《酶生物催化劑》ppt課件

1、羧肽酶本章主要內(nèi)容本章主要內(nèi)容4 酶的普通概念及其作用特點4 酶的命名和分類4 酶的作用機理4 酶促反響的動力學(xué)4 調(diào)理酶4 維生素和輔酶4 酶的分別純化 1.1.酶的概念及作用特點酶的概念及作用特點1.1 1.1 酶酶EnzymeEnzyme的概念的概念 酶是生物催化劑。絕大部分酶是蛋白質(zhì)，還有一些酶是生物催化劑。絕大部分酶是蛋白質(zhì)，還有一些核糖核酸核糖核酸RNA具有催化作用，稱為核酶具有催化作用，稱為核酶ribozyme。 酶對于動物機體的生理活動有重要意義，不可或缺。酶在消費實際中有廣泛運用。用量少而催化效率高；用量少而催化效率高；它可以改動化學(xué)反響的速度，但是不能改動化學(xué)反響平衡。它可

2、以改動化學(xué)反響的速度，但是不能改動化學(xué)反響平衡。酶本身在反響前后也不發(fā)生變化。酶本身在反響前后也不發(fā)生變化。酶可以穩(wěn)定底物構(gòu)成的過渡形狀，降低反響的活化能，從酶可以穩(wěn)定底物構(gòu)成的過渡形狀，降低反響的活化能，從而加速反響的進(jìn)展。而加速反響的進(jìn)展。1.2 1.2 酶的作用特點酶的作用特點F 酶和普通催化劑的共性酶和普通催化劑的共性F 酶作為生物催化劑的特性酶作為生物催化劑的特性酶的催化作用可使反響速度提高酶的催化作用可使反響速度提高1010 101 101倍。倍。 例如：過氧化氫分解例如：過氧化氫分解 2H2O2 2H2O2 2H2O + O2 2H2O + O2用用Fe3+ Fe3+ 催化，效率

3、為催化，效率為6X10-4 mol/mol.S6X10-4 mol/mol.S，而用過氧化氫酶催化，效率，而用過氧化氫酶催化，效率為為6X106 mol/mol.S6X106 mol/mol.S。轉(zhuǎn)換數(shù)轉(zhuǎn)換數(shù)turnover numberturnover number的概念：每秒鐘每個酶分子能催化底物發(fā)的概念：每秒鐘每個酶分子能催化底物發(fā)生變化的微摩爾數(shù)，用生變化的微摩爾數(shù)，用kcatkcat表示表示 mol/S mol/S 。- -淀粉酶催化淀粉水解，淀粉酶催化淀粉水解，1 1克結(jié)晶酶在克結(jié)晶酶在6565C C條件下可催化條件下可催化2 2噸淀粉水解。噸淀粉水解。1 1高效性酶具有極高的催化

4、效率高效性酶具有極高的催化效率酶的專注性酶的專注性 Specificity Specificity又稱為特異性，是指酶在催化生化反響又稱為特異性，是指酶在催化生化反響時對底物的選擇性，即一種酶只能作用于某一類或某一種特定的時對底物的選擇性，即一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物質(zhì)。亦即酶只能催化某一類或某一種化學(xué)反響。物質(zhì)。亦即酶只能催化某一類或某一種化學(xué)反響。例如：蛋白酶催化蛋白質(zhì)的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸例如：蛋白酶催化蛋白質(zhì)的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。酶催化核酸的水解。2 2專注性專注性 Specificity Specificity 構(gòu)造專注性構(gòu)造專注

5、性 有些酶對底物的要求非常嚴(yán)厲，只作用于一個特定的底物。這有些酶對底物的要求非常嚴(yán)厲，只作用于一個特定的底物。這種專注性稱為絕對專注性種專注性稱為絕對專注性Absolute specificity)。 例如：脲酶、麥芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。例如：脲酶、麥芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。絕對專注性絕對專注性Absolute specificity)Absolute specificity)有些酶的作用對象不是一種底物，而是一類化合物或一類化學(xué)鍵。有些酶的作用對象不是一種底物，而是一類化合物或一類化學(xué)鍵。這種專注性稱為相對專注性這種專注性稱為相對專注性(Relative Specificity)。

