降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶測(cè)試題附解析

降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶測(cè)試題（附解析）一、選擇題.下列關(guān)于酶的敘述，正確的是（）A.酶具有催化作用并都能與雙縮月尿試劑反應(yīng)呈紫色.細(xì)胞代謝能夠有條不紊地進(jìn)行與酶的專一性有關(guān)C.酶適宜在最適溫度及最適pH條件下長(zhǎng)期保存D.各種酶的最適條件都相同，其催化效率受溫度和pH的影響解析：選B酶絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNARNA不能與雙縮月尿試劑反應(yīng)呈紫色；酶具有專一性，即每一種酶只能催化一種或者一類化學(xué)反應(yīng)，細(xì)胞代謝能夠有條不紊地進(jìn)行與酶的專一性有關(guān)；在最適溫度和pH條件下，酶的活性最高，不適合酶的長(zhǎng)期保存；不同種酶的最適條件不一定相同，如胃蛋白酶的最適pH是1.5,唾液淀粉酶的最適pH是7,胰蛋白酶的最適pH是8.6。2.（2019?長(zhǎng)沙模擬）適當(dāng)提高溫度、加FeCl3和過氧化氫酶都可以加快過氧化氫的分解。下列各項(xiàng)分組中，加快過氧化氫的分解所遵循的原理相同的是（）A.提高溫度、加FeCl3B.提高溫度、加過氧化氫酶C.加FeCl3和過氧化氫酶D.提高溫度、加FeCl3和過氧化氫酶解析：選C升高溫度加快過氧化氫的分解的原理是給反應(yīng)物提供能量；加FeCl3和過氧化氫酶加快過氧化氫的分解的原理是降低反應(yīng)的活化能。時(shí)間.如圖表示某反應(yīng)進(jìn)行時(shí)，有酶參與和無酶參與的能量變化，，，時(shí)間則下列敘述正確的是（）能A.此反應(yīng)為放能反應(yīng)B.曲線I表示有酶參與C.巳為反應(yīng)前后能量的變化D.酶參與反應(yīng)時(shí)，所降低的活化能為目解析：選D曲線n是有酶催化條件下的能量變化，其降低的活化能為E4,反應(yīng)前后能量的變化應(yīng)為鼻，反應(yīng)產(chǎn)物乙物質(zhì)的能量值比反應(yīng)物甲物質(zhì)的高，則該反應(yīng)為吸能反應(yīng)。.下圖是酶催化特性的“酶-底物復(fù)合反應(yīng)”模型，圖中數(shù)字表示反應(yīng)過程，字母表示相關(guān)物質(zhì)。則下列各選項(xiàng)對(duì)此圖意的解釋正確的是（）XYZXFGX是酶，過程①表示縮合反應(yīng)

Y可表示酶，過程②體現(xiàn)酶的多樣性C.復(fù)合物Z是酶發(fā)揮高效性的關(guān)鍵D.①、②可以表示葡萄糖水解過程解析：選C據(jù)圖分析，X在化學(xué)反應(yīng)前后不變，說明X是酶；Y在酶的作用下生成F和G說明該反應(yīng)是分解反應(yīng)。根據(jù)以上分析可知，Y不是酶，過程②體現(xiàn)了酶具有催化作用。圖中的復(fù)合物Z是酶與反應(yīng)物的結(jié)合體，是酶發(fā)揮高效性的關(guān)鍵。葡萄糖是單糖，是不能水解的糖。5.（2018?黃岡高三五月沖刺）某同學(xué)進(jìn)行了下列有關(guān)酶的實(shí)驗(yàn)：甲組：淀粉溶液+新鮮唾液一加入斐林試劑一出現(xiàn)磚紅色沉淀乙組：蔗糖溶液+新鮮唾液一加入斐林試劑一不出現(xiàn)磚紅色沉淀丙組：蔗糖溶液+蔗糖酶溶液一加入斐林試劑一？下列敘述正確的是（）A.丙組的實(shí)驗(yàn)結(jié)果是“不出現(xiàn)磚紅色沉淀”B.三組實(shí)驗(yàn)都應(yīng)該在37C條件下進(jìn)行C.該同學(xué)的實(shí)驗(yàn)?zāi)康氖球?yàn)證酶的專一性D.