(最新整理)生物化學(xué)測(cè)試題

1、(完整)生物化學(xué)測(cè)試題(完整)生物化學(xué)測(cè)試題 編輯整理：尊敬的讀者朋友們：這里是精品文檔編輯中心，本文檔內(nèi)容是由我和我的同事精心編輯整理后發(fā)布的，發(fā)布之前我們對(duì)文中內(nèi)容進(jìn)行仔細(xì)校對(duì)，但是難免會(huì)有疏漏的地方，但是任然希望（(完整)生物化學(xué)測(cè)試題）的內(nèi)容能夠給您的工作和學(xué)習(xí)帶來(lái)便利。同時(shí)也真誠(chéng)的希望收到您的建議和反饋，這將是我們進(jìn)步的源泉，前進(jìn)的動(dòng)力。本文可編輯可修改，如果覺(jué)得對(duì)您有幫助請(qǐng)收藏以便隨時(shí)查閱，最后祝您生活愉快 業(yè)績(jī)進(jìn)步，以下為(完整)生物化學(xué)測(cè)試題的全部?jī)?nèi)容。133目錄第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能2第二章 核酸的結(jié)構(gòu)與功能16第三章 酶25第四章 糖代謝36第五章 脂類代謝49第六章

2、生物氧化62第七章 氨基酸代謝71第八章 核苷酸代謝80第九章 物質(zhì)代謝的聯(lián)系與調(diào)節(jié)86第十章 dna生物合成 - 復(fù)制93第十一章 rna的生物合成-轉(zhuǎn)錄103第十二章 蛋白質(zhì)的生物合成- 翻譯110第十三章 基因表達(dá)調(diào)控119第十四章 基因重組與基因工程128第十五章 細(xì)胞信息轉(zhuǎn)導(dǎo)136第十六章 肝的生物化學(xué)151第十七章 維生素與微量元素162第十八章 常用分子生物學(xué)技術(shù)的原理及其應(yīng)用166第十九章 水和電解質(zhì)代謝171第二十章 酸堿平衡175第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一. 單項(xiàng)選擇題1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是a。 gly b. arg c。 met d。 phe e. val

3、2. 那一類氨基酸在脫去氨基后與三羧酸循環(huán)關(guān)系最密切 a. 堿性氨基酸 b。 含硫氨基酸 c. 分支氨基酸 d。 酸性氨基酸 e。 芳香族氨基酸3. 一個(gè)酸性氨基酸，其pha12.19，phr4.25，pha29。67，請(qǐng)問(wèn)其等電點(diǎn)是a。 7。2 b。 5.37 c。 3.22 d。 6.5 e。 4.254。 下列蛋白質(zhì)組分中，那一種在280nm具有最大的光吸收a. 酪氨酸的酚環(huán) b。 苯丙氨酸的苯環(huán) c. 半胱氨酸的巰基 d. 二硫鍵 e。 色氨酸的吲哚環(huán)5. 測(cè)定小肽氨基酸序列的最好辦法是 a。 2，4-二硝基氟苯法 b。 二甲氨基萘磺酰氯法 c。 氨肽酶法 d. 苯異硫氰酸酯法 e。

4、羧肽酶法6。 典型的螺旋含有幾個(gè)氨基酸殘基 a. 3 b. 2。6 c。 3。6 d。 4。0 e. 4.47。 每分子血紅蛋白所含鐵離子數(shù)為a。 5 b. 4 c. 3 d。 2 e。 18. 血紅蛋白的氧合曲線呈 a。 u形線 b。 雙曲線 c。 s形曲線 d. 直線 e。 z形線9. 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點(diǎn)是a. 氨基酸組成不同的蛋白質(zhì)，功能一定不同b。 一級(jí)結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)，其功能類似可能性越大c. 一級(jí)結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失d. 不同生物來(lái)源的同種蛋白質(zhì)，其一級(jí)結(jié)構(gòu)相同e。 以上都不對(duì)10. 在中性條件下，hbs與hba相比,hbs的靜電荷是a。 減少2 b

5、。 增加2 c。 增加1 d. 減少1 e. 不變11。 一個(gè)蛋白質(zhì)的相對(duì)分子量為11000，完全是-螺旋構(gòu)成的，其分子的長(zhǎng)度是多少nma。 11 b。 110 c。 30 d。 15 e. 110012。 下面不是空間構(gòu)象病的是a. 人文狀體脊髓變性病 b。 老年癡呆癥 c。 亨丁頓舞蹈病d。 瘋牛病 e。 禽流感13。 谷胱甘肽發(fā)揮功能時(shí)，是在什么樣的結(jié)構(gòu)層次上進(jìn)行的a。 一級(jí)結(jié)構(gòu) b。 二級(jí)結(jié)構(gòu) c。 三級(jí)結(jié)構(gòu) d。四級(jí)結(jié)構(gòu) e。 以上都不對(duì)14. 測(cè)得某一蛋白質(zhì)樣品的含氮量為0。40g，此樣品約含蛋白質(zhì)多少克a。 2.00g b. 2.50g c. 6。40g d. 3.00g e.

