中國藥科大學生科院考研生物化學名詞解釋(共20頁)

1、生物化學(shn w hu xu) 生物化學，是生命的化學，是研究生物體的化學組成(z chn)和生命過程中的化學變化規(guī)律的一門科學。它是從分子水平來研究生物體(包括人類(rnli)、動物、植物和微生物)內(nèi)基本物質(zhì)的化學組成、結(jié)構(gòu)，及在生命活動中這些物質(zhì)所進行的化學變化(即代謝反應(yīng))的規(guī)律及其與生理功能的關(guān)系的一門科學，是一門生物學與化學相結(jié)合的基礎(chǔ)學科。分子生物學 分子生物學是以生物大分子為研究目標，通過對蛋白質(zhì)、酶和核酸等大分子的結(jié)構(gòu)、功能及其相互作用等運動規(guī)律的研究來闡明生命分子基礎(chǔ)，從而探索生命奧秘的一門科學。它是由生物化學、遺傳學、微生物學、病毒學、結(jié)構(gòu)分析及高分子化學等不同研究領(lǐng)域

2、結(jié)合而形成的一門交叉科學，目前已發(fā)展成生命科學中的帶頭學科。單糖 凡不能被水解成更小分子的糖稱為單糖。單糖是糖類中最簡單的一種，是組成糖類物質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位。單糖可根據(jù)其分子中含碳原子多少分類，最簡單的單糖是三碳糖，在自然界分布廣、意義大的五碳糖和六碳糖，也分別稱為戊糖和己糖。寡糖 寡糖是由單糖縮合而成的短鏈結(jié)構(gòu)（一般含26個單糖分子）。其中二糖是寡糖中存在最為廣泛的一類。多糖 多糖是由許多單糖分子縮合而成的長鏈結(jié)構(gòu)，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成膠體溶液，有的根本不溶于水，均無甜味，也無還原性。多糖有旋光性，但無變旋現(xiàn)象。最重要的多糖有淀粉、糖原和纖維素等。多糖中有一些是與非糖物質(zhì)

3、結(jié)合的糖稱為復(fù)合糖，如糖蛋白和糖脂。同聚多糖 同聚多糖也稱為均一多糖，是由一種單糖縮合而成，如淀粉、糖原、纖維素、戊糖膠、木糖膠、阿拉伯糖膠、幾丁質(zhì)等。雜聚多糖 雜聚多糖也稱為不均一多糖，是由不同類型的單糖縮合而成，如肝素、透明質(zhì)酸和許多來源于植物中的多糖如波葉大黃多糖、當歸多糖、茶葉多糖等。粘多糖 粘多糖也稱為糖胺聚糖，是一類含氮的不均一多糖，其化學組成通常為糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的還含有硫酸。如透明質(zhì)酸、肝素、硫酸軟骨素等。結(jié)合糖 結(jié)合糖也稱糖復(fù)合物或復(fù)合糖，是指糖和蛋白質(zhì)、脂質(zhì)等非糖物質(zhì)結(jié)合的復(fù)合分子。主要有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂和脂多糖等。糖蛋白 糖蛋白是糖與蛋白質(zhì)以共價鍵結(jié)合

4、的復(fù)合分子，其中糖的含量一般小于蛋白質(zhì)。常見的糖蛋白包括人紅細胞膜糖蛋白、血漿糖蛋白、粘液糖蛋白等。蛋白聚糖 蛋白聚糖是一類由糖與蛋白質(zhì)結(jié)合形成的非常復(fù)雜的大分子糖復(fù)合物，其中蛋白質(zhì)含量一般少于多糖。蛋白聚糖是構(gòu)成動物結(jié)締組織大分子的基本物質(zhì)，也存在于細胞表面，參與細胞與細胞，或者細胞與基質(zhì)之間的相互作用等。糖脂 糖脂是糖和脂類以共價鍵結(jié)合形成的復(fù)合物，組成和總體性質(zhì)以脂為主體。根據(jù)脂質(zhì)部分的不同，糖脂又可分為分子(fnz)中含鞘氨醇的鞘糖脂，分子中含甘油酯的甘油糖脂，由磷酸多萜醇衍生的糖脂和由類固醇衍生的糖脂。脂多糖(du tn) 脂多糖是糖與脂類結(jié)合(jih)形成的復(fù)合物，與糖脂不同的是在

5、脂多糖中以糖為主體成分。常見的脂多糖有胎盤脂多糖，細菌脂多糖等。脂類 脂類是脂肪及類脂的總稱，是一類低溶于水而高溶于有機溶劑(如乙醚、丙酮、氯仿等)，并能為機體利用的有機化合物。其化學本質(zhì)為脂肪酸(多是4碳以上的長鏈一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高級一元醇和固醇)等所組成的酯類及其衍生物。必需脂肪酸 必需脂肪酸是指機體生命活動必不可少，但機體自身又不能合成，必需由食物供給的多不飽和脂肪酸。必需脂肪酸主要包括-3系列的-亞麻酸和-6系列的亞油酸。磷脂 磷脂是含磷的脂類，包括甘油磷脂和鞘磷脂兩大類。前者為甘油酯衍生物，而后者為鞘氨醇酯衍生物。它們主要參與細胞膜系統(tǒng)的組成。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu) 蛋

6、白質(zhì)是由不同的氨基酸種類、數(shù)量和排列順序，通過肽鍵而構(gòu)成的高分子有機含氮化合物。它是蛋白質(zhì)作用的特異性、空間結(jié)構(gòu)的差異性和生物學功能多樣性的基礎(chǔ)。肽鍵 是蛋白質(zhì)分子中基本的化學鍵，它是由一分子氨基酸的羧基與另一分子氨基酸的氨基縮合脫水而成。肽單位 肽鍵是構(gòu)成蛋白質(zhì)分子的基本化學鍵，肽鍵與相鄰的兩個碳原子所組成的基團，稱為肽單位或肽平面。多肽鏈是由許多重復(fù)的肽單位連接而成，它們構(gòu)成肽鏈的主鏈骨架。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單位，各自沿一定的軸盤旋或折迭，并以氫鍵為主要的次級鍵而形成有規(guī)則的構(gòu)象，如螺旋、折迭和轉(zhuǎn)角等。螺旋 蛋白質(zhì)分子中多個肽鍵平面通過氨基酸碳原

7、子的旋轉(zhuǎn)，使多肽鏈的主骨架沿中心軸盤曲成穩(wěn)定的螺旋構(gòu)象。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu) 具有二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)或結(jié)構(gòu)域的一條多肽鏈，由于其序列上相隔較遠的氨基酸殘基側(cè)鏈的相互作用，而進行范圍更廣泛的盤曲與折疊，形成包括主、側(cè)鏈在內(nèi)的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子或基團在三維空間的整體排布稱為三級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)(jigu) 許多有生物活性的蛋白質(zhì)由兩條或多條肽鏈構(gòu)成，肽鏈與肽鏈之間并不是通過共價鍵相連，而是由非共價鍵維系。每條肽鏈都有自己(zj)的一、二和三級結(jié)構(gòu)，這種蛋白質(zhì)的每條肽鏈被稱為一個亞基。由兩個或兩個以上的亞基之間相互作用，彼此以非共價鍵相聯(lián)而形成更復(fù)雜的構(gòu)象，稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

8、。超二級結(jié)構(gòu)(jigu) 超二級結(jié)構(gòu)又稱模體或模序，是指在多肽內(nèi)順序上相鄰的二級結(jié)構(gòu)常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成有規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)聚集體。結(jié)構(gòu)域 結(jié)構(gòu)域是位于超二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)間的一個層次。在較大的蛋白質(zhì)分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級結(jié)構(gòu)緊密聯(lián)系，進一步折疊形成一個或多個相對獨立的致密的三維實體，即結(jié)構(gòu)域。亞基 亞基又稱亞單位，原聚體或單體。一般由一條多肽鏈組成，也有由兩條或更多的多肽鏈組成。亞基本身各具有一、二、三級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的變性 某些物理的和化學的因素使蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象發(fā)生改變或破壞，導致其生物活性的喪失和一些理化性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。蛋白質(zhì)的變構(gòu)

