殼膜的性質(zhì)及應(yīng)用

殼膜的性質(zhì)及應(yīng)用

0殼聚糖深加工的必要性中國是世界上養(yǎng)鳥最多的國家。2007年我國禽蛋產(chǎn)量達3100萬噸左右,占世界的43.9%,居世界的第一位。隨著禽蛋生產(chǎn)與消費的日益增加,其不可食用部分蛋殼也隨之大量產(chǎn)生,這不僅對環(huán)境造成了嚴重的污染,也是資源上的極度浪費。廢棄的蛋殼,實際上包含蛋殼與蛋殼內(nèi)膜兩種可以利用的物質(zhì)。含有豐富的鈣、角蛋白、膠原蛋白、粘多糖、溶菌酶等重要的成分,又基于蛋殼資源數(shù)量巨大,故對其進行深加工就顯得特別地必要。在各類動物性食品的廢棄物中,其中骨、皮、血的資源化程度較高,市場上有多種骨鈣補劑、氨基酸、膠原蛋白功能制劑等,但尚未見到蛋殼鈣劑、蛋殼蛋白、蛋殼膠原等商品。蛋殼的開發(fā)利用明顯滯后,這與長期以來蛋殼來源十分分散及科研投入不足有直接的關(guān)系?，F(xiàn)代蛋制品加工業(yè)的發(fā)展將在很大程度上改變蛋殼來源分散、不易收集、污染嚴重的現(xiàn)狀。因此,對蛋殼的研究與開發(fā)具有極其重要的理論與實踐意義。本文主要闡述了蛋殼膜的開發(fā)利用問題,旨在為今后的科研工作提供相應(yīng)的理論依據(jù)。1雞蛋內(nèi)蛋膜的理化性質(zhì)雞蛋的組成分為雞蛋殼、蛋白、蛋黃及胚盤或胚珠四部分,其構(gòu)造如圖1所示。蛋殼由外向內(nèi)分為硬蛋殼、膠質(zhì)膜、蛋膜和氣室。蛋膜是位于蛋殼與蛋清之間的纖維狀薄膜,大約厚70um,約占雞蛋濕重的1.02%,干重的0.24%,由外蛋殼膜和內(nèi)蛋殼膜構(gòu)成,為雙層結(jié)構(gòu)。在蛋未產(chǎn)出以前是沒有氣室的,當(dāng)產(chǎn)出后遇冷,內(nèi)容物收縮,外蛋殼膜和內(nèi)蛋殼膜之間分離,于是在蛋的鈍端就形成了氣室。雞蛋內(nèi)蛋殼膜附著一層白色半透明而富于營養(yǎng)的粘性半流動體物質(zhì),由濃厚蛋白及水樣蛋白組成。蛋膜的主要成分是蛋白質(zhì),以糖蛋白的形式存在,類似于細胞膜蛋白質(zhì)的構(gòu)成。蛋膜中含有約90%的蛋白質(zhì)、3%的脂質(zhì)體和2%的糖類。其中的蛋白質(zhì)有角蛋白、膠原蛋白(大部分為Ⅰ、Ⅴ、Ⅹ型)、復(fù)合蛋白等,如OC17(ovalburfin),唾液酸糖蛋白(siatoprotein)、OPN(osteopontin)、卵清蛋白(ovalburfin)、溶解酵素(lysozyme)、卟啉蛋白(porphyrin)等。蛋膜中還含有很多可溶性的高分子化合物,如N一乙酰氨基葡萄糖半乳糖、葡萄糖醛酸、透明質(zhì)酸、硫酸軟骨素、氨基酸等。蛋膜中的無機物有鈣、鎂、鍶,而幾乎不含鉛、鋁、鎘、汞、碘。此外,蛋膜還含有粘多糖類的碳水化合物。蛋膜中的氨基酸組成可見表1。由表1可見氨基酸組成中脯氨酸(Pro)、胱氨酸(Cys)居多,同時含有彈性蛋白特有的鎖鏈素和膠原蛋白特有的羥脯氨酸(Hyp)、羥賴氨酸(Hyly)。另外,弋峰等對蛋殼膜進行了電鏡掃描,其中圖1為雞蛋殼內(nèi)外膜掃描電鏡照片。雞蛋殼膜外表面呈現(xiàn)出相互交織的纖維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu),纖維直徑為微米級(圖2b),而內(nèi)表面則表現(xiàn)得較外表面致密,呈現(xiàn)出凹凸形貌[圖2a)。2角蛋白提取，蛋膜2.1角蛋白鋼的結(jié)構(gòu)角蛋白是蛋白質(zhì)的一種,屬于纖維性的、非營養(yǎng)型的硬蛋白。