生物化學：第3章 酶

第3章酶一、酶學概述二、酶的作用機理三、影響酶促反應速度的因素一、酶學概述(一)酶的定義和化學本質(zhì)酶（enzymes，E）：是活細胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機物，其中絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA。酶促反應：有酶參與的化學反應。底物（substrate，S）：酶促反應中被酶作用的物質(zhì)。（二）酶的命名慣用名系統(tǒng)名來源+底物命名:如胃蛋白酶、唾液淀粉酶底物+作用命名:如乳酸脫氫酶依底物命名:如蛋白酶、淀粉酶依作用方式命名:如轉(zhuǎn)氨酶、脫氫酶（三）酶的組成和類型1、按酶的化學組成分類，分為單純酶和結(jié)合酶（1）單純酶：只含蛋白質(zhì)（2）結(jié)合酶=酶蛋白+輔因子輔酶輔基即結(jié)合酶=全酶輔因子酶蛋白：決定催化的專一性金屬離子小分子有機物：穩(wěn)定酶分子構(gòu)象：與酶蛋白結(jié)合松散，可透析除去：與酶蛋白結(jié)合牢固，不可透析除去（如維生素，決定酶催化的類型）2013年全國聯(lián)賽13.下列有關酶及其輔因子的敘述，正確的是：（單選1分）

A.一個輔因子只能是一個酶的輔因子B.酶蛋白就是蛋白酶

C.酶蛋白與輔因子組成全酶D.與酶蛋白結(jié)合緊密，不能通過透析分離的輔因子是輔酶C

2、按酶促反應類型分類，酶可分為六大類：序號類型作用反應通式例子123456氧化還原酶催化氧化還原反應轉(zhuǎn)移酶催化分子間基團轉(zhuǎn)移水解酶催化水解反應裂解酶除去分子中的基團異構(gòu)酶催化分子異構(gòu)反應合成酶催化兩個分子合成一個分子（講義P41)（四）酶的性質(zhì)①高效性②專一性③敏感性（作用條件溫和）共性：①反映前后催化劑的量和化學性質(zhì)不變②既能催化正反應，也能催化逆反應③縮短反應時間，但不能改變反應的平衡點④只能加速熱力學上能夠進行的反應1、與一般催化劑相比：特性：2、酶的專一性結(jié)構(gòu)專一性立體異構(gòu)專一性絕對專一性相對專一性鍵專一性如過氧化氫酶如二肽酶如胰蛋白酶如乳酸脫氫酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸酶專一性類型1、

結(jié)構(gòu)專一性：酶對所催化的分子化學結(jié)構(gòu)的特殊要求和選擇。2、立體異構(gòu)專一性

只能催化一種立體異構(gòu)體，對另一種立體異構(gòu)體無作用，如乳酸脫氫酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。

絕對專一性：對底物的化學結(jié)構(gòu)要求非常嚴格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質(zhì)，如過氧化氫酶。

相對專一性：要求底物具有一定的化學鍵，且對鍵的某一端所連的基團也有一定的要求，如胰蛋白酶。

鍵專一性：只作用于一定的鍵，而對鍵兩端的基團并無嚴格要求，如二肽酶。以下關于酶的描述，哪些是不正確的?(2分)A．大多數(shù)酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)B．所有的酶都必須結(jié)合輔基或輔酶才能發(fā)揮催化作用；C．都具有立體異構(gòu)專一性D．能顯著地改變化學反應速率B、C

(2010全國中學生生物學聯(lián)賽第19題)幾乎所有的酶還有單純酶和結(jié)合金屬的全酶1、酶的活性中心和必需基團

酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關的部位叫酶的活性中心或活性部位。參與構(gòu)成酶的活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團為酶分子的必需基團。

二、酶的作用機理活性中心3、中間產(chǎn)物學說E+SP+EES能量水平反應過程

G

E1

E2酶（E）與底物（S）結(jié)合生成不穩(wěn)定的中間物（ES），再分解成產(chǎn)物（P）并釋放出酶，使反應沿一個低活化能的途徑進行，降低反應所需活化能，所以能加快反應速度。2、活化能活化能：活化態(tài)與常態(tài)的能量差催化機理：降低反應的活化能實例：過氧化物酶和過氧化物“鎖鑰學說”

4、鎖鑰學說酶和底物結(jié)合時，底物的結(jié)構(gòu)和酶的活動中心的結(jié)構(gòu)十分吻合，就好像一把鑰匙配一把鎖一樣。酶的這種互補形狀，使酶只能與對應的化合物契合，從而排斥了那些形狀、大小不適合的化合物，這就是“鎖鑰學說”。“誘導契合學說”5、誘導契合學說酶的活性中心在結(jié)構(gòu)上具柔性，底物接近活性中心時，可誘導酶蛋白構(gòu)象發(fā)生變化，這樣就使使酶活性中心有關基團正確排列和定向，使之與底物成互補形狀有機的結(jié)合而催化反應進行。（一）酶促反應速度的測定與酶的活力單位1、酶促反應速度的測定

