酶的化學(xué)本質(zhì)和作用特點(diǎn)

關(guān)于酶的化學(xué)本質(zhì)和作用特點(diǎn)酶學(xué)研究歷史四千多年前，我國(guó)已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動(dòng)的結(jié)果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。20世紀(jì)70年代初興起的酶工程技術(shù)在食品行業(yè)廣泛應(yīng)用第2頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶的化學(xué)本質(zhì)酶（enzyme）是一類(lèi)由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。新發(fā)現(xiàn)：RNA、DNA的催化作用第3頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶的組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶(holoenzyme)第4頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天輔助因子分類(lèi)（按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）

輔酶

(coenzyme):與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基

(prostheticgroup):與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。第5頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶的作用特點(diǎn)催化劑的共同點(diǎn)量少高效；只加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。都是通過(guò)降低反應(yīng)分子的活化能來(lái)加快化學(xué)反應(yīng)的速度。酶的特性高效催化，條件溫和高度專(zhuān)一不穩(wěn)定性活性可調(diào)節(jié)第6頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。第7頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天一種酶僅作用于一種或一類(lèi)化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱(chēng)為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?酶的特異性(specificity)（二）酶促反應(yīng)具有高度的特異性第8頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下3種類(lèi)型：絕對(duì)特異性(absolutespecificity)：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物

。相對(duì)特異性(relativespecificity)：作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵。立體結(jié)構(gòu)特異性(stereospecificity)：作用于立體異構(gòu)體中的一種。第9頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性對(duì)酶生成與降解量的調(diào)節(jié)酶催化效力的調(diào)節(jié)通過(guò)改變底物濃度對(duì)酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)。第10頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶的命名和分類(lèi)習(xí)慣命名法的五個(gè)原則：1.根據(jù)酶催化反應(yīng)的性質(zhì)來(lái)命名。2.根據(jù)被作用的底物來(lái)命名。3.將酶作用的底物與催化反應(yīng)的性質(zhì)結(jié)合起來(lái)命名。4.將酶的來(lái)源與作用底物結(jié)合起來(lái)命名。5.將酶作用的最適pH和作用底物結(jié)合起來(lái)命名。第11頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天系統(tǒng)命名法按國(guó)際系統(tǒng)命名原則，每一種酶具有一個(gè)系統(tǒng)名稱(chēng)和一個(gè)習(xí)慣名稱(chēng)，系統(tǒng)名稱(chēng)應(yīng)標(biāo)明酶的作用底物和反應(yīng)性質(zhì)。如果有兩種底物，均需標(biāo)出，當(dāng)中用“：”分開(kāi)，若其中一種是水，則可省略。L－丙氨酸：α－酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶，催化反應(yīng)為：L－丙氨酸＋α－酮戊二酸→丙氨酸＋L－谷氨酸。第12頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天系統(tǒng)分類(lèi)及編號(hào)國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)根據(jù)酶催化反應(yīng)的類(lèi)型，把酶分為：氧化還原酶：催化底物進(jìn)行氧化還原反應(yīng)的酶類(lèi)。轉(zhuǎn)移酶：催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的酶類(lèi)水解酶：催化底物發(fā)生水解反應(yīng)的酶類(lèi)。裂合酶：催化一個(gè)底物分解為2個(gè)化合物或2個(gè)化合物合成為一個(gè)化合物的酶類(lèi)。異構(gòu)酶：催化各種同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化的酶類(lèi)。合成酶：催化2分子底物合成為1分子化合物，同時(shí)還必須偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂的酶類(lèi)。第13頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶的作用機(jī)制酶促反應(yīng)速度的快慢與活化分子數(shù)目有關(guān)，增加活化分子數(shù)的途徑有：

1.加熱或光照，使分子所含的能量增高，增加活化分子數(shù)目。

2.降低活化能，使本來(lái)不夠活化水平的分子，也成為活化分子，增加活化分子數(shù)目。第14頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶催化作用的中間絡(luò)合物學(xué)說(shuō)酶先與底物結(jié)合形成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物－中間絡(luò)合物，這種中間絡(luò)合物具有較高的活性，它不僅易生成，且易變成產(chǎn)物，并釋放出酶。

