南方醫(yī)科大學藥學院教案首頁

/南方醫(yī)科大學藥學院教案首頁授課教師朱秋華課程名稱有機化學課次編號授課日期授課年級臨床本科授課方式理論課授課內(nèi)容Cｈaptｅr12ＡminoAcｉｄs，PｒoteinsandＮuclｅｉcAciｄｓ學時數(shù)３教學目的教學目的掌握氨基酸的性質(zhì);理解蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu);了解核酸的組成。（含重點,難點)（含重點,難點)主要內(nèi)容第一節(jié)氨基酸AｍinoAcids：兩性解離第二節(jié)肽Ｐeptideｓ：命名第三節(jié)蛋白質(zhì)Ｐroｔeinｓ：四級結(jié)構(gòu)第四節(jié)核酸NuclｅicＡcｉds復習思考題復習思考題P34８/2、5、６參考文獻參考文獻教 材教材：《有機化學》張生勇主編。高等教育出版社。參考文獻:1?！痘A有機化學》邢其毅等編。第二版，高等教育出版社.2．《ＯrganiｃＣｈemistｒy》SｔepｈenJ．ｅtal。AcａdｅmicＰｒess3.《FundａmentalｓofOrganicCheｍｉstry》（美）JｏｈｎMcMurry著機械工業(yè)出版社教研室意見教研室意見主任（教學組長):朱秋華?南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇第十二章氨基酸、蛋白質(zhì)、核酸AmｉｎoＡcｉｄs,PrｏtｅiｎsandNuclｅiｃAcidｓ前言蛋白質(zhì)和核酸都是復雜的含氮高分子化合物，是生命的重要物質(zhì)基礎。氨基酸則是組成蛋白質(zhì)的基本成分。生命是蛋白質(zhì)存在的一種形式，生物體內(nèi)一切基本的生命活動過程幾乎都與蛋白質(zhì)有關。第一節(jié)氨基酸AminｏAcｉdｓ一、氨基酸的構(gòu)造、構(gòu)型、分類和命名（一）氨基酸的構(gòu)造和構(gòu)型通式：或作為生物體內(nèi)合成蛋白質(zhì)的原料的氨基酸的特點:均為α—氨基酸天然氨基酸大多屬于Ｌ型（二）氨基酸的分類４０miｎ幻燈

南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇必需氨基酸：標有＊號的8種氨基酸是人體內(nèi)不能合成而又是營養(yǎng)所必不可少的,必需依靠食物供應,稱為必需氨基酸。＊其它氨基酸:蛋白質(zhì)合成后，分子中某些氨基酸的側(cè)鏈可發(fā)生變化，而形成另一些氨基酸。胱氨酸：半胱氨酸胱氨南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇（三）氨基酸的命名

系統(tǒng)命名和俗名二、氨基酸的性質(zhì)?氨基酸的化學性質(zhì)取決于其分子中的羧基、氨基、側(cè)鏈基團以及這些基團的相互影響.氨基酸的性質(zhì)兩性電離成肽脫羧與亞硝酸的放氮反應與茚三酮的顯色反應與2，4—二硝基氟苯的反應與金屬離子的螯合作用(一）兩性電離及等電點１。兩性電離Neutｒaｌ，ｄipolaｒzwittｅriｏns內(nèi)鹽（兩性離子、偶極離子)2.等電點（Isoｅｌｅcｔriｃpoint)等電點：加入酸或堿調(diào)節(jié)某種氨基酸水溶液的pH值,使這種氨基酸的酸式電離與堿式電離的趨向恰好相等。此時溶液的pH值就叫做這種氨基酸的等電點，以pI表示。各類氨基酸的pI值范圍：中性氨基酸的等電點一般在5．0~6．5之間,酸性氨基酸為2.7~3．2，堿性氨基酸為9。５~10。７。南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇[思考題］為什么中性氨基酸的等電點不等于7?中性氨基酸的羧基的酸式電離略大于其氨基的堿式電離，因而溶液的pH值必須達到偏酸時，才能使其兩種電離趨向恰好相等。