高中生物奧林匹克競賽講義：生物化學(xué)（上）

第七章生物化學(xué)

一、競賽中涉及的問題

在中學(xué)生物學(xué)教學(xué)大綱中，已簡單介紹過蛋白質(zhì)、核酸、ATP的結(jié)構(gòu)和功能、酶和酶特性

以及蛋白質(zhì)的生物合成等知識，根據(jù)國際生物學(xué)奧林匹克競賽綱要和全國中學(xué)生生物學(xué)競賽

大綱（試行）的要求，有關(guān)生物化學(xué)的內(nèi)容在競賽中經(jīng)常要用到的一些知識，還必須在原有

高中生物基礎(chǔ)上加以充實(shí)和提高。

（-）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和生物學(xué)功能

蛋白質(zhì)是構(gòu)成細(xì)胞和生物體的基本物質(zhì)，占細(xì)胞干重的一半，生物膜中蛋白質(zhì)的含量占

60%?70%,蛋白質(zhì)在原生質(zhì)的有機(jī)成分中占80%。所有蛋白質(zhì)的元素組成都很近似，都含

有C、H、0、N四種元素，其中平均含氮量約占16%,這是蛋白質(zhì)在元素組成上的一個特點(diǎn)。

蛋白質(zhì)是一類極為復(fù)雜的含氮高分子化合物，其基本組成單位是氨基酸。

1.蛋白質(zhì)的基本組成單位一一氨基酸

H

組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種，其中19種結(jié)構(gòu)可用通式R-f—COOH表示。另一種為脯氨

NH2

酸，它也有類似結(jié)構(gòu)，但側(cè)鏈與氮原子相接形成亞氨基酸。除甘氨酸外，蛋白質(zhì)中的氨基酸

都具有不對稱碳原子，都有L一型與D一型之分，為區(qū)別兩種構(gòu)型，通過與甘油醛的構(gòu)型相比

較，人為地規(guī)定一種為L型，另種為D一型。當(dāng)書寫時一NH2寫在左邊為L型，一NH2在右為

D一型。已知天然蛋白質(zhì)中的氨基酸都屬L型。

20種基本氨基酸中，有許多是能在生物體內(nèi)從其他化合物合成的。但其中有8種氨基酸

是不能在人體內(nèi)合成的，叫必需氨酸。它們是：蘇氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（lie）、

甲硫酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Try）、賴氨酸（Lys）和繳氨酸（Vai）。20種氨基

酸的分類，主要是根據(jù)R基來區(qū)分的。早些年根據(jù)R基的結(jié)構(gòu)把氨基酸分為脂肪族、芳香族

和雜環(huán)族三類，其中脂肪族又分為中性（一氨基一竣基）、酸性（一氨基二竣基）和堿性（二

氨基一竣基）氨基酸。近年來都按R基的極性來區(qū)分氨酸的種類。

對于含有一個氨基和一個竣基的a-氨基酸來說，在中性溶液中或固體狀態(tài)下，是以中

性分子的形式還是以兩性離子的式存在呢？許多實(shí)驗(yàn)證明主要是以兩性離子的形式存在。

+

NH2NH3

H—C—CCXDHH-C—CCX3-

RR

中性分子形式兩性離子形式

氨基酸由于含有氨基和竣基，因此在化學(xué)性質(zhì)上表現(xiàn)為是的一種兼有弱堿和弱酸的兩性

化合物。氨基酸在溶液中的帶電狀態(tài)，會隨著溶液的pH值而變化，如果氨基酸的凈電荷等于

零，在外加電場中不發(fā)生向正極或負(fù)極移動的現(xiàn)象，在這種狀態(tài)下溶液的pH值稱為其等電點(diǎn),

常用pl表示。由于各種氨基酸都有特定的等電點(diǎn)，因此當(dāng)溶液的pH值低于某氨基酸的等電點(diǎn)

時，則該氨基酸帶凈正電荷，在電場中向陰極移動。若溶液的pH值高于某氨基酸的等電點(diǎn)時,

則該氨基酸帶凈負(fù)電荷，在電場中向陽極移動。氨基酸等電點(diǎn)的計(jì)算方法：對于單氨基單竣

基的氨基酸，其等電點(diǎn)是和的算術(shù)平均值，即從公式中求得；對

pKiPk2pl=0（pKi+pK2）

于含有3個可解離基團(tuán)的氨基酸來說，只要依次寫出它從酸性經(jīng)過中性至堿性溶溶解高過程

中的各種離子形式，然后取兩性離子兩側(cè)的pK值的算術(shù)平均值，即可得其pl值。例如Asp解

離時，有3個pK值，在不同pH條件下可以有4種離子形式，如下圖所示。

COOHcoo產(chǎn)-coo~

1

+-OH二+0H"

CHNH3CHNHjCHNH

++2

r+H+JH)+H*|

CHpR=2.09CHp&=3.86CH產(chǎn)

222pK3=9.822

(or-COOH)j(p—COOH)

11((T-NH31

COOHCOOHCOO-CW

Asp+

Asp上Asp士Asp二

pH<L0pH3S左右pH6~8pH〉11.0

在等電點(diǎn)時，兩性離子形式主要是Asp+,因此Asp的pl=V2（pKi+pt）=1/2.（2.09+

3.86）=2.98o同樣方法可以求得其他含有3個pK值的氨基酸的等電點(diǎn)。各種氨基酸在可見

光區(qū)都沒有光吸收，而在紫外光區(qū)僅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸的

最大吸收波長為279nm,酪氨酸的最大吸收波長為278nm,苯丙氨酸的為259nm。利用紫外

光法可以測定這些氨基酸的含量。蛋白質(zhì)在280nm的紫外光吸收絕大部分是由色氨酸和酪氨

酸所引起的。因此測定蛋白質(zhì)含量時，用紫外分光光度法測定蛋白質(zhì)在280nm的光吸收值是

一種既簡便而又快速的方法。

2.蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)

