2021藥學考研配套生物化學考研真題與解析

2021藥學考研配套生物化學考研真題與解析

一、大題問答題解析

1.假定某蛋白相對分子質量為180KDa,其一級結構可能是直線式的也可能是

閉環(huán)式的。請分析是否有可能的簡單的合理方法加以鑒別？［中山大學2009研］

答：可以用Sanger反應或Edman反應對蛋白質的N末端氨基酸進行測定。

Sanger反應中，FDNB可以與肽鏈N末端氨基酸的a-氨基反應生成黃色的

DNP-氨基酸。經Sanger反應若該蛋白的一級結構是直鏈式的，則可產生黃色

的反應；若該蛋白是閉環(huán)式的，由于N末端沒有a-氨基，則不能出現黃色的反

應。而Edman反應中,肽鏈N末端氨基酸的a-氨基可與苯異硫氨酸酯反應生

成PTH-氨基酸,用三氟乙酸處理釋放出PTH-氨基酸,再用有機溶劑萃取出來,

通過色譜分析可以鑒定出PTH-氨基酸。經Edman反應后,若能測出N末端氨

基酸，則該蛋白為直鏈式；若測不出，則該蛋白為閉環(huán)式。

另外，理論上講，如果知道序列，可以找一種合適的蛋白酶切斷某一位點，再進

行電泳，若該蛋白是閉環(huán)式，則電泳結果只產生一條帶，且大小不變；若是直鏈

式，則會產生兩條帶，分子量加起來正好

180KDao

縮寫中文名稱縮寫應用

HPLC高效液相層折氨基酸、多肽和蛋白質等的分離純化

FPLC快速蛋白質液相層析蛋白質、多肽及多核甘酸的分離純化

SDSSDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳測定蛋白質的相對分子質量

ELISA酶聯免疫吸附測定測定抗原或抗體

RT-PCR逆轉錄-聚合酶鏈反應擴增cDNA

利用蛋白質表面的非極性基團和介質上的

HIC疏水層析

非極性基團間的疏水作用來分離純化蛋白質

IEF等電聚焦測定蛋白質的等電點

2.試寫出下列生化名詞縮寫的中文名稱以及它們在生物化學中的應用。

(1)HPLC(2)FPLC(3)SDS(4)ELISA(5)RT-PCR(6)

［南京大學研］

HIC(7)IEF02008

答：如表1-1所示：

表1-1

3.某一蛋白純化后，凝膠過濾層析顯示其分子量為300000。若在6mol/L鹽

酸服存在條件下對該蛋白進行凝膠過濾層析,只獲得一分子量為50000的蛋白

峰。當6mol/L鹽酸肌和10mm。1/甲-臻基乙醇同時存在時，凝膠過濾層析結果

顯示分子量為17000和33000的兩個蛋白峰。請分析該蛋白的結構。［南開大

學2008研］

答：該蛋白是由6個單體組成的多聚體，每個單體又由兩個亞基靠二硫鍵連接起

來。

4.有一個五肽,加酸水解得Leu、Ala、Tyr利Lys;用竣肽酶水解得酪氨酸；

用胰蛋白酶水解得三組分：(1)Lys、Tyr;(2)Tyr;(3)Lys、Leu、Ala;