6、包括：。包括：族族(group)專注性專注性鍵鍵(Bond)專注性專注性相對專注性相對專注性 (Relative Specificity)2 2 立體化學(xué)異構(gòu)專注性立體化學(xué)異構(gòu)專注性 酶的一個重要特性是能專注性地與手性底物結(jié)合并催化這類酶的一個重要特性是能專注性地與手性底物結(jié)合并催化這類底物發(fā)生反響。即當(dāng)?shù)孜锞哂行猱悩?gòu)體時，酶只能作用于底物發(fā)生反響。即當(dāng)?shù)孜锞哂行猱悩?gòu)體時，酶只能作用于其中的一種。其中的一種。 例如，淀粉酶只能選擇性地水解例如，淀粉酶只能選擇性地水解D D葡萄糖構(gòu)成的葡萄糖構(gòu)成的1 1，4 4糖苷鍵；糖苷鍵；L-L-氨基酸氧化酶只能催化氨基酸氧化酶只能催化L-L-氨基酸氧化

7、；乳酸脫氨基酸氧化；乳酸脫氫酶只對氫酶只對L-L-乳酸是專注的。乳酸是專注的。旋光異構(gòu)專注性旋光異構(gòu)專注性幾何異構(gòu)專注性幾何異構(gòu)專注性 有些酶只能選擇性催化某種幾何異構(gòu)體底物的反響，而對另有些酶只能選擇性催化某種幾何異構(gòu)體底物的反響，而對另一種構(gòu)型那么無催化作用。一種構(gòu)型那么無催化作用。 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成蘋果酸，對馬來酸順丁烯二酸那么不起作用；丁生成蘋果酸，對馬來酸順丁烯二酸那么不起作用；丁二酸琥珀酸脫氫酶。二酸琥珀酸脫氫酶。 酶促反響普通在酶促反響普通在pH 5-8 pH 5-8 水溶液中進(jìn)展，反響溫度范圍為

8、水溶液中進(jìn)展，反響溫度范圍為20-20-4040C C。高溫或其它苛刻的物理或化學(xué)條件，將引起酶的失活。高溫或其它苛刻的物理或化學(xué)條件，將引起酶的失活。3 3反響條件溫暖反響條件溫暖4.4.酶活性的可調(diào)理性酶活性的可調(diào)理性5.5.某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。抑制和激活抑制和激活activation and inhibition activation and inhibition 反響控制反響控制(feed back)(feed back)酶原激活酶原激活(activation of proenzyme)(activation of pro

9、enzyme)變構(gòu)酶變構(gòu)酶(allosteric enzyme)(allosteric enzyme)化學(xué)修飾化學(xué)修飾(chemical modification )(chemical modification )多酶復(fù)合體多酶復(fù)合體(multienzyme complex)(multienzyme complex)酶在細(xì)胞中的區(qū)室化酶在細(xì)胞中的區(qū)室化 (enzyme (enzyme compartmentalization )compartmentalization )(1)(1)習(xí)慣命名法習(xí)慣命名法: :根據(jù)其催化底物來命名蛋白酶；淀粉酶根據(jù)其催化底物來命名蛋白酶；淀粉酶根據(jù)所催化反響的性