它廣泛存在于人和動物毛發(fā)、皮膚、及指、趾甲等結(jié)構(gòu)中,是結(jié)締組織極重要的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì),起著保護機體的作用。X射線衍射研究表明角蛋白在自然狀態(tài)下有兩種結(jié)構(gòu),分別為α螺旋和β折疊(見圖3)。角蛋白大分子主鏈?zhǔn)峭ㄟ^酰胺鍵(又稱肽鍵)聯(lián)結(jié)構(gòu)成的多縮氨酸鏈。2O多種α一氨基酸(氨基在羧基的α位)構(gòu)成其不同側(cè)鏈。角蛋白中氨基酸的通式為:H2N—CHR—COOH,其中R是具有不同性質(zhì)的側(cè)鏈,由這些氨基酸縮聚而形成的多肽鏈的結(jié)構(gòu)為:其中側(cè)鏈R1,R2,R3的種類和性質(zhì)決定了其整體的物理和化學(xué)性質(zhì),也就是說角蛋白的物理性質(zhì)和化學(xué)性質(zhì)并不決定于它的蛋白質(zhì)主鏈,而是決定于側(cè)鏈的種類以及側(cè)鏈的交聯(lián)情況。角蛋白大分子主鏈間能形成鹽式鍵、二硫交聯(lián)鍵(即胱氨酸鍵)和氫鍵等空間聯(lián)鍵(見圖4)。角蛋白富含疏水性氨基酸,如Phe,Ile,Val,Met,和Ala,故不溶于水、此外,其結(jié)構(gòu)中有大量的二硫鍵相連,所以具有較強的耐酸、堿及酶的能力,但當(dāng)一S-S一受到破壞后,便能在稀堿液中很快膨脹而溶解。2.2角蛋白質(zhì)溶液的配制角蛋白質(zhì)物質(zhì)因其獨特的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu),只能通過選擇適當(dāng)?shù)娜軇┎⒖刂七m度的降解才能制成溶液。角蛋白質(zhì)的大分子之間主要通過-S-S-鍵建立起穩(wěn)定的結(jié)合,從而構(gòu)成不溶性的蛋白質(zhì)。可見,若制取角蛋白質(zhì)溶液,使其溶解的關(guān)鍵是使分子鏈間的主要交聯(lián)-S-S-鍵斷裂。文獻中報道的角蛋白的加工和提取方法主要有機械法、化學(xué)法及其酶法三類。2.2.1機械方法的影響機械法提取角蛋白一般都是應(yīng)用加熱(100℃~200℃)、加壓(O.294MPa-0.298MPa)的方法使角蛋白內(nèi)部的雙硫鍵被斷裂水解,從而使它變?yōu)榭扇堋⒁紫亩嚯幕旌衔?。文獻中報道的主要的機械方法歸納于表2。從表2可以看出高壓膨化法所需的壓力、溫度都比水解法的低,時間也較短。另外,水解法得到的產(chǎn)物呈凝膠狀,需要經(jīng)過干燥、粉碎才能得到角蛋白粉,而膨化所得產(chǎn)物呈疏松卷狀,不需要干燥過程就可以直接輕壓成角蛋白粉,消化率可達80%左右。因此,膨化法比水解法簡單。擠壓法是在高溫、高壓、強剪切的條件下使角蛋白中的雙硫鍵斷裂,粗產(chǎn)物呈膨松狀,輕壓即得角蛋白粉。研究表明,角蛋白二硫鍵經(jīng)擠壓作用后發(fā)生降解,幅度可達5O%~6O%。而擠出法是使粉碎的固體原料在介質(zhì)(水)和還原性添加劑(主要為Na2S)中形成液相,于高溫高壓下在擠出裝置中加熱熔化,主要用于制備熱塑性材料。2.2.2化學(xué)法提取角蛋白目前文獻中報道的利用化學(xué)方法制備可溶性角蛋白的方法主要包括酸堿處理法、還原法和氧化法。2.2.2.等電點法提純角蛋白酸堿法是比較傳統(tǒng)的提取角蛋白的方法,一般做法是先用酸預(yù)處理來溶脹天然角蛋白,然后在一定的溫度和堿濃度下溶解,過濾后收集濾液,用等電點法提純角蛋白。在酸堿處理過程中,二硫鍵和肽鍵均被破壞,所以一般可溶蛋白質(zhì)的收率越高則其分子量越低。張瑞宇等用堿水解殼內(nèi)膜提取角蛋白,得出角蛋白提取的最佳工藝參數(shù)為:NaOH5.2%、固液比1:16、溫度85℃。