生化期末復習資料

第一章、蛋白質的構造與功效1、重要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:樣品中含蛋白質克數(shù)＝樣品的含氮克數(shù)×6.253、肽鍵:肽鍵是由一種氨基酸α-羥基與另一種氨基酸的α-氨基脫水縮全方面行成的化學鍵，是蛋白質分子中的重要共價鍵，性質比較穩(wěn)定。（P11）4、肽:肽是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產(chǎn)物也是肽。10個下列氨基酸構成成寡肽，10個以上氨基酸構成稱多肽。（P11）5、多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基。含有特殊的生理功效的肽稱為活性肽。（P11）6、蛋白質一級構造:指多肽鏈中氨基酸（殘基）從N端到C端的排列次序，即氨基酸序列。重要化學鍵為肽鍵。（P12）7、蛋白質二級構造:指多肽鏈中相鄰氨基酸殘基的局部肽鏈空間構造，是其主鏈原子的局部空間排布。重要化學鍵為氫鍵。（P13）8、蛋白質三級構造:指整條多肽鏈中全部氨基酸殘基，涉及主鏈和側鏈在內所形成的空間構造。重要化學鍵為疏水鍵。（P15）9、構造域:分子量大的蛋白質分子由于多肽鏈上相鄰的超二級構造緊密聯(lián)系，形成多個相對獨特并承當不同生物學功效的超三級構造。（P16）10、蛋白質四級構造:指各具獨立三級構造多肽鏈以多個特定形式接觸排布后，結集在此蛋白質最高層次空間構造。在此空間構造中，各具獨立三級構造的多肽鏈稱亞基。重要化學鍵為疏水鍵，氫鍵，離子鍵。（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化學反映相似，但酶蛋白的分子構造、理化性質及免疫化學特性不同的一組酶。亞基:骨骼肌形和心肌形。構成的五種同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。（P40）2、酶促反映的特點:催化性、特異性、不穩(wěn)定性、調節(jié)性。（P41）第五章、糖代謝1、糖酵解反映的特點:在無氧條件下發(fā)生的不完全的氧化分解反映，整個過程均在胞質中完畢，無需氧的參加，終產(chǎn)物是乳酸；反映中適放能量較少，一分子葡萄糖可凈生成二分子ATP。底物水平磷酸化是糖酵解過程中ATP產(chǎn)生的重要形式；反映過程中不可逆的單向反映有三步，催化這三步的己激糖酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶是糖酵解的核心酶。（P74）2、糖的有氧氧化:指葡萄糖在有氧條件下徹底氧化分解生成二氧化碳和水并產(chǎn)生ATP的過程。第一階段特點:葡萄糖生成丙酮酸；第二階段特點:反映不可逆，丙酮酸脫氫酶系是糖有氧氧化途徑的核心酶，第三階段特點:乙酰輔酶A徹底氧化分解——三羧酸循環(huán)（P76、77、78）第六章:脂類代謝1、CM轉運外源性三酯甘油；VLDL轉運內源性三酯甘油；LDL轉運膽固醇到肝外組織；HDL逆向轉運膽固醇到肝。（P106必考）2、脂肪的動員:脂肪組織中儲存的TG在脂肪酶的催化下逐步水解為游離脂肪酸和甘油，并釋放入血，以供其它組織氧化運用的過程稱為脂肪的動員。3、脂肪的氧化（重要發(fā)生在線粒體和胞液內）:脂肪酸的是人及哺乳動物的重要能源物質，除腦組織和成熟的紅細胞外，大多數(shù)組織均能氧化脂肪酸以供應能量，其中肝、肌肉組織最活躍。（P111）4、脂肪的氧化過程:脂肪酸活化成脂酰輔酶A進入線粒體（脂酰輔酶A經(jīng)肉堿，即L-β-羥-γ-三甲基丁酸的轉運進入線粒體基質；CAT|催化脂酰輔酶A轉化為脂酰肉堿進入線粒體內膜，脂酰肉堿在肉堿脂酰||的催化下將脂酰輔酶A轉運到線粒體基質內進行氧化。），脂酰輔酶A進入線粒體基質后在酶的催化下，從脂酰基的β-碳原子開始，進行脫氫、加水、再脫氫和硫解四步重復的持續(xù)反映，每進行一次β-氧化反映，生成1分子乙酰輔酶A和比1分子比原來少2個碳原子的脂酰輔酶A。