6、6。25g15. 在ph6.0的緩沖液中電泳，哪種氨基酸基本不動(dòng)a. 精氨酸 b. 丙氨酸 c。 谷氨酸 d。 天冬氨酸 e. 賴氨酸16. 天然蛋白質(zhì)不存在的氨基酸是a. 半胱氨酸 b. 脯氨酸 c. 絲氨酸 d. 蛋氨酸 e. 瓜氨酸17。 多肽鏈中主鏈骨架的組成是a。 nccnnccnnccn b. chnochnochnoc。 conhconhconh d。 cnohcnohcnohe。 cnhocccnhocc18。 在20種基本氨基酸中，哪種氨基酸沒(méi)有手性碳原子 a。 谷氨酸 b。 半胱氨酸 c。 賴氨酸 d. 組氨酸 e.甘氨酸19。 下列哪種物質(zhì)從組織提取液中沉淀蛋白質(zhì)而不變性

7、 a. 硫酸 b。 硫酸銨 c. 氯化汞 d。 丙酮 e。 1n鹽酸20。 蛋白質(zhì)變性后表現(xiàn)為 a. 粘度下降 b. 溶解度增加 c. 不易被蛋白酶水解d。 生物學(xué)活性喪失 e. 易被鹽析出現(xiàn)沉淀21。 對(duì)蛋白質(zhì)沉淀、變性和凝固的關(guān)系的敘述，哪項(xiàng)是正確的 a. 變性的蛋白質(zhì)一定要凝固 b。 變性的蛋白質(zhì)一定要沉淀c。 沉淀的蛋白質(zhì)必然變性 d。 凝固的蛋白質(zhì)一定變性e。 沉淀的蛋白質(zhì)一定凝固22。 蛋白質(zhì)溶液的穩(wěn)定因素是 a. 蛋白質(zhì)溶液有分子擴(kuò)散現(xiàn)象 b。 蛋白質(zhì)溶液有“布朗運(yùn)動(dòng)”c。 蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜和同種電荷 d。 蛋白質(zhì)的粘度大 e。 蛋白質(zhì)分子帶有電荷23。 鐮刀型貧血癥患者

8、，hb中氨基酸的替換及位置是 a。 鏈第六位val換成glu b. 鏈第六位val換成gluc。-鏈第六位glu換成val d。 -鏈第六位glu換成vale。 以上都不對(duì)24。 下列蛋白質(zhì)通過(guò)凝膠過(guò)濾層析柱時(shí),最先被洗脫的是 a。牛乳球蛋白（分子量35000） b. 肌紅蛋白（分子量16900） c. 牛胰島素（分子量5700） d. 血清清蛋白(分子量68500）e。 超氧化物歧化酶（分子量32000）25下列哪一種物質(zhì)不屬于生物活性肽a. 催產(chǎn)素 b. 加壓素 c. 促腎上腺皮質(zhì)激素 d。 血紅素 e. 胰島素26.下列不屬于結(jié)合蛋白質(zhì)的是 a。核蛋白 b。 糖蛋白 c。 脂蛋白 d.

9、清蛋白 e。色蛋白27. 可用于裂解多肽鏈中蛋氨酸羧基側(cè)形成的肽鍵的試劑是 a. 甲酸 b。 羥胺 c。 溴化氰 d.巰基乙醇 e. 丹磺酰氯二。 多項(xiàng)選擇題1. 下列氨基酸那些是蛋白質(zhì)的組分a. his b. trp c. 瓜氨酸 d. 胱氨酸 2。 下列氨基酸中那些具有分支的碳?xì)鋫?cè)鏈a。 met b. cys c。 val d. leu 3。 在生理ph值情況下,下列氨基酸中的那些氨基酸側(cè)鏈帶正電荷a. arg b. glu c. lys d. asp4.下列對(duì)于肽鍵的敘述正確的是a。 具有部分雙鍵性質(zhì) b。 具有部分單鍵性質(zhì)c. 比雙鍵鍵長(zhǎng)長(zhǎng)，比單鍵鍵長(zhǎng)短 d.比雙鍵鍵長(zhǎng)短,比單鍵鍵長(zhǎng)長(zhǎng)

10、5. 對(duì)谷胱甘肽敘述正確的是a. 有一個(gè)肽鍵 b。 有一個(gè)功能性的基團(tuán)巰基c。 分別由谷氨酸 胱氨酸 和甘氨酸組成 d. 對(duì)生物膜具有保護(hù)作用6。 下面那些是結(jié)合蛋白質(zhì)a. 血紅蛋白 b。 牛胰核糖核酸酶 c。 肌紅蛋白 d。 胰島素7。 下列那些蛋白質(zhì)具有四級(jí)結(jié)構(gòu)a. 血紅蛋白 b。 牛胰核糖核酸酶 c。 肌紅蛋白 d。 蛋白激酶a8. 含有卟啉環(huán)的蛋白質(zhì)是a. 血紅蛋白 b。 過(guò)氧化氫酶 c. 肌紅蛋白 d。 細(xì)胞色素9. 下列那些蛋白質(zhì)含有鐵離子a. 血紅蛋白 b。 牛胰核糖核酸酶 c. 肌紅蛋白 d。 胰島素10。 蛋白質(zhì)變性是由于a。 氫鍵斷裂 b. 肽鍵破壞 c。 破壞水化層和中和

11、電荷 d. 亞基解聚11。 鐮刀型紅細(xì)胞貧血癥患者血紅蛋白-鏈上第六位的谷氨酸被纈氨酸所取代后，將產(chǎn)生那些變化a。在ph7。0電泳時(shí)增加了異常血紅蛋白向陽(yáng)極移動(dòng)的速度b。導(dǎo)致異常脫氧血紅蛋白的聚合作用c.增加了異常血紅蛋白的溶解度d。一級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生改變12。 下面有哪些蛋白質(zhì)或酶能協(xié)助蛋白質(zhì)正確折疊a。 分子伴侶 b. 牛胰核糖核酸酶 c. 胰島素 d. 伴侶素13。 下列哪些肽分子一級(jí)組成極相近，而且屬于寡肽a。 腦啡肽 b。催產(chǎn)素 c。 加壓素 d. 促腎上腺皮質(zhì)激素14. 下面對(duì)氨基酸與蛋白質(zhì)之間的關(guān)系敘述正確的是a. 氨基酸具有的性質(zhì)蛋白質(zhì)也一定具有 b. 有些氨基酸的性質(zhì)蛋白質(zhì)也具有c