從殼內(nèi)膜中提取角蛋白的得率為48.6%。2.2.2.角蛋白的制備為了增大產(chǎn)物的親水性,Timmons等用氧化劑(如過氧乙酸、鹵素、雙氧水等)將角蛋白中的雙硫鍵部分氧化成磺酸基團。部分氧化后的角蛋白原料經(jīng)過干燥,研磨成粉。此角蛋白粉可以直接用濃硫酸或甲酸酸化,在pH<1的條件下制得角蛋白溶液。2.2.2.角蛋白溶液的配制常用的打開雙硫鍵的還原劑是巰基化合物,巰基化合物只作用于雙硫鍵而不導(dǎo)致肽鏈的斷裂,還原法是提取角蛋白的一種較常用的方法。其反應(yīng)式如下還原法的一般做法是用巰基乙酸鈉的堿性溶液(用NaOH溶液調(diào)節(jié)pH-pH8~pH12)處理固體原料,隨后向溶液中加入一定量的尿素以使角蛋白溶脹,在一定的溫度下再反應(yīng)一段時間,濾去未溶解的原料,所得的濾液用滲析袋(截留分子量一般為10000)進行滲析,再離心分離得到角蛋白溶液;或者是先離心分離,再用鹽析法從離心分離所得的上層清液中析出角蛋白,然后將此角蛋白溶于氨水、水或水和醇的混合液中,重新形成角蛋白溶液。2.2.3酶解產(chǎn)物的回收利用技術(shù)酶法制取蛋膜中的角蛋白相對于傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)的酸水解或者堿水解等,其優(yōu)點在于反應(yīng)條件溫和,對環(huán)境不造成污染,過程易于控制,酶解產(chǎn)物穩(wěn)定,保留了更多的營養(yǎng)價值,能較好的滿足生產(chǎn)的需要,是一條環(huán)境友好的資源化、清潔化工藝技術(shù),該技術(shù)具有良好的環(huán)境效益、社會效益和推廣前景。楊德玉等以雞蛋蛋殼膜為原料,酶法提取蛋殼膜中角蛋白,在最佳工藝條件下即酶用量為蛋膜量的3%(W/W),固液比1:15,pH9~pH10,提取溫度55℃~65℃,提取時間60min,角蛋白產(chǎn)率可達到26%。33橡膠提取3.1膠原的基本結(jié)構(gòu)膠原,最初的意思是“生成膠的產(chǎn)物”。1893年牛津大詞典給膠原的定義是“結(jié)締組織的組成成份,煮沸時產(chǎn)生膠質(zhì)”。隨后,Gross(1956)首先命名構(gòu)建膠原纖維的蛋白質(zhì)單體為原膠原(tropocollagen)?，F(xiàn)在膠原的科學(xué)定義是:“細胞外基質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì),分子中至少應(yīng)該有一個結(jié)構(gòu)域具有α鏈組成的三股螺旋構(gòu)象(即膠原域)”。膠原一般為白色、透明、無分支的原纖維。已知的膠原中含有兩種構(gòu)象,即三股螺旋和球形。成纖維膠原,即I,III,V和XI型膠原,其基本結(jié)構(gòu)單元是三股螺旋的原膠原。圖1-2為膠原的右手超螺旋結(jié)構(gòu)示意圖,發(fā)揮人體生理功能的膠原必須是由三條纏繞的直鏈所組成,成為螺旋構(gòu)造,好像麻花一般。膠原的氨基酸組成具有如下特征:3.1.1甘氨酸(glycine)約25%-30%,每隔兩個其它氨基酸殘基(X,Y)即有一個甘氨酸,其肽鏈可用(Gly一X一Y)n表示。3.1.2膠原中脯氨酸(proline)約12%,羥脯氨酸(hy-droxyproline,Hyp)約10%,一般動物性蛋白質(zhì)中羥脯氨酸含量極少,另外丙氨酸(alanine)約為11%,羥賴氨酸(Hydroxylysine)約0.5%。3.1.3膠原中缺乏色氨酸,所以它在營養(yǎng)上為不完全蛋白質(zhì)。