惠州學(xué)院生化復(fù)習(xí)資料

1、 2012年生科系生物化學(xué)重點(diǎn) 我用了三天的時(shí)間，根據(jù)二班老師畫的重點(diǎn)還有我們一班的整理出這一份資料，在復(fù)習(xí)時(shí)是可以當(dāng)對(duì)照參考。本人的水平有限，可能有很多不足甚至錯(cuò)誤的地方。有疑問(wèn)等，歡迎指正.題型：1. 名詞解釋 2×5=102. 單選 2×15=303. 是非題 1×10=104. 計(jì)算題 6分5. 生化反應(yīng)題 2×6+4=106. 簡(jiǎn)答題 24分7. 綜合題 10分每頁(yè)重點(diǎn)：P12 三羧酸循環(huán)式新陳代謝的共同途徑P18 結(jié)合蛋白的種類及組成 （著重脂蛋白）蛋白質(zhì)的化學(xué)分類 ：P18-19頁(yè) 簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì) （1）色蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與色素物質(zhì)

2、結(jié)合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細(xì)胞色素等。（2）糖蛋白和蛋白聚糖：由簡(jiǎn)單蛋白與糖類物質(zhì)組成。如細(xì)胞膜中的糖蛋白等-均由蛋白質(zhì)核糖以共價(jià)鍵相連而成。（3）脂蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與脂類結(jié)合而成。 如血清，脂蛋白等。-有蛋白質(zhì)和紙質(zhì)通過(guò)非共價(jià)鍵相連而成（4）核蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與核酸結(jié)合而成。如細(xì)胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白與色素結(jié)合而成。如血紅素、過(guò)氧化氫酶、細(xì)胞色素c等。-多余（6）磷蛋白：由簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白、絲心蛋白等P20 蛋白質(zhì)的組成單位氨基酸 通式 旋光性 手性1.含有氨基的羧酸，氨基和羧基連在同一個(gè)碳原 子上 ，除了脯氨酸，其他1

3、9種標(biāo)準(zhǔn)氨基酸都是氨基酸2.R 代表氨基酸之間相異的部分， 叫 R 基 (R group)，又稱為側(cè)鏈(sidechain) 。3.20種標(biāo)準(zhǔn)氨基酸中除甘氨酸外，都有不對(duì)稱碳 原子，都有旋光性，天然蛋白質(zhì)中的氨基酸都 是L-型氨基酸4. 無(wú)色晶體、溶于水5. 旋光性：組成蛋白質(zhì)的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子，所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面向左或向右旋轉(zhuǎn)，向左旋轉(zhuǎn)的稱左旋，用“”號(hào)表示，向右旋轉(zhuǎn)的稱右旋，用“”號(hào)表示。6. PS:構(gòu)型與旋光性沒(méi)有直接對(duì)應(yīng)關(guān)系，L-氨基酸有的為左旋有的為右旋。即使同一種L-氨基酸，在不同的溶劑也會(huì)有不同的旋光度或不同的旋光方向。7. 通式：這個(gè)只是它的投

4、影式還要記住“透視式”的-21頁(yè)右上角P22-24 20種氨基酸的簡(jiǎn)寫 結(jié)構(gòu) 等電點(diǎn)考點(diǎn)：名詞解釋，酸堿性判斷 與PH的關(guān)系 氨基酸的分類：21頁(yè)最下面幾段-總共四類-非極性的R基氨基酸，不帶電的R基氨基酸，。等電點(diǎn)和PH值之間的計(jì)算-26頁(yè)，看完例題也就會(huì)了。（相應(yīng)的 要記住各種氨基酸的Pk 、pi 值，至于考試會(huì)不會(huì)將這些數(shù)字給我們就不得而知了）體內(nèi)20種氨基酸按理化性質(zhì)可分為4組：非極性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。極性、中性氨基酸：色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和蘇氨酸。酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。堿性氨基

5、酸：賴氨酸、精氨酸和組氨酸。中文名稱 英文名稱 三字母縮寫 單字母符號(hào)甘氨酸 Glycine Gly G丙氨酸 Alanine Ala A纈氨酸 Valine Val V亮氨酸 Leucine Leu L異亮氨酸 Isoleucine Ile I脯氨酸 Proline Pro P苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F酪氨酸 Tyrosine Tyr Y色氨酸 Tryptophan Trp W絲氨酸 Serine Ser S蘇氨酸 Threonine T hr T半胱氨酸 Cystine Cys C蛋氨酸 Methionine Met M天冬酰胺 Asparagine Asn N谷氨酰

6、胺 Glutarnine Gln Q天冬氨酸 Asparticacid Asp D谷氨酸 Glutamicacid Glu E賴氨酸 Lysine Lys K精氨酸 Arginine Arg R組氨酸 Histidine His H口訣甘丙纈亮異亮酸，中性一羧又一氨。絲蘇氨酸加羥基，含硫酸為半胱蛋。一氨二羧天冬谷，賴二氨基精胍基。氨基酸記憶口訣1、必須氨基酸：攜一本淡色書來(lái)纈氨酸，異亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），蘇氨酸，賴氨酸，或：笨蛋來(lái)宿舍晾一晾鞋。2、半必須氨基酸：半斤豬精（斤）氨酸，組氨酸3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸4、芳香族氨基酸：芳香

7、老本色酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸5、非極性氨基酸：嘉賓亮亮本色去補(bǔ)鞋 非請(qǐng)自來(lái)甲硫氨酸，丙氨酸，亮氨酸，異亮氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，脯氨酸，纈氨酸6、極性不帶電荷：干脆半死天冬谷先安樂(lè)。甘氨酸，蘇氨酸，半胱氨酸，絲氨酸，天冬酰胺。谷氨酰胺，酪氨酸7、酸性氨基酸：天冬谷帶負(fù)電谷氨酸，天冬氨酸8、堿性氨基酸：賴精組帶正電組氨酸，精氨酸，賴氨酸9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羥）脯，（要吃）半斤組蛋餅（和）鋼絲纈氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羥）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，組氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，絲氨酸10、生酮氨基酸：酮賴亮賴氨酸，亮氨酸11、生糖兼生酮氨基酸：一

8、本老色書異亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，蘇氨酸12、生成一碳單位氨基酸：一組色鋼絲組氨酸，色氨酸，甘氨酸，絲氨酸13、如何判斷氨基酸的帶電狀況？ 由等電點(diǎn)pI和環(huán)境pH值可判斷氨基酸的帶電 pH<pI, 氨基酸帶正電荷； pH>pI， 氨基酸帶負(fù)電荷； pHpI， 氨基酸不帶電（凈電荷為零）P25 等電點(diǎn)的概念 名詞解釋 概念： 當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH值時(shí)，使某特定氨基酸分子上所帶正負(fù)電荷相等，成為 兩性離子，在電場(chǎng)中既不向陽(yáng)極也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH值即為該氨基酸的等電點(diǎn)(isoelectric point，pI)。應(yīng)用： 在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。利