用丹磺酰氯處理，再用酸水解得賴氨酸的熒光衍生物。試說明此肽的氨基酸序列。

［北京師范大學2005研］

答：(1)加酸水解得Leu、Tyr、Lys、Ala,說明此五肽由Leu、Tyr、Lys、

Ala組成。

(2)用凌肽酶水解得Tyr,說明C端殘基為Tyr。

（）用胰蛋白酶水解得三組分、、、因為胰蛋白酶

3LysTyr;Tyr;LysLeuAla0

專一水解Lys和Arg竣酸形成的肽鍵,水解得三組分,說明此五肽中含有兩個

Lys殘基,則其可能的序列為Leu-Ala-Lys-Lys-Tyr和Ala-Leu-Lys-Lys-Tyr。

（4）丹磺酰氯可用于測定肽鏈的氨基末端，它能專一地與鏈N-端a-氨基反應

生成丹磺酰-肽，丹磺酰-肽水解生成的丹磺酰-氨基酸具有很強的熒光，用丹磺

酰氯處理，再用酸水解得賴氨酸的熒光衍生物，說明肽鏈N端為Leu。因此，

此肽的氨基酸序列Leu-Ala-Lys-Lys-Tyr。

.在一個篩選程序中探測到一個遷移率異常的胰蛋白酶消化后的指紋分

5Hb0

析顯示在B鏈內發(fā)生了一個氨基酸的取代：正常的氨基端（胰蛋白酶酶切產物，

其氨基端第一殘基是Vai）八肽（Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys）不見了，

代之以一個新的六肽。問（1）哪些氨基酸取代符合上述觀察到的現象？（2）

給出部分密碼表如表1-2所示,編碼上述正常（0鏈氨基端）八肽的DNA序列

為GTGCACCTGACTCCTGAGGAGAAG,此序列中哪些單堿基突變可造成這樣

的氨基酸取代？（3）這個（突變的）Hb與HbA和HbS比較（pH8）,（如

朝負極泳動）三者的電泳遷移率有什么區(qū)別？［上海交通大學2006研］

表1-2

UCAC

GVaiAlaGluGly

GVaiAlaGluGly

AHeThrLysArg

AHeThrLysArg

答：（1）主要有以下氨基酸取代：GIU6變?yōu)锳rg,Lys;His?變?yōu)锳rg,Lys,

因胰蛋白酶切割叛基端為Arg或Lys的肽鏈。

（2）可造成這樣氨基酸取代的單堿基突變是G16變?yōu)锳，使Glu變?yōu)長ys。因

為其他單堿基突變不會導致氨基酸的改變而發(fā)生取代。

（3）這個（突變的）Hb與HbA和HbS的電泳遷移率：HbX>HbS>HbA,

根據肽鏈帶電情況。HbA是正常成人血紅蛋白,HbS是鐮刀形紅細胞貧血患者

的異常血紅蛋白,其0鏈節(jié)6位谷氨酸為繳氨酸取代。HbX中GIU6變?yōu)锳rg,

Lys;His2變?yōu)锳rg,Lys,帶負電的氨基酸變?yōu)閹д姾傻陌被?，而HbS中

Glu變?yōu)閂ai,帶負電的氨基酸變?yōu)椴粠щ姾傻陌被帷Ｓ捎陔娪境摌O泳動，

所以電泳遷移率：HbX>HbS>HbA。

6.今有以下四種蛋白質的混合物：①分子量50,000,pI=10@分子量72,000,

pl=3.5;③分子量31,000,pl=7;④分子量12,000,pl=5,用中性鹽梯度

洗脫時,若不考慮其他因素：（1）它們流過DEAE-纖維素陰離子交換柱；（2）

流經SephadexG-100凝膠過濾柱時,這些蛋白質的洗脫順序如何？［四川大學

2006研］

答：（1）用DEAE-纖維素陰離子交換柱分離蛋白質,在一定的pH條件下,等

電點pI>pH的蛋白質帶正電，不能與陰離子交換劑結合；等電點pl<pH的蛋

白質帶負電，能與陰離子交換劑結合，一般pl越大的蛋白質與陰離子交換劑結

合力越弱，首先被洗脫下來。比較4種蛋白質的等電點pl:①>③>④>②。

所以,當它們流過DEAE-纖維素陰離子交換柱,洗脫順序為①一③-④-②。