9、 一些蛋白質(zhì)由于受某些因素的影響，其一級結(jié)構(gòu)不變而空間構(gòu)象發(fā)生一定的變化，導致其生物學功能的改變，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)或別構(gòu)作用。核酸 核酸是含有磷酸基團的重要生物大分子，因最初從細胞核分離獲得，又具有酸性，故稱為核酸。核酸在細胞內(nèi)通常以與蛋白質(zhì)結(jié)合成核蛋白的形式存在。天然的核酸分為兩大類，即核糖核酸（RNA）和脫氧核糖核酸（DNA）。核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是單核苷酸，每個單核苷酸包括三部分：戊糖、含氮堿基和磷酸基。超螺旋DNA DNA雙螺旋進一步盤繞稱超螺旋。超螺旋有正超螺旋和負超螺旋兩種，負超螺旋的存在對于轉(zhuǎn)錄和復(fù)制都是必要的。轉(zhuǎn)運RNA(tRNA) tRNA是細胞中一類最小的RNA，一般由7

10、393個核苷酸構(gòu)成，分子量23 00028 000，沉降系數(shù)為4S。tRNA約占細胞中RNA總量的15%。在蛋白質(zhì)生物合成中tRNA起攜帶氨基酸的作用。細胞內(nèi)tRNA的種類很多，每一種氨基酸都有與其相對應(yīng)的一種或幾種tRNA。核不均一RNA(HnRNA) hnRNA為存在于真核生物細胞核中不穩(wěn)定的、大小不均的一組高分子RNA 的總稱，在核內(nèi)主要存在于核仁的外側(cè)。hnRNA多為信使RNA的前體，包括各種基因的轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物及其成為mRNA前的各中間階段的分子。信使RNA (mRNA) mRNA在細胞中含量很少，占RNA總量的3%5%。mRNA在代謝上很不穩(wěn)定，它是合成蛋白質(zhì)的模板，每種多肽鏈都由一種特

11、定的mRNA負責編碼。mRNA的分子量極不均一，其沉降系數(shù)在425S間，mRNA的平均分子量約500 000。核蛋白體RNA (rRNA) 核蛋白體RNA是細胞中主要(zhyo)的一類RNA，rRNA占細胞(xbo)中全部RNA的80%左右(zuyu)，是一類代謝穩(wěn)定、分子量最大的RNA，存在于核蛋白體內(nèi)。核蛋白體又稱為核糖體或核糖核蛋白體，它是細胞內(nèi)蛋白質(zhì)生物合成的場所。小干涉RNA(SiRNAs) SiRNAs是含有2122個單核苷酸長度的雙鏈RNA，通常人工合成的SiRNA為 22個堿基左右的單核苷酸雙鏈RNA。細胞內(nèi)的SiRNAs由雙鏈RNA經(jīng)特異RNA酶家族的Dicer核酸酶切割形成

12、的1921個堿基左右的雙鏈RNA。微小RNA(miRNAs) miRNAs是一類含1925單核苷酸的單鏈RNA，在3-端有12個堿基長度變化，廣泛存在于真核生物中不編碼任何蛋白，本身不具有開放閱讀框架，具有保守性、時序性和組織特異性。成熟的miRNA可以和上游或下游序列不完全配對而形成基環(huán)結(jié)構(gòu)。核酸的變性與復(fù)性 核酸分子具有一定的空間結(jié)構(gòu)，維持這種空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵和堿基堆積力。有些理化因素會破壞氫鍵和堿基堆積力，使核酸分子的空間結(jié)構(gòu)改變，從而引起核酸理化性質(zhì)和生物學功能改變，這種現(xiàn)象稱為核酸的變性。變性核酸在適當條件下，可使兩條彼此分開的鏈重新由氫鍵連接而形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，這一過程稱為

13、復(fù)性。核酸雜交 將不同來源的DNA經(jīng)熱變性，冷卻，使其復(fù)性，在復(fù)性時，如這些異源DNA之間在某些區(qū)域有相同的序列，則會形成雜交DNA分子。DNA與互補的RNA之間也會發(fā)生雜交。增色效應(yīng) 核酸在變性時，e(p)值顯著升高，此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。染色質(zhì) 構(gòu)成真核細胞的染色體物質(zhì)稱為染色質(zhì)，具有三級結(jié)構(gòu)的DNA和組蛋白緊密結(jié)合組成染色質(zhì)。它們是不定形的，幾乎是隨機地分散于整個細胞核中，當細胞準備有絲分裂明，染色質(zhì)凝集，并組裝成因物種不同而數(shù)目和形狀特異的染色體。染色體 真核細胞有絲分裂和減數(shù)分裂時由染色質(zhì)聚縮而成的結(jié)構(gòu)，一般呈棒狀，因易被堿性染料染色故稱染色體。染色質(zhì)是由核內(nèi)的DNA與組蛋白、非組蛋白

14、等結(jié)合形成的線狀結(jié)構(gòu)?；?基因指含有合成一個功能性生物分子（蛋白質(zhì)或RNA）所需信息的一個特定DNA片段?；蚪M 基因組指單倍體細胞中包括編碼序列和非編碼序列在內(nèi)的全部DNA分子。核基因組是單倍體細胞核內(nèi)的全部DN分子；線粒體基因組則是一個線粒體所包含的全部DNA分子；葉綠體基因組則是一個葉綠體所包含的全部DNA分子。酶 酶是生物體內(nèi)一類具有催化活性和特定空間構(gòu)象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸等。酶與一般的催化劑不同，催化效率非常高，具有高度的專一性，催化活性受到調(diào)節(jié)和控制。核酶 核酶又稱催化(cu hu)RNA，核糖酶，類酶，酶性RNA，另有建議(jiny)稱“酉亥 ”。核酶是具有(jyu

15、)生物催化活性的RNA，其功能是切割和剪接RNA，底物是RNA分子。核酶的切割效率低，易被Rnase破壞。核酶作用于RNA，包括催化轉(zhuǎn)核苷酰反應(yīng)，水解反應(yīng)（RNA限制性內(nèi)切酶的反應(yīng)）和連接反應(yīng)（聚合酶活性）等?？贵w酶 抗體酶也叫催化抗體，是一類新的模擬酶。根據(jù)酶與底物作用的過渡態(tài)結(jié)構(gòu)設(shè)計合成一些類似物半抗原，用人工合成的半抗原免疫動物，以雜交瘤細胞技術(shù)生產(chǎn)針對人工合成半抗原的單克隆抗體，這種抗體具有與半抗原特異結(jié)合的抗體特性又具有催化半抗原進行化學反應(yīng)的酶活性，稱為抗體酶。活性中心 酶的活性中心又稱活性部位，是酶與底物結(jié)合并發(fā)揮其催化作用的部位。就功能而論，活性部位又可分為底物結(jié)合部位和催化部

16、位。底物結(jié)合部位是與底物特異結(jié)合的有關(guān)部位，因此也叫特異性決定部位。催化部位直接參與催化反應(yīng)，底物的敏感鍵在此部位被切斷或形成新鍵，并生成產(chǎn)物。必需基團 酶分子中與酶的活性密切相關(guān)的化學基團叫做酶的必需基團。酶的活性中心內(nèi)的一些化學基團，是酶發(fā)揮催化作用與底物直接作用的有效基團，故稱為活性中心內(nèi)的必需基團。但酶活性中心外還有一些基團雖然不與底物直接作用，卻與維持整個分子的空間構(gòu)象有關(guān)，這些基團可使活性中心的各個有關(guān)基團保持最適的空間位置、間接地對酶的催化作用發(fā)揮其必不可少的作用，這些基團稱為活性中心外的必需基團。輔酶 酶的輔助因子包括輔酶和輔基。這是按其與酶蛋白結(jié)合的牢固程度來區(qū)分的。與酶蛋白