組成蛋白質(zhì)的氨基酸，是借助肽鍵連接在一起的。肽鍵是由一個氨基酸分子中的a氨基

與相鄰的另一個氨基酸分子中a-竣基，通過失水縮合而成，這樣連起來的氨基酸聚合物叫做

肽。肽鏈上的各個氨基酸，由于在相互連接的過程中丟失了a-氨上的H和a-竣基上的OH,

被稱之為氨基酸殘基。在多肽鏈一端氨基酸含有一個尚未反應(yīng)的游離氨基（一NW）,稱為肽

鏈的氨末端氨基酸或N末端氨基酸;另一端的氨基酸含有一個尚未反應(yīng)的游離叛基（-COOH）,

稱為肽鏈的竣基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽鏈時，總是把N末端寫在左邊，C

末端寫右邊。合成肽鏈時，合成方向是從N末端開始，逐漸向C末延伸。

各種蛋白質(zhì)分子都有特定的空間結(jié)構(gòu)，即構(gòu)象。

蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：又稱初級結(jié)構(gòu)或化學(xué)結(jié)構(gòu)，是指組成蛋質(zhì)分子的多肽鏈中氨基酸的

數(shù)目、種類和排列順序，多肽鏈的數(shù)目，同時也包括鏈內(nèi)或鍵間二硫鍵的數(shù)目和位置等。蛋

白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)是由共價鍵形成的，肽鍵和二硫鍵都屬于共價鍵。肽鍵是蛋白質(zhì)分子中

氨基酸連接的基本方式，形成共價主鏈。二硫鍵（一S—S）是由兩個半胱氨酸（殘基）脫氫連

接而成的，是連接肽鏈內(nèi)或肽鏈間的主要化學(xué)鍵。二硫鍵在蛋白質(zhì)分子中起著穩(wěn)定肽鏈空間

結(jié)構(gòu)的作用，往往與生物活力有關(guān)。二硫鍵被破壞后，蛋白質(zhì)或多肽的生物活力就會喪失。

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中，二硫鍵的數(shù)目多，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性就越強(qiáng)。在生物體內(nèi)起保護(hù)作用的皮、

角、毛發(fā)的蛋白質(zhì)中，二硫鍵最多。

蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：是指多肽鏈本身折疊和盤繞方式，是指蛋白質(zhì)分子中的肽鏈向單一

方向卷曲而形成的有周期性重復(fù)的主體結(jié)構(gòu)或構(gòu)象。這種周期性的結(jié)構(gòu)是以肽鏈內(nèi)或各肽鏈

間的氫鍵來維持。常見的二級結(jié)構(gòu)有a-螺旋、B-折疊、B-轉(zhuǎn)角等。例如動物的各種纖

維蛋白，它們的分子圍繞一個縱軸纏繞成螺旋狀，稱為a-螺旋。相鄰的螺旋以氫鍵相連，

以保持構(gòu)象的穩(wěn)定。指甲、毛發(fā)以及有蹄類的蹄、角、羊毛等的成分都是呈a-螺旋的纖維

蛋白，又稱a-角蛋白。B-折疊片是并列的比a-螺旋更為伸展的肽鏈，互相以氫鑄連接

起來而成為片層狀，如蠶絲、蛛絲中的B-角蛋白。

蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：是指在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步卷曲折疊，構(gòu)成一個很不規(guī)則的

具有特定構(gòu)象的蛋白質(zhì)分子。維持三級結(jié)構(gòu)的作用力主要是一些所謂弱的相互作用，即次級

鍵或稱非共價鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力等。鹽鍵又稱離子健，是蛋白質(zhì)分子

中正、負(fù)電荷的側(cè)鏈基團(tuán)互相接近，通過靜電吸引而形成的，如竣基和氨基、胭基、咪噬基

等基團(tuán)之間的作用力。疏水鍵是多肽鏈上的某些氨基酸的疏水基團(tuán)或疏水側(cè)鏈（非極性側(cè)鏈）

由于避開水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)方面占有突出地位。

范德華引力是分子之間的吸引力。此外二硫鍵也對三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)象起穩(wěn)定作用。

具有三級結(jié)構(gòu)的球蛋白是一類比纖維蛋白的構(gòu)象更復(fù)雜的蛋白質(zhì)。肽鏈也有a-螺旋、

折疊片等構(gòu)象單元，這些構(gòu)象單元之間由肽鏈中不規(guī)則卷曲的肽段相連接，使整個肽鑄

折疊成近乎球狀的不規(guī)則形狀。酶、多種蛋白質(zhì)激素、各種抗體以及細(xì)胞質(zhì)和細(xì)胞膜中的蛋

白質(zhì)都是球蛋白。和纖維蛋白不同，球蛋白的表面富有親水基團(tuán)，因此都能溶于水。

蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：是由兩條或兩條以上的具有三級結(jié)構(gòu)的多肽聚合而成特定構(gòu)象的蛋

白質(zhì)分子。構(gòu)成功能單位的各條肽鏈，稱為亞基，一般地說，亞基單獨(dú)存在時沒有生物活力，

只有聚合成四級結(jié)構(gòu)才具有完整的生物活性。例如，磷酸化酶是由2個亞基構(gòu)成的，谷氨酸

脫氫酶是由6個相同的亞基構(gòu)成的，血紅蛋白是由4個不同的亞基（2個a肽鏈，2個B鏈）

構(gòu)成的，每個鏈都是一個具三級結(jié)構(gòu)的球蛋白。亞基聚合成四級結(jié)構(gòu)，是通過分子表面的一

些次級鍵，主要是鹽鍵和氫鍵結(jié)合而聯(lián)系在一起的。有些蛋白質(zhì)分子只有一、二、三級結(jié)構(gòu)，

并無四級結(jié)構(gòu)，如肌紅蛋白、細(xì)胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等。另一些蛋白質(zhì)，則一、二、

三、四級結(jié)構(gòu)同時存在，如血紅蛋白、過氧化氫酶、谷氨酸脫氫酶等。

3.蛋白質(zhì)的性質(zhì)及生物學(xué)功能

蛋白質(zhì)是由許多氨基酸分子組成的，分子量很大。所以它有的性質(zhì)與氨基酸相同，有的

性質(zhì)又與氨基酸不同，如膠體性質(zhì)、變構(gòu)作用和變性作用等。

（1）膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)分子量很大，容易在水中形成膠體粒，具有膠體性質(zhì)。在水溶液

