生物化學(xué)學(xué)習(xí)指南

1、第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一、學(xué)習(xí)重點(diǎn)蛋白質(zhì)分子組成、分子結(jié)構(gòu)及功能的關(guān)系，蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)。蛋白質(zhì)的變性、沉淀。蛋白質(zhì)分離、純化方法，包括電泳法、層析法、超速離心法等。二、學(xué)習(xí)提綱1.構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位是氨基酸，共20種，可分為非極性、極性、酸性、堿性氨基酸四類。各種不同的氨基酸通過肽鍵連接成大的蛋白質(zhì)分子。2.蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可分為一級、二級、三級、四級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中氨基酸的N端至C端的排列順序，即氨基酸序列。其連接鍵為肽鍵、二硫鍵。二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)主鏈局部的空間結(jié)構(gòu)，不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象，構(gòu)象主要有-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲，以氫鍵維持其穩(wěn)定性。三級結(jié)構(gòu)

2、指多肽鏈主鏈和側(cè)鏈的全部的原子的空間排布位置，其結(jié)構(gòu)的維持，主要靠次級鍵。四級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)及之間的締合，靠次級鍵維持。3蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系，一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，空間結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系密切。空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，其理化性質(zhì)變化和生物學(xué)功能喪失，稱蛋白質(zhì)變性。變性后，一級結(jié)構(gòu)未被破壞，在一定條件下，恢復(fù)原有的空間構(gòu)象和功能。蛋白質(zhì)具有變構(gòu)效應(yīng)，如血紅蛋白的亞基與氧氣結(jié)合后，可引起另一亞基構(gòu)象改變，使之更容易與氧氣結(jié)合，所以血紅蛋白氧解離曲線呈S型,這種變構(gòu)效應(yīng)是蛋白質(zhì)中普遍存在的功能調(diào)節(jié)方式之一。 4利用蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)，采取不損傷蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能的物理方法來純化蛋白質(zhì)。常用的技術(shù)有電泳法、層析

3、法、超速離心法等。三、題 例（一）選擇題【A型題】1人體內(nèi)存在不同結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子約有A1千種 B1萬種 C10萬種 D100萬種 E1000萬種2已知某血清標(biāo)本的含氮量為10g/L,則蛋白質(zhì)的濃度大約是A52.5g/L B62.5g/L C57.5g/L D72.5g/L E67.5g/L3組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸均為AL-氨基酸 BL-氨基酸CL-氨基酸 DD-氨基酸ED或L-氨基酸4不含不對稱碳原子的氨基酸是A酪氨酸 B絲氨酸 C甘氨酸 D谷氨酸 E亮氨酸5含有兩個羧基的氨基酸是A絲氨酸 B賴氨酸 C酪氨酸 D蘇氨酸 E谷氨酸6屬于亞氨基酸的是A脯氨酸 B組氨酸 C甘氨酸 D色氨酸 E賴氨

4、酸7屬于堿性氨基酸的是A丙氨酸 B亮氨酸 C賴氨酸 D苯丙氨酸 E絲氨酸8蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是A半胱氨酸 B組氨酸 C瓜氨酸 D精氨酸 E賴氨酸9蛋白質(zhì)分子合成加工后才出現(xiàn)的氨基酸是A脯氨酸 B賴氨酸 C羥脯氨酸 D谷氨酰胺 E絲氨酸10屬于極性中性氨基酸的是AGly, Ala BLeu, ValCHis, Lys DAsn, GlnEAsp, Glu11屬于單純蛋白質(zhì)的是A肌紅蛋白 B血紅蛋白C清蛋白 D細(xì)胞色素CE糖蛋白12含有金屬離子的蛋白質(zhì)是A脂蛋白 B血紅蛋白C糖蛋白 D角蛋白E膠原蛋白13屬于含硫氨基酸的是ATrp BThr CPheDMet EPro14氨基酸在等電點(diǎn)時是A非

5、極性分子 B疏水分子C兼性離子 D陽離子E陰離子15蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時表現(xiàn)為A分子凈電荷是零B分子所帶電荷最多C不易沉淀D溶解度升高E在電場作用下定向移動16有一混合蛋白質(zhì)溶液，各種蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)為4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，電泳時,欲使其中四種蛋白質(zhì)泳向正極，緩沖液pH應(yīng)該是A4.0 B5.0 C6.0D7.0 E8.017PH5時帶負(fù)電荷的氨基酸是A苯丙氨酸 B谷氨酸C絲氨酸 D精氨酸E蘇氨酸18280nm波長處有吸收峰的氨基酸為A絲氨酸 B谷氨酸 C蛋氨酸 D色氨酸 E精氨酸19關(guān)于谷胱甘肽的敘述,正確的是A含有胱氨酸B谷氨酸的-羧基是游離的C體內(nèi)重要的氧化劑D主要的功能基團(tuán)是

6、C端羧基E所含肽鍵均為-肽鍵20維持核糖核酸酶功能的重要化學(xué)鍵是A氫鍵 B二硫鍵 C離子鍵 D疏水作用 E肽鍵21維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是A離子鍵 B二硫鍵C疏水作用力 D肽鍵E氫鍵22關(guān)于肽的敘述，錯誤的是A氨基酸借肽鍵連接形成的化合物B肽中的氨基酸稱為氨基酸殘基C多肽與蛋白質(zhì)分子無明確分界線D肽沒有氨基末端和羧基末端E10個以內(nèi)氨基酸形成的肽為寡肽23多肽鏈中主鏈骨架的組成是A-NCCNNCCNNCCN-B-CANOCHNOCHNO-C-CONHCONHCONH-D-CNOHCNOHCNOH-E-CHNOCNHOCNHO-24蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象主要取決于A-螺旋和-折疊B肽鏈中肽鍵的

