高中生物競賽輔導(dǎo)資料

1、高中生物競賽輔導(dǎo)資料： 第一章 細胞生物學(xué) 細胞生物學(xué)是研究細胞的結(jié)構(gòu)、功能、生活史以及生命活動本質(zhì)和規(guī)律的科學(xué)，是生物科學(xué)的主要分支之一，也是生命科學(xué)和分子生物學(xué)研究的基礎(chǔ)。本章包括細胞的化學(xué)成分，細胞器，細胞代謝，DNA、RNA和蛋白質(zhì)的生物合成，物質(zhì)通過膜的運輸，有絲分裂和減數(shù)分裂，微生物學(xué)和生物技術(shù)等部分。根據(jù)1BO考綱細目和近幾年來試題的要求，以下從知識條目和能力要求兩方面定出具體目標第一節(jié) 細胞的化學(xué)成分 盡管自然界細胞形態(tài)多樣，功能各異，但其化學(xué)成分基本相似，主要包括：糖類、脂類、蛋白質(zhì)、核酸、酶類等。 一、糖類 糖類是多羥基醛、多羥基酮的總稱，一般可用Cm(H20)n化學(xué)通式表

2、示。由于一些糖分子中氫和氧原子數(shù)之比往往是2：1，與水結(jié)構(gòu)相似，故又把糖類稱為碳水化合物。糖是生命活動的主要能源，又是重要的中間代謝物，還有些糖是構(gòu)成生物大分子，如核酸和糖蛋白的成分，因而具有重要意義。糖類化合物按其組成可分為單糖、寡糖、多糖。如果糖類化合物中尚含有非糖物質(zhì)部分，則稱為糖復(fù)合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。 (一)單糖 單糖是最簡單的糖，不能被水解為更小的單位。單糖通常含有37個碳原子，分別稱為丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。天然存在的單糖一般都是D-構(gòu)型。單糖分子既可以開鏈形式存在，也可以環(huán)式結(jié)構(gòu)形式存在。在環(huán)式結(jié)構(gòu)中如果第一位碳原子上的羥基與第二位碳原子的羥基在環(huán)的

3、伺一面，稱為-型；如果羥基是在環(huán)的兩面，稱-型。 重要的單糖有以下幾種： 1丙糖 如甘油醛(醛糖)和二羥丙酮(酮糖)。它們的磷酸酯是細胞呼吸和光合作用中重要的中間代謝物。 2戊糖 戊糖中最重要的有核糖(醛糖)、脫氧核糖(醛糖)和核酮糖(酮糖)。核糖和脫氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中間代謝物。 3己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。所有己糖的分子式為C6H1206，但結(jié)構(gòu)式不同，互為同分異構(gòu)體。葡萄糖是植物光合作用的產(chǎn)物，也是細胞的重要能源物質(zhì)之一。 (二)寡糖 由少數(shù)幾個(26個)單糖縮合而成的糖稱為寡糖。最多的寡糖是雙糖，如麥芽糖、蔗糖、纖維二糖、乳糖。 1麥芽糖 麥芽糖是由一個

4、D-葡萄糖半縮醛羥基與另一分子-D-葡萄糖C4上的醇羥基縮合脫去一分子水，通過-1，4-糖苷鍵結(jié)合而成。麥芽糖是淀粉的基本單位，淀粉水解即產(chǎn)生麥芽糖，所以麥芽糖通常只存在于淀粉水解的組織，如麥芽中。 2蔗糖 一分子-D葡萄糖和一分子-D-果糖縮合脫水即成蔗糖。甘蔗、甜菜、胡蘿卜以及香蕉、菠蘿等水果中都富含蔗糖。 3.乳糖 乳糖由一分子-D-半乳糖和一分子-D-葡萄糖通過-1，4-糖苷鍵結(jié)合而成。乳糖主要存在于哺乳動物乳汁中。 4纖維二糖 纖維二糖是纖維素的基本結(jié)構(gòu)單位，由2分子的p-D-葡萄糖通過-1，4-糖苷鍵結(jié)合而成。 (三)多糖 自然界數(shù)量最大的糖類是多糖。多糖是由很多單糖分子縮合脫水而

5、成的分支或不分支的長鏈分子。常見的多糖有：淀粉、纖維素、糖原、幾丁質(zhì)和黏多糖等。 1淀粉 天然淀粉由直鏈淀粉與支鏈淀粉組成。直鏈淀粉是-D-葡萄糖基以-1，4-糖苷鍵連接的多糖鏈。支鏈淀粉分子中除有1，4-糖苷鍵的糖鏈外，還有-1，6-糖苷鍵連接的分支。淀粉與碘有呈色反應(yīng)，直鏈淀粉為藍色，支鏈淀粉為紫紅色。在稀酸或酶的作用下，淀粉水解：淀粉糊精麥芽糖-D葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初產(chǎn)物，隨著水解，糖分子逐漸變小，它與碘作用分別呈紅色、黃色、無色。這個反應(yīng)可用于淀粉水解過程的檢驗。 2糖原 糖原是動物組織中貯存的多糖，又稱動物淀粉。糖原也是-D-葡萄糖基以-1，4-糖苷鍵連接而成的，但糖原的分支

