旋或（3 -構(gòu)象的連接要素。特別普遍的 是3-轉(zhuǎn)角，它連接反平行3 -折疊片的兩個相鄰節(jié)段的末端，這結(jié) 構(gòu)是一個包含四個氨基酸殘基的 180°的轉(zhuǎn)角。甘氨酸和脯氨酸經(jīng)常 出現(xiàn)在 3 -轉(zhuǎn)角中,這是因為甘氨酸小而靈活,而脯氨酸的亞氨基氮 形成的肽鍵容易呈彎曲構(gòu)象,這種形式特別有利于形成穩(wěn)定的轉(zhuǎn)角, 但是,它們卻很少出現(xiàn)在 a -螺旋中。常見二級結(jié)構(gòu)都有典型的鍵角 和氨基酸成分。甘氨酸殘基能夠參與許多構(gòu)象的形成。19 蛋白質(zhì)中所有原子的整體三維排列方式稱為蛋白質(zhì)

6、的三級結(jié) 構(gòu)。二級結(jié)構(gòu)則是指一級結(jié)構(gòu)中相鄰氨基酸殘基的空間排列方式, 三 級結(jié)構(gòu)涉及更大范圍的氨基酸序列。20 蛋白質(zhì)分成兩組： 纖維蛋白, 多肽鏈排列成長繩狀或片層狀, 通常主要由一種二級結(jié)構(gòu)組成, 組成給脊椎動物提供支持、 定形和保 護作用的結(jié)構(gòu)，a -角蛋白、膠原蛋白和絲心蛋白，纖維蛋白都不溶 于水,這種性質(zhì)由蛋白質(zhì)內(nèi)部和表面的高濃度疏水氨基酸殘基所賦 予；球蛋白, 多肽鏈折疊成球形, 一條肽鏈或多條肽鏈的不同節(jié)段相 互折疊，通常包含幾種類型二級結(jié)構(gòu)，許多酶（細(xì)胞色素C、溶菌酶、 核糖核酸酶）和調(diào)節(jié)蛋白、運輸?shù)鞍?、運動蛋白、免疫球蛋白等。纖維蛋白適合于結(jié)構(gòu)性功能，a -角蛋白中穩(wěn)定四級結(jié)

7、構(gòu)的是二硫鍵。膠原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的,而每條a - 鏈卻是左手螺旋。隨著年齡增加，膠原纖維共價交聯(lián)累積，結(jié)締組織的剛性和 易脆性不斷增加。膠原蛋白帶來獨特螺旋結(jié)構(gòu)的甘氨酸 -X- 脯氨酸的重復(fù)結(jié)構(gòu)。絲 心蛋白多肽鏈主要是 B -構(gòu)象，其整個結(jié)構(gòu)是由每個 B -折疊片中多 肽鏈的所有肽鍵廣泛參與形成的氫鍵和片層之間范德華力的最大化 來穩(wěn)定的。肌紅蛋白是一條序列已知的由 153個氨基酸殘基組成的肽鏈和一 個鐵原卟啉或血紅素基團組成的。21 超二級結(jié)構(gòu)也叫模體，或簡單地稱為折疊。 由幾百個以上氨基酸殘基組成的多肽鏈通常折疊成兩個或兩個以上 穩(wěn)定的球狀單元，稱為結(jié)構(gòu)域。22 一系列的（3

8、- a - （3環(huán)這樣的排列使得（3鏈排布形成一個桶 狀結(jié)構(gòu)，產(chǎn)生了一個特別穩(wěn)定、常見的模體，叫做 a/3桶。蛋白 質(zhì)模體是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分類的基礎(chǔ)。23四類蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)：全a、全3、a/3（a和3節(jié)段分散 或交替出現(xiàn)）、a + 3（a和3有某些程度的分離）。24 一級結(jié)構(gòu)序列極其相似或和在結(jié)構(gòu)和功能上也表現(xiàn)出相似 的蛋白質(zhì)， 被認(rèn)為屬于同一個蛋白質(zhì)家族。 一個蛋白質(zhì)家族通常存在 明顯的強的進化關(guān)系。 珠蛋白家族中有許多不同的蛋白質(zhì)， 其結(jié)構(gòu)和 序列都與肌紅蛋白相似。多亞基蛋白質(zhì)也稱多聚體。 只有幾個亞基的多聚體通常也叫寡聚 體。大多數(shù)多聚體有相同的亞基或由不同的亞基組成的重復(fù)性的亞組 織，通常對稱