17、結(jié)合比較疏松（一般為非共價結(jié)合）并可用透析方法除去的稱為輔酶。輔基 酶的輔助因子包括輔酶和輔基。這是按其與酶蛋白結(jié)合的牢固程度來區(qū)分的。與酶蛋白結(jié)合牢固（一般以共價鍵結(jié)合），不能用透析方法除去的稱為輔基。轉(zhuǎn)換數(shù) 酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指單位時間，每一個催化中心所轉(zhuǎn)換的底物分子數(shù)。通常指每秒鐘每個酶分子轉(zhuǎn)換底物的微摩爾數(shù)(mol)。因為Vmax=K3Et，故轉(zhuǎn)換數(shù)可表示如下：轉(zhuǎn)換數(shù)(Kcat)=K3=Katal 酶活力的單位。1Kat單位定義為，在最適條件下，每秒鐘可使1摩爾(1mol/L)底物轉(zhuǎn)化的酶量。米氏常數(shù) 米氏常數(shù)Km為酶促反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速率一半時的底物濃度，單位是mol/L(摩爾/升)，

18、Km是酶的特征性常數(shù)。當pH、溫度和離子強度等因素不變時，Km是恒定的。Km值的范圍一般在10-710-1mol/L之間。比活力(hul) 酶的純度(chnd)用比活力表示，比活力即每毫克蛋白(或每毫克(ho k)蛋白氮)所含的酶活力單位數(shù)。比活力(純度)=活力單位數(shù)/毫克蛋白(氮)誘導契合學說 誘導契合學說認為：酶分子與底物的契合是動態(tài)的契合，當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子的誘導，其構(gòu)象發(fā)生有利于同底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補契合，進行反應(yīng)。競爭性抑制 競爭性抑制是較常見而重要的可逆抑制。它是指抑制劑(I)和底物(S)對游離酶(E)的結(jié)合有競爭作用，互相排斥，酶分子結(jié)合

19、S就不能結(jié)合I，結(jié)合I就不能結(jié)合S。這種情況往往是抑制劑和底物爭奪同一結(jié)合位置。競爭性抑制程度與I成正比，而與S成反比，故當?shù)孜餄舛葮O大時，同樣可達到最大反應(yīng)速度，即抑制作用可以解除。非競爭性抑制 非競爭性抑制是指底物S和抑制I與酶的結(jié)合互不相關(guān)，既不排斥，也不促進，S可與游離E結(jié)合，也可和EI復(fù)合體結(jié)合。同樣I可和游離E結(jié)合，也可和ES復(fù)合體結(jié)合，但IES不能釋放出產(chǎn)物。抑制程度只與I成正比，而與S無關(guān)。反競爭性抑制 反競爭性抑制為抑制劑I不與游離酶E結(jié)合，卻和ES中間復(fù)合體結(jié)合成EIS，但EIS不能釋出產(chǎn)物。抑制程度既與I成正比，也和S成正比。激活劑 凡能提高酶的活性，加速酶促反應(yīng)進行的物

20、質(zhì)都稱為激活劑。酶的激活劑可以是一些簡單的無機離子，無機陽離子如Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr3+、Fe2+等，無機陰離子如Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO43-等。一些小分子的有機物如抗壞血酸、半胱氨酸、還原型谷胱甘肽等，對某些含巰基的酶具有激活作用。激活劑的作用是相對的，一種酶的激活劑對另一種酶來說，也可能是一種抑制劑。不同濃度的激活劑對酶活性的影響也不相同。酶原 某些酶（絕大多數(shù)是蛋白酶）在細胞內(nèi)合成或初分泌時沒有活性，這些無活性的酶的前身稱為酶原。使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q為酶原激活。最適pH 酶表現(xiàn)最大活力時的pH稱為酶的最適pH。

21、pH對不同酶的活性影響不同。最適溫度 化學反應(yīng)的速度隨溫度增高而加快，但酶是蛋白質(zhì)，可隨溫度的升高而變性。反應(yīng)速度最大時的溫度，稱為酶的最適溫度。寡聚酶 寡聚酶含有2個以上的亞基，多的可含60個亞基，這些亞基巧妙地結(jié)合成具有催化活性的酶。寡聚酶可分為含有相同亞基的寡聚酶和含有不同亞基的寡聚酶兩大類。同工酶 同工酶是指能催化相同的化學反應(yīng)，但分子結(jié)構(gòu)不同的一類酶，它不僅存在于同一機體的不同組織中，也存在于同一細胞的不同亞細胞結(jié)構(gòu)中，它們在生理上、免疫上、理化性質(zhì)上都存在很多差異。誘導酶 誘導(yudo)酶是指當細胞中加入特定誘導物質(zhì)而誘導產(chǎn)生的酶。它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是

22、該酶底物的類似物或底物本身。變構(gòu)酶 變構(gòu)酶又名別構(gòu)酶，迄今已知的變構(gòu)酶都是寡聚酶，它含有兩個以上(yshng)的亞基。分子中除了有可以結(jié)合底物的活性中心外，還有可以結(jié)合調(diào)節(jié)物(或稱效應(yīng)(xioyng)劑)的變構(gòu)中心。這兩個中心可位于不同的亞基上也可位于同一個亞基的不同部位上。變構(gòu)酶的活性中心與底物結(jié)合，起催化作用，變構(gòu)中心則調(diào)節(jié)酶反應(yīng)速度。調(diào)節(jié)酶 也稱共價調(diào)節(jié)酶，是指調(diào)節(jié)劑通過共價鍵與酶分子結(jié)合，以增、減酶分子上的基團從而調(diào)節(jié)酶的活性狀態(tài)與非活性狀態(tài)的相互轉(zhuǎn)化。固定化酶 固定化酶是借助于物理和化學的方法把酶束縛在一定空間內(nèi)并仍具有催化活性的酶制劑。生物氧化 物質(zhì)在生物體內(nèi)的氧化分解稱為生物氧化

23、，主要是指糖、脂肪及蛋白質(zhì)等在體內(nèi)氧化分解最終生成二氧化碳和水，并釋放出能量的過程。黃素蛋白 黃素蛋白種類很多，其輔基有兩種，一種為黃素單核苷酸（FMN），另一種為黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。兩者均含核黃素（維生素B2），此外FMN尚含一分子磷酸，而FAD則比FMN多含一分子腺苷酸（AMP）。鐵硫蛋白 又稱鐵硫中心，其特點是含鐵原子和硫原子，鐵是與無機硫原子或是與蛋白質(zhì)肽鏈上半胱氨酸殘基的硫相結(jié)合。底物水平磷酸化 底物分子內(nèi)部能量重新分布形成高能磷酸鍵并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用稱為底物水平磷酸化，與呼吸鏈的電子傳遞無關(guān)。氧化磷酸化 代謝物脫氫經(jīng)呼吸鏈傳遞給氧生成水的同時，釋放能量用以