7、構(gòu)象C肽鏈氨基酸的排列順序D肽鏈中的二硫鍵E肽鏈中的氫鍵25蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中，螺旋一圈相當(dāng)于氨基酸殘基的數(shù)目是A2.5個 B3個 C3.6個D4個 E5個26蛋白質(zhì)分子中的-轉(zhuǎn)角屬于蛋白質(zhì)的A一級結(jié)構(gòu) B二級結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu) D四級結(jié)構(gòu)E側(cè)鏈結(jié)構(gòu)27維系蛋白質(zhì)-螺旋和-折疊結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的化學(xué)鍵是A肽鍵 B離子鍵C二硫鍵 D疏水作用E氫鍵28關(guān)于蛋白質(zhì)-螺旋的敘述,錯誤的是A鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定其結(jié)構(gòu)B有些側(cè)鏈R基團(tuán)不利于-螺旋形成C是二級結(jié)構(gòu)的形式之一D一般蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)中都含有-螺旋E鏈內(nèi)疏水作用穩(wěn)定-螺旋29蛋白質(zhì)分子-螺旋的特點(diǎn)是A氨基酸側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)B多為左手螺旋C靠離子鍵維持穩(wěn)定D螺旋走向?yàn)槟鏁r

8、針方向E肽鏈充分伸展30關(guān)于-折疊的敘述,錯誤的是A蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)形式之一B兩條肽鏈走向可以是反向平行C氨基酸側(cè)鏈交替出現(xiàn)于肽單元上下方D主鏈骨架呈鋸齒狀折疊E肽鏈之間不存在氫鍵31蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的結(jié)構(gòu)單元是A肽鍵 B氫鍵C二硫鍵 D肽鍵平面E氨基酸殘基32血紅蛋白與肌紅蛋白在結(jié)構(gòu)上的不同是，具有A主鏈構(gòu)象 B一級結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu) D側(cè)鏈構(gòu)象E四級結(jié)構(gòu)33維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的化學(xué)鍵不包括A二硫鍵 B鹽鍵 C氫鍵 D范德華力 E疏水作用34關(guān)于蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的敘述，錯誤的是A有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都有生物學(xué)活性B分子量大的蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)可有結(jié)構(gòu)域C結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要由次級鍵維系D單體蛋白質(zhì)或亞基的空

9、間結(jié)構(gòu)E整條肽鏈全部氨基酸殘基的空間位置35蛋白質(zhì)分子一定具有A-螺旋 B-折疊C三級結(jié)構(gòu) D四級結(jié)構(gòu)E亞基36具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)的特征是A分子中含有輔基B每條多肽鏈具有四級結(jié)構(gòu)C每個亞基具有獨(dú)立的生物學(xué)活性D依賴肽鍵維系四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性E兩條或兩條以上具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成37對四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)進(jìn)行一級結(jié)構(gòu)分析時發(fā)現(xiàn)A有一個自由-氨基和一個自由-羧基B有自由的-氨基,沒有自由的-羧基C有自由的-羧基,沒有自由的-氨基D無自由的-氨基或自由的-羧基E有一個以上自由的-氨基和-羧基38蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)各亞基間的結(jié)合力是A鹽鍵和疏水鍵B疏水鍵和二硫鍵C氫鍵和離子鍵D二硫鍵和肽鍵E范德華力和疏水鍵

10、39蛋白質(zhì)膠體顆粒不穩(wěn)定的因素是A溶液pH值大于pIB溶液pH值小于pIC溶液pH值等于pID溶液pH值等于10E在水溶液中40某些蛋白質(zhì)和酶的巰基來自A蛋氨酸 B胱氨酸C半胱氨酸 D谷胱甘肽E同型半胱氨酸41能還原蛋白質(zhì)二硫鍵的試劑是A溴化氰 B碘乙酸C2,4-二硝基氟苯 D三氯醋酸E巰基乙醇42關(guān)于血紅蛋白的描述，正確的是A含有鐵卟啉的單鏈球蛋白B氧解離曲線為S形C1個血紅蛋白與1個氧分子可逆結(jié)合D不屬于變構(gòu)蛋白E沒有協(xié)同效應(yīng)43當(dāng)?shù)谝粋€與血紅素Fe2結(jié)合后能夠A促進(jìn)其它亞基與O結(jié)合B抑制其它亞基與O結(jié)合C促進(jìn)亞基與結(jié)合,抑制亞基與O結(jié)合D抑制另一亞基與O結(jié)合,促進(jìn)亞基與O結(jié)合E促進(jìn)其它亞

11、基與CO結(jié)合44關(guān)于Hb和Mb的敘述，不正確的是AMb的解離曲線為S形BHb的解離曲線為S形CMb結(jié)合O無協(xié)同效應(yīng)DHb結(jié)合O有協(xié)同效應(yīng)EHb結(jié)合O有變構(gòu)效應(yīng)45P表示氧解離曲線的位置,是指AHb與O結(jié)合的能力為50%BHb與CO結(jié)合的量為50%CHb與O結(jié)合的量D血中50%的Hb與O結(jié)合時的O分壓EHb氧飽和度為50%時,相應(yīng)的CO分壓46關(guān)于Hb作用機(jī)理的敘述，不正確的是AHb沒有結(jié)合O時呈緊張態(tài)BHb結(jié)合O時呈緊張態(tài)CHb結(jié)合O時有正協(xié)同效應(yīng)DHb結(jié)合O時有變構(gòu)效應(yīng)EHb結(jié)合O時呈松弛態(tài)47關(guān)于Hb構(gòu)象變化的敘述，不正確的ACO2是變構(gòu)蛋白Hb的變構(gòu)劑BHb結(jié)合O時亞基間鹽鍵斷裂CHb結(jié)

12、合O時有正協(xié)同效應(yīng)DHb在松弛態(tài)時Fe2半徑變小ET態(tài)轉(zhuǎn)變成R態(tài)是逐個結(jié)合O完成的 48蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點(diǎn)是A相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)，功能一定相同B一級結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)，功能一定類似C一級結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變生物活性消失D不同來源的同源蛋白質(zhì)，其一級結(jié)構(gòu)相同E蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定其功能49關(guān)于血紅蛋白變性的敘述,正確的是A空間構(gòu)象改變,生物活性喪失B一級結(jié)構(gòu)不變,生物活性不變C肽鍵斷裂,生物活性喪失D空間構(gòu)象改變,生物活性不變E一級結(jié)構(gòu)改變,生物活性喪失50變性蛋白質(zhì)的主要特點(diǎn)是A不易被胃蛋白酶水解B黏度下降C溶解度增加D原有的生物活性喪失E可以透過半透膜51蛋白質(zhì)變性后出現(xiàn)的現(xiàn)