氨基酸溶液處于等電點時：[陰離子］＝[陽離子][偶極離子]〉99。9％氨基酸的溶解度最小，最易從溶液中析出＊溶液pH與溶液離子的關系:（見幻燈)（二)脫水生成肽兩個氨基酸之間所產(chǎn)生的酰胺鍵又稱為肽鍵（peptｉdebond)。二肽分子的一端有氨基，另一端有羧基，因此還可繼續(xù)與氨基酸縮合成為三肽、四肽以至多肽。當兩種不同的氨基酸A與Ｂ互相結(jié)合時，可按不同的排列方式結(jié)合，形成兩種結(jié)構(gòu)不同而性質(zhì)相似的二肽A－B與Ｂ－A。例如甘氨酸和丙氨酸可形成如下兩種二肽：三肽有6(3?。┓N可能的異構(gòu)體，其排列順序為AＢC，AＣB，BAC，ＢCA，CAB，CBＡ。ｎ肽有n!種異構(gòu)體.(三）脫羧反應脫羧反應是人體內(nèi)氨基酸代謝的形式之一。例如在腸道細菌作用下，組氨酸脫羧變成組胺：南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇（四）與亞硝酸的放氮反應凡是具有氨基的化合物都能與亞硝酸作用產(chǎn)生氮氣（脯氨酸及羥脯氨酸除外）利用此反應，可由氨的體積計算混合氨基酸的總含量或蛋白質(zhì)分子中氨基的含量。（五)與茚三酮的顯色反應水合茚三酮還原茚三酮藍色化合物反應后藍紫色的深度或二氧化碳的體積可作為a—氨基酸定量分析的依據(jù)。肽類和蛋白質(zhì)也有此反應。由于反應非常靈敏,是鑒定氨基酸、肽類和蛋白質(zhì)最迅速而又簡便的方法，廣泛用于a—氨基酸、肽類和蛋白質(zhì)的比色測定或紙層析與薄層層析的顯色。南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇(六)與2，４-二硝基氟苯（DNFB）(桑各試劑)的反應ＤNFB氨基酸DNP—氨基酸(桑各試劑）（黃)用于測定蛋白質(zhì)或多肽N－端氨基酸的方法，稱為二硝基苯法，簡稱為DＮP法。利用此法不斷降解蛋白質(zhì)或多肽，反復用DNFＢ標記其氨基末端，就可確定蛋白質(zhì)或多肽鏈中氨基酸的排列順序。(七)與金屬離子的螯合作用?利用這類反應可作為氨基酸或蛋自質(zhì)的定性試驗或定量分析的依據(jù)。南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇第二節(jié)肽Ｐｅpｔides一、肽的和命名由氨基酸縮合而成的化合物稱為肽。分類一般十肽以下的叫寡肽或低聚肽(oliｇｏｐｅptidｅ）,十一肽以上稱為多肽（polypepｔiｄe）。多肽分子中的氨基酸單位稱為氨基酸殘基(amiｎoacidresidｕe）.蛋白質(zhì)是由多肽組成的,除此之外,在人體內(nèi)還發(fā)現(xiàn)了許多肽類，其中有些是具有重要生理活性的激素.環(huán)狀肽鏈沒有首尾之分。開鏈肽為鏈狀,故又稱多肽鏈。它們有兩端，一端具有游離的氨基，稱為氨基末端(或稱N-端)；另一端則具有游離的羧基，稱為羧基末端（或稱C—端)。在寫多肽的構(gòu)造式或簡化式時,習慣上將N-端寫在左邊,C-端寫在右邊。多肽的命名是以含有C—端（羧基)的氨基酸為母體，而將其余的氨基酸殘基作為?；?依次排列在母體名稱之前。例如，谷胱甘肽(ｇｌutａt(yī)hｉone)可命名為γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。二、肽的結(jié)構(gòu)和功能肽鏈中氨基酸殘基之間的結(jié)合鍵主要是肽鍵。肽鍵是共價鍵，結(jié)合力很強,又較穩(wěn)定，除在酸、堿或酶的作用下水解外，一般不易被破壞。

