應化生態(tài)生物化學復習

生物化學復習解釋氨基酸的兩性解離性質(zhì)。如何判斷溶液中氨基酸帶什么電荷？兩性解離--在水溶液中或在晶體狀態(tài)時都以兩性離子的形式存在，是兩性電解質(zhì)，也叫偶極離子或兩性離子。不同pH中可解離為正離子、偶極離子或負離子pH<pI,正點；pH>pI,負電組成蛋白質(zhì)的氨基酸如何分類？這樣的分類有何意義？根據(jù)R基的化學結(jié)構(gòu)：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、雜環(huán)氨基酸、雜環(huán)亞氨基酸——方便研究氨基酸的代謝途徑根據(jù)R基的極性：非極性R型氨基酸-丙氨酸Ala、纈氨酸Val、亮氨酸Leu、異亮氨酸Ile、脯氨酸Pro、甲硫氨酸Met、丙苯氨酸Phe、色氨酸Trp不帶電荷的極性R基氨基酸-甘氨酸Gly、絲氨酸Ser、蘇氨酸Thr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、絡氨酸Tyr和半胱氨酸Cys極性帶負電的R基氨基酸-天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu極性帶正電的R基氨基酸-組氨酸His、精氨酸Arg、賴氨酸Lys——方便研究氨基酸的分離方法、考慮其在形成蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)中的作用肽與肽鍵如何定義？一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合形成的共價鍵稱為肽鍵，由此形成的化合物稱為肽。肽的主鏈骨架和肽單位結(jié)構(gòu)有何特點？如何描述蛋白質(zhì)構(gòu)象與構(gòu)型？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)通常稱作蛋白質(zhì)的構(gòu)象或高級結(jié)構(gòu)，是指蛋白質(zhì)分子中所有原子在三維空間的分布和肽鏈的走向蛋白質(zhì)的功能通常取決于它的特定構(gòu)象，主要取決于一級結(jié)構(gòu)，一級結(jié)構(gòu)主要取決于遺傳構(gòu)型（configuration）一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列.這種排列不經(jīng)過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的.構(gòu)型的改變往往使分子的光學活性發(fā)生變化.構(gòu)象(conformation)指一個分子中,不改變共價鍵結(jié)構(gòu),僅單鍵周圍的原子放置所產(chǎn)生的空間排布.一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時,不要求共價鍵的斷裂和重新形成.構(gòu)象改變不會改變分子的光學活性.如何看待蛋白質(zhì)構(gòu)象與遺傳的關(guān)系？蛋白質(zhì)的功能通常取決于它的特定構(gòu)象，主要取決于一級結(jié)構(gòu)，一級結(jié)構(gòu)主要取決于遺傳蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)形成的作用力有何不同？二級結(jié)構(gòu)--由氫鍵維持；三級結(jié)構(gòu)--主要由疏水作用維持蛋白質(zhì)一、二、三和四級結(jié)構(gòu)如何定義？蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈中的氨基酸序列（及二硫鍵的位置）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：指多肽主鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局部空間結(jié)構(gòu)包括α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角、β凸起和無規(guī)則卷曲三級結(jié)構(gòu)：球形蛋白的多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域等結(jié)構(gòu)層次的基礎上，組裝而成的完整的結(jié)構(gòu)單元--主要由疏水作用力維持四級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)由兩個或兩個以上相互關(guān)聯(lián)的具有三級結(jié)構(gòu)的亞單元組成，其中每一個亞單元稱為亞基，亞基間通過非共價鍵聚合而形成特定的構(gòu)象。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)是指分子中亞基的種類、數(shù)量以及相互關(guān)系。什么叫鹽析、分段鹽析、透析？它們有何作用？鹽析是根據(jù)溶解度不同分離蛋白質(zhì)，透析則根據(jù)分子大小分離。向某些蛋白質(zhì)溶液中加入某些無機鹽溶液后,可以降低蛋白質(zhì)的溶解度,使蛋白質(zhì)凝聚而從溶液中析出,這種作用叫作鹽析,是物理變化,可復原。改變鹽的濃度與溶液的PH值，便可將混合液中的蛋白質(zhì)逐個鹽析分開，這種分離蛋白質(zhì)的操作稱為分段鹽析透析（dialysis）是通過小分子經(jīng)過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。什么是蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)單元和功能單元？結(jié)構(gòu)單元--超二級結(jié)構(gòu)；功能單元--結(jié)構(gòu)域牛胰島素分子和肌紅蛋白分子結(jié)構(gòu)有何特點？胰島素--相對分子質(zhì)量為5734，由A、B兩條肽鏈組成，A、B鏈之間通過兩對二硫鍵相連，另外A鏈內(nèi)部6位和11位上的半胱氨酸通過二硫鍵形成鏈內(nèi)小環(huán)。肌紅蛋白--一條肽鏈構(gòu)成，單結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)，整條肽鏈盤繞成一個致密的外圓中空的不對稱結(jié)構(gòu)。分子量17800.氨基酸殘基幾乎全分布在分子表面，與水結(jié)合，使肌紅蛋白有良好的可溶性。蛋白質(zhì)的變性與復性是什么？為何蛋白質(zhì)具有生物活性？蛋白質(zhì)的變性：分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，但一級結(jié)構(gòu)未被破壞蛋白質(zhì)的變性作用，如不過于劇烈，在一定條件下可恢復活性，稱為蛋白質(zhì)的復性。對一條多肽鏈構(gòu)成的蛋白質(zhì)，具有三級結(jié)構(gòu)才具有生物學活性。對多亞基蛋白質(zhì)而言，單獨的亞基沒有生物學活性，只有完整的四級結(jié)構(gòu)寡聚體才有生物學活性。大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)完整時具有催化活性。胰蛋白酶屬于那一類酶，為什么？其對肽鍵作用有何特點？屬于水解酶，有水分子參加反應。胰蛋白酶專一地水解賴氨酸或精氨酸羧基參與形成的肽鍵（胰凝乳蛋白酶專一地水解芳基氨基酸或帶有較大極性側(cè)臉氨基羧酸基參與形成的肽鍵）酶起作用時為什么具有專一性？酶對底物的選擇性具有專一性，只催化一種或一類反應。（結(jié)構(gòu)專一性與立體異構(gòu)專一性）寫出米氏方程。