《ATP和酶》名師精選教案(2)

1、名校名 推薦atp與酶一、教學(xué)目標(biāo)1、 atp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式： a p p p（ a 代表腺苷， p 代表磷酸基團(tuán)，代表高能磷酸鍵）。2、 atp的生理功能：是為生物體的新陳代謝代謝過(guò)程直接提供能量（能量貨幣）。3、 atp與 adp之間的相互轉(zhuǎn)化：酶能量（物質(zhì)可逆，能量不可逆）atp+h2oadp+pi+4、酶的概念和化學(xué)本質(zhì)酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有生物催化作用的有機(jī)物。絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是核酸，這種酶特稱為核酶。5、酶的特性酶的高效性：酶的催化效率比無(wú)機(jī)催化劑要高107 1013 倍。酶的專一性：每一種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學(xué)反應(yīng)。需要適宜的條件：一需要適宜的溫度條件，在

2、適宜的溫度條件下，酶的活性最高， 高于或低于這個(gè)條件，酶的活性將下降；二需要適宜的ph值，在適宜的 ph 值條件下，酶的催化活性最高，高于或低于這個(gè)條件，酶的催化活性將會(huì)下降。6、酶的活性：即酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和ph的影響。二、教材分析1、重點(diǎn)難點(diǎn)與疑點(diǎn)重點(diǎn)難點(diǎn)是 atp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、 atp的生理功能、 atp與 adp之間的相互轉(zhuǎn)化、酶的概念和化學(xué)本質(zhì)、酶的高效性、酶的專一性等。疑點(diǎn)是酶促反應(yīng)需要適宜的條件、酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、 反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和 ph 的影響等。2、教材解讀課文解讀一、生命活動(dòng)的能量 “貨幣”atp是生物體進(jìn)行

3、新陳代謝所需能量的直接來(lái)源。 atp闡述：新陳代謝不僅需要酶，而且需要能量。我們知道，早在 20 世紀(jì) 20 年代，幾糖類是細(xì)胞和生物體的主要能源物質(zhì)，脂肪是生物體內(nèi)儲(chǔ)存位科學(xué)家就分別在肌肉中能量的主要物質(zhì)。但是，這些有機(jī)物中的能量都不能直接用發(fā)現(xiàn)了一種叫做腺嘌呤核生物體的各項(xiàng)生命活動(dòng)， 它們?cè)诩?xì)胞中被逐步氧化分解釋放苷三磷酸的物質(zhì)，它是一種出來(lái)，并將其中的一部分能量轉(zhuǎn)移到atp中，通過(guò) atp直接不穩(wěn)定的化合物，由 1 分子提供給各項(xiàng)生命活動(dòng)。腺嘌呤、 1 分子核糖和 3 分子磷酸組成，簡(jiǎn)稱atpatp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、分子式和分子結(jié)構(gòu)式（ 1） atp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式atp 的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式可寫成： a p

4、p p。其中 a 代表腺苷（即腺嘌呤），t 表示 3 個(gè)， p 表示磷酸，所以atp也稱為三磷酸腺苷。 “”表示高能磷酸鍵，即“p”鍵， “”表示一般的共價(jià)鍵。（2） atp的分子式atp的分子式為： c10 h16o13 n5p3。1名校名 推薦（3） atp的分子結(jié)構(gòu)式nh 2nnnnohohoh|腺嘌呤och2 op o p o pohooo磷酸基團(tuán)磷酸基團(tuán)磷酸基團(tuán)oh核糖oh腺苷三個(gè)磷酸基團(tuán)三磷酸腺苷（ atp）p46 頁(yè)書本圖4-1二、酶與酶促反應(yīng)生 物體內(nèi)每 時(shí)每刻 都在進(jìn)行著許多復(fù)雜的化學(xué)反應(yīng)，這些化學(xué)反應(yīng)之所以能迅速而有規(guī)律地進(jìn)行，都和酶有關(guān)。酶通常是指由生活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催