3.2不同領(lǐng)域的應(yīng)用膠原的提取與純化的目標(biāo)是:盡量使膠原提取的產(chǎn)率、純度更高,并且使所提取的膠原能滿足不同領(lǐng)域的要求。迄今為止,膠原的提取方法主要有以下四種:酸法、堿法、鹽法、酶法。在實際提取過程中,不同提取方法之間往往相互結(jié)合,以取得較好的提取效果。至今仍未見有從蛋殼膜中提取膠原蛋白的報道。3.2.1醋酸和檸檬酸酸法提取是利用一定濃度的酸溶液在一定的條件下提取膠原蛋白,主要采用低離子濃度酸性條件破壞分子間的鹽鍵和希夫堿,而引起纖維膨脹、溶解,作為溶劑使用的酸,主要有鹽酸、醋酸、檸檬酸和甲酸等。酸法是提取膠原蛋白比較常用和有效的方法,用酸法提取的膠原最大程度的保持了其三螺旋結(jié)構(gòu),適用于醫(yī)用生物材料及原料的制備。趙蒼碧等采用0.3%的醋酸溶液在4℃條件下從牛膜中提取膠原蛋白,得到高純度的膠原蛋白溶液。余海等采用0.5mol/L的醋酸溶液在4℃條件下提取鼠尾肌鍵膠原蛋白,經(jīng)鑒定為I型膠原蛋白。Takeshi等的課題組采用0.5mol/L的醋酸溶液從海妒魚、鰭魚、金槍魚、酮、水母等的皮中提取、分離純化膠原蛋白,并對所提取的膠原蛋白的理化性質(zhì)作了系統(tǒng)的研究。3.2.2股螺旋結(jié)構(gòu)的提取堿法提取即利用一定濃度的堿在一定的外界條件下提取膠原蛋白,堿處理法中常用的處理劑為石灰、氫氧化鈉、碳酸鈉等。由于它容易造成肽鍵水解,因此得到的水解產(chǎn)物分子量比較低。所以,若想保留膠原的三股螺旋結(jié)構(gòu),用此提取方法是不可行的。Holzer采用1%-1.5%的石灰水浸泡的方法提取膠原蛋白。有關(guān)單獨采用堿法提取膠原蛋白的報道很少,一般是堿法提取和酸法提法結(jié)合使用。3.2.3中性鹽的提取鹽法提取是利用各種不同的鹽在不同的濃度條件下提取鹽溶性膠原蛋白的方法。常用來提取膠原的中性鹽有鹽酸一三羥甲基胺基甲烷(Tris-HCl).氯化鈉、檸檬酸鹽等。在中性條件下,當(dāng)鹽的濃度達到一定量時,膠原就會溶解在其中。一般情況下,可采用不同濃度的氯化鈉對提取的膠原蛋白進行鹽析處理,可以沉淀出不同類型的膠原蛋白。3.2.4股螺旋蛋白及氨基酸用蛋白酶可使膠原溶解,且具有水解反應(yīng)快、無環(huán)境污染、提取的水解膠原蛋白純度高、水溶性好、理化性質(zhì)穩(wěn)定等特點;同時,蛋白酶還可以催化水解膠原的端肽的非螺旋區(qū),而對螺旋區(qū)無作用,但引起α1和α2鏈展開,這樣溶解的膠原蛋白仍有完整的三股螺旋結(jié)構(gòu),適用于作為醫(yī)用生物材料及原料。一般對于交聯(lián)程度較高的膠原蛋白原料,采用醋酸并不能使其完全溶解,可以使用一定量的胃蛋白酶,在低溫條件下使其溶解,采用胃蛋白酶溶解的方法所提取的膠原蛋白通常稱為胃蛋白酶溶解性膠原蛋白(pepsin-solubilizedcollagen,PSC)。Takeshi和S.Kimura等人分別從魷魚、烏賊皮和體壁及水母體壁中提取了膠原蛋白,并對所提取的膠原蛋白的理化性質(zhì)作了系統(tǒng)的研究。4氨基酸的功能生物活性肽(bioactivepeptide)是介于氨基酸與蛋白質(zhì)之間的分子聚合物,它小至由兩個氨基酸組成,大至由數(shù)百個氨基酸通過肽鍵連接而成,具有十分重要的生物學(xué)意義?，F(xiàn)代生物代謝研究發(fā)現(xiàn):人類攝取的蛋白質(zhì)經(jīng)過消化道的多種酶水解后,不像以前認為的那樣僅以氨基酸的形式吸收,更多的是以低肽的形式直接吸收,而且二肽和三肽的吸收速度比相同組成的氨基酸快。