（2）凝膠過濾是利用具有網狀結構的凝膠的分子篩作用，根據被分離物質的分

子大小不同來進行分離。小分子物質能進入其內部，流下時路程較長，而大分子

物質卻被排除在外部，下來的路程短，因此大分子先流出來，小分子后流出來。

比較這4種蛋白質的分子量：②>③>①>④。所以，流經SephadexG-100

凝膠過濾柱時,洗脫順序為②—③一①一④。

7.維持蛋白質空間結構的因素有哪些？根據這些因素解釋可逆變性和不可逆變

性？［東北師范大學2008研］

答：（1）蛋白質的分子結構包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構，

其中，維持一級結構的主要因素是肽鍵、二硫鍵；維持二級結構的主要因素是氫

鍵；維持三級結構的主要因素是疏水鍵、離子鍵、氫鍵和范德華力等；維持四級

結構的主要因素是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

（2）蛋白質變性分為可逆變性和不可逆變性兩類：有的蛋白質變性后如設法將

變性劑除去，該變性蛋白尚能恢復其天然構象和生物學活性，這一現象稱為蛋白

質的復性，又稱可逆變性，可逆變性一般只涉及蛋白質分子的四級結構和三級結

構的變化，即疏水鍵、離子鍵、氫鍵和范德華力等被破壞；大多數蛋白質的可逆

變性條件可能很復雜,許多蛋白質變性后空間結構破壞嚴重而不能復性,此種情

況稱為不可逆變性，不可逆變性時二級結構也發(fā)生了變化，即氫鍵斷裂，破壞了

肽鍵特定的排列，內部的一些非極性基團暴露到了分子表面，促進了蛋白質分子

之間的相互結合而發(fā)生不可逆變性。

8.蛋白質結構與功能的關系？［哈爾濱工業(yè)大學2007研］

答：（1）蛋白質一級結構與功能的關系。

①一級結構是空間構象的基礎。例如，RNase是由124氨基酸殘基組成的單肽

鏈,分子中8個Cys的一SH構成4對二硫鍵,形成具有一定空間構象的蛋白質

分子。在蛋白質變性劑和一些還原劑存在下，酶分子中的二硫鍵全部被還原，酶

的空間結構破壞，肽鏈完全伸展，酶的催化活性完全喪失。當用透析的方法除去

變性劑和疏基乙醇后，發(fā)現酶大部分活性恢復,所有的二硫鍵準確無誤地恢復原

來狀態(tài)。若用其他的方法改變分子中二硫鍵的配對方式，酶完全喪失活性。這個

實驗表明，蛋白質的一級結構決定它的空間結構，而特定的空間結構是蛋白質具

有生物活性的保證。

②蛋白質一級結構決定其高級結構，因此最終決定了蛋白質的功能。例如，84

個氨基酸的胰島素原，胰島素原也沒活性，在包裝分泌時，A、B鏈之間的33

個氨基酸殘基被切除，才形成具有活性的胰島素。

③功能相似的蛋白質往往能顯示它們在進化上的親緣關系:比較不同來源的細胞

色素C發(fā)現，與功能密切相關的氨基酸殘基是高度保守的，這說明不同種屬具

有同一功能的蛋白質，在進化上來自相同的祖先，但存在種屬差異。不同種屬間

的同源蛋白質一級結構上相對應的氨基酸差別越大，其親緣關系愈遠，反之，其

親緣關系愈近。

④許多疾病都是由于相關蛋白質結構異常引起的?；蛲蛔儗е碌鞍踪|一級結構

改變而產生的遺傳病。稱之為分子病。如鐮刀型貧血癥是由于血紅蛋白的如亞基

上的第六位氨基酸由谷氨酸變成了繳氨酸，導致血紅蛋白的結構和功能的改變,

其運輸氧氣的能力大大地降低，并且紅細胞呈鐮刀狀。

所以，蛋白質一定的結構執(zhí)行一定的功能。功能不同的蛋白質總是有著不同的序

列；比較種屬來源不同而功能相同的蛋白質的一級結構，可能有某些差異，但與

功能相關的結構也總是相同的。若一級結構變化，蛋白質的功能可能發(fā)生很大的

變化。