9、用這一性質(zhì)可以分離制備某些氨 基酸。如谷氨酸的生產(chǎn)，就是將微生物發(fā) 酵液的PH值調(diào)節(jié)到3.22（谷氨酸的等電 點(diǎn)），而使谷氨酸沉淀析出P27 典型的氨基酸鑒別反應(yīng)1.a-氨基能與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生藍(lán)紫色沉淀（脯氨酸和羥脯氨酸則產(chǎn)生黃色沉淀）；2.a-氨基可與亞硝酸反應(yīng)產(chǎn)生氮?dú)?，?jì)算出氨基酸的量？；3.a-氨基還很容易與2，4-二硝基氟苯（DNFB）生成2，4-二硝基氟苯氨基酸（DNP-氨基酸），4.a-氨基還可以與異硫氰酸苯脂（PITC）反應(yīng)最后產(chǎn)生苯硫乙內(nèi)酰硫脲衍生物（PTH）。一些氨基酸的R基團(tuán)能與特殊的試劑發(fā)生呈色反應(yīng)。P30 肽多肽的定義，知道怎么數(shù)多少個(gè)肽，書寫方式的概念 名詞解釋概念：

10、一個(gè)氨基酸的羧基和另一個(gè)氨基酸的 氨基脫水縮合而成的化合物叫肽（peptide）。氨基酸之間脫水后形成的鍵叫肽鍵，又稱酰胺鍵。肽和肽鍵結(jié)構(gòu)1、肽鏈的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)是：（1）肽鏈中的骨干是單位規(guī)則地重復(fù)排列，稱之為共價(jià)主鏈：（2）每個(gè)肽鍵的形成都丟失一個(gè)水分子，故肽鍵中的氨基酸稱氨基酸殘基。（3）各種肽鏈的主鏈結(jié)構(gòu)一樣，但側(cè)鏈R基即氨基酸殘基的順序不同。（4）一條多肽鏈通常在一端含有一個(gè)游離的末端氨基，稱N端；另一端含一個(gè)游離的末端羧基，稱C端。2、肽的命名：從N端氨基酸開(kāi)始，稱某氨基酰某氨基酰某氨基酸，如簡(jiǎn)寫：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。P33 生物活性肽的功能（谷胱甘肽組成，所催化的反

11、應(yīng)，相關(guān)酶）相關(guān)酶 反應(yīng) 組成GSH具有重要的功能：1 ）解毒功能：與重金屬離子、環(huán)氧化物（致癌物）結(jié)合排出體外。2 ）維持紅細(xì)胞膜的完整性。3 ）參與高鐵血紅蛋白的還原作用。4 ）促進(jìn)鐵的吸收。P36 蛋白質(zhì)的一二三四級(jí)結(jié)構(gòu) 結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 作用力 四級(jí)結(jié)構(gòu)有一個(gè)是非題-不一定所有的蛋白質(zhì)都有四級(jí)結(jié)構(gòu)這是對(duì)的蛋白質(zhì)構(gòu)象： 每一種天然的蛋白質(zhì)都有自己特有的空間結(jié)構(gòu)， 這稱為蛋白質(zhì)構(gòu)象。 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同組織層次：1、一級(jí)結(jié)構(gòu)：是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)多肽鏈共價(jià)主鏈的氨基酸順序；穩(wěn)定一級(jí)結(jié)構(gòu)的因素:肽鍵和二硫鍵2、二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈以氫鍵排列成沿一維方向的周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象，如纖維狀

12、蛋白質(zhì)中的-螺旋和-折疊片；3、三級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈以各次級(jí)鍵（非共價(jià)鍵）盤繞成具有特定走向的緊密球狀構(gòu)象； 指 多肽鏈上包括主鏈和側(cè)鏈在內(nèi)的所有原子在三維空間內(nèi)的分布43頁(yè)4、四級(jí)結(jié)構(gòu)：寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間上的相互結(jié)合方式。如：所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)。（ × ）P38 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu) -螺旋的特點(diǎn)記住幾個(gè)數(shù)字3.6個(gè)氨基酸殘基，0.54NM螺距，0.15NM殘基距離，直徑0.6NM，容易形成-螺旋的情況；不能形成-螺旋的情況定義：蛋白質(zhì)的二級(jí)(Secondary)結(jié)構(gòu)是指多肽主鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局部空間結(jié)構(gòu)。（指多肽主鏈在空間的排列,或規(guī)則的幾何走

13、向、旋轉(zhuǎn)及折疊。）主要有a-螺旋、b-折疊、b-轉(zhuǎn)角。影響螺旋形成和穩(wěn)定的因素與氫鍵有關(guān)，還與肽鏈的氨基酸的R（側(cè)鏈）有關(guān)。凡是有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽鍵N原子上沒(méi)有H，不可能形成氫鍵。靜電斥力。若一段肽鏈有多個(gè)Glu或Asp相鄰，則因pH=7.0時(shí)都帶負(fù)電荷，防礙螺旋的形成；同樣多個(gè)堿性氨基酸殘基在一段肽段內(nèi)，正電荷相斥，也 防礙螺旋的形成。§位阻。如Asn、Leu側(cè)鏈很大，妨礙螺旋的形成。40頁(yè)最上面一段P43 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)（ Tertiary Structure）多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)、超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域?qū)哟蔚幕A(chǔ)上，組裝而成的完整的結(jié)構(gòu)單元

14、。三級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈上包括主鏈和側(cè)鏈在內(nèi)的所有原子在三維空間內(nèi)的分布。由二級(jí)結(jié)構(gòu)螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角、無(wú)規(guī)卷曲等相互配置而成 。肌紅蛋白是第一個(gè)被闡明三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)， 是由J.C.Kendrew 1963年用x射線衍射研究確定維系三級(jí)結(jié)構(gòu)的力主要有： 氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水鍵，在 蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)中起著重要作用。P44 倒數(shù)最后一段 四級(jí)結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(Quaternary Structure)概念：由兩條或兩條以上的具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈借非共價(jià)鍵聚合而成的特定構(gòu)象稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。其中每一條具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈稱為亞基(subunit)，亞基單獨(dú)存在時(shí)沒(méi)有生物活性

