生化名詞解釋整理

1、生化名詞解釋整理氨基酸(amino acids )是含有一個堿性氨基 和一個酸性竣基的有機(jī)化合物。構(gòu)成天然蛋白質(zhì) 的氨基連接在a -碳原子上，這種氨基酸稱 a - 氨基酸，a -氨基酸是肽和蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子， 共有20種。除a -氨基酸外，細(xì)胞還含有其他氨 基酸。必需氨基酸(essential amino acids )指人 (或其它脊椎動物)自己不能合成，需要從飲食 中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。非必需氨基酸(nonessential amino acids ) 指人(或其它脊椎動物)自己能由簡單的前體合 成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、 丙氨酸等氨基酸。等電點(diǎn)(p

2、I , isoelectric point )使分子處 于兼性分子狀態(tài)，在電場中不遷移(分子的凈電 荷為零)的pH值。苗三酮反應(yīng)(ninhydrin reaction )在加熱條 件下，氨基酸或肽與苗三酮反應(yīng)生成紫色(與脯 氨酸反應(yīng)生成黃色)化合物的反應(yīng)。肽鍵(peptide bond) 一個氨基酸的竣基與另 一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰 胺鍵。肽(peptides )兩個或兩個以上氨基酸通過肽 鍵共價連接形成的聚合物。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)(primary structure) 指蛋白 質(zhì)中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。層析(chromatography)按照在移動相(可以是 氣體或

3、液體)和固定相(可以是液體或固體)之 間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。離 子交 換層析(ion-exchange column chromatography)使用帶有固定的帶電基團(tuán)的聚 合樹脂或凝膠層析柱分離離子化合物的層析方 法。透析(dialysis )通過小分子經(jīng)半透膜擴(kuò)散到 水(或緩沖液)的原理將小分子與生物大分子分 開的一種分離純化技術(shù)。 凝膠過濾層析(gel filtration chromatography) 也叫做分子排阻層析(molecular-exclusion chromatography )。 一 種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋 白質(zhì)或其它分子混合物的層析

4、技術(shù)。親和層析(affinity chromatography )禾用 共價連接有特異配體的層析介質(zhì)分離蛋白質(zhì)混 合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白或其它分子 的層析技術(shù)。高壓液相層析(HPLC high-pressure liquid chromatography )使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓 下分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。凝膠電泳(gel electrophoresis )以凝膠為 介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的 分離純化技術(shù)。 SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳 SDSsodium dodecyl sulfate-polyacrylamidegelelectrohoresis )

5、在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDSR是按 照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷 和大小分離的。等電聚焦電泳(IFE, isoelectric focusing electrophoresis )利用特殊的一種緩沖液(兩 性電解質(zhì))在聚丙烯酰胺凝膠內(nèi)制造一個pH梯度，電泳時每種蛋白質(zhì)就將遷移到它的等電點(diǎn)(pI)處，即梯度中的某一 pH時，就不再帶有 凈的正或負(fù)電荷了。 雙 向 電 泳 ( two-dimensional electrophoresis )是等電聚焦電泳和 SDS的組合，即先進(jìn)行等電聚焦電泳(按照pI分離)， 然后再進(jìn)行SDS按照分子大小)，經(jīng)染 色得

6、到的電泳圖是個二維分布的蛋白質(zhì)圖。 Edman 降解(Edman degradation)從多肽鏈游 離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末 端氨基酸殘基被苯異硫氟酸酯修飾，然后從多肽 鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈(少了一個殘基)被回收再進(jìn)行下一輪降解 循環(huán)。同源蛋白質(zhì)(homologous proteins ) 來自不 同種類生物、而序列和功能類似的蛋白質(zhì)。例如 血紅蛋白。構(gòu)型(configuration ) 一個有機(jī)分子中各個 原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過共 價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構(gòu)型的改變往往使分子的光學(xué)活性發(fā)生變化。構(gòu)象(conformat