可用碘液代替斐林試劑進(jìn)行檢測(cè)解析：選C因?yàn)檎崽潜徽崽敲复呋馍善咸烟呛凸?，有還原性，加入斐林試劑出現(xiàn)磚紅色沉淀；加入斐林試劑必須水浴加熱至50?65C;唾液淀粉酶只能水解淀粉，不能水解蔗糖，蔗糖酶才能水解蔗糖，故該實(shí)驗(yàn)?zāi)茯?yàn)證酶的專一性；如用碘液代替斐林試劑，則三個(gè)組都不會(huì)出現(xiàn)藍(lán)色，無法檢測(cè)。.某實(shí)驗(yàn)室研制出一種X酶，為測(cè)出X酶的最適溫度，有人設(shè)置了a、25C、b（已知：a低于25C和b,b高于25C）三種溫度進(jìn)行實(shí)驗(yàn)，結(jié)果發(fā)現(xiàn)，此三種溫度下的X酶活性無顯著差異。據(jù)此可推測(cè)X酶的最適溫度（）一■定在25C左右一定在a?25C之間一定在25C?b之間D.低于a或高于b或在a?b之間都有可能?產(chǎn)物濃度解析：選D由于只設(shè)置了3組溫度對(duì)照，溫度梯度過大或過小都會(huì)導(dǎo)致三種溫度下X酶的活性無顯著差異，因此不能確定具體的最適溫度。?產(chǎn)物濃度.（2018?臨川二模）如圖表示不同pH對(duì)某種酶活性的影響。下列分析正確的是（）A.據(jù)圖分析，儲(chǔ)存該酶的最適pH為4.據(jù)圖分析，t時(shí)刻各組酶促反應(yīng)速率達(dá)到最大值a條件下，增加底物濃度，反應(yīng)速率增大但酶活性不變

b條件下，提高反應(yīng)體系溫度，反應(yīng)速率增大解析：選C據(jù)圖分析，pH為4條件下，酶活性最低，因此儲(chǔ)存該酶的最適pH不為4,應(yīng)該為該酶的最適pH;據(jù)圖分析，t時(shí)刻，各組產(chǎn)物濃度均達(dá)到最大，此時(shí)底物已經(jīng)被消耗完，反應(yīng)速率為0;a條件下，限制酶促反應(yīng)速率的因素可能有底物濃度、酶濃度、溫度、pH等，此時(shí)增加底物濃度，反應(yīng)速率增大；b條件下，底物已經(jīng)被分解完，此時(shí)提高反應(yīng)體系溫度，反應(yīng)速率依舊為0。（2019?梅州模擬）如圖表示酶X的活性與溫度的關(guān)系示意圖，下列有關(guān)分析錯(cuò)誤的是（）86420「8642010203040506070溫度（匕）A.在實(shí)際生產(chǎn)中，酶X制劑幾乎在所有的季節(jié)都能使用.測(cè)定酶X的活性時(shí)，實(shí)驗(yàn)對(duì)pH底物量和酶量沒有要求C.酶X的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物，具有高效性和專一性D.在20?40c范圍內(nèi)設(shè)置更小的溫度梯度，可進(jìn)一步探究酶X的最適溫度解析：選B分析題圖，酶X適用的溫度范圍較大，在實(shí)際生產(chǎn)中，酶X制劑幾乎在所有的季節(jié)都能使用；測(cè)定酶X的活性時(shí)，實(shí)驗(yàn)對(duì)pH、底物量和酶量有要求，無關(guān)變量要嚴(yán)格保持一致且適宜；酶X的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物（蛋白質(zhì)或RNA）,具有高效性和專一性；在20/40c范圍內(nèi)設(shè)置更小的溫度梯度，可進(jìn)一步探究酶X的最適溫度。.研究發(fā)現(xiàn)：酸可以催化蛋白質(zhì)、脂肪以及淀粉的水解。研究人員以蛋清為實(shí)驗(yàn)材料進(jìn)行了如下實(shí)驗(yàn)：加盆酸③水解物變小的貨白塊f下列相關(guān)說法正確的是（）A.