中，蛋白質(zhì)形成親水膠體，就是在膠體顆粒之外包含有一層水膜。水膜可以把各個顆粒相互

隔開，所以顆粒不會凝聚成塊而下沉。

（2）變構(gòu)作用：含2個以上亞基的蛋白質(zhì)分子，如果其中一個亞基與小分子物質(zhì)結(jié)合，

那就不但該亞基的空間結(jié)構(gòu)要發(fā)生變化，其他亞基的構(gòu)象也將發(fā)生變化，結(jié)果整個蛋白質(zhì)分

子的構(gòu)象乃至活性均將發(fā)生變化，這一現(xiàn)象稱為變構(gòu)或別構(gòu)作用。例如，某些酶分子可以和

它所催化的最終產(chǎn)物結(jié)合，引起變構(gòu)效應(yīng)，使酶的活力降低，從而起到反饋抑制的效果。

（3）變性作用：蛋白質(zhì)在重金屬鹽（汞鹽、銀鹽、銅鹽等）、酸、堿、乙醛、尿素等的

存在下，或是加熱至70?100℃,或在X射線、紫外線的作用下，其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變和破壞，

從而失去生物學(xué)活性，這種現(xiàn)象稱為變性。變性過程中不發(fā)生肽鍵斷裂和二硫鍵的破壞，因

而不發(fā)生一級結(jié)構(gòu)的破壞，而主要發(fā)生氫鍵、疏水鍵的破壞，使肽鏈的有序的卷曲、折疊狀

態(tài)變?yōu)樗缮o序。

種類繁多的蛋白質(zhì)具有多種多樣的生物學(xué)功能，歸納起來主要具有下列5個方面：（1）

作為酶，蛋白質(zhì)具有催化功能。（2）作為結(jié)構(gòu)成分，它規(guī)定和維持細(xì)胞的構(gòu)造。（3）作為代

謝的調(diào)節(jié)者（激素或阻遏物），它能協(xié)調(diào)和指導(dǎo)細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)過程。（4）作為運(yùn)輸工具，它能

在細(xì)胞內(nèi)或者透過細(xì)胞膜傳遞小分子或離子。（5）作為抗體，它起著保護(hù)有機(jī)體，防御外物

入侵的作用。蛋白質(zhì)是一切生命現(xiàn)象不可缺少的，即使像病毒、類病毒那樣以核酸為主體的

生物，也必須在它們寄生的活細(xì)胞的蛋白質(zhì)的作用下，才能表現(xiàn)出生命現(xiàn)象。

（二）核酸的結(jié)構(gòu)與生物學(xué)功能

核酸是生物體內(nèi)極其重要的生物大分子，是生命的最基本的物質(zhì)之一。最早是瑞士的化

學(xué)家米歇爾于1870年從膿細(xì)胞的核中分離出來的，由于它們是酸性的，并且最先是從核中分

離的，故稱為核酸。核酸的發(fā)現(xiàn)比蛋白質(zhì)晚得多。核酸分為脫氧核糖核酸（簡稱DNA）和核

糖核酸（簡稱RNA）兩大類，它們的基本結(jié)構(gòu)單位都是核昔酸（包含脫氧核昔酸）。

1.核酸的基本單位一一核甘酸

每一個核甘酸分子由一分子戊糖（核糖或脫氧核糖）、一分子磷酸和一分子含氮堿基組成。

堿基分為兩類：一類是喋吟，為雙環(huán)分子；另一類是喀咤，為單環(huán)分子。喋吟一般均有A、G2

種，喀咤一般有C、T、U3種。這5種堿基的結(jié)構(gòu)式如下圖所示。

由上述結(jié)構(gòu)式可知：腺嘿吟是嘿吟的6位碳原子上的H被氨基取代。鳥嘿吟是喋吟的2

位碳原子上的H被氨基取代，6位碳原子上的H被酮基取代。3種喀咤都是在喀咤2位碳原子

上由酮基取代H,在4位碳原子上由氨基或酮基取代H而成，對于T,喀咤的5位碳原子上由

甲基取代了H?凡含有酮基的喀咤或嘿吟在溶液中可以發(fā)生酮式和烯醇式的互變異構(gòu)現(xiàn)象。結(jié)

晶狀態(tài)時，為這種異構(gòu)體的容量混合物。在生物體內(nèi)則以酮式占優(yōu)勢，這對于核酸分子中氫

鍵結(jié)構(gòu)的形成非常重要。例如尿喀咤的互變異構(gòu)反應(yīng)式如下圖。

酮式（2,4-二氧喀咤）烯酸式（2,4-二羥喀陡）

在一些核酸中還存在少量其他修飾堿基。由于含量很少，故又稱微量堿基或稀有堿基。

核酸中修飾堿基多是4種主要堿基的衍生物。tRNA中的修飾堿基種類較多，如次黃喋吟、二

氫尿喀咤、5-甲基尿喀咤、4-硫尿喀咤等，tRNA中修飾堿基含量不一，某些tRNA中的修飾

堿基可達(dá)堿基總量的10%或更多。

核昔是核糖或脫氧核糖與喋吟或喀咤生成的糖甘。戊糖的第1碳原子（CD通常與喋吟的

第9氮原子或喀咤的第1氮原子相連。在tRNA中存在少量5-核糖尿喀陡，這是一種碳昔，

其G是與尿喀陡的第5位碳原子相連，因?yàn)檫@種戊糖與堿基的連接方式特殊（為C—C連接）,

故稱為假尿昔如下圖。

腺甘（A）脫氧胸背（dT）假尿音（中）

核甘酸是由核昔中糖的某一羥基與磷酸脫水縮合而成的磷酸酯。核甘酸的核糖有3個自

由的羥基，可與磷酸酯化分別生成2'-、3'-和5'-核昔酸。脫氧核昔酸的脫氧核糖只

有2個自由羥基，只能生成3'-和5'-脫氧核甘酸。生物體內(nèi)游離存在的核甘酸都是5'

-核甘酸。以RNA的腺甘酸為例：當(dāng)磷酸與核糖5位碳原子上羥基縮合時為5'-腺昔酸，

用5，-AMP表示；當(dāng)磷酸基連接在核糖3位或2位碳原子上時，分別為3'-AMP和2，-

AMPo5'-腺甘酸和3'-脫氧胞甘酸的結(jié)構(gòu)式如下圖所示。

O-p=o

5'-腺昔酸33,-胞嗑晚脫氧核昔

(5,-AMP)(37-dCMP)