15、，只有 聚合成四級(jí)結(jié)構(gòu)才具有完整生物活性。亞基一般 由一條肽鏈組成，也有由幾條肽鏈組成（鏈間以 二硫鍵連接）的情形P46 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 二班的作業(yè)本上有好強(qiáng)大！好像我們沒(méi)做過(guò)這道題哦。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，特定的空間構(gòu)象主要是由蛋白質(zhì)分子中肽鏈和側(cè)鏈R基團(tuán)形成的次級(jí)鍵來(lái)維持。蛋白質(zhì)多種多樣的功能與各種蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象密切相關(guān)，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象是其功能活性的基礎(chǔ)，構(gòu)象發(fā)生變化，其功能活性也隨之改變。蛋白質(zhì)變性時(shí)，由于其空間構(gòu)象被破壞，故引起功能活性喪失，變性蛋白質(zhì)在復(fù)性后，構(gòu)象復(fù)原，活性即能恢復(fù)。1， 試舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系）

16、。（6分）（1）正常成人血紅蛋白是由二條鏈和二條鏈相互結(jié)合成的四聚體，鐮刀型細(xì)胞貧血癥是因?yàn)檠t蛋白鏈中N端第六個(gè)氨基酸谷氨酸被纈氨酸代替，即由CTT變成CAT。（2分）（2）由于帶負(fù)電的極性親水谷氨酸被不帶電的非極性疏水纈氨酸所代替，致使血紅蛋白的溶解度下降。在氧張力低的毛細(xì)血管區(qū)，HbS形成管狀凝膠結(jié)構(gòu)，導(dǎo)致紅細(xì)胞扭曲成鐮刀狀(即鐮變)。這種僵硬的鐮狀紅細(xì)胞不能通過(guò)毛細(xì)血管，加上HbS的凝膠化使血液的黏滯度增大，阻塞毛細(xì)血管,引起局部組織器官缺血缺氧，產(chǎn)生脾腫大、胸腹疼痛等臨床表現(xiàn)。（2分）（3）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)決定其功能，一級(jí)結(jié)構(gòu)（氨基酸序列）決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)。P48 （2）分子?。虹牭缎载氀?/p>

17、癥 問(wèn)答 正常人血紅蛋白（Hb-A）的-鏈第6位為谷氨酸，而病人的血紅蛋白分子（Hb-S）第6 位由于基因突變?yōu)槔i氨酸，纈氨酸上的非極性基團(tuán)與相鄰非極性基團(tuán)間在疏水力作用下相互靠攏，并引發(fā)所在鏈扭曲為束狀，整個(gè)蛋白質(zhì)由球狀變?yōu)殓牭缎?，與氧結(jié)合功能喪失，導(dǎo)致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲瘧疾。P51 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)概念：對(duì)某一蛋白質(zhì)而言，當(dāng)在某一pH時(shí)，其所帶正電荷與負(fù)電荷相等，凈電荷為零，這時(shí)的pH稱為該 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)pIP52 蛋白質(zhì)變性的原因 表現(xiàn) 理化性質(zhì)生理功能的變化 天然蛋白質(zhì)因受到物理或化學(xué)因素的影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有

18、所改變，但蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)不被破壞，這種現(xiàn)象稱蛋白質(zhì)變性。原因：引起蛋白質(zhì)變性的原因可分為物理和化學(xué)因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學(xué)因素有強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。蛋白質(zhì)變性后的表現(xiàn)：生物學(xué)活性消失；   理化性質(zhì)改變：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，側(cè)鏈反應(yīng)增強(qiáng)，對(duì)酶的作用敏感，易被水解。P54 蛋白質(zhì)的沉淀反應(yīng)與變性異同 二班作業(yè)本這個(gè)有 何謂蛋白質(zhì)的變性與沉淀？二者在本質(zhì)上有何區(qū)別？解答：蛋白質(zhì)變性的概念：天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨

19、著物理化學(xué)性質(zhì)的改變，這種作用稱為蛋白質(zhì)的變性。變性的本質(zhì)：分子中各種次級(jí)鍵斷裂，使其空間構(gòu)象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無(wú)序的狀態(tài)，一級(jí)結(jié)構(gòu)不破壞。蛋白質(zhì)變性后的表現(xiàn)：生物學(xué)活性消失；   理化性質(zhì)改變：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，側(cè)鏈反應(yīng)增強(qiáng)，對(duì)酶的作用敏感，易被水解。沉淀機(jī)理：破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和表面的凈電荷。蛋白質(zhì)的沉淀可以分為兩類：（1）可逆的沉淀：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀的因素，蛋白質(zhì)仍能溶于原來(lái)的溶劑中，并保持天然性質(zhì)。如鹽析或低溫下的乙醇（或丙酮）短時(shí)間作用蛋白質(zhì)。（2）不可逆沉淀：蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)發(fā)生重大改變，蛋白質(zhì)變

20、性而沉淀，不再能溶于原溶劑。如加熱引起蛋白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸類的反應(yīng)都屬于此類。蛋白質(zhì)變性后，有時(shí)由于維持溶液穩(wěn)定的條件仍然存在，并不析出。因此變性蛋白質(zhì)并不一定都表現(xiàn)為沉淀，而沉淀的蛋白質(zhì)也未必都已經(jīng)變性。補(bǔ)充幾個(gè)沉淀的反應(yīng)-54頁(yè)，加高濃度的鹽類、P55 蛋白質(zhì)測(cè)定方法與具體原理概述測(cè)定蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的基本步驟。解答：（1）測(cè)定蛋白質(zhì)中氨基酸組成。（2）蛋白質(zhì)的N端和C端的測(cè)定。（3）應(yīng)用兩種或兩種以上不同的水解方法將所要測(cè)定的蛋白質(zhì)肽鏈斷裂，各自得到一系列大小不同的肽段。（4）分離提純所產(chǎn)生的肽，并測(cè)定出它們的序列。（5）從有重疊結(jié)構(gòu)的各個(gè)肽的序列中推斷出蛋白質(zhì)中全部氨基酸排列順序

21、。如果蛋白質(zhì)含有一條以上的肽鏈，則需先拆開(kāi)成單個(gè)肽鏈再按上述原則確定其一級(jí)結(jié)構(gòu)。如是含二硫鍵的蛋白質(zhì)，也必須在測(cè)定其氨基酸排列順序前，拆開(kāi)二硫鍵，使肽鏈分開(kāi)，并確定二硫鍵的位置。拆開(kāi)二硫鍵可用過(guò)甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成兩個(gè)半胱氨磺酸。P57 分離蛋白質(zhì)的各種方法 是非題蛋白質(zhì)的分離和分析技術(shù)（1） 根據(jù)蛋白質(zhì)溶解度不同進(jìn)行分離1. 鹽析2. 等電點(diǎn)沉淀法3. 低溫有機(jī)溶劑沉淀法（2） 根據(jù)蛋白質(zhì)分子大小進(jìn)行分離1. 凝膠過(guò)濾法2. 透析與超濾（3） 根據(jù)蛋白質(zhì)帶電性質(zhì)進(jìn)行分離1. 電泳法2. 離子交換層析法（4） 根據(jù)配體特異進(jìn)行分離親和層析法：是分離蛋白質(zhì)的一種極為有效的方法,通常只需經(jīng)