10、質(zhì)來命名水解酶；轉(zhuǎn)氨酶；裂解酶等根據(jù)所催化反響的性質(zhì)來命名水解酶；轉(zhuǎn)氨酶；裂解酶等結(jié)合上述兩個原那么來命名琥珀酸脫氫酶結(jié)合上述兩個原那么來命名琥珀酸脫氫酶有時在這些命名根底上加上酶的來源或其它特點胃蛋白酶、胰蛋有時在這些命名根底上加上酶的來源或其它特點胃蛋白酶、胰蛋白酶、鹼性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶。白酶、鹼性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶。2.1 2.1 酶的命名酶的命名2 2 酶的命名和分類酶的命名和分類(2)(2)國際系統(tǒng)命名法國際酶學(xué)委員會國際系統(tǒng)命名法國際酶學(xué)委員會19611961年提出年提出系統(tǒng)稱號包括底物稱號、構(gòu)型、反響性質(zhì)，最后加一個酶系統(tǒng)稱號包括底物稱號、構(gòu)型、反響性質(zhì)，最后加一個酶字

11、。字。例如：例如：習(xí)慣稱號習(xí)慣稱號: :谷丙轉(zhuǎn)氨酶谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)稱號系統(tǒng)稱號: :丙氨酸：丙氨酸：- -酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酶催化的反響酶催化的反響: : - -酮戊二酸酮戊二酸 + + 丙氨酸丙氨酸谷氨酸谷氨酸 + + 丙酮酸丙酮酸 2.2 2.2 酶的分類酶的分類國際系統(tǒng)分類法國際系統(tǒng)分類法1961年酶學(xué)委員會年酶學(xué)委員會Enzyme Commission，EC 規(guī)定酶的表示法：規(guī)定酶的表示法： EC. X. X. X. X例如：例如： 乳酸脫氫酶乳酸脫氫酶 酶的化學(xué)組成酶的化學(xué)組成- -分類分類單體酶單體酶-monomeric enzyme：普通由一條肽鏈組成，如溶菌酶、

12、胰蛋：普通由一條肽鏈組成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的單體酶有多條肽鏈組成，如胰凝乳蛋白白酶、木瓜蛋白酶等。但有的單體酶有多條肽鏈組成，如胰凝乳蛋白酶由酶由3條肽鏈，鏈間由二硫鍵相連構(gòu)成一個共價整體。條肽鏈，鏈間由二硫鍵相連構(gòu)成一個共價整體。寡聚酶寡聚酶-oligomeric enzyme：由：由2個或個或2個以上亞基組成，亞基間可以個以上亞基組成，亞基間可以一樣也可不同。亞基間以次級鍵締合。如一樣也可不同。亞基間以次級鍵締合。如3-磷酸甘油醛脫氫酶、乳酸磷酸甘油醛脫氫酶、乳酸脫氫酶、丙酮酸激酶等。脫氫酶、丙酮酸激酶等。多酶體系多酶體系-multienzyme system：由幾種

13、酶靠非共價鍵彼此嵌合而成。：由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成。主要指構(gòu)造化的多酶復(fù)合體如丙酮酸脫氫酶系、脂肪酸合成酶復(fù)合體主要指構(gòu)造化的多酶復(fù)合體如丙酮酸脫氫酶系、脂肪酸合成酶復(fù)合體等。等。酶的組成和輔助因子酶的組成和輔助因子 簡單蛋白酶：單純蛋白質(zhì)，根本組成成份僅為氨基酸。如脲酶、簡單蛋白酶：單純蛋白質(zhì)，根本組成成份僅為氨基酸。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 結(jié)合蛋白酶：這些酶只需在結(jié)合了非蛋白組分輔助因子后，結(jié)合蛋白酶：這些酶只需在結(jié)合了非蛋白組分輔助因子后，才表現(xiàn)出酶的活性。才表現(xiàn)出酶的活性。 酶蛋白酶蛋白apoenzymeapoenzyme 輔助因子輔助因子