肽鏈中的半胱氨酸殘基側(cè)鏈上含有巰基－ＳH,容易發(fā)生氧化還原反應。例如，谷胱甘肽含有－SH，又稱還原型谷胱甘肽,可用GSH表示。在氧化反應中，巰基被氧化成二硫鍵,肽變成了氧化型谷胱甘肽，可用GＳ-SG表示.其氧化型也可被還原.2GSHGS－SG谷胱甘肽的還原型及氧化型的轉(zhuǎn)變是可逆的，它在生物氧化過程中起著氫的傳遞作用，能促進不飽和脂肪酸的氧化。體內(nèi)還有許多含巰基的酶在生物氧化過程中起著傳遞質(zhì)子的作用。肽鏈內(nèi)部的兩個巰基也可以互相結(jié)合成二硫鍵，使肽鏈成部分環(huán)狀.如催產(chǎn)素和抗利尿素：２０mｉn幻燈南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇第三節(jié)蛋白質(zhì)Pｒoteｉns一、蛋白質(zhì)的元素組成蛋白質(zhì)(prｏtein）的結(jié)構(gòu)極其復雜，種類繁多，但其主要組成元素是C，H，Ｏ，Ｎ四種。此外大多數(shù)蛋白質(zhì)含有S，少數(shù)含有Ｐ，F(xiàn)ｅ，Cu,Mn,Ｚｎ，個別蛋白質(zhì)含有I或其它元素.一般蛋白質(zhì)中主要元素的百分組成為：Ｃ=5０％~55％,H=6.０％~7.3％，Ｏ=１9％~２４%,Ｎ=1３%～19％，Ｓ=0~４％。大多數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量相當接近，平均約為１6％。因此在任何生物樣品中，每克氮相當于6。25（即100／1６）克的蛋白質(zhì),只要測定生物樣品中的含氮量，就可算出其中蛋白質(zhì)的大致含量.二、蛋白質(zhì)的分類據(jù)粗略的估計，人體內(nèi)的蛋白質(zhì)就約有幾百萬種,但絕大多數(shù)蛋白質(zhì)的化學結(jié)構(gòu)尚未明了。因此只能根據(jù)蛋白質(zhì)的組成、性狀或生理作用進行分類。按蛋白質(zhì)化學組成的復雜程度可分為簡單蛋白質(zhì)與結(jié)合蛋白質(zhì)兩大類。簡單蛋白質(zhì)是由多肽組成，其水解的最終產(chǎn)物都是α-氨基酸.結(jié)合蛋白質(zhì)則是由簡單蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)部分結(jié)合而成，其中的非蛋自質(zhì)部分稱為輔基。結(jié)合蛋白質(zhì)按輔基的不同又可分為核蛋白（輔基為核酸）、色蛋白(輔基為有色化合物)、磷蛋白（輔基為磷酸，磷酸以酯鍵與簡單蛋白質(zhì)中含羥基的氨基酸結(jié)合）、糖蛋白（輔基為糖類衍生物）及脂蛋白（輔基為脂類).根據(jù)蛋白質(zhì)的性狀又可將其分為纖維狀蛋白質(zhì)和球狀蛋白質(zhì)兩大類。纖維狀蛋白質(zhì)分子像一條長線,且趨向于排列成纖維狀。纖維狀蛋白質(zhì)為動物組織的主要結(jié)構(gòu)材料,因此又稱為結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)。例如,皮膚、毛發(fā)、指甲、頭角和羽毛中的角蛋白.球狀蛋白質(zhì)的分子則團成緊湊的單元，常接近于球形。分子折疊、卷曲時，疏水的部分向內(nèi)聚集在一起而遠離水，親水的部分（如帶電基團)則趨向于分布在表面與水接近，其分子間接觸面積很小，作用力較弱,易被水或酸、堿、鹽的水溶液所溶解。例如，卵清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、所有的酶、許多激素(如胰島素、甲狀腺球蛋白籌）以及抗體等.這些蛋白質(zhì)在體內(nèi)執(zhí)行著各種生理功能,所以又稱為功能蛋白質(zhì).根據(jù)物理性質(zhì),特別是溶解度，還可把球狀蛋白質(zhì)分為:清蛋白（溶于水)和球蛋白(不溶于水,溶于稀鹽溶液）等。三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是由一條或幾條多肽鏈組成的。