米氏方程表達了什么？Km對說明酶促反應有何意義?Km可表示酶與底物的親和力。Km大，親和力小，反之亦然。米氏常數(shù)為酶促反應速度達到最大速度一半時的底物濃度。Km的重要意義：1）鑒別酶2）通過Km判斷酶的專一性與天然底物在同一酶不同底物的反應中，Km最小的為親和力最好，為天然底物。3）若知Km，可計算某一底物濃度時其反應速度相當于最大反應速度的百分率，利于在實踐中可掌握酶促反應的情況（如是否還需要加底物等）。酶活力和酶的比活力各指的是什么？酶純度用什么表示？酶活力單位數(shù)是指一定條件下，單位時間內(nèi)將一定量的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物需要的酶量。酶的比活力規(guī)定為每毫克酶蛋白所具有的酶活力單位數(shù)。比活力是酶樣品純度的指標，含同種酶的不同酶樣品，比活力越高純度越大。酶催化反應有何特征？簡述酶催化作用的主要機制。特征：專一性，高效性，條件溫和，受到調(diào)控。作用機制：酶分子的活性部位結(jié)合底物形成酶-底物復合物，在酶的幫助下（包括共價作用與非共價作用），底物進入特定的過渡態(tài)，由于形成此類過渡態(tài)所需的活化能遠小于非酶促反應所需的活化能，因此反應能順利進行，形成產(chǎn)物并釋放出游離的酶，使其能參與其余底物的反應。與該分子機理有關(guān)的因素包括鄰近效應與定向效應、促進底物過渡態(tài)形成的非共價作用、酸堿催化、共價催化、金屬離子催化等。這些因素有機的配合在一起發(fā)揮作用。競爭性抑制發(fā)生的主要原理是什么？底物與抑制劑結(jié)構(gòu)類似。底物與抑制劑競爭酶的活性中心。底物和抑制劑都能與酶的活性中心結(jié)合，這是競爭性抑制的實質(zhì)。水解酶催化的反應有何特點？利用水催化分子共價鍵斷裂（水解反應，必然有水分子參與）酶及其輔助因子是指什么?簡述它們之間的關(guān)系。大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，可分為單純蛋白與綴合蛋白。綴合蛋白質(zhì)又叫做全酶，由脫輔酶與輔因子兩部分組成。蛋白質(zhì)部分為脫輔酶，非蛋白質(zhì)部分為輔因子。酶活性中心在結(jié)構(gòu)上有何特點？體積小、具有立體三維結(jié)構(gòu)、含特定的催化基團、具有柔性、位于酶分子表面的裂隙中。什么是DNA分子的二級結(jié)構(gòu)？有何特點？基因、基因組是什么？二級結(jié)構(gòu)：DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)。特點：堿基配對，兩條鏈反向平行纏繞構(gòu)成右手螺旋基因--DNA上顯示功能的最小單位（片段）為一個基因基因組--含有單體的全套遺傳物質(zhì)RNA如何分類？主要作用是什么？rRNA--與蛋白質(zhì)結(jié)合組成核糖體mRNA--用于蛋白質(zhì)的合成tRNA--攜帶氨基酸到核糖體DNA、RNA水解的產(chǎn)物是什么？脫氧核糖核苷酸、核糖核苷酸增色效應和熔解溫度是什么？由于核酸變性而使其在260nm的吸光值增大的現(xiàn)象，為增色效應。熔解溫度（Tm）：加熱變性使DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半時（紫外吸收增加量達最大量一半時）的溫度。ATP、NADH、FADH2、乙酰輔酶A是什么物質(zhì)？在生物能量代謝中有何作用？ATP高能腺苷三磷酸，是能量的載體和生物細胞內(nèi)能量代謝的偶聯(lián)劑。NADH和FADH2是輔酶1FAD和FAD的還原態(tài)，是高勢能化合物，有傳遞電子和能量的作用。乙酰輔酶A是?；妮d體，是乙酰基與輔酶A的結(jié)合。有巰基高能鍵，是活化了的乙?；商峁〤源，是代謝中起樞紐作用的物質(zhì)。