E＋S

ES→E＋P

E－酶S－底物ES－中間產(chǎn)物

P－產(chǎn)物第15頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（二）中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)E+SESE+P中間產(chǎn)物存在的證據(jù)：1.同位素32P標(biāo)記底物法（磷酸化酶與葡萄糖結(jié)合）；2.吸收光譜法（過(guò)氧化物酶與過(guò)氧化氫結(jié)合）。SP（1）（2）

由于酶催化的反應(yīng)（2）的能壘比沒(méi)有酶催化的反應(yīng)（1）要低，反應(yīng)（2）所需的活化能亦比（1）低，所以反應(yīng)速度加快。第16頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天反應(yīng)總能量改變

非催化反應(yīng)活化能

酶促反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)的活化能

能量

反應(yīng)過(guò)程

底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變

活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。第17頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶的活性中心由少數(shù)必需基團(tuán)組成的能與底物分子結(jié)合并完成特定催化反應(yīng)的空間小區(qū)域，稱(chēng)為酶的活性中心。結(jié)合基團(tuán)：負(fù)責(zé)與底物分子結(jié)合。

催化基團(tuán)：負(fù)責(zé)催化反應(yīng)。第18頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（一）活性部位和必需基團(tuán)必需基團(tuán)：這些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾使其改變，則酶的活性喪失?；钚圆课唬好阜肿又兄苯优c底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。必需基團(tuán)活性部位維持酶的空間結(jié)構(gòu)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)專(zhuān)一性催化性質(zhì)第19頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。活性中心外的必需基團(tuán)第20頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心第21頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶作用的輔助因素靠近效應(yīng)定向效應(yīng)

鎖鑰學(xué)說(shuō)

誘導(dǎo)嵌合學(xué)說(shuō)張力作用酸堿催化作用共價(jià)催化作用第22頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天臨近定向效應(yīng)：在酶促反應(yīng)中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應(yīng)速度；另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關(guān)基團(tuán)的誘導(dǎo)和定向作用，使底物分子中參與反應(yīng)的基團(tuán)相互接近，并被嚴(yán)格定向定位，使酶促反應(yīng)具有高效率和專(zhuān)一性特點(diǎn)。“張力”和“形變”：底物與酶結(jié)合誘導(dǎo)酶的分子構(gòu)象變化，變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產(chǎn)生“張力”甚至“形變”，從而促使酶－底物中間產(chǎn)物進(jìn)入過(guò)渡態(tài)。酶作用的輔助因素第23頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天鎖鑰假說(shuō)(lockandkeyhypothesis)：酶的活性中心結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)互相吻合，緊密結(jié)合成中間絡(luò)合物認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣誘導(dǎo)契合假說(shuō)（induced–fithypothesis):該學(xué)說(shuō)認(rèn)為酶表面并沒(méi)有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀.酶活性中心的結(jié)構(gòu)有一定的靈活性，當(dāng)?shù)孜铮せ顒┗蛞种苿┡c酶分子結(jié)合時(shí)，酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生了有利于與底物結(jié)合的變化，使反應(yīng)所需的催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)正確地排列和定向，轉(zhuǎn)入有效的作用位置，這樣才能使酶與底物完全吻合，結(jié)合成中間產(chǎn)物。第24頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酸堿催化：酸-堿催化可分為狹義的酸-堿催化和廣義的酸-堿催化。酶參與的酸-堿催化反應(yīng)一般都是廣義的酸－堿催化方式。廣義酸－堿催化是指通過(guò)質(zhì)子酸提供部分質(zhì)子,或是通過(guò)質(zhì)子堿接受部分質(zhì)子的作用，達(dá)到降低反應(yīng)活化能的過(guò)程。酶活性部位上的某些基團(tuán)可以作為良好的質(zhì)子供體或受體對(duì)底物進(jìn)行酸堿催化。His殘基的咪唑基是酶的酸堿催化作用中最活潑的一個(gè)催化功能團(tuán)。