7、ion )指一個分子中，不改變 共價鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原 子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時， 不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會 改變分子的光學(xué)活性。肽單位(peptide unit )又稱之肽基(peptide group),是肽鏈主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參與 肽鍵形成的氮原子和碳原子和它們的4個取代成分：螺基氧原子、酰胺氫原子和兩個相鄰的a-碳原子組成的一個平面單位。蛋 白質(zhì)二 級結(jié)構(gòu) (protein secondary structure )在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)氨基 酸殘基的有規(guī)則的排列，常見的二級結(jié)構(gòu)有 a- 螺旋和3-折疊。二級結(jié)構(gòu)是通過骨架上

8、的埃基 和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的。 蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu) (protein tertiary structure )蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài) 的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn) 一步盤繞、折疊形成的。三級結(jié)構(gòu)主要是靠氨基 酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用、氫鍵范德華力和鹽 鍵(靜電作用力)維持的。蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)(quaternary structure )多 亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。實(shí)際上是具有三級結(jié)構(gòu) 的多肽鏈(亞基)以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)出的三 維結(jié)構(gòu)。 a -螺旋(a -helix)蛋白質(zhì)中常見的一種二級 結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀， 一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫

9、鍵維持 的。每個氨基酸殘基（第n個）的?；跖c多肽 鏈C端方向的第4個殘基（第n + 4個）的酰胺 氮形成氫鍵。在典型的右手 a-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺 距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基， 每個殘基沿著螺旋的長軸上升 0.15nm。 3 -折疊（3 -sheet）是蛋白質(zhì)中的常見的二級 結(jié)構(gòu)，是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構(gòu)象 是通過一個肽鍵的默基氧和位于同一個肽鏈或 相鄰肽鏈的另一個酰胺氫之間形成的氫鍵維持 的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈， 這些肽鏈可以 是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是 反平行排列（肽鏈反向排列）。 3 -轉(zhuǎn)角（3 -turn ）也是多肽鏈中常見的二級 結(jié)構(gòu)

10、，連接蛋白質(zhì)分子中的二級結(jié)構(gòu)（a-螺旋 和3-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多 肽區(qū)，一般含有216個氨基酸殘基。含有5個 氨基酸殘基以上的轉(zhuǎn)角又常稱之環(huán)（100Ps ） 常見的轉(zhuǎn)角含有4個氨基酸殘基，有兩種類型。 轉(zhuǎn)角I的特點(diǎn)是：第1個氨基酸殘基談基氧與第4個殘基的酰胺氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角II的第3 個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第2個殘 基大都是脯氨酸。超二級結(jié)構(gòu)(super-secondary structure ) 也稱之基元(motif )。在蛋白質(zhì)中，特別是球 蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y(jié)構(gòu)單 元組合在一起，彼此相互作用，形成的有規(guī)則、 在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組

11、合體。結(jié)構(gòu)域(domain)在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨(dú)立 折疊單元。結(jié)構(gòu)域通常都是幾個超二級結(jié)構(gòu)單元 的組合。纖維蛋白(fibrous proteins)一類主要的不溶于水的蛋白質(zhì)，通常都含有呈現(xiàn)相同二級結(jié)構(gòu) 的多肽鏈。許多纖維蛋白結(jié)合緊密，并為單個細(xì) 胞或整個生物體提供機(jī)械強(qiáng)度，起著保護(hù)或結(jié)構(gòu) 上的作用。球蛋白(globular proteins)一類蛋白質(zhì)，許多都溶于水，球蛋白是緊湊的、近似球形的、含 有折疊緊密的多肽鏈。典型的球蛋白含有能特異 識別和結(jié)合其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白(keratins )由處于“-螺旋或(3-折疊 構(gòu)象的平行的多肽鏈組成的不溶于水的起著保 護(hù)或結(jié)構(gòu)作用的

12、蛋白質(zhì)。膠原(蛋白)(collagen )是動物結(jié)締組織中 最豐富的一種結(jié)構(gòu)蛋白，它是由原膠原蛋白分子 組成，原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結(jié)構(gòu)的 蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺 旋(螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基)的 多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。疏水相互作用(hydrophobic interaction) 非 極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。這些非極性分子(如一些中性氨基酸殘基，也稱 之疏水殘基)在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚 集的傾向。伴娘蛋白(chaperone)與一種新合成的多肽 鏈形成復(fù)合物并協(xié)助它正確折疊成具有生物功 能構(gòu)象的蛋白質(zhì)。伴娘蛋白可以防止不正

