生物化學(xué)復(fù)習(xí)資料-酶與維生素含試題及解析

1、第三章幅與輔幅一、知識要點在生物體的活細胞中每分每秒都進行著成千上萬的大量生物化學(xué)反應(yīng)，而這些反應(yīng)卻能有條不紊地進行且速度非?？?，使細胞能同時進行各種降解代謝及合成代謝，以滿足生命活動的需要。生物細胞之所以能在常溫常壓下以極高的速度和很大的專一性進行化學(xué)反應(yīng)，這是由于生物細胞中存在著生物催化劑一一酶。酶是生物體活細胞產(chǎn)生的具有特殊催化能力的蛋白質(zhì)。酶作為一種生物催化劑不同于一般的催化劑，它具有條件溫和、催化效率高、高度專一性和酶活可調(diào)控性等催化特點。酶可分為氧化還原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構(gòu)酶類和合成酶類六大類。酶的專一性可分為相對專一性、絕對專一性和立體異構(gòu)專一性，其中相對專一

2、性又分為基團專一性和鍵專一性，立體異構(gòu)專一性又分為旋光異構(gòu)專一性、幾何異構(gòu)專一性和潛手性專一性。影響酶促反應(yīng)速度的因素有底物濃度（S）、酶液濃度（E）、反應(yīng)溫度（T）、反應(yīng)pH值、激活劑（A）和抑制劑（I）等。其中底物濃度與酶反應(yīng)速度之間有一個重要的關(guān)系為米氏方程，米氏常數(shù)（Km）是酶的特征性常數(shù)，它的物理意義是當酶反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。競爭性抑制作用、非競爭性抑制作用和反競爭性抑制作用分別對Km值與Vmax的影響是各不相同的。酶的活性中心有兩個功能部位，即結(jié)合部位和催化部位。酶的催化機理包括過渡態(tài)學(xué)說、鄰近和定向效應(yīng)、鎖鑰學(xué)說、誘導(dǎo)楔合學(xué)說、酸堿催化和共價催化等，每個學(xué)說

3、都有其各自的理論依據(jù)，其中過渡態(tài)學(xué)說或中間產(chǎn)物學(xué)說為大家所公認，誘導(dǎo)楔合學(xué)說也為對酶的研究做了大量貢獻。胰凝乳蛋白酶是胰臟中合成的一種蛋白水解酶，其活性中心由ASP102、HiS57及Seri95構(gòu)成一個電荷轉(zhuǎn)接系統(tǒng)，即電荷中繼網(wǎng)。其催化機理包括兩個階段，第一階段為水解反應(yīng)的酰化階段，第二階段為水解反應(yīng)的脫酰階段。同工酶和變構(gòu)酶是兩種重要的酶。同工酶是指有機體內(nèi)能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的理化性質(zhì)及生物學(xué)功能不完全相同的一組酶；變構(gòu)酶是利用構(gòu)象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個關(guān)鍵酶，催化限速步驟。酶技術(shù)是近年來發(fā)展起來的，現(xiàn)在的基因工程、遺傳工程、細胞工程、酶工程、生化工程和生物工

4、程等領(lǐng)域都有酶技術(shù)的參與。維生素是生物生長和生命活動中所必需的微量有機物，在天然食物中含量極少，人體自身不能合成，必須從食物中攝取。這些維生素既不是構(gòu)成各種組織的主要原料，也不是體內(nèi)能量的來源，它們的生理功能主要是在物質(zhì)代謝過程中起著非常重要的作用，因代謝過程離不開酶，而結(jié)合蛋白酶中的輔酶和輔基絕大多數(shù)都含有維生素成份。機體缺乏某種維生素時，代謝受阻，表現(xiàn)出維生素缺乏癥，而植物體內(nèi)能合成維生素。(一)名詞解釋1 .米氏常數(shù)(Km值)2 .底物專一性(substratespecificity)3 .輔基(prostheticgroup)4 .單體酶(monomericenzyme)5 .寡聚酶(