核甘酸結(jié)構(gòu)也可以用下面簡式(如下圖)表示。B表示嘿吟或嚓咤堿基，直線表示戊糖,

P表示磷酸基。

BBB

、5，

2，-核昔酸3'-核昔酸5，-核甘酸

3'-或5'-核甘酸簡式也可分別用Np和pN表示(N代表核昔)。即當(dāng)P在N右側(cè)時

為3'-核昔核，P在N左側(cè)的為5'-核甘酸，如3’-核甘酸和5'-核甘酸可分別用Ap

和pA表示。

在生物體內(nèi)，核甘酸除了作為核酸的基本組成單位外，還有一些核甘酸類物質(zhì)自由存在

于細(xì)胞內(nèi)，具有各種重要的生理功能。

(1)含高能磷酸基的ATP類化合物：5，-腺昔酸進(jìn)一步磷酸化，可以形成腺昔二磷酸

和腺甘三磷酸，分別為ADP和ATP表示。ADP是在AMP接上一分子磷酸而成，ATP是由AMP

接上一分子焦磷酸(PPi)而成，它們的結(jié)構(gòu)式如下圖所示。

腺昔二磷酸(ADP)腺昔三磷酸(ATP)

這類化合物中磷酸之間是以酸酎形式結(jié)合成鍵，磷酸酎鍵具有很高的水解自由能，習(xí)慣

上稱為高能鍵，通常用“?”表示。ATP分子中有2個磷酸酎鍵，ADP中只含1個磷酸酎鍵。

在生活細(xì)胞中，ATP和ADP通常以Mg2+或MM+鹽的復(fù)合物形式存在。特別是ATP分子上

的焦磷酸基對二價陽離子有高親和力；加上細(xì)胞內(nèi)常常有相當(dāng)高濃度的Mg2+,使ATP對Mg2

+的親和力遠(yuǎn)大于ADP。在體內(nèi)，凡是有ATP參與的酶反應(yīng)中，大多數(shù)的ATP是以Mg2+—ATP

復(fù)合物的活性形式起作用的。當(dāng)ATP被水解時，有兩種結(jié)果：一是水解形成ADP和無機(jī)磷酸;

另一種是水解生成AMP和焦磷酸。ATP是大多數(shù)生物細(xì)胞中能量的直接供體，ATP-ADP循環(huán)

是生物體系中能量交換的基本方式。

在生物細(xì)胞內(nèi)除了ATP和ADP外，還有其他的5'-核昔二磷酸和三磷酸，如GDP、CDP、

UDP和GTP、CTP、UTP；5'-脫氧核昔二磷酸和三磷酸，如dADP、dGDP、dTDP、dCDP和

dATP、dCTP、dGTP、dTTP,它們都是通過ATP的磷酸基轉(zhuǎn)移轉(zhuǎn)化來的，因此ATP是各種高能

磷酸基的主要來源。除ATP外，由其他有機(jī)堿構(gòu)成的核甘酸也有重要的生物學(xué)功能，如鳥昔

三磷酸（GTP）是蛋白質(zhì)合成過程中所需要的，鳥普三磷酸（UTP）參與糖原的合成，胞昔三

磷酸（CTP）是脂肪和磷脂的合成所必需的。還有4種脫氧核糖核昔的三磷酸酯。即dATP、dCTP、

dGTP、dTTP則是DNA合成所必需的原材料。

（2）環(huán)狀核甘酸；核甘酸可在環(huán)化酶的催化下生成環(huán)式的一磷酸核昔。其中以3',5'

-環(huán)狀腺甘酸（以CAMP）研究最多，它是由腺甘酸上磷酸與核糖3',5'碳原子酯化而形成

的，它的結(jié)構(gòu)式如下圖所示。

NH2

3'.5'-環(huán)腺昔酸(CAMP)