13、象是A大量氨基酸游離出來B生成大量肽片段C空間構(gòu)象改變D肽鍵斷裂E等電點(diǎn)變?yōu)榱?2蛋白質(zhì)對紫外光吸收能力的大小，主要取決于A酸性氨基酸的含量B肽鏈中的肽鍵C堿性氨基酸的含量D酪氨酸、色氨酸的含量E肽鏈中的氫鍵53下面的敘述正確的是A變性的蛋白質(zhì)一定沉淀B沉淀的蛋白質(zhì)一定變性C沉淀的蛋白質(zhì)就不再有生物學(xué)活性D鹽析法使蛋白質(zhì)變性E鹽析沉淀的蛋白質(zhì)仍然有生物活性54不會使蛋白質(zhì)變性的因素是A加熱 B強(qiáng)酸、強(qiáng)堿C有機(jī)溶劑 D重金屬鹽E鹽析55鹽析法沉淀蛋白質(zhì)的原理是A破壞水化膜，中和電荷B無機(jī)鹽與蛋白質(zhì)結(jié)合成不溶性的蛋白鹽C降低蛋白質(zhì)溶液的介電常數(shù)D破壞蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)E改變蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)56蛋白質(zhì)溶

14、液的穩(wěn)定因素是A蛋白質(zhì)溶液的黏度大B蛋白質(zhì)分子表面疏水基團(tuán)的作用C蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜和電荷層D蛋白質(zhì)分子表面電荷為零E蛋白質(zhì)分子中的肽鍵57蛋白質(zhì)在電場中移動的方向取決于A二級結(jié)構(gòu) B凈電荷C空間結(jié)構(gòu) D側(cè)鏈的游離基團(tuán)E三級結(jié)構(gòu)58根據(jù)蛋白質(zhì)溶解度分離純化蛋白質(zhì)的技術(shù)是A凝膠過濾 B超濾法C有機(jī)溶劑分級法 D離子交換層析E電泳59利用分子篩層析分離蛋白質(zhì)的技術(shù)是A陰離子交換層析 B陽離子交換層析C凝膠過濾 D親和層析E透析60利用分子篩和電荷分離蛋白質(zhì)的技術(shù)是A瓊脂糖電泳B醋酸纖維薄膜電泳C聚丙烯酰胺凝膠電泳D凝膠過濾E離子交換層析61與蛋白質(zhì)等電點(diǎn)無關(guān)的分離蛋白質(zhì)的技術(shù)是A瓊脂糖凝膠電

15、泳 B離子交換層析C等電點(diǎn)沉淀法 D凝膠層析E醋酸纖維薄膜電泳62能夠分離蛋白質(zhì)和測定蛋白質(zhì)分子量的技術(shù)是A親和層析 B超速離心C透析 D離子交換層析E醋酸纖維薄膜電泳63某蛋白質(zhì)水解液，應(yīng)用pH=6的洗脫液，用陽離子交換柱層析,第一個被洗脫下來的氨基酸是AVal(pI 5.96) BArg(pI 10.76)CLys(pI 9.74) DHis(pI 5.66)EAsp(pI 2.77)64凝膠過濾層析時最先被洗脫下來的蛋白質(zhì)是A馬肝過氧化氫酶(Mw:247500)B肌紅蛋白(Mw:16900)C血清清蛋白(Mw:68500)D牛乳球蛋白(Mw:35000)E牛胰島素(Mw:5700)【X型

16、題】99維持蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的次級鍵包括A肽鍵 B氫鍵 C離子鍵 D疏水作用 E二硫鍵100蛋白質(zhì)溶液對紫外線吸收是由于含有A酪氨酸 B苯丙氨酸 C半胱氨酸 D色氨酸 E蛋氨酸101關(guān)于肽單元的敘述，正確的是A形成多肽鏈二級結(jié)構(gòu)的基本單位B形成肽鍵的六個原子在一個平面內(nèi)C肽鍵鍵長介入單鍵和雙鍵之間D與碳相連的單鍵可以自由旋轉(zhuǎn)E相鄰肽單元平面的相對位置與肽鍵位置有關(guān)102關(guān)于血紅蛋白的敘述，正確的是A氧解離曲線為S型B血紅蛋白與氧結(jié)合卟啉Fe2+轉(zhuǎn)變成Fe3+C各亞基結(jié)合氧時無協(xié)同效應(yīng)DT態(tài)轉(zhuǎn)變成R態(tài)是逐個結(jié)合O2完成的E血紅蛋白亞基之間通過6對鹽鍵緊密結(jié)合103分離純化蛋白質(zhì)可根據(jù)蛋白質(zhì)的A分子

17、量 B等電點(diǎn)C所帶電荷性質(zhì) D沉降系數(shù)E生物學(xué)親和力104蛋白質(zhì)的生理功能有A貯存遺傳信息 B代謝調(diào)控C物質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn) D血液凝固E參與遺傳信息的傳遞105含有鐵離子的蛋白質(zhì)有A血紅蛋白 B肌紅蛋白C細(xì)胞色素 D過氧化氫酶E氨基酸氧化酶106蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)有A紫外吸收 B膠體性質(zhì)C變性、沉淀和凝固 D茚三酮反應(yīng)E兩性電離107關(guān)于肌紅蛋白的敘述，正確的是A只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)B有8段-螺旋結(jié)構(gòu)CF8組氨酸殘基與Fe2+配位結(jié)合D有負(fù)協(xié)同效應(yīng) E氧解離曲線為直角雙曲線108當(dāng)Hb 鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代將導(dǎo)致A鐮刀狀紅細(xì)胞貧血癥B異常脫氧血紅蛋白的聚合作用C紅細(xì)胞容易破裂D血紅蛋白一級結(jié)構(gòu)改