5、oligomericenzyme)6 .多酶體系(multienzymesystem)7 .激活劑(activator)8 .抑制劑(inhibitorinhibiton)9 .變構(gòu)酶(allostericenzyme)10 .同工酶(isozyme)11 .誘導(dǎo)酶(inducedenzyme)12 .酶原(zymogen)13 .酶的比活力(enzymaticcompareenergy)14 .活性中心(activecenter)(二)英文縮寫符號1. NAD+(nicotinamideadeninedinucleotide)2. FAD(flavinadeninedinucleotide)

6、3. THFA(tetrahydrofolicacid)4. NADP+(nicotinamideadeninedinucleotidephosphate)5. FMN(flavinmononucleotide)6. CoA(coenzymeA)7. ACP(acylcarrierprotein)8. BCCP(biotincarboxylcarrierprotein)9. PLP(pyridoxalphosphate)(三)填空題1 .酶是產(chǎn)生的，具有催化活性的。2 .酶具有、和等催化特點。3 .影響酶促反應(yīng)速度的因素有、和。4 .胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、和基，三者構(gòu)成一個氫鍵體系，

7、使其中的上的成為強烈的親核基團，此系統(tǒng)稱為系統(tǒng)或。5 .與酶催化的高效率有關(guān)的因素有、6 .丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的抑制劑。7 .變構(gòu)酶的特點是：(1),(2),它不符合一般的,當以VS作圖時，它表現(xiàn)出型曲線，而非曲線。它是酶。8 .轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為即維生素。其有三種形式，分別為、,其中在氨基酸代謝中非常重要，是、和的輔酶。9 .葉酸以其起輔酶的作用，它有和兩種還原形式，后者的功能作為10 .一條多肽鏈Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg經(jīng)胰蛋白酶水解可得到個多肽。11 .全酶由和組成，在催化反應(yīng)時，二者所起的作用不同，其中決定

8、酶的專一性和高效率，起傳遞電子、原子或化學(xué)基團的作用。12 .輔助因子包括、和等。其中與酶蛋白結(jié)合緊密，需要除去，與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用除去。13 .T.R.Cech和S.Alman因各自發(fā)現(xiàn)了而共同獲得1989年的諾貝爾獎（化學(xué)獎）。14 .根據(jù)國際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)可分為六類、和。15 .根據(jù)國際酶學(xué)委員會的規(guī)定，每一種酶都有一個唯一的編號。醇脫氫酶的編號是EC1.1.1.1,EC代表,4個數(shù)字分別代表、和O16 .根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為、和。17 .酶的活性中心包括和兩個功能部位，其中直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決

9、定催化反應(yīng)的性質(zhì)。18 .酶活力是指,一般用表示。19 .通常討論酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度時，指的是反應(yīng)的速度，即時測得的反應(yīng)速度。20 .解釋別構(gòu)酶作用機理的假說有模型和模型兩種。21 .固定化酶的優(yōu)點包括,22 .pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響,影響,影響。23 .溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面,另一方面。24 .月尿酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有專一性。25 .酶促動力學(xué)的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為,縱軸上的截距為。26 .磺胺類

10、藥物可以抑制酶，從而抑制細菌生長繁殖。27 .判斷一個純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據(jù)是酶的和。28 .維生素是維持生物體正常生長所必需的一類有機物質(zhì)。主要作用是作為的組分參與體內(nèi)代謝。29 .根據(jù)維生素的性質(zhì)，可將維生素分為兩類，即和30 .維生素Bi由環(huán)與環(huán)通過相連，主要功能是以形式，作為和的輔酶，轉(zhuǎn)移二碳單位。31 .維生素B2的化學(xué)結(jié)構(gòu)可以分為二部分，即和,其中原子上可以加氫，因此有氧化型和還原型之分。32 .維生素B3由與通過相連而成，可以與,和共同組成輔酶,作為各種反應(yīng)的輔酶，傳遞。33 .維生素B5是衍生物，有,兩種形式，其輔酶形式是與,作為酶的輔酶，起遞作用。34 .生物素可看作由,