22、過(guò)一步處理，即可將待提純的蛋白質(zhì)混合物中分離出來(lái)。P59 肽段氨基酸的測(cè)定 1. Edman 法：該法可以連續(xù)測(cè)定N-末端的氨基殘基，確定肽段氨基酸序列。2. 質(zhì)譜法測(cè)序3. 根據(jù)核苷酸序列推斷法P 61 課后練習(xí)題P67 ATP AMP ADP 概念，結(jié)構(gòu)核苷酸結(jié)構(gòu)和功能各種核苷三磷酸和脫氧核苷三磷酸是體內(nèi)合成RNA和DNA合成的直接原料。在體內(nèi)能量代謝中的作用： ATP能量“貨幣”UTP參加糖的互相轉(zhuǎn)化與合成CTP參加磷脂的合成GTP參加蛋白質(zhì)和嘌呤的合成一些輔酶如NAD+、NADP+、FMN、FAD、CoASH的組成成分，參加細(xì)胞內(nèi)的氧化還原反應(yīng)和酰基轉(zhuǎn)移 反應(yīng)；醫(yī)療中，ATP作為能源藥

23、物用于心力衰竭急救，cAMP用于心肌梗死，阿拉伯糖苷有抗DNA 病毒作用，用于抗癌。P68 3,5-環(huán)狀腺苷酸環(huán)化核苷酸cAMP、cGMP：被稱為第二信 使，有放大 激素的作用，cGMP是cAMP的拮抗物，兩者共同在細(xì)胞生長(zhǎng)發(fā)育中起重要的調(diào)節(jié)作用。P70 核苷酸的一級(jí)結(jié)構(gòu) 的主要化學(xué)鍵 核苷酸之間以3,5-連接形成多核苷酸鏈，即核酸。81頁(yè) 基因和基因組概念你落下了P82 病毒和細(xì)菌基因組的特點(diǎn)功能相關(guān)的基因常串聯(lián)在一起，有共同的調(diào)控元件調(diào)控，并轉(zhuǎn)錄成同一mRNA分子，可指導(dǎo)多種蛋白質(zhì)合成，這種結(jié)構(gòu)稱操縱子。RNA病毒可以分為四類：1. 正鏈病毒2. 負(fù)鏈病毒3. 雙鏈病毒4. 逆轉(zhuǎn)錄病毒P8

24、4 外顯子 內(nèi)含子 斷裂基因 名詞解釋基因中不編碼的居間序列稱為內(nèi)含子，而編碼序列的片段則稱為外顯子。P85 tRNA的作用 形狀（結(jié)構(gòu) 功能）tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)是三葉草型的，三級(jí)結(jié)構(gòu)為倒L型，tRNA發(fā)揮生物功能以其倒L型三級(jí)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)記住它的四環(huán)四臂-86頁(yè) rRNA -87頁(yè) 核內(nèi)不均一RNA 88頁(yè) 紫外吸收性質(zhì) 增色效應(yīng) 91頁(yè)P(yáng)88 幾個(gè)RNA的比較 選擇題P91 核酶 增色反應(yīng)水解核酸的酶類可按其作用的底物分為核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶。如果水解部位在核酸鏈的內(nèi)部，稱為內(nèi)切核酸酶，若水解部位在核酸鏈的末端，稱外切核酸酶。若將核酸水解為核苷酸，紫外吸收值通常增加30%40%，這種現(xiàn)

25、象稱作增色效應(yīng)。P92 核酸變性概念 Tm 值影響因素 雙鏈核酸的變性指雙螺旋區(qū)氫鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)破壞，形成單鏈無(wú)規(guī)則線團(tuán)狀態(tài)的過(guò)程。變性脂涉及次級(jí)鍵的變化，磷酸二脂鍵的斷裂稱核酸的降解。將紫外吸收的增加量達(dá)最大增量一半是的溫度值稱熔解溫度Tm。哪些因素影響Tm值的大??？解答：影響Tm的因素主要有： G-C對(duì)含量。G-C對(duì)含3個(gè)氫鍵，A-T對(duì)含2個(gè)氫鍵，故G-C對(duì)相對(duì)含量愈高，Tm亦越高（圖3-29）。在0.15mol/L NaCl,0.015mol/L檸檬酸鈉溶液(1×SSC)中，經(jīng)驗(yàn)公式為：（G+C）% =（Tm - 69.3）× 2.44。 溶液的離子強(qiáng)度。離子強(qiáng)度較

26、低的介質(zhì)中，Tm較低。在純水中，DNA在室溫下即可變性。分子生物學(xué)研究工作中需核酸變性時(shí)，常采用離子強(qiáng)度較低的溶液。 溶液的pH。高pH下，堿基廣泛去質(zhì)子而喪失形成氫鍵的有力，pH大于11.3時(shí)，DNA完全變性。pH低于5.0時(shí)，DNA易脫嘌呤，對(duì)單鏈DNA進(jìn)行電泳時(shí)，常在凝膠中加入NaOH以維持變性關(guān)態(tài)。 變性劑。甲酰胺、尿素、甲醛等可破壞氫鍵，妨礙堿堆積，使Tm下降。對(duì)單鏈DNA進(jìn)行電泳時(shí)，常使用上述變性劑。P93核酸復(fù)性概念：變性核酸的互補(bǔ)鏈在適當(dāng)條件下重新締合成雙螺旋的過(guò)程稱復(fù)性。復(fù)興性后，核酸的紫外吸收降低，這種現(xiàn)象稱作減色效應(yīng)。P94 分子雜交 名詞解釋概念：在退火條件下，不同來(lái)源