6、比支鏈淀粉多。糖原遇碘作用呈紅褐色。 3纖維素，纖維素是一種線性的由-D-葡萄糖基以-1，4-糖苷鍵連接的沒有分支的同多糖。纖維素是植物細胞壁的主要組成成分。 4幾丁質(zhì)(甲殼素) 昆蟲和甲殼類外骨骼的主要成分為幾丁質(zhì)，是N-乙酰D-氨基葡萄糖以-1，4-糖苷鍵縮合成的同多糖。 二、脂類 脂類是生物體內(nèi)一類重要的有機化合物。它們有一個共同的物理性質(zhì)，就是不溶于水，但能溶于非極性有機溶劑(如氯仿、乙醚、丙酮等)。脂類的組成元素主要有C、H、0，但0元素含量低，C、H元素含量高，徹底氧化后可以放出更多能量。此外，有的脂類還含有P和N。生物體內(nèi)常見的具有重要生理功能的脂類主要有三酰甘油、磷脂、類固醇、

7、萜類、蠟等。 1三酰甘油 三酰甘油也稱脂肪，是由1分子甘油和3分子脂肪酸結(jié)合而成的酯。 右邊結(jié)構(gòu)式中Rl、R2、凡是脂肪酸的烴基鏈，構(gòu)成三酰甘油的脂肪酸可分為飽和脂肪酸和不飽和脂肪酸。飽和脂肪酸碳氫鏈上沒有雙鍵，如軟脂酸、硬脂酸，其熔點高。不飽和脂肪酸的碳氫鏈上含有不飽和雙鍵，如油酸含1個雙鍵，亞油酸含2個雙鍵，亞麻酸含3個雙鍵，因此熔點較低。動物脂肪大多富含飽和脂肪酸，在室溫下為固態(tài)，植物油含大量油酸和亞油酸，在室溫下為液態(tài)。對于哺乳動物和人，亞油酸和亞麻酸不能自己合成，只能從外界攝取，稱為必需脂肪酸。 2磷脂 磷脂又稱甘油磷脂，此類化合物是甘油的第三個羥基被磷酸所酯化，而其他兩個羥基被脂肪

8、酸酯化。磷脂酸是最簡單的磷脂，是其他復(fù)雜磷脂的中間產(chǎn)物。若磷脂酸分子中的H為膽堿、膽胺、絲氨酸所取代，則分別成為卵磷脂、腦磷脂、絲氨酸磷脂等。磷脂分子由于有磷酸及與之相連的含氮化合物，因而是有極性的分子：它的有磷酸一端為極性的頭，是親水的，它的2個脂肪酸鏈為非極性的尾，是疏水的。如將磷脂放在水面上，磷脂分子都將以親水的頭和水面相接，而倒立在水面上，成一單分子層。如將磷脂放入水中，磷脂分子則會形成單分子微團，各分子的極性頭位于微團的表面而與水接觸，非極性的疏水端則藏在微團中心。 3類固醇 類固醇分子的基本結(jié)構(gòu)是環(huán)戊烷多氫菲。最熟知的類固醇是在環(huán)戊烷多氫菲上連有一個碳氫鏈的膽固醇。膽固醇是動物膜和

9、神經(jīng)髓鞘的主要成分，與膜的透性有關(guān)。性激素、維生素D和腎上腺皮質(zhì)激素都屬于類固醇。 4萜類 萜類是由不同數(shù)目的異戊二烯連接而成的分子。維生素A(視黃醇)、維生素E、維生素K、類胡蘿卜素都是萜類。-類胡蘿卜素裂解就成2個維生素A，維生素A可氧化成視黃醛，對動物感光活動有重要作用。 5蠟 蠟是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮膚、毛皮、羽毛、樹葉、昆蟲外骨骼中，起保護作用。 三、蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)是細胞和生物體的重要組成成分，通常占細胞干重的一半以上。蛋白質(zhì)主要由C、H、0、N四種元素組成，其中氮的含量在各種蛋白質(zhì)中比較接近，平均為16，因此用凱氏(KJelahl)法定氮測定蛋白質(zhì)含量時

10、，受檢物質(zhì)中含蛋白質(zhì)量為氮含量的625倍。蛋白質(zhì)是高分子化合物，其基本組成單位是氨基酸。 (一)氨基酸 1氨基酸的結(jié)構(gòu) 天然存在于蛋白質(zhì)中的氨基酸共有20種，各種氨基酸(除脯氨酸)在結(jié)構(gòu)上的一個共同特點是，在與羧基相連的碳原子(-碳原子)上都有一個氨基，因而稱為-氨基酸，它們的不同之處在于側(cè)鏈，即R基的不同。除甘氨酸外，所有氨基酸分子中的-碳原子都是不對稱的，有L-型和D-型之分。在天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L-氨基酸。 2氨基酸的分類 根據(jù)R基團極性不同，氨基酸可分為：非極性氨基酸(9種)；極性不帶電荷氨基酸(6種)；極性帶負電荷氨基酸(2種)；極性帶正電荷氨基酸(3種)。如表1-1-1所

11、示。 根據(jù)成年人的營養(yǎng)需求，20種氨基酸又可分為必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸足指成年人體內(nèi)不能合成而必須山食物提供的一類氨基酸，包括亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸等8種。精氨酸和組氨酸，在幼兒時期體內(nèi)合成量滿足不了生長需要，需食物補充，稱為半必需氨基酸。 3氨基酸的主要理化性質(zhì) (1)一般的物理性質(zhì) -氨基酸呈無色結(jié)晶，在水中溶解度各不相同，易溶于酸、堿，但不溶于有機溶劑、 (2)兩性解離和等電點 -氨基酸在中性水溶液中或固體狀態(tài)下主要是以兩性離子的形式存在，即在同一個氨基酸分子上帶有能放出質(zhì)子的-NH3+正離子和能接受質(zhì)子的一C00-負離子。因此