24、使ADP磷酸化生成ATP，由于是代謝物的氧化反應(yīng)與ADP的磷酸化反應(yīng)偶聯(lián)發(fā)生，故稱為氧化磷酸化。解偶聯(lián)劑 解偶聯(lián)劑是氧化磷酸化的一類抑制劑，使氧化與磷酸化脫偶聯(lián)，雖然氧化照常進行，但磷酸化不能進行，不能生成ATP，則P/O比值降低，甚至為零。解偶聯(lián)劑為離子載體或通道，能增大線粒體內(nèi)膜對H+的通透性，消除H+梯度，因而無ATP生成，使氧化釋放出來的能量全部以熱的形式散發(fā)。如質(zhì)子載體2,4-二硝基酚(DNP)。呼吸鏈 在生物氧化體系中，傳遞氫的酶或輔酶稱為遞氫體，傳遞電子的酶或輔酶稱為電子傳遞體，它們按一定的順序排列在線粒體內(nèi)膜上，組成遞氫或遞電子體系，統(tǒng)稱為電子傳遞鏈。該體系進行的一系列連鎖反應(yīng)

25、是與細胞攝取氧的呼吸過程相關(guān)，故又稱為呼吸鏈。P/O比值 P/O比值是指每消耗一摩爾氧原子所需消耗無機磷的摩爾數(shù)。ATP合酶 ATP合酶位于線粒體內(nèi)膜上，是一個(y )大的膜蛋白質(zhì)復(fù)合體，是由兩個主要組分(或稱因子(ynz)構(gòu)成(guchng)，一是疏水的F0，另一是親水的F1，又稱F0F1復(fù)合體。ATP合酶催化ADP與Pi合成的。ATP循環(huán) 在能量代謝中起關(guān)鍵作用的是ATP-ADP系統(tǒng)，ADP能接受代謝物質(zhì)中所形成的一些高能化合物的一個磷酸基團和一部分能量轉(zhuǎn)變成ATP，也可以在呼吸鏈氧化過程中直接獲取能量，用無機磷酸合成ATP；ATP水解釋放出一個磷酸基團又變成ADP，同時釋放出能量又被用于

26、合成代謝和其他需要能量的生理活動，這就是ATP循環(huán)。高能磷酸鍵 生物氧化過程中釋放的能量大約有40%以化學能的形式儲存于一些特殊的有機磷化合物中，形成磷酸酯。這些磷酸酯鍵水解時釋放能量較多（大于21kJ/mol），一般稱之為高能磷酸鍵，常用“p”符號表示。含有高能磷酸鍵的化合物稱之為高能磷酸化合物。糖酵解 在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程稱之為糖酵解。糖酵解途徑 糖酵解途徑是指在細胞質(zhì)中分解葡萄糖生成丙酮酸的過程，此過程中伴有少量ATP的生成。糖的有氧氧化 葡萄糖在有氧條件下徹底氧化成水和二氧化碳的反應(yīng)過程稱為有氧氧化，有氧氧化是糖氧化的主要方式，絕大多數(shù)細胞都通過它獲得能量。三羧酸循環(huán) 乙

27、酰CoA進入由一連串反應(yīng)構(gòu)成的循環(huán)體系，被氧化生成水和二氧化碳。由于這個循環(huán)反應(yīng)開始于乙酰CoA與草酰乙酸縮合生成的含有三個羧基的檸檬酸，因此稱之為三羧酸循環(huán)或檸檬酸循環(huán)。又因為Krebs正式提出了三羧酸循環(huán)的學說，故此循環(huán)又稱為Krebs循環(huán)。磷酸戊糖途徑 磷酸戊糖途徑也稱為磷酸戊糖旁路，是一種葡萄糖代謝途徑。葡萄糖可經(jīng)此途徑代謝生成磷酸核糖、NADPH和CO2，而主要意義不是生成ATP。糖異生 從非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^程稱為糖異生。乳酸循環(huán) 肌肉收縮（尤其是氧供應(yīng)不足時）通過糖酵解生成乳酸。肌肉內(nèi)糖異生活性低，所以乳酸通過細胞膜彌散進入血液后，再入肝，

28、在肝內(nèi)異生為葡萄糖。葡萄糖釋入血液后又可被肌肉攝取，這就構(gòu)成了一個循環(huán)，此循環(huán)稱為乳酸循環(huán)，也叫作Cori循環(huán)。糖原合成 體內(nèi)由葡萄糖(包括少量果糖和半乳糖)合成糖原的過程稱為糖原合成，反應(yīng)在細胞質(zhì)中進行，需要消耗ATP和UTP。糖原分解 糖原分解是指肝糖原分解成為葡萄糖的過程。糖原的分解要經(jīng)過四步酶促反應(yīng)，分別由糖原磷酸化酶、脫枝酶、磷酸葡萄糖變位酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化。葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、腎中，而不存在于肌肉中。所以只有肝和腎可補充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能進行糖酵解或有氧氧化。血糖(xutng) 血糖指血中的葡萄糖。血糖水平相當恒定(hngdng)，維持在3.89

29、6.11mmol/L之間，這是進入和移出血液(xuy)的葡萄糖平衡的結(jié)果。脂肪動員 脂庫中貯存的脂肪，經(jīng)常有一部分經(jīng)脂肪酶的水解作用而釋放出脂肪酸與甘油，這一作用稱為脂肪的動員。脂肪動員過程中使脂肪水解的酶主要為脂肪酶。脂蛋白 脂蛋白是脂類在血漿中的存在形式，也是脂類在血液中的運輸形式。脂類物質(zhì)與蛋白質(zhì)結(jié)合，形成具有親水性的脂蛋白。乳糜微粒 乳糜微粒是在小腸上皮細胞中合成的，其特點是含有大量脂肪（約占90），而蛋白質(zhì)含量很少。乳糜微粒中的脂肪是來自食物，因此，乳糜微粒為外源性脂肪的主要運輸形式，其運輸量與食物中脂肪的含量基本上一致。極低密度脂蛋白 極低密度脂蛋白主要由肝實質(zhì)細胞合成，其合成及分

30、泌過程，與小腸粘膜上皮細胞合成和分泌乳糜微粒的過程基本類似，其組成上只有量的變化而無質(zhì)的差別。極低密度脂蛋白的主要成分也是脂肪，但磷脂和膽固醇的含量比乳糜微粒的多。極低密度脂蛋白是轉(zhuǎn)運內(nèi)源性脂肪的主要運輸形式。低密度脂蛋白 低密度脂蛋白是血漿中極低密度脂蛋白在清除過程中，水解掉部分脂肪及少量蛋白質(zhì)后的殘余部分。由于其中脂肪已被水解掉一部分，低密度脂蛋白中脂肪含量較少，而膽固醇和磷脂的含量則相對地增高，因此，它的主要功能是運輸膽固醇。高密度脂蛋白 高密度脂蛋白主要是在肝中生成和分泌出來的。其組成中除蛋白質(zhì)含量最多外，膽固醇（約20）和磷脂（30）的含量也較高。它的主要功能是運輸膽固醇和磷脂。脂酰

31、CoA合成酶 在ATP、CoASH、Mg2+協(xié)同下，脂酰CoA合成酶催化脂肪酸活化生成脂酰CoA。脂肪組織中，有三種脂酰CoA合成酶：乙酰CoA合成酶、辛酰CoA合成酶、十二碳脂酰CoA合成酶。肉毒堿 長鏈脂酰CoA是通過一種特異的轉(zhuǎn)運載體，從細胞液轉(zhuǎn)運至線粒體內(nèi)膜，這個載體就是肉毒堿。脂肪酸的-氧化 脂肪酸氧化分解代謝的最主要途徑，該途徑的每次循環(huán)反應(yīng)，是從脂肪酸的羧基端氧化水解下一個二碳化物。由于這種氧化作用，是在長鏈脂肪酸的位碳原子進行，然后水解下二碳化物，故稱為氧化作用。氧化作用是在線粒體基質(zhì)中進行的。脂肪酸合成酶系 催化脂肪酸合成的酶，是一個由7種酶分子組成的復(fù)合體，這一復(fù)合體的各種