14、(cofactor)(cofactor)全酶全酶金屬離子金屬離子小分子有機物小分子有機物3 3 酶的構(gòu)造及催化作用機制酶的構(gòu)造及催化作用機制 結(jié)合部位結(jié)合部位 Binding siteBinding site 酶分子中與底物結(jié)合的部位酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域普通稱為結(jié)合部位。或區(qū)域普通稱為結(jié)合部位。3.1 3.1 酶分子的構(gòu)造特點酶分子的構(gòu)造特點 酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。 結(jié)合部位決議酶的專注性，結(jié)合部位決議酶的專注性， 催化部位決議酶所催化反響的性質(zhì)。催化部位決議酶所催化反響的性質(zhì)。催化部位催化部位 catalyt

15、ic sitecatalytic site調(diào)控部位調(diào)控部位 Regulatory siteRegulatory site 必需基團必需基團: :酶分子中有些基團假設(shè)經(jīng)化學(xué)修飾氧化、復(fù)酶分子中有些基團假設(shè)經(jīng)化學(xué)修飾氧化、復(fù)原、酰化、烷化使其改動，那么酶的活性喪失，這些基原、?；⑼榛蛊涓膭?，那么酶的活性喪失，這些基團稱為必需基團。團稱為必需基團。 非必需基團：有的酶溫暖水解掉幾個非必需基團：有的酶溫暖水解掉幾個AAAA殘基，仍能表現(xiàn)活殘基，仍能表現(xiàn)活性，這些基團即非必需基團。性，這些基團即非必需基團。酶活性中心的必需基團酶活性中心的必需基團a a鎖鑰學(xué)說：鎖鑰學(xué)說： 以為整個酶分子的天然構(gòu)象是

16、具有剛性構(gòu)造的，酶外表具有特以為整個酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性構(gòu)造的，酶外表具有特定的外形。酶與底物的結(jié)合好像一把鑰匙對一把鎖一樣定的外形。酶與底物的結(jié)合好像一把鑰匙對一把鎖一樣 酶的多底物景象、酶對正反方向的催化、相對專注性酶的多底物景象、酶對正反方向的催化、相對專注性3.2 3.2 酶作用專注性的機制酶作用專注性的機制 b b誘導(dǎo)契合學(xué)說誘導(dǎo)契合學(xué)說induced-fit hypothesisinduced-fit hypothesisSEabcE-S復(fù)合復(fù)合物物abcES該學(xué)說以為酶外表并沒有一種與底物互補的固定外形，而只是由于底物的該學(xué)說以為酶外表并沒有一種與底物互補的固定外形，而只是

17、由于底物的誘導(dǎo)才構(gòu)成了互補外形誘導(dǎo)才構(gòu)成了互補外形. .l 降低反響的活化能降低反響的活化能activation energyactivation energyl 活化能活化能: :在一定溫度下一摩爾底物全部進(jìn)入活化態(tài)所需求的自在一定溫度下一摩爾底物全部進(jìn)入活化態(tài)所需求的自在能，單位是在能，單位是KJ/mol.KJ/mol.l 添加溫度、參與催化劑降低反響活化能添加溫度、參與催化劑降低反響活化能l 酶促反響：酶促反響：E + S = ES = ESE + S = ES = ES* * EP EP E + P E + Pl 非酶促反響：非酶促反響：3.3 3.3 酶作用高效率的機制酶作用高效率的

18、機制n催化劑的作用是降低反響活化能催化劑的作用是降低反響活化能, ,從而起到提高反響速度的作用從而起到提高反響速度的作用過渡態(tài)過渡態(tài)n 中間產(chǎn)物學(xué)說中間產(chǎn)物學(xué)說nE+S = E-S E+S = E-S P + E P + En許多實驗現(xiàn)實證明了許多實驗現(xiàn)實證明了E ES S復(fù)合物的存在。復(fù)合物的存在。E ES S復(fù)合物構(gòu)成的速率與酶和底物的性質(zhì)有復(fù)合物構(gòu)成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關(guān)。關(guān)。n 電子顯微鏡的察看結(jié)果、電子顯微鏡的察看結(jié)果、X-X-射線晶射線晶體構(gòu)造分析、酶與底物反響前后光譜特性體構(gòu)造分析、酶與底物反響前后光譜特性分析、酶的溶解度變化、酶與底物的共沉分析、酶的溶解度變化、酶與底物的共