13、確折疊 中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確 的聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)以及大的多亞基蛋 白質(zhì)的組裝和解體。二硫鍵(disulfide bond)通過兩個(半胱氨 酸)疏基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某 些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。范德華力(van der Waals force )中性原子 之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分 子之間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們的范 德華半徑之和時，范德華引力最強(qiáng)。強(qiáng)的范德華 排斥作用可以防止原子相互靠近。蛋白質(zhì)變性(denaturation )生物大分子的天 然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋 白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及

14、一些變性劑 的作用時，次級鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。復(fù)性(renaturation )在一定的條件下，變性 的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象 的現(xiàn)象。肌紅蛋白(myoglobin )是由一條肽鏈和一個 血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi)儲存氧的 蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。血紅蛋白(hemoglobin )是由含有血紅素輔基 的4個亞基組成的寡聚蛋白。血紅蛋白負(fù)責(zé)將氧 由肺運(yùn)輸?shù)酵庵芙M織，它的氧飽和曲線為 S型。波爾效應(yīng)(Bohr effect ) CO濃度的增加降低 細(xì)胞內(nèi)的pH,引起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白的氧親和 力下降的現(xiàn)象。別構(gòu)效應(yīng)(alloste

15、ric effect )又稱之變構(gòu) 效應(yīng)。是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu) 象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。鐮刀型細(xì)胞貧血病(sickle-cell anemia)血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大 部分紅細(xì)胞呈鐮刀狀。其特點(diǎn)是病人的血紅蛋白 3-亞基N端的第6個氨基酸殘基是繳氨酸，而 不是正常的谷氨酸殘基。酶(enzymR生物催化劑，除少數(shù)RN做卜幾乎 都是蛋白質(zhì)。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是通過降 低活化能加快反應(yīng)的速度。全酶(holoenzyme)具有催化活性的酶，包括 所有的必需的亞基、輔基和其它的輔助因子。脫輔基酶蛋白(apoenzym8酶中除去催化活 性可能需要的有機(jī)或無

16、機(jī)輔助因子或輔基后的 蛋白質(zhì)部分。酶活力單位(U, active unit )酶活力的度量 單位。1961年國際酶學(xué)會議規(guī)定：1個酶活力單 位是指在特定條件(25C,其它為最適條件)下, 在1分鐘內(nèi)能轉(zhuǎn)化1微摩爾底物的酶量，或是轉(zhuǎn) 化底物中1微摩爾的有關(guān)基團(tuán)的酶量。比活(specific activity)每分鐘每毫克酶蛋白在25c下轉(zhuǎn)化的底物的微摩爾數(shù)(以力。比 活是酶純度的測量?；罨?activation energy )將一摩爾反應(yīng) 底物中的所有分子由基態(tài)轉(zhuǎn)化為過渡態(tài)所需要 的能量?；钚圆课?active site )酶中含有底物結(jié)合 部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基 的部分。

17、活性部位通常都位于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域或 亞基之間的裂隙或是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很近的一些氨基酸 殘基組成的。酸-堿催化(acid-base catalysis )質(zhì)子轉(zhuǎn)移 加速反應(yīng)的催化作用。共價催化(covalent catalysis ) 一個底物或 底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉(zhuǎn)移 給第二個底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是 通過共價催化方式進(jìn)行的?？拷?yīng)(proximity effect )非酶促反應(yīng)或酶促反應(yīng)速率的增加是由于活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大(底物靠近活性部位)的結(jié)果，這 將導(dǎo)致更頻繁地形成過渡態(tài)。初速度(initial velocity