32、成分不能分開，否則會失去活性。該復(fù)合體為同亞基二聚體，每個亞基包含脂肪酸合成酶的全部7種酶分子和一分子的脂?；d體蛋白（ACP）。復(fù)合體的一個亞基中ACP的巰基，與另一個亞基的-酮脂酰合成酶分子的半胱氨酸殘基的-SH緊密相鄰，因為這兩個巰基均參與脂肪酸合成酶復(fù)合體的脂肪酸合成作用，所以只有二聚體才能夠表現(xiàn)出催化活性。?；d體(zit)蛋白 和7種酶分子(fnz)參與組成脂肪酸合成酶多酶復(fù)合體，是一種對熱穩(wěn)定的蛋白質(zhì)，由77個氨基酸殘基組成(z chn)，在其36位的絲氨酸殘基的羥基上，通過磷酸酯鍵與其輔基相連，輔基為4磷酸泛酰巰基乙胺，起著傳遞?；淖饔谩Ｅc復(fù)合體中的每一個酶順序發(fā)生作用，以合

33、成脂肪酸。HMGCoA 羥甲基戊二酸單酰CoA。HMGCoA是脂肪酸、酮體及膽固醇代謝的共同中間產(chǎn)物，在脂類代謝中具有重要意義。乙酰乙酰CoA，在HMGCoA合成酶的催化下與1分子乙酰CoA縮合，生成HMGCoA，并釋放出1分子CoASH，然后在HMGCoA裂解酶的作用下，裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。脂肪肝 肝臟中合成的脂類是以脂蛋白的形式轉(zhuǎn)運出肝臟外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，當磷脂在肝臟中合成減少時，肝臟中脂肪不能順利地被運出，引起脂肪在肝臟中堆積，稱為脂肪肝。酮血癥 糖尿病患者及正常人處于饑餓時，體內(nèi)糖的利用失調(diào)，就要依靠增加脂肪的氧化來供應(yīng)機體所需的能量，造成脂肪組

34、織中脂肪被大量動員，運至肝中進行氧化，生成大量酮體。大量酮體進入血液后，肝外組織來不及氧化利用過多的酮體，使血液中酮體濃度升高，稱酮血癥。酮尿癥 發(fā)生酮血癥的同時，在尿液中有大量酮體出現(xiàn)，稱酮尿癥。高脂血癥 臨床上將空腹時血脂持續(xù)超出正常值上限稱為高脂血癥，如高膽固醇、高甘油三酯或兩者兼高。氨基酸降解 氨基酸可通過脫氨作用，轉(zhuǎn)氨作用，聯(lián)合脫氨或脫羧作用，分解成-酮酸、胺類及二氧化碳。氨基酸分解所生成的-酮酸可以轉(zhuǎn)變成糖、脂類或再合成某些非必需氨基酸，也可以經(jīng)過三羧酸循環(huán)氧化成二氧化碳和水，并放出能量。分解代謝過程中生成的氨，在不同動物體內(nèi)可以氨、尿素或尿酸等形式排出體外。轉(zhuǎn)氨作用 氨基酸的-氨

35、基與-酮酸的酮基，在轉(zhuǎn)氨酶的作用下相互交換，生成相應(yīng)的新的氨基酸和-酮酸，這個過程稱為轉(zhuǎn)氨作用或氨基移換作用。轉(zhuǎn)氨酶 催化轉(zhuǎn)氨作用的酶統(tǒng)稱為轉(zhuǎn)氨酶或氨基移換酶。大多數(shù)轉(zhuǎn)氨酶需要-酮戊二酸作為氨基的受體。轉(zhuǎn)氨酶有多種，在體內(nèi)廣泛分布，不同的氨基酸各有特異的轉(zhuǎn)氨酶催化其轉(zhuǎn)氨反應(yīng)。其中較重要的有谷丙轉(zhuǎn)氨酶（GPT）和谷草轉(zhuǎn)氨酶（GOT）。聯(lián)合脫氨作用 主要方式為轉(zhuǎn)氨作用偶聯(lián)氧化脫氨作用-氨基酸與-酮戊二酸經(jīng)轉(zhuǎn)氨作用生成谷氨酸，后者在L-谷氨酸脫氫酶的催化下，經(jīng)氧化脫氨作用而釋出游離氨。尿素(nio s)循環(huán) 尿素合成的途徑稱為鳥氨酸循環(huán)或尿素循環(huán)。該循環(huán)首先是氨與二氧化碳結(jié)合形成(xngchng)氨

36、基甲酰磷酸，然后鳥氨酸接受由氨基甲酰磷酸提供的氨甲酰基形成瓜氨酸，瓜氨酸與天冬氨酸結(jié)合形成精氨琥珀酸分解為精氨酸及延胡索酸。最后，精氨酸水解為尿素和鳥氨酸。核酸(h sun)內(nèi)切酶 生物體內(nèi)普遍存在著使核酸水解的磷酸二酯酶，總稱核酸酶。水解RNA的酶稱RNA酶（RNase），水解DNA的酶稱DNA酶（DNase），它們都能水解核酸分子內(nèi)部的磷酸二酯鍵，故又稱為核酸內(nèi)切酶。核酸外切酶 能夠切割末端單核苷酸的酶類稱為核酸外切酶。尿酸 腺嘌呤與鳥嘌呤在人類及靈長類動物體內(nèi)分解的最終產(chǎn)物為尿酸。尿酸仍具有嘌呤環(huán)，僅取代基發(fā)生氧化。若嘌呤分解代謝過盛，尿酸的生成太多或排泄受阻，以致血液中尿酸濃度增高，則

37、導致痛風。痛風癥患者血中尿酸的含量升高，當超過8mg%時，尿酸鹽結(jié)晶即可沉積于關(guān)節(jié)、軟組織、軟骨甚至腎等處，而導致關(guān)節(jié)炎、尿路結(jié)石和腎疾病。黃嘌呤氧化酶 黃嘌呤氧化酶屬于黃酶類，其輔基為FAD，尚含有鐵及鉬。此酶的專一性不高，對次黃嘌呤與黃嘌呤都有催化作用。次黃嘌呤受黃嘌呤氧化酶的作用依次氧化成黃嘌呤及尿酸。黃嘌呤最后也在黃嘌呤氧化酶作用下氧化成尿酸。別嘌呤醇 別嘌呤醇是一種治療痛風的藥物。化學結(jié)構(gòu)與次黃嘌呤相似，是黃嘌呤氧化酶的競爭性抑制劑，可以抑制黃嘌呤的氧化，減少尿酸的生成。同時，別嘌呤醇在體內(nèi)經(jīng)代謝轉(zhuǎn)變與5-磷酸核糖-1-焦磷酸鹽（PRPP）反應(yīng)生成別嘌呤醇核苷酸，消耗PRPP，使嘌呤

38、核苷酸的合成減少。新陳代謝 新陳代謝是機體與外界環(huán)境不斷進行物質(zhì)交換的過程。它是通過消化、吸收、中間代謝和排泄四個階段來完成的。中間代謝 中間代謝就是經(jīng)過消化、吸收的外界營養(yǎng)物質(zhì)和體內(nèi)原有的物質(zhì)，在全身一切組織和細胞中進行的多種多樣化學變化的過程。能量代謝 物質(zhì)在機體內(nèi)進行化學變化的過程，必然伴隨有能量轉(zhuǎn)移的過程，這種能量轉(zhuǎn)移的過程就稱為能量代謝。同化作用 由外界環(huán)境攝取營養(yǎng)物質(zhì)，通過消化、吸收在體內(nèi)進行一系列復(fù)雜而有規(guī)律的化學變化，轉(zhuǎn)化為機體自身物質(zhì)，這就是代謝過程中的同化作用。同化作用是吸能過程，它保證了機體的生長、發(fā)育和組成物質(zhì)的不斷更新異化作用 機體自身原有的物質(zhì)也不斷地轉(zhuǎn)化為廢物而排