18、變E血紅蛋白結(jié)合氧能力顯著降低109蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)包括A-螺旋 B-折疊C-轉(zhuǎn)角 D無規(guī)卷曲E結(jié)構(gòu)域110蛋白質(zhì)-螺旋結(jié)構(gòu)中A肽鍵N-H和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵B每36個氨基酸殘基螺旋上升1圈C螺旋的走向?yàn)轫槙r針方向D脯氨酸和甘氨酸有利于螺旋形成E氫鍵方向與螺旋走向垂直111影響-螺旋形成的因素是AR基的大小B連續(xù)多個酸性氨基酸CR基所帶電荷性質(zhì)D連續(xù)多個堿性氨基酸E脯氨酸和亮氨酸112肽鍵平面中能夠旋轉(zhuǎn)的鍵是AC=O鍵 BCN鍵 CNH鍵 DCN鍵 ECC鍵113關(guān)于-轉(zhuǎn)角的敘述,正確的是A常發(fā)生于肽鏈進(jìn)行180°回折時的轉(zhuǎn)角處B第1個氨基酸殘基羰基氧與第3個氨基酸殘基的亞氨

19、基氫形成氫鍵C第2個氨基酸殘基常為脯氨酸D一般由4個氨基酸殘基組成E二級結(jié)構(gòu)之一114關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述,正確的是A所有蛋白質(zhì)分子都具有三級結(jié)構(gòu)B極性氨基酸側(cè)鏈伸向蛋白質(zhì)分子表面C一級結(jié)構(gòu)是決定高級結(jié)構(gòu)的重要因素D極少數(shù)氨基酸的疏水側(cè)鏈位于分子內(nèi)部E蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與其生物學(xué)功能密切相關(guān)115蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象包括A-折疊 B結(jié)構(gòu)域 C一級結(jié)構(gòu) D模序 E三級結(jié)構(gòu)116蛋白質(zhì)分子的疏水作用是A氨基酸非極性側(cè)鏈之間形成B構(gòu)成蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域C構(gòu)成肌紅蛋白的袋狀空穴D位于螺旋肽鍵之間E參與維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)117分子伴侶A可與錯誤聚集的肽段結(jié)合B幫助肽鏈正確折疊C亞基聚合時發(fā)揮重要作用D二硫鍵正確形成中起

20、重要作用E.本身為蛋白質(zhì)118關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述,正確的是A蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的正確形成需要分子伴侶B帶電荷的氨基酸側(cè)鏈伸向蛋白質(zhì)分子表面C蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)D疏水性氨基酸側(cè)鏈隱藏在分子內(nèi)部E一級結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)也相似119用于多肽鏈氨基酸序列分析的方法有A二硝基氟苯法 B丹酰氯法C酸水解法 D胰蛋白酶法EEdman降解法120具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)有A肌紅蛋白 B血紅蛋白C胰島素 D牛胰核糖核酸酶E乙酰輔酶A羧化酶121蛋白質(zhì)變性時A分子量變大 B溶解度降低C一級結(jié)構(gòu)不改變 D高級結(jié)構(gòu)破壞E生物學(xué)功能喪失122能使蛋白質(zhì)沉淀的試劑有A. 硫酸銨 B強(qiáng)堿 C丙酮D氯化鈉 E強(qiáng)酸1

21、23蛋白質(zhì)電泳時,其泳動速度取決于A蛋白質(zhì)的分子量B蛋白質(zhì)的分子形狀C電泳緩沖液pH值D電泳緩沖液的離子強(qiáng)度E蛋白質(zhì)的帶電量124有關(guān)凝膠過濾層析的敘述,正確的是A分子量大的分子先洗脫下來B分子量小的分子先洗脫下來C可用于蛋白質(zhì)分子量的測定D可用于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的測定E又稱分子篩層析（二）名詞解釋1 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)（primary structure）2 模體（motif）3 結(jié)構(gòu)域（domain）4 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)（quaternary structrue of protein）5 蛋白質(zhì)等電點(diǎn)（pI）6 蛋白質(zhì)的變性（denaturation of protein）（三）問答題和論述題1組

22、成蛋白質(zhì)的20種氨基酸是如何分類的?2簡述谷胱甘肽的結(jié)構(gòu)及其功能。3簡述-螺旋和-折疊的主要特點(diǎn)。4維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的因素是什么？ 用于沉淀蛋白質(zhì)的方法有哪些？5蛋白質(zhì)分離純化方法有哪些？簡述其基本原理。6以血紅蛋白為例說明蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系，并解釋協(xié)同效應(yīng)和變構(gòu)效應(yīng)。7簡述分子伴侶的作用。8用蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系解釋鐮狀紅細(xì)胞貧血的發(fā)病機(jī)理。9有一蛋白質(zhì)混合液含有三種蛋白質(zhì)，他們的相對分子質(zhì)量和等電點(diǎn)如下：蛋白質(zhì) 相對分子質(zhì)量 等電點(diǎn)A 20,000 8.5B 21,000 5.9C 5,000 6.0請?jiān)O(shè)計一個實(shí)驗(yàn)來分離純化這三種蛋白質(zhì)。四、參考答案（一）選擇題1C 2B

23、3B 4C 5E6A 7C 8C 9C 10D11C 12B 13D 14C 15A16D 17B 18D 19B 20B21D 22D 23C 24C 25C26B 27E 28E 29A 30E31D 32E 33A 34A 35C36E 37E 38C 39C 40C41E 42B 43A 44A 45D46B 47A 48E 49A 50D51C 52D 53E 54E 55A56C 57B 58C 59C 60C61D 62B 63E 64A 65A66D 67A 68C 69C 70A71B 72D 73C 74B 75A76D 77A 78C 79D 80B81E 82A 83C