(2)蛋白質的空間結構與功能的關系。各種蛋白質都有特定的空間構象，而特

定的空間構象又與它們特定的生物學功能相適應，蛋白質的結構與功能是高度統

一的。

例如，Hb與。2結合后,Hb的構象發(fā)生變化,這類變化稱為變構效應,即通過

構象變化影響蛋白質的功能。像血紅蛋白這種具有變構效應的蛋白質稱為變構蛋

白。血紅蛋白的這種變構效應能更有效地行使其運氧的生物學功能。

9.蛋白質電泳基本原理及影響電泳速度的主要因素。［山東大學2006研］

答：(1)蛋白質電泳基本原理。

蛋白質是一種兩性電解質，它同時具有游離氨基和竣基。每種蛋白質都有它自己

的等電點。等電點的高低取決于蛋白質的性質，在等電點時，蛋白質所帶的正負

電荷相等。在pH大于等電點溶液中，竣基解離多，此時蛋白質帶負電荷，帶負

電荷的蛋白質在電場中向正極移動。反之，在pH小于等電點的溶液中，氨基解

離多，此時蛋白質帶正電荷，在電場中向負極移動。這種帶電質點在電場中向著

帶異相電荷的電場移動，稱為電泳。帶電質點所以能在電場中移動以及具有一定

的移動速度，取決于其本身所帶的電荷、電場強度、溶液的pH值、黏度以及電

滲等因素。

(2)影響電泳的因素。

不同帶電質點在同一電場中的遷移率(或泳動度)不同，影響遷移率的因素有：

①帶電質點的性質。顆粒所帶凈電荷的量，顆粒大小及形狀等。帶電荷越多，分

子越小，泳動速度越快。

②電場強度。電場強度是單位厘米的電位差。電場強度越大，帶電質點泳動速度

越快。反之亦然。

③溶液中pH值。溶液的pH值決定了帶電質點的解離程度，也決定了物質所帶

電荷的多少。對蛋白質、氨基酸等兩性電解質而言，pH值離等電點越遠，顆粒

所帶的電荷越多，電泳速度也越快。反之則越慢。蛋白質在酸性溶液中易變性,

在偏堿溶液中比較穩(wěn)定，所以蛋白質電泳大多用PH8.2~8.8的巴比妥或硼酸緩

沖液，在這種pH中，血清蛋白一般都帶負電荷。

④溶液的離子強度。溶液的離子強度越高，顆粒泳動速度越慢，反之越快。血清

電泳一般最適宜離子強度在0925~0.075之間。離子強度越低,緩沖液的電流

下降，擴散現象嚴重，使分辨力明顯降低。離子強度太高，將有大量的電流通過

瓊脂板，由此而產生的熱量使板中水分大量蒸發(fā)，嚴重時可使瓊脂板斷裂而導致

電泳中斷。溶液中離子強度與溶液的濃度成正比。

⑤電滲作用。電滲是在電場中液體對于固體支持物的相對移動。由于瓊脂中含有

SO42-,帶負電荷，造成靜電感應致使附近的水帶正電荷，而向負極移動，所以

電泳時有兩種力，即電泳力和電滲力。如果物質原來帶正電荷，向負極移動，則

因電滲作用向負極移動得更快。如果物質向正極移動，所帶電荷少，電泳力抵不

過電滲力，則也向負極移動，血清中的Y球蛋白就是如此。

⑥吸附作用。即介質對樣品的滯留作用。它導致了樣品的拖尾現象而降低了分辨

率。紙的吸附作用最大，醋酸纖維膜的吸附作用較小或無。

⑦電泳時間，電泳時間與遷移率成正比。

10.自然界的生物多種多樣，因而蛋白質的種類和功能也十分繁多，沒有蛋白

質也就沒有生命，試述蛋白質的功能多樣性及其意義。［華東理工大學2007研］

答：（1）構造、更新、修補功能：蛋白質是一切生命的物質基礎，是肌體細胞

的重要組成部分,細胞在代謝中蛋白質的更新以及細胞分裂、個體成長都必須要

蛋白質的供給和補充。各種因素造成細胞破損、組織創(chuàng)傷時，也需要蛋白質作為

修補的原料。

(2)催化、調節(jié)功能：物質代謝依靠生物催化酶。已知的二千多種酶的化學本

質都是蛋白質。除酶以外，還需要一些調控物質來控制各種代謝途徑的相互配合,

使其成為一個完整的生命活動過程。其中許多調控物質，如胰島素、生長素、胸

腺素和多種促激素的化學本質也是蛋白質。