39、出體外，這就是代謝過程中的異化作用。異化作用是放能過程，釋放的能量可供生理需要。分解代謝 分解代謝是將復(fù)雜的大分子物質(zhì)分解為二氧化碳、水和氨的過程。基礎(chǔ)代謝(jch di xi) 指人體在清醒而安靜的狀態(tài)中，同時又沒有食物的消化與吸收作用的情況下，并處于適宜溫度，所消耗的能量稱為基礎(chǔ)代謝。在這種狀態(tài)下所需要的能量主要是用于維持體溫及支持各種器官(qgun)的基本運行，如呼吸、循環(huán)、分泌及排泄等。基因(jyn)敲除 基因敲除技術(shù)是利用DNA同源重組的原理，在體外培養(yǎng)的小鼠胚胎干細胞中，用含突變的靶基因同源序列載體取代相應(yīng)的正常基因并阻止基因的表達。再通過顯微注射法將這些雜合子胚胎干細胞注入正常的

40、囊胚細胞以建立定點突變型轉(zhuǎn)基因動物即基因敲除動物模型?；蚯贸夹g(shù)為研究特定基因在代謝途徑中的作用提供了重要而有效的方法。轉(zhuǎn)基因動物 凡是用實驗方法將外源性基因?qū)氩⒄显诩毎旧w上，正確表達和按照孟得爾定律傳與后代的動物稱為轉(zhuǎn)基因動物。其制備可用顯微注射法將外源基因?qū)肱咛?，?jīng)妊娠、分娩、篩選而得到有外源基因整合的幼仔。同源重組 同源性重組是利用細胞內(nèi)的染色體兩兩對應(yīng)的特性，若其中一條染色體上的DNA發(fā)生雙股斷裂，則另一條染色體上對應(yīng)的DNA序列即可當作修復(fù)的模版來回復(fù)斷裂前的序列，因此在某些條件下，同源性重組又稱作基因轉(zhuǎn)換。變構(gòu)效應(yīng)劑 也稱別構(gòu)效應(yīng)劑，調(diào)節(jié)變構(gòu)酶活性的抑制劑和激活劑分別稱

41、為變構(gòu)抑制劑和變構(gòu)激活劑，變構(gòu)抑制劑和變構(gòu)激活劑統(tǒng)稱為變構(gòu)效應(yīng)劑。誘導劑 酶的底物、產(chǎn)物，激素或藥物均可影響酶的合成。一般將加速酶合成的化合物稱為酶的誘導劑。誘導劑在酶蛋白生物合成的轉(zhuǎn)錄或翻譯過程中發(fā)揮作用，但影響轉(zhuǎn)錄較常見。阻遏劑 酶的底物、產(chǎn)物，激素或藥物均可影響酶的合成，減少酶合成的化合物稱為酶的阻遏劑。阻遏劑在酶蛋白生物合成的轉(zhuǎn)錄或翻譯過程中發(fā)揮作用，但影響轉(zhuǎn)錄較常見。蛋白酶體 蛋白酶體由多種蛋白水解酶組成，分子量為1000kDa，當待降解的蛋白質(zhì)與泛素結(jié)合后，即可將該蛋白降解。泛素 泛素是一種存在于大多數(shù)真核細胞中的小蛋白，主要功能是標記需要分解掉的蛋白質(zhì)，使其被水解。當附有泛素的蛋

42、白質(zhì)移動到桶狀的蛋白酶時，蛋白酶就會將該蛋白質(zhì)水解。泛素也可以標記跨膜蛋白，如受體，將其從細胞膜上除去。泛素由76個氨基酸組成，分子量8.5kDa。細胞周期蛋白 細胞周期蛋白是與真核細胞的細胞周期呈模同步周期性濃度升降的蛋白質(zhì)，最先是從海膽胚胎中分離鑒定的，為相對分子質(zhì)量50000蛋白質(zhì)的一大家族，包括：周期蛋白質(zhì)A、B、D、E、G及H。它們和細胞周期蛋白依賴性激酶（CDKs）結(jié)合，并調(diào)節(jié)它們的酶活性，從而幫助推動和協(xié)調(diào)細胞周期的進行?？勾x物 抗代謝物是指在化學結(jié)構(gòu)上與天然代謝物類似，這些物質(zhì)進入體內(nèi)可與正常代謝物相拮抗，從而影響正常代謝的進行。因此抗代謝物又稱拮抗物?？勾x物屬于(shy)

43、競爭性抑制劑，由于它的化學結(jié)構(gòu)與正常代謝物相似，兩者競爭與酶蛋白結(jié)合，使酶失去催化活性，致正常代謝不能進行，而影響生物體的生長和繁殖。許多抗菌和抗癌藥物屬于抗代謝物類。另外還有一些抗代謝物，可作為假底物，整合到生物大分子中，從而破壞生物大分子的功能而影響病原體的生長與繁殖。中心法則(zhn xn f z) 遺傳信息的流向(li xin)是DNARNA蛋白質(zhì)。1970年發(fā)現(xiàn)逆轉(zhuǎn)錄酶，證實在某些情況下，RNA也可以是遺傳信息的攜帶者，完善和補充了中心法則。半保留復(fù)制 一個DNA分子可復(fù)制成兩個DNA分子，新合成的兩個子代DNA分子與親代DNA分子的堿基順序完全一樣。每個子代DNA中的一條鏈來自親代

44、DNA，另一條鏈是新合成的，這種合成方式稱為半保留復(fù)制。模板 利用自身的核苷酸排列順序，根據(jù)堿基互補的原則，指導新鏈合成的核酸鏈。拓撲異構(gòu)酶 在DNA復(fù)制過程中，使超螺旋放松的酶是拓撲異構(gòu)酶。拓撲異構(gòu)酶I能切斷DNA的一條鏈，使超螺旋放松，它只能放松負超螺旋。DNA復(fù)制時復(fù)制叉前面出現(xiàn)的正超螺旋通常由拓撲異構(gòu)酶II（又稱旋轉(zhuǎn)酶）來放松。此類酶可切斷DNA的兩條鏈，待超螺旋恢復(fù)正確旋轉(zhuǎn)程度后再使兩條鏈重新接上。它也可在DNA分子中造成負超螺旋來中和正超螺旋。這是一個需要ATP的過程。細胞內(nèi)DNA的正確纏結(jié)狀態(tài)取決于拓撲異構(gòu)酶I和II的平衡。單鏈結(jié)合蛋白SSB SSB對單鏈DNA有很高親和力，無堿

45、基順序?qū)Ｒ恍浴NA復(fù)制時，一旦雙鏈分開，SSB就會結(jié)合到單鏈上，使它們穩(wěn)定。當DNA合成后，它們就被替代，離開雙鏈DNA分子。DNA聚合酶 以DNA為復(fù)制模板，從將DNA由5端開始復(fù)制到3端的酶稱為DNA聚合酶。大腸桿菌中的DNA pol 涉及DNA損傷修復(fù)，在半保留復(fù)制中起輔助的作用。DNA pol 在修復(fù)損傷中也是有重要的作用。DNA pol 是一種多亞基的蛋白，在DNA新鏈的從頭合成中起復(fù)制酶的作用。真核細胞的DNA聚合酶有五種。Pol和 Pol 合成細胞核DNA，它們相當于大腸桿菌的Pol III。Pol有引物酶與之相連，沒有35的核酸外切酶活性。 Pol 具有35核酸外切酶活力。P

