生物化學-蛋白質部分習題及答案

生物化學--蛋白質部分習題及答案

C．3.0D．3.6E．4.0第四章蛋白質化學1.蛋白質分子的元素組成特點是含氮量約16%，而不是含大量的碳或含大量的糖。同時，蛋白質中還含有較多的氫、氧和少量的硫。2.根據題意，一血清標本的含氮量為5g/L，可以計算該標本的蛋白質濃度為20g/L。3.賴氨酸是堿性氨基酸，而不是亮氨酸、甘氨酸、谷氨酸或脯氨酸。4.天冬氨酸是酸性氨基酸，而不是丙氨酸、脯氨酸、精氨酸或甘氨酸。5.谷氨酸是含有兩個羧基的氨基酸，而不是絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸或賴氨酸。6.在pH6.0的緩沖液中電泳，天冬氨酸基本不移動，而不是丙氨酸、精氨酸、谷氨酸或賴氨酸。7.在pH7.0時，賴氨酸帶正電荷，而不是精氨酸、亮氨酸、谷氨酸或蘇氨酸。8.蛋氨酸是堿性氨基酸，而不是支鏈氨基酸、酸性氨基酸、芳香族氨酸或含硫氨基酸。9.構成蛋白質的標準氨基酸有20種，而不是8種、15種、25種或30種。10.構成天然蛋白質的氨基酸均為L-構型，而不是除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子；只含α羧基和α氨基；均為極性側鏈或有些沒有遺傳密碼。11.瓜氨酸是天然蛋白質中不存在的氨基酸，而不是蛋氨酸、絲氨酸、半胱氨酸或丙氨酸。12.在中性條件下大部分氨基酸以非極性分子的形式存在，而不是疏水分子、負離子、正離子或兼性離子。13.所有氨基酸共有的顯色反應是雙縮脲反應，而不是茚三酮反應、酚試劑反應、米倫反應或考馬斯亮藍反應。14.蛋白質分子中的肽鍵是一個氨基酸的α-羧基與另一氨基酸的α氨基脫水形成，而不是氨基酸的各種氨基和各種羧基均可形成肽鍵；某一氨基酸的γ-羧基與另一氨基酸的α氨基脫水形成；肽鍵無雙鍵性質。15.維持蛋白質分子一級結構的化學鍵是肽鍵，而不是鹽鍵、二硫鍵、疏水鍵或氫鍵。16.α-螺旋和β-片層都屬于蛋白質分子的二級結構，而不是一級結構、三級結構、四級結構或高級結構。17.維持蛋白質分子二級結構的化學鍵是氫鍵，而不是肽鍵、離子鍵、二硫鍵或疏水鍵。18.α螺旋每上升一圈相當于3.6個氨基酸殘基，而不是2.5、2.6、3.0或4.0個。1.蛋白質的結構穩(wěn)定性與其所含的鍵有關，常見的鍵包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵、二硫鍵和范德華引力。2.蛋白質的基本組成包括C、H、O、N等多種元素，含氮量約為16%，可水解成肽或氨基酸，由α氨基酸組成。3.具有親水側鏈的氨基酸包括絲氨酸、谷氨酸和蘇氨酸。4.蛋白質在280nm波長處的最大光吸收是由色氨酸和組氨酸引起的。5.蛋白質的二級結構包括α螺旋、β片層和β轉角。6.分離純化蛋白質主要根據分子的大小和形狀、溶解度、電荷和粘度等性質。7.含硫氨基酸包括蛋氨酸、半胱氨酸和蘇氨酸。8.堿性氨基酸包括組氨酸、蛋氨素、精氨酸和賴氨酸。9.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。10.β片層結構是由兩條以上多肽鏈順向或逆向排列而成的，肽鍵平面折疊成鋸齒狀，兩鏈間形成氫鍵維持穩(wěn)定。11.在pH5的溶液中帶正電荷的蛋白質是pI為3.4的蛋白質。12.中性鹽沉淀蛋白質、鞣酸沉淀蛋白質、低溫乙醇沉淀蛋白質和重金屬鹽沉淀蛋白質都可以使蛋白質沉淀但不變性。13.變性蛋白質的特性包括沉淀、溶解度顯著下降、生物學活性喪失和易被蛋白酶水解。14.谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成，可進行氧化還原反應，GSH具有解毒作用，可用GSSG表示其還原型。15.可用于蛋白質的定量測定的方法包括Folin酚試劑法、雙縮脲法、紫外吸收法、茚三酮法和考馬斯亮藍法。16.蛋白質三級結構中，親水基團及可解離基團位于表面，疏水基團位于內部，羧基多位于內部，球狀蛋白質分子表面的洞穴常常是疏水區(qū)。1.蛋白質的主要元素：指構成蛋白質分子的元素，包括碳、氫、氧、氮和少量的硫、磷等元素。2.含量相近的元素：指蛋白質中氮元素的含量，通常為16%左右，因此含氮量為12.8克的蛋白質樣品中蛋白質含量為80克左右。3.等電點：指蛋白質在特定pH值下帶有相等正負電荷數(shù)的狀態(tài)，此時蛋白質分子處于電中性狀態(tài)，該pH值稱為蛋白質的等電點。4.一級結構：指蛋白質分子中氨基酸在多肽鏈中的排列順序和連接方式。5.肽鍵：指兩個氨基酸分子中α碳原子上的羧基與氨基脫水縮合形成的鍵。6.疏水基團和親水基團：指蛋白質分子表面上的疏水性和親水性氨基酸殘基，這些殘基對于蛋白質的親水膠體穩(wěn)定具有重要作用。7.鍵的破壞：指影響蛋白質分子構象的鍵，包括氫鍵、離子鍵、疏水作用等，破壞這些鍵會導致蛋白質的性質發(fā)生改變。8.次級鍵：指蛋白質分子中氫鍵、疏水作用、離子鍵等次要的鍵，對于蛋白質的空間構象和穩(wěn)定性具有重要作用。9.氨基酸種類：指構成蛋白質分子的氨基酸種類，包括堿性氨基酸、酸性氨基酸、非極性氨基酸和極性氨基酸等。10.紙上電泳：一種常用的蛋白質分離技術，根據蛋白質分子的電荷和大小在電場中的遷移速度來分離不同種類的蛋白質。