蛋白質(zhì)分子內(nèi)氨基酸殘基間的結(jié)合方式:１、在一條多肽鏈中,氨基酸殘基間主要是以肽鍵相互結(jié)合的(主鍵);2、在兩條肽鏈之間或一條肽鏈的不同部位間相互結(jié)合時,存在著其它類型的化學鍵（副鍵），包括疏水鍵、氫鍵、二硫鍵、鹽鍵及酯鍵等40min幻燈南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)按層次可分為四級:（一）一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列次序蛋白質(zhì)分子的基本結(jié)構(gòu)是多肽鏈。有些蛋白質(zhì)就是一條多肽鏈,有些是由兩條或幾條多肽鏈構(gòu)成.多肽鏈中氨基酸排列的次序稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu).我國科學家首先合成了具有生理活性的結(jié)晶牛胰島素（圖１2－２),它就是由Ａ，Ｂ兩條多肽鏈通過二硫鍵連結(jié)而成的蛋白質(zhì).在A鏈的第6與第11的兩個半胱氨酸殘基之間還有一個二硫鍵相連。（二)二級結(jié)構(gòu)用X射線衍射的方法研究蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，證明了在蛋白質(zhì)分子的肽鍵(）中C—Ｎ鍵的鍵長為0。13２ｎm，介于C—N鍵長(0.147nm）和C=N鍵長(0。1２7nm)之間.這顯示了肽鍵中的C—Ｎ鍵具有一定程度的雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn),從而使肽鍵—CＯNH－上所連接的各原子位于同一平面上,其中O與Ｈ呈反式關系。這種平面結(jié)構(gòu)稱為“肽鍵平面”或“酰胺平面"。肽鍵平面兩側(cè)的Ca—Ｎ和Ｃ－Ｃａ鍵則是σ鍵，可以自由旋轉(zhuǎn),即能引起肽鍵平面間的相互旋轉(zhuǎn),使主鏈出現(xiàn)各種構(gòu)象.這種主鏈原子的局部空間排列，稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（圖12－３）。19５2年鮑林（Pauｌiｎg)等人根據(jù)Ｘ射線衍射法對纖維狀蛋白質(zhì)的研究,在肽鍵平面結(jié)構(gòu)及平面間相對旋轉(zhuǎn)的基礎上，提出了蛋白質(zhì)肽鏈構(gòu)象的兩種模型。1．α－螺旋結(jié)構(gòu)模型:肽鏈以螺旋方式伸展，平均每3．6個氨基酸殘基構(gòu)成一個螺旋圈，遞升０．54nm。每隔１8個殘基即５個螺旋圈(距長2。７ｎm）又出現(xiàn)大的重復。每個氨基酸殘基上的氨基氫與其相隔的第五個氨基酸殘基中?；跣纬蓺滏I；肽鏈上所有的上環(huán)CO與下環(huán)NＨ都有相應的氫鍵對。這樣,要使一段螺旋中的肽鏈發(fā)生旋轉(zhuǎn)，至少需要打開三個相鄰的氫鍵才有可能。這就使α-螺旋的構(gòu)象較為穩(wěn)定(圖1２—４），α-螺旋的直徑為1.0～1.1ｎｍ，由于此空間太小以致溶劑分子進不去.在2０種氨基酸中，只有脯氨酸在肽鏈上時，因其N上無氫,不能形成氫鍵，α—螺旋在此不能連續(xù)，并使后面的肽鏈發(fā)生彎曲.因此脯氨酸的出現(xiàn)與多肽的立體構(gòu)型有關。２。β-片層結(jié)構(gòu)模型：β—片層結(jié)構(gòu)中肽鏈是折疊排列（與α－螺旋不同)，每兩個氨基酸殘基的距離約０。35ｎｍ（在α－螺旋結(jié)構(gòu)中為0。1５nｍ），連接各殘基的肽鍵所構(gòu)成的平面有規(guī)則地折疊成折扇狀(圖12－5）,肽鏈中CO與NＨ間的氫鍵是在兩條平行的或反平行的肽鏈間形成，每個氨基酸的側(cè)鏈基團分別交替地位于折疊面的上下。