(3)轉運、儲存功能：體內一些小分子物質和疏水性物質的轉運主要靠血液中

特異的蛋白質來轉運的。肝臟中的鐵離子以鐵蛋白復合體的形式儲存。

(4)運動、支持作用：生物體的一切活動都伴有肌肉的收縮和舒張，都是由肌

動蛋白和肌球蛋白等相互作用來完成。皮膚、骨骼和肌腱的膠原纖維主要含有膠

原蛋白，它具有強烈的韌性，從而保證這些組織的功能。

(5)免疫、保護功能：生物體的免疫功能與抗體有關，而抗體是一類特異的球

蛋白，對細菌、病毒和異體蛋白有高度的識別能力，并與之結合使其失活，從而

保護生物體的正常機能狀態(tài)。

(6)生長、繁殖功能：生物的生長、繁殖、遺傳和變異都與核蛋白有關。核蛋

白是核酸和蛋白質組成的結合蛋白質，由組蛋白和阻遏蛋白來控制調節(jié)。

(7)載體、受體：存在于生物膜上起著轉運物質和傳遞信息的蛋白質，載體將

胞外物質送入胞內；受體將信息帶入胞內。

(8)氧化供能功能：體內組織蛋白質分解為氨基酸后，經脫氨基作用生成a-酮

酸，后者參加三竣酸循環(huán)氧化分解，釋放能量。

11.今有以下四種蛋白質的混合物：(A)相對分子質量12000,pl10;(B)

相對分子質量62000,pI4;(C)相對分子質量28000,pl7;(D)相對分

子質量若不考慮其他因素，當它們：（）流過纖維素陰

9000,pl501DEAE-

離子交換柱，用緩沖液pH8.8和線性NaCI鹽梯度洗脫時;（2）流經Sephadex

G-75凝膠過濾柱時，這些蛋白質的洗脫順序如何？并簡單說明原因。［華南農業(yè)

大學2009研］

答：（1）在DEAE-纖維素陰離子交換柱層析中,蛋白質有不同的pl,在同一

pH下，各種蛋白質所帶的電荷的種類和數量不同，因此與離子交換劑的吸附作

用的強弱不同。帶負電荷少，吸附能力弱的先洗脫下來，帶負電荷多，吸附能力

強的后洗脫下來，從而將蛋白質混合物分開，據此分析可知四種蛋白質的洗脫順

序為：（）、（）、（）、（）

ACDBo

（2）在SephadexG-75凝膠過濾柱時，小顆粒（小分子質量）進入凝膠的孔

內擴散，流動速度慢，后洗脫；大顆粒（大分子量）不進入凝膠的孔內，滑動速

度快,先洗脫。據此分析可知四種蛋白質的洗脫順序為：（B）、（C）、（A）、

（）

Do

12.球蛋白的四個結構層次。［中國科技大學2009研］

答：球蛋白的四個結構層次：

（1）一級結構，氨基酸序列，包含蛋白質全部的交給信息，決定其他不同層次

的結構形式；

（2）二級結構，包括多肽鏈主鏈肽段的規(guī)則構象及不規(guī)則構象。a-螺旋含量高

的蛋白質，一般是緊密而穩(wěn)定的，不易變化，所以活性部位不會位于a-螺旋區(qū)域。

含小折疊多的蛋白質，其構象的緊密程度及穩(wěn)定性稍差一些,但它們的構象容易

變化，有利于發(fā)揮蛋白質的生物功能；

（3）超二級結構，充當三級結構的建筑塊;

(4)結構域，每個結構域都是緊密裝配的，但結構域之間形成裂隙，以松散的

單鏈相連；

(5)三級結構，對于單鏈蛋白質，它就是分子本身的特征性立體結構；對于多

鏈蛋白中,它就是亞基的立體結構；

(6)四級結構，許多相同或不同的球狀亞基，以非共價鍵聚集在一起，構成了

高度有序的具有生物功能的寡聚體。

13.比較蛋白質a-螺旋中的氫鍵和DNA雙螺旋中的氫鍵，并指出氫鍵在穩(wěn)定這

兩種結構中的作用。［鄭州大學2007研］

答：蛋白質a-螺旋的穩(wěn)定性是靠鏈內氫鍵維持的,是由每個氨基酸殘基的N-H

于前面隔3個氨基酸的C=O形成，肽鍵上所有的肽鏈都參與氫鍵的形成，故a

-螺旋相當穩(wěn)定。在DNA雙螺旋中：①穩(wěn)定雙螺旋的最重要因素是堿基堆積力;