12、，氨基酸是兩性電解質(zhì)。當兩性離子氨基酸溶解于水時，其正負離子都能解離，但解離度與溶液的pH值有關(guān)。向氨基酸溶液加酸時，其兩性離子的-COO-負離子接受質(zhì)子，自身成為正離子，在電場中向陰極移動 加入堿時，其兩性離子的一NH3+正離子解離放出質(zhì)子(與一OH-合成水)，其自身成為負離子，在電場中向陽極移動。當?shù)蚬?jié)氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解離度完全相等時，即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場中既不向陽極移動也不向陰極移動，此時氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點，以符號pI表示。在等電點時，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用這一性質(zhì)可以分離制備各種氨基酸。 (3)紫

13、外吸收光譜 各種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，在遠紫外區(qū)均有光吸收，而在近紫外光區(qū)僅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸最大吸收波長為279nm，酪氨酸最大吸收波長278nm，苯丙氨酸最大吸收波長為259nm。利用紫外光法可以測定這些氨基酸的含量。 (4)重要的化學(xué)反應(yīng) 氨基酸不但-氨基、-羧基能參加反應(yīng)，而且有的側(cè)鏈R基團也能參加化學(xué)反應(yīng)，因此可以發(fā)生的反應(yīng)很多。如：-氨基能與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生藍紫色沉淀(脯氨酸和羥脯氨酸則產(chǎn)生黃色沉淀)；-氨基可與亞硝酸反應(yīng)產(chǎn)生氮氣，在標準條件下測定氮氣體積，即可計算出氨基酸的量；一些氨基酸的R基團能與特殊的試劑發(fā)生呈色反應(yīng)。 (二)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu) 已

14、確認的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)有不同層次，人們?yōu)榱苏J識的方便通常將其分為一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)，超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域、三級結(jié)構(gòu)及四級結(jié)構(gòu)。 l，一級結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)又稱為初級結(jié)構(gòu)或化學(xué)結(jié)構(gòu)，是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)氨基酸的排列順序。蛋白質(zhì)分子中氨基酸主要通過肽鍵相互連接。肽鍵是由一個氨基酸分子中的-氨基與相鄰另一個氨基酸分子中的-羧基，通過縮水而成，這樣連起來的氨基酸聚合物叫做肽。多肽鏈上各個氨基酸由于在相互連接過程中丟失了-氨基上的H和-羧基上的OH，被稱為氨基酸殘基。在多肽鏈的一端氨基酸含有一個未反應(yīng)的游離氨基(一NH2)，稱為肽鏈的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一個尚未反應(yīng)的游離羧基(一CO

15、OH)，稱為肽鏈的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽時，總是N末端：寫在左邊，C末端寫在右邊。肽鏈中除肽鍵外還有二硫鍵，它是由肽鏈中相應(yīng)部位上兩個半胱氨酸脫氫連接而成，是肽鏈內(nèi)和肽鏈間的主要橋鍵。 2，二級結(jié)構(gòu) 二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈本身繞曲折疊成的有規(guī)律的結(jié)構(gòu)或構(gòu)象。這種結(jié)構(gòu)是以肽鏈內(nèi)或肽鏈間的氫鍵來維持的。常見的二級結(jié)構(gòu)有-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角、自由繞曲等四種。 (1)-螺旋 -螺旋模型是Pauling和Corey等研究羊毛、馬鬃，豬毛、鳥毛等-角蛋白時提出的。如圖l-1-1所示，其特征是：多肽鏈中氨基酸殘基以100°的角度圍繞螺旋軸心盤旋上升，每36個殘基就旋轉(zhuǎn)一圈，螺距為

16、054nm，即每個殘、基沿螺旋體中心軸上、升015nm；右手旋轉(zhuǎn)；多肽鏈內(nèi)的氫鍵由肽鏈中一個肽鍵的一CO的氧原子與第四個肽鍵的一NH的氫原子組成，每個氫鍵所形成的環(huán)內(nèi)共有13個原子，這種螺旋稱為3613.一條多肽鏈能否形成-螺旋以及形成的螺旋體的穩(wěn)定程度與R基團大小、帶電狀況等有關(guān)。如多聚賴氨酸在pH 70時，R基團帶正電相互排斥，破壞螺旋形成，而在pH 12時則能自發(fā)形成-螺旋。又如肽鏈內(nèi)相鄰殘基是異亮氨酸、纈氨酸、亮氨酸等時，由于R基團較大，會阻礙-螺旋形成。多聚脯氨酸則由于肽鍵上不具有亞氨基氫，無法形成氫鍵，因此多肽鏈中只要有脯氨酸殘基，-螺旋即被中斷，使多肽主鏈產(chǎn)生一個“結(jié)節(jié)”。 (2

17、)-折疊 分兩種類型，一是平行式，即所有肽鏈N端都在同一端，另一類是反平行式，即肽鏈的N端一順一反地排列。 -折疊結(jié)構(gòu)的肽鏈幾乎是完全伸展的，鄰近兩鏈以相反或相同方向平行排列成片層狀。兩個氨基酸殘基之間的軸心距離為035nm，-折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵是由兩條肽鏈中一條的一C0基與另一條的一NH基形成。絲蛋白的二級結(jié)構(gòu)主要是-折疊。如圖1-1-2所示。 (3)-轉(zhuǎn)角 蛋白質(zhì)分子的多肽鏈上經(jīng)常出現(xiàn)180°的回折，在這種肽鏈的回折角上就是-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)，由第一個氨基酸殘基的一CO與第四個氨基酸殘基的一NH形成氫鍵。 (4)自由繞曲 是指沒有一定規(guī)律的松散結(jié)構(gòu)，酶的功能部位常常處于這種構(gòu)象區(qū)域中。 3超

