《生物化學》考試大綱

《生物化學》考試大綱

單元細目要點

1.蛋白質(zhì)的分子組(1)元素組成

成(2)基本單位

(1)肽鍵與肽

2.蛋白質(zhì)的分子結(2)一級結構

一、蛋白質(zhì)的化學構(3)二級結構-a螺旋

(4)三級和四級結構概念

(1)等電點

3.蛋白質(zhì)的理化性

(2)沉淀

質(zhì)

(3)變性

1.脂溶性維生素脂溶性維生素的生理功能及缺乏癥

二、維生素

2.水溶性維生素水溶性維生素的生理功能及缺乏癥

(1)概念

1.概述

(2)酶促反應的特點

(1)分子組成

(2)活件中心與必需基團

2.胸的結構與功能

(3)酶原與酶原的激活

三、酶(醫(yī)學*教育-網(wǎng)

(4)同工酶

收集整理)

(1)酶濃度

(2)底物濃度

3.影響能促反應速(3)溫度

度的因素(4)pH

(5)激活劑

(6)抑制劑

(1)糖酵解的主要過程、關鍵酶和

生理意義

1.糖的分解代謝(2)糖有氧氧化的基本過程、關鍵

酶和生理意義

(3)磷酸戍糖途徑的生理意義

2.糖原的合成與分(1)概念

解(2)生理意義

四、糖代謝

(1)概念

3.糖異生(2)反應途徑的關鍵酶

(3)生理意義

(1)概念

(2)血糖的來源和去路

4.血糖

(3)血糖濃度的調(diào)節(jié)

(4)高血糖和低血糖

(1)生物氧化的概念

1.概述

五、生物氧化(2)生物氧化的特點

(1)呼吸鏈的概念

2.呼吸鏈

(2)兩條呼吸鏈的組成和排列順序

（1）ATP的生成方式

3.ATP的生成

（2）影響氧化磷酸化的因素

（1）分類

1.脂類概述

（2）生理功能

（1）甘油三酯的水解

2.甘油三酯的分解（2）甘油的氧化分解

代謝（3）脂肪酸的B氧化

六、脂類代謝（4）酮體的生成和利用

3.甘油三酯的合成（1）合成的部位

代謝（2）合成的原料

（1）合成的部位、原料和關鍵酶

4.膽固醇的代謝

（2）擔固醇的轉(zhuǎn)化

（1）血脂的組成與含量

5.血脂

（2）血漿脂蛋白的分類及生理功能

（1）蛋臼質(zhì)的生理功能

1.蛋白質(zhì)的營養(yǎng)作

（2）營養(yǎng)必需氨基酸

用

（3）蛋白質(zhì)的營養(yǎng)互補作用

七、氨基酸代謝（1）氨基酸的脫氨基作用

2.氨基酸的一般代

（2）氨的代謝

謝

（3）a-酮酸的代謝

3.個別氨基酸的代（1）氨基酸的脫瘦基作用

謝（2）一碳單位的概念

（1）分類

1.核酸的分子組成（2）基本成分

（3）基本單位

（1）一級結構

2.DNA的結構與功能

（2）DNA雙螺旋結構

八、核酸的結構、功能(1)mRNA

與核甘酸代謝3.RNA的結構與功能(2)tRNA

(3)rRNA

（1）核酸的紫外吸收

4.核酸的理化性質(zhì)

（2）DNA變性和復性

（1）噤吟核甘酸的分解產(chǎn)物

5.核甘酸的代謝

（2）嘀咤核甘酸的分解產(chǎn)物

（1）半保留復制的概念和主要的復

1.DNA的生物合成制酶

（2）逆轉(zhuǎn)錄

（1）轉(zhuǎn)錄的概念

九、基因信息的傳遞2.RNA的生物合成（2）轉(zhuǎn)錄的基本過程

（3）mRNA轉(zhuǎn)錄后加工

（1）參與蛋白質(zhì)生物合成的物質(zhì)

3.蛋白質(zhì)的生物合

（2）蛋白質(zhì)生物合成的簡要過程

成

（3）蛋白質(zhì)的生物合成與醫(yī)學的關

系

4.基因表達調(diào)控基因表達的概念

十、癌基因和抑癌基因1.癌基因癌基因的概念

2.抑癌基因抑癌基因的概念

1.信號分子（1）概念

十一、信號轉(zhuǎn)導（2）信號分子的種類與化學本質(zhì)