①②③過程中，蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)不變B.蛋清中的蛋白質(zhì)分子比蛋白塊a中的蛋白質(zhì)分子更容易被蛋白酶水解C.處理相同時(shí)間，蛋白塊b明顯小于蛋白塊c,可證明與無機(jī)催化劑相比，酶具有高D.將鹽酸與蛋白酶、蛋白塊混合，可直接測(cè)定蛋白酶在此pH下的催化效果解析：選C加熱和加酸均會(huì)使蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞；加熱使蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)變得伸展、松散，更容易被蛋白酶水解；處理相同時(shí)間，蛋白塊b明顯小于蛋白塊c,可證明與無機(jī)催化劑相比，酶具有高效性；鹽酸會(huì)催化蛋白酶和蛋白塊的水解，鹽酸還會(huì)影

響酶活性，從而影響實(shí)驗(yàn)效果，故不能直接測(cè)定蛋白酶在此pH下的催化效果。.如圖為酶促反應(yīng)相關(guān)曲線圖，Km表示酶促反應(yīng)速率為1/2Vmax時(shí)的底物濃度。競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競(jìng)爭(zhēng)性結(jié)合酶的活性部位；非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可與酶的非活性部位發(fā)生不可逆性結(jié)合，從而使酶的活性部位功能喪失。下列分析錯(cuò)誤的是（）A.Km越大，酶與底物親和力越高B.加入競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，Kn增大C.加入非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，Vmax降低D.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑破壞酶的空間結(jié)構(gòu)1/2Vmax時(shí)所需要的底解析：選A根據(jù)題干信息可知，1/2Vmax時(shí)所需要的底物濃度越大，即酶促反應(yīng)需要高濃度的底物才能正常進(jìn)行，從而說明底物與酶的親和力越低;當(dāng)反應(yīng)環(huán)境中存在競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑時(shí)，需要增加底物的濃度才能保證反應(yīng)的正常進(jìn)行，即Kn會(huì)增大；由“非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑可與酶的非活性部位發(fā)生不可逆性結(jié)合，從而使酶的活性部位功能喪失”可知，若反應(yīng)環(huán)境中增加了非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，則會(huì)導(dǎo)致部分酶的活性部位空間結(jié)構(gòu)改變、功能喪失，進(jìn)而導(dǎo)致Vmax降低。二、非選擇題.研究者用磷酸化酶（混合酶，可將淀粉水解成單糖）、單糖、淀粉和不同pH緩沖液組成不同反應(yīng)體系，并測(cè)定了各反應(yīng)體系中淀粉含量的變化（實(shí)驗(yàn)中pH對(duì)淀粉含量沒有直接影響），結(jié)果見下表。隨后，研究者測(cè)定了水稻開花后至籽粒成熟期間，水稻籽粒中淀粉含量和磷酸化酶相對(duì)活性的變化，結(jié)果如下圖，回答下列問題：不同反應(yīng)體系中淀粉含量的變化PH淀粉含量（mg/mL）作用前作用后5.70.8460.6126.00.8460.8016.60.8461.1576.90.8461.1217.40.8460.91801020304050水稻籽粒成熟過程中淀粉含M與磷酸化兩相對(duì)活性的變化⑴分析表格中淀粉含量的變化情況，推測(cè)磷酸化酶的具體功能包括