（P112）5、酮體:在肝臟生成，原料為乙酰輔酶A，肝外組織運用。（P112）6、酮體生成的意義:是肝輸出能源的一種形式。在饑餓和糖供應局限性時，酮體可替代葡萄糖成為腦組織及肌肉的重要能源。（P114）7、膽固醇在體內有游離膽固醇和膽固醇酯兩種存在形式。（P123）第七章、蛋白質的代謝1、蛋白質的生理功效:構成組織細胞的構成成分；參加多個重要的生理活動；氧化供能。2、氮平衡:測定攝入食物中的含氮量與尿、糞等排泄物中的含氮量，通過兩者的對比關系，可基本反映體內蛋白質的代謝概況，稱氮平衡。氮的總平衡:攝入氮＝排出氮氮的正平衡:攝入氮＞排出氮氮的負平衡:攝入氮＜排出氮3、必需氨基酸:賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸。（P129）4、蛋白質你互補作用:幾個營養(yǎng)價值較低的蛋白質混合食用，必需氨基酸互相補充，從而提高其營養(yǎng)價值。（P129）5、氨基酸的作用:轉氨基作用；氧化脫氨基作用；聯(lián)合脫氨基作用。（P133、134）6、氨的去路:體內80％-90％的氨重要是通過肝合成尿素而解毒的。尿素通過鳥氨酸循環(huán)合成又稱尿素循環(huán)，在肝臟合成，是蛋白質代謝產(chǎn)生的最后產(chǎn)物。（P138）7、高血氨和氨中毒:氨進入腦組織與腦中α-酮戊二酸結合生成谷氨酸和谷氨酰胺。高血氨時腦中的氨增加使腦細胞中的α-酮戊二酸被過分消耗，造成三羧酸循環(huán)削弱，ATP生成減少，使大腦功效障礙，嚴重時可發(fā)生昏迷，稱為肝昏迷或肝性腦病。谷氨酸、谷氨酰胺增多，滲入壓大也可引發(fā)腦水腫，以致肝昏迷。（P142第八章、核酸的構造、功效及核苷酸代謝1、核酸的構成:C、H、O、N、P2、堿基:涉及嘌呤堿和嘧啶堿。嘌呤堿重要有A和G，嘧啶堿重要有C、U和T構成DNA的堿基是A、G、C、T，構成.RNA的堿基是A、G、C、U3、戊糖:DNA含D-2-脫氧核糖；RNA含D-核糖（P153）4、DNA的一級構造:指多核苷酸鏈中脫氧核苷酸的排列次序，即堿基對序列。（P157）4、DNA的二級構造即雙螺旋構造特點:是右手螺旋的雙鏈構造；嚴格的堿基配對；有關數(shù)值:螺旋每旋轉一周包含有10.5個堿基對，螺旋直徑為2.4nm，螺距為3.54nm，相鄰堿基間的堆積距離為0.34nm；穩(wěn)定因素:橫向由互補堿基對之間形成你氫鍵，縱向由相鄰堿基平面間形成的堿基堆積力來維持。（P158）5、核酸在260nm處紫外光波有最大吸取峰。蛋白質中哪一種元素含量比較恒定？測量其含量有何用途？構成蛋白質的重要元素有碳氫氧氮磷。其中氮元素的含量相對穩(wěn)定，約占蛋白質總量的16%。在實際工作中經(jīng)常采用測定樣品中氮的含量來推算蛋白質的含量。簡述溫度對酶促反映的影響。酶是生物催化劑，溫度對酶促反映有雙重影響，升高溫度，首先可加緊酶促反映的速度，但同時也增加酶變性的機會，又使酶促反映速度減少。溫度升高到60℃以上時，大多數(shù)酶開始變性；80℃時，多數(shù)酶的變性也不可逆。綜合這兩種因素酶促反映速度最快時的環(huán)境溫度為酶促反映的最適溫度。在環(huán)境溫度低于最適溫度時，溫度加緊反映速度這一效應起主導作用，溫度每升高10℃，反映速度可增大1-2倍。溫度高于最適溫度時，反映速度則因酶變性而減少。寫出米氏方程式并指出km的意義。米氏方程：是反映速度與底物濃度關系的數(shù)學方程式：V=Vm[S]/Km+[S]Km的意義：1）Km值等于酶促反映速度為最大速度二分之一時的底物濃度。2）當ES解離成E和S的速度大大超出分解成E和P的速度時，Km值近似于ES的解離常數(shù)Ks。在這種狀況下，Km值可用來表達酶對底物的親和力。此時Km越大，酶與底物的親和力越??；Km值越小，酶與底物的親和力越大。Ks值和Km值的含義不同，不能互相替代使用。3）Km值是酶的特性常數(shù)之一，只與酶的構造，酶所催化的底物和外界環(huán)境（如溫度，PH，離子強度）有關，與酶的濃度無關，多個酶的Km范疇很廣，大致在10ˉ2～10mmol/L之間。