18、) 酶促反應(yīng)最初階 段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度 非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計(jì)。米氏方程(Michaelis-Menten equation )表 示一個酶促反應(yīng)的起始速度(v)與底物濃度(S)關(guān)系的速度方程,v = VmaxS/ (Km+S)。 米氏常數(shù)(Michaelis constant, ) ( Km 對 于一個給定反應(yīng)，導(dǎo)致酶促反應(yīng)速度的起始速度(v0)達(dá)到最大反應(yīng)速度(VmaX 一半時的底物 濃度。催化常數(shù)(catalyticnumber) (Kcat)也稱之轉(zhuǎn)換數(shù)(turnover number)。一個動力學(xué)常數(shù)， 是在底物濃度處于飽和狀態(tài)下，一個酶(或一個 酶活性

19、部位)催化一個反應(yīng)有多快的測量。催化 常數(shù)等于最大反應(yīng)速度除以總的酶濃度 (Vmax/Etotal ),或者是每摩爾酶活性部位每秒鐘轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的底物的摩爾數(shù)。雙倒數(shù)作圖(double-reciprocal plot )也稱 之Lineweaver-Burk作圖。一個酶促反應(yīng)速度的 倒數(shù)(1/v )對底物濃度的倒數(shù)(1/s)的作圖。 X和y軸上的截距分別代表米氏常數(shù)(Km和最 大反應(yīng)速度(VmaX的倒數(shù)。競爭性抑制作用(competitive inhibition ) 通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。一個競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競 爭同一個蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使得Km增

20、大，而Vma壞變。 非競爭性抑制作用(noncompetitive inhibition )抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以 與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作 用。這種抑制使得 Vmax變小，但Km不變。反競爭性抑制作用(uncompetitive inhibition )抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合， 而不與游離酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這 種抑制作用使得Vmax Km都變小，但Vmax/Km 比值不變。絲氨酸蛋白酶(serine protease )活性部位 含有在催化期間起著親核體作用的絲氨酸殘基的蛋白酶。酶原(zymogerj)通過有限蛋白水解能夠由無 活性變成具有催化活性的

21、酶前體。調(diào)節(jié)酶(regulatory enzyme ) 位于一個或多 個代謝途徑內(nèi)的一個關(guān)鍵部位的酶，它的活性根 據(jù)代謝的需要被增加或降低。別構(gòu)酶(allosteric enzyme ) 一種其活性受 到結(jié)合在活性部位以外部位的其它分子調(diào)節(jié)的酶。別構(gòu)調(diào)節(jié)劑(allosteric modulator )結(jié)合在 別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)部位調(diào)節(jié)該酶催化活性的生物分 子，別構(gòu)調(diào)節(jié)劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。齊變模式(concerted model )相同配體與寡 聚蛋白協(xié)同結(jié)合的一種模式。按照最簡單齊變模 式，由于一個底物或別構(gòu)調(diào)節(jié)劑的結(jié)合，蛋白質(zhì) 的構(gòu)象在T (對底物親和性低的構(gòu)象)和 R (對 底物親和

22、性高的構(gòu)象)之間變換。這一模式提出 所有蛋白質(zhì)的亞基都具有同樣的構(gòu)象，或是 T, 或是R構(gòu)象。序變模式(sequential model)相同配體與寡 聚蛋白協(xié)同結(jié)合的另外一種模式。按照最簡單的 序變模式，一個配體的結(jié)合會誘導(dǎo)它結(jié)合的亞基 的三級結(jié)構(gòu)的變化，以及使相鄰亞基的構(gòu)象發(fā)生 很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配 體具有高的親和性。 同功酶(isoenzyme 或isozyme)催化同一化學(xué) 反應(yīng)而化學(xué)組成不同的一組酶。它們彼此在氨基 酸序列、底物的親和性等方面都存在著差異。別構(gòu)調(diào)節(jié)物(allosteric modulator) 也稱之 別構(gòu)效應(yīng)物(allosteric effec