由于空間障礙，就不能盤曲成螺旋,也不能折疊成片層，而呈無確定南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇規(guī)律的線狀卷曲.這部分肽鏈構(gòu)象稱為無規(guī)卷曲。此外在蛋白質(zhì)分子的肽鏈上還經(jīng)常因脯氨酸的存在而出現(xiàn)180°的回折,這種肽鏈的回折角稱為β-轉(zhuǎn)角。我們把主肽鏈上的α－螺旋、β—片層、β－轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種構(gòu)象單元統(tǒng)稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。（三)三級結(jié)構(gòu)上述蛋白質(zhì)的α—螺旋、β-折疊、β—轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲等二級結(jié)構(gòu)，往往由于側(cè)鏈及各主鏈構(gòu)象單元的相互作用，而按一定方式進一步卷曲，折疊成更復雜的三度空間結(jié)構(gòu)，這就是蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)是由鹽鍵、氫鍵、二硫鍵及疏水鍵等來維系的.它反映了蛋白質(zhì)分子(或亞基）內(nèi)所有原子的空間排布.大多數(shù)蛋白質(zhì)都有纖維狀或球狀的三級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的變性可解釋為其二級及三級結(jié)構(gòu)被破壞的結(jié)果。(四)四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的締合復雜的蛋白質(zhì)分子是由兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)的肽鏈所組成.這時每條肽鏈稱為一個亞基。幾個亞基通過氫鍵、疏水鍵或靜電引力締合而成一個蛋白質(zhì)分子，這就是蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。例如，血紅蛋白(HbＡ)是一個含有四條多肽鏈（二條α鏈和二條β鏈,圖１2-7）組成的蛋白質(zhì)，每條肽鏈各自用副鍵維系，折疊盤曲成呈四面體形式的三級結(jié)構(gòu)。具有三級結(jié)構(gòu)的四條多肽鏈各自結(jié)合一個作為輔基的亞鐵血紅素。四條多肽鏈間通過八個鹽鍵互相結(jié)合，構(gòu)成血紅蛋白Ａ的四級結(jié)構(gòu)（圖12-7、12-8）。四、蛋自質(zhì)的性質(zhì)（一）蛋白質(zhì)的兩性離解及等電點蛋白質(zhì)的兩性離解及其平衡移動可用下式表示:(見幻燈)Ｐ表示蛋白質(zhì)大分子。在pＨ<pI的溶液中,蛋白質(zhì)陽離子的濃度大于蛋白質(zhì)陰離子的濃度；在ｐＨ＞pI的溶液中,則蛋白質(zhì)陰離子濃度大于陽離子濃度。在某一pH值溶液中蛋白質(zhì)的兩性離子濃度處于極大值,離解成陰、陽離子的幾率相等，其凈電荷等于零，這時溶濃的pH值就是該蛋白質(zhì)的等電點(pI）。蛋白質(zhì)在等電點時溶解度最小，最易于沉淀。不同種類的蛋白質(zhì)具有不同的等電點。（二）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)、鹽析１。蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：實驗室中常選用不同孔徑的半透膜（透析袋）來分離提純蛋白質(zhì)，這種方法稱為透析.在膜上增加壓力,加壓透析的方法稱為超過濾。使蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的兩個因素：電荷與水化膜。