12、。有些蛋白質(zhì)的性質(zhì)氨基酸不具有d.兩者之間的性質(zhì)關(guān)系并不緊密15. 肽鍵平面中能夠旋轉(zhuǎn)的鍵有 a。 co b. cn c. cn d。 cc 16。 對(duì)血紅蛋白的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)敘述正確的是 a。 具有4個(gè)亞基 b。 是一種結(jié)合蛋白質(zhì) c。 每個(gè)亞基都具有三級(jí)結(jié)構(gòu) d. 亞基鍵主要靠次級(jí)鍵連接三. 填空題1. 組成蛋白質(zhì)的堿性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。2. 在下列空格中填入合適的氨基酸名稱.(1) 是帶芳香族側(cè)鏈的極性氨基酸。（2） 和 是帶芳香族側(cè)鏈的非極性氨基酸。 （3） 和 是含硫的氨基酸.（4) 是最小的氨基酸， 是亞氨基酸。(5）在一些酶的活性中心起重要作用并含有羥基的分子量較

13、小的氨基酸是 ，體內(nèi)還有另兩個(gè)含羥基的氨基酸分別是 和 。3。 氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)，主要以 離子形式存在,在phpi的溶液中，大部分以 離子形式存在，在phpi的溶液中，大部分以 離子形式存在。4。 脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生 色的物質(zhì)，而其他氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生 色的物質(zhì)。5. 有三種氨基酸因含有共軛雙鍵而有280nm處的紫外吸收，這三種氨基酸按吸收能力強(qiáng)弱依次為 。6. 個(gè)以內(nèi)的氨基酸殘基所組成的肽稱為寡肽.7. 1953年維格諾爾德（d. vingneaud）第一次用化學(xué)法合成了具有生物活性的肽 ，因而獲得諾貝爾獎(jiǎng).8. 我國(guó)于1965年由 、 和 等單位在世界上首次合成了具有生物

14、活性的蛋白質(zhì)-牛胰島素.9. 人工合成肽時(shí)常用的氨基保護(hù)基有 、 、 、 。10. 胰蛋白酶能水解 和 的氨基酸的羧基所形成的肽鍵。11. 胰凝乳蛋白酶能水解 、 和 的氨基酸的羧基側(cè)所形成的肽鍵。12。 溴化氰能水解 羧基側(cè)所形成的肽鍵。13。 拆開(kāi)蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的常用的方法有一種還原法，其常用的試劑是 .14。 蛋白質(zhì)之所以出現(xiàn)各種無(wú)窮的構(gòu)象主要是因?yàn)?鍵和 鍵能有不同程度的轉(zhuǎn)動(dòng)。15. pauling等人提出的蛋白質(zhì)螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸殘基，高度為 nm.每個(gè)氨基酸殘基上升 nm。16. 一般來(lái)說(shuō)，球狀蛋白質(zhì)的 性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部, 性氨基酸側(cè)鏈位于分子表面。17。

15、維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)建是 和 。18. 維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)建是 。19. 維持蛋白質(zhì)三、四級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)建是 、 、 和 。20。 最早提出蛋白質(zhì)變性理論的是我國(guó)生物化學(xué)家 。21。 血紅蛋白（hb）與氧氣結(jié)合的過(guò)程呈現(xiàn) 效應(yīng),是通過(guò)hb的 現(xiàn)象實(shí)現(xiàn)的。22. 當(dāng)溶液中鹽離子強(qiáng)度低時(shí)，增加鹽濃度可導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶解，這種現(xiàn)象稱為 。當(dāng)鹽濃度繼續(xù)增加時(shí),可使蛋白質(zhì)沉淀，這種現(xiàn)象稱 。23. 各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為 ，這是凱氏定氮法的基礎(chǔ)。24. 利用蛋白質(zhì)不能通過(guò)半透膜的特性,使它和其他小分子物質(zhì)分開(kāi)的方法有 和 。25. 蛋白質(zhì)的超二級(jí)結(jié)構(gòu)是指 ，其基本組合形式常見(jiàn)的有3種,一是

16、 ,如結(jié)合鈣離子的模體;二是 ,如鋅指結(jié)構(gòu)；三是 。26. 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有 、 、 和 四種穩(wěn)定構(gòu)象異構(gòu)體.27. 蛋白質(zhì)溶液的穩(wěn)定性的因素是 和 28. 蛋白質(zhì)進(jìn)入層析柱后，小分子流出的時(shí)間較 ,大分子流出的時(shí)間較 ,因此先流出的蛋白質(zhì)分子是 29. 沉降系數(shù)（s）主要與蛋白質(zhì)的 和 有關(guān)。30. 通常采用 測(cè)定溶液狀態(tài)下的蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)含量，而且測(cè)定含 較多的蛋白質(zhì)，所得的結(jié)果更準(zhǔn)確。31. 和 是目前研究蛋白質(zhì)三維空間結(jié)構(gòu)較為準(zhǔn)確的方法。32. 根據(jù)蛋白質(zhì)的組成成分可分為 和 33。 根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀可分為 和 四. 判斷題1。 天然氨基酸都具有一個(gè)手性-碳原子。2. 鳥(niǎo)氨酸與瓜氨酸

17、有時(shí)也可能是蛋白質(zhì)的組成成分。3。 自然界的蛋白質(zhì)和多肽均有l(wèi)型氨基酸組成.4。 his和arg是人體內(nèi)的半必需氨基酸。5。 cnbr能裂解argglymetcys-metasn-lys成三個(gè)肽。6. 熱力學(xué)上最穩(wěn)定的蛋白質(zhì)構(gòu)象自由能最低。7。 可用8mol/l尿素拆開(kāi)次級(jí)鍵和二硫鍵。8. 脯氨酸能參與螺旋，有時(shí)在螺旋末端出現(xiàn),但決不在螺旋內(nèi)部出現(xiàn)。9。 維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵。10. 在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每個(gè)亞基都有三級(jí)結(jié)構(gòu)。11. 在水溶液中，蛋白質(zhì)溶解度最小時(shí)的ph值通常就是它的等電點(diǎn)。12。 血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個(gè)典型的變構(gòu)（別構(gòu)）蛋白，因而氧合