46、ol 主要參與線粒體DNA復(fù)制。 Pol和 Pol 主要參與DNA的修復(fù)。主導(zhdo)鏈 也稱領(lǐng)頭(ln tu)鏈，前導鏈。沿著復(fù)制叉打開的方向，模板DNA中那條35走向(zuxing)的單鏈（即順向單鏈）可以按53方向復(fù)制新鏈，這條新鏈稱為主導鏈。隨從鏈 模板DNA中的那條53走向的單鏈（反向單鏈）的復(fù)制較為復(fù)雜，因為DNA聚合酶不能催化35鏈的延長，它必須隨著復(fù)制叉的打開，一小段一小段地合成新鏈，這條新鏈被稱為隨從鏈。岡崎片段 隨從鏈的復(fù)制有許多起始點，每一個起始點按53方向復(fù)制一小段DNA，這些小片段稱為岡崎片段。引物酶 DNA聚合酶不能直接起始DNA鏈的合成，所以在合成DNA之前必

47、須先合成一段RNA作為引物，這段引物長度約為210個堿基。合成引物RNA的酶稱為引物酶。校對作用 Pol I在DNA合成時還能發(fā)揮校對作用，它具有35的核酸外切酶活性，如果在DNA合成時加入的堿基與模板鏈不能配對，Pol I就能將它切除。連接酶 DNA連接酶是一種封閉DNA鏈上缺口酶，借助ATP或NAD水解提供的能量催化DNA鏈的5-PO4與另一DNA鏈的3-OH生成磷酸二酯鍵。但這兩條鏈必須是與同一條互補鏈配對結(jié)合的，而且必須是兩條緊鄰DNA鏈才能被DNA連接酶催化成磷酸二酯鍵。質(zhì)粒 質(zhì)粒是染色體外能夠進行自主復(fù)制的遺傳單位，包括真核生物的細胞器和細菌細胞中染色體以外的DNA分子?，F(xiàn)在習慣上

48、用來專指細菌、酵母菌和放線菌等生物中染色體以外的DNA分子。在基因工程中質(zhì)粒常被用做基因的載體。每個細胞中的質(zhì)粒數(shù)主要決定于質(zhì)粒本身的復(fù)制特性。按照復(fù)制性質(zhì)，可以把質(zhì)粒嚴緊型質(zhì)粒和松弛型質(zhì)粒。嚴緊型質(zhì)粒，當細胞染色體復(fù)制一次時，質(zhì)粒也復(fù)制一次，每個細胞內(nèi)只有12個質(zhì)粒；松弛型質(zhì)粒，當染色體復(fù)制停止后仍然能繼續(xù)復(fù)制，每一個細胞內(nèi)一般有20個左右質(zhì)粒。一般分子量較大的質(zhì)粒屬嚴緊型。分子量較小的質(zhì)粒屬松弛型。切割核酸酶 大腸桿菌有一種特別的核酸內(nèi)切酶，稱為切割核酸酶或uvrABC復(fù)合物，能切除損傷部位的兩端，然后由Pol I 將脫氧核苷酸加到切口3端以補平切口，最后由連接酶將切口接合。DNA糖苷酶

49、當脫氨作用使胞嘧啶變成尿嘧啶，腺嘌呤變成次黃嘌呤時，DNA糖苷酶可切除不正常的堿基，留下一個無堿基部位。去堿基部位會與鄰近的多核苷酸鏈一起被去除，然后用Pol I和連接酶將這部分修復(fù)。點突變 點突變是DNA分子中的堿基置換，復(fù)制過程中的錯配和化學誘變物質(zhì)的攻擊都有可能引起這種類型的突變。缺失(qu sh) 缺失(qu sh)是指一個核苷酸或一段核苷酸鏈從DNA分子(fnz)上消失。插入 插入是指一個核苷酸或一段核苷酸鏈插入到DNA分子中間。重排 重排是指DNA分子內(nèi)發(fā)生大片段DNA的位移和交換。位移可以看成是一段核苷酸序列在一處的缺失和在另一處的插入，這種插入甚至可以在新位點上顛倒方向。交換則

50、是兩段核苷酸序列對應(yīng)地發(fā)生缺失和插入。錯配 核苷酸堿基錯誤配對，這常常是導因于DNA復(fù)制過程當中新合成的DNA單股置入錯誤的核苷酸所導致?；瘜W誘變物質(zhì) 化學誘變物質(zhì)能夠與DNA鏈上的堿基發(fā)生化學反應(yīng)，直接引起某一堿基的改變。例如，亞硝酸鹽可使DNA鏈上的C變成U，使母鏈上的C-G配對，變成了子鏈上的U-A配對，經(jīng)過再次復(fù)制U-A配對則進一步變成了T-A配對。轉(zhuǎn)錄 由DNA為模板指導RNA合成，稱轉(zhuǎn)錄。轉(zhuǎn)錄過程是在DNA指導下由RNA聚合酶催化進行的，即以DNA為模板，四種NTP為原料，合成RNA。逆轉(zhuǎn)錄 在某些RNA病毒和高等動物的特定組織中，可由RNA為模板進行DNA的復(fù)制，稱為逆轉(zhuǎn)錄。轉(zhuǎn)錄

51、酶 參與轉(zhuǎn)錄的轉(zhuǎn)錄酶即RNA聚合酶，這類酶在原核細胞和真核細胞中均廣泛存在。啟動子 轉(zhuǎn)錄開始時，RNA聚合酶（全酶）與DNA模板的啟動基因結(jié)合，啟動基因稱為啟動子。啟動子是基因的一個組成部分，控制基因表達（轉(zhuǎn)錄）的起始時間和表達的程度。啟動子是位于結(jié)構(gòu)基因5端上游的一段DNA序列，能夠指導全酶同模板正確結(jié)合，活化RNA聚合酶，啟動基因轉(zhuǎn)錄。增強子 真核細胞中能增強啟動子活性的核苷酸序列，稱為增強子。增強子序列可以位于遠離啟動子數(shù)千bp處，或位于基因的上游或下游，或位于模板鏈或位于編碼鏈上均能發(fā)揮效應(yīng)，與方向性無關(guān)，但有組織特異性。初級轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物 基因轉(zhuǎn)錄的直接產(chǎn)物即初級轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物，通常是沒有功能的

52、。轉(zhuǎn)錄后加工 在轉(zhuǎn)錄中新合成的RNA往往是較大的前體分子，需要經(jīng)過進一步的加工修飾，才轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂猩飳W活性的、成熟的RNA分子，這一過程稱為轉(zhuǎn)錄后加工。加工有四種形式：減少部分片段：如切除5端前導序列，3端尾巴和中部的內(nèi)含子；增加部分片段：5加帽，3加poly(A)，通過歸巢插入內(nèi)含子；修飾：對某些堿基進行甲基化等。 以指導RNA（gRNA）為模板在mRNA上插入或刪除一些堿基，其作用是增加信息量，校正遺傳信息和調(diào)控表達。外顯子 外顯子是指編碼區(qū)的DNA順序，既存在于最初的轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。內(nèi)含子 內(nèi)含子是指非編碼(bin m)區(qū)的DNA順序(shnx)，是在

53、轉(zhuǎn)錄后加工中，從最初的轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物除去的內(nèi)部的核苷酸序列。剪接(jinji) hnRNA含有從內(nèi)含子轉(zhuǎn)錄來的部分和外顯子轉(zhuǎn)錄來的部分，內(nèi)含子不能指導翻譯蛋白質(zhì)，所以，hnRNA必須經(jīng)過編輯來除去由內(nèi)含子轉(zhuǎn)錄來的部分，這個過程稱為剪接。轉(zhuǎn)酯化反應(yīng) 轉(zhuǎn)酯化反應(yīng)是剪接的關(guān)鍵反應(yīng)。hnRNA通過二次磷酸酯轉(zhuǎn)移反應(yīng)使前后二個外顯子以5,3-磷酸二酯鍵相連，而被切除的內(nèi)含子呈套索狀。這些反應(yīng)在剪接體內(nèi)進行，而剪接體則是由SnRNA和多種蛋白質(zhì)因子在內(nèi)含子和外顯子交界處組裝的結(jié)構(gòu)。操縱子 原核基因組中，由幾個功能相關(guān)的調(diào)控結(jié)構(gòu)基因及其調(diào)控區(qū)組成一個基因表達的協(xié)同單位，這種單位稱作操縱子。操縱基因 操縱基因控制結(jié)