23、tor )。結(jié)合在 別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)部位，調(diào)節(jié)酶催化活性的生物分 子。別構(gòu)調(diào)節(jié)物可以是激活劑或抑制劑。維生素(vitamin)是一類動物本身不能合成但 對動物生長和健康又是必需的有機(jī)化合物，所以 必須從飲食中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生 的。水溶性維生素(water-soluble vitamins ) 一 類能溶于水的有機(jī)營養(yǎng)分子。其中包括在酶的催 化中起著重要作用的 B族維生素以及抗壞血酸(維生素C)等。脂溶性維生素(lipid vitamins )由長的碳?xì)?鏈或稠環(huán)組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素 包括維生素A D E和K,這類維生素能被動物 貯存。輔酶(coenzym6某些酶在發(fā)揮催

24、化作用時所 需要的一類輔助因子，其成分中往往含有維生 素。輔基(prosthetic group) 是與酶蛋白共價結(jié) 合的金屬離子或一類有機(jī)化合物，用透析法不能 除去。輔基在整個酶促反應(yīng)過程中始終與酶的特 定部位結(jié)合。尼克酰胺腺嗯吟二核甘酸和尼克酰胺腺嗯吟 二核甘酸磷酸(NADR-, nicotinamide adenine dinucleotide phosphate )含有尼克酰胺的輔 酶，在某些氧化還原反應(yīng)中起著氫原子和電子載 體的作用，常常作為脫氫酶的輔酶。黃素單核甘酸(FMN,flavin mononucleotide ) 核黃素磷酸，是某些氧化還原酶的輔酶。黃素腺嗯吟二核甘酸(FA

25、D, flavin adenine dinucleotide )是某些氧化還原酶的輔酶，含有 核黃素。硫胺素焦磷酸(thiamine pyrophosphate )是 維生素B1的輔酶形式，參與轉(zhuǎn)醛基反應(yīng)。磷酸口比哆醛(pyidoxal phosphate )是維生素 B6(口比哆醇)的衍生物，是轉(zhuǎn)氨酶、脫竣酶和消 旋酶的輔酶。生物素(biotin )參與脫竣反應(yīng)的一種酶的輔 助因子。輔酶A (coenzyme A) 一種含有泛酸的輔酶， 在某些酶促反應(yīng)中作為?；妮d體。類胡蘿卜素(carotenoids )由異戊二烯組成 的脂溶性光合色素。轉(zhuǎn)氨酶(transaminases )也稱之氨基轉(zhuǎn)移

26、酶 (aminotransferases ),在該酶的催化下個a -氨基酸的氨基轉(zhuǎn)可移給另一個a-酮酸。核音(nucleoside )是由喋吟或喀咤堿基通過 共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基一 般都是由糖的異頭碳與喀咤的 N-1或嗯吟的N-9 之間形成的3-N-糖昔鍵連接的。核甘酸(nucleotide )核昔的戊糖成分中的羥 基磷酸化形成的化合物。 cAMP(cyclic AMP 3 ,5 -環(huán)腺甘酸，細(xì)胞 內(nèi)的第二信使，由于某些激素或其它分子信號刺 激激活腺甘酸環(huán)化酶催化ATP環(huán)化形成的。磷酸二酯鍵(phosphodiester linkage ) 一種化學(xué)基團(tuán)，指一分子磷酸與兩個

27、醇(羥基)酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核音的3/羥基與另一個核昔的5 /羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸 二酯鍵。脫氧核 糖核酸(DNA , deoxyribonucleic acid )含有特殊脫氧核糖核甘酸序列的聚脫氧核 甘酸，脫氧核甘酸之間是通過3, ,5 / -磷酸二酯鍵連接的。DNA1：遺傳信息的載體。核糖核酸(RNA , ribonucleic acid )通過 3 / ,5 /-磷酸二酯鍵連接形成的特殊核糖核甘酸 序列的聚核糖核甘酸。 核糖體核糖核酸 (rRNA, ribosomal robonucleic acid )作為核糖體組成成分的一類