2.受體（1）受體的分類

（2）受體作用特點

（1）概念

1.生物轉(zhuǎn)化作用（2）反應類型

（3）生理意義

十二、肝生物化學（1）擔色素的概念

（2）未結合膽紅素

2.膽色素代謝（3）結合膽紅素

（4）擔紅素在腸道中的變化

（5）血清膽紅素與黃疸

第一單元蛋白質(zhì)的結構與功能

第一節(jié)氨基酸與多肽

蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物。

一、蛋白質(zhì)的元素組成

主要有碳、氫、氧、瓶和硫。

有些蛋白質(zhì)還含有少量磷和金屬元素鐵、銅、鋅、缽、鉆、鉗等，個別蛋白質(zhì)還含有碘。

各種蛋白質(zhì)的含氮量接近，平均為16%。蛋白質(zhì)與氮的換算因數(shù)6.25。

100克樣品中蛋白質(zhì)的含量（克％）=每克樣品含氮克數(shù)X6.25X100。

二、基本組成單位…氨基酸

構成蛋白質(zhì)的天然寂基酸有20種。

1.氨基酸的結構特點

（1）氨基酸即含氨基又含竣基，是兩性電解質(zhì)。

（2）不同氨基酸的R不同。

<3）除甘氨酸外，都是氨基酸。

2.氨基酸的分類根據(jù)側鏈R的性質(zhì)可以分為：

手寫板圖示0101-02

二R

_J_5TVJ

①非極性、疏水性氨基酸；

②極性、中性氨基酸；

③酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；

④堿性氨基酸；賴氨酸、精氨酸和組氨酸。

兩個半胱氨酸常脫氫構成胱氨酸，胱氨酸中有二硫鍵結構。

三、肽鍵與肽鏈（氨基酸的連接）

1.肽鍵：

一個氨基酸的。?竣基與另一個氨基酸的小氨基脫水縮合而形成的酰胺鍵稱為肽鍵。

肽鍵是蛋白質(zhì)的基本結構鍵。

兩分子氨基酸縮合形成二肽，三分子氨基酸縮合則形成三肽……，由十個以內(nèi)氨基酸相

連而成的肽稱為寡肽。

2.多肽鏈

許多的氨基酸相連形成的肽稱多肽。

（1）肽鏈具有方向怛

N末端：多肽鏈中有自由氨基的一端

C末端：多肽鏈中有自由段基的一端

（2）a碳原子和肽鍵形成主鏈，R形成側鏈。

四、生物活性肽:

1.GSH：

是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽。

第一個肽鍵是由谷氨酸的r竣基與半胱氨酸的氨基脫水縮合而成，分子中半胱氨酸的

疏基是該化合物的主要功能基團。

GSH的疏基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中筑基免

遭氧化，使蛋白質(zhì)或酶處在還原狀態(tài)。

在谷胱I」肽過氧化物睥的催化下，G5H可還原細胞內(nèi)產(chǎn)生的H2O2,使其變成H20,與

此同時，GSH被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG）,后者在谷胱甘肽還原酶的催化下，再生

成GSH。此外，GSH的疏基還有嗜核特性，能與外源的嗜電子的毒物如致癌劑或藥物等結

合，從而阻斷這些化合物與DNA、RNA或蛋白質(zhì)的結合，以保護機體免遭毒物損害。

3

2H>O

2.多肽類激素體內(nèi)有許多激素屬于寡肽或多肽，如縮宮素、加壓素、促腎上腺皮質(zhì)激素、

促甲狀腺素釋放激素等。

第二節(jié)蛋白質(zhì)的結構

一、蛋白質(zhì)的一級結構

1.概念：蛋白質(zhì)一級結構是指多肽鏈中氨基酸的排列順序及其共價連接。

2.維系鍵：肽鍵有些蛋白質(zhì)中含少量二硫鍵。

II，4S?10?1?11口0141311。11“a川220118

*A■2??

4R4CR-MM

二、蛋白質(zhì)的二級結構

1.概念：

蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置,

并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。

2.形式：a螺旋、p折疊、。轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲。

3.維系鍵：氫鍵。

a螺旋：

多肽鏈的主鏈圍繞中心軸螺旋上升，螺旋走向是順時針方向，右手螺旋。

氨基酸側鏈伸向螺旋外側。

每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距為0.54nm.

a螺旋的每個肽鍵的-NH和第4個肽鍵的-CO形成氫鍵。

主鏈中全部肽鍵都參與氫鍵的形成。

三、蛋白質(zhì)的三級結構

1.概念：蛋白質(zhì)的三級結構是指整條肽鏈中全部皴基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中

所有原子在三維空間的排布位置。

2.維系鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等。

三級結構形成時，親水基團在表面，疏水基團在內(nèi)部；

??K?.1??手■?u**■

3.結構域

分子大的蛋白質(zhì)三級結構?？煞指畛?個或數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊較為緊密，

各行其功能，稱為結構域，

4.分子伴侶

是蛋白質(zhì)合成過程中形成空間結構的控制因子，廣泛存在于從細菌到人的細胞中,分子

伴侶可逆的與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，如此重復進行可防止錯誤的聚集發(fā)生，

使肽鏈正確折疊。分子伴侶也可與錯誤聚集的肽段結合，使之解聚后，再誘導其正確折疊。

分子伴侶在蛋白質(zhì)分子折疊過程中二硫鍵的正確形成起了重要的作用。

四、蛋白質(zhì)的四級結構（多條肽鏈構成）

1.概念：

蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級

結構。

亞基：在四級結構中，每一條具有完整三級結構的多肽鏈，稱為蛋白質(zhì)的亞基。

2.維系鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵。

第三節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

本節(jié)考點：蛋白質(zhì)變性

一、蛋白質(zhì)的兩性電離

1.兩性電離：

蛋白質(zhì)由氨基酸構成，也是兩性電解質(zhì)。

蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和竣基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團，如谷氨酸、天