11、三部分組成，是的輔酶，在的固定中起重要的作用。35 .維生素Bi2是唯一含的維生素，由,和氨基丙酸三部分組成，有多種輔酶形式。其中是變位酶的輔酶，是轉(zhuǎn)甲基酶的輔酶。36 .維生素C是的輔酶，另外還具有作用等。（四）選擇題1 .酶的活性中心是指：A.酶分子上含有必需基團的肽段B.酶分子與底物結(jié)合的部位C.酶分子與輔酶結(jié)合的部位D.酶分子發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵性結(jié)構(gòu)區(qū)E.酶分子有絲氨酸殘基、二硫鍵存在的區(qū)域2 .酶催化作用對能量的影響在于：A.增加產(chǎn)物能量水平B.降低活化能C.降低反應(yīng)物能量水平D.降低反應(yīng)的自由能E.增加活化能3 .競爭性抑制劑作用特點是：A.與酶的底物競爭激活劑B.與酶的底物競爭酶

12、的活性中心C.與酶的底物競爭酶的輔基D.與酶的底物競爭酶的必需基團；E.與酶的底物競爭酶的變構(gòu)劑4 .競爭性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素?zé)o關(guān)：A.作用時間B.抑制劑濃度C.底物濃度D.酶與抑制劑的親和力的大小E.酶與底物的親和力的大小5 .哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度：A.不可逆抑制作用B.競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D.反競爭性可逆抑制作用E.無法確定6 .酶的競爭性可逆抑制劑可以使：A.Vmax減小，Km減小B-Vmax增加，Km增力口C. Vmax不變，Km增加D-Vmax不變，Km減小E.Vmax減小，Km增加7 .下列常見抑制劑中，除哪個外都是不可逆抑制劑

13、：A有機磷化合物B有機汞化合物C有機神化合物D氧化物E磺胺類藥物8 .酶的活化和去活化循環(huán)中，酶的磷酸化和去磷酸化位點通常在酶的哪一種氨基酸殘基上：A.天冬氨酸B.脯氨酸C.賴氨酸D.絲氨酸E.甘氨酸9 .在生理條件下，下列哪種基團既可以作為H+的受體，也可以作為H+的供體:A.His的咪吵基B.Lys的e氨基C.Arg的麻基D. Cys的疏基E.Trp的口引味基10 .對于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時，I=Ki:A.不可逆抑制作用B.競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D.反競爭性可逆抑制作用E.無法確定11 .下列輔酶中的哪個不是來自于維生素：A.CoAB.CoQC.PLPD

14、.FH2E.FMN12 .下列敘述中哪一種是正確的：A.所有的輔酶都包含維生素組分B.所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C.所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D.只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分13 .多食糖類需補充:A.維生素BD.維生素BB.維生素B2E.維生素B7C.維生素B514 .多食肉類，需補充:A.維生素BD.維生素BB.維生素B2E.維生素B7C.維生素B515 .以玉米為主食，容易導(dǎo)致下列哪種維生素的缺乏:A.維生素BiB.維生素B2C.維生素B5D.維生素B6E,維生素B716 .下列化合物中除哪個外，常作為能量合劑使用：A.CoAB.ATPC.胰島素D.

15、生物素17 .下列化合物中哪個不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)：E.核黃素+ENADPA.葉酸B,泛酸C.煙酸D.生物素18 .下列化合物中哪個不含腺甘酸組分：+A.CoAB.FMNC.FADD.NADA.成鹽、成酯和轉(zhuǎn)氨D.成酯、轉(zhuǎn)氨和脫竣19 .需要維生素B6作為輔酶的氨基酸反應(yīng)有：B.成酰氯反應(yīng)C.烷基化反應(yīng)E.轉(zhuǎn)氨、脫竣和消旋(五)是非判斷題()1.酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān)。()2.當?shù)孜锾幱陲柡退綍r，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。()3.某些酶的Km由于代謝產(chǎn)物存在而發(fā)生改變，而這些代謝產(chǎn)物在結(jié)構(gòu)上與底物無關(guān)。()4.某些調(diào)節(jié)酶的V-S的S形曲線表明，酶與少量底物的結(jié)合增加了酶對后續(xù)底物分子的親