o（2）結(jié)合圖、表分析，開花后10?20天內(nèi)，水稻籽粒細(xì)胞中pH可能在（填“5.7”“6.0”或“6.6”）附近，此時(shí)間段內(nèi)，水稻籽粒中磷酸化酶相對(duì)活性與淀粉含量變化的關(guān)系是（3）若要檢測(cè)實(shí)驗(yàn)中酶促反應(yīng)速率，可通過檢測(cè)底物的消耗速率或產(chǎn)物的生成速率來判定，從操作簡(jiǎn)便的角度分析，最好選擇（試劑）檢測(cè)；題中的淀粉屬于（填“底物”“產(chǎn)物”或“底物和產(chǎn)物”）；若反應(yīng)在適宜的溫度、pH等條件下進(jìn)行，則影響酶促反應(yīng)速率的因素還有（至少寫出2點(diǎn)）。解析：（1）題中表格呈現(xiàn)了實(shí)驗(yàn)結(jié)果，從表中數(shù)據(jù)比較分析可知，本實(shí)驗(yàn)的自變量是pH,因變量是淀粉含量的變化，當(dāng)pH為5.7和6.0時(shí)，反應(yīng)體系中淀粉的含量減少，說明反應(yīng)體系中部分淀粉在磷酸化酶作用下分解了；當(dāng)pH為6.6、6.9和7.4時(shí)，反應(yīng)體系中淀粉的含量增加，說明反應(yīng)體系中在磷酸化酶作用下有淀粉合成。由此可推測(cè)磷酸化酶（混合酶）在這個(gè)反應(yīng)體系中在不同pH條件下，既可以催化淀粉分解，也可以催化單糖合成淀粉。（2）結(jié)合圖表分析，開花后10?20天內(nèi)磷酸化酶的活性高，淀粉積累的速度最快，所以水稻籽粒細(xì)胞中pH可能在6.6;從圖中曲線分析，可知前段磷酸化酶相對(duì)活性增高，淀粉含量積累加快，后段磷酸化酶相對(duì)活性下降，淀粉含量積累減緩。（3）題中涉及的酶促反應(yīng)為淀粉水解和合成，淀粉水解形成的單糖是葡萄糖（還原糖），可選擇碘液或斐林試劑來檢測(cè)，但斐林試劑使用中需進(jìn)行水浴加熱，故碘液是最佳選擇；由第（1）小題分析可知，淀粉既屬于底物，又屬于產(chǎn)物；影響酶促反應(yīng)速率的因素有酶的活性、底物濃度、酶的濃度等。答案：（1）催化淀粉的分解與合成（2）6.6前段磷酸化酶相對(duì)活性增高，淀粉含量積累加快，后段磷酸化酶相對(duì)活性下降，淀粉含量積累減緩（可合并回答）（3）碘液底物和產(chǎn)物底物濃度、酶的濃度、酶的活性等（答出2點(diǎn)即可）.（2019?齊齊哈爾三模）如圖是某種淀粉酶催化淀粉水解的反應(yīng)速率與溫度的關(guān)系曲線，回答下列問題：5（1）圖中b、c兩點(diǎn)中通過改變溫度條件可明顯提高反應(yīng)速率的是,原因是（2）某同學(xué)為驗(yàn)證溫度對(duì)該酶活性的影響，設(shè)計(jì)了如下實(shí)驗(yàn):操作步驟操作方法試管A試管B試管C1淀粉溶液2mL2mL2mL2溫度處理（C）3710003淀粉酶溶液1mL1mL1mL4碘液2滴2滴2滴5現(xiàn)象X笠籃笠籃①該實(shí)驗(yàn)的自變量是。若反應(yīng)時(shí)間相對(duì)充分，請(qǐng)寫出表格中X表示的內(nèi)容:。操作步驟4（填“可以”或“不可以”）用斐林試劑代替碘液，原因是②能不能利用過氧化氫酶催化HQ分解來驗(yàn)證溫度對(duì)酶活性的影響原因？。原因是。③若需判斷某生物大分子物質(zhì)在不同溫度條件下，相同酶催化是否水解，從實(shí)驗(yàn)的科學(xué)角度分析，最好檢測(cè)：。解析：（1）分析曲線，c點(diǎn)屬于低溫，b點(diǎn)是高溫，所以通過改變溫度條件可明顯提高反應(yīng)速率的為c點(diǎn)，原因是低溫雖然抑制酶活性，但低溫對(duì)酶活性的影響是可逆的，而高溫使酶失活，對(duì)酶活性的影響是不可逆的。