24、 84D 85B86A 87C 88B 89C 90B91D 92A 93D 94D 95B96A 97B 98C 99BCD 100ABD 101.ABCD 102.AD 103.ABCDE 104.BCDE105.ABCD 106.ABCDE 107.ABCE108.ABCDE 109ABCD 110.ABC111ABCDE 112CDE 113ACDE114ABCE 115ABDE 116ACE117ABDE 118ABCD 119ABCDE120BE 121BCDE 122ACD 123ABCDE 124ACE （二）名詞解釋1蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu) 多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級

25、結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)中的主要化學(xué)鍵是肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是高級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，但不是惟一決定因素。3.模體 在許多蛋白質(zhì)分子中，兩個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個特殊的空間構(gòu)象。一個模體有其特征性的氨基酸序列，并發(fā)揮特殊的功能，如鋅指結(jié)構(gòu)。4.結(jié)構(gòu)域 分子量大的蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)?？煞指畛?個和數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域，折疊的較為緊密，具有獨(dú)立的生物學(xué)功能，稱為結(jié)構(gòu)域。6蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) 由兩條或兩條以上多肽鏈組成，每一條多肽鏈都有其完整的三級結(jié)構(gòu)，稱為亞基，亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布，并以非共價鍵相連接，這種蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接

26、觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)。7蛋白質(zhì)等電點(diǎn) 在某一pH溶液中，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH值稱為該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。8蛋白質(zhì)的變性 某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)的特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質(zhì)的變性。 （三）問答題與論述題5.答：蛋白質(zhì)分離純化的方法主要有:鹽析、透析、超速離心、電泳、離子交換層析、分子篩層析等方法。鹽析是應(yīng)用中性鹽加入蛋白質(zhì)溶液,破壞蛋白質(zhì)的水化膜,使蛋白質(zhì)聚集而沉淀。透析方法是利用僅能通透小分子化合物的半透膜,使大分子蛋白質(zhì)和小分子化合物分離,達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)或去除鹽

27、類小分子的目的。超離心方法是利用蛋白質(zhì)顆粒在離心力作用下可發(fā)生沉降的特點(diǎn)，由于蛋白質(zhì)的密度與形態(tài)各不相同,可以應(yīng)用超離心法將不同密度的蛋白質(zhì)分離。電泳方法是根據(jù)蛋白質(zhì)在一定的pH溶液中可帶有電荷,成為帶電顆粒,在電場中向相反的電極方向泳動，進(jìn)行蛋白質(zhì)的分離。由于蛋白質(zhì)的質(zhì)量和電荷量不同,其在電場中的泳動速率也不同,從而將蛋白質(zhì)分離成泳動速率快慢不等的條帶。離子交換層析：蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì),在一定的pH溶液中,可解離成帶電荷的膠體顆粒, 與層析柱內(nèi)離子交換樹脂顆粒表面的相反電荷吸引,如陰離子交換劑本身帶有正電荷,能吸引溶液中的陰離子，然后用鹽溶液洗脫,帶電量小的蛋白質(zhì)先被洗脫,隨著鹽濃度增加,帶

28、電量多的也被洗脫, 達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。分子篩是根據(jù)蛋白質(zhì)顆粒大小而進(jìn)行分離的一種方法。層析柱內(nèi)填充著帶有小孔的顆粒,小分子蛋白質(zhì)能進(jìn)入顆粒, 因而在層析柱內(nèi)的滯留時間長，大分子蛋白則不能, 而徑直流出層析柱，使不同大小分子的蛋白質(zhì)得以分離。6答：血紅蛋白由2個亞基和2個亞基組成，4個亞基間通過8個鹽鍵緊密結(jié)合形成親水的球狀蛋白。未結(jié)合02時,Hb結(jié)構(gòu)緊密,稱為緊張態(tài)(T態(tài)), 與02親和力小,此時Fe2+半徑比卟啉環(huán)中間的孔大,高出卟啉環(huán)；當(dāng)?shù)谝粋€亞基與02結(jié)合,使 Fe2+半徑變小,進(jìn)入卟啉環(huán)中間的小孔中,引起F肽段微小的移動,影響附近肽段的構(gòu)象,亞基間的鹽鍵斷裂,結(jié)合松弛,促進(jìn)第二個亞

29、基和02結(jié)合,依此方式使第三、第四個亞基與02結(jié)合。隨著亞基與02的結(jié)合,4個亞基間的鹽鍵斷裂,Hb的二、三、四級結(jié)構(gòu)發(fā)生劇烈的變化,血紅蛋白結(jié)構(gòu)變?yōu)樗沙?稱為松弛態(tài)(R態(tài)),最后四個亞基全處于R態(tài)。協(xié)同效應(yīng)是指一個亞基與其配體結(jié)合后,能影響寡聚體中另一亞基與配體的結(jié)合能力,如果是促進(jìn)作用,是為正協(xié)同效應(yīng),反之,為負(fù)協(xié)同效應(yīng)。以血紅蛋白為例,當(dāng)Hb的第一個亞基與02結(jié)合以后,促進(jìn)了第二及第三個亞基與02結(jié)合后,又大大促進(jìn)了第四個亞基與02結(jié)合,這種效應(yīng)為正協(xié)同效應(yīng)。一個蛋白質(zhì)與它的配體結(jié)合后,蛋白質(zhì)構(gòu)象發(fā)生變化,使它更適于功能需要,這一類變化稱為變構(gòu)效應(yīng)。Hb是變構(gòu)蛋白,小分子02是Hb的變構(gòu)

30、劑或效應(yīng)劑。7.答：分子伴侶是一類幫助新生多肽正確折疊的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)合成時,還未折疊的肽段有許多疏水基團(tuán)暴露在外，具有分子內(nèi)或分子間聚集的傾向，致使蛋白質(zhì)不能形成正確構(gòu)象。分子伴侶可逆的與未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開,重復(fù)進(jìn)行可防止錯誤的聚集發(fā)生,使肽鏈正確折疊。分子伴侶也可與錯誤聚集的肽段結(jié)合,使之解聚,再誘導(dǎo)其正確折疊。分子伴侶還對蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的正確形成起到重要作用。8.答：蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象，決定蛋白質(zhì)的功能。鐮刀型紅細(xì)胞貧血是由于血紅蛋白的一級結(jié)構(gòu)中氨基酸的排列順序改變。正常人血紅蛋白鏈第6位是谷氨酸,而鐮刀型紅細(xì)胞貧血病人的鏈的第6位氨基酸變成了纈氨