27、的DNA互補(bǔ)區(qū)形成雙鏈，或DNA單鏈和RNA單鏈的互補(bǔ)區(qū)形成DNA-RNA雜合雙鏈的過(guò)程稱分子雜交。分子雜交廣泛用于測(cè)定基因拷貝數(shù)、基因定位、確定生物的遺傳進(jìn)化關(guān)系等。DNA芯片技術(shù)也是以核酸的分子雜交為基礎(chǔ)的。P103 單糖 寡糖 同多糖 多糖好像沒(méi)這個(gè)吧。單糖：在溫和條件下不能水解為更小的單位。寡糖（雙糖）：水解時(shí)每個(gè)分子產(chǎn)生2-10個(gè)單糖殘基。同多糖: 糖復(fù)合物是由相同的單糖基組成的多糖稱為同多糖雜多糖：不相同的糖基組成的多糖稱為雜多糖P118 糖蛋白與蛋白聚糖 概念糖蛋白是蛋白質(zhì)與寡糖鏈形成的復(fù)合物，而蛋白聚糖是蛋白質(zhì)與糖胺聚糖形成的復(fù)合物。P119 糖脂與脂多糖概念 名詞解釋糖脂是脂

28、質(zhì)與糖半縮醛羥基結(jié)合的一類復(fù)合物，脂多糖主要是革蘭氏陰性細(xì)菌細(xì)胞壁所具有的復(fù)合多糖，一般由三部分組成：由內(nèi)到外為專一性低聚糖鏈、中心多糖鏈和脂質(zhì)。P124 三酰甘油 結(jié)構(gòu)通式P127 必須脂肪酸 -3 -6 （你生化老師的研究愛(ài)好）名稱 英文縮寫 營(yíng)養(yǎng)價(jià)值 亞麻酸和亞油酸誰(shuí)的價(jià)值高必需脂肪酸是指機(jī)體生命活動(dòng)必不可少，但機(jī)體自身又不能合成，必需由食物供給的多不飽和脂肪酸（PUFA）。必需脂肪酸主要包括兩種，一種是-3系列的-亞麻酸（18：3），一種是-6系列的亞油酸（18：2）。 P137 流動(dòng)鑲嵌模型 特指膜的流動(dòng)鑲嵌模型。針對(duì)細(xì)胞質(zhì)膜提出的一種膜的結(jié)構(gòu)模型，描述膜為結(jié)構(gòu)和功能上不對(duì)稱的脂雙層

29、所組成，蛋白質(zhì)以鑲嵌樣模式分布在膜的表面與內(nèi)部，并能在膜內(nèi)運(yùn)動(dòng)。此模型也可適用于亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)的膜。一模型強(qiáng)調(diào)兩點(diǎn)：膜的流動(dòng)性，膜蛋白和膜脂均可側(cè)向移動(dòng)。膜蛋白分布的不對(duì)稱性，球形蛋白質(zhì)有的鑲嵌在膜的內(nèi)或外表面，有的嵌人或橫跨脂雙分子層。P141 酶的概念 特點(diǎn) 名詞解釋 三層意義 141 6.1.1第一段概念：酶（enzyme）由活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化功能的生物大分子。P143 酶的化學(xué)性質(zhì)與組成化學(xué)本質(zhì)：除核酶外，酶都是蛋白質(zhì)。酶的催化活性要依賴其蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的完整性。當(dāng)酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)或者二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化時(shí)，酶的活性會(huì)隨之改變。酶可分為單純蛋白質(zhì)與綴合蛋白質(zhì)兩類。屬于綴合蛋白質(zhì)的酶除了

30、氨基酸殘基組分外，還有金屬離子、有機(jī)小分子等化學(xué)成分，這類酶又叫全酶，全酶蛋白質(zhì)部分稱為脫輔酶，非蛋白質(zhì)部分稱為輔因子。輔酶又可以分為一般的輔酶和輔因子，一般的輔酶與脫輔酶松弛結(jié)合，輔基通常緊密結(jié)合。P144 表6-2輔酶輔基功能NAD(輔酶I）轉(zhuǎn)移H原子、電子NADP（輔酶）轉(zhuǎn)移H原子、電子FMN轉(zhuǎn)移H原子、電子FAD轉(zhuǎn)移H原子、電子焦磷酸硫胺素轉(zhuǎn)移羧基CoA轉(zhuǎn)移?；蛐了徂D(zhuǎn)移?；㈦娮由锼剞D(zhuǎn)移羧基磷酸吡哆醛轉(zhuǎn)移氨基四氫葉酸轉(zhuǎn)移甲基、亞甲基、甲?；鵓147 -148 酶的專一性酶的專一性可以分為兩類：一是結(jié)構(gòu)專一性，二是立體異構(gòu)專一性。什么是誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)，該學(xué)說(shuō)如何解釋酶的專一性？解答：“

31、誘導(dǎo)契合”學(xué)說(shuō)認(rèn)為酶分子的結(jié)構(gòu)并非與底物分子正好互補(bǔ)，而是具有一定的柔性，當(dāng)酶分子與底物分子靠近時(shí)，酶受底物分子誘導(dǎo)，其構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)契合進(jìn)行反應(yīng)。根據(jù)誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)，經(jīng)過(guò)誘導(dǎo)之后，酶與底物在結(jié)構(gòu)上的互補(bǔ)性是酶催化底物反應(yīng)的前提條件，酶只能與對(duì)應(yīng)的化合物契合，從而排斥了那些形狀、大小等不適合的化合物，因此酶對(duì)底物具有嚴(yán)格的選擇性，即酶具有高度專一性。P149 誘導(dǎo)契合假說(shuō)Koshland提出“誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)”：酶活性部位的結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)并不特別吻合，但活性部位具有一定的柔性，當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時(shí)，可以誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象發(fā)生改變，使之成為能與底物分子密切結(jié)合的

32、構(gòu)象 。 149 酶的作用機(jī)制P150-151 活性部位 活動(dòng)中心 內(nèi)、外必須基因酶的活性部位由：結(jié)合部位和催化部位組成。酶的活性部位具有以下特點(diǎn)：1. 酶的活性部位具有三維立體結(jié)構(gòu)2. 活性部位只占酶的整體結(jié)構(gòu)的一小部分3. 酶的活性部位含有特定的催化基團(tuán)4. 活性部位具有柔性5. 活性部位通常是酶分子上的一個(gè)裂痕152頁(yè) 酶具有高效催化分子機(jī)制 P 159 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 怎樣測(cè)定酶促反應(yīng)速率 概念 初 5%？酶促反應(yīng)的初速率指在反應(yīng)了5%的時(shí)候，酶促動(dòng)力學(xué)是研究酶促反應(yīng)的速率以及影響此速率的各種因素的科學(xué) 1. 酶活力（enzyme activity）：也稱酶活性，指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的