19、沉降，獲得降，獲得ESES復(fù)合物結(jié)晶復(fù)合物結(jié)晶四四 酸堿催化酸堿催化三三 共價催化共價催化一一 臨近效應(yīng)和定向效應(yīng)臨近效應(yīng)和定向效應(yīng)二二 酶使底物分子中的敏感鍵發(fā)生變形酶使底物分子中的敏感鍵發(fā)生變形4 4 酶促反響動力學(xué)酶促反響動力學(xué) 酶促反響動力學(xué)：研討酶促反響速度及其影響要素。酶促反響動力學(xué)：研討酶促反響速度及其影響要素。 反響速度：單位時間內(nèi)底物的減少量或產(chǎn)物的添加量，反響速度：單位時間內(nèi)底物的減少量或產(chǎn)物的添加量，常用初速度來衡量。常用初速度來衡量。4.1 概念初速度初速度 酶促反響速度逐漸降低酶促反響速度逐漸降低 酶促反響的時間進(jìn)展曲線酶促反響的時間進(jìn)展曲線酶活性測定酶活性測定 底物

20、濃度底物濃度SS 酶濃度酶濃度EE 反響溫度反響溫度 反響反響pHpH 抑制劑抑制劑 激活劑激活劑4.2 4.2 影響酶促反響速度的要素影響酶促反響速度的要素4.2.1 底物濃度對酶促反響速度的影響底物濃度對酶促反響速度的影響 vVm0.30.2Vm 20.10 1 2 3 4 5 6 7 8 SSS與與v v關(guān)系：關(guān)系：當(dāng)當(dāng)SS很低時，很低時，SS與與v v成比例成比例- - 一級反一級反響響當(dāng)當(dāng)SS較高時，較高時，SS與與v v不成比例不成比例當(dāng)當(dāng)SS很高時，很高時，SS，v v不變不變-零級反響零級反響SvKmVm 2v =Vm/Km Sv=Vm=K2E 底物濃度對酶促反響速度的影響底物

21、濃度對酶促反響速度的影響 V=Vmax SKm + S一矩形雙曲線：一矩形雙曲線：( (二二) )米米-曼氏方程曼氏方程Michaelis-Menten equationMichaelis-Menten equationV=Vmax SKm + S1 1、米、米- -曼氏方程解釋：曼氏方程解釋：當(dāng)當(dāng)SSKmKm時，時，v=(Vmax/Km) S, v=(Vmax/Km) S, 即即v v 正比于正比于SS當(dāng)當(dāng)SSKmKm時，時，v v Vmax, Vmax, 即即SS而而v v不變不變?nèi)?Km與與 Vmax的意義的意義1、Km值等于最大反響速度一半時的底物濃度；值等于最大反響速度一半時的底物

22、濃度；2、 k2k3 時時Km可用來表示酶對底物的親和力大小，可用來表示酶對底物的親和力大小， Km與與酶對底物親和力大小成反比；酶對底物親和力大小成反比；3、 Km值是酶的特征性常數(shù)之一，值是酶的特征性常數(shù)之一， Km值范圍在值范圍在10-6 10-2mol/L4、 Vmax是酶完全被底物飽和時的反響速度，與酶濃度呈正比；是酶完全被底物飽和時的反響速度，與酶濃度呈正比；V=Vmax SKm + S4.2.2 酶濃度對反響速度的影響酶濃度對反響速度的影響 反響速度與酶濃度成正比：當(dāng)反響速度與酶濃度成正比：當(dāng)SSE,E,式中式中KmKm可以可以忽略不計。忽略不計。k3ESKm + S=k3Ev=