31、酸。僅此一個氨基酸的變化就使有574個氨基酸的血紅蛋白的理化性質(zhì)和功能發(fā)生改變。病人血紅蛋白聚集成絲、相互黏著、紅細(xì)胞變形,成為鐮刀狀而極易破碎產(chǎn)生貧血。這種由蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病,稱為分子病。9.答：由于蛋白質(zhì)A、B與蛋白質(zhì)C 的相對分子質(zhì)量相差較大，可用凝膠過濾的方法將蛋白質(zhì)A、B與蛋白質(zhì)C分開并純化。又由于蛋白質(zhì)A與B等電點(diǎn)不同，可用離子交換柱層析將蛋白質(zhì)A與B分開并純化。 （第三章 酶一. 學(xué)習(xí)重點(diǎn)酶活性中心的概念；酶促反應(yīng)的特點(diǎn)；底物濃度、酶濃度、溫度、pH、激活劑及抑制劑諸因素對酶促反應(yīng)速度的影響；競爭性抑制作用的特點(diǎn)；酶原與酶原激活的概念；變構(gòu)調(diào)節(jié)及共價修飾調(diào)節(jié)的概念、

32、特點(diǎn)；同工酶的概念。二.學(xué)習(xí)提綱（一）酶的分子結(jié)構(gòu)與功能1酶的分子組成：酶按分子組成分為單純酶和結(jié)合酶。單純酶：僅由氨基酸殘基構(gòu)成。結(jié)合酶：由蛋白質(zhì)（酶蛋白）和非蛋白質(zhì)（輔助因子）組成，全酶酶蛋白輔助因子。輔助因子包括小分子有機(jī)化合物和金屬離子。小分子有機(jī)化合物是一些化學(xué)穩(wěn)定的小分子物質(zhì),常含維生素或維生素類物質(zhì)。分為：輔酶：與酶蛋白以非共價鍵疏松結(jié)合，可用透析等簡單方法分離；輔基：與酶蛋白以共價鍵牢固結(jié)合，不能用透析等簡單方法分離。主要作用：參與酶的催化過程，在反應(yīng)中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團(tuán)。金屬離子多為酶的輔基。常見的有K+、Na+、Mg2+等。分為：金屬酶：酶蛋白與金屬離子結(jié)合緊密；金屬

33、激活酶：酶蛋白與金屬離子結(jié)合松弛，金屬離子不與酶蛋白直接結(jié)合，而是借助底物相連接。作用：作為酶活性中心的催化基團(tuán)參與催化反應(yīng)、傳遞電子；作為連接酶與底物的橋梁；穩(wěn)定酶的構(gòu)象所必需；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力。酶的活性中心酶分子中有些必需基團(tuán)在空間上彼此靠近，具有嚴(yán)格空間構(gòu)象，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)域。能與底物結(jié)合的稱結(jié)合基團(tuán)；能影響底物中某些化學(xué)鍵的穩(wěn)定性，催化底物反應(yīng)并將其轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的稱催化基團(tuán)，對結(jié)合酶來說，輔酶或輔基參與酶活性中心的組成。 （二）酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)制酶與一般催化劑的共同點(diǎn)：反應(yīng)前后的質(zhì)和量不變；只催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，不改變反

34、應(yīng)的平衡點(diǎn)。但是酶又具有不同于一般催化劑的特點(diǎn)。酶促反應(yīng)的特點(diǎn)：酶促反應(yīng)具有極高的效率；酶促反應(yīng)具有高度的特異性：分為三類：（1）絕對特異性：酶只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。（2）相對特異性：酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。（3）立體異構(gòu)特異性：一種酶僅作用于立體異構(gòu)體中的一種。酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性。（三）酶促反應(yīng)動力學(xué)酶促反應(yīng)動力學(xué)研究酶促反應(yīng)速度及其影響因素。這些因素包括酶濃度、底物濃度、溫度、pH、抑制劑、激活劑等。 1底物濃度對反應(yīng)速度的影響：其他因素不變，底物濃度的變化對反應(yīng)速度作圖呈矩形雙曲線。底物濃度很低時，反應(yīng)速度與底物濃度呈正比；底物濃度再增加，反應(yīng)速度的增

35、加趨緩；當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)某一值后，反應(yīng)速度達(dá)最大，反應(yīng)速度不再增加。（1）米-曼氏方程式：米氏方程可表示為:,Vmax為最大反應(yīng)速度，Km為米氏常數(shù)。（2）Km 與Vmax的意義：A. Km等于反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度。B.Km可表示酶與底物的親和力。Km 值大，酶與底物的親和力低。C.Km為酶的特征性常數(shù)，Km值與酶的濃度無關(guān)。Km值的單位為mmol/L。D.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶總濃度成正比。（3）Km值和Vmax值的測定：可利用林-貝氏雙倒數(shù)作圖法準(zhǔn)確的測得Km值和Vmaxx值。 2酶濃度對反應(yīng)速度的影響：當(dāng)S>>E ，使酶達(dá)飽和時，反應(yīng)速度與酶濃

36、度的變化近似成正比關(guān)系。3溫度對反應(yīng)速度的影響：升高溫度可加快酶促反應(yīng)速度，同時也會加速酶蛋白變性，酶促反應(yīng)速度降低。 酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境溫度稱為該酶促反應(yīng)的最適溫度。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，酶可在短時間內(nèi)耐受較高的溫度，延長反應(yīng)時間酶的最適溫度會降低。4pH對酶促反應(yīng)速度的影響：pH影響酶活性中心某些必需基團(tuán)、輔酶及許多底物的解離狀態(tài)，因而，pH的改變對酶的催化作用影響很大。酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境pH稱為酶促反應(yīng)的最適pH。環(huán)境pH高于或低于最適pH，酶活性都降低。酶的最適pH也不是酶的特征常數(shù)。在測定酶活性時，應(yīng)選用適宜pH的緩沖液保持酶活性相對衡定。 5抑制劑對反應(yīng)速度的