冬氨酸殘基中的Y和。-瘦基，賴氨酸殘基中的。氨基、精氨酸殘基的胭基和組氨酸殘基的瞇

喋基，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。

2.等電點：

使蛋白質(zhì)解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零時溶液的pH稱

為蛋白質(zhì)的等電點。

蛋白質(zhì)溶液的pH大于等電點時，該蛋白質(zhì)顆粒帶負電荷，反之則帶正電荷。

少數(shù)蛋白質(zhì)含堿性氨基酸較多，其等電點偏于堿性，被稱為堿性蛋白質(zhì)，如魚精蛋白、

組蛋白等。

也有少量蛋白質(zhì)含酸性氨基酸較多，其等電點偏于酸性，被稱為酸性蛋白質(zhì)，如胃蛋白

酶和絲蛋白等。

二、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)

蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達

l-100nm,為膠粒范圍之內(nèi)。

1.蛋白質(zhì)是親水膠體

親水膠體的穩(wěn)定因素：水化膜、同種電荷。

蛋白質(zhì)顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻

斷蛋白質(zhì)顆粒的相互聚集，防止溶液.中蛋白質(zhì)的沉淀析出。除水化膜是維持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)

定的重要因素外，蛋白質(zhì)膠粒表面可帶有電荷，也可起膠粒穩(wěn)定的作用,若去除蛋白質(zhì)膠體

顆粒表面電荷和水化膜兩個穩(wěn)定因素，蛋白質(zhì)極易從溶液中析出。

2.蛋白質(zhì)不能透過半透膜

三、蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固

蛋白質(zhì)的二級結構以氫鍵維系局部主鏈構象穩(wěn)定，三、四級結構主要依賴于氨基酸殘基

側鏈之間的相互作用，從而保持蛋白質(zhì)的天然構象。

1.變性：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構象被破壞，從而導致其理

化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。

蛋白質(zhì)變性后溶解度下降、容易消化生物活性喪失,

2.沉淀：蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)沉淀。

蛋白質(zhì)變性后，疏水惻鏈暴露在外，肽鏈融匯相互纏繞繼而聚集容易沉淀。

3.凝固：

蛋白質(zhì)經(jīng)強酸、強堿作用發(fā)生變性后，仍能溶解于強酸或強堿溶液中，若將pH調(diào)至等

電點，則變性蛋白質(zhì)立即結成絮狀的不溶解物，此絮狀物仍可溶解于強酸和強堿中。

如再加熱則絮狀物可變成比較堅固的凝塊，此凝塊K易再溶于強酸和強堿中，這種現(xiàn)象

稱為蛋白質(zhì)的凝固作用。

4.復性：若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，有些蛋白質(zhì)仍可恢復或部分恢復其

原有的構象和功能，稱為復性。

四、蛋白質(zhì)的紫外吸收

由于蛋白質(zhì)分子中含有共物雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特征性吸

收峰。

在此波長范圍內(nèi)，蛋白質(zhì)的0D2so與其濃度呈正比關系，因此可作蛋白質(zhì)定量測定。

五、蛋白質(zhì)的呈色反應

1.苛三酮反應：

蛋白質(zhì)與前三酮反應可生成蘭紫色化合物。

2.雙縮版反應：

蛋白質(zhì)和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，可呈現(xiàn)紫色或紅色，稱為雙縮