23、vSo4.2.3 溫度對酶促反響速度的影響溫度對酶促反響速度的影響4.2.4 pH對酶促反響速度的影響對酶促反響速度的影響AB4.2.5 抑制劑對酶促反響速度的影響抑制劑對酶促反響速度的影響(一一) 不可逆抑制不可逆抑制irreversible inhibition 抑制劑與酶反響中心的活性基團以共價方式結(jié)合，抑制劑與酶反響中心的活性基團以共價方式結(jié)合，從而抑制酶活性。用透析、超濾等物理方法，不能除去從而抑制酶活性。用透析、超濾等物理方法，不能除去抑制劑使酶活性恢復(fù)。抑制劑使酶活性恢復(fù)。 乙酰膽堿酯酶是羥基酶，與有機磷農(nóng)藥共價結(jié)合后失活，使興奮乙酰膽堿酯酶是羥基酶，與有機磷農(nóng)藥共價結(jié)合后失活，

24、使興奮性神經(jīng)遞質(zhì)乙酰膽堿不能及時去除降解，而是過量地積累引起中毒。性神經(jīng)遞質(zhì)乙酰膽堿不能及時去除降解，而是過量地積累引起中毒。PXROROO+E-OHPOROROOEHXPOROROOE+NCH3CHNOHE-OHNCH3CHNO+POOROR+有機磷化合物羥基酶磷?；?失活)解磷定磷?；?失活)競爭性抑制的特點：競爭性抑制的特點： a. I與與S分子構(gòu)造類似；分子構(gòu)造類似； b. Vmax 不變，表觀不變，表觀Km增大；增大； c.抑制程度取決于抑制程度取決于I與與E的親和力的親和力 ，以及，以及I和和S的相對的相對濃度比例。濃度比例。在可逆的競爭性抑制中，抑制劑通常是酶的天然底物構(gòu)造上

25、的類似物，在可逆的競爭性抑制中，抑制劑通常是酶的天然底物構(gòu)造上的類似物，兩者競爭酶的活性中心?；前奉愃幬锱c細(xì)菌二氫葉酸合成酶的底物之兩者競爭酶的活性中心?；前奉愃幬锱c細(xì)菌二氫葉酸合成酶的底物之一對氨基苯甲酸的構(gòu)造類似，與其競爭酶的活性中心，從而到達(dá)抑菌一對氨基苯甲酸的構(gòu)造類似，與其競爭酶的活性中心，從而到達(dá)抑菌的作用。的作用。COOHH2NSO2NHRH2N對氨基苯甲酸磺胺類藥物對氨基苯甲酸二氫喋呤啶谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸還原酶二氫葉酸四氫葉酸非競爭性抑制劑與酶的活性中心以外的必需基團結(jié)合，構(gòu)成非競爭性抑制劑與酶的活性中心以外的必需基團結(jié)合，構(gòu)成 EI 或或ESI復(fù)合物，結(jié)果不能進(jìn)一步構(gòu)

26、成產(chǎn)物復(fù)合物，結(jié)果不能進(jìn)一步構(gòu)成產(chǎn)物P，于是使酶反響遭到抑，于是使酶反響遭到抑制，這種作用不能經(jīng)過添加底物濃度的方法來消除。制，這種作用不能經(jīng)過添加底物濃度的方法來消除。無機離子：無機離子：Mg 2+ 、 K+、 Mn2+ 、 Cu 2+ 、 Fe 2+ 、 Ca 2+ 、 Cl- 如如Mg+ 對磷?；D(zhuǎn)移酶，對磷?；D(zhuǎn)移酶，Cu+對一些氧化酶，對一些氧化酶，Cl-對淀對淀粉酶有激活作用。粉酶有激活作用。一些有機小分子一些有機小分子 如如Vit C，谷胱甘肽，巰基乙醇等對巰基酶有激活作用。，谷胱甘肽，巰基乙醇等對巰基酶有激活作用。4.2.6 激活劑對酶促反響速度的影響激活劑對酶促反響速度的影響