37、影響：能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱酶的抑制劑。抑制劑與酶活性中心內(nèi)、外的必需基團(tuán)結(jié)合而抑制酶的活性。根據(jù)抑制劑與酶結(jié)合牢固或疏松，分為可逆性抑制與不可逆性抑制。（1）不可逆性抑制作用：抑制劑以共價鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)牢固結(jié)合，使酶失活，不能用透析超濾等簡單方法消除。（2）可逆性抑制作用：抑制劑以非共價鍵與酶或酶-底物復(fù)合物疏松結(jié)合，利用透析或超濾等簡單方法可除去其抑制，使酶恢復(fù)活性。分為以下三種： 1）競爭性抑制作用： 抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭酶的活性中心，阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物，抑制酶的活性。增加底物濃度，可減弱競爭性抑制劑的抑制作用。競爭性抑制存在時Vmax

38、不變、Km值增大。如丙二酸與琥珀酸的結(jié)構(gòu)相似，丙二酸是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑。 磺胺類藥物的作用機(jī)理：細(xì)菌生長有賴于核苷酸及核酸的合成。核苷酸的合成需FH4，F(xiàn)H4由FH2還原生成。FH2可在二氫葉酸合成酶作用下以對氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸為底物合成。磺胺類藥物與對氨基苯甲酸結(jié)構(gòu)相似，能作為二氫葉酸合成酶的競爭性抑制劑，阻斷FH2合成。細(xì)菌因核苷酸與核酸的合成受阻而生長繁殖減弱。2）非競爭性抑制作用：抑制劑結(jié)合酶活性中心外必需基團(tuán)，與底物無競爭關(guān)系，最終形成的酶-底物-抑制劑復(fù)合物不能釋放出產(chǎn)物而抑制酶的活性。非競爭性抑制存在時Vmax降低、表觀Km值不變。3）反競爭性抑制作用：抑制劑與酶

39、-底物中間復(fù)合物（ES）結(jié)合成難以解離的ESI復(fù)合物，ES的量、產(chǎn)物生成的量都相應(yīng)減少，使酶促反應(yīng)速度下降。反競爭性抑制存在時Vmax降低、Km值降低。6激活劑對反應(yīng)速度的影響：可使酶活性由無到有或由低到高的一類物質(zhì)稱為酶的激活劑。大多數(shù)激活劑為金屬離子，如Mg2+、K+等；少數(shù)為陰離子，如Cl等。還包括某些有機(jī)化合物，如膽汁酸鹽等。激活劑作用是能與酶、底物或酶-底物復(fù)合物結(jié)合參加反應(yīng)，或參與酶活性中心的構(gòu)成，加快酶促反應(yīng)速度。 （四）酶的調(diào)節(jié)1酶活性的調(diào)節(jié)（1）酶原與酶原激活：有些酶剛合成或初分泌時是酶的無活性前體，稱為酶原。酶原轉(zhuǎn)變?yōu)榛钚悦傅倪^程稱為酶原激活。酶原激活通過水解一個或若干個特

40、定的肽鍵，酶的構(gòu)象發(fā)生改變，其多肽鏈發(fā)生進(jìn)一步折疊、盤曲、形成活性中心必需的構(gòu)象。酶原及酶原激活的生物學(xué)意義：消化管內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌，不僅保護(hù)消化器管本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位與環(huán)境發(fā)揮其催化作用，酶原還可以視為酶的貯存性式，如凝血和纖維蛋白溶解酶類以酶原性式在血液循環(huán)中運(yùn)行，一旦需要便轉(zhuǎn)化為有活性的酶，發(fā)揮其對機(jī)體的保護(hù)作用。（2）變構(gòu)調(diào)節(jié)：體內(nèi)一些代謝物與某些酶活性中心外的調(diào)節(jié)部位非共價可逆地結(jié)合，使酶發(fā)生構(gòu)象改變，引起催化活性改變。這一調(diào)節(jié)酶活性的方式稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)（allosteric regulation）。受變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱變構(gòu)酶（allosteric enz

41、yme）。引起變構(gòu)效應(yīng)的代謝物稱變構(gòu)效應(yīng)劑。以變構(gòu)酶反應(yīng)速度對底物濃度作圖，其動力學(xué)曲線為S形曲線。變構(gòu)酶通常是代謝過程中的關(guān)鍵酶。酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)屬酶活性的快速調(diào)節(jié)。(3)酶的共價修飾調(diào)節(jié)：某些酶蛋白肽鏈上的側(cè)鏈基團(tuán)在另一酶的催化下可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生共價結(jié)合或解離，從而改變酶的活性，這一調(diào)節(jié)酶活性的方式稱為酶的共價修飾（covalent modification）。酶的共價修飾以磷酸化修飾最為常見。酶的共價修飾屬于體內(nèi)酶活性快速調(diào)節(jié)的另一種重要方式。2.酶含量的調(diào)節(jié)3.同工酶：指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)、免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。三.題 例（一）選擇題【A型題】1關(guān)于酶的

42、敘述，正確的是A只能在中性環(huán)境發(fā)揮作用B蛋白質(zhì)都具有酶活性C可加速反應(yīng)的進(jìn)程D能改變反應(yīng)的平衡常數(shù)E不能在胞外發(fā)揮作用2關(guān)于酶分子結(jié)構(gòu)的敘述，正確的是 A單純酶只有一條多肽鏈B寡聚酶都含輔助因子C結(jié)合酶都含輔助因子D單體酶均不含輔助因子E有些結(jié)合酶不含輔助因子3關(guān)于酶的敘述，正確的是 A所有酶都有同工酶 B所有酶都有絕對專一性C酶都有活性中心D所有酶均以酶原形式存在E酶都含輔助因子4不符合酶特點(diǎn)的是 A酶促反應(yīng)條件溫和B酶促反應(yīng)具高度特異性C酶的催化效率極高D酶活性可以調(diào)節(jié)E酶能催化所有化學(xué)反應(yīng)5下列屬于結(jié)合酶的是 A淀粉酶 B脲酶C脂酶 D核糖核酸酶 E肌酸激酶6關(guān)于酶輔助因子的敘述，錯誤的