33、能力。其大小可用在一定條件下，它所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速度（reaction rate）來(lái)表示。 2. 酶反應(yīng)速度：用單位時(shí)間內(nèi)、單位體積中底物的減少量或增加量來(lái)表示。單位：濃度/單位時(shí)間P160-161 酶促反應(yīng)的動(dòng)力方程式 Km 的意義 如何求出Km P162 K2K3 課本 左式表示：米氏常數(shù)是反應(yīng)速度為最大值的一半時(shí)的底物濃度。 當(dāng)反應(yīng)速度等于最大速度一半時(shí),即V = 1/2 Vmax, Km = S 因此,米氏常數(shù)的單位為mol/L。 Km 是酶的特征物理常數(shù)，在固定條件下，Km的大小與酶的性質(zhì)有 關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。米氏常數(shù)Km的意義不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個(gè)重要的特

34、征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測(cè)定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高P163 抑制劑的影響作用 競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)： 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應(yīng)產(chǎn)物； 抑制劑與酶的結(jié)合部位與底物與酶的結(jié)合部位相同； 抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減?。?動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)： 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)不一定與底物的分子結(jié)構(gòu)類似； 底物和抑制劑分別獨(dú)立地與酶的不同部位相結(jié)合； 抑制劑對(duì)

35、酶與底物的結(jié)合無(wú)影響，故底物濃度的改變對(duì)抑制程度無(wú)影響； 動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)： 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)不一定與底物的分子結(jié)構(gòu)類似； 抑制劑與底物可同時(shí)與酶的不同部位結(jié)合； 必須有底物存在，抑制劑才能對(duì)酶產(chǎn)生抑制作用；抑制程度隨底物濃度的增加而增加； 動(dòng)力學(xué)參數(shù)：Km減小，Vm降低。P166 圖6-18 P168酶的別構(gòu)調(diào)控 某些代謝物能與變構(gòu)酶分子上的變構(gòu)部位特異性結(jié)合，使酶的分子構(gòu)象發(fā)生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應(yīng)的速度，這種調(diào)節(jié)作用就稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)(allosteric regulation)。 具有變構(gòu)調(diào)節(jié)作用的酶就稱為變構(gòu)酶。 凡能使酶分子

36、變構(gòu)并使酶的催化活性發(fā)生改變的代謝物就稱為變構(gòu)劑。變構(gòu)調(diào)節(jié)的特點(diǎn)： 酶活性的改變通過(guò)酶分子構(gòu)象的改變而實(shí)現(xiàn)； 酶的變構(gòu)僅涉及非共價(jià)鍵的變化； 調(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物； 為一非耗能過(guò)程； 無(wú)放大效應(yīng)。 P171 6-8-3可逆的共價(jià)修飾指某種酶在其他酶的催化下，其肽鏈中某些基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)修飾作用，導(dǎo)致該酶在活性形式和非活性形式之間互相轉(zhuǎn)變，以達(dá)到調(diào)節(jié)酶活性的目的。這種酶也稱共價(jià)調(diào)節(jié)酶。 P172 6-8-4在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，形成酶的活性部位，變成有活性的酶稱為酶原的激活。所謂酶原，指的是生物體內(nèi)合成出的無(wú)活性的酶的前體。P174核酶 概念核酶是具有催化能力的

37、核糖核酸。P175 同工酶1、概念同工酶是指能催化相同化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的一級(jí)結(jié)構(gòu)、三維結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)及生物學(xué)功能不完全相同的一組酶。2.特點(diǎn)：（1）它們存在于生物的同一種屬或同一個(gè)體的不同組織、甚至同一組織、同一細(xì)胞中。（2）同工酶大多數(shù)是由兩個(gè)或兩個(gè)以上的亞基組成的寡聚體。P176 酶的活力測(cè)定 書上練習(xí)題有酶（活力）單位：在一定條件下，一定時(shí)間內(nèi)將一定量的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。（U/g，U/ml）在最適的反應(yīng)條件（25）下，每分鐘內(nèi)催化一微摩爾底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量定為一個(gè)酶活力單位，即 1IU=1mol/min比活力 = 活力單位數(shù)/ 毫克蛋白P181 我們一班作業(yè)本那題P18

38、7 維生素 輔酶 TPP：焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脫羧酶的輔酶，在體內(nèi)參與糖代謝過(guò)程中-酮酸的氧化脫羧反應(yīng)。 1、 作為丙酮酸脫氫酶系和-酮戊二酸脫氫酶系的輔酶，參與-酮酸的氧化脫羧作用。（1）丙酮酸+NAD+HSCoA TPP 乙酰CoA + NADH+H+CO2（2） -酮戊二酸+NAD+HSCoA TPP 琥珀酰CoA + NADH+H+CO22、作為轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶，參與磷酸戊糖代謝途徑。3.TPP可抑制膽堿脂酶的活性，參與乙酰膽堿的合成。缺乏癥： 1、腳氣病：四肢無(wú)力，肌肉麻木、感覺(jué)異常等末梢神經(jīng)炎表現(xiàn)。 2、消化不良：胃腸

39、蠕動(dòng)減慢、消化液分泌減少，食欲不振。3、末梢神經(jīng)炎維生素B2 輔酶/活性形式：1、黃素單核苷酸（FMN） 2、黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）是核黃素（VitB2）的衍生物。生化作用 VitB2具有氧化還原性，酶蛋白與FMN或FAD結(jié)合后統(tǒng)稱為黃素酶(氧化還原酶),催化脫氫氧化反應(yīng)，其輔基FMN或FAD在酶促反應(yīng)中作為遞氫體（雙遞氫體）,起氫傳遞體的作用 .P198 第4。10題 4將下面列出的酶、輔酶與維生素以短線連接。解答：10多選題：（1）下列哪一個(gè)輔酶不是來(lái)自維生素（ ） ACoQ BFAD CNAD+ DpLp ETpp （2）分子中具有醌式結(jié)構(gòu)的是（ ） A維生素A

40、 B維生素B1 C維生素C D維生素E E維生素K （3）具有抗氧化作用的脂溶性維生素是（ ） A維生素C B維生素E C維生素A D維生素B1 E維生素D （4）下列維生素中含有噻唑環(huán)的是（ ） A維生素B2 B維生素B1 C維生素PP D葉酸 E維生素B6 （5）下列關(guān)于維生素與輔酶的描述中，哪幾項(xiàng)是正確的（ ）A. 脂溶性維生素包括維生素A、維生素C、維生素D和維生素EB. 維生素B1的輔酶形式為硫胺素焦磷酸C. 催化轉(zhuǎn)氨作用的轉(zhuǎn)氨酶所含的輔基是FMN與FADD. 維生素C又名抗壞血酸，是一種強(qiáng)的還原劑（6）下列關(guān)于維生素與輔酶的描述中，哪幾項(xiàng)是錯(cuò)誤的（ ）A. 維生素A的活性形式是全反