②堿基配對的氫鍵，GC含量越多，DNA雙螺旋越穩(wěn)定。在a-螺旋中，一個殘

基上的竣基氧與旋轉一圈后的(該殘基后面)第四個殘基上的a-氨基中的氮形成

氫鍵，這些在肽鏈骨架內原子間形成的氫鍵大致平行于該螺旋的軸，氨基酸側鏈

伸向骨架外，不參與螺旋內的氫鍵形成。在雙鏈DNA中糖-磷酸骨架不形成氫

鍵，相反在相對的兩條鏈中互補的堿基之間形成2個或3個氫鍵，氫鍵大致垂

直于螺旋軸。

在a-螺旋中，單獨的氫鍵是很弱的，但是這些鍵的合力穩(wěn)定了該螺旋結構。尤其

是在一個蛋白質的疏水內部，這里水不與氫競爭成鍵。在DNA中形成氫鍵的主

要作用是使每一條鏈能作為另一條鏈的模板，盡管互補堿基之間的氫鍵幫助穩(wěn)定

螺旋結構，但在疏水內部堿基對之間的堆積對螺旋結構的穩(wěn)定性的貢獻更大。

在蛋白質多肽鏈的a-螺旋中，多肽主鏈上的第n個殘基的竣基氧與沿螺旋指向

的第n+4個殘基的酰胺基的氫之間形成氫鍵，這些氫鍵大體上與螺旋軸平行。殘

基的側鏈從主鏈中生出，不出現在螺旋之內，不參與螺旋內的氫鍵形成。在DNA

的雙螺旋中，氫鍵的形成不涉及糖-磷酸骨架，氫鍵是在兩個反向平行的多核首

酸的堿基對之間形成的，每個堿基對可形成兩個或三個氫鍵，氫鍵大體上與螺旋

軸垂直。

14.試總結對蛋白質進行分離及純化的相關技術。［西北大學2004研］

答：根據蛋白質在溶液中的性質分離純化蛋白質的方法，包括：

(1)根據蛋白質分子大小不同的純化方法有：透析、超濾、密度梯度離心、凝

膠過濾；

(2)利用溶解度差別的純化方法：等電點沉淀、蛋白質的鹽溶和鹽析、有機溶

劑分級分離法；

(3)根據蛋白質所帶電荷不同的純化方法：薄膜電泳、聚丙嫡酰胺凝膠電泳、

毛細管電泳、等電聚焦、層析聚焦、離子交換層析；

(4)利用選擇性吸附的純化方法：羥基磷灰石層析、疏水作用層析；

(5)利用對配體的特異性生物學親和力的純化方法：親和層析、免疫電泳；

(6)高效液相層析和快速蛋白質液相層析。

15.試述蛋白質分子構象變化與其活力之間的關系。［暨南大學2011研］

答：蛋白質多種多樣的功能與各種蛋白質特定的空間構象密切相關，蛋白質的空

間構象是其功能活性的基礎，構象發(fā)生變化，其功能活性也隨之改變。蛋白質變

性時，由于其空間構象被破壞，故引起功能活性喪失，變性蛋白質在復性后，構

象復原，活性即能恢復。在生物體內，當某種物質特異地與蛋白質分子的某個部

位結合，觸發(fā)該蛋白質的構象發(fā)生一定變化，從而導致其功能活性的變化，這種

現象稱為蛋白質的別構效應。蛋白質(或酶)的別構效應，在生物體內普遍存在,

這對物質代謝的調節(jié)和某些生理功能的變化都十分重要。

16.肌紅蛋白的功能、分子結構特點和氧結合曲線的特征，討論可逆結合的分

子基礎。［中國農業(yè)大學2010研］

答：(1)肌紅蛋白的功能。肌紅蛋白分子中的血紅素鐵只與蛋白質鏈上一個組

氨酸相連，尚有一個空的配位位置，能可逆地結合一個氧分子，對氧有高度的親

和性，具有儲存氧的功能，當肌肉劇烈運動大量需氧時，可以釋放儲存的氧來供

肌肉細胞使用。

(2)肌紅蛋白的分子結構特點。肌紅蛋白是一條含有153個氨基酸殘基的多肽

鏈折疊形成的球狀結構，有一個血紅素輔基。由a-螺旋和無規(guī)卷曲共同構成的。