試述血漿脂蛋白的分類，構成特點及功效。（1）分類：電泳法將血漿脂蛋白分為α脂蛋白和前β脂蛋白和乳糜微粒四類；超速離心法將血漿脂蛋白分為乳糜微粒（CM）、極低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）四類。（2）構成特點：血漿脂蛋白都含有蛋白質、甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯等，；從CM→HDL，蛋白質含量逐步增多，甘油三酯逐步減少，磷脂逐步增多，LDL中膽固醇及膽固醇酯含量最多。（3）功效：CM轉運外源性甘油三酯及膽固醇，VLDL轉運內源性甘油三酯及膽固醇，LDL轉運內源性膽固醇，HDL逆向轉運膽固醇。酮體的產(chǎn)生和運用有何生理意義？生理意義：（1）酮體是脂肪酸在肝內正常的中間代謝物，是肝輸出能源的一種形式。（2）長久饑餓、糖供應局限性時可替代葡萄糖，成為腦組織及肌肉的重要能源。體內氨基酸的脫氨基作用有幾個方式？體內脫氨基作用的方式有：（1）轉氨基作用；（2）氧化脫氨基作用：體內的氧化脫氨基作用L-谷氨酸脫氫酶催化的反映為主；（3）聯(lián)合脫氨基作用；（4）嘌呤核苷酸循環(huán)：是存在骨骼肌和心肌中的一種特殊的聯(lián)合脫氨基作用。哪些氨基酸能夠生成一碳單位？一碳單位的生理功效是什么？一碳單位重要來源于絲氨酸、甘氨酸、組氨酸、甲硫氨酸及色氨酸的分解代謝。其生理意義為：參加核酸合成；聯(lián)系氨基酸和核酸代謝；是體內多個轉甲基化作用的樞紐。一、蛋白質：是一類由20種α-氨基酸，通過肽鍵互相連接而成的高分子含氮有機化合物。二、蛋白質的含量=氮的含量×6.25三、肽鍵：一種氨基酸的羥基與另一種氨基酸的氨基脫水縮合形成的化學鍵四、蛋白質的一級構造：是指蛋白質分子中氨基酸殘基的排列次序及二硫鍵所在位置。五、蛋白質分子的二級構造：α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規(guī)則卷曲六、蛋白質的四級構造：蛋白質分子中各亞基之間的空間排布和互相作用。維持蛋白質四級構造的穩(wěn)定性是氫鍵和離子鍵。七、蛋白質的等電點：蛋白質解離成正、負離子的數(shù)量相等、凈電荷為零時。當溶液ph值不大于蛋白質的等電點時，蛋白質分子帶正電荷。八、蛋白質的變性：蛋白質在某些理化因素作用下，次級鍵斷裂，嚴格的空間構造遭到破壞，從而變化其理化性質與生物學活性。（蛋白質變性并不涉及一級構造的變化。）九、核酸：是以核苷酸為基本構成單位的生物大分子，含有復雜的構造和重要的生物學功效。（核苷與核苷之間，用磷酸二酯鍵連接而成的化合物）十、核苷酸：堿基與戊糖通過糖苷鍵連接形成的化合物。十一、DNA變性：有穩(wěn)定的雙螺旋構造松解為無規(guī)則的線性構造現(xiàn)象。（氫鍵的斷裂）十二、核酸的理化性質：嘌呤堿與嘧啶堿，都含有共軛雙鍵，使堿基、核苷、核苷酸和核酸在240到290納米的紫外波段顯示強烈的吸取峰。十三、維生素A：1、與眼睛有關2、維持上皮組織的完整性、增進生長發(fā)育。維生素D3：本身是沒有直接的生理活性，他們必須在體內進行一定的代謝轉化才有活性。最有活性的是（1，25-(OH)2-D3）維生素E：與生育和抗氧化有關。維生素K：與凝血有關。維生素B2：黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）維生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）維生素B6：是轉氨基酶脫羧基酶的輔酶維生素B11（又名葉酸）：是一碳單位的載體、缺少會造成巨幼紅細胞貧血癥。十四、影響酶促反映速度的因素：一，底物濃度、二，克制劑。如：磺胺類藥品與對氨基苯甲酸構造相似，能夠與此競爭二氫葉酸合成酶達成克制細菌生長和繁殖的目的。有機磷殺蟲劑克制羥基酶引發(fā)中毒。十五、米-曼氏方程式：V=Vmax×［S］÷（Km+〈S〉）1…Km是酶的特性性常數(shù)，只與酶的構造、底物性質和反映條件有關，與酶濃度無關。