41、式視黃醛，它與暗視覺(jué)有關(guān)B. 輔酶I是維生素PP的輔酶形式C. FMN與FAD是氧化還原酶的輔基D. 硫胺素焦磷酸是水解酶的輔酶（7）轉(zhuǎn)氨酶的輔酶含有下列哪種維生素?（ ） A維生素Bl B維生素B2 C維生素PP D維生素B6 E維生素Bl2（8）四氫葉酸不是下列哪種基團(tuán)或化合物的載體?（ ） ACHO BCO2 C DCH3 E解答：（1）A；（2）E；（3）B；（4）B；（5）B、D；（6）A、D；（7）D；（8）B。P209-211 呼吸鏈概念：代謝物上的氫原子被脫氫酶激活后，經(jīng)過(guò)一系列的傳遞體，最后傳遞給被激活的氧分子，并與之結(jié)合生成水的全部體系稱呼吸鏈。組成：主要包括兩條呼吸鏈。P

42、216 抑制劑 氰化物 被氰化物、一氧化碳、硫化氫等抑制 被抗霉素A抑制 被魚藤酮、安密妥、殺蝶素A抑制 被魚藤酮、安密妥、殺蝶素A抑制氰化物能與下列哪種物質(zhì)結(jié)合從而阻斷呼吸鏈的生物氧化?（ C ）A 細(xì)胞色素C B 細(xì)胞色素bC 細(xì)胞色素aa3 D 細(xì)胞色素b1P221 兩個(gè)穿梭系統(tǒng) 甘油-磷酸穿梭系統(tǒng)：NADH在胞液不能直接進(jìn)入線粒體，它通過(guò)將二羥丙酮磷酸還原為甘油-磷酸進(jìn)入到線粒體中，在甘油-磷酸脫氫酶作用下脫氫形成FADH2，然后進(jìn)行電子傳遞。這種穿梭作用主要存在肌肉、神經(jīng)組織中，由于FADH2產(chǎn)生ATP為1.5個(gè)，所以一分子葡萄糖這些組織中只產(chǎn)生30個(gè)ATP。蘋果酸穿梭系統(tǒng)：NADH

43、在胞液不能直接進(jìn)入線粒體，這次它使草酰乙酸接受兩個(gè)氫，轉(zhuǎn)變成蘋果酸，進(jìn)入線粒體內(nèi)。在線粒體內(nèi)酶的催化作用下蘋果酸脫氫生成NADH和草酰乙酸，草酰乙酸通過(guò)轉(zhuǎn)氨酶作用轉(zhuǎn)變成天冬氨酸返回到胞液中。這種穿梭主要在肝、腎、心等組織中。P226-235 糖酵解 丙酮酸三個(gè)去路1、 酵母在無(wú)氧條件下將丙酮酸轉(zhuǎn)化為乙醇和CO22. 丙酮酸生成乳酸3、在有氧條件下，丙酮酸進(jìn)入線粒體生成乙酰CoA，參加TCA循環(huán)（檸檬酸循環(huán)），被徹底氧化成CO2和H2O。反應(yīng)不可逆由丙酮酸脫氫酶復(fù)合體催化。 丙酮酸脫氫酶系輔酶：硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、CoA、FAD、NAD+丙酮酸 + CoA + NAD+ 丙酮酸脫氫酶

44、系 乙酰CoA + CO2 + NADH + HP237 關(guān)鍵酶 方程式糖酵解有三個(gè)不可逆反應(yīng)：檸檬酸合酶檸檬酸循環(huán)的關(guān)鍵步驟乙酰-CoA(2C)+ 草酰乙酸(4C） 檸檬酸(6C) 異檸檬酸脫氫酶(isocitrate dehydrogenase) 異檸檬酸 -酮戊二酸(5C) +CO2第1次氧化脫羧；6C5C為不可逆反應(yīng)，是第二個(gè)調(diào)控步驟-裂解:先脫氫，再C-C鍵斷裂、脫羧。-酮戊二酸 -酮戊二酸脫氫酶系 琥珀酰 CoA (4C) + CO2 -酮戊二酸脫氫酶系 ，為 3酶的復(fù)合體，-酮戊二酸脫氫酶系與丙酮酸脫氫酶系相似 , 由-酮戊二酸脫氫酶 E1、琥珀酰轉(zhuǎn)移酶 E2和二氫硫辛酸脫氫酶

45、E3以及6種輔因子 , TPP 、硫辛酸、 FAD 、NAD NAD+、CoA 和Mg2+ 組成，但是在酶的結(jié)構(gòu)和功能上則有些差別。pp 第2次氧化脫羧， NAD NAD+為受氫體。 產(chǎn)物為高能化合物 ，并放能，產(chǎn)生一分子 NADH G0= -30 30.24 .24 KJ/mol mol， 反應(yīng)不可逆，第三個(gè)調(diào)控步驟。琥珀酸硫激酶 琥珀酰CoA 琥珀酸(4C) 唯一的底物水平磷酸化；高能鍵釋放的能量用以合成GTP（主要在動(dòng)物） 或ATP（植物特有）。P238 丙酮酸脫氫酶 丙酮酸脫氫酶復(fù)合體是一個(gè)十分大的多酶復(fù)合體，包括丙酮酸脫氫酶E1、二氫硫辛酸乙酰轉(zhuǎn)移酶E2、二氫硫辛酸脫氫酶E3三種不同

46、的酶及焦磷酸硫胺素(TPP)、硫辛酸，F(xiàn)AD, NAD+,CoA 及Mg2+六種輔助因子組裝而成。丙酮酸脫氫酶系丙酮酸 + CoA + NAD+ 丙酮酸脫氫酶系 乙酰CoA + CO2 + NADH + H輔酶：硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、CoA、FAD、NAD+P242 表9-3反應(yīng)酶反應(yīng)類型輔助因子1檸檬酸合酶縮合-2順烏頭酸酶脫水Fe2+3逆檸檬酸脫氫酶脫羧 氧化NAD+ NADP+ Mn2+ Mg2+4-酮戊二酸脫氫酶系脫羧 氧化TPP NAD+ CoASH FAD 硫辛酸 Mg2+5琥珀酸硫激酶底物水平磷酸化CoASH 6琥珀酸脫氫酶氧化Fe2+7延胡索酸酶水化-8蘋果酸脫氫酶氧