腺反應。

【習題】

1.關于蛋白質(zhì)變性敘述正確的是

A.氨基酸排列順序的改變

B.肽鍵斷裂

C.不容易被蛋白酶水解

D.空間構象的破壞

E.溶解度升高

「正確答案」D

第二單元維生素

考試要點

1.脂溶性維生素

維生索A、D和E的生理功能及缺乏癥

2.水溶性維生素

維生素&、B?、PP、B|2、葉酸和C的生理功能及缺乏癥

維生素B6的生理功能

維生素功能缺乏病

維生素AL構成視紫紅質(zhì)夜盲癥、干眼病

2.維持上皮組織結構的完整皮膚干燥

3?促進生長發(fā)育

維生素D1.調(diào)節(jié)鈣磷代謝佝僂?。▋和?/p>

2.促進骨的生長軟骨?。ǔ扇耍?/p>

維生素E1.抗氧化作用未發(fā)現(xiàn)缺乏癥

2.維持生殖機能

維生素日脫酸酶的輔酶腳氣病、末梢神經(jīng)炎

維生素B2黃素酶的輔酶口角炎、舌炎

維生素B6脫痰酶和轉(zhuǎn)氨酶的輔隨未發(fā)現(xiàn)缺乏癥

維生素PP脫氫能的輔酶癩皮病

維生素B12促進甲基轉(zhuǎn)移巨幼紅細胞貧血

葉酸參與一碳單位代謝巨幼紅細胞貧血

維生素C羥化反應，促進快吸收壞血病

注意點：

1.維生素A的活性形式是順視黃醛

2.維生素D的活性形式是1,25-(OH)2-D3

3.維生素B活性形式是TPP

4.維生素B2的活性形式FMN和FAD是

5.維生素PP的活性形式NAD卡和NADP+

6.維生素的活性形式是磷酸噬哆醛和磷酸毗哆胺

7.四氫葉酸(FH4)是一碳單位轉(zhuǎn)移酹的輔陋

【習題】

1.下列有關維生素D的敘述，錯誤的是

A.維生素D的活性形式是1,24?(OH)2孫

B.維生素D為類固醇衍生物

C.活性維生素D可促進小腸對鈣磷的吸收

D.缺乏維生索D的成人易發(fā)生骨軟化癥

E.維生素D的羥化作用主要在肝腎中進行

「正確答案』A

2.維生素A缺乏時引起

A.癩皮病

B.腳氣病

C.夜盲癥

D.壞血病

E.佝僂病

『正確答案』C

第三單元酶

酶是生物催化劑，是一種具有生物活性的蛋白質(zhì)，少數(shù)RNA分子也具有催化功能，稱為核

酶“酶不改變反應的平衡，只是通過降低活化能加快反應的速度。

第一節(jié)酶的催化作月

一、酶的分子結構與催化作用

絕大多數(shù)酶的本質(zhì)是蛋白，根據(jù)酶的組成成分，分為單純酶和結合酶兩類。

1.單純酶：此類酶的結構組成除蛋白外；無其他成分，酶的活性決定于蛋白部分。

2.結合酣：分子組成中除蛋白成分外，還有一些對熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)，把分

子組成中的蛋白部分稱酶蛋白，非蛋白小分子物質(zhì)稱輔助因子。

酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱全酶。通常全酶才能起催化作用：輔助因子+酶

蛋白;全酶

3.在催化反應中：酶蛋白與輔助因子所起的作用不同，酶反應的專一性及高效性取決

于酶蛋白，而輔助因子則起電子、原子或某些化學基團的傳遞作用。

4.酶的活性中心：酶的特殊催化能力只局限在它的大分子的一定區(qū)域，稱為酶的活性中

心。

酶的活性中心有兩個功能部位：

（1）結合部位：一定的底物靠此部位結合到酶分子上。

（2）催化部位：底物的鍵在此處被打斷或形成新的鍵，從而發(fā)生一定的化學變化。

5.必需基團

（1）活性中心內(nèi)的必需基團：活性中心內(nèi)的一些化學基團，是酶發(fā)揮催化作用與底物

直接作用的有效基團。

（2）活性中心外的必需基團：在活性中心外的區(qū)域，還有一些不與底物直接作用的必

需基團，這些基團與維持整個酶分子的空間構象有關，匯使活性中心的各個有關基團保持于

最適的空間位置，間接對酶的催化活性發(fā)揮其必不可少的作用。

二、酶促反應的特點

高度特異、高效、不穩(wěn)定和可調(diào)節(jié)。

（一）高度特異性（專一性）指酶對所作用的底物有嚴格的選擇性。一種酶只能對一

種底物或某一類物質(zhì)起催化作用，而其他化學催化劑一股對底物要求不嚴格。

根據(jù)酶對底物的選擇程度不同，將酶作用的專?性分為兩種類型。

1.結構專一性：根據(jù)酶對底物組成部分選擇程度的不同又可分為：

（1）絕對專一性：指酶對底物的要求非常嚴格，只作用于一種底物，而不作用于其他

任何物質(zhì)。

（2）相對專一性：這些酶對底物的要求比上述絕穴?專一性要低一些，可作用一類結構

相近的底物。包括基團專一性和鍵專一性。

2.立體異構專一性：當?shù)孜锞哂辛Ⅲw異構時，酶只能對底物的立體異構體中的一種起作

用，而對另?種則無作用，

（1）旋光異構專一性：如D-氨基酸氧化隨只能催化D-氨基酸氧化脫氨，而對L-氨基

酸無作用。

（2）幾何異構專一性：如琥珀酸脫氫酶只能催化琥珀酸脫氫生成延胡索酸，而不能生

成馬來酸，稱為幾何異構專一性。

（二）高度催化效率

酶具有極高的催化效率。要比一般催化劑高10、?10”倍，這就是為什么生物體內(nèi)酶含

量少而又可催化大量的底物。

（三）高度不穩(wěn)定性

絕大多數(shù)酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，凡是能使蛋白質(zhì)變性的因素，如高溫、高壓、強酸、強堿

等都會使前喪失活性。

（四）酶活力的調(diào)節(jié)控制

酶活力是受調(diào)節(jié)控制的，它的調(diào)節(jié)方式很多，包括抑制調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、

酶原激活及激素的調(diào)節(jié)控制等。

三、酶-底物復合物

“誘導契合”學說：當酶分子與底物分子接近時，酸蛋白受底物分子誘導，其構象發(fā)生

有利底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合進行反應。近年來x射線晶體結構分析

的實驗結果也支持這一假說，證明了酶與底物結合時，確有顯著的構象變化。

E+S———>ES------>E+P

第二節(jié)影響酶促反應速度因素

一、酶濃度的影響

在兩促反應體系中，底物濃度足以使命飽和的情況下，lW促反應的速度與前濃度成正比。

但當酶的濃度增加到一定程度，以致底物已不足以使酶飽和時，再繼續(xù)增加酶的濃度反應速

度也不再成比例增加。

二、底物濃度的影響

在酶促反應體系中的其他條件相同，特別是酶濃度大變的條件下，底物濃度與反應速度

間的相互關系用矩型雙曲線表示。

（一）米氏方程K0和Y叫的概念

底物濃度與反應速度的關系可以用米氏方程描述:

v=Vmx?[S]/Km+[S]