沉淀蛋白質(zhì)的方法:（１)蛋白質(zhì)的鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入電解質(zhì)到一定濃度時，蛋白質(zhì)便沉淀析出,這個作用稱為鹽析。鹽析所需鹽的最小量稱為鹽析濃度.鹽析是電解質(zhì)對蛋白質(zhì)溶液的沉淀作用.蛋白質(zhì)鹽析的特點是：①電解質(zhì)用量南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇很大（以mol·L-1計算)；②鹽析生成的沉淀,加溶劑稀釋時，又可重新溶解。③不同蛋白質(zhì)鹽析時所需的鹽析濃度不同。利用此性質(zhì)，可用不同濃度的鹽溶液使蛋白質(zhì)分段析出，予以分離。（2）有機溶劑的沉淀:甲醇、乙醇、丙酮等極性較大的有機溶劑,對水的親和力較大，亦能破壞蛋白質(zhì)分子的水化膜。在等電點時加入這些脫水劑可使蛋白質(zhì)沉淀析出。但這些溶劑如與蛋白質(zhì)長時間接觸，則沉淀的蛋白質(zhì)會發(fā)生性質(zhì)的改變，而不再溶解。在中草藥有效成分的提取過程中,常加適量的乙醇以沉淀蛋白質(zhì)，就是根據(jù)這個道理。（３)重金屬鹽沉淀,氯化汞、硝酸銀、醋酸鉛、硫酸銅等重金屬鹽，在溶液的pH值大于蛋白質(zhì)等電點時，它們的重金屬離子如Cu2＋,Hg2+，Pｂ2+，Aｇ＋等能與蛋白質(zhì)的羧基陰離子結(jié)合,生成不溶性的沉淀。(4)某些酸類的沉淀：鎢酸、苦味酸、鞣酸、磺基水楊酸、偏磷酸、二氯醋酸等酸的復雜酸根，在溶液的pＨ值小于蛋白質(zhì)的等電點時，能與蛋白質(zhì)的銨陽離子結(jié)合，成為不溶性的沉淀.（三）蛋白質(zhì)的顯色反應1.縮二脲反應：蛋白質(zhì)堿性溶液與稀硫酸銅溶液可發(fā)生縮二脲反應,呈現(xiàn)出紫色或紫紅色。生成的顏色與蛋自質(zhì)的種類有關。2。茚三酮反應:將蛋白質(zhì)的近中性溶液（pH5~7）與茚三酮水溶液（1:400)１~2滴混合并加熱煮沸１～2ｍin,放冷后產(chǎn)生藍紫色反應。蛋白質(zhì)、肽類、氨基酸及其它伯胺類化合物等具有自由氨基的化合物（包括氨）對茚三酮均呈陽性反應。此反應也可用于蛋白質(zhì)的定性與定量分析。3。其它顯色反應:氨基酸（及蛋白質(zhì))還與某些試劑發(fā)生顯色反應（表12－６),這些反應常用于氨基酸的鑒別.南方醫(yī)科大學藥學院教案用紙教學內(nèi)容時間分配媒體選擇第四節(jié)核酸NｕｃleicAｃｉds核酸是生物細胞中的重要組成成分。它們是一類含磷的高分子化合物,結(jié)構(gòu)較為復雜.在細胞內(nèi),核酸大部分與蛋白質(zhì)結(jié)合成核蛋白,只有少量以游離狀態(tài)存在.根據(jù)分子中所含糖的成分不同分類:核糖核酸（ribonｕcｌｅicacid，簡稱ＲNA)和脫氧核糖核酸(deoxｙｒibｏnｕcleiｃａｃｉd，簡稱DNＡ）。RNＡ含核糖，主要存在于細胞質(zhì)中,以微粒體中含量最多,線粒體中含量少；核內(nèi)只含少量，集中在核仁中。RNA參與體內(nèi)的蛋白質(zhì)合成,根據(jù)其結(jié)構(gòu)與功能的不同又分為:(1）核蛋白體RNA(ｒｉbｏｓomalRHA，rRNA)是構(gòu)成核糖體的骨架;（２）信使RNA（ｍｅsｓengerRNＡ,mRNＡ)是蛋白質(zhì)合成的模板;(３）轉(zhuǎn)移RNA（tｒaｎsｆerRNA，tRNＡ）是合成蛋白質(zhì)時氨基酸的攜帶者ＤＮA含脫氧核糖,主要存在于細胞核內(nèi)的染色體中,只有少量存在于線粒體內(nèi)。DNA是生物遺傳的物質(zhì)基礎。一、核酸的分子組成核酸是由許多單核苷酸（monｏnucleot