什么是生物氧化？其有何特點？生物氧化是細胞內(nèi)的代謝過程，有機物在生物體內(nèi)氧的作用下，生成CO2和水并放出能量變化。特點：1）37℃，近乎中性溶液，一系列酶催化2）能量逐步釋放3）CO2的生成是有機物脫羧產(chǎn)生的，有α-脫羧與β脫羧。4）水的生成-代謝產(chǎn)物脫下的氫與氧結(jié)合生成5）場所--真核生物線粒體；不含線粒體的原核生物細胞膜什么叫氧化磷酸化和底物水平磷酸化？生物體內(nèi)合成ATP的途徑是什么？氧化磷酸化：在生物氧化的電子傳遞過程中的偶聯(lián)磷酸化作用。此作用是將生物氧化所產(chǎn)生的自由能用來使ADP變成ATP的過程。底物水平磷酸化是氧化磷酸化的一種，是指在被氧化的底物上發(fā)生磷酸化作用。即底物被氧化的過程中，形成某些高能磷酸化合物，這些高能磷酸化合物通過酶的作用使ADP生成ATP。通常所說的氧化磷酸化是指電子傳遞體系磷酸化。ATP來源：光合作用，氧化磷酸化（電子傳遞體系磷酸化），底物水平磷酸化。何為電子傳遞鏈和化學滲透假說？電子傳遞鏈（呼吸鏈）：在真核細胞的線粒體內(nèi)膜或原核細胞的質(zhì)膜上，一系列電子和質(zhì)子傳遞體，按一定順序排列構(gòu)成的傳遞電子的多酶體系。它們的輔酶或輔基起到傳遞氫或電子的作用?；瘜W滲透假說要點：電子傳遞過程在線粒體內(nèi)膜上進行，同時把H+泵至內(nèi)膜外。內(nèi)膜內(nèi)外H+的濃度差是合成ATP的能量來源。由于膜內(nèi)外H+濃度差，二個H+從高濃度的膜外返回膜內(nèi)時，通過ATP合酶使一個Pi與一個ADP合成一個ATP。糖酵解、酒精發(fā)酵、乳酸發(fā)酵是什么？生物機體中將葡萄糖轉(zhuǎn)變成丙酮酸并同時生成ATP的一系列反應，為糖酵解。酒精發(fā)酵----由葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)橐掖嫉倪^程乳酸發(fā)酵----由葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)槿樗岬倪^程。三羧酸循環(huán)如何定義？循環(huán)步驟如何？循環(huán)一周產(chǎn)生的能量如何計算？乙酰輔酶A的乙?；糠质窃谟醒鯒l件下通過一種循環(huán)被徹底氧化為CO2和水的。循環(huán)始于草酰乙酸和乙酰輔酶a縮合生成的含有三個羧基的檸檬酸，因此稱三羧酸循環(huán)或檸檬酸循環(huán)。TCA循環(huán)是物質(zhì)代謝的樞紐a.能量代謝的中心。由于TCA循環(huán)，可獲得大量能量。b.物質(zhì)代謝的中心。各大物質(zhì)的代謝可通過TCA循環(huán)相互連接。能量計算：乙酰輔酶A完全消耗完：形成三個NADH、一個FADH2、一個GTP（ATP），即產(chǎn)生ATP的數(shù)目為3×2.5＋1×1.5＋1＝10。從丙酮酸開始：多了一個NADH，故為12.5個ATP。從葡萄糖開始（包括糖酵解）：形成二個丙酮酸共得25個，糖酵解中2個ATP與二個NADH（5個ATP），故總數(shù)為32個ATP。戊糖磷酸途徑與脂肪酸的合成有何關(guān)系？葡萄糖的降解代謝不是走糖酵解過程，而是走直接氧化，經(jīng)戊糖磷酸最后完全降解產(chǎn)生CO2、NADPH的過程叫戊糖磷酸途徑。產(chǎn)生大量的NADPH，為細胞的各種合成反應提供還原劑（力），比如參與脂肪酸和固醇類物質(zhì)的合成。何為限速步驟和限速酶？由激酶催化的一般為不可逆過程，這些酶稱為限速酶，不可逆過程也稱為限速步驟。三個限速步驟：已糖（葡萄糖）激酶果糖磷酸激酶丙酮酸激酶人體內(nèi)如何進行多糖的合成與分解？多糖的合成：活化的葡萄糖在糖原合酶的作用下，轉(zhuǎn)移到多糖引物上。