16、和力。()5.測定酶活力時，底物濃度不必大于酶濃度。()6.測定酶活力時，一般測定產(chǎn)物生成量比測定底物消耗量更為準確。()7.在非競爭性抑制劑存在下，加入足量的底物，酶促的反應(yīng)能夠達到正常Vmax。()8.碘乙酸因可與活性中心-SH以共價鍵結(jié)合而抑制疏基酶，而使糖酵解途徑受阻。()9.誘導(dǎo)酶是指當細胞加入特定誘導(dǎo)物后，誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，這種誘導(dǎo)物往往是該酶的產(chǎn)物。()10.酶可以促成化學(xué)反應(yīng)向正反應(yīng)方向轉(zhuǎn)移。()11.對于可逆反應(yīng)而言，酶既可以改變正反應(yīng)速度，也可以改變逆反應(yīng)速度。()12.酶只能改變化學(xué)反應(yīng)的活化能而不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)。()13.酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。()1

17、4.從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6X10-6mol/L)或果糖(Km=2X10-3mol/L),則己糖激酶對果糖的親和力更高。()15.Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)()16.Km是酶的特征常數(shù)，在任何條件下，Km是常數(shù)。()17.Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的底物無關(guān)。()18.一種酶有幾種底物就有幾種Km值。()19.當S>>Km時，V趨向于Vmax,此時只有通過增加E來增加V。()20.酶的最適pH值是一個常數(shù)，每一種酶只有一個確定的最適pH值。()21.酶的最適溫度與酶的作用時間有關(guān)，作用時間長，則最適溫度高，作用時間短，則

18、最適溫度低。()22.金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。()23.增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現(xiàn)酶活性的完全抑制。()24.競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結(jié)合在酶的同一部位。()25.由1g粗酶制劑經(jīng)純化后得到10mg電泳純的酶制劑，那么酶的比活較原來提高了100倍。()26.酶反應(yīng)的最適pH值只取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)。()27.所有B族維生素都是雜環(huán)化合物。()28.B族維生素都可以作為輔酶的組分參與代謝。()29.脂溶性維生素都不能作為輔酶參與代謝。()30.除了動物外，其他生物包括植物、微生物的生長也有需要維生素的現(xiàn)象。()31.植物的某些器官可以自行合成某些

19、維生素，并供給植物整體生長所需。()32.維生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化劑。(六)問答題及計算題1 .怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？2 .簡述酶作為生物催化劑與一般化學(xué)催化劑的共性及其個性？3 .簡述Cech及Altman是如何發(fā)現(xiàn)具有催化活性的RNA的？4 .試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性？(1)月尿酶(只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3)；(2)伊)葡萄糖甘酶(只作用于3-葡萄糖形成的各種糖甘，但不能作用于其他的糖昔，例如果糖昔)；(3)酯酶(作用于R1COOR2的水解反應(yīng))；(4) L-氨基酸氧化酶(只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸)；(5)反

20、丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸(延胡索酸)，而不能作用于順丁烯二酸(馬來酸)；(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸)。5 .稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL溶液測酶活力，結(jié)果每小時可以水解酪蛋白產(chǎn)生1500dg酪氨酸，假定1個酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1酪氨酸的酶量，請計算：(1)酶溶液的蛋白濃度及比活。(2)每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。6 .Vmax與米氏常數(shù)可以通過作圖法求得，試比較VS圖，雙倒數(shù)圖，VV/S作圖，S/VS作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優(yōu)缺點？7 .(1)為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內(nèi)不會