V：反應速度；[S]：底物濃度；V皿：反應的最大速度；K..：米氏常數(shù)

1.米氏常數(shù)：丸就是能促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度，單位是mol/L。

2.米氏常數(shù)的意義

（1）米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)之一，每一種酶都有它的K.值，心值只與酶的結構和所

催化的底物有關，與酶濃度無關。

（2）判斷酶與底物親和力的大小。心值小，表示用很低的底物濃度即可達到最大反應

速度的一半，說明酶與底物親和力大?？捎?/K”近似地表示親和力，1/K”愈大，酶與底物

的親和力愈大，悔促反應愈易進行。

（3）判斷哪些底物是酶的天然底物或最適底物（即K“值最小的底物）。

（4）判斷正逆兩向反應的催化效率。如一個反應的正逆方向由同一個酶催化，則K,值

較小的那向反應催化效率較高。

（5）求出要達到規(guī)定反應速度的底物濃度，或根據(jù)已知底物濃度求出反應速度。

例如：已知K”值，求使反應達到95%V山時的底物濃度為多少？

解：95斷*7皿?[s]/K?+[s]

移項解出[s]=19K"

三、最適溫度

（一）溫度對酶促反應有雙重的影響

1.陋促反應與一般化學反應一樣，升高溫度能加速化學反應的進行。

2.絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，升高溫度能加速酶的變性而使酶失活。

最適溫度：在某一溫度范圍時酶促反應速度最大，此溫度稱為酶作用的最適溫度。人

體內(nèi)酶最適溫度多在37℃左右。

四、最適pH：

溶液的PH對酶活性影響很大。在?定的PH范圍內(nèi)晦表現(xiàn)催化活性。

在一定pH時前的催化活性最大，此pH稱施作用的最適川。偏離能最適PH值愈遠，酶

的活性愈小，過酸或過堿則可使酶完全失去活性。

各種醐的最適pH不同,人體內(nèi)大多數(shù)醉的最適pH在7.35—7.45之間，pH活性曲線近

似于鐘形。但并非所有的酶都是如此，胃蛋白酶最適pH為1.5—2.5,其活性曲線只有鐘型

的一半；膽堿酯酶在pH大于7.0時有最大活性。

五、激活劑和抑制劑

睡的催化活性在某些物質(zhì)影響下可以增高或降低,凡是能使陋活性增高的物質(zhì)，稱為酶

的激活劑。如C1是酶的激活劑。凡是能降低或抑制酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。同一種