11.疏水性氨基酸殘基：指在蛋白質分子中具有疏水性的氨基酸殘基，通常位于分子內部，與水結合較少。12.HbS和HbA的區(qū)別：指血紅蛋白分子中β鏈的第6位氨基酸殘基，HbS中為纈氨酸，HbA中為谷氨酸。13.沉淀蛋白質的方法：指用化學或物理方法將蛋白質分子從溶液中分離出來的方法，包括鹽析、凝膠過濾、離子交換和親和層析等。14.多肽鏈和連接：指由一條或多條多肽鏈組成的蛋白質分子，以及多條多肽鏈之間的連接方式。15.一級結構和二級結構：指蛋白質分子中氨基酸的排列順序和連接方式（一級結構）對于蛋白質的空間構象和穩(wěn)定性（二級結構）的影響。16.含羥基的氨基酸：指標準氨基酸中含有羥基（-OH）的氨基酸，包括絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸。17.芳香族氨基酸：指標準氨基酸中含有芳香環(huán)結構的氨基酸，包括酪氨酸、酪胺酸和組氨酸。18.分子形狀和組成：指根據蛋白質分子的形狀和組成將蛋白質分子分為不同的類別，包括球狀蛋白質、纖維狀蛋白質、簡單蛋白質和復合蛋白質等。25.在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應會生成紫色化合物，而與脯氨酸反應則會生成黃色化合物。26.分子排阻層析是一種利用帶孔凝膠珠作基質的層析技術，可以按照分子大小分離蛋白質或其他分子混合物。28.特異配體層析技術利用共價連接有特異配體的層析介質分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白或其他分子。29.凝膠電泳是一種利用凝膠介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。30.SDS是一種在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳技術，它按照分子大小分離蛋白質，而不是根據分子所帶的電荷和大小分離。31.等電聚焦電泳技術利用特殊的一種緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯酰胺凝膠內制造一個pH梯度，電泳時每種蛋白質就將遷移到它的等電點（pI）處，即梯度中的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。32.二維電泳技術是等電聚焦電泳和SDS的組合，先進行等電聚焦電泳（按照pI分離），然后再進行SDS（按照分子大?。?，經染色得到的電泳圖是個二維分布的蛋白質圖。1.蛋白質的元素組成包括碳、氫、氧、氮和硫等，其中氮是蛋白質的特征性元素，平均含量為16%。蛋白質由20種氨基酸組成，它們都屬于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。2.蛋白質是一種兩性電解質，其分子可解離的基團包括每條肽鏈上的氨基末端和羧基末端，以及側鏈上的可解離基團。蛋白質分子在溶液中的解離程度取決于其分子上酸性基團和堿性基團的相對比例，以及溶液pH的影響。在酸性較強的溶液中，蛋白質分子解離成正粒子；在堿性較強的溶液中，蛋白質分子解離成負離子。這種現(xiàn)象稱為蛋白質的兩性解離。3.蛋白質的結構可分為一級、二級、三級和四級結構。一級結構指的是多肽鏈中氨基酸的組成和排列順序；二級結構指的是肽鍵平面的相對旋轉所形成的空間結構；三級結構指的是在二級結構基礎上進一步盤繞折疊所形成的空間構象；四級結構指的是亞基間的相互作用形成的空間結構。維持蛋白質一級結構的作用力是肽鍵；維持二級結構的作用力是氫鍵；維持三級結構的作用力是氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華力和二硫鍵；維持四級結構的作用力是氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力。4.高溫可以引起蛋白質（酶）的變性，導致細胞生化反應能力的損傷。10.蛋白質的構象對其功能至關重要。如果蛋白質的天然構象被破壞，那么它的生物活性就會喪失。在正常情況下，很多蛋白質的天然構象是可變的。在人體內，很多蛋白質存在不止一種天然構象，但只有其中一種構象能夠表現(xiàn)出正常的功能活性。因此，通過改變構象來影響蛋白質的活性是很常見的。例如，血紅蛋白具有緊密型和松弛型兩種構象，通過構象的變化來完成對氧的運輸。11.蛋白質的變性和沉淀有所不同。變性強調構象的破壞和活性的喪失，但不一定會沉淀；而沉淀則強調膠體溶液穩(wěn)定因素的破壞，構象不一定會改變，活性也不一定會喪失，因此不一定會導致變性。12.α螺旋是由右手螺旋構成的，每圈包含3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm，R基分布在螺旋的外側。每個肽鍵的C=O與第四個肽鍵的H-N之間形成氫鍵。R側鏈的大小、形狀和帶電狀態(tài)等因素都可以影響α螺旋的形成。13.離子交換層析是一種利用蛋白質帶電荷與固相基質（離子交換劑）相互作用來達到分離純化目的的方法。基質通常由帶有電荷的樹脂或纖維素組成，帶有正電