5、化活闡述： atp 是一種高能磷酸化合物，一分子atp中含有二個(gè)高能磷酸鍵，每個(gè)高能磷酸鍵中貯存了大量的自由能，所謂自由能是指能直接用于作功的能量。atp 中高能磷酸鍵貯存的自由能在鍵斷裂時(shí)釋放出來(lái)，能直接推動(dòng)各項(xiàng)生命活動(dòng)而作功， 普通共價(jià)鍵斷裂時(shí)釋放的能量不能直接用于各項(xiàng)生命活動(dòng)。經(jīng)測(cè)定每mol高能磷酸鍵貯存的能量約為30.5kj mol 1。所以 atp被稱為生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì)。atp和 adp之間的相互轉(zhuǎn)化atp+h 2o酶 adp+pi+能量闡述： 在 atp與 adp的相互轉(zhuǎn)化中， atp既可以儲(chǔ)能， 又可作為生命活動(dòng)的直接能源。在 atp的第二個(gè)和第三個(gè)磷酸之間的高能磷酸鍵對(duì)細(xì)

6、胞中能量的捕獲和釋放都是很重要的。第三個(gè)磷酸位于末端，能夠很快地移走，于atp就轉(zhuǎn)變成了 adp，如果加上第三個(gè)磷酸，adp又轉(zhuǎn)變成了 atp。在這些變化中，能量的轉(zhuǎn)變是很重要的。 把游離的磷酸束縛在 adp上形成 atp，需要能量，在這個(gè)反應(yīng)中能量被捕獲而且貯存起來(lái)。從 atp上移走第三個(gè)磷酸，就釋放能量，atp又轉(zhuǎn)變成 adp了。所有這些變化都是在酶催化下完成的。這樣的過(guò)程在活細(xì)胞中可以永無(wú)止境地循環(huán)進(jìn)行。 atp 在活細(xì)胞中是用不完的，換句話講，如果 atp用完了，也就意味著生命的結(jié)束。酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有生物催化作用的有機(jī)物。 絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是 rna。闡述：關(guān)于酶的化

7、學(xué)本質(zhì)，多年來(lái)，科學(xué)家們一直認(rèn)為所有酶的化學(xué)本質(zhì)都是蛋白質(zhì)。然而，20 世紀(jì) 80 年代以來(lái)的科學(xué)表明，一些 rna分子也具有酶的催化作用。如一種叫做 rnasep 的酶，這種酶 20%的蛋白質(zhì)和80%的 rna組成?？茖W(xué)家們將這種酶中的蛋白質(zhì)除去，并且提高了2+mg 的濃度，2名校名 推薦性的一類特殊蛋白質(zhì)，又稱他們發(fā)現(xiàn)留下來(lái)的 rna仍然具有與該種酶相同的催化活性。為生物催化劑。后來(lái)的科學(xué)實(shí)驗(yàn)進(jìn)一步證實(shí)，某些 rna分子同那些構(gòu)成酶的絕 大多數(shù)的 酶都是 蛋蛋白質(zhì)分子一樣，都是效率非常高的生物催化劑。所以從酶白質(zhì)。近年來(lái)， 科學(xué)家發(fā)現(xiàn)，的化學(xué)本質(zhì)來(lái)說(shuō)，絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是rna。但講酶

8、某些核酸也具有生物催化的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物是不會(huì)錯(cuò)的。作用，它們被稱為“核酶” 。具有酶活性的蛋白分子分為簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類和結(jié)合蛋白質(zhì)類。簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類的酶只由氨基酸組成，不含任何其它物質(zhì)，如胃蛋白酶。結(jié)合蛋白質(zhì)類的酶由蛋白質(zhì)和輔因子組成的，如乳酸脫氫酶、轉(zhuǎn)氨酶等。組成這類酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，輔因子部分叫做輔酶或輔基。輔酶和輔基并沒有什么本質(zhì)上的差別， 只是它們與蛋白質(zhì)部分結(jié)合的牢固程度不同而已。通常把那些與酶蛋白結(jié)合得比較松的、用透析法可以除去的小分子有機(jī)物叫輔酶，把那些與酶蛋白結(jié)合得比較緊的、用透析法不容易除去的小分子物質(zhì)叫輔基。酶蛋白與輔因子單獨(dú)存在時(shí)都沒有催化活力，只有兩者結(jié)合在一起時(shí)，