物質(zhì)對不同的前作用不同，如?；锸羌毎匮趸囊种苿?卻是木瓜蛋白酹的激活劑。

（~）酶的激活劑：酶的激活劑大多是金屬離子，陽離子較多，有（、Na'、Mg2\Mn2\

Ca2\zn2\Ci?（Cif）、Fe?'（Fe"）等，如Mg'是RNA酶的激活劑；負離子有C「、HPO?■等,

如Cl是唾液淀粉酶的激活劑。

酶的激活不同于酶原的激活。酶原激活是指無活性的酶原變成有活性的酶，且伴有抑制

肽的水解。酶的激活是酶的活性由低到高，不伴有一級結構的改變，酶的激活劑乂稱的的激

動劑。

（二）酶的抑制劑（I）：根據(jù)抑制劑與酶的作用方式及抑制是否可逆，可將抑制作用分

為兩大類。

1.不可逆抑制

這類抑制劑通常比較牢固的共價鍵與施蛋白中的基團結合，而使酶失活，不能用透析、

超濾等物理方法除去抑制劑來恢復酶活性

按照不可逆抑制作用的選擇性不同，乂可分為專一性的不可逆抑制與非專一性的不可逆

抑制兩類。

（1）非專一性不可逆抑制：抑制劑可與酶分子中的一類或幾類基團反應，抑制的的活

性或使酶失活。一些重金屬離子（鉛、銅、汞）、有機碑化物及對氯汞苯甲酸等，能與酶分

子的疏基進行不可逆結合,許多以毓基為必需基團的酶，因此會被抑制，可用二毓丙醇（BAL）

解毒：除去抑制作用。

（2）專?性不可逆抑制劑：抑制劑僅僅和酶活性部位的有關基團反應從而抑制酶的活

性。有機磷殺蟲劑（敵白蟲、敵敵畏等）能特異性地與酶活性中心上的羥基結合，使酶的活

性受到抑制，而且有機磷殺蟲劑的結構與底物愈接近，其抑制愈快。

2.可逆性抑制

抑制劑與酶非共價結合，可以用透析、超濾等簡單物理方法除去抑制劑來恢復酶的活性,

因此是可逆的。根據(jù)抑制劑在酶分子上結合位置的不同，又可分為三類：

（1）競爭性抑制：抑制劑I與底物S的化學結構相似，在酶促反應中，抑制劑與底物

相互競爭酶的活性中心，當抑制劑與酶形成EI復合物后，酶才不能再與底物結合，從而抑

制了酶的活性，這種抑制稱為競爭性抑制。（增高，V.不變。

（2）非競爭性抑制劑：抑制劑與底物結構并不相似。也不與底物搶占酶的活性中心，

而是通過與活性中心以外的必需基團結合抑制陋的活性，這種抑制稱非競爭性抑制。非競爭

性抑制與底物并無競爭關系。&不變，，降低。

（3）反競爭催抑制：酹只有在與底物結合后，才能與抑制劑結合，即ES+I-ESI,ESI

一X-P。比較起來，這種抑制劑作用最不重要。

一、酶原激活

1.酶原：有些酶（大多數(shù)為水解酶）在細胞內(nèi)初合成或初分泌時是無活性的，這些能的

前身稱為酶原。

2.酶原的激活：在某些物質(zhì)作用下，無活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。

3.酶原激活的本質(zhì)：酶原激活的實質(zhì)是活性中心的形成和暴露的過程。首先是酹蛋白

的一部分肽段被水解，去掉其對必需基團的掩蓋和空間阻隔作用，然后三維構象發(fā)生改變，

必需基團相對集中，形成活性中心。

4.酶原激活的生理意義：酶原的存在形式對機體來說是一種保護作用。例如胰腺分泌的

胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。需在腸道內(nèi)經(jīng)激活才能催化蛋白質(zhì)水解，這樣也保護了胰腺

不受酶的破壞。

二、同工酶概念

指能催化相同的化學反應,但酶蛋白的分子結構、理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)不同的一組酶。

第四單元糖代謝

第一節(jié)糖的分解代謝

手寫板圖示0401-01

?

「糖酵解

糖有氧氧化△

G—>3C—>2C—>C02-

6：'2X6|聆酸戊糖途徑

一、糖酵解的基本途徑、關鍵酶和生理意義

（）糖酵解的基本途徑和關鍵酶

在缺氧條件下，在胞液中葡萄糖或糖原分解生成乳酸并釋放能量的過程稱糖酵解.糖酵

解的代謝反應可分為兩個階段：第一個階段是由葡萄糖分解成丙酮酸的過程，稱之為醉解途

徑；第二階段為丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸的過程。

糖酵解反應過程有三種關鍵酶：①己糖激酶；②磷酸果糖激酶③丙酮酸激酶。糖無氧

酵解凈生成2分子ATPo

手寫板圖示0401-03

G—>6-0-G-1-（P）-G<—糖原

1.6［二聆酸果糖

J

語酸二羥=

丙酮

（二）生理意義

1.在缺氧的情況下供給機體能量。

2.在某些病理情況下，循環(huán)、呼吸功能障礙、大失血、休克等造成機體缺氧，此時就以

酵解方式供應能量，但酵解時產(chǎn)生乳酸也會引起酸中毒。

二、糖的有氧氧化基本途徑和生理意義

（一）糖的有氧氧化基本過程.

有氧條件下，葡萄糖或糖原氧化成C02和H2O的過程稱為糖的有氧氧化。分為三個階

段：

1.葡萄糖或糖原的葡萄糖單位轉(zhuǎn)變?yōu)楸帷?/p>

2.丙酮酸氧化生成乙酰CoA。在線粒體內(nèi)膜進行，由丙酮酸脫氫酶復合體催化。

3.乙酰CoA進入三毅酸循環(huán)完全氧化生成CO2和H2OO四步脫氫生成3個NADH+H+、

I個FADH2、一步底物水平磷酸化生成GTP。

手寫板圖示0401-04

G—>b-（7）-G-1-（P）-G<—糖原

三種關鍵酶：①檸檬酸合酶；②異檸檬酸脫氫酶；③a■酮戊二酸脫氫酶復合體。

（二）生理意義

1分子葡萄糖在有氧氣化時共產(chǎn)生2+6（4）+6+24=38（36）分子ATP,足桶酵解產(chǎn)生

能量的18—19倍?？梢娞怯醒跹趸菣C體各組織所需能量的主要來源。

手寫板圖示0401-06

G>tr(②-G<----糖庾

三、三較酸循環(huán)的生理意義

（一）三竣酸循環(huán)的概念

指在線粒體內(nèi)乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含三個瘦基的檸檬酸，反復的進行脫氫脫

竣，又生成草酰乙酸，再重復循環(huán)反應的過程。

（二）三裝酸循環(huán)的生理意義

1.三大營養(yǎng)物質(zhì)氧化分解的共同途徑。

2.是三大營養(yǎng)物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐。

3?為其他物質(zhì)代謝提供小分子前體。

4?為呼吸鏈提供H++e。

四、磷酸戊糖途徑

手寫板圖示0401-08

殳->b-(P)-G-1-(P)-G4—糖原

(-)磷酸戊糖途徑的大鍵酶和生成物

磷酸戊糖途徑是指胞液內(nèi)由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再進?步轉(zhuǎn)變3-

磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反應過程。

1.關鍵酶

催化第一步脫氧反應的6.磷酸葡萄糖脫氫酶是此代謝途徑的關鍵酹。

2.生成物

1.兩次脫氫脫下的氫均由NADP?接受生成NADPH+H，

2.反應生成的磷酸核糖是一個非常重要的中間產(chǎn)物。

(-)磷酸戊糖途徑的生理意義

1.生成磷酸核糖提供核酸合成原料。

2.生成NADPH提供代謝合成所需還原當量、維持紇細胞功能、提供生物轉(zhuǎn)化所需還原

當量、維持谷胱甘肽及疏基酶的還原狀態(tài)。

第二節(jié)糖原的合成與分解

糖原是動物儲存糖的形式，肝和肌肉是儲存糖原的主要器官。肝儲存糖原和肌肉儲存糖

原的生理意義完全不同。肝糖原是用以維持血糖濃度，以供應全身利用，而肌糖原是供給

肌肉本身產(chǎn)生ATP,維持收縮功能。

一、肝糖原的合成

由葡萄糖合成糖原的過程稱為糖原合成。它是消耗能量的過程，每增加一個葡萄糖單位

消耗2分子ATP。葡萄糖參與糖原合成時被活化成UDPG。

二、肝糖原的分解

手寫板圖示0402-02

糖原合成施

尿甘二磷酸葡萄糖

磷酸化酶-一I而運W

糖原---------剩余糖原

葡萄糖-6-（?酶

6-@-G

GRH20

糖原在糖原磷酸化肺作用下非還原末端分解下一個葡萄糖殘基，生成1-磷酸葡萄糖，再

轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸他萄糖，后者由肝臟中的葡萄糖6磷酸酶水解成游離的葡萄糖釋放入血，

第二節(jié)糖異生

非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟堑倪^程稱為糖異生。由不同酶催化的單向反應使兩種底物相互

轉(zhuǎn)變的過程，稱為底物循環(huán)。

一、糖異生的基本途徑

糖異生途徑大部分反應是酵解途徑的逆反應，由相同的酶催化。

手寫板圖示0402-04

乳酸甘油Aa一糖異生

已糖激酶、6回

1.G

"葡萄糖-6-⑥能？°

P】（肝）血°

…磷酸果糖-酣-1一……

2?6-?-F?、/■田捕《1-6-―磷酸果糖

X果糖—磷酸酣、八

Pi

H2O

丙酮酸激酶

3.磷酸烯醇式丙酮酸------->丙酮酸丙酮酸度化之路

M磷酸烯醇式丙恩典酸

82喉竣基酶竣化

C02

酰乙酸

但是，在酵解途徑中有3步反應是不可逆的，糖異生途徑需采用不同的酶繞過酵解的3

個不可逆反應。這些酶是：

1.丙雨酸按化酶。

2.磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶。

3,果糖二磷酸酶。

4.葡萄糖6磷酸酶。

二、糖異生的生理意義

1.維持血糖濃度恒定和補充肝糖原。

2.糖異生能消除乳酸對機體的不利影響。

三、乳酸循環(huán)

肌肉特別是在缺氧收縮時產(chǎn)生大量的乳酸，乳酸經(jīng)血液運輸?shù)礁?，在肝中進行經(jīng)糖異

生，再生成葡萄糖釋入血液，可再回到肌肉，就構成乳酸循環(huán)，亦稱為Cori循環(huán)。

1.乳酸循環(huán)是一個耗能的過程2分子乳酸異生為1分子葡萄糖需6分子ATP。

2.生理意義①乳酸再利用，避免了乳酸的損失；②防止乳酸的堆積引起酸中毒。

第四節(jié)血糖及其調(diào)節(jié)

一、血糖濃度

1.正常血糖水平70?110mg/dl(4.5?5.5mmmol/L)。(注：人衛(wèi)講義為3.89?6.11

mmmol/L)

2.調(diào)節(jié)血糖的激素升高血糖的激索有：胰島血糖素、糖皮質(zhì)激素、腎上腺素?、仔上腺

皮質(zhì)醇等；胰島素是唯一降低血糖的激素。

二、血糖濃度的調(diào)節(jié)

1.肝?、肌肉等器官對血糖的調(diào)節(jié)

2.激素的調(diào)節(jié)

（1）胰島素的調(diào)節(jié)

手寫板圖示0402-07

1)

1）促進簡萄糖轉(zhuǎn)運進入肝外細胞。

手寫板圖示0402-08

2）加速糖原合成，抑制糖原分解,

3）加快糖的有氟氧化。

4）抑制肝內(nèi)糖異生。

5）減少脂肪動員。

（2）胰高血糖素的調(diào)節(jié)

1）促進肝糖原分解，抑制糖原合成。

2）抑制酵解途徑，促進糖異生。

3）促進脂肪動員。

（3）糖皮質(zhì)激素的調(diào)節(jié)

1）促進肌肉蛋白質(zhì)分解，分解產(chǎn)生的氨基酸轉(zhuǎn)移到肝進行糖異生。

2）抑制肝外組織攝取和利用葡萄糖，抑制點為丙困酸的氧化脫竣,

4.神經(jīng)調(diào)節(jié)