21、被消化道內(nèi)的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？(2)為什么蠶豆必須煮熟后食用，否則容易引起不適？8 .使用下表數(shù)據(jù)，作圖判斷抑制劑類型(競爭性還是非競爭性可逆抑制劑)？Smmol/L2.03.04.010.015.0每小時形成產(chǎn)物的量(vmo>13.917.921.331.337.0(沒有抑制劑)每小時形成產(chǎn)物的量(gmol)8.812.114.925.731.3(有抑制劑)9 .甘油醛-3-磷酸脫氫酶(Mr150000)的活性位點有一個Cys殘基，假定為使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0X10-2mg碘乙酰胺(Mr185),計算酶的催化亞基的數(shù)目？10 .對活細胞的實驗測定表

22、明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？11 .有時別構(gòu)酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋？12 .(1)對于一個遵循米氏動力學(xué)的酶而言，當S=Km時，若V=35科mol/min,Vmax是多少mol/mir?(2)當S=2X10-5mo/L,V=40mol/min,這個酶的Km是多少？(3)若I表示競爭性抑制劑，Ki=4X10-5mol/L,當S=3x10-2mol/L和I=3x10-5mol/L時，V是多少？(4)若I是非競爭性抑制劑，在Ki、S和I條件與(3)中相同時，V是多少？(2)計算S=1.0x10

23、-6mol/L和S=1.0x10-1mol/L時的v?(3)計算S=2.0x10-3mol/L或S=2.0x10-6mol/L時最初5min內(nèi)的產(chǎn)物總量？(4)假如每一個反應(yīng)體系中酶濃度增加到4倍時，Km,Vmax是多少？13 .在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請解釋？22.將下列化學(xué)名稱與B族維生素及其輔酶形式相匹配？(A)泛酸；(B)煙酸；(C)葉酸；(D)硫胺素；(E)核黃素；(F)口比哆素；(G)生物素。(1)B1；(2)B2;(3)B3；(4)B5;(5)B6；(6)B7；(7)B”(8)B12。(I)FMN;(II)FAD;(m)NAD+；(IV)NADP+;(V)CoA;(

24、W)PLP;(VH)PMP;(W)FH2,FH4；(IX)TPPo三、習(xí)題解答(一)名詞解釋1 .米氏常數(shù)(Km值)：用Km值表示，是酶的一個重要參數(shù)。Km值是酶反應(yīng)速度(V)達到最大反應(yīng)速度(Vmax)一半時底物的濃度(單位M或mM)。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。2 .底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應(yīng)的嚴格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。3 .輔基：酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析法不能除

25、去。4 .單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,00035,000o5 .寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結(jié)合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35000到幾百萬。6 .多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復(fù)合體稱為多酶體系。多酶復(fù)合體有利于細胞中一系列反應(yīng)的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調(diào)控。多酶復(fù)合體的分子量都在幾百萬以上。7 .激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機化合物。8 .抑制劑：能使酶的必需基團或

26、酶活性部位中的基團的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。9 .變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，是代謝過程中的關(guān)鍵酶，它的催化活性受其三維結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象變化的調(diào)節(jié)。10 .同工酶：是指有機體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。11 .誘導(dǎo)酶：是指當細胞中加入特定誘導(dǎo)物后誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高，這種誘導(dǎo)物往往是該酶底物的類似物或底物本身。12 .酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?3 .酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：比活力活力單位數(shù)=蛋白質(zhì)量(m

27、g)14 .活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，稱為酶的活性中心。(二)英文縮寫符號1. NAD+(nicotinamideadeninedinucleotide):煙酰胺腺喋吟二核甘酸；輔酶I。2. FAD(flavinadeninedinucleotide):黃素腺喋吟二核甘酸。3. THFA(tetrahydrofolicacid):四氫葉酸。4. NADP+(nicotinamideadeninedinucleotidephosphate):煙酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸；輔酶n。5. FMN(flavinmononucleotide):黃素單核甘酸。6. CoA