2…可表達酶對底物的親和力，值越大酶對底物的親和力越小。3…運用它選擇酶催化的最適底物。選擇最小的。當［S］=Vmax的二分之一對應的［S］時Km=它十六、糖酵解：指在缺氧條件下，葡萄糖或糖原在細胞中分解成乳糖的過程。十七、磷酸戊糖途徑：指葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H，前者再進一步變成了3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反映過程。十八、脂肪酸β-氧化：脫氫、加水、再脫氫、硫解十九、酮體：乙酰乙酸、丙酮、β-羥丁酸二十、膽固醇的去路：膽汁酸鹽、類固醇激素、類固醇排出體外、7-脫氫膽固醇經(jīng)紫外線照射變成維生素D3二十、血漿脂蛋（載脂蛋白、三酰甘油、磷脂、膽固醇的和固醇酯構成）CM（轉運外源性三酰甘油、小腸黏膜細胞合成）、VLDL（轉運內源性三酰甘油、肝細胞合成和小腸黏膜細胞合成）、LDL（轉運肝內膽固醇、由VLDL的的三酰甘油被LPL水解產(chǎn)生）、HDL（轉運肝外膽固醇肝和小腸合成）二十一、脫氨基作用：轉氨基作用（沒有真正的把氨基脫掉）、氧化脫氨基作用、聯(lián)合脫氨基作用。二十二、氨以尿素的形式代謝。尿素中的兩氮…一種來自氨、別一種來自天冬酰胺。二十三、DNA復制的特點：半保存復制、半不持續(xù)復制、雙向復制二十四、底物水平磷酸化：產(chǎn)物由于脫氫或脫水引發(fā)分子內部能量重新分布，形成高能鍵，然后將此鍵直接傳給ADP形成ATP的過程。二十五、氧化磷酸化：產(chǎn)物脫下的氫經(jīng)呼吸鏈傳遞給氧生成水，同時釋放能量使ADP磷酸化生成ATP的過程。二十六、在三羧酸循環(huán)中，唯一的底物水平磷酸化是琥珀酸的形成。在糖酵解里有3-磷酸甘油酸和丙酮酸的形成。二十七、呼吸鏈：指線粒體內膜上的酶和輔酶，按一定的次序排列構成的遞氫或遞電子的體系。①蛋白質中哪一種元素含量比較穩(wěn)定？測量其含量有何用途？答：構成蛋白質的重要元素有C、H、O、N、S。其中N元素的含量相對恒定,約占蛋白質總量的16%。在實際工作中經(jīng)常采用測定樣品中，氮的含量來推算蛋白質的含量。②肽鍵：在蛋白質分子中，氨基酸的α-碳原子的氨基基團與另一種氨基酸的α-碳原子上的羧基基團脫水縮合形成的化學鍵。③蛋白質的等電點：當?shù)鞍踪|溶液處在某一PH值，蛋白質解離成正負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，靜電荷為零，此時溶液的PH稱為蛋白質的等電點。④反密碼子位于tRNA反密碼環(huán)頂部有三個相鄰核苷酸構成的三聯(lián)體稱反密碼子。⑤Chrgaff規(guī)則：DNA分子中四種堿基的摩爾比例含有一定的規(guī)律性。即A=T、G=C、A+G=T+C。這一規(guī)律被稱為Chargaff規(guī)則⑥輔酶和輔基：結合酶分子中與酶蛋白結合疏松的輔助因子稱為輔酶。而與酶蛋白結合緊密的輔助因子稱為輔基。⑦酶的活性中心。由必需集團構成含有特定空間構造的區(qū)域，能與底物結合并將底物轉化為產(chǎn)物⑧Km:是單底物反映中酶與底物可逆生成中間產(chǎn)物和中間產(chǎn)物轉變?yōu)楫a(chǎn)物這三種反映的速度常數(shù)的綜合。米氏常數(shù)等于反映速度為最大速度二分之一時的底物濃度。⑨簡述溫度對酶促反映的影響。答：酶是生物催化劑，溫度對酶促反映有雙重影響。溫度升高首先可加緊酶促反映速度，但同時也增加酶變性的機會，又是酶促反映速度減少。溫度升高到60℃度以上時，大多數(shù)酶開始變性；80℃時，多數(shù)酶的變性也不可逆。綜合這兩種因素，酶促反映速度最快時的環(huán)境溫度為酶促反映的最時溫度，在環(huán)境溫度低于最適溫度時，溫度加緊反映速度這一效應起主導作用，溫度每升高10℃，反映速度可加大1-2倍，溫度高于最適溫度時，反映速度則因酶變性而減少⑩寫出米氏方程式并指出Km的意義。Vm［S］答：V=-----------Km+［S］Km的意義：1）km值等于酶促