18、二級結(jié)構(gòu)與結(jié)構(gòu)域 近年在研究蛋白質(zhì)構(gòu)象、功能與進化時，引進了超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域(圖1-1-3)的結(jié)構(gòu)層次。它們是二級結(jié)構(gòu)與三級結(jié)構(gòu)的過渡型構(gòu)象。超二級結(jié)構(gòu)是指若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象單元彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合體。通常有、等。如肌球蛋白、原肌球蛋白和纖維蛋白原中有一種超二級結(jié)構(gòu)，是由兩股或三股右手-螺旋彼此纏繞而成的左手螺旋構(gòu)象。結(jié)構(gòu)域是指多肽鏈在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步繞曲折疊成緊密的球狀結(jié)構(gòu)，在空伺上彼此分隔的各自具有部分生物功能的亞結(jié)構(gòu)。一般情況下，酶的活性部位位于兩個結(jié)構(gòu)域之間的裂縫中。 4.三級結(jié)構(gòu) 纖維狀蛋白質(zhì)一般只有二級結(jié)構(gòu)，而球狀，蛋白質(zhì)在二級結(jié)

19、構(gòu)的基礎(chǔ)上，經(jīng)過超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域，進一步組裝成三級結(jié)構(gòu)(圖1-1-4)。維持三級結(jié)構(gòu)的作用力主要是一些次級鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力等。其中疏水鍵在維持蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)上有突出作用。 5.四級結(jié)構(gòu) 四級結(jié)構(gòu)(圖1-l-5)是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)具有三級結(jié)構(gòu)的亞單位通過氫鍵、鹽鍵、疏水鍵 和范德華力等弱作用力聚合而成的特定構(gòu)象。所謂亞單位，又稱亞基，是指那些在化學(xué)上相 互獨立但自身又具有特定構(gòu)象的共同構(gòu)成同一蛋白質(zhì)的肽鏈。如血紅蛋白有四個不同的亞 基，這4個亞基以一定形式結(jié)合在一起，形成特定的構(gòu)象，即是四級結(jié)構(gòu)。 (三)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) 1膠體性質(zhì) 蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量很大，在水溶液中所形成

20、的顆粒具有膠體溶液的特 征，如布朗運動、丁達爾現(xiàn)象、不能通過半透膜等。溶液中，蛋白質(zhì)膠體顆粒帶有相同電荷， 彼此排斥；而且顆粒表面極性分子能與水分子形成一層水膜，將蛋白質(zhì)顆粒相互隔開，因此蛋白質(zhì)顆粒比較穩(wěn)定，不易沉淀。 2，兩性電解質(zhì) 蛋白質(zhì)分子除了肽鏈兩端有自由的-氨基和-羧基外，許多氨基酸殘基的側(cè)鏈上存有不少可解離的基團，所以蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)。在酸性溶液中蛋白質(zhì)帶正電，在堿性淀液中蛋白質(zhì)帶負電。當溶液達到某一pH值時，蛋白質(zhì)所帶正負電荷相等，這時溶液的pH值叫做蛋白質(zhì)的等電點(pI)。一般含酸性氨基酸較多的蛋白質(zhì)，等電點偏酸；含堿性氨基酸較多的蛋白質(zhì)，等電點偏堿?？梢愿鶕?jù)不同的蛋白質(zhì)的等

21、電點，用電泳法分離蛋白質(zhì)。 3沉淀反應(yīng) 如果在蛋白質(zhì)溶液小加入適當試劑，破壞了蛋白質(zhì)的水膜或中和蛋白質(zhì)的電荷，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象.可引起沉淀反應(yīng)的試劑有高濃度鹽類(如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，稱為鹽析)，有機溶劑(如酒精、丙酮)，重金屬鹽(如硝酸銀、醋酸鉛、三氯化鐵等)，某些生物堿試劑(如苦味酸、單寧酸等). 4變性 蛋白質(zhì)因受物理或化學(xué)因素的影響，其分子的空間結(jié)構(gòu)改變，導(dǎo)致其理化性質(zhì)、生物活性都發(fā)生改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。能使蛋白質(zhì)變性的化學(xué)因素有強酸、強堿、重金屬離子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白質(zhì)變性的物理因素有加熱震蕩或攪拌、超聲波、紫外線及X射線照射等。蛋

22、白質(zhì)生物活性的喪失是蛋白質(zhì)變性的主要特征，變性后的蛋白質(zhì)最明顯的理化性質(zhì)改變是溶解度降低。變性過程中不發(fā)生肽鍵斷裂和二硫鍵的破壞，因而不發(fā)生一級結(jié)構(gòu)的破壞；而主要發(fā)生氫鍵、疏水鍵的破壞，使肽鏈的有序的卷曲、折疊狀態(tài)變?yōu)樗缮o序。 5紫外吸收 蛋白質(zhì)在280nm的紫外光下，有最大吸收峰。這主要是由于肽鏈中酪氨酸和色氨酸的R基團引起的。因此可以用紫外線分光光度法測定蛋白質(zhì)在280nm的光吸收值來測定蛋白質(zhì)的含量。 6變構(gòu)作用 含2個以上亞基的蛋白質(zhì)分子，如果其中一個亞基與小分子物質(zhì)結(jié)合，那么不但該亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，而且其他亞基的構(gòu)象受影響也發(fā)生變化，結(jié)果整個蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象乃至活性均會改變，這一