28、(coenzymeA)：輔酶A。7. ACP(acylcarrierprotein)：酰基載體蛋白。8. BCCP(biotincarboxylcarrierprotein)：生物素竣基載體蛋白。9. PLP(pyridoxalphosphate):磷酸口比哆醛。(三)填空題1 .活細胞；蛋白質(zhì)2 .高效性；專一性；作用條件溫和；受調(diào)控3 .E;S;pH;T（溫度）；I（抑制劑）；A（激活劑）4 .Ser195；HS57；Asp102；Ser195；氧原子；電何轉(zhuǎn)接；電何中繼網(wǎng)5 .鄰近效應(yīng)；定向效應(yīng)；誘導(dǎo)應(yīng)變；共價催化；活性中心酸堿催化6 .競爭性7 .由多個亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中

29、心；米氏方程；S;雙；寡聚酶8,磷酸毗哆醛；VB6；磷酸毗哆醛；磷酸毗哆胺；磷酸毗哆醇；磷酸毗哆醛；轉(zhuǎn)氨酶；脫竣酶；消旋酶9 .還原性產(chǎn)物；DHFA;THFA;一碳單位10 .三11 .酶蛋白；輔助因子；酶蛋白；輔助因子12 .輔酶；輔基；金屬離子；輔基；化學(xué)方法處理；輔酶；透析法13 .核酶（具有催化能力的RNA）14 .氧化還原酶類；轉(zhuǎn)移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構(gòu)酶類；合成酶類15 .酶學(xué)委員會；氧化還原酶類；作用-CHOH基團的亞類；受體NAD+或NADP+的亞亞類;序號為116 .絕對專一性；相對專一性；立體專一性17 .結(jié)合部位；催化部位；結(jié)合部位；催化部位18 .酶催化化學(xué)反應(yīng)

30、的能力；一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速度19 .初；底物消耗量5%20 .齊變；序變21 .穩(wěn)定性好；可反復(fù)使用；易于與反應(yīng)液分離22 .底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復(fù)合物的解離狀態(tài)23 .溫度升高，可使反應(yīng)速度加快；溫度太高，會使酶蛋白變性而失活24 .絕對；立體25 .-1/Km；1/Vmax26 .二氫葉酸合成酶27 .比活力；總活力28 .微量；輔酶29 .溶解；水溶性維生素；脂溶性維生素30 .喀咤；醺坐；亞甲基；TPP;脫竣酶；轉(zhuǎn)酮酶31 .二甲基異咯嗪基；核糖醇基；1,10位氮32 .丁酸衍生物；3-丙氨酸；酰胺鍵；疏基乙胺；焦磷酸；3-AMP;CoA;?；?/p>

31、；酰基33 .口比咤；煙酸；煙酰胺；NAD+；NADP+;脫氫；氫34 .尿素；曝吩；戊酸側(cè)鏈；陵化酶；CO235 .金屬元素；咕咻環(huán)；核甘酸；5'-脫氧腺昔鉆胺素；甲基鉆胺素36 .羥化；解毒（四）選擇題1. D:酶活性中心有一個結(jié)合部位和一個催化部位，分別決定專一性和催化效率，是酶分子發(fā)揮作用的一個關(guān)鍵性小區(qū)域。2. B:酶是生物催化劑，在反應(yīng)前后沒有發(fā)生變化，酶之所以能使反應(yīng)快速進行，就是它降低了反應(yīng)的活化能。3. B:酶的競爭性抑制劑與酶作用的底物的結(jié)構(gòu)基本相似，所以它與底物競爭酶的活性中心，從而抑制酶的活性，阻止酶與底物反應(yīng)。4. A:競爭性可逆抑制劑抑制程度與底物濃度、抑制