三、高血糖和低血糖

1.高血糖及糖尿?。号R床上將血糖濃度高于6.1lmmol/L稱為高血糖。臨床上常見的糖

尿病有兩類：胰島素依賴性（1型）和非胰島素依賴性（2型）。

2.低血糖：空腹血糖濃度低于3.89mmol/L時稱為低血糖。

【習題】

1.關于糖酵解的錯誤的描述是（）

A.是成熟紅細胞的供能方式

B.產(chǎn)物是乳酸和ATP

C.在胞液中進行

D.需要氧參與反應

E.糖酵解的代謝途徑分為二個階段

「正確答案』D

2.下列哪種情況可使體內(nèi)血糖濃度降低（）

A.胰島素分泌

B.胰高血糖素分泌

C.糖異生加強

D.糖原分解增強

E.腎上腺素分泌

『正確答案』A

【共用題干】

A.前萄糖

B.1-磷酸葡萄糖

C.6-磷酸葡萄糖

D.1,6二磷酸葡萄糖

E.UDPG

3.糖原分解所得到得初產(chǎn)物

『正確答案』B

4.血液中最主要的供能物質(zhì)

『正確答案』A

5.糖原合成時的葡萄糖活性形式

『正確答案』E

6.糖酵解過程他萄糖首先轉(zhuǎn)變成

I"正確答案」C

第五單元生物氧化

第一節(jié)概述

有機化合物在生物體內(nèi)的氧化分解叫做生物氧化。分為線粒體內(nèi)和線粒體外兩種。

第二節(jié)呼吸鏈

一、定義

代謝物脫下的成對氫原子（2H）通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終

與氧結合生成水，這一系列的和輔酶稱為呼吸鏈又稱電子傳遞徒。

手寫板圖示0501-03

2y也

，-ih--W

SH2fMM

f

二、組成

①NAD+和NADP+為輔酶的脫氫酣：②黃素蛋白：輔酶為FAD或FMN；③鐵硫蛋白:

含有Fc-S；④泛釀輔酶Q；⑤細胞色素體系。

三、兩類呼吸鏈

手寫板圖示°5。1-。4】

型TNA州r興產(chǎn)的G?*q夕wq

陽

T

“何。3"哂at

FA￡>r如*3忖m選

.等手寫板圖示O5OLO5

.-zv----------t

二"X"）j4冷人打加尹呼

AMDH號哈如3ATp,

下爪癡死用巾世訪邛?二°

Af*4<午”

,.■???2十一-.一）T

心岡一論■息號^^￡；~伊>*狗尸劌

祖一X一

公QWtZ吳京加3喝

，必DRq哈越3ATpPR3

<FAI>r*M&*2'四工所P1

1.NADH氧化呼吸鏈具有3個ATP生成部位。

底物一>NAD—>FMNTCOQ—>Cytb—>Cytc1—>Cytc—>Cytaa3—>。2。

2.FADH：氧化呼吸鏈具有2個ATP生成部位。

底物一>FAD—>CoQ—>Cytb—>Cytc1—>Cytc—>Cytaa3—>()2

三、ATP合成酶

ATP合成酶是由B（親水部分）和R）（疏水部分）赳成，B由a3P3優(yōu)￡亞基組成，其功

能是催化ATP生成。在ATP合成酶中，催化亞基位于。亞基中。

四、氧化磷酸化的調(diào)節(jié)

1.抑制劑

（I）呼吸鏈抑制劑。

手寫板圖示0501-07

/〃4砰。孑叫過3AipCM"金物

（2）解偶聯(lián)劑。

手寫板圖示0501-08

:四f必岡卜陽彳仁號號別產(chǎn)科可怖尸q

/〃的。孑狙遍amp

〈FAD（痕通誼工忖p

（3）氧化磷酸化抑制劑。

2.ADP的調(diào)節(jié)作用。

手寫板圖示0501-09

豳.制

3.甲狀腺激素。

4.線粒體DNA突變。

第三節(jié)ATP的生成

ATP的生成方式：

ATP幾乎是生物組織細胞能夠直接利用的唯一能源，在糖、脂類及蛋白質(zhì)等物質(zhì)氧化

分解中釋放出的能量，相當大的一部分能使ADP磷酸化成為ATP,從而把能量保存在ATP

分子內(nèi)。體內(nèi)ATP生成有兩種方式：底物水平磷酸化和氟化磷酸化。當ATP分解為ADP

或AMP時，分子中高能磷酸鍵斷裂，釋放能量，供機體生命活動。

習題

呼吸鏈中能夠從一個以上的還原輔酶接受氫和電子的成分是（）

A.Cytc

B.Cyla

C.Cytb

D.CoQ

『正確答案』D

非線粒體的生物氧化特點是

A.不伴有磷酸化

B.參與藥物、毒物等的生物轉(zhuǎn)化

C.僅存于肝臟中

D.可產(chǎn)生自由基

E.包括微粒體氧化體系和過氧化物酶體氧化體系

『正確答案』BE

第六單元脂類代謝

脂肪和類脂總稱為脂類

脂肪：三脂酰甘油也稱為甘油三酯

類脂：膽固醇膽固醉酯磷脂

第一節(jié)脂類的概述

一、儲能和供能是脂肪最重要的生理功能

在大多數(shù)生物中脂肪是機體能量貯存的主要形式，機體攝入糖、脂肪均可合成脂肪在脂

肪組織儲存，以供禁食、饑餓時的能量需要。

二、生物膜的組成成分

磷脂和膽固醇是生物摸的重要組成部分。

三、脂類衍生物的調(diào)節(jié)作用