23、現(xiàn)象稱為變構(gòu)作用(或別構(gòu)作用)。例如，血紅蛋白有4個亞基，當02與其中一個亞基結(jié)合后，即引起該亞基的構(gòu)象的改變，進而又會引起另外三個亞基構(gòu)象發(fā)生變化，結(jié)果整個分子構(gòu)象改變，使所有亞基更易于與氧結(jié)合，大大加快血紅蛋白與氧結(jié)合的速度。 7呈色反應(yīng) 蛋白質(zhì)分子中因含有某些特殊的結(jié)構(gòu)或某些特殊氨基酸殘基，能與多種化合物發(fā)生顏色反應(yīng)。重要的顏色反應(yīng)如表l-1-2所示。 (四)蛋白質(zhì)的分類 1蛋白質(zhì)的化學(xué)分類 根據(jù)蛋白質(zhì)的分子組成可將蛋白質(zhì)分為簡單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)兩大類。簡單蛋白質(zhì)完全水解的產(chǎn)物為-氨基酸，即只由-氨基酸組成。因此，簡單蛋白，質(zhì)又稱單純蛋白質(zhì)，如球蛋白、白蛋白、組蛋白等。結(jié)合蛋白質(zhì)由簡單

24、蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)物質(zhì)兩部分組成。非蛋白質(zhì)部分通常稱為輔基。輔基可以是核酸、糖類、脂類、色素、磷酸，由此組成的結(jié)合蛋白質(zhì)分別稱為核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。 2蛋白質(zhì)的功能分類 根據(jù)蛋白質(zhì)的功能大體分為結(jié)構(gòu)蛋白和酶兩大類，結(jié)構(gòu)蛋白參與細胞結(jié)構(gòu)的組成。酶是活細胞產(chǎn)生的具極高催化效率的一類蛋白質(zhì)，生物體內(nèi)的絕大多數(shù)化學(xué)反應(yīng)都需要在酶的催化作用下才能進行。 四、酶類 酶是由活細胞產(chǎn)生的，能在體內(nèi)或體外起同樣催化作用的一類具有活性中心和特殊構(gòu)象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸。生物體和細胞內(nèi)錯綜復(fù)雜的彳弋謝反應(yīng)必須具有酶才能按一定規(guī)律有條不紊地進行。酶缺陷或者酶活性被抑制會引起生物體和細胞的病

25、變。在這里主要討論蛋白質(zhì)屬性的酶。 (一)酶的化學(xué)結(jié)構(gòu) 絕大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì)，根據(jù)酶的化學(xué)組成可以把酶分成單純酶和結(jié)合酶，單純酶分子完全由蛋白質(zhì)組成，不含其他成分。結(jié)合酶分子由簡單的蛋白質(zhì)(稱為酶蛋白)和輔助因子兩部分組成，輔助因子可以是金屬離子或小分子有機物。通常把這些小分子有機物稱為輔酶或輔基。輔酶指與酶蛋白結(jié)合比較松，用透析法可以除去的小分子有機物；而輔基則指與酶蛋白結(jié)合比較緊，用透析法不易除去的小分子有機物；兩者沒有本質(zhì)區(qū)別。酶的催化反應(yīng)的專一性和高效性主要決定于酶蛋白。 酶分子中有很多化學(xué)基團，但并不是所有的基團都與酶的活性有關(guān)。酶的活性僅與一部分基團有直接關(guān)系，這些基團稱為酶的必需

26、基團。如果對這些基團進行取代或修飾，則酶的活性喪失。酶的必需基團在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠，甚至可能不在一條肽鏈上，但由于肽鏈盤繞折疊使它們在空間上彼此靠近，形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，而直接與酶的催化功能有關(guān)，這種區(qū)域稱為酶的活性中心。酶活性中心包括兩個功能部位：一個是結(jié)合部位，一定的底物靠此部位結(jié)合到酶分子上；一個是催化部位，底物分子中的化學(xué)鍵在此處被打斷或形成新的化學(xué)鍵，從而發(fā)生一定的化學(xué)反應(yīng)。 (二)酶的作用機制 1酶的催化作用降低活化能在一個反應(yīng)體系中，任何反應(yīng)物分子都有進行化學(xué)反應(yīng)的可能，但并非全部反應(yīng)物分子都進行反應(yīng)。因為在反應(yīng)體系中各反應(yīng)物分子所含的能量高低不同，只有那些所含能量

27、達到或超過一定限度(稱為能閾)的活化分子(處于過渡態(tài)的分子)才能在碰撞中發(fā)生化學(xué)反應(yīng)。顯然，活化分子越多，反應(yīng)速度越快。將分子由常態(tài)轉(zhuǎn)變到活化狀態(tài)(過渡態(tài))所需的能量，稱為活化能。酶的催化作用就是降低化學(xué)反應(yīng)的活化能，由于在酶催化反應(yīng)中只需較低的能量就可使反應(yīng)物進入“過渡態(tài)”，所以同非酶催化反應(yīng)相比，活化分子的數(shù)量大大增加，從而加快反應(yīng)的速度。如圖1-1-6所示。 2中間產(chǎn)物學(xué)說 酶為什么能降低反應(yīng)的活化能?中間產(chǎn)物學(xué)說能比較好地解釋這個問題。該學(xué)說認為：在催化某一反應(yīng)的時候，酶首先與底物形成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，然后中間產(chǎn)物再分解，釋放出酶及產(chǎn)生的反應(yīng)產(chǎn)物?？捎霉奖硎緸椋?這樣，把原來無酶參加