廣義酸基團(tuán)廣義堿基團(tuán)（質(zhì)子供體）（質(zhì)子受體）第25頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天(4)共價(jià)催化：催化劑通過(guò)與底物形成反應(yīng)活性很高的共價(jià)過(guò)渡產(chǎn)物，使反應(yīng)活化能降低，從而提高反應(yīng)速度的過(guò)程，稱(chēng)為共價(jià)催化。酶中參與共價(jià)催化的基團(tuán)主要包括His的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基，Ser的羥基等。某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價(jià)催化作用。第26頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天與催化作用相關(guān)的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)(1)活性中心：酶分子中直接和底物結(jié)合并起催化反應(yīng)的空間局限（部位）。

結(jié)合部位(Bindingsite)：酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱(chēng)為結(jié)合部位。第27頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天第28頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱(chēng)為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱(chēng)為酶的活性部位或活性中心。結(jié)合部位決定酶的專(zhuān)一性，催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。

第29頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低。8.4溫度對(duì)酶促反應(yīng)的影響最適溫度(optimumtemperature)：酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度。其不是酶的特征性常數(shù)*低溫的應(yīng)用高溫的應(yīng)用酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對(duì)淀粉酶活性的影響

第30頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天pH對(duì)酶促反應(yīng)的影響1.最適pH2.pH穩(wěn)定性表現(xiàn)出酶最大活力的pH值在一定的pH范圍內(nèi)酶是穩(wěn)定的pH對(duì)酶作用的影響機(jī)制：

1.環(huán)境過(guò)酸、過(guò)堿使酶變性失活；

2.影響酶活性基團(tuán)的解離；

3.影響底物的解離。0酶活性pH

pH對(duì)某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶246810第31頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)的影響在有足夠底物和其他條件不變的情況下：

v=k[E]底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)的影響1.底物濃度對(duì)酶反應(yīng)速度的影響[S]vVmax一級(jí)反應(yīng)

v=k[S]零級(jí)反應(yīng)

v=k[E]酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比第32頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax第33頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天隨著底物濃度的增高反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。[S]VVmax第34頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)[S]VVmax第35頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（一）米－曼氏方程式中間產(chǎn)物

酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)E+Sk1k2k3ESE+P第36頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡(jiǎn)稱(chēng)米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──第37頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即

V＝k3[ES]。

(1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]＝[St]。第38頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)Km值的推導(dǎo)Km＝[S]∴Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2第39頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（二）Km與Vmax的意義Km值①Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。②意義：a)

Km是酶的特征性常數(shù)之一；b)

Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力；c)

同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。第40頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天

Vmax定義：Vm是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。意義：Vmax=K3[E]如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)，即動(dòng)力學(xué)常數(shù)K3。第41頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（三）Ｋm值與Ｖmax值的測(cè)定1.雙倒數(shù)作圖法(doublereciprocalplot)，又稱(chēng)為林-貝氏(Lineweaver-Burk)作圖法-1/Km1/Vmax1/[S]1/VVmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)第42頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的影響——使酶的必需基團(tuán)或活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶失活的物質(zhì)，稱(chēng)為抑制劑（I）。1.不可逆抑制作用：抑制劑與酶的結(jié)合（共價(jià)鍵）是不可逆的。S+EESE+P+I↓EIE—SH+ICH2COOH→E—S—CH2COOH+HI第43頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天（2）可逆抑制作用：抑制劑與酶的結(jié)合是可逆的。抑制程度是由酶與抑制劑之間的親和力大小、抑制劑的濃度以及底物的濃度決定。[E]v1231.反應(yīng)體系中不加I。2.反應(yīng)體系中加入一定量的不可逆抑制劑。3.反應(yīng)體系中加入一定量的可逆抑制劑。第44頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天[E]v不可逆抑制劑的作用[E]v