UDPG+引物UDP+引物-G糖原合酶（UDPG轉(zhuǎn)葡糖苷酶）分解：1）α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用只能作用于α-1，4糖苷鍵，α-淀粉酶任意內(nèi)切，β-淀粉酶從淀粉鏈的非還原端開始切。它們水解的產(chǎn)物一般是麥芽糖（雙糖）。進一步在麥芽糖酶作用下成為葡萄糖。2）磷酸解在磷酸化酶的作用下，多糖的非還原性末端葡萄糖與多糖主鏈斷裂形成葡萄糖-1-磷酸。葡萄糖-1-磷酸在變位酶作用下成為葡萄糖-6-磷酸，進入糖酵解?；蛘?，葡萄糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶水解下生成葡萄糖和磷酸。3）由脫支酶與磷酸化酶共同作用降解脫支酶的作用包含轉(zhuǎn)移葡萄糖殘基和水解α-1，6糖苷鍵（P227）。為什么說三羧酸循環(huán)是物質(zhì)代謝的樞紐？a.能量代謝的中心。由于TCA循環(huán)，可獲得大量能量。b.物質(zhì)代謝的中心。各大物質(zhì)的代謝可通過TCA循環(huán)相互連接。何為β-氧化？其產(chǎn)物是什么？β-氧化降解：脂肪酸在一系列酶的作用下于α、β碳原子之間斷裂形成乙酰輔酶A和少二個碳原子的脂酰輔酶A（脂肪酸）的過程，其重復進行，最后使脂肪酸降解為二碳化合物，叫脂肪酸的β-氧化降解。（產(chǎn)物為乙酰輔酶A）ACP是什么？脂肪酸的從頭合成途徑是指什么？ACP：酰基載體蛋白脂肪酸從頭合成途徑：以乙酰輔酶A為原料，在?；d體蛋白（ACP）及一系列酶（脂肪酸合酶等）的作用下合成16碳飽和脂肪酸的過程。人的消化液如何對蛋白質(zhì)進行降解？細胞內(nèi)蛋白質(zhì)降解：①溶酶體降解②依賴ATP，在細胞溶膠中以泛素（Ub）標記的選擇性蛋白質(zhì)的降解外源蛋白的酶促降解：以人的消化液對蛋白質(zhì)的降解為例、食物蛋白經(jīng)口腔加溫，進入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺的胃壁細胞分泌鹽酸和主細胞分泌無活性的胃蛋白酶原。激活成為胃蛋白酶，將食物蛋白水解為大小不等的肽片段。進入小腸，經(jīng)催化產(chǎn)生胰蛋白酶，將肽片段水解為更短的肽，最終被催化降解為氨基酸。聯(lián)合脫氨有哪些內(nèi)容？氧化脫氨和轉(zhuǎn)氨作用一起進行。第1個內(nèi)容：轉(zhuǎn)氨酶和L-谷氨酸脫氫酶聯(lián)合脫氨第2個內(nèi)容：嘌呤核苷酸循環(huán)氨基酸脫氨后的碳架有何去路？1.合成新的氨基酸。2.氧化成CO2和水，產(chǎn)生能量。氨基酸脫羧酶有何特點？脫羧酶專一性強，輔酶是磷酸吡哆醛（維生素B6）。什么是轉(zhuǎn)氨作用和一碳單位？轉(zhuǎn)氨基作用：在轉(zhuǎn)氨酶作用下氨基酸把氨基轉(zhuǎn)移到酮酸上。一碳單位：某些氨基酸在分解代謝過程中產(chǎn)生的含有一個碳原子的基團生糖氨基酸和生酮氨基酸有何區(qū)別？生糖氨基酸：在體內(nèi)可以轉(zhuǎn)變?yōu)樘?，按糖代謝途徑進行代謝生酮氨基酸：在體內(nèi)能轉(zhuǎn)變?yōu)橥w，按脂肪酸代謝途徑進行代謝在體內(nèi)氨基酸是如何合成的？碳架由糖代謝、氨基酸降解后的碳架（酮酸等）來提供。氨基主要來自轉(zhuǎn)氨作用。1）α-酮戊二酸衍生類：以α-酮戊二酸為起始物，可合成Glu，Gln，Pro，Arg（稱為谷氨酸族）。2）草酰乙酸衍生類：以草酰乙酸為起始物，可合成Asp，Asn，Met，Thr，Lys，Ile（稱為天冬氨酸族）。3）丙酮酸衍生類：以丙酮酸為起始物，可合成Ala，Val，Leu（丙氨酸族）。4）甘油酸-3-磷酸衍生類：以甘油酸-3-磷酸為起始物，可合成Ser，Gly，Cys（絲氨酸族）。5）赤蘚糖-4-磷酸衍生類：以赤蘚糖-4-磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸為起始物，可