28、的一步反應(yīng) 分成了兩步進行。這兩步反應(yīng)所需要的活化能比原來一步反應(yīng)的低，從而加快反應(yīng)速度。顯然，酶之所以降低反應(yīng)活化能是由于酶與底物生成了中間產(chǎn)物從而改變了反應(yīng)途徑所致。 3“鑰匙-鎖”學(xué)說和“誘導(dǎo)契合”學(xué)說 酶和底物是如何結(jié)合成中間產(chǎn)物的?又如何完成其催化作用?1890年。E.Fischer提出“鑰匙-鎖”學(xué)說，認為酶和底物結(jié)合時，底物的結(jié)構(gòu)必須和酶活性部位的結(jié)構(gòu)非常吻合，就像鎖和鑰匙一樣，這樣才能緊密結(jié)合形成中間產(chǎn)物。這在一定程度上解釋了酶促反應(yīng)的特性，如專一性；但該學(xué)說把酶的結(jié)構(gòu)看成是固定不變的，這是不切實際的，并且該模型不能解釋可逆反應(yīng)。 1958年，DEKoshland提出了“誘導(dǎo)契

29、合”學(xué)說，克服了“鑰匙-鎖”模型的缺點，認為酶與底物結(jié)合時，底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變化，使酶能與分子很好地結(jié)合，從而發(fā)生催化作用。如圖1-1-7所示。 4使酶具有高催化效率的因素 酶為什么比一般催化劑具有更高催化效率?主要有以下因素： (1)鄰近定向效應(yīng) 指底物和酶活性部位的鄰近，對于雙分子反應(yīng)來說也包含酶活性部位上底物分子之間的靠近，而互相靠近的底物分子之間，以及底物分子與酶活性部位的基團之間還要有嚴格的定向(正確的立體化學(xué)排列)。這樣就大大提高了活性部位上底物的有效濃度，使分子間反應(yīng)近似于分子內(nèi)的反應(yīng)，同時還為分子軌道交叉提供了有利條件；使底物進行反應(yīng)的活化能降低，從而大大地增加了酶-底物

30、中間產(chǎn)物進入過渡態(tài)的幾率。 (2)“張力”和”形變” 底物結(jié)合可以誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象的變化，而變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產(chǎn)生“張力”甚至“形變”，從而促進酶-底物中，間產(chǎn)物進入過渡態(tài)。 (3)酸堿催化 酶活性部位上的某些基團可以作為良好的質(zhì)子供體或受體對底物進行酸堿催化。 （4)共價催化 某些酶可以和底物生成不穩(wěn)定的共價中間物，這種共價中間物進一步生成產(chǎn)物要比非催化反應(yīng)容易得多。 (三)影響酶催化反應(yīng)的因素 1.酶濃度的影響 在酶促反應(yīng)中，如果底物濃度大到足以使酶飽和，則反應(yīng)速度與酶濃度成正比(圖 1-1-8)：V=k E。 2底物濃度的影響 (1)底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 在酶濃度等條

31、件恒定，反應(yīng)系統(tǒng)中沒有不利于酶發(fā)揮作用的因素存在時，用反應(yīng)速度對底物濃度作圖得一直角雙曲線(圖1-1-9)。由曲線可以看出：當?shù)孜餄舛萐較低時，反應(yīng)速度和底物濃度幾乎成正比。當?shù)孜餄舛容^高時，反應(yīng)速度也隨濃度的增加而升高，但不顯著。當濃度大大增加時，反應(yīng)速度趨近一個最大值即最大速度Vmax，此時的反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)。 3.PH值的影響 酶常常限于某一pH值范圍內(nèi)才表現(xiàn)出最大的活力，這種表現(xiàn)出酶的最大活力的pH值就是酶的最適pH值。當pH高于或低于這個最適值時，酶活性就會降低。通常典型的最適pH曲線為鐘型曲線(圖1-1-10)。pH值對酶活性影響的原因，除了由于過酸或過堿使酶變性失活外，主要

32、是由于影響了酶分子活性中心上有關(guān)基團的解離或底物的解離，這樣就影響了酶與底物的結(jié)合，從而影響了酶的活力。 4，溫度的影響 各種酶在一定條件下都有一個最適溫度，在最適溫度兩側(cè)，反應(yīng)速度都較低，呈鐘罩形曲線(圖1-l-11)。溫度對酶促反應(yīng)的影響有兩個方面：一方面是溫度升高，反應(yīng)速度加快，與一般化學(xué)反應(yīng)相似；另一方面，隨著溫度升高，酶蛋白變性也隨之增加，減少有活性的酶的數(shù)量，降低了酶促反應(yīng)速度。酶促反應(yīng)最適溫度就是兩種過程的平衡。在低于最適溫度時，前一種效應(yīng)為主，在高于最適溫度時，后一種效應(yīng)為主。 5，激活劑的影響 能提高酶活性的物質(zhì)稱為激活劑。按分子大小可分為3類：第一類為無機離子，如Mg2+是

33、各種激酶的激活劑，C1-能激活唾液-淀粉酶；第二類為中等大小的有機化合物，一種是還原劑，如半胱氨酸、還原型谷胱甘肽等，另一種是金屬螯合劑，能除去酶中重金屬雜質(zhì)，從而解除重金屬對酶的抑制，如乙二氨四乙酸(EDTA)；第三類為蛋白質(zhì)性的大分子化合物，這類激活劑用于酶原激活，使無活性酶原變成有活性的酶。 6抑制劑的影響 某些物質(zhì)，不引起酶蛋白變性，但能使酶分子上某些必需基團發(fā)生變化，因而引起酶活性下降，甚至喪失。這種作用稱為抑制作用，起抑制作用的物質(zhì)稱為抑制劑。酶的抑制作用分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩類。 (四)酶的分類和命名 1酶的國際系統(tǒng)分類法 國際生物化學(xué)聯(lián)合會酶學(xué)委員會提出的酶的國際系