其中某些低肽不僅能提供人體生長發(fā)育所需的營養(yǎng)物質(zhì),且同時具有重要的生理功能,如促進礦物質(zhì)吸收肽、防治肝性腦病肽、易消化吸收肽、抗菌肽、嗎啡片肽、類嗎啡拮抗肽、血管緊張素轉(zhuǎn)換酶抑制肽、抑制膽固醇作用肽、機體防御功能肽等。上述功能是原蛋白質(zhì)或組成氨基酸所不具備的獨特的生理機能,且許多活性肽的組成氨基酸并不一定是必需氨基酸。這就為更充分的利用蛋白質(zhì)資源,特別是那些原本認為生物效價不高的蛋白質(zhì)資源提供了新的機遇。4.1活性肽的制備生物活性肽的主要來源可分為天然存在的活性肽、人工合成的活性肽和蛋白質(zhì)水解產(chǎn)生的活性肽三種。天然存在的活性肽是目前研究最多的一類生物活性肽,它們分布于陸地和海洋的生物體中,包括肽類抗生素、激素等生物體的代謝產(chǎn)物以及生物體的組織、骨骼、肌肉、免疫系統(tǒng)、中樞神經(jīng)系統(tǒng)中存在的活性肽類;人工合成活性肽的途徑主要有三條:化學(xué)合成、酶法合成和重組DNA技術(shù),化學(xué)合成途徑主要是固相合成法和液相合成法,化學(xué)合成肽類的技術(shù)要求高,成本昂貴,實際使用價值低:蛋白質(zhì)水解產(chǎn)生的活性肽主要是以化學(xué)法和酶法水解而來,化學(xué)法以酸或堿斷開蛋白質(zhì)肽鍵,由于反應(yīng)環(huán)境較極端,不利于活性的保持,而酶解蛋白質(zhì)生產(chǎn)活性肽的安全性卻很高,能在溫和的條件下進行定位水解分裂產(chǎn)生特定的肽,且水解過程易控制,因而近幾年報道的活性肽的制備方法均為酶解法。酶的選擇是酶解法生產(chǎn)活性肽的關(guān)鍵,而目標(biāo)活性肽的下游技術(shù)則是決定能否將之用于生產(chǎn)的關(guān)鍵。酶法生產(chǎn)的生物活性多肽是將人體平常所食用的食物蛋白質(zhì)酶解成小分子的活性多肽,得到的產(chǎn)物安全可靠,無副作用。這種酶法生產(chǎn)的小分子多肽具有極強的生物活性和多樣性,已在世界范圍內(nèi)引起關(guān)注,成為當(dāng)今世界相關(guān)領(lǐng)域研究的熱點。具有藥物學(xué)功能活性的生物活性肽不僅可以作為新的功能性食品,而且通過其作用機理以及結(jié)構(gòu)的深入研究可以為提取或合成藥物指明新的途徑。4.2酶解活性肽的篩選酶的選擇是生產(chǎn)活性肽的關(guān)鍵,目前商業(yè)用酶主要是微生物酶(酸性蛋白酶、中性蛋白酶、堿性蛋白酶及復(fù)合酶)、植物蛋白酶及動物蛋白酶(見表3)。微生物蛋白酶與動物蛋白酶和植物蛋白酶相比具備溶解性好、活力高、專一性不強的特點,對蛋白質(zhì)作用強烈,非常適合于對蛋白質(zhì)進行較深程度的水解。微生物蛋白酶己經(jīng)工業(yè)化生產(chǎn),例如諾維信(Novozymes)公司生產(chǎn)的堿性蛋白酶和中性蛋白酶,因此,微生物蛋白酶是今后應(yīng)用的主要方向。當(dāng)前的研究者常常要從大量的酶中進行篩選,主要是對酶按原料蛋白質(zhì)組成與酶的專一性進行篩選,也可根據(jù)活性肽的結(jié)構(gòu),應(yīng)用酶工程生產(chǎn)高活性特定酶。選擇的酶要有較強的專一性,并且不會隨著水解度的提高出現(xiàn)苦味。針對不同的底物,由于單一酶系往往轉(zhuǎn)化效果不佳,采用復(fù)合酶系水解效果較好,這樣能獲得較好的氨基酸、二肽、三肽比例。利用基因工程對生產(chǎn)生物活性肽的酶進行改造,從而獲得新特性的活性肽,也會是一個重要的發(fā)展方向。另外,要制備盡可能多的活性肽類產(chǎn)品,一般不應(yīng)選用端肽酶,除非要進行必要的修飾在短時間加入,但會增加操作的復(fù)雜性。