18、過(guò)程中呈現(xiàn)協(xié)同效應(yīng)，二后者卻不是。13. 在多肽鏈分子中只有一種共價(jià)鍵即肽鍵.14。 等電點(diǎn)不是蛋白質(zhì)的特征常數(shù).15. 血紅蛋白與肌紅蛋白的功能都是運(yùn)輸氧氣.16。 溶液的ph值可以影響氨基酸的等電點(diǎn).17。 血紅蛋白與肌紅蛋白未與氧氣結(jié)合時(shí)其內(nèi)的鐵是fe2，但與氧氣結(jié)合后鐵變成fe3。18。 到目前為止，自然界發(fā)現(xiàn)的氨基酸為20種左右。19。 蛋白質(zhì)分子的亞基與結(jié)構(gòu)域是同義詞。20. 某蛋白質(zhì)在ph5.8時(shí)向陽(yáng)極移動(dòng)，則其等電點(diǎn)小于5.8。21。 變性的蛋白質(zhì)不一定沉淀，沉淀的蛋白質(zhì)也不一定變性。22. sds電泳、凝膠過(guò)濾和超速離心都可以測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。23。 通常采用的x射線衍射法

19、，首先將蛋白質(zhì)制成晶體，但個(gè)別例外，如糖蛋白等.24。 蛋白質(zhì)和核酸中都含有較豐富的氮元素,但蛋白質(zhì)根本不含有p，而核酸則含有大量的p。五。 名詞解釋1. 氨基酸的等電點(diǎn)（pi） 2。 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)3。 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu) 4. 模體（或膜序)5。 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu) 6. 結(jié)構(gòu)域 7. 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu) 8. 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)9。 蛋白質(zhì)的變性 10。 鹽溶 11. 鹽析 12。 透析13。 超濾法 14。 電泳15. 等電聚焦電泳六. 簡(jiǎn)答題1. 用下列哪種試劑最適合完成以下工作：溴化氰、尿素、巰基乙醇、胰蛋白酶、過(guò)甲酸、丹磺酰氯（dns-cl）、6mol/l鹽酸、茚三酮、苯異硫氰酸、胰凝乳

20、蛋白酶。(1）測(cè)定一段小肽的氨基酸序列.(2）鑒定小于107g肽的n端氨基酸（3）使沒(méi)有二硫鍵的蛋白質(zhì)可逆變性。如有二硫鍵，應(yīng)加何種試劑？（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽鍵。(5）水解由met羧基所形成的肽鍵（6)水解由堿性氨基酸羧基所形成的肽鍵。2. 有一球狀蛋白質(zhì),在ph7的水溶液中能折疊成一定的空間結(jié)構(gòu)。通常非極性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部形成疏水核，極性氨基酸側(cè)鏈位于分子外部形成親水面.問(wèn)：（1) val、pro、phe、asp、lys、ile和his中哪些氨基酸側(cè)鏈位于內(nèi)部，哪些氨基酸側(cè)鏈位于分子外部.（2）為什么球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部和外部都可發(fā)現(xiàn)gly和ala。（3）雖然ser、t

21、hr、asn和gln是極性的，為什么它們位于球狀蛋白質(zhì)的分子內(nèi)部。(4)在球狀蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部還是外部能找到cys,為什么。3。 一系列球狀的單體蛋白質(zhì)，相對(duì)分子質(zhì)量從10000到100000，隨著相對(duì)分子質(zhì)量的增加，親水殘基與疏水殘基的比率將會(huì)發(fā)生怎樣的變化。4.一些異常血紅蛋白（hbd、hbj、hbn、hbc）和正常血紅蛋白（hba）僅僅是一個(gè)氨基酸的差異。hbd（68) asn 變成 lyshbj （69） gly 變成 asphbn（95) lys 變成 gluhbc（6） glu 變成 lys將上述四種異常血紅蛋白與正常血紅蛋白在ph8.6條件下進(jìn)行電泳，電泳遷移率如下:陰極（） （

22、)陽(yáng)極 a b hba c d 問(wèn)：a帶、b帶、c帶和d帶分別代表哪種異常血紅蛋白?5. 扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)在溶液中具有下列性質(zhì)。（1）在低ph時(shí)沉淀.（2）當(dāng)離子強(qiáng)度從零逐漸增加時(shí)，其溶解度開(kāi)始增加,然后下降，最后出現(xiàn)沉淀.（3)在一定的離子強(qiáng)度下，達(dá)到等電點(diǎn)ph值時(shí),表現(xiàn)出最小的溶解度。（4）加熱時(shí)沉淀。(5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質(zhì)的介電常數(shù)，從而導(dǎo)致溶解度的減少。（6）如果加入一種非極性強(qiáng)的 溶劑，使介電常數(shù)大大地下降會(huì)導(dǎo)致變性。6。 根據(jù)pk值，試計(jì)算ala、glu和lys的等電點(diǎn)。以下是氨基酸的表觀解離常數(shù):ala 的 pk1（cooh）2。34，pk2