47、化NAD+P243-244 表9-4略P246 種子發(fā)芽 2段6油料作物種子萌發(fā)時(shí),脂肪減少糖増加，利用生化機(jī)制解釋該現(xiàn)象，寫出所經(jīng)歷的主要生化反應(yīng)歷程。解答：油料作物種子萠發(fā)時(shí),脂肪減少，糖増加,表明脂肪轉(zhuǎn)化成了糖。轉(zhuǎn)化途徑是:脂肪酸-氧化分解成乙酰輔酶A,乙酰輔酶A經(jīng)乙醛酸循環(huán)中的異檸檬酸裂解酶與蘋果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再經(jīng)糖異生轉(zhuǎn)化為糖。主要得分點(diǎn)：（1）脂肪酸氧化生成乙酰CoA（2）乙醛酸循環(huán)（3）糖異生P257 糖異生及糖分解的比較 糖異生及糖分解的不同1、克服糖酵解的三步不可逆反應(yīng)。2、糖酵解在細(xì)胞液中進(jìn)行，糖異生則分別在線粒體和細(xì)胞液中進(jìn)行。糖異生作用是植物（包括動(dòng)物）

48、體內(nèi)單糖合成的中心途徑，許多果實(shí)成熟過(guò)程中，有機(jī)酸減少而糖增加，主要是通過(guò)這個(gè)途徑。P258 圖9-16略P260 第6.7題 二班作業(yè)本上有做7激烈運(yùn)動(dòng)后人們會(huì)感到肌肉酸痛,幾天后酸痛感會(huì)消失.利用生化機(jī)制解釋該現(xiàn)象。解答：激烈運(yùn)動(dòng)時(shí), 肌肉組織中氧氣供應(yīng)不足, 酵解作用加強(qiáng), 生成大量的乳酸, 會(huì)感到肌肉酸痛,經(jīng)過(guò)代謝, 乳酸可轉(zhuǎn)變成葡萄糖等其他物質(zhì),或徹底氧化為CO2和 H2O, 因乳酸含量減少酸痛感會(huì)消失。P266 -氧化 產(chǎn)能計(jì)算-氧化：-氧化過(guò)程由四個(gè)連續(xù)的酶促反應(yīng)組成： 脫氫； 水化； 再脫氫； 硫解。脂肪酸-氧化的特點(diǎn)： -氧化過(guò)程在線粒體基質(zhì)內(nèi)進(jìn)行； -氧化為一循環(huán)反應(yīng)過(guò)程，

49、由脂肪酸氧化酶系催化，反應(yīng)不可逆； 需要FAD，NAD，CoA為輔助因子； 每循環(huán)一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子減少兩個(gè)碳原子的脂酰CoA。計(jì)算1分子軟脂酰CoA在分解代謝過(guò)程中共生成ATP的數(shù)目為：  7次-氧化分解產(chǎn)生4×7=28分子ATP； 8分子乙酰CoA可得10×8=80分子ATP；共可得108分子ATP，由于軟脂酸轉(zhuǎn)化成軟脂酰CoA時(shí)消耗了1分子ATP中的兩個(gè)高能磷酸鍵的能量（ATP分解為AMP, 可視為消耗了2個(gè)ATP），故1分子軟脂酸徹底氧化分解可凈生成106分子ATP。P272甘油-磷酸 。 。由糖代謝生成磷

50、酸二羥丙酮 還原生成，供氫體為NADH + H+ 。也可由脂肪分解產(chǎn)生的甘油經(jīng)脂肪組織外的甘油激酶催化與ATP作用而成。 P273 圖10-7略P284 第1.2題1脂肪是如何分解和合成的? 解答：生物體利用三酰甘油是通過(guò)脂肪酶水解三酰甘油生成甘油與脂肪酸。甘油和脂肪酸在組織內(nèi)進(jìn)一步氧化生成CO2、水及能量。合成脂肪所需的甘油-3-磷酸可由糖酵解產(chǎn)生的二羥丙酮磷酸還原而成，亦可由脂肪動(dòng)員產(chǎn)生的甘油經(jīng)脂肪組織外的甘油激酶催化與ATP作用而成。脂肪酸經(jīng)活化生成的脂酰輔酶A與甘油-3-磷酸縮合生成磷脂酸；二羥丙酮磷酸也能與脂酰CoA作用生成脂酰二羥丙酮磷酸，然后還原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰C

51、oA作用可生成磷脂酸。磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。二酰甘油與另一分子的脂酰CoA縮合即生成三酰甘油。2什么是-氧化？1mol硬脂酸徹底氧化可凈產(chǎn)生多摩爾ATP?解答：脂肪酸氧化作用是發(fā)生在碳原子上，逐步將碳原子成對(duì)地從脂肪酸鏈上切下，這個(gè)作用即-氧化。它經(jīng)歷了脫氫（輔酶FAD），加水，再脫氫(輔酶NAD+)，硫解四步驟，從脂肪酸鏈上分解下一分子乙酰CoA。1mol硬脂酸（十八碳飽和脂肪酸）徹底氧化可凈產(chǎn)生120mol摩爾ATP。1.5×8+2.5×8+10×9-2=12+20+90-2=120 mol ATP。P286 必需氨基酸1、必須氨基酸：攜

52、一本淡色書來(lái)纈氨酸，異亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），蘇氨酸，賴氨酸，或：笨蛋來(lái)宿舍晾一晾鞋。P288 氨基酸分解氨基酸的共同分解代謝途徑包括脫氨基作用和脫羧基作用兩個(gè)方面P289轉(zhuǎn)氨酶通式 谷草 谷丙 P291 吡哆醛-5-磷酸 最后一段谷丙轉(zhuǎn)氨酶 輔酶：磷酸吡哆醛（吡哆醛-5-磷酸）酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸P294 氨的去路氨的去路有三條：1. 排泄：水生動(dòng)物主要排氨，鳥(niǎo)類及某些爬蟲類主要排尿酸，兩棲類、哺乳類和人是排尿素的。2. 以酰胺的形式貯存3. 重新合成氨基酸和其他含氮物P296 鳥(niǎo)氨酸循環(huán)第一階段：鳥(niǎo)氨酸與二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二階段：瓜氨酸與氨作用，合成精氨酸。第三階段：精氨酸被肝中的精氨酸酶水解產(chǎn)生尿素和重新放出鳥(niǎo)氨酸。P298 最后一段鳥(niǎo)氨酸循環(huán)將氨轉(zhuǎn)化成尿素，尿素中的兩個(gè)氨一分子來(lái)源于谷氨酸的氧化脫氫，一分子來(lái)自于天冬氨酸。P299 谷氨酸谷氨酰胺是動(dòng)物體內(nèi)氨的主要運(yùn)輸形式，除了通過(guò)血液循環(huán)將氨運(yùn)送到肝合成尿素外，也可將氨運(yùn)輸?shù)侥I臟以銨鹽的形式排出，是尿氨的主要來(lái)源。P301 表11-1P31