28、 RNA rRNA是細(xì)胞內(nèi)最豐富的RNA信使核糖核酸(mRNAmessenger ribonucleic acid ) 一類用作蛋白質(zhì)合成模板的 RNA轉(zhuǎn)移核糖核酸(tRNA, transfer ribonucleic acid ) 一類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質(zhì)合 成部位并將氨基酸整合到生長著的肽鏈上的 RNA tRNA含有能識別模板mRNAh互補(bǔ)密碼的 反密碼。轉(zhuǎn)化(作用)(transformation ) 一個外源 DNAB過某種途徑導(dǎo)入一個宿主菌，引起該細(xì)菌 的遺傳特性改變的作用。轉(zhuǎn)導(dǎo)(作用)(transduction )借助于病毒載 體，遺傳信息從一個細(xì)胞轉(zhuǎn)移到另一個細(xì)胞。堿基對

29、(base pair )通過堿基之間氫鍵配對 的核酸鏈中的兩個核甘酸，例如 A與T或U,以 及G與C配對。查格夫法則(Chargaffs rules )所有 DNA1 腺喋吟與胸腺喀咤的摩爾含量相等，(A= T), 鳥喋吟和胞嗑咤的摩爾含量相等(G= C),即瞟 吟的總含量與喀咤的總含量相等(A+ G= T+ C)。 DNA勺堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和 器官的特異性。另外生長發(fā)育階段、營養(yǎng)狀態(tài)和 環(huán)境的改變都不影響DNA勺堿基組成。 DN破螺旋(DNA double helix) 一種核酸的構(gòu) 象，在該構(gòu)象中，兩條反向平行的多核甘酸鏈圍 繞彼此纏繞形成一個右手的雙螺旋結(jié)構(gòu)。 堿基位

30、于雙螺旋內(nèi)側(cè)，磷酸與糖基在外側(cè)，通過磷酸二 酯鍵相連，形成核酸的骨架。堿基平面與假想的 中心軸垂直，糖環(huán)平面則與軸平行。兩條鏈皆為 右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nmi堿基堆積距離 為0.34nm,兩核甘酸之間的夾角是 36 ,每對 螺旋由10對堿基組成，堿基按A-T, G-C配對互 補(bǔ)，彼此以氫鍵相連系。維持DNAgZ螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn) 定的力主要是堿基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬 窄、深淺不一的一個大溝和一個小溝。大溝(major groove) 和小溝(minor groove) 繞B-DNA雙螺旋表面上出現(xiàn)的螺旋槽(溝)，寬 的溝稱之大溝，窄溝稱之小溝。大溝、小溝都是 由于堿基對堆積和糖-磷酸骨架扭

31、轉(zhuǎn)造成的。 DNA螺旋(DNA supercoiling ) DNA$：身的 卷曲，一般是DNAgZ螺旋的彎曲、欠旋(負(fù)超螺旋)或過旋(正超螺旋)的結(jié)果 拓?fù)洚悩?gòu)酶(topoisomerase )通過切斷 DNA 的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然后重新纏繞 和封口來改變DNA1環(huán)數(shù)的酶。拓?fù)洚悩?gòu)酶I通 過切斷DNA中的一條鏈減少負(fù)超螺旋，增加一個 連環(huán)數(shù)；而拓?fù)洚悩?gòu)酶II切斷DNA勺兩條鏈增 加負(fù)超螺旋，減少 2個連環(huán)數(shù)。某些拓?fù)洚悩?gòu) 酶II也稱之DNA旋酶。核小體(nucleosome)用于包裝染色質(zhì)的結(jié)構(gòu) 單位，是由DNA繞一個組蛋白核纏繞構(gòu)成的。染色質(zhì)(chromatin)是存在于真核生

32、物間期細(xì) 胞核內(nèi)，易被堿性染料著色的一種無定形物質(zhì)。 染色質(zhì)中含有作為骨架的完整的雙鏈 DNA以及 組蛋白、非組蛋白和少量的 RNA染色體(chromosome)是染色質(zhì)在細(xì)胞分裂過 程中經(jīng)過緊密纏繞、折疊、凝縮和精細(xì)包裝形成 的具有固定形態(tài)的遺傳物質(zhì)存在形式。簡言之， 染色體是一個大的單一的雙鏈 DNA分子與相關(guān)蛋白質(zhì)組成的復(fù)合物，DNA中含有許多基因，貯 存和傳遞遺傳信息。 DN儂性(DNA denaturation)DNA 雙鏈解鏈分 離成兩條單鏈的現(xiàn)象。退火(annealing )即DNA由單鏈復(fù)性變成雙 鏈結(jié)構(gòu)的過程。來源相同的DN嶂鏈經(jīng)退火后完 全恢復(fù)雙鏈結(jié)構(gòu)，同源DNAt_間、D