有8段a-螺旋,分別用A,B,C,D,E,F,G,H表示，螺旋間是無規(guī)卷曲(位

于螺旋段間拐角處),肽鏈的竣基末端也是無規(guī)卷曲。極性氨基酸殘基幾乎全部

分布于分子的表面，而非極性氨基酸殘基則被埋在分子內部。輔基血紅素位于肌

紅蛋白分子表面的一個洞穴內，并通過組氨酸殘基與肌紅蛋白分子內部相連。組

氨酸與血紅素輔基一起形成一個可以與氧可逆結合的位點。

(3)肌紅蛋白的氧結合曲線的特征。肌紅蛋白只有一個亞基，沒有四級結構，

結合氧之后不會因為一個亞基的轉變發(fā)生構象改變，即氧與肌紅蛋白的結合沒有

別構效應,所以肌紅蛋白在各種氧分壓下都對氧有高度的親和性，其氧結合曲線

為一條雙曲線。

(4)可逆結合的分子基礎。肌紅蛋白只由一條肽鏈組成，含有一個血紅素輔基。血紅素是

鐵嚇咻化合物，由4個毗咯通過4個甲煥基相連成一個大環(huán)，Fe2+居于環(huán)中。含Fe2+的血紅

素能結合氧，而含Fe3+的不能結合氧。血紅素的Fe2+與4個毗咯環(huán)的氮原子形成配位鍵，

另2個配位鍵中的1個與F8組氨酸結合，剩下的1個則可以與Ch進行可逆結合。

二、山東大學839生物化學（生）考研

山東大學

二。一六年招收攻讀碩士學位研究生入學考試試題

科目代碼839科目名稱生物化學（生）

（答案必須寫在答卷紙上，寫在試題上無效）

一、名詞解釋（每小題2分，共30分）

1、鹽析作用2、超二級結構3、非競爭性抑制作用4、核酣5、親合層析6,必需脂肪酸

1、Q循環(huán)8、磷氧比9、卡爾文循環(huán)10、必需氨基酸II、半不連續(xù)DNA復制12、岡

崎片段13、阻遏蛋白14、傳學中心法則15、外顯了

二、判斷題（每題1分，共30分）

1.糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端，因此它們都有還原性.

2.縮短磷脂分子中脂肪酸的碳氫鏈可增加細胞膜的流動性.

3.只有在pH很高或很低時，氨基酸才主要以非離子化形式存在.

4.變性蛋白質溶解度降低是由蛋白質分子的電荷被中和去除/蛋白質外面的水化層所引

起的.

5.蛋臼質變性后,會使大量氨基酸游離出來。

6.沒有底物的存在，反競爭性抑制劑并不能與酸結合。

7.的活性中心一般由在一級結構中相鄰近的若干氨基酸殘基組成.

8.如果加入足夠的底物,即使存在非競爭性抑制劑,酶促反應也能達到正常的Vmax.

9.缺乏維生素B易引起夜盲癥。

10.溫和堿性條件下，RNA容易水解.DNA則不容易.

11.TCA循環(huán)不僅是各類有機物最終輒化分解共用的途徑，也是各類有機物相互轉變的“聯

絡機構”，在一定條件下循環(huán)是可以逆轉的.

12.有活性的蛋百激的可激活糖原合成酶，抑制糠原磷酸化酶。

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的T型結構,如果血紅蛋白發(fā)生突變2,3-BPG結合在血紅蛋白的表面，將出現什么情況？

3、蛋白質的分離純化可以利用蛋白質溶解度的差異。F列每對多肽中哪個多肽在對應

的pH條件下在水溶液中的溶解度最大？

⑴(Gly)2。和(Glu)20;pH=7.0