34、統(tǒng)分類法的分類原則是：將所有已知酶按其催化的反應(yīng)類型分為六大類，即氧化還原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構(gòu)酶類、合成酶類，分別用1，2，3，4，56的編號來表示；根據(jù)底物分子中被作用的基團或鍵的性質(zhì)，再將每一大類分為若干亞類，每一亞類又分為若干亞亞類；然后再把屬于這一亞亞類的酶按順序排好。這樣就把已知的酶分門別類地排成一個表，稱為酶表。每一種酶在這個表中的位置可用一個統(tǒng)一的編號來表示。每個編號由四個數(shù)字組成：如催化乳酸脫氫轉(zhuǎn)變?yōu)楸岬娜樗崦摎涿?，編號為ECl1.1.27。 EC指國際酶學(xué)委員會的縮寫；第一個1，代表該酶屬于氧化還原酶類；第二個1，代表該酶屬于氧化還原酶類中的第一亞類，

35、催化醇的氧化；第三個1，代表該酶屬于氧化還原酶類中第一亞類的第一亞亞類；第四個數(shù)字表明該酶在一定的亞亞類中的排號。 2酶的命名 根據(jù)國際酶學(xué)委員會的建議，每一種酶都給以兩個名稱。二個是系統(tǒng)名，一個是慣用名。 (1)系統(tǒng)命名法 包括兩部分，即底物名稱及反應(yīng)類型。若酶反應(yīng)中有兩種底物起反應(yīng)，則這兩種底物均需表明，當中用“：”分開。例如，草酸氧化酶其系統(tǒng)名稱為草酸：氧化酶。 (2)習(xí)慣命名法 通常依據(jù)酶作用的底物及反應(yīng)類型來命名 如催化乳酸脫氫變成丙酮酸的酶稱為乳酸脫氫酶 催化草酰乙酸脫去CO2變?yōu)楸岬拿阜Q草酰乙酸脫羧酶 對于催化水解作用的酶，一般在酶的名，字上省去反應(yīng)類型，如水解蛋白的酶稱蛋白

36、酶，水解淀粉的酶稱淀粉酶。有時為了區(qū)別同一類酶，還可以在酶的名稱前面標上來源。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。 五、核酸 天然的核酸可分為兩大類：核糖核酸(RNA)和脫氧核糖核酸(DNA)。真核細胞中，RNA主要分布在細胞質(zhì)內(nèi)，在細胞核內(nèi)僅有少量存在，線粒體、葉綠體內(nèi)也有分布；DNA主要分布在細胞核內(nèi)，線粒體、葉綠體內(nèi)也有少量存在。 (一)核酸的組成成分 將核酸水解可以得到核酸的基本組成單位核苷酸，而核苷酸還可以進一步分解成核苷和磷酸。核苷又可進一步分解成堿基和戊糖。 1戊糖 組成核酸的戊糖有兩種：-D-核糖和-D-2-脫氧核糖。前者存在于RNA，后者存在于DNA。 2堿基 堿基分為兩類：

37、一類是嘌呤，為雙環(huán)分子，一般有腺嘌呤(A)、鳥嘌吟(G)兩種；另一類是嘧啶，為單環(huán)分子，一般有胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)三種。DNA中含有A、G、C、T，RNA中含有A、G、C、U。凡含有酮基的嘧啶堿或膘吟堿，在溶液中可以發(fā)生酮式和烯醇式的互變異構(gòu)現(xiàn)象。結(jié)晶狀態(tài)時，為這種異構(gòu)體的等量混合物。在生物體內(nèi)則以酮式占優(yōu)勢，這對核酸分子中氫鍵結(jié)構(gòu)的形成非常重要。 在核酸中還存在少量其他修飾堿基。核酸中的修飾堿基多是4種主要堿基的衍生物，大多是甲基化堿基，都是在核酸生物合成后，酶促加工修飾而成。這些修飾堿基對核酸的生物功能具有重要的作用。tRNA的修飾堿基種類較多，如次黃瞟吟。二氫尿呼喚

38、、4一硫尿嘧啶、5一甲基胞嘧啶。 3核苷 戊糖Cl的羥基與嘧啶堿Nl或瞟吟堿N9上的氫縮合連接成共價的-N-糖苷鍵。形成核苷。由核糖組成的核苷為核糖核苷，用單符號（A、G、C、U）表示，由脫氧核糖構(gòu)成的核苷，稱脫氧核苷，則在單個符號前加一個小寫的d（dA、dG、dC、dT）。在tRNA中存在少量5-核糖尿嘧啶，是一種碳苷，其C1是與尿嘧啶的第5個碳原子相連，因為戊糖與堿基連接方式比較特殊也稱假尿苷苦用符號表示。 4核苷酸 核苷酸是核苷的磷酸酯。核糖核苷酸的核糖有3個自由的羥基，因此磷酸酯化分別可生成2-、3-和5-核苷酸。脫氧核苷酸的糖上只有兩個自由羥基，只能生成3-和5-脫氧核苷酸。生物體內(nèi)

39、的游離核苷酸多為5-核苷酸。 (二)核酸的結(jié)構(gòu) 1.DNA的結(jié)構(gòu) （1）一級結(jié)構(gòu) 構(gòu)成DNA的脫氧核苷酸之間，由前一個殘基的脫氧核糖3-羥基與后一個殘基脫氧核糖的5-磷酸形成：3，5-磷酸二酯鍵，彼此相連而形成多脫氧核苷酸長鏈(圖1-1-12)。整個長鏈有兩個游離的末端：脫氧核糖5'-OH末端(稱5-末端)和脫氧核糖3-OH末端(稱3-末端)，長鏈由5-末端向3-末端的延伸(5-末端3-末端)。 DNA的一級結(jié)構(gòu)就是指脫氧核苷酸鏈中脫氧核苷酸的排列順序。不同的DNA分子具有不同的一級結(jié)構(gòu)，即含有的脫氧核苷酸數(shù)目不同，四種堿基的比例不同，排列順序也不同。 （2)二級結(jié)構(gòu) 根據(jù)Charga