正常細(xì)胞中CAMP的濃度很低。在細(xì)胞膜上的腺昔酸環(huán)化酶和Mg2+存在下，可催化細(xì)胞

中ATP分子脫去一個焦磷酸而環(huán)化成CAMP,使CAMP的濃度升高，但cAMP又可被細(xì)胞內(nèi)特

異性的磷酸二酯酶水解成5'-AMP,故CAMP的濃度受這兩種酶活力的控制，使其維持一定

的濃度。該過程可簡單表示如下：

腺昔酸環(huán)化酶磷酸二酯

ATPCAMP+焦磷酸-AMP

+座++$0+遍+

現(xiàn)認(rèn)為CAMP是生物體內(nèi)的基本調(diào)節(jié)物質(zhì)。它傳遞細(xì)胞外的信號，起著某些激素的“第二

信使”作用。不少激素的作用是通過CAMP進(jìn)行的，當(dāng)激素與膜上受體結(jié)合后，活化了腺甘酸

環(huán)化酶，使細(xì)胞內(nèi)的cAMP含量增加。再通過CAMP去激活特異性的蛋白激酶，由激酶再進(jìn)一

步起作用。近年來發(fā)現(xiàn)3'、5'-環(huán)鳥昔酸（cGMP）也有調(diào)節(jié)作用，但其作用與cAMP正好

相拮抗。它們共同調(diào)節(jié)著細(xì)胞的生長和發(fā)育等過程。此外，在大腸桿菌中cAMP也參與DNA

轉(zhuǎn)錄的調(diào)控作用。

2.核酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)（或一級結(jié)構(gòu)）

核酸分子是由核甘酸單體通過3"5'-磷酸二酯鍵聚合而成的多核甘酸長鏈。核甘酸單

體之間是通過脫水縮合而成為聚合物的，這點(diǎn)與蛋白質(zhì)的肽鏈形成很相似。在脫水縮合過程

中，一個核昔酸中的磷酸給出一個氫原子；另一個

鄰核甘酸中的戊糖給出一個羥基，產(chǎn)生一分子水，

個單體便以磷酸二酯鍵的形式連接起來。由許多個

甘酸縮合而形成多核甘酸鏈。如果用脾磷酸二酯酶

水解多核甘酸鏈，得到的是3'-核甘酸，而用蛇毒

酸二酯酶來水解得到的卻是5'-核昔酸。這證明多

甘酸鏈?zhǔn)怯蟹较虻模欢私?'-未端，一端叫5,

的戊糖上具有3'-磷酸基（或羥基）的末端，而具有5，-磷酸基（或羥基）的末端則稱為

5,末-端。多核昔酸鏈兩端的核甘酸為末端核甘酸，末端磷酸基與核昔相連的鍵稱為磷酸單

酯鍵。書寫多核昔酸鏈時，通常將5'端寫在左邊，3,端寫在右邊。但在書寫一條互補(bǔ)的雙

鏈DNA時，由于二條鏈?zhǔn)欠聪蚱叫械模虼嗣織l鏈的末端必須注明5'或3'。通常寡核昔酸

鏈可用右面的簡式表示（如右圖所示）。

述簡式還可簡化為pApCpGpUoH，若進(jìn)一步簡化，還可將核昔酸鏈中的p省略，或在核普

酸之前加小點(diǎn)，則變?yōu)镻ACGUOH或PA?C?G?UOHO

3.核酸的性質(zhì)

（1）一般性質(zhì)

核酸和核昔酸既有磷酸基，又有堿性基團(tuán)，為兩性電解質(zhì)，因磷酸的酸性強(qiáng)，通常表現(xiàn)

為酸性。核酸可被酸、堿或酶水解成為各種組分，其水解程度因水解條件而異。RNA在室溫

條件下被稀堿水解成核昔酸而DNA對堿較穩(wěn)定，常利用該性質(zhì)測定RNA的堿基組成或除去溶

液中的RNA雜質(zhì)。DNA為白色纖維狀固體，RNA為白色粉末；都微溶于水，不溶于一般有機(jī)

溶劑。常用乙醇從溶液中沉淀核酸。

（2）核酸的紫外吸收性質(zhì)

核酸中的喋吟堿和喀咤堿均具有共軌雙鍵，使堿基、核昔、核甘酸和核酸在240?290nm

的紫外波段有一個強(qiáng)烈的吸收峰，最大吸收值在260nm附近。不同的核甘酸有不同的吸收特

性。由于蛋白質(zhì)在這一光區(qū)僅有很弱的吸收，蛋白質(zhì)的最大吸收值在280nm處，利用這一特

性可以鑒別核酸純度及其制劑中的蛋白質(zhì)雜質(zhì)。

（3）核酸的變性和復(fù)性

①核酸的變性：是指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，堿基有規(guī)律的堆積被破壞，雙螺旋松散,

發(fā)生從螺旋到單鍵線團(tuán)的轉(zhuǎn)變，并分離成兩條纏繞的無定形的多核甘酸單鍵的過程。變性主

要是由二級結(jié)構(gòu)的改變引起的，因不涉及共價鍵的斷裂，故一級結(jié)構(gòu)并不發(fā)生破壞。多核昔

酸骨架上共價鍵（3',5'一磷酸二酯?。┑臄嗔逊Q為核酸的降解，降解引起核酸分子量降低。

引起核酸變性的因素很多，如加熱引起熱變性，pH值過低（如pH<4=的酸變性和pH值過高

（pH>11.5）的堿變性，純水條件下引起的變性以及各種變性試劑，如甲醇、乙醇、尿素等都

能使核酸變性。此外，DNA的變性還與其分子本身的穩(wěn)定性有關(guān)，由于C-C中有三對氫健而

A—T對只有兩對氫鍵，故C+G百分含量高的DNA分子就較穩(wěn)定，當(dāng)DNA分子中A+T百分

含量高時就容易變性。環(huán)狀DNA分子比線形DNA要穩(wěn)定，因此線狀DNA較環(huán)狀DNA容易

變性。

核酸變性后，一系列物理和化學(xué)性質(zhì)也隨之發(fā)生改變，如260nm區(qū)紫外吸收值升高，粘

度下降，浮力密度升高，同時改變二級結(jié)構(gòu)，有的可以失去部分或全部生物活性。DNA的加

熱變性一般在較窄的溫度范圍內(nèi)發(fā)生，很像固體結(jié)晶物質(zhì)在其熔點(diǎn)突然熔化的情況，因此通

常把熱變性溫度稱為“熔點(diǎn)”或解鍵溫度，用Tm表示。對DNA而言，通常把DNA的雙螺旋

結(jié)構(gòu)失去一半時的溫度（或變性量達(dá)最大值的一半時的溫度）稱為該DNA的熔點(diǎn)或解鏈溫度。

在此溫度可由紫外吸收（或其他特性）最大變化的半數(shù)值得到。DNA的Tm值一般在70℃~

85℃□RNA變性時發(fā)生與DNA變性時類似的變化，但其變化程度不及DNA大，因?yàn)镽NA分子

中只有部分螺旋區(qū)。

②核酸的復(fù)性：變性DNA在適當(dāng)條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋

結(jié)構(gòu)，這個過程稱為復(fù)性。DNA復(fù)性后，許多物理、化學(xué)性質(zhì)又得到恢復(fù)，生物活性也可以

得到部分恢復(fù)。DNA的片段越大，復(fù)性越慢；DNA的濃度越高，復(fù)性越快。

DNA或RNA變性或降解時，其紫外吸收值增加，這種現(xiàn)象叫做增色效應(yīng)，與增色效應(yīng)相

反的現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)，變性核酸復(fù)性時則發(fā)生減色效應(yīng)。它們是由堆積堿基的電子間相互

作用的變化引起的。

（三）酶的特點(diǎn)及功能

酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化活性和高度專一性的特殊蛋白質(zhì)。酶被稱為生物催化劑。

生物體內(nèi)錯綜復(fù)雜的代謝反應(yīng)必須具有酶才能按一定規(guī)律有條不紊地進(jìn)行。酶缺陷或酶活性

被抑制都會引起疾病。例如，人體缺乏酪氨酸酶會引起白化病。許多中毒性疾病，如有機(jī)磷

中毒、氧化物中毒、重金屬的中毒等，都是由于某些酶的活性被抑制所引起的。

1.酶促反應(yīng)的特點(diǎn)