（1）測定單位時間內(nèi)底物的消耗量。（2）測定單位時間內(nèi)產(chǎn)物的生成量。三、影響酶促反應速度的因素2、酶活力

酶催化一定化學反應的能力稱酶活力，酶活力通常以最適條件下酶所催化的化學反應的速度來確定。（二）影響酶促反應速度的因素1、酶濃度當S足夠多，其它條件固定且無不利因素時，v=k[E]（即成正比例關系）。2、底物濃度（1）反應速度與底物濃度的關系曲線（Michaelis—Menten曲線）酶濃度、底物濃度、溫度、pH、激活劑、抑制劑√√酶促反應的米氏方程及Km米氏方程:（2）米氏常數(shù)Km的意義①

當v=Vmax/2時，Km=[S]（Km的單位為濃度單位）②是酶在一定條件下的特征物理常數(shù)，通過測定Km的數(shù)值，可鑒別酶。③可近似表示酶和底物親合力，Km愈小，E對S的親合力愈大，Km愈大，E對S的親合力愈小。④在已知Km的情況下，應用米氏方程可計算任意[s]時的v，或任何v下的[s]。

練習題：已知某酶的Km值為0.05mol·

L-1，要使此酶所催化的反應速度達到最大反應速度的80％時底物的濃度應為多少？

0.2mol·L-13、溫度對酶促反應速度的影響

在達到最適溫度以前，反應速度隨溫度升高而加快

酶是蛋白質(zhì)，其變性速度亦隨溫度上升而加快

酶的最適溫度不是一個固定不變的常數(shù)v溫度最適溫度4、pH對酶促反應速度的影響

過酸過堿導致酶蛋白變性

酶的最適pH不是一個固定不變的常數(shù)pH最適pHv5、激活劑對酶作用的影響類別金屬離子：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+、Co2+、Fe2+陰離子：

Cl-、Br-

有機分子抗壞血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽凡是能提高酶活力的物質(zhì)，稱為酶的激活劑。

6、抑制劑對酶作用的影響

凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基團的化學性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)，叫酶的抑制劑。不可逆抑制劑

①競爭性抑制劑可逆抑制劑②非競爭性抑制劑

③反競爭性抑制劑抑制劑（I）與酶的結(jié)合是不可逆的抑制劑（I）與酶的結(jié)合是可逆的，I可除去（1）不可逆抑制劑實例：有機磷殺蟲劑-Ser-OH-Ser-OPO-RO-ROPO-RO-ROX還有青霉素、氰化物、硫化物、CO等+IEIESP+EE+S①競爭性抑制劑：I與S競爭E的活性中心×解決辦法：加大[S]，解除抑制作用競爭性抑制曲線Vmax不變，Km變大②非競爭性抑制劑：抑制劑在酶的活性部位以外的部位與酶結(jié)合，不對底物與酶的活性產(chǎn)生競爭，也可以與酶-底物復合物結(jié)合的一種酶促反應抑制作用。酶-底物-抑制劑復合物（ESI）不能進一步釋放出產(chǎn)物。+IEI+SESIESP+EE+S+I實例：重金屬離子（Hg2+、Pb2+等）

金屬絡合劑（F-、CN-、N3-）×非競爭性抑制曲線Km不變，Vmax變小③反競爭性抑制劑：抑制劑只與酶-底物復合物結(jié)合，而不與游離酶結(jié)合的一種酶促反應抑制作用。ESIESP+EE+S+I×反競爭性抑制曲線Km變小，Vmax變小2013年全國聯(lián)賽16.已知反競爭性抑制劑的濃度[I]=2KI，底物濃度[S]=5Km,則根據(jù)米氏方程計算出的反應速率v等于：（單選1分）

A.3Vmax/8B.3Vmax/8C.3Vmax/16D.5Vmax/16D

1、酶的別構(gòu)（變構(gòu)）效應概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，還存在被稱為調(diào)節(jié)位點（或變構(gòu)位點）的調(diào)節(jié)物特異結(jié)合位點，調(diào)節(jié)物結(jié)合到調(diào)節(jié)位點上引起酶的構(gòu)象發(fā)生變化，導致酶的活性提高或下降，這種現(xiàn)象稱為別構(gòu)效應，具有上述特點的酶稱別構(gòu)酶。效應劑別構(gòu)中心活性中心四、別構(gòu)酶、同工酶等2、酶的多種分子形式——同工酶概念：具有不同分子形式但