水解后的水解也經(jīng)常會有一些雜味(主要是苦味),可以經(jīng)脫味除去不愉快的揮發(fā)性呈味物質(zhì)和掩蔽法掩蔽,有研究發(fā)現(xiàn),應(yīng)用微生物酶直接脫苦效果好,很有發(fā)展前景。國外科學(xué)家提出水解度(degreeofhydrolysis,DH)的概念,以此衡量酶切蛋白質(zhì)的肽鍵成為小分子肽的情況。關(guān)于水解度的控制范圍,報道的數(shù)據(jù)有很大差別,具體應(yīng)根據(jù)目標(biāo)活性肽的長度、活性肽產(chǎn)品的風(fēng)味而定。酶的種類、酶對底物的濃度、底物本身的性質(zhì)與變性程度、水解系統(tǒng)的pH值與離子強度、酶反應(yīng)濃度與時間都會影響水解度的大小,一般水解度隨反應(yīng)時間的增加而增加,但到一定程度增長趨于平緩。對蛋白酶解工藝主要集中在以下幾個方面:(1)對新開發(fā)的蛋白質(zhì)資源的酶解工藝研究以求獲得最優(yōu)的加工的功能特性產(chǎn)物為食品工業(yè)提供新的添加劑和配料;(2)利用新的水解蛋白酶制備出肽分子量分布比較集中的水解物:(3)通過水解工藝的改善,進一步提高生物活性肽的得率;(4)新式的酶解工藝的研究。4.3多肽在防病治病中的應(yīng)用多肽廣泛存在于自然界中,對多肽的研究和應(yīng)用,一直是科學(xué)研究的一個主要方向。隨著現(xiàn)代科技的飛速發(fā)展,從天然產(chǎn)物中獲得多肽類物質(zhì)的手段也不斷得到提高,一些新方法、新思路的應(yīng)用使得新的多肽不斷被發(fā)現(xiàn)并用于防病治病中。近年來多肽的分離與分析方法,主要有高效液相色譜法、電泳、質(zhì)譜及核磁共振等方法。目前多肽的分離純化方法有以下幾種:4.3.1多肽的分離純化高效液相色譜(HighPerformanceLiquidChromatographyHPLC)的出現(xiàn)為多肽的分離提供了非常有效的手段,在多肽、蛋白質(zhì)的分離純化工藝中顯示出優(yōu)異的性能。目前用于分離純化多肽的模式主要有三種:一是凝膠過濾色譜,按照多肽分子的大小進行分離,二是離子交換色譜,按多肽分子所具有的帶電基團的性質(zhì)和數(shù)目進行分離;三是反相色譜,按照多肽分子的疏水性強弱進行分離。4.3.2單抗或生物模擬配基親和層析(AffinityChromatography.AC)是利用連接在固定相基質(zhì)上的配基與可以與其產(chǎn)生特異性作用的配體之間的特異的親和性而分離的層析方法。對多肽的分離目前主要應(yīng)用其單抗或生物模擬配基與其親和,這些配基有天然的,也有根據(jù)其結(jié)構(gòu)人工合成的。Patel等人利用一系列親和柱分離純化得到了組織血漿纖維蛋白酶原激活劑蛋白多肽。4.3.3en電泳技術(shù)毛細管電泳(Capillaryelectrophoresis,CE)是本世紀(jì)60年代末由Hjerten在傳統(tǒng)的電泳技術(shù)基礎(chǔ)上發(fā)明的,它利用小的毛細管代替?zhèn)鹘y(tǒng)的大電泳槽,使電泳效率提高了幾十倍。此技術(shù)在80年代得到迅猛地發(fā)展,是生物化學(xué)分析工作者與生化學(xué)家分離、定性多肽與蛋白類物質(zhì)的有利工具。CE根據(jù)應(yīng)用的原理不同可分為以下幾種:毛細管區(qū)帶電泳、毛細管等電聚焦電泳、毛細管凝膠電泳和膠束電動毛細管層析等。5蛋白質(zhì)生物活性肽的應(yīng)用及展望中國是人口大國,蛋的消費量非常大,蛋膜資源豐富,廉價易得。從資源利用化的角度出發(fā),蛋膜資源的開發(fā)不僅具有一定的科學(xué)理論