33、NAF口 RNA 間退火后形成雜交分子。融解溫度(melting temperature, Tm雙鏈 DNA 融解徹底變成單鏈DNA勺溫度范圍的中點(diǎn)溫度。增色效應(yīng)(hyperchromic effect )當(dāng)雙螺旋 DNAB解(解南連)時，260nm處紫外吸收增加的 現(xiàn)象。減色效應(yīng)(hypochromic effect )隨著核酸復(fù) 性，紫外吸收降低的現(xiàn)象。核酸內(nèi)切酶(endonuclease)核糖核酸酶和脫 氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內(nèi)磷酸二酯 鍵的酶。核酸外切酶(exonuclease)從核酸鏈的一端逐 個水解下核甘酸的酶。限制性內(nèi)切酶(restriction endonuclease

34、s )一種在特殊核甘酸序列處水解雙鏈 DNA的內(nèi)切 酶。I型限制性內(nèi)切酶既催化宿主 DNA勺甲基化， 又催化非甲基化的DNA勺水解；而II型限制性 內(nèi)切酶只催化非甲基化的DNA勺水解。限制酶圖譜(restriction map) 同一 DNA用不 同的限制酶進(jìn)行切割從而獲得各種限制酶的切割位點(diǎn)，由此建立的位點(diǎn)圖譜有助于對 DNA勺結(jié) 構(gòu)進(jìn)行分析。反向重復(fù)序歹U (inverted repeat sequence)在同一多核甘酸鏈內(nèi)的相反方向上存在的重復(fù) 的核甘酸序列。在雙鏈DNA中反向重復(fù)可能引起 十字形結(jié)構(gòu)的形成。重組 DNA 技術(shù) (recombination DNA technology

35、 ) 也稱之基 因工程(genomic engineering)。利用限制性內(nèi)切酶和載體，按照預(yù)先設(shè)計(jì)的要求，將一種生物的某種目的基因和 載體DN醺組后轉(zhuǎn)入另一生物細(xì)胞中進(jìn)行復(fù)制、 轉(zhuǎn)錄和表達(dá)的技術(shù)?；颍╣ene）也稱之順反子（cistron ）。泛 指被轉(zhuǎn)錄的一個DNRt段。在某些情況下，基因 常用來指編碼一個功能蛋白或RN砌子的DN* 段。鹽析法：高濃度鹽例如飽和或半飽和時有些蛋白質(zhì)從水溶液中沉淀出來等電點(diǎn) 使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場中不 遷移（分子的凈電荷為零）的 pH值。肽鍵 一個氨基酸的竣基與另一個氨基酸的氨 基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)由氨基酸在多肽鏈中的

36、數(shù)目、類型和順序所描述的多肽鏈的基本結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈主鏈在一級結(jié)構(gòu)的基 礎(chǔ)上進(jìn)一步的盤旋或折疊，從而形成有規(guī)律的構(gòu) 象蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈在二級結(jié)構(gòu) （超 二級結(jié)構(gòu)及結(jié)構(gòu)域）的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步的盤繞、 折疊，從而產(chǎn)生特定的空間結(jié)構(gòu)或者說三級結(jié)構(gòu) 是指多肽鏈中所有原子的空間排布 蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu) 多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。超二級結(jié)構(gòu)：在球狀蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)順序 上，相鄰的二級結(jié)構(gòu)常常在三維折疊中相互靠 近，彼此作用，在局部區(qū)域形成規(guī)則的二級結(jié)構(gòu) 的聚合體，就是超二級結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域：在較大的蛋白質(zhì)分子里，多肽鏈的三維 折疊常常形成兩個或多個松散連接的近似球狀 的三維實(shí)體。這些實(shí)體