43、是 A包括輔酶和輔基B決定酶促反應(yīng)的特異性C參與構(gòu)成酶的活性中心D許多含B族維生素E決定酶促反應(yīng)的種類、性質(zhì)7輔酶與輔基的主要區(qū)別是 A生物學(xué)性質(zhì)不同 B理化性質(zhì)不同C與酶蛋白結(jié)合緊密程度不同D所含的金屬離子不同E化學(xué)本質(zhì)不同8.關(guān)于輔酶和輔基的敘述，正確的是 A二者均與酶蛋白緊密結(jié)合B可以是金屬離子或小分子有機(jī)物C均可用透析法將其與酶蛋白分開D輔酶多為金屬離子E輔基不能傳遞化學(xué)基團(tuán)9關(guān)于酶蛋白和輔助因子的敘述，錯誤的是 A二者單獨(dú)存在均無催化活性B輔助因子決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)C酶蛋白決定反應(yīng)的特異性D二者形成的復(fù)合物稱為全酶E一種輔助因子只與一種酶蛋白結(jié)合10. 與酶活性無關(guān)的金屬離子是 A

44、Mg2+ BK+ CCu2+DZn2+ EAl3+11關(guān)于酶活性中心的敘述，錯誤的是 A一級結(jié)構(gòu)上相互接近的基團(tuán)構(gòu)成B酶在此與底物結(jié)合C具有特定空間構(gòu)象 D包括結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)E底物在此轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物12.關(guān)于酶活性中心的敘述，正確的是A有些酶可以沒有活性中心B都有輔助因子參與C僅通過共價鍵與底物結(jié)合D空間結(jié)構(gòu)上相互接近的基團(tuán)構(gòu)成E抑制劑都作用于活性中心13酶分子中，能與底物相結(jié)合的基團(tuán)是 A必需基團(tuán) B結(jié)合基團(tuán) C疏水基團(tuán) D催化基團(tuán)E親水基團(tuán)14關(guān)于酶必需基團(tuán)的敘述，正確的是 A都位于酶的活性中心內(nèi)B維持酶一級結(jié)構(gòu)所必需C維持酶活性所必需 D都位于酶的活性中心周圍 E在一級結(jié)構(gòu)上相距很近15

45、酶具有催化活性的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)是 A有激活劑 B有空間構(gòu)象C有輔助因子 D一級結(jié)構(gòu)不被破壞 E有活性中心及其必需基團(tuán)16酶與一般催化劑的相同點(diǎn)是 A改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)B催化活性可以調(diào)節(jié) C降低反應(yīng)的活化能D催化效率極高E高度特異性 17酶催化反應(yīng)的機(jī)理是 A增加反應(yīng)的活化能B降低反應(yīng)的自由能C增加反應(yīng)的自由能D增加反應(yīng)的熱能E降低反應(yīng)的活化能18酶的特異性是指 A在特定環(huán)境下起催化作用B與輔酶的結(jié)合具有選擇性C催化反應(yīng)的機(jī)制各不相同D對所催化底物的選擇性 E在細(xì)胞中有不同的定位 19乳酸脫氫酶只催化L-乳酸水解，這種專一性是 A絕對專一性 B相對專一性C立體異構(gòu)專一性 D化學(xué)鍵專一性E基團(tuán)專一性

46、20加熱會使乳酸脫氫酶失活，其原因是A失去輔助因子 B酶蛋白變性C亞基解聚 D酶蛋白含量減少E金屬離子脫落21關(guān)于誘導(dǎo)契合學(xué)說，正確的是 A使酶的結(jié)構(gòu)與產(chǎn)物相互適應(yīng)B底物與酶如同鎖和鑰匙的關(guān)系C底物和酶的結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、變形，構(gòu)象匹配D底物構(gòu)象改變，酶構(gòu)象不變E酶構(gòu)象改變，底物構(gòu)象不變22酶促反應(yīng)動力學(xué)研究的是 A底物空間構(gòu)象與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系B酶的空間結(jié)構(gòu)與酶促反應(yīng)的關(guān)系C. 產(chǎn)物濃度對酶促反應(yīng)速度影響D不同酶分子間的協(xié)調(diào)關(guān)系E酶促反應(yīng)速度及影響因素23觀察底物濃度對酶促反應(yīng)影響時，以反應(yīng)初速度作為反應(yīng)速度的原因是 A反應(yīng)時間短 B提高反應(yīng)的靈敏度C節(jié)省酶的用量 D底物用量少E逆反應(yīng)對酶促反

47、應(yīng)影響小24米-曼氏方程的表達(dá)式為 Av=VmaxS/(Km+S)Bv=Vmax/(Km+S)Cv=VmaxS/(Vmax +S)Dv=VmaxS/(Km+ Vmax)Ev=S Km/(Km+S)25酶促反應(yīng)達(dá)最大速度的40%時,S等于 AKm B3/4Km C2/3KmD1/2Km E1/3Km26當(dāng)Km等于0.2S時反應(yīng)速度為最大速度的 A1/3 B1/2 C2/3D4/5 E5/627一個酶有多個底物時，其最適底物的Km A>10-3 mmol/L B最小C<10-6 mmol/L D最大 E與其他底物的相同28關(guān)于Km的敘述,正確的是 A與酶濃度有關(guān)Bv=Vmax /2時的產(chǎn)物濃度CKm越大,酶與底物的親和力越大D是酶的特征常數(shù) E與酶所催化的底物有關(guān)29在酶促反應(yīng)中，當(dāng)SKm時，則反應(yīng)速