9、才能起到酶的催化作用。這完整的酶分子稱為全酶。酶在常溫、常壓等溫和（1）酶的高效性條件下具有很高的催化效酶的高效性是指與無(wú)機(jī)催化劑相比較，酶的催化效率要率。例如， 1 個(gè)過(guò)氧化氫酶高出很多，一般要高出107 1013 倍。分子在室溫條件下每1min闡述：酶的催化具有高效性是指與無(wú)機(jī)催化劑比較而言可催化 500 萬(wàn)個(gè)過(guò)氧化氫分的，失去了比較的對(duì)象也就無(wú)所謂高效性。如細(xì)胞中的過(guò)氧子的分解反應(yīng)。酶也具有特化氧酶催化過(guò)氧化氫分解為水和氧，這個(gè)過(guò)程也能被fe3+ 所異性。一種酶只能對(duì)一定的催化，但過(guò)氧化氫酶催化的效率比f(wàn)e3+催化的效率高得多。底物發(fā)生催化作用。例如，再如在人體內(nèi)，人體細(xì)胞通過(guò)呼吸作用釋

10、放出大量的2co，淀粉酶只能催化淀粉的水co2 擴(kuò)散進(jìn)入血液后和水反應(yīng)生成h2co3，但生成的速度是比解，不能催化蛋白質(zhì)和脂質(zhì)2較慢的，當(dāng) co 擴(kuò)散進(jìn)入紅細(xì)胞后，在紅細(xì)胞中有一種酶稱的水解。為碳酸酐酶，這種酶能夠催化223co和水生成h co的反應(yīng)，使反應(yīng)的速度比原先提高了約一萬(wàn)五千倍。（ 2）酶的專一性酶的專一性是指每一種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學(xué)反應(yīng)。闡述：酶促反應(yīng)具有高度的特異性（專一性），即一種酶只能催化一種反應(yīng)或一組密切相關(guān)的反應(yīng)， 酶對(duì)底物的專一性要求很高，有時(shí)甚至只催化一種底物的反應(yīng)。如淀粉酶只能催化淀粉分解成麥芽糖而不能催化麥芽糖分解成葡萄糖。酶的專一性與酶是蛋白

11、質(zhì)有關(guān)，每種蛋白質(zhì)都有特定的空間結(jié)構(gòu)， 酶催化反應(yīng)時(shí)， 酶蛋白分子首先與底物分子結(jié)合，但酶分子與底物分子能否結(jié)合，取決于酶分子的活性部位與底物分子在空間構(gòu)象上是否對(duì)應(yīng)，或經(jīng)底物誘導(dǎo)后能否與底物分子結(jié)合。酶與底物分子結(jié)合時(shí)，底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化， 使酶分子能與底物很好地結(jié)合形成酶底物的復(fù)合物，從而發(fā)生催化作用。酶與底物相互作用形成的酶底物復(fù)合物這一過(guò)程十分重要，在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個(gè)化學(xué)反應(yīng)，首先要給予活化能，所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加3名校名 推薦熱，不必給以活化能。這是因?yàn)槊负偷孜锏南嗷プ饔靡尫乓恍┙Y(jié)合能，以使酶底物復(fù)合物穩(wěn)定。而有了結(jié)合能的釋放，酶就可用來(lái)降低化學(xué)反應(yīng)的活化能了

12、。酶促反應(yīng)的速率與ph、1、溫度對(duì)酶的影響溫度、酶的濃度、 底物濃度、酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的溫度。在最適溫度條件反應(yīng)產(chǎn)物的濃度等有密切下，酶的催化能力最高。溫度對(duì)酶催化能力的影響可用如圖關(guān)系。所示的曲線表示。度酶促反應(yīng)速最適溫度溫度闡述：在較低溫度時(shí)，隨著溫度的升高，酶的活性也逐漸提高，達(dá)到最適溫度時(shí)，酶的催化能力最高，但高于最適溫度后酶的催化能力會(huì)迅速下降，最后完全失去催化能力，即溫度對(duì)酶催化能力的影響在最適溫度兩側(cè)的曲線是不對(duì)稱的。其原因是低溫不破壞蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)，只是酶的催化能力下降；高溫會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生熱變性，而蛋白質(zhì)的變性是不可逆的，酶蛋白變性后酶的功能就會(huì)完全喪失。不同