23、（nh3）9。69glu的 pk1（cooh）2.19，pk2(nh3）9。67，pkr4。25lys的 pk1（cooh)2。18,pk2(nh3)8.95, pkr10.537。 某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為螺旋構(gòu)象；在另一些區(qū)段為構(gòu)象。該蛋白質(zhì)的相對(duì)分子量為220000，多肽鏈外形的長(zhǎng)度為5。06105cm。（在折疊中，每個(gè)氨基酸殘基上升的距離本書(shū)按0。35nm，有的書(shū)上按0。36nm）試計(jì)算螺旋體所占分子的百分含量？8。 簡(jiǎn)述構(gòu)成蛋白質(zhì)與核酸化學(xué)元素的異同?七論述題1。請(qǐng)你從蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與高級(jí)結(jié)構(gòu)來(lái)闡述其含義、特點(diǎn)與化學(xué)鍵。2.試論述蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系3. 什么是蛋白質(zhì)

24、構(gòu)象疾病? 請(qǐng)你試舉幾例，并加以介紹瘋牛病的發(fā)病機(jī)制。4。 試論在生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的生理功能.(此題是開(kāi)放型大題.）參考答案一. 單項(xiàng)選擇題1。a 2.d 3.c 4。e 5。d 6。c 7。b 8.c 9。b 10.b 11.d 12.e 13。c 14.b 15。b 16。e 17.e 18。e 19。b 20。d 21.d 22.c 23.d 24。d 25.d 26.d 27。c二。 多項(xiàng)選擇題1。abd 2。cd 3。ac4.abc5。abcd6。ac 7。ad 8。abcd 9。ac 10。ad 11。bd12.ad13.bc 14.bc 15.cd 16。abcd三. 填空題1.

25、賴氨酸（lys) 精氨酸（arg） 組胺酸（his） 谷氨酸（glu） 天冬氨酸(asp）2。 （1）酪氨酸（tyr） （2)苯丙氨酸（phe) 色氨酸（trp)(3) 甲硫氨酸(met) 半胱氨酸（cys）(4) 甘氨酸（gly) 脯氨酸(pro）(5) 絲氨酸（ser） 蘇氨酸（thr） 酪氨酸（tyr）3. 兼性離子 負(fù) 正4。 黃 藍(lán)紫5。 色氨酸(trp） 酪氨酸（tyr） 苯丙氨酸(phe)6。 107. 催產(chǎn)素8. 上海生物化學(xué)研究所 上海有機(jī)化學(xué)研究所 北京大學(xué)9. 芐氧羰基（cbz基） 叔丁氧羰基（boc基） 聯(lián)苯異丙氧羰基（bpoc) 芴甲氧羰基（fmoc）10. 賴氨酸（

26、lys) 精氨酸（arg)11. 色氨酸（trp) 酪氨酸（tyr） 苯丙氨酸（phe）12。 甲硫氨酸（met)13. 巰基乙醇14。 cc cn15. 3.6 0。54 0.1516. 疏水性 親水性17. 肽鍵 二硫鍵 18。 氫鍵19. 疏水作用 離子鍵(鹽鍵) 氫鍵 范德華力（van der waals 力）20。 吳憲21。 協(xié)同 別構(gòu)(變構(gòu))22. 鹽溶 鹽析23. 1624。 透析 超濾法25。 蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本單位相互聚集,形成有規(guī)律的二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚集體 26. 螺旋 折疊 轉(zhuǎn)角 無(wú)規(guī)卷曲27. 分子外面有水化膜 帶有電荷28. 長(zhǎng) 短 大29。 密度 形狀30。 圓二色光

27、譜（circular dichroism,cd） 螺旋31. x射線衍射法 磁共振技術(shù)32. 單純蛋白質(zhì) 結(jié)合蛋白質(zhì)33。 球狀蛋白質(zhì) 纖維狀蛋白質(zhì)四. 判斷題1. 2。 3. 4。 5. 6。 7. 8. 9。 10. 11. 12. 13。 14。 15. 16。 17。 18。 19。 20. 21。 22。 23. 24.五。 名詞解釋1. 氨基酸的等電點(diǎn)（pi）：在某一ph的溶液中，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等,成為兼性離子，呈電中性，此時(shí)溶液的ph叫氨基酸的等電點(diǎn)（pi）。2. 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu):在蛋白質(zhì)分子中，從n端至c端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。

28、3。 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)分子中，某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置,并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。4。 模體（或膜序）：在許多蛋白質(zhì)分子中,可發(fā)現(xiàn)二個(gè)或三個(gè)具有二 級(jí)結(jié)構(gòu)的肽段，在一級(jí)結(jié)構(gòu)上總有其特征性的氨基酸序列,在空間結(jié)構(gòu)上可形成特殊的構(gòu)象，并發(fā)揮其特殊的功能，此結(jié)構(gòu)被稱為模體。 5。 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。6。 結(jié)構(gòu)域:分子量大的蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)?？煞指畛?個(gè)和數(shù)個(gè)球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊的較為緊密，各行其功能，稱為結(jié)構(gòu)域。7. 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中各個(gè)亞

29、基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。8。 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn):在某一ph的溶液中,蛋白質(zhì)解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時(shí)溶液的ph叫蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（pi）。9。 蛋白質(zhì)的變性:在某些理化因素的作用下,其特定的空間構(gòu)象被破壞，也即有序的空間結(jié)構(gòu)變成無(wú)序的空間結(jié)構(gòu)，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質(zhì)變性。10. 鹽溶：加入少量鹽時(shí),很易離解成帶電離子，對(duì)穩(wěn)定蛋白質(zhì)所帶的電荷有利，從而增加了蛋白質(zhì)的溶解度。11. 鹽析：是將鹽（中性)加入蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)在水溶液中的穩(wěn)定性因素去