40、ff發(fā)現(xiàn)的A=T、G=C的堿基組成規(guī)律以及Wilkins和Franklin的DNA晶體的X光衍射實驗數(shù)據(jù)，1953年Watson和Crick提出了DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)模型(如圖1-1-13)。該模型認為：DNA分子由兩條多脫氧核苷酸鏈反向平行(一條鏈是35，另一條鏈為5一3)，圍繞著同一個軸，右手盤旋成一個右平行螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋的直徑為20nm；磷酸和脫氧核糖在螺旋體的外側(cè)，通過磷酸二酯鍵連結(jié)形成DNA分子的骨架；堿基對位于螺旋體內(nèi)側(cè)，按A與T，C與G配對，A-T對有2個氫鍵，C-G對有3個氫鍵，堿基平面與縱軸垂直，每個堿基對間相隔034nm，旋轉(zhuǎn)方向相差360°，因此繞中心軸每旋轉(zhuǎn)一圈

41、有10個核苷酸，每隔34nm重復(fù)出現(xiàn)同一結(jié)構(gòu)；螺旋表面有一條大溝和一條小溝，這兩條溝對DNA和蛋白質(zhì)的相互識別是很重要的。 DAN雙螺旋結(jié)構(gòu)很穩(wěn)定，有3種化學(xué)鍵維持：互補堿基之間的氫鍵，堿基對之間的堿基堆集力，以及主鏈上帶負電的磷酸與溶液陽離子之間的離子鍵，其中堿基堆集力起主要作用。 進一步研究發(fā)現(xiàn)，在不同濕度條件下，含不同鹽離子的DNA結(jié)晶，其X光衍射圖譜也不同，說明有不同的雙螺旋構(gòu)象。據(jù)此，又可將DNA分為A型、B型、C型、D型和Z型等多種構(gòu)象。 (3)三級結(jié)構(gòu) DNA的三級結(jié)構(gòu)是指雙螺旋DNA的扭曲或再螺旋、超螺旋是DNA三級結(jié)構(gòu)的基本形式。 絕大多數(shù)原核生物以及線粒體和葉綠體的DNA是

42、共價環(huán)雙鏈DNA，這種環(huán)狀雙螺旋DNA分子，如果通過細胞內(nèi)拓撲異構(gòu)酶的作用，即可在環(huán)形分子的內(nèi)部引起張力，這種新產(chǎn)生的張力不能釋放到分子外部，而只能在DNA分子內(nèi)部促使原子的位置重排，造成雙螺旋的再螺旋，形狀似麻花，即產(chǎn)生超螺旋結(jié)構(gòu)。 真核細胞染色質(zhì)和有些病毒DNA是雙螺旋線形分子，當線形DNA分子的兩端均固定時也可形成超螺旋結(jié)構(gòu)。染色質(zhì)DNA中雙螺旋DNA分子先盤繞組蛋白形成核小體，許多核小體由DNA鏈連在一起構(gòu)成念珠狀結(jié)構(gòu)，念珠狀結(jié)構(gòu)可進一步盤繞壓縮成更高層次的結(jié)構(gòu)-據(jù)估汁，人的DNA分子在染色質(zhì)中反復(fù)折疊盤繞，共壓縮800010000倍。 2RNA的結(jié)構(gòu) RNA主要有三大類，分別是：核糖

43、體RNA(rRNA)，占RNA總量的80以上，是核糖體的主要成分；轉(zhuǎn)運RNA(1RNA)，占總量的15，在蛋白質(zhì)的合成中搬運氨基酸；信使RNA(mRNA)，占總量的5，是合成蛋白質(zhì)的模板。不同種類的RNA結(jié)構(gòu)各不相同，為了表述方便，將mRNA作為一級結(jié)構(gòu)的例子，tRNA作為二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)的例子。 (1)一級結(jié)構(gòu) RNA分子的基本結(jié)構(gòu)是一條線形的多核苷酸鏈，由四種核苷酸以3，5-磷酸二酯鍵連接而成。RNA的一級結(jié)構(gòu)是指RNA鏈上的核苷酸順序以及各功能部位的排列順序。 mRNA是以DNA為模板轉(zhuǎn)錄產(chǎn)生的，一般原核mRNA直接轉(zhuǎn)錄生成，而真核mRNA首先形成的是分子大小極不均一的hnRNA，再經(jīng)過加工成為成熟的mRNA。原核mRNA一般為多順反子，即一條mRNA鏈含有指導(dǎo)合成幾種蛋白質(zhì)的信息。它的5-末端和3-末端無特殊結(jié)構(gòu)。在分子內(nèi)部，一個順反子的編碼區(qū)，是從起始密碼AUG開始，到終止密碼UAG為止，各順反子的編碼區(qū)之間，以及5端第一個順反子的編碼區(qū)之前，3端最后一個順反子編碼區(qū)之后，都含有一段非編碼區(qū)。真核mRNA一般為單順反子，一條RNA只翻譯產(chǎn)生一種多肽鏈。真核細胞成熟mRNA分子3端有150-200個腺苷酸(A)順序，即多聚腺苷酸(polyA)，它的作用可能是使m