32、劑濃度、酶與抑制劑的親和力、酶與底物的親和力有關(guān)，與作用時間無關(guān)。5. B:競爭性可逆抑制作用可用增加S的方法減輕抑制程度。6. C:酶的競爭性可逆抑制劑可以使Vmax不變，Km增加。7. E:磺胺類藥物是競爭性可逆抑制劑。8. D:蛋白激酶可以使ATP分子上的丫-磷酸轉(zhuǎn)移到一種蛋白質(zhì)的絲氨酸殘基的羥基上，在磷酸基的轉(zhuǎn)移過程中，常伴有酶蛋白活性的變化，例如肝糖原合成酶的磷酸化與脫磷酸化兩種形式對糖原合成的調(diào)控是必需的。9. A:His咪吵基的pK值在6.07.0之間，在生理條件下一半解離，一半未解離，解離的部分可以作為H+的受體，未解離的部分可以作為H+的供體。10. C:對于非競爭性可逆抑制

33、作用，抑制程度為50%時，I=Ki。11. B:CoQ不屬于維生素，CoA是維生素B3的衍生物，PLP是維生素B6的衍生物，F(xiàn)”是維生素Bii的衍生物，F(xiàn)MN是維生素B2的衍生物。12. C:很多輔酶不包含維生素組分，如CoQ等；有些維生素不可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素E等；所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分，但并不是只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分，如維生素K也可以作為丫-竣化酶的輔酶。13. A:維生素Bi以輔酶TPP的形式參與代謝，TPP是丙酮酸脫氫酶系、a-酮戊二酸脫氫酶系、轉(zhuǎn)酮酶等的輔酶，因此與糖代謝關(guān)系密切。多食糖類食物消耗的維生素Bi增加，需要補充。14. D

34、:維生素B6以輔酶PLP,PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫竣酶和消旋酶的輔酶，因此多食用蛋白質(zhì)類食物消耗的維生素B6增加，需要補充。15. C:玉米中缺少合成維生素B5的前體一色氨酸，因此以玉米為主食，容易導(dǎo)致維生素B5的缺乏。16. D:CoA、ATP和胰島素常作為能量合劑使用。17. B:泛酸是B族維生素中唯一不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)的化合物。18. B:FMN是黃素單核甘酸，不含腺甘酸組分。19. E:VB6以輔酶PLP,PMP的形式參與氨基酸代謝，是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫竣酶和消旋酶的輔酶。（五）是非判斷題1 .錯：酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度是有關(guān)的，當其它反應(yīng)條件滿足時，酶促反應(yīng)的初速度

35、與底物濃度成正比。2 .對：當?shù)孜镒銐驎r，酶濃度增加，酶促反應(yīng)速度也加快，成正比。3 .對：Km是酶的特征性常數(shù)，反應(yīng)的代謝產(chǎn)物可能影響酶性質(zhì)的改變從而影響Km的變化，而這些代謝產(chǎn)物在結(jié)構(gòu)上并不與底物一致。4 .對：調(diào)節(jié)酶大多數(shù)為變構(gòu)酶，變構(gòu)酶是利用構(gòu)象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個關(guān)鍵酶，催化限速步驟，當少量底物與酶結(jié)合后，使酶的構(gòu)象發(fā)生改變從而能結(jié)合更多的底物分子。5 .錯：底物應(yīng)該過量才能更準確的測定酶的活力。6 .對：產(chǎn)物生成量比底物消耗量更易測得且準確。7 .錯：非競爭性抑制劑只和酶與底物反應(yīng)的中間產(chǎn)物結(jié)合，酶促反應(yīng)的Vmax是減小的，不能通過增加底物來達到正常的Vmax。而競爭

36、性抑制劑可以通過增加底物的濃度來達到Vmax。8 .對：碘乙酸是糖酵解過程中的一個抑制劑，與半胱氨酸或蛋氨酸的-SH結(jié)合，使糖酵解途徑受阻。9 .錯：誘導(dǎo)物一般為酶的作用底物，可誘導(dǎo)細胞產(chǎn)生特定的誘導(dǎo)酶。10 .錯：對于可逆反應(yīng)而言，酶既可以改變正反應(yīng)速度，也可以改變逆反應(yīng)速度，但不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點。11 .對。12 .對：酶通過降低化學(xué)反應(yīng)的活化能加快化學(xué)的反應(yīng)速度，但不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)。13 .對：檢查酶的含量及存在，不能直接用重量或體積來表示，常用它催化某一特定反應(yīng)的能力來表示，即用酶的活力來表示，因此酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。14,錯：Km值可以近似地反應(yīng)酶與底物親