30、除而 沉淀。12。 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開(kāi)的方法叫透析.13。 超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過(guò)有一定截留分子量的超濾膜，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的，稱為超濾法。14. 電泳:蛋白質(zhì)在高于或低于其pi的溶液中為帶電的顆粒，由于不同的蛋白質(zhì)帶電的性質(zhì)、數(shù)量、分子量和形狀等的不同，在電場(chǎng)的作用下而達(dá)到分離各種蛋白質(zhì)的技術(shù)，稱為電泳。15. 等電聚焦電泳：用一個(gè)連續(xù)而穩(wěn)定的線性ph梯度的聚丙烯酰胺凝膠進(jìn)行電泳，從而根據(jù)蛋白質(zhì)不同的pi而在電場(chǎng)中加以分離，這種電泳稱為等電聚焦電泳。六. 簡(jiǎn)答題 1. （1） 苯異硫氰酸 (2) 丹磺酰氯 (3) 尿素，如有二硫鍵應(yīng)加

31、-巰基乙醇使二硫鍵還原。 （4) 胰凝乳蛋白酶 (5） 溴化氰 （6） 胰蛋白酶2。 (1) 因?yàn)関al、pro、phe和ile是極性氨基酸,所以它們的側(cè)鏈位于分子內(nèi)部。因?yàn)閍sp、lys和his是極性氨基酸，所以它們的側(cè)鏈位于分子外部。 （2)因?yàn)間ly的側(cè)鏈?zhǔn)莌，ala的側(cè)鏈?zhǔn)莄h3，它們的側(cè)鏈都比 較小,疏水性不強(qiáng)，所以它們既能在球狀蛋白質(zhì)的分子內(nèi)部，也能在外部. （3）因?yàn)閟er、thr、asn和gln在ph7時(shí)有不帶電荷的極性側(cè)鏈，它們能參與內(nèi)部氫鍵的形成,氫鍵中和了它們的極性，所以它們位于球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。 （4）在球狀蛋白質(zhì)的內(nèi)部找到cys,因?yàn)閮蓚€(gè)cys時(shí)常形成二硫鍵，這樣就

32、中和了cys的極性。3. 隨著蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量（mr)的增加，表面積與體積的比率也就是親水殘基與疏水殘基的比率必定減少.為了解釋這一點(diǎn),假設(shè)這些蛋白質(zhì)是是半徑為r的球狀蛋白質(zhì)，由于蛋白質(zhì)mr的增加，表面積隨r2的增加而增加,體積r3隨的增加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表面積與體積的比率減少，因此親水殘基與疏水殘基的比率也就減少.4。 (1）hbd是由一個(gè)堿性氨基酸（lys）取代了中性氨基酸。在ph8。6時(shí)，lys的-氨基呈nh3狀態(tài)，所以hbd比hba帶較多的正電荷，向陰極移動(dòng)。 (2）hbj是由一個(gè)酸性氨基酸(asp）取代了中性氨基酸。在ph8。6時(shí)，asp的-羧基呈coo狀

33、態(tài)，所以hbj比hba帶較多的負(fù)電荷，向陽(yáng)極移動(dòng)。 （3)hbn是由一個(gè)酸性氨基酸(glu）取代了堿性氨基酸（lys).在ph8。6時(shí)，glu的-羧基呈coo狀態(tài)，所以hbn比hba帶較多的負(fù)電荷，向陽(yáng)極移動(dòng).若將hbn和hbj比較，因?yàn)閔bn是由一個(gè)酸性氨基酸（glu）取代了堿性氨基酸(lys），而hbj是由一個(gè)酸性氨基酸（asp）取代了中性氨基酸。所以hbn比hbj帶更多的負(fù)電荷，hbn向陽(yáng)極移動(dòng)的速度比hbj快。（4）hbc是由一個(gè)堿性氨基酸（lys）取代了酸性氨基酸(glu)。在ph8.6時(shí)，lys的-氨基呈nh3狀態(tài)，所以hbc比hba帶較多的正電荷，向陰極移動(dòng)。若將hbc和hbd比

34、較，因?yàn)閔bc是由一個(gè)堿性性氨基酸取代了酸性氨 基酸，而hbd是由一個(gè)堿性氨基酸取代了中性氨基酸。所以hbc比hbd帶更多的正電荷,hbc向陰極移動(dòng)的速度比hbd快。綜上所述可知：a帶代表hbc，b帶代表hbd， c帶代表hbj, d帶代表hbn。5. （1）在低ph時(shí),羧基質(zhì)子化，這樣蛋白質(zhì)分子帶有大量的凈電荷,分子內(nèi)正電荷相斥使許多蛋白質(zhì)變性，并隨著蛋白質(zhì)分子內(nèi)部疏水基團(tuán)向外暴露使蛋白質(zhì)溶解度下降,因而產(chǎn)生沉淀. (2）加入少量鹽時(shí)，對(duì)穩(wěn)定帶電基團(tuán)有利,增加了蛋白質(zhì)的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加,鹽離子奪取了與蛋白質(zhì)結(jié)合的水分子,降低了蛋白質(zhì)的水合程度，破壞了電荷和水化膜，使蛋白質(zhì)沉淀

35、. （3）在等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)分子之間的靜電斥力最小，所以溶解度最小。（4）加熱時(shí)使蛋白質(zhì)變性,蛋白質(zhì)內(nèi)部的疏水性基團(tuán)被暴露，溶解度降低,從而引起蛋白質(zhì)沉淀。（5）非極性溶劑減小了表面極性基團(tuán)的溶劑化作用，促使蛋白質(zhì)分子之間形成氫鍵，從而取代了蛋白質(zhì)分子與水之間的氫鍵。(6）介電常數(shù)的下降對(duì)暴露在溶劑中的非極性基團(tuán)有穩(wěn)定作用，結(jié)果促使蛋白質(zhì)肽鏈的展開(kāi)而導(dǎo)致變性。6。 ala的pi（pk1pk2）/2（2.349。69）/2= 6。02glu的pi(pk1pk2）/2（2。194。25）/2= 3。22lys的pi（pk2pk3)/2（8。9510.53)/2= 9.7420種氨基酸的平均分子量約