54、構(gòu)基因的轉(zhuǎn)錄速度，控制RNA聚合酶能否通過的“開關(guān)”。位于結(jié)構(gòu)基因的附近，本身不能轉(zhuǎn)錄成mRNA。順式作用元件 通過啟動子、增強子等DNA元件來控制基因轉(zhuǎn)錄的調(diào)節(jié)方式稱為順式調(diào)節(jié)，這一類的存在于DNA上的特定序列，稱為順式作用元件。反式作用因子 與順式作用元件進行特異性結(jié)合的蛋白質(zhì)因子被稱為反式作用因子。因為反式作用因子與順式作用元件的結(jié)合是基因轉(zhuǎn)錄水平的調(diào)控方式，因而反式作用因子也稱為轉(zhuǎn)錄因子。螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋 這類蛋白質(zhì)中兩個螺旋由短肽轉(zhuǎn)折形成120轉(zhuǎn)角，其中一個螺旋稱為“識別螺旋”，可以與靶序列DNA的大溝結(jié)合。如果將其中的氨基酸突變，可以影響其與靶序列DNA結(jié)合的親和性。逆轉(zhuǎn)錄酶 也稱

55、反向轉(zhuǎn)錄酶。它以RNA為模板，在四種dNTP存在及合適的條件下，按堿基互補原則，合成互補的DNA。這種聚合酶是RNA指導的DNA聚合酶，與通常轉(zhuǎn)錄過程中遺傳信息流從DNA到RNA的方向相反，故稱逆轉(zhuǎn)錄酶?；パaDNA(cDNA) 與某RNA鏈互補的單鏈DNA即cDNA，或此DNA鏈與具有與之互補的堿基序列的DNA鏈所形成的DNA雙鏈。與RNA鏈互補的單鏈DNA，以RNA為模板，在適當引物的存在下，由依賴RNA的DNA聚合酶催化而合成，并且在合成單鏈cDNA后，以單鏈cDNA為模板，由依賴DNA的DNA聚合酶或依賴RNA的DNA聚合酶的作用合成雙鏈cDNA。逆轉(zhuǎn)錄病毒 RNA腫瘤病毒含有逆轉(zhuǎn)錄酶，

56、這種病毒稱為逆轉(zhuǎn)錄病毒。cDNA文庫 以mRNA為模板，經(jīng)反轉(zhuǎn)錄酶催化，在體外反轉(zhuǎn)錄成cDNA，與適當?shù)妮d體常用噬菌體或質(zhì)粒載體連接后轉(zhuǎn)化受體菌，則每個細菌含有一段cDNA，并能繁殖擴增，這樣包含著細胞全部mRNA信息的cDNA克隆集合稱為該組織細胞的cDNA文庫。癌基因 癌基因(jyn)是一類會引起細胞癌變的基因，致癌病毒中存在的一些特殊堿基序列。癌基因主要是刺激細胞正常的生長，以滿足細胞更新的要求。當癌基因發(fā)生突變后，會在沒有接收到生長信號的情況下仍然不斷地促使細胞生長或使細胞免于死亡，最后導致細胞癌變。原癌基因 也就是細胞(xbo)癌基因，是指正常細胞基因組中，一旦發(fā)生突變或被異常激活后

57、可使細胞發(fā)生惡性轉(zhuǎn)化的基因。在每一個正常細胞基因組里都帶有原癌基因，但它不出現(xiàn)致癌活性，只是在發(fā)生突變或被異常激活后才變成具有致癌能力的癌基因。遺傳(ychun)密碼 核酸中的核苷酸序列與蛋白質(zhì)中的氨基酸序列之間的對應(yīng)關(guān)系。連續(xù)的3個核苷酸序列為一個密碼子，對應(yīng)一個氨基酸。標準的遺傳密碼是由64個密碼子組成的，幾乎為所有生物通用。（在mRNA上，從起始密碼開始，沿著53的方向，每三個相鄰的堿基組成一個密碼子。）移碼 兩個密碼之間沒有任何堿基加以隔開，要正確地閱讀密碼必須從一個正確的起點開始，連續(xù)不斷地一個密碼挨一個密碼往下讀，直至終止密碼。如果在mRNA中插入一個或缺失一個堿基，就會使這一堿基

58、以后的密碼發(fā)生全盤性錯誤，稱為移碼。多核蛋白體 不合成蛋白質(zhì)時細胞中核蛋白體大、小亞基單獨存在，只有結(jié)合在mRNA鏈上時，大、小亞基才結(jié)合在一起，轉(zhuǎn)變成能夠合成蛋白質(zhì)的活性形式。每一條mRNA鏈可同時連接5-6個乃至50-60個核蛋白體進行蛋白質(zhì)合成，這種聚合物稱為多核蛋白體。即生物可利用同一條mRNA進行多個蛋白質(zhì)的合成。轉(zhuǎn)肽酶 也稱為肽酰轉(zhuǎn)移酶，將 P位氨基酰tRNA（肽酰tRNA）上的氨酰基（肽?；┺D(zhuǎn)移至A位氨基酰tRNA的氨基上，生成連接在tRNA的3-OH上的肽。轉(zhuǎn)位酶 核蛋白體在轉(zhuǎn)位酶催化下移動一個密碼子距離，位的tRNA由出口部位（E位）脫離核蛋白體供重新使用。此時，肽酰tRN

59、A在P位，A位空出。轉(zhuǎn)位過程需要水解GTP供應(yīng)能量。分子伴侶 分子伴侶也稱為監(jiān)護分子，它特指一類特殊的蛋白質(zhì)，這類蛋白質(zhì)在細胞中的功能包括兩方面，一方面是防止新生肽鏈錯誤的折疊和聚合，另一方面則是幫助或促進這些肽鏈快速地折疊成正確的三維構(gòu)型并成熟為具有完整結(jié)構(gòu)和功能的蛋白質(zhì)。熱休克蛋白 熱休克蛋白是在從細菌到哺乳動物中廣泛存在一類熱應(yīng)急蛋白質(zhì)。當有機體暴露于高溫的時候，就會由熱激發(fā)合成此種蛋白，來保護有機體自身。許多熱休克蛋白具有分子伴侶活性。按照蛋白的大小，熱休克蛋白共分為五類，分別為HSP100，HSP90，HSP70，HSP60 以及小分子熱休克蛋白sHSPs。伴侶(bnl)素 約有85

60、%的蛋白質(zhì)能夠自發(fā)(zf)折疊或者在熱休克蛋白的幫助下折疊，還有約15%的蛋白質(zhì)需要熱休克蛋白和伴侶素的共同作用下才能完成正確折疊。伴侶素家族(jiz)是具有獨特的雙層 7-9 元環(huán)狀結(jié)構(gòu)的寡聚蛋白，它們以依賴 ATP 的方式促進體內(nèi)正常和應(yīng)急條件下的蛋白質(zhì)折疊。伴侶素家族又分為兩組： GroEL(Hsp60) 家族和 TriC 家族。藥物轉(zhuǎn)運 藥物在體內(nèi)吸收、分布及排泄過程稱為藥物轉(zhuǎn)運。生物轉(zhuǎn)化 藥物的生物轉(zhuǎn)化又稱藥物的代謝轉(zhuǎn)化，指體內(nèi)正常不應(yīng)有的外來有機化合物包括藥物和毒物在體內(nèi)進行的代謝轉(zhuǎn)化。藥物相互作用 兩種或多種藥物同時應(yīng)用，可出現(xiàn)機體與藥物的相互作用，有時可使藥效加強，這是對病人有