13、的溫度需要的最適溫度是不同的，一般來(lái)講，在人體內(nèi)酶的最適溫度為 37，對(duì)變溫動(dòng)物來(lái)說(shuō)， 體內(nèi)酶的最適溫度相對(duì)低一些。對(duì)植物來(lái)說(shuō)，分布在高緯度地區(qū)的植物，其體內(nèi)酶的最適溫度較低，分布在低緯度地區(qū)的植物，體內(nèi)酶的最適溫度高一些。2、ph 值對(duì)酶的影響酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的 ph值。在適宜的 ph 值條件下， 酶的催化能力最高。 ph值對(duì)酶催化能力的影響可用如圖所示的曲度線酶表示。促反應(yīng)速最適 ph 值ph 值闡述：酶的催化能力的發(fā)揮有一個(gè)最適ph 值，在低于最適 ph 值時(shí)，隨著 ph值的升高， 酶的催化能力也相應(yīng)升高，高于最適 ph 值時(shí)，隨著 ph 值的升高，酶的活性逐漸下降，在最適 p

14、h 值兩側(cè)的曲線基本是對(duì)稱的。 ph 過(guò)高或過(guò)低也會(huì)使蛋白質(zhì)變性，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)變性后，酶也就完全喪失了催化的能力。不同的酶需要的最適溫度是不同的，如人胃液中的胃蛋白質(zhì)的最適ph 值為 1.8 左右， 唾液淀粉酶的最適ph 值為7 左右，溶酶體中酶的最適ph值約為 5 左右。3、酶的催化能力與時(shí)間的關(guān)系（如圖曲線所示）度酶促反應(yīng)4速時(shí)間名校名 推薦闡述：即使在最適溫度和ph 值的條件下，酶的催化能力也不是一成不變的， 酶在“工作” 了一段時(shí)間后會(huì)發(fā)生 “鈍化”現(xiàn)象，即催化能力開始下降，最后失去催化能力，酶促反應(yīng)的速度與時(shí)間的關(guān)系如圖曲線所示。這些嚴(yán)重鈍化或失去催化能力的酶在細(xì)胞中水解酶的作用下會(huì)被分

15、解成氨基酸，氨基酸可以再度合成蛋白質(zhì)。4、酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系（如圖曲線所示）度 酶促反應(yīng)速低物濃度闡述：酶促反應(yīng)的速度與底物濃度的有關(guān)系是：在酶量一定的條件下，在一定范圍內(nèi)會(huì)隨著底物濃度的增加，反應(yīng)速度也增加， 但達(dá)到一定濃度后酶促反應(yīng)的速度也就不再增加了，原因是酶飽和了。拓展閱讀有關(guān) atp1997 年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)的一半授予了美國(guó)的保羅?博耶和英國(guó)的約翰沃克，以表彰他們?cè)谘芯肯佘杖姿岷铣擅溉绾卫媚芰窟M(jìn)行atp再生方面所取得的成就。三磷酸腺苷（ atp）的分子結(jié)構(gòu)很復(fù)雜，它的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式如下：nh 2nnhohohohnn|ho p o p opoch 2oooohhhhohohat

16、p的分子為 c h o n p ，分子量是507， atp與 adp的轉(zhuǎn)化式可表示為：10161353atp adp+pi+ 能量。 adp再脫去一個(gè)磷酸根形成一磷酸腺苷（簡(jiǎn)稱 amp），amp是構(gòu)成 rna的一種腺嘌呤核糖核苷酸。磷酸在 atp的功能中起著非常重要的作用。兩個(gè)磷酸之間 （也就是 p 與 p 之間）用“”符號(hào)表示的化學(xué)鍵， 是一種特殊的化學(xué)鍵。這種化學(xué)鍵斷裂時(shí)，放出的能量是正常的化學(xué)鍵放出的能量的2 倍以上（如每摩爾的高能磷酸鍵放出的能量約29.2941.84千焦，而一般的p o鍵只放出能量8.37 20.92 千焦 .從低等的單細(xì)胞生物到高等的人類，能量的釋放、貯存和利用，都