36、為138，在蛋白質(zhì)分子中以小分子量的氨基酸較多,平均分子量大約為128,又由于氨基酸在縮合時(shí)失去一分子水，因此氨基酸殘基的最終平均分子量大約為110。所以氨基酸殘基數(shù)為： 220000/110 2000， 已知螺旋構(gòu)象中,每個(gè)氨基酸殘基上升的距離為0.15nm，折疊中上升0。35nm。設(shè)此多肽鏈中螺旋的氨基酸殘基數(shù)為，則折疊的氨基酸殘基數(shù)為2000. 0.150。35（2000）5.0610-5107 0.1570000。35560 970所以螺旋占的百分?jǐn)?shù)為970/2000100=48。5%8. 相同點(diǎn):主要都含有c、h、o、n，都主要以c元素為骨架原子連接成的大分子。不同點(diǎn)：(1）蛋白質(zhì)的

37、含n量平均16，而核酸則不均一. (2）蛋白質(zhì)一般不含p，而核酸含大量的p. （3）蛋白質(zhì)一般含s，而核酸不含s。 （4）有些蛋白質(zhì)還含有少量的金屬元素，而核酸不含金屬元素。七。 論述題1. （1) 一級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：在蛋白質(zhì)分子中，從n端至c端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。特點(diǎn)：蛋白質(zhì)種類及其繁多，其一級(jí)結(jié)構(gòu)也各不相同;一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)；一級(jí)結(jié)構(gòu)并不是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的唯一因素。化學(xué)建: 肽鍵 二硫鍵（2）蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：是指蛋白質(zhì)分子中，某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。特點(diǎn)

38、： 是一種局部的結(jié)構(gòu) ; 僅僅是肽單元之間相互作用所形成的空間結(jié)構(gòu)，而不包含氨基酸側(cè)鏈及其h原子所形成的構(gòu)象，但氨基酸殘基的側(cè)鏈對(duì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成有影響;二級(jí)結(jié)構(gòu)有較多的類型，有螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲，其中 螺旋和折疊是二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式，轉(zhuǎn)角通常有四個(gè)氨基酸殘基組成，而無(wú)規(guī)卷曲則是指沒(méi)有確定規(guī)律的或根本就沒(méi)有規(guī)律的一些二級(jí)結(jié)構(gòu);二級(jí)結(jié)構(gòu)還可成為超二級(jí)結(jié)構(gòu)，如形式、形式和形式等結(jié)構(gòu)。化學(xué)建：氫鍵(3）蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。特點(diǎn)：一條多肽鏈的三維空間結(jié)構(gòu)。化學(xué)建：疏水鍵 鹽鍵 氫鍵范德華力。（4）蛋白質(zhì)的

39、四級(jí)結(jié)構(gòu)：概念:蛋白質(zhì)分子中各個(gè)亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。特點(diǎn):兩條或兩條以上多肽鏈所形成的三維空間構(gòu)象。 化學(xué)建：疏水鍵 鹽鍵 氫鍵 范德華力.2。（1）一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)不同，生物學(xué)功能一般不同不同蛋白質(zhì)和多肽具有不同的功能，根本原因是它們的一級(jí)結(jié)構(gòu)各異，有時(shí)僅微小的差異就表現(xiàn)出不同的生物學(xué)功能。如催產(chǎn)素與加壓素（縮宮素）都是由垂體后葉分泌的九肽激素，它們分子中僅兩個(gè)氨基酸差異,但兩者的生理功能卻有根本區(qū)別。一級(jí)結(jié)構(gòu)中“關(guān)鍵”部分相同，其功能也相同 如促腎上腺皮質(zhì)激素其124肽段是活性所必需的關(guān)鍵部分.一級(jí)結(jié)構(gòu)“關(guān)鍵”部分的變化，其生物活

40、性也改變多肽的結(jié)構(gòu)與功能的研究表明，改變多肽中某些重要的氨基酸，?？筛淖兤浠钚浴Ｒ患?jí)結(jié)構(gòu)的變化有時(shí)使生物學(xué)功能降低或喪失,從而可能發(fā)生疾病，或者連同這種蛋白一起在地球上消失。（2）蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，而空間結(jié)構(gòu)則是完成生物功能的直接基礎(chǔ),也就是說(shuō)蛋白質(zhì)分子特定的空間構(gòu)象是表現(xiàn)其生物學(xué)功能或活性所必 需的.其構(gòu)象如果遭到破壞，生物學(xué)功能則會(huì)立即喪失。有實(shí)驗(yàn)表明即使一級(jí)結(jié)構(gòu)不同,只要空間構(gòu)象相同，則其功能也相同.3. 若蛋白質(zhì)的折疊發(fā)生錯(cuò)誤，盡管其一級(jí)結(jié)構(gòu)不變，但蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生改變，仍可影響其功能,嚴(yán)重時(shí)可導(dǎo)致疾病發(fā)生，有人將此類疾病稱為蛋白構(gòu)象疾病。如：人紋狀體

41、脊髓變性病，老年癡呆癥、亨丁頓舞蹈病等.瘋牛病是由蛋白質(zhì)病毒（prion protein,prp）引起的一組人和動(dòng)物神經(jīng)退形性病變，這類疾病具有傳染性、遺傳性或散在發(fā)病的特點(diǎn),其在動(dòng)物間的傳播是由prp組成的傳染性顆粒（不含核酸）完成的。 prp是染色體基因編碼的蛋白質(zhì).正常動(dòng)物和人prp為分子量3335kd的蛋白質(zhì)，其水溶性強(qiáng)，對(duì)蛋白酶敏感以及二級(jí)結(jié)構(gòu)為多個(gè)螺旋，稱為prpc.富含螺旋的prpc在某種未知蛋白質(zhì)的作用下可轉(zhuǎn)變成致病的分子中全為折疊的prp，稱為prpsc，盡管prpsc一級(jí)結(jié)構(gòu)與prpc相同,但prpsc對(duì)蛋白酶不敏感，水溶性差,而且對(duì)熱穩(wěn)定,可以相互聚集,最終形成淀粉樣纖維