酶是生物催化劑，因而它既有與一般催化劑相同的性質(zhì)，也有與一般催化劑不同的特點(diǎn)。

酶和一般催化劑的共同點(diǎn)是：①酶在催化反應(yīng)加快進(jìn)行時，在反應(yīng)前后酶本身沒有數(shù)量和性

質(zhì)上的改變，因而很少量的酶就可催化大量的物質(zhì)發(fā)生反應(yīng)。②酶只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)

行的反應(yīng)，而不能使本來不能進(jìn)行的反應(yīng)發(fā)生。③酶只能使反應(yīng)加快達(dá)到平衡，而不能改變

達(dá)到平衡時反應(yīng)物和產(chǎn)物的濃度。因此，酶既能加快正反應(yīng)進(jìn)行，也能加快逆反應(yīng)進(jìn)行。酶

促反應(yīng)究竟朝哪個方向進(jìn)行，取決于反應(yīng)物和產(chǎn)物的濃度。酶與一般的催化劑相比又有其特

點(diǎn)，最突出的是它的高效性和專一性。

2.酶的化學(xué)本質(zhì)

通過對酶的性質(zhì)、組成和結(jié)構(gòu)等等方面的研究證實(shí)，酶是蛋白質(zhì)（也有RNA）。蛋白質(zhì)分

為簡單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)兩大類。酶按照化學(xué)組成也可分為單純酶和結(jié)合酶兩大類。胭酶、

胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都屬于簡單蛋白質(zhì)，這些酶只由氨基酸組成，此外不含

其他成分。轉(zhuǎn)氨酶、碳酸酊酶、乳酸脫氫酶及其他氧化還原酶等均屬于結(jié)合蛋白質(zhì)。這些酶

除了蛋白質(zhì)組分外，還含有對熱穩(wěn)定的非蛋白的小分子物質(zhì)，前者稱酶蛋白，后者稱輔因子。

酶蛋白與輔因子單獨(dú)存在時，均無催化活力，只有二者結(jié)合成完整的分子時，才具有活力。

此完整的酶分子稱為全酶（全酶=酶蛋白十輔因子）。有的酶的輔因子是金屬離子，有的是小

分子有機(jī)化合物。通常將這些小分子有機(jī)化合物稱為輔酶或輔基。輔酶或輔基并沒有本質(zhì)的

差別，只不過是它們與蛋白質(zhì)部分結(jié)合的牢固程度不同而已。通常把與酶蛋白結(jié)合比較松的,

用透析法可除去的小分子有機(jī)物稱為輔酶；反之為輔基。在酶的催化過程中，輔酶或輔基的

作用是作為電子、原子或某些基團(tuán)的載體參與反應(yīng)并促進(jìn)整個催化過程。金屬在酶分子中或

作為酶活性部位的組成成分，或幫助形成酶活性所必需的構(gòu)象。一種輔酶?？膳c多種不同的

酶蛋白結(jié)合而組成具有不同專一性的全酶?？梢姏Q定酶催化專一性的是酶的蛋白質(zhì)部分。

3.酶的活性中心和必需基團(tuán)

酶作為蛋白質(zhì)，其分子比大多數(shù)底物要大得多，因此在反應(yīng)過程中酶與底物的接觸只限

于酶分子的少數(shù)基團(tuán)或較小的部位。因分子中雖然有許多基團(tuán)，但并不是所有的基團(tuán)都與酶

的活性有關(guān)，其中有些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾（如氧化、還原、酰化、烷化等）使其改變，則酶

的活性喪失，這些基團(tuán)就稱為必需基團(tuán)。常見的必需基團(tuán)有Ser的羥基，His的咪口坐基，Cys

的筑基，Asp、Glu的側(cè)鏈竣基等。

活性中心（或稱活性部位）是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的

部位。對于單純酶來說，它是由一些氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)組成的。對于結(jié)合酶來說，輔酶

或輔基上的某一部分結(jié)構(gòu)往往也是活性部位的組成部分。

酶的活性中心的必需基團(tuán)可分為兩種：一種是與作用物結(jié)合的必需基團(tuán)，稱為結(jié)合基團(tuán)，

它決定酶的專一性；另一種是促進(jìn)作用物發(fā)生化學(xué)變化的基團(tuán)，稱為催化基團(tuán)，它決定酶的

催化能力。但也有些必需基團(tuán)同時具有這兩種作用。另外還有些必需基團(tuán)位于酶活性中心以

外的部位，但仍是維持酶催化作用所必需的，這種稱為酶活性中心以外的必需基團(tuán)。由此可

見，酶除了活性中心以外，其他部分并不是可有可無的?；钚灾行谋匦杌鶊F(tuán)的作用，一方面

使底物與酶依一定構(gòu)型而結(jié)合成為復(fù)合物，這樣有利于相互影響和作用；另一方面影響底物

分子某些鍵的穩(wěn)定性，鍵被打斷或形成新的鍵，從而催化其轉(zhuǎn)變。

某些酶，特別是一些與消化作用有關(guān)的酶，在最初合成和分泌時，沒有催化活性，這種

沒有活性的酶的前體稱為“酶原”。酶原在一定條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用可轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿浮?/p>

酶原轉(zhuǎn)變成酶的過程稱為酶原的激活。這個過程實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過程。

4,酶的催化機(jī)理

一個反應(yīng)體系中，任何反應(yīng)物分子都有進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)的可能，但并非全部反應(yīng)物分子都

進(jìn)行反應(yīng)。因?yàn)樵诜磻?yīng)體系中各個反應(yīng)物分子所含的能量高低不同，只有那些含能量達(dá)到或

超過一定數(shù)值（此能量數(shù)值稱為此反應(yīng)的能閾）的分子，才能發(fā)生反應(yīng)，這些分子稱為活化

分子，使一般分子變?yōu)榛罨肿铀璧哪芰浚捶肿蛹せ顟B(tài)與基態(tài)之間的能量差）稱為活化

能。在一個反應(yīng)體系中，活化分子越多，反應(yīng)就越快，設(shè)法增加活化分子的數(shù)目就能加快反

應(yīng)的速度。降低活化能，能使本來不夠活化水平的分子也成為活化分子，從而增加了活化分

子的數(shù)目?；罨苡档?，則活化分子的數(shù)目就愈多。酶的催化作用就是降低化學(xué)反應(yīng)的活

化能，如下圖圖所示。由于在催化反應(yīng)中只需較少的能量就可使反應(yīng)物進(jìn)入“激活態(tài)”，所以

同非催化反應(yīng)相比，活化分子的數(shù)量大大增加，從而加快了反應(yīng)速度。

激活態(tài)