27、終產(chǎn)物終產(chǎn)物 P 對途對途徑開頭和分支徑開頭和分支點上的關(guān)鍵酶點上的關(guān)鍵酶活性的調(diào)理?；钚缘恼{(diào)理。字母字母e 表示酶。表示酶。+ 表示激活，表示激活，- 表示抑制。表示抑制。5.1 反響控制反響控制( feed Back)5. 酶活性的調(diào)理酶活性的調(diào)理變構(gòu)酶模型變構(gòu)酶模型米氏雙曲線與米氏雙曲線與S S形變構(gòu)曲線形變構(gòu)曲線5.2 變構(gòu)調(diào)理變構(gòu)調(diào)理0.110.11 變構(gòu)酶有特征性的變構(gòu)酶有特征性的S形動力學(xué)曲線。變構(gòu)劑或底物濃度，在一定的范圍形動力學(xué)曲線。變構(gòu)劑或底物濃度，在一定的范圍里，一個比較小的變化就會導(dǎo)致反響速度顯著的改動，因此更具可調(diào)理性。里，一個比較小的變化就會導(dǎo)致反響速度顯著的改動，

28、因此更具可調(diào)理性。 變構(gòu)酶通常是關(guān)鍵酶，催化代謝途徑中的非平衡反響，或稱不可逆反變構(gòu)酶通常是關(guān)鍵酶，催化代謝途徑中的非平衡反響，或稱不可逆反響。這些酶普通處在途徑的開場階段或分支點上，經(jīng)過反響控制來調(diào)理。響。這些酶普通處在途徑的開場階段或分支點上，經(jīng)過反響控制來調(diào)理。 調(diào)理亞基與催化亞基分開，彼此獨立的，稱異促變構(gòu)。變構(gòu)劑與底物調(diào)理亞基與催化亞基分開，彼此獨立的，稱異促變構(gòu)。變構(gòu)劑與底物結(jié)合在同一個亞基上，稱同促變構(gòu)。結(jié)合在同一個亞基上，稱同促變構(gòu)。又稱酶的共價修飾，又稱酶的共價修飾，有磷酸化有磷酸化/脫磷酸，脫磷酸，腺苷?；佘挣；?脫腺苷酰脫腺苷酰等方式。酶的活性等方式。酶的活性在兩種形狀

29、之間變化。在兩種形狀之間變化。這個化學(xué)修飾過程也這個化學(xué)修飾過程也是由酶催化的。是由酶催化的。5.3 化學(xué)修飾化學(xué)修飾 (chemical modification )磷酸化酶兩種方式的相互轉(zhuǎn)變過程磷酸化酶兩種方式的相互轉(zhuǎn)變過程 指催化一樣的化學(xué)反響，但是指催化一樣的化學(xué)反響，但是理化性質(zhì)不同的酶。理化性質(zhì)不同的酶。如，氨基酸組成、電泳行為、如，氨基酸組成、電泳行為、免疫原性、米氏常數(shù)等不同。免疫原性、米氏常數(shù)等不同。乳酸脫氫酶同工酶乳酸脫氫酶同工酶 LDH， 由由2種亞基種亞基M和和H 組合成組合成5種種4聚體聚體 H4和和M4分別在心肌中和分別在心肌中和 在肌肉中活性最高。在肌肉中活性最高。5.4 同工酶同工酶isozyme功能上相關(guān)的幾個酶功能上相關(guān)的幾個酶在空間上組織在一同，在空間上組織在一同，定向有序地催化一系定向有序地催化一系列反響。列反響。5.5 多酶復(fù)合體多酶復(fù)合體 (multienzyme complex) 無活性的酶原proenzyme，在特定的條件下，經(jīng)過部分肽段的有限水解，轉(zhuǎn)變成有活性的酶。5.6 5.6 酶原激活酶原激活維生素維生素Vitamin是動物和人類生理活動所必需的，從食物中獲得的是動物和人類生理活動所必需的，從食物中獲得的