9、排列，此種多聚體蛋白中的重復(fù)結(jié)構(gòu)單元，無論是單個 亞基還是一組亞基，都叫做原體。血紅蛋白有四條多肽鏈和四個血紅素輔基， 血紅素輔基中的鐵原 子處于二價狀態(tài)， 其蛋白質(zhì)部分叫做珠蛋白。 寡聚體有旋轉(zhuǎn)對稱和螺 旋對稱。單個亞基可以繞著一個或多個旋轉(zhuǎn)軸旋轉(zhuǎn)從而與其他亞基重 疊。螺旋對稱的蛋白質(zhì)趨向于形成更具開放末端的結(jié)構(gòu)。所有蛋白質(zhì)在核糖體上都是以線性排列的氨基酸殘基開始出現(xiàn) 的。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)已經(jīng)進化到能在特定的細(xì)胞環(huán)境中行使其功能。環(huán)境條件的改變會引起蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)或大或小的變化， 三級結(jié)構(gòu)改 變到一定程度，就會導(dǎo)致其功能的喪失，此即為變性。變性的狀態(tài)并 不一定等同于蛋白質(zhì)完全解折疊和構(gòu)象的完全隨機化

10、。 加熱變性氫 鍵；有機溶劑、 尿素、去污劑主要是通過破壞構(gòu)成球蛋白穩(wěn)定核心的 疏水相互作用來起作用的；極端 pH 改變蛋白質(zhì)的靜電荷，造成靜電 排斥和一些氫鍵的破壞。氨基酸序列決定蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。有些蛋白質(zhì)的變性是可逆 的，某些經(jīng)過加熱、極端 pH 或變性試劑變性的球蛋白，如果回到使 其天然構(gòu)象保持穩(wěn)定的條件下， 可以恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性， 這 個過程叫復(fù)性。多肽鏈的迅速折疊是一個漸進的過程。 由多肽鏈自發(fā)塌陷形成密 實狀態(tài)引發(fā)的折疊，并由非極性殘基之間的疏水相互作用介導(dǎo)，此 “疏水塌陷”產(chǎn)生的這種狀態(tài)， 可能有大量的二級結(jié)構(gòu)， 但是許多氨 基酸側(cè)鏈并沒有完全固定，這種塌陷狀態(tài)被稱為熔球。并非所有蛋白質(zhì)都是自發(fā)折疊， 有的需要特異蛋白質(zhì)的促進。 分 子分子伴侶是與部分折疊或不正確折疊的多肽鏈相互作用的蛋白質(zhì)。 它有助于糾正折疊途徑或提供正確折疊發(fā)生的微環(huán)境。 分子伴侶包括 兩類型：第一是稱為 Hsp70 的蛋白質(zhì)家族第二是伴侶素。許多蛋白質(zhì)的折疊路徑中都需要兩個催化異構(gòu)化反應(yīng)的酶的參與：蛋白二硫鍵異構(gòu)酶（PDI）,催化二硫鍵的變換或位置的改變，直 到天然構(gòu)象的二硫鍵的形成。 PDI 的功能之一就是催化去除具有不合 適的二硫鍵的折疊中間物。肽脯氨酰順反異構(gòu)酶（PPI）催化脯氨酸肽鍵的順反異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)換， 這在某些含有順式構(gòu)象的肽鍵的蛋白 質(zhì)的折疊中是一個緩慢的步驟