17、是以atp為中心的。生物體進(jìn)行各項(xiàng)生理活動(dòng)所需要的能量，大都直接地來(lái)自于atp，有些則間接地來(lái)源于atp。總之，它們都通過(guò)atp來(lái)供應(yīng)能量。生物體的各種組織細(xì)胞中，各含有一定數(shù)量的atp。而當(dāng)細(xì)胞中的atp濃度過(guò)高是時(shí)， 生物體可以將atp的高能磷酸鍵中的能量轉(zhuǎn)移給肌酸，以生5名校名 推薦成磷酸肌酸（ cp）這種化合物。此反應(yīng)可簡(jiǎn)寫成： atp+c adp+cp 。磷酸肌酸可作為一種輔助能源在動(dòng)物的肌肉中貯存。讓纖維素?zé)òl(fā)青春為什么纖維素沒有像蔗糖、淀粉一樣被人類廣泛利用呢？原來(lái)，這與它的結(jié)構(gòu)有關(guān)。纖維素分子中的葡萄糖是由 -1 ，4 糖苷鍵連接而成的。一個(gè)纖維素分子大約含有幾百個(gè)到15 00

18、0個(gè)葡萄糖分子。依靠纖維素酶酶解，纖維素能逐漸被分解成為寡糖、雙糖和單糖，但人體內(nèi)缺乏纖維素酶，因而人體無(wú)法直接利用纖維素。要想充分利用纖維素，首先需要有大量的纖維素酶。好在纖維素酶在自然界分布很廣，許多微生物 （主要是霉菌和細(xì)菌）都能生產(chǎn)纖維素酶。目前，微生物發(fā)酵已經(jīng)是大規(guī)模生產(chǎn)纖維素酶的主要途徑。目前， 各國(guó)科學(xué)家在纖維素酶解工藝方面的研究非?；钴S。實(shí)驗(yàn)表明， 這些工藝一方面需要?jiǎng)?chuàng)造較好的水解條件，如將原料充分粉碎，加強(qiáng)酶與底物的接觸，使酶解過(guò)程更加容易，另一方面需要有活力較高的纖維素酶。為了進(jìn)一步提高纖維素酶解的產(chǎn)量和質(zhì)量，現(xiàn)在的關(guān)鍵是選育纖維素酶的高產(chǎn)菌種，從而讓纖維素也像蔗糖、淀粉一

19、樣被人類廣泛利用，煥發(fā)青春。蛋白催化劑現(xiàn)在我們可以把酶簡(jiǎn)單地定義為有機(jī)催化劑。化學(xué)家們開始著手分離酶，想看看它們究竟是些什么樣的物質(zhì)。麻煩的是，在各種細(xì)胞和天然液體內(nèi)，酶的含量都非常小，而且所得到的提取物總是混合物，很難分清其中哪些是酶，哪些不是酶。許多生物化學(xué)家曾經(jīng)猜測(cè)酶就是蛋白質(zhì)，因?yàn)樯晕⒓訜幔?酶的特性很容易被破壞，就像使蛋白質(zhì)變性一樣。但是，在 20 世紀(jì) 20 年代，德國(guó)生物化學(xué)家威爾施泰特報(bào)道說(shuō)，某些純化了的酶溶液（他認(rèn)為他已經(jīng)從中去掉了所有的蛋白質(zhì)），表現(xiàn)出明顯的催化作用。他的結(jié)論是：酶不是蛋白質(zhì)， 而是比較簡(jiǎn)單的化學(xué)物質(zhì)，它實(shí)際上可能是利用蛋白質(zhì)作為載體分子。當(dāng)時(shí)大多數(shù)生物化學(xué)