可逆抑制劑的作用[I]→[I]第45頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天①競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用：抑制劑和底物競(jìng)爭(zhēng)與酶結(jié)合。特點(diǎn)：1）抑制劑和底物競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合部位S+EESE+P+I↑↓EIv=———————V[S]km(1+[I]/ki)+[S]ki=[E][I]/[EI][S]vV/2km2）抑制程度取決于I和S的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。km′無(wú)I有I3）競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似。第46頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的Lineweaver–Burk圖：第47頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天②非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用：底物和抑制劑同時(shí)與酶結(jié)合，但形成的EIS不能進(jìn)一步轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。S+EESE+P+I↑↓EI+I↑EIS+[S]E+Pv=———————————V1+[I]/ki·[S]km+[S][S]v無(wú)IV/2km有I(′)第48頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的Lineweaver–Burk圖：第49頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天激活劑對(duì)酶促反應(yīng)的影響激活劑使酶由無(wú)活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。其中大部分是一些無(wú)機(jī)離子和小分子簡(jiǎn)單有機(jī)物。如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr2+、Fe2+、Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO4-等；無(wú)機(jī)離子對(duì)酶的激活作用：（1）與酶分子肽鏈上的側(cè)鏈基團(tuán)相結(jié)合，穩(wěn)定酶催化作用所需的構(gòu)象。（2）作為底物與酶蛋白之間聯(lián)系的橋梁。（3）可能作為輔酶或輔基的一個(gè)組成部分，協(xié)助酶的催化作用。第50頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天使用激活劑注意激活劑對(duì)酶的作用具有一定的選擇性，使用不當(dāng)，會(huì)適得其反，激活劑之間有時(shí)存在拮抗現(xiàn)象。激活劑的濃度有一定的范圍，超出此范圍，會(huì)得到相反的效果。第51頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天8.7食品加工中重要的酶糖酶蛋白酶脂肪酶第52頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天糖酶淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶類(lèi)。

α－淀粉酶：內(nèi)切酶，從淀粉分子內(nèi)部隨機(jī)水解α－1，4

糖苷鍵，但不水解α－1，6糖苷鍵。

β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷鍵，不能水解

α－1，6糖苷鍵。從淀粉分子的非還原性末端開(kāi)始依次切下一個(gè)個(gè)α－1，4麥芽糖苷鍵，并將切下的α－1，4麥芽糖轉(zhuǎn)變成β－麥芽糖，所以稱(chēng)為β－淀粉酶。葡萄糖淀粉酶：外切酶，不僅水解α－1，4糖苷鍵，也能水解α－1，6糖苷鍵和α－1，3糖苷鍵。異淀粉酶：產(chǎn)生于動(dòng)植物及微生物中，是一種內(nèi)切酶，從支鏈淀粉分子內(nèi)部水解支點(diǎn)的α－1，6糖苷鍵。第53頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天一、水解酶

1.α-淀粉酶

也稱(chēng)液化型淀粉酶，能使淀粉不規(guī)則地水解。它存在于動(dòng)物的唾液、胰臟及植物的麥芽中。此外，霉菌和細(xì)菌也產(chǎn)生此酶。鈣對(duì)其有活化作用，其最適PH為5-7，最適溫度約40℃，一些細(xì)菌淀粉酶則達(dá)70℃。此酶在啤酒制造及面包品質(zhì)改良上很重要，終產(chǎn)物為麥芽糖、葡萄糖和異麥芽糖。

-淀粉酶

能將淀粉從非還原端起，每次水解下一個(gè)麥芽糖單位。在各種植物組織中均可見(jiàn)，尤以大麥芽中為多，其熱穩(wěn)定性低于α-淀粉酶。第54頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天3.葡萄糖淀粉酶

從淀粉的非還原端起，每次水解下一個(gè)葡萄糖單位，終產(chǎn)物為葡萄糖和糊精，用于制糖等。最適PH=4-5，最適溫度50-60℃。

淀粉酶對(duì)天然存在的完整淀粉粒作用較困難，應(yīng)將淀粉粒糊化，破壞其結(jié)構(gòu)后，對(duì)淀粉酶的作用才比較敏感。

4.果膠酯酶

能把果膠酯酸分解為果膠酸和甲醇，它存在于霉菌、細(xì)菌和植物中，以柑桔類(lèi)水果和蕃茄中含量為多。第55頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天果膠酶定義：催化果膠酸或果膠降解的酶1）果膠酯酶果膠聚半乳糖醛酸+甲醇2）聚半乳糖醛酸酶降解底物α－1，4糖苷鍵3）果膠裂解酶內(nèi)切聚半乳糖醛酸裂解酶、外內(nèi)切聚半乳糖醛酸裂解酶、內(nèi)切聚甲基半乳糖醛酸裂解酶的總稱(chēng)第56頁(yè),共64頁(yè)，2024年2月25日，星期天蛋白酶定義：催化蛋白質(zhì)肽