『手窿花反應(yīng)所

需活化自由能

1傕花反應(yīng)所需

尊他包由能

U,康前后

自由能之差

反應(yīng)過程

非催化過程與催化過程自由能的變化

目前認(rèn)為酶降低活化能的原因在于酶參與了反應(yīng)，即它先與底物結(jié)合形成不穩(wěn)定的中間

產(chǎn)物，然后使中間產(chǎn)物再分解，釋放出酶及生成反應(yīng)產(chǎn)物。此過程可用下式表示：

S+

底物L(fēng)扁尸界片

這樣,把原來無酶參加的一步反應(yīng)S===P（能閾較高），變成能閾較低的兩步反應(yīng)（S+E===ES

和ES===E+P）。反應(yīng)的總結(jié)果是相同的，但由于反應(yīng)的過程不同，活化能就大大降低了。這

就是目前所公認(rèn)的中間產(chǎn)物學(xué)說。關(guān)于酶與底物如何結(jié)合形成中間產(chǎn)物，又如何完成催化作

用，目前有鎖鑰學(xué)說和誘導(dǎo)契合學(xué)說。

5.影響酶作用的因素

影響酶促反應(yīng)的因素有酶的濃度、底物濃度、pH值、溫度、抑制劑和激活劑等。酶促反

應(yīng)速度指的是反應(yīng)初速度，此時反應(yīng)速度與酶的濃度成正比關(guān)系,避免反應(yīng)產(chǎn)物以及其他因

素的影響。研究某一因素對酶促反應(yīng)速度的影響時，在保持其他

因素不變的情況下，單獨(dú)改變研究的因素。

（1）酶的濃度；當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶的濃度，酶的濃度與

反應(yīng)速度呈正比關(guān)系（見右圖所示）。

（2）底物濃度：在酶濃度不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速

度影響的作圖呈現(xiàn)矩形雙曲線（見右圖所示）o當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r，

反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而急驟加快，兩者呈正比關(guān)系。隨著

底物濃度的升高，反應(yīng)速度的增加幅度不斷下降。如果繼續(xù)加大

底物濃度，其反應(yīng)速度不再增加，說明酶已被底物所飽和。所有

酶都有飽和現(xiàn)象，只是達(dá)到飽和時所需的底物濃度各不相同。

（3）溫度：在一定的溫度范圍內(nèi)一般化學(xué)反應(yīng)速度均隨溫度升高而加快，酶促反應(yīng)也服

從這個規(guī)律。酶是蛋白質(zhì)，其本身因溫度升高而達(dá)到一定高度時會變性，破壞其活性中心的

結(jié)構(gòu)，從而減低反應(yīng)速度或完全失去其催化活性。在某一溫度時，酶促反應(yīng)的速度最大，此

時的溫度稱為酶作用的最適溫度。

(4)pH：酶分子中含有許多極性基團(tuán)，在不同的pH環(huán)境中，這些基團(tuán)的解離狀態(tài)不同，

所帶電荷的種類和數(shù)量也不盡相同，酶的活性中心往往只處于某一解離狀態(tài)時最有利于同底

物結(jié)合。酶催化活性最大時的pH值稱為酶作用的最適pHo溶液的pH值高于或低于最適pH

時都會使酶的活性降低，遠(yuǎn)離最適pH值時甚至導(dǎo)致酶的變性失活。

(5)激活劑和抑制劑：激活劑是指能增強(qiáng)酶活性的物質(zhì)，如C「是唾液淀粉酶的激活劑。

與激活劑相反，凡能降低酶的活性，甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。抑制劑

對酶活性的抑制作用包括不可逆抑制和可逆抑制兩類：

①不可逆抑制作用，其抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心上的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失

活。如有機(jī)磷化合物能與許多種酶活性中心絲氨酸殘基上的羥基結(jié)合，使酶失活。

②可逆的抑制作用：包括競爭性抑制與非競爭性抑制兩種。在競爭性抑制中，抑制劑常

與底物的結(jié)構(gòu)相似，它與底物共同競爭酶的活性中心，從而阻礙底物與酶的結(jié)合，如丙二酸

對琥珀酸脫氫酶的抑制。非競爭性抑制中的抑制劑可以與酶活性中心外的部位可逆結(jié)合，這

種結(jié)合不影響酶對底物的結(jié)合。底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系，但酶一底物一抑制劑不能進(jìn)

一步釋放出產(chǎn)物。對酶促反應(yīng)速度及其影響因素的研究具有重要的理論和實(shí)踐意義。

(四)生物氧化

生物體需要的能量主要是通過代謝物在體內(nèi)氧化而獲得的。物質(zhì)在生物體內(nèi)經(jīng)過氧化最

后生成水和C5并釋放能量的過程，稱為生物氧化，由于這一過程是在組織細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行的，表

現(xiàn)為細(xì)胞攝取。2而釋放C02，因此生物氧化又稱為組織呼吸或細(xì)胞呼吸。雖然糖、脂肪及蛋

白質(zhì)等在體內(nèi)外氧化分解，都產(chǎn)生水和C02,并釋放出等量的能量，但生物氧化與燃燒的過程

有顯著不同：生物氧化反應(yīng)是在溫和的條件下進(jìn)行的酶促反應(yīng)，所釋放的能量，有一部分以

化學(xué)能的形式儲存在ATP分子中。

1.生物氧化的方式和酶類

(1)生物氧化中二氧化碳生成的方式

生物體內(nèi)二氧化碳的生成并不是物質(zhì)中所含的碳、氧原子的直接化合，而是來源于糖、

脂肪等轉(zhuǎn)變來的有機(jī)酸的脫竣。根據(jù)脫去二氧化碳的竣基在有機(jī)酸分子中的位置，可將脫蛋

反應(yīng)分為a-脫竣與B-脫竣兩種類型。有些脫痰反應(yīng)不伴有氧化，稱為單純脫竣；有些

則伴有氧化，稱為氧化脫竣。例如蘋果酸的氧化脫痰：

CH2—COOHCH3

強(qiáng)果酸酶?