20、家都站在威爾施泰特一邊，他是諾貝爾獎(jiǎng)金獲得者，享有很高的威望?？墒?，這個(gè)學(xué)說(shuō)剛一提出，康奈爾大學(xué)的生物化學(xué)家薩姆納幾乎馬上就提出有力的證據(jù)予以反駁。 薩姆納從刀豆 （一種美洲熱帶植物的白色種子）中分離出一些結(jié)晶，溶解后顯示出一種叫做脲酸的酶的特性，即能夠催化尿素分解成二氧化碳和氨。薩姆納的結(jié)晶顯示出明顯的蛋白質(zhì)性質(zhì)， 而且他無(wú)法把蛋白質(zhì)與酶的活力分開。凡是使蛋白質(zhì)變性的東西也都會(huì)破壞這種酶。 這一切好像都證明，他所得到的是一種純的結(jié)晶狀的酶，而且證明酶是一種蛋白質(zhì)。由于威爾施泰特的巨大威望，在一段時(shí)間內(nèi)薩姆納的發(fā)現(xiàn)沒有受到重視。但是，1930年，洛克菲勒研究院的化學(xué)家諾思羅普和他的同事們證明薩

21、姆納的發(fā)現(xiàn)是正確的。他們結(jié)晶出了許多種酶（包括胃蛋白酶在內(nèi)） ，而且發(fā)現(xiàn)它們都是蛋白質(zhì)。此外，諾思羅普還證明，這些結(jié)晶都是純蛋白質(zhì)，即使溶解并稀釋到一般化學(xué)試驗(yàn)（如威爾施泰特所做的那些試驗(yàn)）不能再查到蛋白質(zhì)存在的程度，仍然會(huì)保持它們的催化活力。酶就這樣被證實(shí)是蛋白催化劑。到目前為止，人們已經(jīng)識(shí)別出大約2000 種不同的酶，并對(duì) 200 多種酶進(jìn)行了結(jié)晶全部都是蛋白質(zhì)，無(wú)一例外。由于他們的工作，薩姆納和諾思羅普分享了1946 年的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)酶工程技術(shù)動(dòng)物、植物和細(xì)菌的活細(xì)胞都是一個(gè)特殊的化工廠。在億萬(wàn)年的漫長(zhǎng)進(jìn)化過(guò)程中，這些活細(xì)胞獲得了一種驚人的本領(lǐng)， 它們不僅能合成生命活動(dòng)所必須的一切物質(zhì)，

22、 而且一些細(xì)菌還能在極端環(huán)境條件下生存。 如有的細(xì)菌能在近冰點(diǎn)的水中生存， 有的則生長(zhǎng)在幾乎沸騰的6名校名 推薦水中；有的細(xì)菌適應(yīng)低 ph（ 1 2）環(huán)境，而有的則適應(yīng)于高ph（ 911）環(huán)境；還有些細(xì)菌能夠抵抗高滲透壓的環(huán)境而生活在高鹽環(huán)境中。無(wú)論在哪種情況下， 活細(xì)胞里生物合成的經(jīng)濟(jì)性和有效性都是現(xiàn)代化工業(yè)所不能比的。據(jù)估算，一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)可以同時(shí)發(fā)生1500 2000 個(gè)化學(xué)反應(yīng)，這些反應(yīng)都是由酶來(lái)催化完成的， 由此構(gòu)成了生命物質(zhì)代謝的基礎(chǔ)。一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)大約含有幾千種酶，現(xiàn)已知道的超過(guò) 1000 種，它們大都是蛋白質(zhì)（少數(shù)情況下可以是核酸）。酶有人們非常感興趣的獨(dú)特性能：化學(xué)催化能耗低、

23、污染少， 不僅能完成普通化學(xué)催化劑不能完成的反應(yīng)， 且具更高的專一性，即一種酶只能催化一種或一類反應(yīng)。這給了人們很大的啟示即如何有效地借用酶的這些特性和生化反應(yīng)原理為人類服務(wù)。20 世紀(jì) 70 年代以來(lái)，隨著現(xiàn)代生物技術(shù)的興起，酶工程技術(shù)亦應(yīng)運(yùn)而生，并在制藥業(yè)、食品工業(yè)、諸多基本化學(xué)工業(yè)和農(nóng)業(yè)生產(chǎn)中顯示出強(qiáng)大的生命力。實(shí)際上早在 4000 多年前，我國(guó)勞動(dòng)人民就掌握了運(yùn)用酶的技術(shù)，如釀酒技術(shù)中使用的酒曲就含有大量生醇發(fā)酵的酶， 只不過(guò)以前的人們不知道罷了。近百年來(lái)， 由于人們對(duì)酶在生物體內(nèi)的作用機(jī)制有了突飛猛進(jìn)的認(rèn)識(shí)，不僅從各種生物體內(nèi)提取鑒定了眾多的酶廣泛用于工農(nóng)業(yè)生產(chǎn)， 在一定程度上還能創(chuàng)