（2）①分析表格可看出，溫度是自變量，變色情況是因變量；X是37C時(shí)的變色情況，在此溫度淀粉酶活性強(qiáng)，將淀粉水解，加碘液不變藍(lán)；不能用斐林試劑代替碘液，因?yàn)橛渺沉衷噭z測(cè)生成物時(shí)，需水浴加熱到50?65C,對(duì)實(shí)驗(yàn)有影響。②也不能用過氧化氫酶催化HQ分解來驗(yàn)證溫度對(duì)酶活性的影響，原因是溫度對(duì)HQ分解的速度有影響，同樣會(huì)對(duì)實(shí)驗(yàn)結(jié)果造成干擾。③判斷某生物大分子物質(zhì)在不同溫度條件下，相同酶催化是否水解，最好檢測(cè)生成物情況，若檢驗(yàn)反應(yīng)物有可能反應(yīng)物在較長(zhǎng)時(shí)間都存在，不易判斷。答案：（1）c低溫抑制酶活性，低溫對(duì)酶活性的影響是可逆的，而高溫使酶失活，高溫對(duì)酶活性的影響是不可逆的（2）①溫度不變藍(lán)不可以用斐林試劑檢測(cè)生成物時(shí)，需水浴加熱到50?65C,改變了實(shí)驗(yàn)的自變量，對(duì)實(shí)驗(yàn)結(jié)果有干擾②不能溫度對(duì)H2Q分解的速度有影響，會(huì)對(duì)實(shí)驗(yàn)結(jié)果造成干擾③生成物.絲狀溫度敏感蛋白（FtsZ）是細(xì)菌中一種含量豐富且結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的蛋白質(zhì)，幾乎存在于包括結(jié)核桿菌的所有病原細(xì)菌中。FtsZ也是一種GTFB,有一個(gè)GTP（E磷酸鳥甘）的結(jié)合位點(diǎn)，在GTP存在的條件下，可以在分裂細(xì)菌中間部位聚集成Z環(huán)，Z環(huán)不斷收縮，引導(dǎo)細(xì)菌的細(xì)胞分裂。尋找靶向FtsZ的抑制劑，可有效抑制細(xì)菌的細(xì)胞分裂。為建立靶向FtsZ的新型抗菌藥篩選模型，科研人員對(duì)大腸桿菌表達(dá)的FtsZ蛋白進(jìn)行了相關(guān)研究。（1）人類病原微生物耐藥性的提高，嚴(yán)重影響傳染性疾病治療的成功幾率。FtsZ抑制劑與以往的抗菌藥相比不易形成耐藥性，原因是FtsZ蛋白。（2）下圖1表示利用熒光散射法測(cè)定FtsZ蛋白在體外的聚集程度。當(dāng)加入時(shí)，F(xiàn)tsZ蛋白迅速聚集，由此可見，F(xiàn)tsZ在體外依然具備功能。實(shí)驗(yàn)選取BSA作為對(duì)照，原因是。

（3）下面兩組實(shí)驗(yàn)研究溫度對(duì)FtsZ酶活性的影響。實(shí)驗(yàn)一：將FtsZ蛋白分別置于25C、30C、37C、45C、50C、55C條件下，同時(shí)加入等量GTP混勻反應(yīng)30min,測(cè)定酶的活性，結(jié)果見圖2。實(shí)驗(yàn)二：將FtsZ蛋白分別置于25C、30C、37C、45C、50C、55C條件下保溫2h,然后加入等量GTP混勻，置于37C反應(yīng)30min,測(cè)定酶的活性，結(jié)果見圖3。20DQHO6040201制遂前手20DQHO6040201制遂前手"25：J035如455055MSOC)Xu25SO3S<1045FiO55溫度?圖2第3①37C不一定是FtsZ酶的最適溫度，請(qǐng)你設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn)確定其最適溫度，實(shí)驗(yàn)思路是②實(shí)驗(yàn)一、實(shí)驗(yàn)二處理的區(qū)別是③實(shí)驗(yàn)二的目的是④當(dāng)溫度高于45c時(shí)，酶的活性迅速