37、就稱為結(jié)構(gòu)城。蛋白質(zhì)變性生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光 照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時，次 級鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì) 的生物活性喪失。復(fù)性在一定的條件下，變性的生物大分子恢復(fù) 成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。分子病由于基因或DN粉子的缺陷，致使細(xì)胞 內(nèi)RN破蛋白質(zhì)合成出現(xiàn)異常、人體結(jié)構(gòu)與功能 隨之發(fā)生變異的疾病。鹽析法：高濃度鹽例如飽和或半飽和時有些蛋白質(zhì)從水溶液中沉淀出來酶的活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并和 酶催化作用直接有關(guān)的區(qū)域酶活力單位酶活力的度量單位比活 每分鐘每毫克酶蛋白在25 c下轉(zhuǎn)化的底 物的微摩爾數(shù)（以。比

38、活是酶純度的測量。米氏常數(shù)（Km 對于一個給定反應(yīng)，導(dǎo)致酶促 反應(yīng)速度的起始速度（v0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（VmaX 一半時的底物濃度。酶原通過有限蛋白水解能夠由無活性變成 具有催化活性的酶前體。誘導(dǎo)契合學(xué)說為說明底物與酶結(jié)合的特性，在鎖鑰學(xué)說的基礎(chǔ)上提出的一種學(xué)說底物與酶活性部位結(jié)合，會引起酶發(fā)生構(gòu)象變化，使兩者相 互契合，從而發(fā)揮催化功能。別構(gòu)效應(yīng) 又稱之變構(gòu)效應(yīng)。是寡聚蛋白與配基 結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改 變的現(xiàn)象。輔酶和輔基：與酶蛋白結(jié)合松弛的輔助因子叫輔 酶。以共價鍵和酶蛋白牢固結(jié)合，不易用透析等 方法除去的輔助因子叫輔基。二者的區(qū)別只在于 與酶蛋白的結(jié)合的牢固程度不

39、同，無嚴(yán)格絕對的 界限。同工酶：指催化同一種化學(xué)反應(yīng)，而其酶蛋白本 身的分子結(jié)構(gòu)組成及理化性質(zhì)有所不同的一組酶。競爭性抑制作用通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn) 的一種酶抑制類型。DN展性DNA雙鏈解鏈分離成兩條單鏈的現(xiàn)象。分子雜交不同來源或不同種類生物分子間相 互特異識別而發(fā)生的結(jié)合。增色效應(yīng)當(dāng)雙螺旋DNA蛹用（解鏈）時，260nm處紫外吸收增加的現(xiàn)象。減色效應(yīng)隨著核酸復(fù)性，紫外吸收降低的現(xiàn)象?；匚慕Y(jié)構(gòu)：雙鏈DNA中含有的二個結(jié)構(gòu)相同、方 向相反的序列DN做螺旋結(jié)構(gòu)有什么基本特點(diǎn)？答：DN粉子為兩條多核甘酸鏈以相同的螺旋軸為中 心，盤繞成右旋、反向平行的雙螺旋；以磷酸和 戊糖組成的骨架位于螺旋外側(cè)，堿基位于螺旋內(nèi) 部，并且按照堿基互補(bǔ)的原則，堿基之間通過氫 鍵形成堿基對，A-T間形成二個氫鍵、G C間 形成三個氫鍵；雙螺旋的直徑是 2nni每10個堿基對旋轉(zhuǎn)一周，螺距為3.4nm,所有的堿基平 面都與中心軸垂直；維持雙螺旋的力是堿基堆積 力和氫鍵。信使RNA把DNA莫板鏈上的堿基序列轉(zhuǎn)錄為RNA 分子上的堿基序列，再從 mRNAt的堿基序列通 過合成蛋白質(zhì)的機(jī)構(gòu)獲得氨基酸序列；rRNA把 翻譯系統(tǒng)中各種組分聚集在一起，形成正確的空 間排布及高級