CHOH-COOH—XTJ~-CO-COOH+CO,

(2)生物氧化中物質(zhì)氧化的方式

在化學(xué)反應(yīng)中，失電子、脫氫、加氧都屬于氧化；得電子、加氫、脫氧都屬于還原。這

種變化規(guī)律，無論在體內(nèi)或體外，都是一樣的。不同的是，體內(nèi)氧化都是酶促反應(yīng)。常見的

氧化類型有脫電子、脫氫、加水脫氫和加氧反應(yīng)。生物體內(nèi)并不存在游離的電子或氫原子，

在上述氧化反應(yīng)中脫下的電子或氫原子必須為另一物質(zhì)所接受。這種既能接受又能供出電子

或氫原子的物質(zhì)稱為遞電子體或遞氫體。

(3)與生物氧化有關(guān)的酶類

①氧化酶類：能直接利用氧分子作為受氫體，其中氧化酶含銅，反應(yīng)產(chǎn)物是水，如細(xì)胞

色素氧化酶。

②需氧脫氫酶類：通常以黃素腺喋吟二核甘酸(FAD)為輔基，反應(yīng)產(chǎn)物為過氧化氫。習(xí)

慣上有時將需氧脫氫酶不嚴(yán)格地稱為氧化酶，如黃喋吟氧化酶。

③不需氧脫氫酶：不能以氧分子而只能以體內(nèi)某些輔酶為直接受氫體，這些輔酶包括尼

克酰胺腺喋吟二核昔酸(NADP+)、尼克酰胺腺喋吟二核甘酸磷酸(NAD+)、黃素單核甘酸(FMN)

或黃素腺喋吟二核甘酸(FAD)等。

2.生物氧化中水的生成

生物氧化中水的生成，即代謝物脫下的成對氫原子通過多種酶和輔酶所組成的連鎖反應(yīng),

逐步傳遞，使之最終與氧結(jié)合生成水。由遞氫體和遞電子體按一定順序排列構(gòu)成的此連鎖反

應(yīng)與細(xì)胞攝取氧的呼吸過程有關(guān)，通常稱為呼吸鏈。

(1)呼吸鏈的組成

呼吸鏈由許多個組分組成，參加呼吸鏈的氧化還原酶有尼克酰胺脫氫酶類、黃素脫氫酶

類、鐵硫蛋白類、細(xì)胞色素類、輔酶Q類等。

①尼克酰胺脫氫酶類：以NAD+、NADP+為輔酶，它們能夠可逆地加氫還原、脫氫氧化，

故可作為遞氫體而起作用。尼克酰胺只能接受一個氫原子和一個電子，而另一個質(zhì)子則留在

②黃素脫氫酶類：其輔基為FMN、FAD,其分子中都含有異咯嗪。異咯嗪的1和5位的兩

個氮原子都可以進(jìn)行脫氫和加氫反應(yīng)，故它們都可作為遞氫體(如下圖所示)。

③鐵硫蛋白類：其分子中含非葉麻鐵和對酸不穩(wěn)定的硫，其作用是借鐵的變價進(jìn)行電子

傳遞：

Fe3++e-=Fe2+

因其分子中含有兩個活潑的硫和兩個鐵原子，故稱鐵硫中心。

④輔酶Q類：此類酶是一種脂溶性的酯類化合物，因廣泛存在于生物界，故又名泛醍。

其分子中的苯醍結(jié)構(gòu)能可逆地加氫還原而形成對苯二酚衍生物，故屬于傳氫體。

⑤細(xì)胞色素類：細(xì)胞色素是一類以鐵葉琳為輔基的蛋白質(zhì)，在呼吸鏈中，也依靠鐵的化

合價的變化而傳送電子。目前發(fā)現(xiàn)的細(xì)胞色素有多種，包括a,a3,b,c,ci等。不同種類的

細(xì)胞色素的輔基結(jié)構(gòu)及與蛋白質(zhì)連接的方式是不同的。在典型的線粒體呼吸鏈中，其順序是b

-Cifc-aa3-O2,其中僅最后一個a3可被氧分子直接氧化，但目前還不能把a(bǔ)和as分開，故

把a(bǔ)和a3合稱為細(xì)胞色素氧化酶。除aa3外，其余的細(xì)胞色素中的鐵原子均與其外葉琳環(huán)和蛋

白質(zhì)形成六個配位健，惟有aa3的鐵原子形成五個配位鍵，還保留一個配位鍵，能。2、CO.

ChT等結(jié)合，其正常功能是與氧結(jié)合。

(2)呼吸鏈中傳遞體的排列順序

呼吸鏈中傳遞體的排列順序是根據(jù)下列實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)確定的：

①根據(jù)呼吸鍵各組分的標(biāo)準(zhǔn)氧化還原電位，按氧還電位遞增的順序依次排列；

②利用阻斷呼吸鍵的特殊抑制劑，阻斷鏈中某些特定的電子傳遞環(huán)節(jié)。若加入某種抑制

劑后，則在阻斷環(huán)節(jié)的負(fù)電子性側(cè)速電子體(遞氫體)因不能再氧化而大多處于還原狀態(tài)，

但在阻斷環(huán)節(jié)的正電子性側(cè)遞氫、送電子體不能被還原而大多處于氧化狀態(tài)?，F(xiàn)已基本確定

的兩條主要的呼吸鏈中各傳遞體的排列順序如下:

（1）NADH氧化呼吸鍵（如下圖所示）。

FMNHj[

RHz、,NAD*

(Fe-S)?,

八八FMN

R＞、NAEW+H+，

(Fe-S)

（2）琥珀酸氫化呼吸鏈（如下圖所示）。

FAD

琥珀酸

(Fe~S)b

FADH

延胡索酸2

(Fe-S)b*

（3）胞液中NADH及NADPH的氧化

NADH必須通過線粒體內(nèi)膜上的呼吸鏈，其中的氫才能被氧化成水，但是在胞液中形成的

NADH（見糖代謝）不能透過正常線粒體內(nèi)膜，因此線粒體外的NADH尚需通過穿梭系統(tǒng)才能

將氫帶入線粒體內(nèi)，而后進(jìn)行氧化