24、造出在選擇性和活性上模擬酶性質(zhì)的聚合物催化劑，并在分子仿生學(xué)領(lǐng)域占有重要一席之地。現(xiàn)在全世界工業(yè)用酶的市場(chǎng)已超過(guò)15 億美元，專家們預(yù)計(jì)其銷售額每年將以10%比率增長(zhǎng)。 食品工業(yè)中酶主要用于淀粉轉(zhuǎn)化、奶制品及食物和飲料生產(chǎn)。如葡萄糖異構(gòu)酶應(yīng)用于飲料工業(yè)生產(chǎn)高果糖玉米甜味劑； 以麥芽糖淀粉酶代替化學(xué)品單酸甘油脂作為面包制造抗腐變用。紡織品工業(yè)中酶在漂白、除垢、脫漿和牛仔褲的現(xiàn)代“石洗”等工藝中正發(fā)揮越來(lái)越大的作用。 造紙工業(yè)中紙漿漂白氯的用量是環(huán)境污染的主要因素。業(yè)已開發(fā)出的聚糖酶和 - 甘露聚糖酶被證明具有更為高效的漂白性能。酶添加劑應(yīng)用于動(dòng)物飼料也具有重大價(jià)值。大量的動(dòng)物飼料是植物組織， 其

25、中含有不能消化的， 甚至抗?fàn)I養(yǎng)的成分。 特別是單胃動(dòng)物 （如豬、家禽等）不易消化非淀粉的多聚糖，如 - 葡聚糖和木糖。 用 - 葡聚糖酶和木糖酶事先處理飼料，就可解決不易消化問(wèn)題，從而減少糧食的消耗量。植酸是一種抗?fàn)I養(yǎng)性的物質(zhì)，它能結(jié)合多種礦物質(zhì) （磷、 鈣、鐵、鋅）和蛋白質(zhì)， 造成主要營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)吸收不良。研究證明，植酸酶可克服這一障礙。 可是自然提取的植酸酶產(chǎn)量低、價(jià)格昂貴，限制了它的應(yīng)用。 科學(xué)家們正在通過(guò)基因工程方法來(lái)解決這一難題。此外，化妝品工業(yè)也正在介入酶工程這一領(lǐng)域，希望能用一些酶 （如超氧化物歧化酶能消除皮膚表面的自由基）和生物表面活化劑 （如糖脂）作為刺激性化學(xué)品的溫和的替代品；

26、環(huán)境污染中的許多問(wèn)題看來(lái)有可能通過(guò)微生物和酶的途徑來(lái)解決；作為藥物來(lái)治療疾病的酶，臨床上已20 余種，例如用鏈激酶治療血栓病、用凝血因子和治療血友病等功效顯著。從這些資料我們可以粗略地看到酶與我們生活的關(guān)系是多么的密切。但是， 上述所用的傳統(tǒng)酶存在著局限性。從細(xì)菌、 酵母、 植物和動(dòng)物細(xì)胞中分離提取酶是一個(gè)復(fù)雜而造價(jià)昂貴的事， 從而影響了它的大量供應(yīng)；不少酶即使提取了出來(lái)，其穩(wěn)定性卻很差，因?yàn)槊傅幕钚砸蕾嚻涮烊坏拇蠓肿由順?gòu)象，而這種構(gòu)象必須在有限的溫度、ph、鹽濃度范圍內(nèi)才能保持， 因此環(huán)境條件稍有所變化，就很容易使酶失去活性，這大大限制了酶的應(yīng)用； 再者，工業(yè)流程中酶必須與反應(yīng)物混合，在水溶液中才能實(shí)現(xiàn)