37、和力，Km越低，親和力越高，因此已糖激酶對葡萄糖的親和力更高。15 .對：Km是酶的特征常數(shù)之一，一般只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)。不同的酶，Km值不同。16 .錯：Km作為酶的特征常數(shù)，只是對一定的底物、一定的pH值、一定的溫度條件而言。17,錯：見上題，同一種酶有幾種底物就有幾種Km值，其中Km值最小的底物一般稱為酶的最適底物。18 .對。19 .對：當S>>Km時，V趨向于Vmax,因此V=K3E,所以可以通過增加E來增加V。20 .錯：酶的最適pH值有時因底物種類、濃度及緩沖液成分不同而不同，并不是一個常數(shù)。21 .錯：酶最適溫度與酶的作用時間有關(guān)，作用時間越長，則最適溫

38、度低，作用時間短，則最適溫度高。22 .對：金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，如Mg2+作為激酶等的激活劑可以被Mn2+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+的激活作用。23 .對：不可逆抑制劑通常以比較牢固的共價鍵與酶結(jié)合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶的活性，因此增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現(xiàn)酶活性的完全抑制。24 .錯：競爭性可逆抑制劑可以與酶的底物結(jié)合在酶的同一部位，也可以與酶的底物結(jié)合在酶的不同部位，由于空間位阻或構(gòu)象改變的原因而不能同時結(jié)合。25 .錯：因為不知道純化前后的比活分別是多少，因此無法計算比活的提高倍數(shù)。36 .錯：酶反應(yīng)的最適pH

39、值不僅取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)，還與底物種類、濃度及緩沖液成分有關(guān)。27 .錯：B族維生素中維生素B3不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)，其余都是雜環(huán)化合物。28 .對：所有B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分參與代謝。29 .錯：維生素K可以作為丫-羥化酶的輔酶，促進凝血。30 .對：如酵母的生長需要維生素B6等，植物的生長也有需要維生素的現(xiàn)象。31 .對：如豌豆子葉可以合成維生素C,供整體使用；去除子葉后，則豌豆子葉生長不良。32 .錯：維生素E極易被氧化，因此可做抗氧化劑。（六）問答題及計算題（解題要點）1.答：（1）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)

40、所具有的顏色反應(yīng)，如雙縮月尿反應(yīng)、苛三酮反應(yīng)、米倫反應(yīng)、乙醛酸反應(yīng)。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等，同樣可以使酶變性失活。(4)酶同樣具有蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。(5)酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有一定的等電點?？傊甘怯砂被峤M成的，與其他已知的蛋白質(zhì)有著相同的理化性質(zhì)，所以酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。2 .答：(1)共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點，酶本身在化學(xué)反應(yīng)前后也不改變；可降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。(2)個性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)

41、控制，活力與輔助因子有關(guān)。3 .(1)1982年，美國的T.Cech發(fā)現(xiàn)原生動物四膜蟲的26SrRNA前體能夠在完全沒有蛋白質(zhì)的情況下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。2 2)1983年，S.Atman和Pace實驗室研究RNaseP時發(fā)現(xiàn)，將RNaseP的蛋白質(zhì)與RNA分離，分別測定，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)部分沒有催化活性，而RNA部分具有與全酶相同的催化活性。3 3)1986年，T.Cech發(fā)現(xiàn)在一定條件下，L19RNA可以催化PolyC的切割與連接。4 .答：(1)絕對專一性；(2)相對專一性(族專一性)；(3)相對專一性(鍵專一性)；(4)立體專一性(旋光異構(gòu)專一性)；(5)立體專一性(順反異構(gòu)專一性)；(6)立體專一性(識別從化學(xué)角度看完全對稱的兩個基團)。5 .答：(1)蛋白濃度=0.2x6.25m