42、沉淀而致病。4.（1)生物催化作用 生命的基本特征是物質(zhì)代謝,而物質(zhì)代謝全部反應(yīng)幾乎都需要酶作為催化劑，而多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。(2)代謝調(diào)節(jié)作用 生物體存在精細(xì)有效的調(diào)節(jié)系統(tǒng)以維持正常的生命活動(dòng)。參與代謝調(diào)節(jié)的許多激素是蛋白質(zhì)或多肽，如胰島素等。（3）免疫保護(hù)作用 機(jī)體的免疫功能與抗體有關(guān),而抗體是一類特異的球蛋白.(4）轉(zhuǎn)運(yùn)和儲(chǔ)存的作用 體內(nèi)許多小分子物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和儲(chǔ)存可由一些特殊的蛋白質(zhì)來(lái)完成.如血紅蛋白運(yùn)輸氧和二氧化碳,肌紅蛋白儲(chǔ)存氧等。（5）運(yùn)動(dòng)與支持作用 負(fù)責(zé)運(yùn)動(dòng)的肌肉系統(tǒng)主要是蛋白質(zhì)聚集體如肌動(dòng)蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。（6）控制生長(zhǎng)和分化 如真核生物的大多數(shù)反式

43、作用因子等.（7)接受和傳遞信息的作用 完成這種功能的蛋白質(zhì)為受體蛋白, 其中一類為跨膜蛋白，另一類為胞內(nèi)蛋白。（8)營(yíng)養(yǎng)作用 這一類蛋白質(zhì)本身沒(méi)有生物功能，只是在機(jī)體需要的時(shí)候水解成氨基酸，為其他蛋白質(zhì)的合成提供原料。這一類蛋白質(zhì)常見(jiàn)于卵或蛋內(nèi)，如卵清蛋白等.第二章 核酸的結(jié)構(gòu)與功能一單項(xiàng)選擇題1下列關(guān)于核苷酸生理功能的敘述哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的a核苷酸衍生物作為許多生物合成過(guò)程的活性中間物b生物系統(tǒng)的直接能源物質(zhì) c作為輔酶的成分 d生理性調(diào)節(jié)物 e作為質(zhì)膜的基本結(jié)構(gòu)成分2rna和dna徹底水解后的產(chǎn)物是a核糖相同,部分堿基不同 b堿基相同，核糖不同 c部分堿基不同，核糖不同 d堿基不同，核糖相同

44、 e以上都不是3對(duì)于trna來(lái)說(shuō)下列哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的a5端是磷酸化的 b它們是單鏈 c含有甲基化的堿基d反密碼環(huán)是完全相同的 e3端堿基順序是cca4絕大多數(shù)真核生物mrna5端有apoly a b帽子結(jié)構(gòu) c起始密碼 d終止密碼 epribnow盒5下列關(guān)于trna的敘述哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的atrna的二級(jí)結(jié)構(gòu)是三葉草形的b由于各種trna，3末端堿基都不相同，所以才能結(jié)合不同的氨基酸crna分子中含有稀有堿基 d細(xì)胞內(nèi)有多種trnaetrna通常由7080個(gè)單核苷酸組成6核酸中核苷酸之間的連接方式是a2,3磷酸二酯鍵 b3,5磷酸二酯鍵 c2，5磷酸二酯鍵 d糖苷鍵 e氫鍵7尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸

45、(nad+),黃素腺嘌呤二核苷酸(fad）和輔酶a（coa),三種物質(zhì)合成的共同點(diǎn)是 a 均需要尼克酸 b b均需要泛酸c含有來(lái)自磷酸核糖焦磷酸(prpp）的核糖基團(tuán)d均接受半胱氨酸基團(tuán) e均屬于腺苷酸的衍生物8watsoncrick dna分子結(jié)構(gòu)模型a是一個(gè)三鏈結(jié)構(gòu) bdna雙股鏈的走向是反向平行的c堿基a和g配對(duì) d堿基之間共價(jià)結(jié)合e磷酸戊糖主鏈位于dna螺旋內(nèi)側(cè)9下列關(guān)于b-dna雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的敘述中哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的a兩條鏈方向相反 b兩股鏈通過(guò)堿基之間的氫鍵相連維持穩(wěn)定c為右手螺旋，每個(gè)螺旋為10個(gè)堿基對(duì)d嘌呤堿和嘧啶堿位于螺旋的外側(cè) e螺旋的直徑為20a10在dna的雙螺旋模型中a兩條多核苷酸鏈完全相同 b一條鏈?zhǔn)亲笫致菪?另一條鏈?zhǔn)怯沂致菪齝a+g/c+t的比值為1 da+t/g+c的比值為1e兩條鏈的堿基之間以共價(jià)鍵結(jié)合11下列關(guān)于核酸的敘述哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的a堿基配對(duì)發(fā)生在嘧啶堿與嘌呤堿之間b鳥(niǎo)嘌呤與胞嘧啶之間的聯(lián)系是由兩對(duì)氫鍵形成的cdna的兩條多核苷酸鏈方向相反,一條為35，另一條為53ddna雙螺旋鏈中，氫鍵連接的堿基 對(duì)形成一種近似平面的結(jié)構(gòu)e腺嘌呤與胸腺嘧啶之間的聯(lián)系是由兩對(duì)氫鍵形成的12核酸變